Estudi dels Enzims: Funció, Característiques i Mecanismes

Apuntes sobre els enzims, incloent la seva definició, característiques, mecanismes d'acció, classificació i factors que afecten la seva activitat.

Biologia · Selectivitat (PAU Catalunya)

20 pàgines · 18 temes · 180 flashcards · 126 preguntes tipus test

Índex

  1. 1. Introducció als Enzims · p. 1
  2. 2. Definició i Funció dels Enzims · p. 1
  3. 3. Característiques dels Enzims · p. 2
  4. 4. Energia d'Activació d'una Reacció · p. 2
  5. 5. Mecanisme d'Acció dels Enzims · p. 3
  6. 6. Comparació de Reaccions Exotèrmiques i Endotèrmiques · p. 4
  7. 7. Com Actua un Enzim · p. 5
  8. 8. Actuació d'un Enzim sobre dos Substrats · p. 6
  9. 9. Classificació dels Enzims segons la seva Estructura · p. 7
  10. 10. Estructura d'un Enzim i Centre Actiu · p. 7-8
  11. 11. Cinètica de l'Activitat Enzimàtica · p. 9
  12. 12. Factors que Afecten l'Activitat Enzimàtica · p. 10-11
  13. 13. Inhibidors Enzimàtics · p. 11-14
  14. 14. Actuació d'un Inhibidor · p. 13
  15. 15. Classificació dels Enzims segons la seva Funció · p. 15
  16. 16. Regulació Al·lostèrica · p. 16
  17. 17. Coenzims: ATP, NAD+, FAD, NADP+ i CoA · p. 16-19
  18. 18. Metabolisme: Catabolisme i Anabolisme · p. 19

1. Introducció als Enzims

Flashcards

Què són els enzims?
Proteïnes amb funció catalítica (biocatalitzadors).
Com augmenten la velocitat de les reaccions els enzims?
Disminuint l'energia d'activació.
Els enzims es consumeixen durant la reacció?
No, es recuperen al final.
Quina és una característica exclusiva dels enzims?
Són molt específics.

Preguntes tipus test

  1. Quina de les següents opcions descriu millor la funció dels enzims?
    • a) Augmentar l'energia d'activació d'una reacció.
    • b) Disminuir la velocitat de les reaccions bioquímiques.
    • c) Catalitzar reaccions bioquímiques augmentant la seva velocitat.
    • d) Alterar l'equilibri termodinàmic d'una reacció.

    Resposta: c) Catalitzar reaccions bioquímiques augmentant la seva velocitat.. Els enzims són biocatalitzadors que acceleren les reaccions bioquímiques disminuint l'energia d'activació necessària.

  2. Quina de les següents característiques és exclusiva dels enzims, en comparació amb els catalitzadors químics?
    • a) Augmenten la velocitat de la reacció en concentracions petites.
    • b) No es consumeixen durant la reacció.
    • c) Són molt específics per a una reacció concreta.
    • d) Totes les anteriors.

    Resposta: c) Són molt específics per a una reacció concreta.. L'especificitat és una característica clau dels enzims, permetent que actuïn només sobre una reacció concreta.

  3. Què passa amb l'energia d'activació quan un enzim catalitza una reacció?
    • a) Augmenta.
    • b) Disminueix.
    • c) Es manté igual.
    • d) Es converteix en energia lliure de Gibbs.

    Resposta: b) Disminueix.. Els enzims disminueixen l'energia d'activació, facilitant que la reacció es produeixi més ràpidament.

2. Definició i Funció dels Enzims

Flashcards

Què són els enzims?
Proteïnes amb funció catalítica (biocatalitzadors).
Com augmenten els enzims la velocitat de les reaccions bioquímiques?
Disminuint l'energia d'activació.
Què és el centre actiu d'un enzim?
La regió de l'enzim que s'uneix físicament al substrat.
Quins tipus d'aminoàcids formen el centre actiu?
Aminoàcids de fixació i aminoàcids catalitzadors.

Preguntes tipus test

  1. Quina és la funció principal dels enzims?
    • a) Augmentar l'energia d'activació de les reaccions.
    • b) Disminuir la velocitat de les reaccions bioquímiques.
    • c) Catalitzar reaccions bioquímiques, augmentant la seva velocitat.
    • d) Alterar l'equilibri termodinàmic de les reaccions.

    Resposta: c) Catalitzar reaccions bioquímiques, augmentant la seva velocitat.. Els enzims actuen com a biocatalitzadors, accelerant les reaccions bioquímiques en disminuir l'energia d'activació necessària.

  2. Quina característica dels enzims permet que actuïn sobre un substrat específic?
    • a) La seva capacitat per alterar les variables termodinàmiques.
    • b) La presència d'un centre actiu amb una forma complementària al substrat.
    • c) La seva alta concentració en la cèl·lula.
    • d) La seva habilitat per consumir energia durant la reacció.

    Resposta: b) La presència d'un centre actiu amb una forma complementària al substrat.. L'especificitat dels enzims es deu al seu centre actiu, que té una forma tridimensional que encaixa perfectament amb el substrat, com una clau en un pany.

  3. Què passa amb l'enzim després de catalitzar una reacció?
    • a) Es consumeix completament.
    • b) Es transforma en un altre tipus de proteïna.
    • c) Es recupera inalterat i pot catalitzar noves reaccions.
    • d) S'uneix permanentment al producte de la reacció.

    Resposta: c) Es recupera inalterat i pot catalitzar noves reaccions.. Un enzim actua com a catalitzador i no es consumeix durant la reacció. Per tant, es recupera inalterat i pot continuar catalitzant reaccions.

3. Característiques dels Enzims

Flashcards

Què són els enzims?
Proteïnes amb funció catalítica (biocatalitzadors).
Com augmenten els enzims la velocitat de les reaccions bioquímiques?
Disminuint l'energia d'activació.
Quines són quatre característiques exclusives dels enzims?
Són molt específics, treballen a temperatura de l'ésser viu, són molt actius i tenen un pes molecular alt.
Què és el centre actiu d'un enzim?
La regió de l'enzim que s'uneix físicament al substrat.

Preguntes tipus test

  1. Quina de les següents és una característica exclusiva dels enzims?
    • a) Augmenten la velocitat de la reacció en concentracions petites.
    • b) Són molt específics per a una reacció concreta.
    • c) No es consumeixen durant la reacció.
    • d) S'alliberen i es recuperen al final de la reacció.

