Aminoàcids: Estructura i Propietats
Flashcards
- Quins són els tres components principals de l'estructura d'un aminoàcid?
- Un grup àcid (carboxil), un grup amino i un radical (cadena lateral).
- Com es classifiquen els aminoàcids apolars?
- Són aquells en els quals el radical és una cadena hidrocarbonada.
- Quines són les propietats generals dels aminoàcids?
- Són compostos cristal·lins, solubles en aigua, amb un alt punt de fusió, presenten estereoisomeria i un component amfòter.
- Què s'entén per punt isoelèctric d'un aminoàcid?
- És el pH al qual l'aminoàcid té el mateix nombre de càrregues positives i negatives, resultant en una càrrega elèctrica neta de zero.
Preguntes tipus test
- Quina característica és fonamental per a la classificació dels aminoàcids en apolars, polars no ionitzables, àcids i bàsics?
- a) La seva solubilitat en aigua.
- b) La presència de càrrega elèctrica neta.
- c) La naturalesa del seu grup radical (cadena lateral).
- d) La seva capacitat de formar enllaços peptídics.
Resposta: c) La naturalesa del seu grup radical (cadena lateral).. Els aminoàcids es classifiquen en apolars, polars no ionitzables, àcids i bàsics basant-se exclusivament en les característiques del seu grup radical (cadena lateral), ja que els grups amino i carboxil són comuns a tots els aminoàcids.
- Què implica el comportament amfòter dels aminoàcids en solució aquosa?
- a) Poden actuar com a àcids i bases per regular el pH.
- b) Només poden actuar com a bases en solució aquosa.
- c) Només poden actuar com a àcids en solució aquosa.
- d) Són sempre neutres independentment del pH del medi.
Resposta: a) Poden actuar com a àcids i bases per regular el pH.. Els aminoàcids presenten comportament amfòter, la qual cosa significa que poden actuar tant com àcids (alliberant H+ pel grup carboxil) com a bases (acceptant H+ pel grup amino) per regular el pH del medi.
- Què són les formes zwitteriòniques dels aminoàcids?
- a) Aminoàcids que han perdut els seus grups funcionals.
- b) Aminoàcids que només tenen càrrega positiva.
- c) Aminoàcids que només tenen càrrega negativa.
- d) Ions dipolars on el grup amino i el carboxil estan ionitzats.
Resposta: d) Ions dipolars on el grup amino i el carboxil estan ionitzats.. Les formes zwitteriòniques són ions dipolars on tant el grup carboxil com el grup amino estan ionitzats, resultant en un aminoàcid amb càrregues positives i negatives simultàniament, especialment predominant a pH prop de 7.
Pèptids i Proteïnes: Estructura i Funcions
Flashcards
- Què és un aminoàcid essencial?
- Són aquells que el metabolisme no pot sintetitzar i que, per tant, s'han d'obtenir a través de la dieta.
- Què determina el valor biològic d'una proteïna?
- El valor biològic d'una proteïna és la quantitat i el tipus d'aminoàcid que conté. Tindrà un bon valor biològic quan té tots els aminoàcids essencials en quantitat suficient per a l'organisme.
- Com es forma un enllaç peptídic?
- S'estableix entre un grup carboxil d'un aminoàcid i un grup amino del següent aminoàcid, alliberant una molècula d'aigua.
- Què són les proteïnes en termes de la seva composició bàsica?
- Són polímers lineals no ramificats formats per la unió de 20 tipus diferents d'aminoàcids (8 dels quals són essencials).
Preguntes tipus test
- Quina de les següents afirmacions sobre la solubilitat de les proteïnes és correcta?
- a) La seva solubilitat en aigua augmenta amb la seva mida.
- b) Les proteïnes filamentoses són generalment insolubles en aigua.
- c) La solubilitat es deu principalment a la presència de radicals apolars.
- d) La capa de solvatació les fa ajuntar-se amb altres proteïnes.
Resposta: b) Les proteïnes filamentoses són generalment insolubles en aigua.. Les proteïnes filamentoses, com la queratina, són insolubles en aigua i tenen funcions estructurals, mentre que les globulars són solubles. La solubilitat depèn de la presència de radicals polars i de la formació d'una capa de solvatació, i les proteïnes més grans tendeixen a ser menys solubles.
- Què indica el 'valor biològic' d'una proteïna?
- a) La seva mida molecular i complexitat estructural.
- b) La seva resistència a la desnaturalització per canvis de pH.
- c) La quantitat i el tipus d'aminoàcids que conté, especialment els essencials.
- d) La rapidesa amb què pot ser utilitzada per donar energia a la cèl·lula.
