Aufgabe 2 - DNA, Proteinbiosynthese und Mutationen · Abitur NRW Biologie GK · Haupttermin 2023

2. Ermitteln Sie zu den in Tabelle 1 abgebildeten Nukleotidsequenzen jeweils die mRNA- und die Aminosäuresequenz (E-Allel).

Lösung: mRNA-Sequenz des E-Allels: 5' GGU-UGC-UCC-GUA ... GGG-AAU-UAU-UUC 3' Aminosäuresequenz des E-Allels: Gly-Cys-Ser-Val ... Gly-Asn-Tyr-Phe

Ermitteln Sie die mRNA- und die Aminosäuresequenz des R-Allels.

Lösung: mRNA-Sequenz des R-Allels: 5' GGU-UGC-UCG-GUA ... GGG-AAU-UAU-UAC 3' Aminosäuresequenz des R-Allels: Gly-Cys-Ser-Val ... Gly-Asn-Tyr-Tyr

Bestimmen Sie die Art der Mutation für die beiden Tripletts (Nr. 235 und Nr. 362).

Lösung: Beim R-Allel hat in den Tripletts Nr. 235 (C → G) und Nr. 362 (T → A) jeweils ein Basenaustausch (Punktmutation) stattgefunden. • Beim Triplett Nr. 235 ergibt sich durch die Punktmutation keine Änderung der Aminosäuresequenz (beide codieren Serin). Hier handelt es sich um eine stumme Mutation. • Beim Triplett Nr. 362 führt die Punktmutation zum Einbau der Aminosäure Tyrosin anstelle von Phenylalanin in das Polypeptid. Es handelt sich daher um eine Missense-Mutation.

Erläutern Sie, wie sich die Mutationen möglicherweise auf die Funktion der Acetylcholinesterase auswirken (Materialien A und B).

Lösung: • Bei der stummen Mutation bleiben die Raumstruktur und Funktion des Enzyms unverändert. • Aufgrund der Missense-Mutation wird eine andere Aminosäure in die Polypeptidkette eingebaut. Dies kann Einfluss auf die Raumstruktur der Acetylcholinesterase haben und die Funktionsweise des Enzyms verändern. Der Aminosäure-Austausch könnte zum Beispiel das aktive Zentrum der Acetylcholinesterase räumlich verändern. • Durch die veränderte Raumstruktur könnte das Pestizid nicht mehr wie bisher an das Enzym binden. Die Acetylcholinesterase würde folglich durch Azamethiphos nicht mehr gehemmt.

3. Ermitteln Sie begründend, welche Genotypen die Stämme 1, 2 und 3 jeweils besitzen (Materialien B und C).

Lösung: • Stamm 1: Genotyp RR. Stamm 1 hat zum großen Teil die Pestizidbehandlung überlebt (ca. 15 % tote Tiere). Die Tiere sind homozygot bezüglich der ace1a-Allele des resistenten Stamms. • Stamm 3: Genotyp EE. Bei Stamm 3 haben nur sehr wenige Tiere überlebt (fast 100 % tote Tiere). Diese Tiere sind homozygot für das nicht mutierte E-Allel des ace1a-Gens. • Stamm 2: Genotyp ER. Bei Stamm 2 haben mehr Individuen die Azamethiphos-Behandlung überlebt als bei Stamm 3, aber weniger als bei Stamm 1 (ca. 35 % tote Tiere). Die Tiere besitzen sowohl das mutierte R-Allel als auch das ursprüngliche E-Allel des ace1a-Gens. Der Stamm ist heterozygot.

Vergleichen Sie die Ergebnisse in Abbildung 3 mit denen in Abbildung 1 (Materialien A bis C).

Lösung: • Bei den resistenten Lachsläusen (Abbildung 3, Stamm 1) wird die Aktivität der Acetylcholinesterase ebenfalls durch Azamethiphos gehemmt, allerdings in geringerem Maße als beim Wildtyp (Abbildung 1). • Die Aktivität des Enzyms bei resistenten Lachsläusen ist sowohl mit als auch ohne Einwirkung von Azamethiphos höher als beim Wildtyp: Ohne Pestizid liegt der Mittelwert bei über 70 relativen Einheiten (Wildtyp ca. 60). Mit 2 µg/L Azamethiphos sinkt die Aktivität bei Stamm 1 im Mittel auf ca. 17 rel. Einheiten (Streuung zwischen ca. 5 und 50), während sie beim Wildtyp unter 10 rel. Einheiten sinkt. Die Streuweite der Messwerte ist bei Stamm 1 wesentlich breiter.

Entwickeln Sie eine Hypothese, die die Befunde erklärt (Materialien A bis C).

Lösung: • Die Restaktivität der Acetylcholinesterase bei den resistenten Lachsläusen unter Pestizideinfluss reicht aus, um an Acetylcholin-gesteuerten Synapsen die Informationsübertragung rechtzeitig zu beenden, sodass viele Lachsläuse die Behandlung mit Azamethiphos überleben. • Die Mutation im ace1a-Gen könnte mit einem Funktionsgewinn des Enzyms bei resistenten Lachsläusen einhergehen, sodass dessen Aktivität auch ohne Einwirkung von Azamethiphos höher als beim Wildtyp ist.