    Resposta: b) Són molt específics per a una reacció concreta.. L'especificitat és una característica que distingeix els enzims d'altres catalitzadors, ja que només actuen sobre una reacció específica.

  2. Quina funció tenen els enzims en una reacció bioquímica?
    • a) Augmentar l'energia d'activació.
    • b) Disminuir la velocitat de la reacció.
    • c) Disminuir l'energia d'activació.
    • d) Alterar l'equilibri termodinàmic.

    Resposta: c) Disminuir l'energia d'activació.. Els enzims actuen com a catalitzadors, disminuint l'energia d'activació necessària perquè es produeixi una reacció, accelerant-la.

  3. Quin és el resultat final d'una reacció enzimàtica pel que fa a l'enzim?
    • a) L'enzim es consumeix completament.
    • b) L'enzim es modifica químicament.
    • c) L'enzim s'allibera i es recupera inalterat.
    • d) L'enzim es converteix en substrat.

    Resposta: c) L'enzim s'allibera i es recupera inalterat.. Després de catalitzar la reacció, l'enzim es recupera en la seva forma original, llest per a una nova reacció.

4. Energia d'Activació d'una Reacció

Flashcards

Què són els enzims?
Proteïnes amb funció catalítica (biocatalitzadors).
Com augmenten els enzims la velocitat de les reaccions bioquímiques?
Disminuint l'energia d'activació.
Què passa amb els enzims al final d'una reacció?
S'alliberen i es recuperen sense alterar les variables termodinàmiques.
Quines són tres característiques exclusives dels enzims?
Són molt específics, treballen a temperatura ambient i són molt actius.

Preguntes tipus test

  1. Quin efecte tenen els enzims sobre l'energia d'activació d'una reacció?
    • a) L'augmenten significativament.
    • b) La disminueixen.
    • c) No tenen cap efecte sobre ella.
    • d) La converteixen en energia cinètica.

    Resposta: b) La disminueixen.. Els enzims actuen com a catalitzadors biològics, accelerant les reaccions bioquímiques mitjançant la disminució de l'energia d'activació necessària perquè la reacció es produeixi.

  2. Què passa amb els enzims després de catalitzar una reacció?
    • a) Es consumeixen completament.
    • b) Es transformen en el producte de la reacció.
    • c) Es recuperen inalterats.
    • d) Es converteixen en un inhibidor.

    Resposta: c) Es recuperen inalterats.. Els enzims, com a catalitzadors, no es consumeixen durant la reacció. Es recuperen al final del procés, disponibles per catalitzar noves reaccions.

  3. Quina característica dels enzims explica que només actuen sobre una reacció concreta?
    • a) La seva alta concentració.
    • b) La seva especificitat.
    • c) El seu baix pes molecular.
    • d) La seva capacitat de desnaturalització.

    Resposta: b) La seva especificitat.. L'especificitat enzimàtica es refereix a la capacitat d'un enzim per unir-se i catalitzar la reacció d'un substrat específic, gràcies a la complementarietat entre el centre actiu de l'enzim i el substrat.

5. Mecanisme d'Acció dels Enzims

Flashcards

Què és el centre actiu d'un enzim?
La regió de l'enzim que s'uneix físicament al substrat.
Quins aminoàcids formen el centre actiu?
Aminoàcids de fixació i aminoàcids catalitzadors.
Què és l'especificitat absoluta d'un enzim?
Quan l'enzim només reconeix una molècula en concret.
Què és l'especificitat de grup d'un enzim?
Quan l'enzim reconeix tot un grup de molècules.

Preguntes tipus test

  1. Quin tipus d'enllaços estableixen els aminoàcids de fixació per unir l'enzim al substrat?
    • a) Enllaços covalents forts
    • b) Enllaços iònics
    • c) Enllaços febles
    • d) Enllaços metàl·lics

    Resposta: c) Enllaços febles. Els aminoàcids de fixació uneixen l'enzim al substrat mitjançant enllaços febles, cosa que permet la unió reversible i específica necessària per a la catàlisi.

  2. Quin component addicional requereixen alguns enzims per dur a terme la seva acció catalítica?
    • a) Un inhibidor enzimàtic
    • b) Un cofactor enzimàtic
    • c) Un aminoàcid estructural
    • d) Un centre al·lostèric

    Resposta: b) Un cofactor enzimàtic. Alguns enzims necessiten un cofactor enzimàtic, que pot ser un ió metàl·lic o una molècula orgànica complexa, per activar la funció enzimàtica o transferir grups químics.

  3. Quina característica estructural del centre actiu permet explicar l'especificitat d'un enzim?
    • a) La seva gran mida en comparació amb l'enzim
    • b) La presència exclusiva d'aminoàcids estructurals
    • c) La seva estructura tridimensional complementària al substrat
    • d) La capacitat de formar enllaços covalents amb el substrat

    Resposta: c) La seva estructura tridimensional complementària al substrat. L'estructura tridimensional del centre actiu, formada per aminoàcids de fixació i catalitzadors, és complementària a la del substrat, permetent un encaix específic segons el model clau-pany.

6. Comparació de Reaccions Exotèrmiques i Endotèrmiques

Flashcards

Què és una reacció exotèrmica?
Una reacció que allibera energia al medi ambient.
Què és una reacció endotèrmica?
Una reacció que absorbeix energia del medi ambient.
En una reacció exotèrmica, quina relació hi ha entre l'energia dels reactius i la dels productes?
Els reactius tenen més energia que els productes.
En una reacció endotèrmica, quina relació hi ha entre l'energia dels reactius i la dels productes?
Els productes tenen més energia que els reactius.

Preguntes tipus test

  1. Quina de les següents definicions descriu millor una reacció exotèrmica?
    • a) Una reacció que absorbeix energia del medi ambient.
    • b) Una reacció que allibera energia al medi ambient.
    • c) Una reacció que no intercanvia energia amb el medi ambient.
    • d) Una reacció que només es produeix a altes temperatures.

    Resposta: b) Una reacció que allibera energia al medi ambient.. Les reaccions exotèrmiques són aquelles que alliberen energia, generalment en forma de calor, al medi ambient. Això significa que els productes tenen menys energia que els reactius, i l'excés d'energia s'allibera.

  2. En una reacció endotèrmica, com es compara l'energia dels reactius amb l'energia dels productes?
    • a) Els reactius tenen més energia que els productes.
    • b) Els reactius tenen menys energia que els productes.
    • c) Els reactius i els productes tenen la mateixa energia.
    • d) L'energia dels reactius no afecta l'energia dels productes.