Resposta: c) La quantitat i el tipus d'aminoàcids que conté, especialment els essencials.. El valor biològic d'una proteïna es refereix a la qualitat de la proteïna en termes de la quantitat i el tipus d'aminoàcids essencials que conté. No es relaciona directament amb la seva mida o la seva capacitat de desnaturalització.
- Com es denomina un pèptid format per dos aminoàcids?
- a) Dipèptid
- b) Oligopèptid
- c) Polipèptid
- d) Proteïna
Resposta: a) Dipèptid. Un pèptid format per dos aminoàcids s'anomena dipèptid. Els oligopèptids tenen entre 2 i 12 aminoàcids. Els polipèptids entre 12 i 100, i les proteïnes més de 100.
Característiques i Classificació de les Proteïnes
Flashcards
- Quina estructura de la proteïna determina la seva funció biològica?
- La funció biològica de la proteïna és determinada per la seva estructura terciària.
- Quins són els dos tipus principals d'estructura terciària de les proteïnes?
- Les proteïnes globulars i les proteïnes filamentoses.
- Què és un protòmer en el context de l'estructura quaternària de les proteïnes?
- Són subunitats formades per cadenes polipeptídiques que s'associen per formar una proteïna amb estructura quaternària.
- Quins tres factors afavoreixen la desnaturalització de les proteïnes?
- Variacions brusques de temperatura, pH extrems i la presència de sals en el medi.
Preguntes tipus test
- Quina estructura de les proteïnes és la més important, ja que determina totes les altres i és present en totes les proteïnes?
- a) L'estructura primària
- b) L'estructura secundària
- c) L'estructura terciària
- d) L'estructura quaternària
Resposta: a) L'estructura primària. L'estructura primària és la seqüència lineal dels aminoàcids i és fonamental, ja que determina la resta d'estructures i la funció biològica de la proteïna.
- Quina és la característica principal de les proteïnes globulars pel que fa a la seva solubilitat?
- a) Són insolubles en aigua
- b) Són solubles en aigua
- c) Formen fils allargats molt resistents
- d) Principalment tenen funcions estructurals
Resposta: b) Són solubles en aigua. Les proteïnes globulars es caracteritzen per ser compactes, esferoidals i, sobretot, solubles en aigua, gràcies als seus radicals polars que formen una capa de solvatació.
- Quin dels següents NO és un factor que afavoreixi la desnaturalització de les proteïnes?
- a) Variacions brusques de temperatura
- b) pH extrems
- c) La formació d'enllaços peptídics
- d) Presència de sals en el medi
Resposta: c) La formació d'enllaços peptídics. La formació d'enllaços peptídics és el mètode d'unió dels aminoàcids, no un factor que causi la desnaturalització. La desnaturalització implica el trencament d'enllaços que mantenen les estructures terciària i secundària.
Enzims: Concepte i Mecanisme d'Acció
Flashcards
- Què són els enzims?
- Són molècules de caràcter proteic (proteïnes globulars) que catalitzen les reaccions químiques del metabolisme cel·lular, augmentant o disminuint la seva velocitat.
- Quines són les principals característiques dels enzims?
- Que els enzims no es consumeixen durant la reacció, són molt específics de substrat i d'acció, i la seva activitat depèn de la seva composició i estructura tridimensional.
- Què és un holoenzim?
- És un enzim que té una part proteica (apoenzim) i una part no proteica (cofactor).
- Quina és la diferència entre un apoenzim i un cofactor?
- És la part proteica d'un holoenzim, mentre que el cofactor és la part no proteica.
Preguntes tipus test
- Quina és la funció principal dels enzims en el metabolisme cel·lular?
- a) Es consumeixen durant la reacció.
- b) Són exclusivament molècules lipídiques.
- c) Augmenten o disminueixen la velocitat de les reaccions químiques.
- d) Són inespecífics de substrat i d'acció.
Resposta: c) Augmenten o disminueixen la velocitat de les reaccions químiques.. Els enzims són molècules de caràcter proteic que catalitzen les reaccions químiques, augmentant o disminuint la seva velocitat. No es consumeixen i són molt específics.
- Un holoenzim està compost per quines dues parts?
- a) Apoenzim i cofactor.
- b) Només cadenes polipeptídiques.
- c) Exclusivament grup prostètic.
- d) Només coenzims.
Resposta: a) Apoenzim i cofactor.. Un holoenzim es defineix com un enzim amb una part proteica, anomenada apoenzim, i una part no proteica, anomenada cofactor.
- Quins tipus de molècules poden actuar com a cofactors dels enzims?
- a) Només cations metàl·lics.
- b) Només molècules complexes unides covalentment.
- c) Exclusivament vitamines.
- d) Cations metàl·lics o molècules complexes (grup prostètic o coenzims).
