Pregunta 3 · Biología PAU Cantabria Ordinaria 2022

Defina el concepto de proteína y comente las principales características químicas, estructurales y funcionales de las mismas.

Solución: Definición: Las proteínas son biomoléculas orgánicas de alto peso molecular (macromoléculas o biopolímeros) constituidas por cadenas lineales de $\alpha$-aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos covalentes. Características químicas: Están compuestas principalmente por C, H, O y N, y frecuentemente S (algunas contienen también P, Fe, etc.). Presentan carácter anfótero (debido a los grupos amino y carboxilo de los aminoácidos) y solubilidad dependiente del pH y fuerza iónica. Características estructurales: Poseen una conformación espacial jerarquizada y precisa (niveles primario, secundario, terciario y, en ocasiones, cuaternario). Son específicas de cada especie e individuo. Características funcionales: Poseen una enorme versatilidad funcional: catalítica (enzimas), estructural (colágeno, queratina), transporte (hemoglobina), defensiva o inmunitaria (anticuerpos/inmunoglobulinas), contráctil/movimiento (actina, miosina), reguladora u hormonal (insulina), de reserva (ovoalbúmina), etc.

Razone la relación existente entre estructura y función, poniendo un ejemplo.

Solución: Relación estructura-función: La función biológica de una proteína depende de manera estricta de su conformación tridimensional nativa (especialmente de su estructura terciaria y cuaternaria). Esa conformación viene determinada, en último término, por la secuencia de aminoácidos (estructura primaria). La disposición espacial precisa de los residuos de aminoácidos genera centros de unión específicos (como el centro activo de una enzima) con alta complementariedad hacia sus ligandos o sustratos. Cualquier alteración de esta estructura espacial, como la desnaturalización por calor o por cambios extremos de pH, provoca la pérdida de su actividad biológica aunque se conserve la secuencia de aminoácidos. En la desnaturalización se rompen los enlaces débiles (y a veces los puentes disulfuro) que mantienen la conformación nativa. Puede ser reversible (renaturalización) si cesa el agente desnaturalizante y la alteración es leve, o irreversible si es intensa. Ejemplo: En una enzima (como la catalasa o la amilasa), la conformación tridimensional determina la geometría del centro activo, lo que permite la unión con el sustrato. Si la enzima se calienta en exceso, se desnaturaliza, el centro activo pierde su forma complementaria y la enzima deja de catalizar la reacción. Otro ejemplo válido es la hemoglobina, cuya estructura cuaternaria le permite un transporte alostérico y cooperativo de oxígeno. También lo es la anemia falciforme: un solo cambio de aminoácido (Glu→Val) altera la forma de la hemoglobina y su función.