    Resposta: b) Els reactius tenen menys energia que els productes.. En una reacció endotèrmica, els productes tenen més energia que els reactius. Per tant, la reacció necessita absorbir energia del medi ambient per poder-se produir.

  3. Quin enzim s'esmenta com a exemple en la degradació de glucosa en una reacció exotèrmica?
    • a) Amilasa
    • b) Glucosa-6-fosfatasa
    • c) Catalasa
    • d) Lipasa

    Resposta: b) Glucosa-6-fosfatasa. La glucosa-6-fosfatasa és l'enzim que catalitza la degradació de la glucosa, alliberant energia en el procés, la qual cosa la converteix en un exemple de reacció exotèrmica.

7. Com Actua un Enzim

Flashcards

Com s'anomena la substància sobre la qual actua un enzim?
Substrat
Què es forma quan un enzim s'uneix al seu substrat?
Complex enzim-substrat (E-S)
Què fa l'enzim als enllaços del substrat?
Debilita i trenca els enllaços
En què es transforma el complex E-S?
Complex enzim-producte (E-P)

Preguntes tipus test

  1. Quin nom rep la substància sobre la qual actua un enzim?
    • a) Catalitzador
    • b) Substrat
    • c) Producte
    • d) Inhibidor

    Resposta: b) Substrat. La substància sobre la qual actua un enzim s'anomena substrat. Aquest s'uneix a l'enzim per a la reacció.

  2. Què es forma durant la reacció entre un enzim i un substrat?
    • a) Un inhibidor enzimàtic
    • b) Un catalitzador lliure
    • c) Un complex enzim-substrat (E-S)
    • d) Un producte aïllat

    Resposta: c) Un complex enzim-substrat (E-S). Durant la reacció, l'enzim i el substrat s'uneixen físicament formant el complex enzim-substrat (E-S).

  3. Què fa l'enzim als enllaços del substrat durant la reacció?
    • a) Els reforça
    • b) Els debilita i els trenca
    • c) No els modifica
    • d) Els replica

    Resposta: b) Els debilita i els trenca. L'enzim debilita els enllaços del substrat, facilitant que es trenquin i es transformin en productes.

8. Actuació d'un Enzim sobre dos Substrats

Flashcards

Què és el centre actiu d'un enzim?
La regió de l'enzim que s'uneix físicament al substrat.
Quin model explica l'especificitat entre l'enzim i el substrat?
El model de clau-pany.
Què passa amb l'enzim després de la reacció?
Es recupera inalterat.
Què facilita l'enzim en la formació del complex enzim-substrat?
Que la reacció química tingui lloc amb menys energia d'activació.

Preguntes tipus test

  1. Quin component de l'enzim s'uneix físicament al substrat?
    • a) L'aminoàcid estructural
    • b) El centre actiu
    • c) El cofactor enzimàtic
    • d) L'aminoàcid de fixació

    Resposta: b) El centre actiu. El centre actiu és la regió específica de l'enzim que s'uneix al substrat, permetent la catàlisi.

  2. Què facilita l'enzim durant la formació del complex enzim-substrat?
    • a) Que els substrats es repel·leixin per reduir l'energia d'activació
    • b) Que els substrats s'uneixin aleatòriament sense energia d'activació
    • c) Que els substrats es col·loquin correctament i la reacció tingui menys energia d'activació
    • d) Que els substrats canviïn la seva estructura per augmentar l'energia d'activació

    Resposta: c) Que els substrats es col·loquin correctament i la reacció tingui menys energia d'activació. L'enzim facilita que els substrats es col·loquin correctament, disminuint l'energia d'activació necessària per a la reacció.

  3. Què passa amb l'enzim després d'alliberar el producte final?
    • a) Es consumeix completament
    • b) Es transforma en un altre enzim
    • c) Queda inalterat i pot catalitzar una nova reacció
    • d) S'uneix permanentment al producte final

    Resposta: c) Queda inalterat i pot catalitzar una nova reacció. L'enzim no es consumeix en la reacció; queda inalterat i disponible per catalitzar noves reaccions.

9. Classificació dels Enzims segons la seva Estructura

Flashcards

Què són els enzims proteics?
Proteïnes globulars formats per cadenes d'aminoàcids.
Què és un holoenzim?
Un enzim conjugat format per una part proteica (apoenzim) i una part no proteica (cofactor).
Què és un apoenzim?
La part proteica d'un holoenzim.
Què és un cofactor?
La part no proteica d'un holoenzim, que pot ser orgànica (coenzim) o inorgànica (ions metàl·lics).

Preguntes tipus test

  1. Quina funció tenen els aminoàcids estructurals en un enzim?
    • a) Catalitzar la ruptura del substrat.
    • b) Fixar l'enzim al substrat.
    • c) Donar forma i estructura a l'enzim.
    • d) Activar el centre actiu de l'enzim.

    Resposta: c) Donar forma i estructura a l'enzim.. Els aminoàcids estructurals són els responsables de l'estructura i la forma de l'enzim, essent essencials per al seu correcte funcionament.

  2. Què és un cofactor enzimàtic?
    • a) La part proteica d'un enzim.
    • b) Un component no proteic necessari per a l'acció de l'enzim.
    • c) Un aminoàcid que forma part del centre actiu.
    • d) Un inhibidor que regula l'activitat enzimàtica.

    Resposta: b) Un component no proteic necessari per a l'acció de l'enzim.. Els cofactors enzimàtics són components no proteics, com ara ions metàl·lics o coenzims, que s'associen a la part proteica (apoenzim) per permetre l'acció de l'enzim.

  3. Quina és la funció principal dels aminoàcids de fixació en el centre actiu d'un enzim?
    • a) Proporcionar l'energia necessària per a la reacció.
    • b) Assegurar que l'enzim mantingui la seva forma tridimensional.
    • c) Unir l'enzim al substrat mitjançant enllaços febles.
    • d) Catalitzar directament la transformació del substrat en producte.

    Resposta: c) Unir l'enzim al substrat mitjançant enllaços febles.. Els aminoàcids de fixació s'encarreguen d'unir l'enzim al substrat a través d'enllaços febles, facilitant la formació del complex enzim-substrat.