Resposta: d) Cations metàl·lics o molècules complexes (grup prostètic o coenzims).. Els cofactors poden ser cations metàl·lics (com Mg2+, Cu2+) o molècules complexes. Les molècules complexes s'anomenen grup prostètic si la unió és covalent i coenzims si la unió és feble o transitòria.
Regulació i Classificació dels Enzims
Flashcards
- Què és la Km en la cinètica enzimàtica?
- La Km, o constant de Michaelis-Menten, és la concentració de substrat a la qual l'enzim aconsegueix la meitat de la seva velocitat màxima.
- Què indica una Km baixa sobre l'afinitat de l'enzim pel substrat?
- Una Km baixa indica una gran afinitat de l'enzim pel substrat, ja que amb molt poc de substrat la velocitat s'incrementa notablement.
- Com afecta el pH l'activitat enzimàtica?
- Cada enzim té un pH òptim on la seva conformació espacial és idònia per a l'acció catalítica, i desviacions d'aquest pH poden disminuir dràsticament la seva activitat o desnaturalitzar-lo.
- Què passa amb l'activitat enzimàtica si se supera la temperatura òptima?
- La temperatura òptima és aquella en què l'activitat enzimàtica és màxima. Si se supera, l'activitat disminueix a causa de la desnaturalització de la proteïna.
Preguntes tipus test
- En la cinètica de Michaelis-Menten, què succeeix amb la velocitat de la reacció quan la concentració de substrat és baixa?
- a) La velocitat de la reacció es manté constant.
- b) La velocitat de la reacció augmenta proporcionalment a la concentració de substrat.
- c) L'enzim es satura ràpidament.
- d) La velocitat de la reacció disminueix.
Resposta: b) La velocitat de la reacció augmenta proporcionalment a la concentració de substrat.. Segons la cinètica de Michaelis-Menten, a concentracions baixes de substrat, la velocitat de la reacció augmenta de manera proporcional a l'increment de la concentració de substrat. Això significa que hi ha suficients centres actius disponibles per processar el substrat a mesura que aquest augmenta.
- Què indica una Km alta sobre l'afinitat d'un enzim pel seu substrat?
- a) Escassa afinitat de l'enzim pel substrat.
- b) Gran afinitat de l'enzim pel substrat.
- c) Que l'enzim ja està saturat.
- d) Que la velocitat màxima de la reacció és baixa.
Resposta: a) Escassa afinitat de l'enzim pel substrat.. Una Km alta indica que l'enzim necessita una concentració elevada de substrat per aconseguir la meitat de la seva velocitat màxima, la qual cosa es tradueix en una escassa afinitat de l'enzim pel substrat. L'enzim no s'uneix fàcilment al substrat.
- Quin efecte té una desviació significativa del pH òptim sobre l'activitat d'un enzim?
- a) Augmenta la velocitat de la reacció.
- b) L'enzim es torna més eficient.
- c) No té cap efecte significatiu.
- d) L'activitat enzimàtica disminueix dràsticament o l'enzim es desnaturalitza.
Resposta: d) L'activitat enzimàtica disminueix dràsticament o l'enzim es desnaturalitza.. Si el pH del medi s'allunya del pH òptim de l'enzim, els grups R dels aminoàcids s'alteren, afectant el plegament de la proteïna. Si la desviació és extrema, l'enzim es desnaturalitza i perd la seva activitat catalítica de manera irreversible.
Altres Biocatalitzadors: Vitamines i Hormones
Flashcards
- Què són les vitamines?
- Són molècules orgàniques imprescindibles pel funcionament del metabolisme.
- Quin és el rol principal de les vitamines en relació amb els enzims?
- La majoria actuen com a coenzims i grups prostètics dels enzims.
- Per què els animals necessiten obtenir vitamines de la dieta?
- No les sintetitzen i per això les han d'ingerir amb la dieta.
- En quines quantitats es necessiten les vitamines?
- En quantitats molt petites, mil·ligrams o micrograms.
Preguntes tipus test
- Quina és la funció general dels biocatalitzadors en els éssers vius?
- a) Disminuir la velocitat de les reaccions químiques
- b) Augmentar la velocitat de les reaccions químiques i controlar el metabolisme
- c) Regular exclusivament el pH intern de les cèl·lules
- d) Participar directament en la contracció muscular
Resposta: b) Augmentar la velocitat de les reaccions químiques i controlar el metabolisme. Els biocatalitzadors, com les vitamines i les hormones, són substàncies que tenen la funció principal d'augmentar la velocitat de les reaccions químiques als éssers vius i de controlar el metabolisme. No es consumeixen ni es limiten a la regulació del pH o la contracció muscular.
- Quin paper fonamental tenen la majoria de les vitamines en el metabolisme cel·lular?
