Pregunta 1 · Biología PAU Cantabria Extraordinaria 2023

Defina inhibición competitiva y no competitiva.

Solución: Inhibición competitiva: el inhibidor tiene una estructura similar a la del sustrato y compite con este por unirse al centro activo de la enzima. Inhibición no competitiva: el inhibidor se une a una región diferente del centro activo (sitio alostérico), provocando un cambio conformacional en la enzima que impide o dificulta la catálisis independientemente de la unión del sustrato.

Dibuje una enzima llevando a cabo su reacción, y la misma reacción en presencia de un inhibidor competitivo, y de un inhibidor no competitivo (3 imágenes).

Solución: 1. Reacción normal: dibujo del enzima con su centro activo complementario al sustrato, formación del complejo enzima-sustrato (E-S) y posterior liberación de los productos con el enzima libre intacto. 2. Inhibición competitiva: dibujo del enzima mostrando la competencia entre el sustrato y el inhibidor (con forma análoga al sustrato) por ocupar el centro activo; el complejo enzima-inhibidor (E-I) bloquea la reacción. 3. Inhibición no competitiva: dibujo del enzima con el inhibidor uniéndose a un sitio diferente del centro activo, provocando una modificación en la forma del centro activo que imposibilita la formación del complejo catalítico activo.

Curva de la reacción sin inhibidor:

Solución: A

Curva con inhibidor competitivo:

Solución: B

Curva con inhibidor no competitivo:

Solución: C

Razónelo en función de la Vmax y la Km.

Solución: - Curva A (sin inhibidor): presenta la $V_{\max}$ normal y la $K_m$ estándar de la enzima. - Curva B (inhibidor competitivo): mantiene la misma $V_{\max}$ ya que a concentraciones saturantes de sustrato se desplaza al inhibidor del centro activo, pero aumenta la $K_m$ aparente (menor afinidad). - Curva C (inhibidor no competitivo): disminuye la $V_{\max}$ al inactivar parte de las enzimas, mientras que la $K_m$ permanece inalterada.