10. Estructura d'un Enzim i Centre Actiu

Flashcards

Què és el centre actiu d'un enzim?
La regió de l'enzim que s'uneix físicament al substrat i catalitza la reacció.
Quins tipus d'aminoàcids formen el centre actiu?
Aminoàcids de fixació i aminoàcids catalitzadors.
Quina és la funció dels aminoàcids de fixació?
Unir l'enzim al substrat mitjançant enllaços febles.
Quina és la funció dels aminoàcids catalitzadors?
Provocar la ruptura del substrat mitjançant enllaços forts.

Preguntes tipus test

  1. Quina és la funció principal del centre actiu d'un enzim?
    • a) Proporcionar suport estructural a l'enzim.
    • b) Unir-se al substrat i catalitzar la reacció.
    • c) Regular la temperatura de l'enzim.
    • d) Transportar l'enzim a través de la cèl·lula.

    Resposta: b) Unir-se al substrat i catalitzar la reacció.. El centre actiu és la regió de l'enzim on s'uneix el substrat i es produeix la catàlisi de la reacció.

  2. Quins tipus d'aminoàcids formen el centre actiu d'un enzim?
    • a) Aminoàcids essencials i no essencials.
    • b) Aminoàcids hidrofòbics i hidrofílics.
    • c) Aminoàcids de fixació i catalitzadors.
    • d) Aminoàcids estructurals i reguladors.

    Resposta: c) Aminoàcids de fixació i catalitzadors.. El centre actiu està format per aminoàcids de fixació, que uneixen l'enzim al substrat, i aminoàcids catalitzadors, que provoquen la ruptura del substrat.

  3. Quina característica estructural del centre actiu permet explicar l'especificitat de l'enzim?
    • a) La seva gran mida en comparació amb l'enzim.
    • b) La seva càrrega elèctrica neta positiva.
    • c) La seva estructura tridimensional complementària al substrat.
    • d) La seva capacitat per formar enllaços covalents amb el substrat.

    Resposta: c) La seva estructura tridimensional complementària al substrat.. L'estructura tridimensional del centre actiu, complementària a la del substrat, permet l'encaix específic entre l'enzim i el substrat.

11. Cinètica de l'Activitat Enzimàtica

Flashcards

Què és la Km en la cinètica enzimàtica?
La concentració de substrat a la qual la velocitat de reacció és la meitat de la velocitat màxima.
Què passa amb la velocitat de reacció a mesura que augmenta la concentració de substrat?
Augmenta fins a un punt de saturació.
Quins factors poden afectar l'activitat enzimàtica?
Concentració de substrat, pH, temperatura i inhibidors enzimàtics.
Què és la inhibició competitiva?
Un inhibidor competeix amb el substrat per unir-se al centre actiu de l'enzim.

Preguntes tipus test

  1. Què indica la constant de Michaelis-Menten (Km) en la cinètica enzimàtica?
    • a) La velocitat màxima de la reacció enzimàtica.
    • b) La concentració de substrat a la qual la velocitat de reacció és la meitat de la velocitat màxima.
    • c) L'energia d'activació necessària per a la reacció.
    • d) El pH òptim per a l'activitat de l'enzim.

    Resposta: b) La concentració de substrat a la qual la velocitat de reacció és la meitat de la velocitat màxima.. La constant de Michaelis-Menten (Km) és la concentració de substrat a la qual la velocitat de reacció és la meitat de la velocitat màxima. Aquesta constant proporciona una indicació de l'afinitat de l'enzim pel substrat.

  2. Què passa amb la velocitat de reacció a mesura que augmenta la concentració de substrat en presència d'un enzim?
    • a) La velocitat de reacció disminueix linealment.
    • b) La velocitat de reacció augmenta indefinidament.
    • c) La velocitat de reacció augmenta fins a un punt de saturació.
    • d) La velocitat de reacció es manté constant independentment de la concentració de substrat.

    Resposta: c) La velocitat de reacció augmenta fins a un punt de saturació.. A mesura que augmenta la concentració de substrat, la velocitat de reacció augmenta fins que totes les molècules d'enzim estan ocupades. En aquest punt, la velocitat de reacció arriba a un màxim i es manté constant, conegut com a punt de saturació.

  3. Quin factor no afecta directament l'activitat enzimàtica?
    • a) La concentració de substrat.
    • b) El pH del medi.
    • c) La temperatura.
    • d) La pressió atmosfèrica.

    Resposta: d) La pressió atmosfèrica.. La pressió atmosfèrica no és un factor que afecti directament l'activitat enzimàtica. En canvi, la concentració de substrat, el pH i la temperatura tenen un impacte significatiu en la velocitat de reacció i l'activitat de l'enzim.

12. Factors que Afecten l'Activitat Enzimàtica

Flashcards

Què és un inhibidor enzimàtic?
Una substància que disminueix o anul·la l'activitat d'un enzim.
Què és la desnaturalització d'un enzim?
La pèrdua de l'estructura tridimensional d'un enzim, que resulta en la pèrdua de la seva funció.
Com afecta la concentració de substrat a la velocitat de reacció enzimàtica?
L'augment de la concentració de substrat augmenta la velocitat de reacció fins al punt de saturació.
Què és un inhibidor competitiu?
Un inhibidor que competeix amb el substrat pel centre actiu de l'enzim.

Preguntes tipus test

  1. Quina de les següents opcions descriu millor l'efecte d'un inhibidor competitiu sobre l'activitat enzimàtica?
    • a) S'uneix a l'enzim en un lloc diferent del centre actiu, impedint que el substrat s'hi uneixi.
    • b) S'uneix irreversiblement a l'enzim, destruint la seva funció catalítica.
    • c) Competeix amb el substrat pel centre actiu de l'enzim, reduint la velocitat de reacció.
    • d) Augmenta l'afinitat de l'enzim pel substrat, accelerant la reacció.

    Resposta: c) Competeix amb el substrat pel centre actiu de l'enzim, reduint la velocitat de reacció.. Un inhibidor competitiu competeix amb el substrat pel centre actiu de l'enzim, disminuint la velocitat de reacció perquè impedeix que el substrat s'hi uneixi eficientment.

  2. Quin factor pot causar la desnaturalització d'un enzim?
    • a) Un lleuger canvi en la concentració del substrat.
    • b) Una temperatura extremadament alta.
    • c) Una concentració òptima de pH.
    • d) La presència d'un cofactor enzimàtic.

    Resposta: b) Una temperatura extremadament alta.. Les temperatures extremadament altes poden trencar els enllaços que mantenen l'estructura terciària de l'enzim, causant la seva desnaturalització i la pèrdua de la seva funció.

  3. Quin tipus d'inhibidor s'uneix a l'enzim en un lloc diferent del centre actiu, canviant la forma de l'enzim i impedint que el substrat s'hi uneixi correctament?
    • a) Inhibidor competitiu
    • b) Inhibidor irreversible
    • c) Inhibidor no competitiu
    • d) Inhibidor al·lostèric

    Resposta: c) Inhibidor no competitiu. Un inhibidor no competitiu s'uneix a un lloc al·lostèric de l'enzim, alterant la seva forma i impedint que el substrat s'uneixi correctament al centre actiu.

13. Inhibidors Enzimàtics

Flashcards

Què són els inhibidors enzimàtics?
Substàncies que disminueixen o aturen l'activitat d'un enzim.
Com actua un inhibidor competitiu?
Competeix amb el substrat per ocupar el centre actiu de l'enzim.
Quin tipus d'enllaç estableix un inhibidor irreversible amb l'enzim?
Enllaç covalent.
On s'uneix un inhibidor no competitiu?
A un lloc al·lostèric de l'enzim.

Preguntes tipus test

  1. Quin tipus d'enllaç estableix un inhibidor irreversible amb l'enzim?
    • a) Enllaços iònics
    • b) Enllaços covalents
    • c) Enllaços d'hidrogen
    • d) Forces de Van der Waals

    Resposta: b) Enllaços covalents. Els inhibidors irreversibles estableixen enllaços covalents forts amb l'enzim, impedint la seva activitat de manera permanent.

  2. En la inhibició competitiva, què competeix pel centre actiu de l'enzim?
    • a) L'inhibidor i un cofactor
    • b) L'inhibidor i el substrat
    • c) Dos enzims diferents
    • d) L'enzim i el producte

    Resposta: b) L'inhibidor i el substrat. En la inhibició competitiva, l'inhibidor i el substrat competeixen pel centre actiu de l'enzim, ja que l'inhibidor té una estructura similar al substrat.

  3. Quin tipus d'inhibidor s'uneix a un lloc diferent del centre actiu de l'enzim?
    • a) Inhibidor competitiu
    • b) Inhibidor irreversible
    • c) Inhibidor no competitiu
    • d) Inhibidor al·lostèric

    Resposta: c) Inhibidor no competitiu. L'inhibidor no competitiu s'uneix a un lloc al·lostèric de l'enzim, provocant un canvi conformacional que impedeix la unió del substrat al centre actiu.

14. Actuació d'un Inhibidor

Flashcards

Què són els inhibidors enzimàtics?
Substàncies que disminueixen o aturen l'activitat d'un enzim.
Com actua un inhibidor competitiu?
Competeix amb el substrat pel centre actiu de l'enzim.
Com actua un inhibidor no competitiu?
S'uneix a un lloc al·lostèric, alterant la forma de l'enzim.
Com actua un inhibidor irreversible?
S'uneix permanentment a l'enzim, inhabilitant-lo.

Preguntes tipus test

  1. Quin tipus d'inhibidor s'uneix a un lloc diferent del centre actiu de l'enzim, alterant-ne la forma i impedint la unió del substrat?
    • a) Inhibidor competitiu
    • b) Inhibidor no competitiu
    • c) Inhibidor irreversible
    • d) Inhibidor al·lostèric

    Resposta: b) Inhibidor no competitiu. Un inhibidor no competitiu s'uneix a un lloc al·lostèric, canviant la forma de l'enzim i impedint que el substrat s'hi uneixi correctament.

  2. Quina és la principal característica de la inhibició competitiva?
    • a) L'inhibidor s'uneix de forma irreversible a l'enzim.
    • b) L'inhibidor competeix amb el substrat pel centre actiu de l'enzim.
    • c) L'inhibidor modifica la forma del centre actiu de l'enzim.
    • d) L'inhibidor només afecta enzims específics.

    Resposta: b) L'inhibidor competeix amb el substrat pel centre actiu de l'enzim.. En la inhibició competitiva, l'inhibidor i el substrat competeixen pel mateix lloc actiu de l'enzim.

  3. Quin tipus d'inhibidor s'uneix a l'enzim de manera permanent, inhabilitant-lo?
    • a) Inhibidor competitiu
    • b) Inhibidor no competitiu
    • c) Inhibidor irreversible
    • d) Inhibidor al·lostèric

    Resposta: c) Inhibidor irreversible. Un inhibidor irreversible estableix enllaços covalents amb l'enzim, impedint la seva activitat de manera permanent.

15. Classificació dels Enzims segons la seva Funció

Flashcards

Quina és la funció de les oxidorreductases?
Catalitzen reaccions d'oxidació-reducció.
Què fan les transferases?
Transfereixen grups funcionals entre molècules.
Quina reacció catalitzen les hidrolases?
Hidròlisi d'enllaços amb presència d'H₂O.
Quina funció tenen les liases?
Trenquen enllaços i creen dobles enllaços.

Preguntes tipus test

  1. Quina de les següents classes d'enzims catalitza reaccions d'hidròlisi en presència d'aigua?
    • a) Oxidorreductases
    • b) Transferases
    • c) Hidrolases
    • d) Liases

    Resposta: c) Hidrolases. Les hidrolases són enzims que catalitzen la hidròlisi d'enllaços químics mitjançant l'addició d'aigua.

  2. Quin tipus d'enzim catalitza la transferència de grups funcionals entre molècules?
    • a) Isomerases
    • b) Transferases
    • c) Ligases
    • d) Oxidorreductases

    Resposta: b) Transferases. Les transferases són enzims que catalitzen la transferència d'un grup funcional (per exemple, un grup metil o fosfat) d'una molècula a una altra.

  3. Quina classe d'enzim està involucrada en reaccions d'oxidació-reducció?
    • a) Liases
    • b) Isomerases
    • c) Oxidorreductases
    • d) Ligases

    Resposta: c) Oxidorreductases. Les oxidorreductases catalitzen reaccions en les quals es transfereixen electrons d'una molècula a una altra, és a dir, reaccions d'oxidació-reducció.

16. Regulació Al·lostèrica

Flashcards

Què és la regulació al·lostèrica?
Mecanisme de regulació enzimàtica on una molècula s'uneix a un lloc al·lostèric, alterant la conformació i l'activitat de l'enzim.
Com afecta la regulació al·lostèrica positiva a la velocitat de reacció?
Augmenta la velocitat de reacció en millorar l'encaix entre l'enzim i el substrat.
Quin efecte té la regulació al·lostèrica negativa sobre l'enzim?
Inhibeix l'enzim, deformant el centre actiu i dificultant la unió del substrat.
On s'uneix la molècula reguladora en la regulació al·lostèrica?
Al lloc al·lostèric de l'enzim.

Preguntes tipus test

  1. Què passa quan una molècula reguladora s'uneix al lloc al·lostèric d'un enzim?
    • a) L'enzim es desnaturalitza immediatament.
    • b) El lloc actiu de l'enzim canvia la seva conformació.
    • c) L'enzim augmenta la seva mida.
    • d) L'enzim es divideix en dues parts.

    Resposta: b) El lloc actiu de l'enzim canvia la seva conformació.. Quan una molècula reguladora s'uneix al lloc al·lostèric, indueix un canvi conformacional en l'enzim, afectant el lloc actiu i modificant la seva capacitat d'unió al substrat.

  2. Quina és la conseqüència de la regulació al·lostèrica positiva en un enzim?
    • a) Disminueix l'afinitat de l'enzim pel substrat.
    • b) Augmenta la velocitat de la reacció catalitzada per l'enzim.
    • c) Desnaturalitza l'enzim.
    • d) Inhibeix completament l'activitat enzimàtica.

    Resposta: b) Augmenta la velocitat de la reacció catalitzada per l'enzim.. La regulació al·lostèrica positiva millora l'encaix entre l'enzim i el substrat, cosa que resulta en un augment de la velocitat de la reacció.

  3. Com afecta la regulació al·lostèrica negativa a l'activitat d'un enzim?
    • a) Activa l'enzim, augmentant la seva eficiència.
    • b) Inhibeix l'enzim, disminuint o aturant la reacció.
    • c) No té cap efecte sobre l'activitat de l'enzim.
    • d) Transforma l'enzim en un cofactor.

    Resposta: b) Inhibeix l'enzim, disminuint o aturant la reacció.. La regulació al·lostèrica negativa deforma el centre actiu, dificultant l'encaix del substrat i, per tant, disminuint o aturant la reacció.

17. Coenzims: ATP, NAD+, FAD, NADP+ i CoA

Flashcards

Quina és la funció principal dels coenzims?
Transportar grups químics durant les reaccions enzimàtiques.
Què significa ATP?
Adenosín trifosfat.
Què fa l'ATP?
Emmagatzema i cedeix energia.
Què significa NAD+?
Nicotinamida adenina dinucleòtid.

Preguntes tipus test

  1. Quin coenzim actua com a molècula energètica, capaç d'emmagatzemar o cedir energia?
    • a) NAD+
    • b) FAD
    • c) ATP
    • d) CoA

    Resposta: c) ATP. L'ATP (adenosín trifosfat) és conegut com la 'moneda energètica' de la cèl·lula, ja que pot alliberar energia quan s'hidrolitza a ADP (adenosín difosfat) i fosfat inorgànic.

  2. Quina és la funció principal dels coenzims?
    • a) Formar part estructural de l'enzim
    • b) Regular l'expressió gènica
    • c) Transportar grups químics
    • d) Catalitzar directament reaccions

    Resposta: c) Transportar grups químics. Els coenzims són molècules orgàniques que ajuden els enzims a catalitzar reaccions, principalment actuant com a transportadors de grups químics entre molècules.

  3. Quin coenzim accepta i cedeix electrons en reaccions d'oxidació-reducció?
    • a) CoA
    • b) ATP
    • c) FAD
    • d) NADP+

    Resposta: d) NADP+. El NADP+ actua com a transportador d'electrons en reaccions d'oxidació-reducció. En acceptar electrons, es redueix a NADPH, i en cedir-los, s'oxida de nou a NADP+.

18. Metabolisme: Catabolisme i Anabolisme

Flashcards

Què és el metabolisme?
Conjunt de reaccions químiques per obtenir energia i construir components cel·lulars.
Quin és l'objectiu del metabolisme?
Degradar i sintetitzar molècules.
Què són les rutes metabòliques?
Seqüències de passos enzimàtics coordinats.
Què és el catabolisme?
Procés que trenca molècules complexes en altres més simples, alliberant energia.

Preguntes tipus test

  1. Quin és l'objectiu principal del metabolisme cel·lular?
    • a) Només degradar molècules per obtenir energia.
    • b) Només sintetitzar noves molècules.
    • c) Degradar i sintetitzar molècules per obtenir energia i construir components cel·lulars.
    • d) Emmagatzemar energia sense modificar les molècules.

    Resposta: c) Degradar i sintetitzar molècules per obtenir energia i construir components cel·lulars.. El metabolisme té com a objectiu tant degradar molècules per obtenir energia com sintetitzar noves molècules necessàries per a la cèl·lula.

  2. Com s'organitzen les reaccions metabòliques a la cèl·lula?
    • a) De manera aleatòria i sense coordinació.
    • b) En rutes metabòliques, que són seqüències de passos enzimàtics coordinats.
    • c) En compartiments aïllats sense interacció.
    • d) Només en reaccions de degradació.

    Resposta: b) En rutes metabòliques, que són seqüències de passos enzimàtics coordinats.. Les reaccions metabòliques s'organitzen en rutes metabòliques, que són seqüències de passos enzimàtics coordinats.

  3. Quina és la funció del catabolisme?
    • a) Construir molècules complexes a partir de components més senzills.
    • b) Trencar molècules complexes en altres més simples, alliberant energia.
    • c) Emmagatzemar energia en molècules complexes.
    • d) Transportar molècules a través de la membrana cel·lular.

    Resposta: b) Trencar molècules complexes en altres més simples, alliberant energia.. El catabolisme trenca molècules complexes en altres més simples, alliberant energia.

I 108 flashcards i 72 preguntes més al document.

Text del document

ELS ENZIMS Definició d'enzim Els enzims són, generalment, proteïnes amb funció catalítica (biocatalitzadors). Com a catalitzadors, actuen de la manera següent: * Augmenten la velocitat de les reaccions bioquímiques (quantitat de producte que es forma per unitat de temps en una reacció química) mitjançant la disminució de l'energia d'activació (energia que s'ha de subministrar als reactius perquè la reacció es produeixi). * S'alliberen i es recuperen al final de la reacció sense alterar les variables termodinàmiques d'estat com l'entalpia (ja que ni aporten ni consumeixen energia) o l'energia lliure de Gibbs (no alteren l'equilibri, només acceleren la seva arribada).

Característiques dels enzims Exclusives d'ells 1. Són molt específics (només actuen sobre una reacció concreta) 2. Treballen a temperatura de l'ésser viu (ambient) 3. Són molt actius (augmenten la velocitat de la reacció més que els químics) 4. Tenen un pes molecular alt. També les tenen els catalitzadors químics 1. En concentracions petites augmenten la velocitat de la reacció, en menys temps més producte. 2. No es consumeixen durant la reacció. Quan acaba la reacció tenim les mateixes molècules d'enzims que a l'inici. A causa de la seva especificitat, el substrat s'uneix a l'enzim a través del centre actiu i produeix la formació del complex enzim-substrat.

L'enzim catalitza la reacció fins que s'alliberen els productes i aquest queda lliure i recuperat tal com estava al principi: Durant aquest procés, l'enzim (catalitzador) augmenta la velocitat de la reacció mitjançant la disminució de l'energia d'activació. Podem apreciar-ho a la següent gràfica: Al llarg de la reacció, augmenta la quantitat de producte mentre que disminueix la quantitat de substrat. Com que són els substrats més rics en energia que els productes, aquesta gràfica representa un procés catabòlic (passa de compostos complexos rics en energia a altres més simples i menys energètics).

La cinètica de reacció dels enzims segueix una corba de saturació, és a dir, arriba un moment en què, tot i augmentar la concentració de substrat, la velocitat de reacció deixa d'augmentar. Podem apreciar-ho a la gràfica de la corba de Michaelis-Menten: Inicialment, hi ha un creixement exponencial de la velocitat d'acord amb l'augment de la concentració de substrat, però posteriorment s'arriba a un altiplà generat per la saturació d'enzims (punt de saturació). Reaccions exotèrmiques -Definició: Reaccions que alliberen energia al medi (generalment en forma de calor). -Exemple enzimàtic: La degradació de la glucosa per la glucosa-6-fosfatasa.

-Gràfic energètic: -Els reactius tenen més energia que els productes. -L'enzim redueix l'energia d'activació, fent que la reacció sigui més ràpida. -Efecte: S'allibera energia que el cos pot utilitzar per a altres processos, com contracció muscular o síntesi d'ATP. Reaccions endotèrmiques -Definició: Reaccions que absorbeixen energia del medi per poder-se produir. -Exemple enzimàtic: La síntesi de molècules complexes com proteïnes o ADN a partir de components més simples. -Gràfic energètic: -Els productes tenen més energia que els reactius. -L'enzim encara redueix l'energia d'activació, fent que la reacció sigui possible més fàcilment.

-Efecte: L'energia absorbida normalment prové de molècules com l'ATP. Com actua un enzim La substància sobre la qual actua un enzim rep el nom de substrat. En la reacció entre l'enzim i el substrat hi ha una "unió física", específica entre l'enzim i el substrat. Es forma el complex E-S, estat de transició. L'enzim debilita els enllaços del substrat i el trenca. El complex E-S es converteix en E-P Finalment, s'allibera el producte de la reacció I l'enzim es recupera inalterable. 1. Enzim amb lloc actiu lliure -L'enzim és una proteïna que té una zona concreta anomenada lloc actiu, amb una forma específica.

-Els substrats (les molècules que han de reaccionar) encaixen en aquest lloc actiu com si fos un trencaclosques (model clau-serrall). 2. Formació del complex enzim-substrat -Els dos substrats s'uneixen al lloc actiu de l'enzim. -L'enzim facilita que es col·loquin correctament i que la reacció química pugui tenir lloc amb menys energia d'activació. 3. Alliberament del producte final -Els substrats reaccionen i es transformen en el producte final. -Aquest producte és alliberat de l'enzim. 4. Enzim inalterat -L'enzim no es consumeix ni es modifica en la reacció. -Queda amb el lloc actiu lliure i pot tornar a catalitzar una nova reacció amb altres substrats.

En resum: Els enzims ajuden a accelerar les reaccions químiques unint els substrats al lloc actiu, transformant-los en productes i quedant-se disponibles per repetir el procés. Classificació enzims segons la seva estructura Estructura d'un enzim La regió petita de l'enzim que s'uneix físicament al substrat rep el nom de CENTRE ACTIU DE L'ENZIM. Responsable de l'especificitat I l'activitat catalítica de l'enzim. Classes d'aminoàcids: AMINOÀCIDS ESTRUCTURALS: responsables de l'estructura i forma de l'enzim. AMINOÀCIDS DE FIXACIÓ: responsables de la fixació de l'enzim al substrat, mitjançant enllaços febles.

AMINOÀCIDS CATALITZADORS: responsables de provocar la ruptura del substrat mitjançant enllaços forts. El centre actiu els formen els aminoàcids de fixació i els catalitzadors, té una estructura tridimensional que permet explicar l'especificitat. La regió de l'enzim per la qual s'uneix al substrat es coneix com a centre actiu. Del centre actiu depèn l'especificitat de l'enzim, ja que té una configuració complementària a la del substrat: els aminoàcids del centre actiu conformen una estructura complementària al substrat. És el que es coneix com el famós model de "clau-pany".

Alguns enzims (anomenats holoenzims) no són proteïnes exclusivament, sinó que la part proteica (anomenada apoenzim) s'associa a components no proteics (cofactor enzimàtic) necessaris per a l'acció de l'enzim. Els cofactors enzimàtics poden ser de diferent naturalesa tals com cations metàl·lics (per exemple ions Fe) o molècules orgàniques més complexes (coenzims) com pot ser el NADH, FADH2... Aquests cofactors i coenzims són importants perquè intervenen en determinades reaccions enzimàtiques permetent que aquestes puguin desenvolupar-se, ja que actuen com a activadors de la funció enzimàtica o transferint grups químics.

EL CENTRE ACTIU -Són una part molt petita del volum total de l'enzim -Tenen una estructura tridimensional que facilita l'encaix amb el substrat. -Estan formats per aminoàcids. -Fixadors I catalitzador. -Els radicals d'aquests aminoàcids tenen afinitat pel substrat. Els enzims són específics Hi ha 3 tipus d'especificitat: -Especificitat absoluta : l'enzim reconeix solament una molècula en concret. Exemple la ureasa actua sobre la urea. -Especificitat de grup: l'enzim reconeix tot un grup de molècules. Exemple les lipases actuen sobre els lípids. -Especificitat de classe: l'enzim reconeix un tipus d'enllaç. Exemple una hidrolasa actuarà en reaccions d'hidròlisi.

L'activitat enzimàtica, i per tant la velocitat de reacció, es pot veure modificada per: - Concentració de substrat. Com hem esmentat abans, l'augment de la concentració de substrat augmenta la velocitat de reacció fins al punt de saturació. - pH. La variació del pH per sobre o per sota del valor òptim de cada enzim (aquell en què l'activitat enzimàtica és màxima) provoca un descens de la velocitat de reacció per dificultar la unió del substrat al centre actiu. Un pH extrem podria causar la desnaturalització de l'enzim i cessaria la seva activitat. ALERTA!! Alguns enzims tenen la seva activitat òptima a pH extrems.

Per exemple, els enzims digestius de l'estómac els àcids dels quals generen un pH=2, és idoni per a aquest tipus d'enzims. - Temperatura. Com amb el pH, una temperatura per sobre o per sota del valor òptim de cada enzim provoca un descens de la velocitat de reacció. Una temperatura extrema podria causar la desnaturalització de l'enzim i cessaria la seva activitat. És a dir: * A 25 °C la reacció s'alentiria i s'alliberaria poc producte. * A 37 °C la majoria d'enzims estarien a ple rendiment. * A 60 °C l'enzim es trobaria desnaturalitzada, perdent la seva activitat, per la qual cosa no faria la reacció. - Inhibidors enzimàtics.

Substàncies que anul·len o disminueixen l'activitat enzimàtica: * Inhibició irreversible. L'inhibidor estableix enllaços covalents amb l'enzim impedint de manera definitiva la seva activitat. Aquest tipus d'inhibició és característic d'alguns verins. * Inhibició reversible. L'inhibidor estableix enllaços febles amb l'enzim per la qual cosa se'n pot dissociar permetent novament la seva activitat. Pot ser: Competitiva. Inhibidor i substrat competeixen pel centre actiu de l'enzim. L'enzim es pot unir a l'inhibidor per similitud amb el substrat (inhibició competitiva per anàleg): No competitiva.

L'inhibidor s'uneix a l'enzim generant una modificació al centre actiu que impedeix al substrat unir-se i, per tant, que es dugui a terme la reacció: Per què es desnaturalitzen els enzims? La majoria d'enzims són proteïnes amb estructura terciària globular. Les altes temperatures trenquen els enllaços de l'estructura terciària, l'enzim es torna insoluble, precipita i deixa de fer la seva funció. Aquest procés rep el nom de DESNATURALITZACIÓ. Què són els inhibidors enzimàtics? Els inhibidors són substàncies que disminueixen o aturen l'activitat d'un enzim. És a dir, fan que l'enzim treballi més lentament o fins i tot deixi de funcionar.

Pots imaginar-los com "bloquejadors" que impedeixen que el substrat (la molècula sobre la qual actua l'enzim) encaixi o reaccioni correctament al centre actiu de l'enzim. Tipus principals d'inhibidors 1 - Inhibició competitiva -Com actua: L'inhibidor s'assembla al substrat i competeix amb ell per ocupar el centre actiu de l'enzim. -Conseqüència: Si l'inhibidor s'hi uneix, el substrat no pot entrar la reacció s'alenteix. Però si augmentem la concentració del substrat, aquest pot "guanyar la competició". -Exemple: El metotrexat inhibeix l'enzim de dehidrocolat reductasa, imitant el substrat natural de l'àcid fòlic.

-Idea clau: "L'inhibidor ocupa el lloc del substrat." 2 - Inhibició no competitiva -Com actua: L'inhibidor no competeix pel centre actiu, sinó que s'uneix a un altre lloc de l'enzim (anomenat centre al·lostèric). -Conseqüència: Canvia la forma de l'enzim el centre actiu ja no pot unir el substrat correctament. -No es pot revertir augmentant la concentració de substrat. -Exemple: Els ions metàl·lics pesants (com el plom o el mercuri) poden alterar enzims vitals unint-se a grups sulfhídrics (-SH).

- Idea clau: "L'inhibidor canvia la forma de l'enzim." 3-Inhibició irreversible- -Com actua: L'inhibidor s'uneix fortament (normalment amb un enllaç covalent) al centre actiu i destrueix la funció de l'enzim de manera permanent. -Conseqüència: L'enzim queda inactiu per sempre i el cos ha de sintetitzar-ne de nous. -Exemple: L'aspirina inhibeix de forma irreversible una enzima implicada en la formació de prostaglandines (que provoquen inflamació). - Idea clau: "Bloqueig permanent de l'enzim." Regulació al·lostèrica Alguns enzims tenen un lloc regulador o al·lostèric. La molècula reguladora o lligand s'uneix al lloc al·lostèric i el lloc actiu de l'enzim canvia la seva conformació.

Això modifica la unió E-S i es modifica la velocitat de reacció. - Regulació Al·lostèrica positiva: En la regulació al·lostèrica positiva, una molècula s'uneix al lloc al·lostèric de l'enzim i n'activa l'activitat. Aquest canvi fa que el centre actiu encaixi millor amb el substrat, de manera que la reacció es produeix més ràpidament. És com si el lligand "encengués" l'enzim perquè treballi millor. -Regulació al·lostèrica negativa: En la regulació al·lostèrica negativa, la molècula que s'uneix al lloc al·lostèric inhibeix l'enzim. Això deforma el centre actiu i fa que el substrat no hi encaixi bé, de manera que la reacció es rellenteix o s'atura.

És com si el lligand posés un "fre" a l'activitat de l'enzim. Metabolisme Objectiu Degradar i sintetitzar Rutes metabòliques Catabolisme i Anabolisme El metabolisme és el conjunt de reaccions químiques que tenen lloc a la cèl·lula per obtenir energia i construir components cel·lulars. El seu objectiu és tant degradar molècules per obtenir energia com sintetitzar noves molècules necessàries per la cèl·lula. Aquestes reaccions s'organitzen en rutes metabòliques, que són seqüències de passos enzimàtics coordinats. Hi ha dos tipus principals: -El catabolisme, que trenca molècules complexes en altres més simples, alliberant energia.

-L'anabolisme, que construeix molècules complexes a partir de components més senzills, consumint energia. En resum, el metabolisme combina degradació i síntesi per mantenir la vida i l'energia de la cèl·lula.

Més apunts de Biologia

Exàmens, temes i apunts de Biologia

Exámenes oficiales en PDF y soluciones: examenselectivitat.cat