- a) Formar la base estructural del DNA
- b) Ser segregades per glàndules per a la comunicació intercel·lular
- c) Actuar com a coenzims o grups prostètics dels enzims
- d) Transportar oxigen a través de la sang
Resposta: c) Actuar com a coenzims o grups prostètics dels enzims. La majoria de les vitamines actuen com a coenzims o grups prostètics dels enzims, facilitant la seva activitat catalítica. No formen la base estructural del DNA ni es segreguen per glàndules per a la comunicació intercel·lular, ni actuen com a transportadors primaris d'oxigen.
- Com es denomina la manca total de vitamines en l'organisme?
- a) Hipervitaminosi
- b) Hipovitaminosi
- c) Metabolisme alterat
- d) Avitaminosi
Resposta: d) Avitaminosi. La manca total de vitamines es coneix com a avitaminosi, mentre que una insuficiència es denomina hipovitaminosi. La hipervitaminosi es refereix a l'excés de vitamines.
I 66 flashcards i 45 preguntes més al document.
Text del document
T1: PROTEÏNES I ELS ENZIMS 1. AMINOÀCID Són molècules amb un grup àcid, un amino i un radical. S'anomenen α (per a proteïnes) i β (formen altres molècules el metabolisme). Els aminoàcids es poden classificar en quatre grups principals. Els apolars, aquells en els quals el radical és una cadena hidrocarbonada. Els polars no ionitzables, els quals no tenen càrrega, ja que tenen un radical que és afí a l'aigua, com el -OH, el -SH, o el =O. Els àcids, els quals el radical presenta un grup carboxil. Els bàsics, els quals el radical presenta un grup amino. 1.1. Propietats Són compostos cristal·lins, solubles en aigua amb un alt punt de fusió i presenten estereoisomeria i un component amfòter.
Això provoca que tenen isòmers i activitat òptica, és a dir, que desvien la llum polaritzada, tant dextrogirs com levogirs (seran L i D els aminoàcids, fixant-nos en el grup amino si està a l'esquerra o a la dreta respectivament). 1.2. Comportament químic En solució aquosa tenen comportament amfòter, poden fer d'àcid o bàsic per regular el pH. El grup carboxil fa d'àcid alliberant H+ i el grup amino fa de base acceptant H+ . Quan hi ha pH proper a 7, predominen els ions dipolars. Els dos grups estan ionitzats i els aminoàcids apareixen com a ions dobles, anomenats formes zwitteriòniques.
Anomenem punt isoelèctric d'un aminoàcid el pH al qual té el mateix nombre de càrregues + i -, o sigui càrrega elèctrica neta, on cada aminoàcid té un valor de pH que representa un punt isoelèctric diferent. 1.3. Aminoàcids essencials Són els que no pot sintetitzar el metabolisme per altres compostos, per tal, els hem d'aconseguir per la dieta. Si no tenim algun d'aquests, algunes proteïnes no es poden sintetitzar, i afectaran el desenvolupament del metabolisme. El valor biològic d'una proteïna és la quantitat i el tipus d'aminoàcid que conté la proteïna. Tindrà un bon valor biològic quan té tots els aminoàcids en quantitat suficient per a l'organisme. 2.
PÈPTIDS Els aminoàcids s'uneixen entre ells per un enllaç peptídic s'estableix entre un grup carboxil i un grup amino del segon aminoàcid, alliberant una molècula d'aigua, és un enllaç covalent fort i rígid. 2.1. Tipus de pèptids Un pèptid format per dos aminoàcids és un dipèptid i successivament. A cada aminoàcid li queda un grup amino i un carboxil per continuar allargant-se, i s'agrupen en 3 grups: Oligopèptids: entre 2 i 12 aa Polipèptids: entre 12 i 100 aa Proteïnes: més de 100 aa i masses moleculars d'entre 6000 i 10000 3. LES PROTEÏNES Les proteïnes són les biomolècules més grans i estan construïdes per C, H, O, N. I en menor quantitat S, P, Fe…
Representant el 50% del pes d'una cèl·lula. Es consideren polímers lineals no ramificats i es formen per la unió de 20 diferents tipus d'aminoàcids (8 essencials) cadascun amb una funció. Són l'instrument pel qual s'expressa la informació genètica a l'ADN, per tal, són molt específiques i expressen identitat biològica. 3.1. Funcions Són versàtils i duen a terme moltes funcions, i a més són indispensables pels éssers humans, algunes de les funcions són: Formar estructures de cos, indispensables per créixer i preparar teixits. Transportar molècules, com l'hemoglobina que transporta O2. Responsable de contracció muscular. Defensar l'organisme d'infeccions, com els anticossos.
Transmetre missatges a les cèl·lules, com les hormones. Tenir funció reguladora, com els enzims, que faciliten reaccions químiques. Aquesta variabilitat les diferencia d'altres cel·lues, però poden utilitzar-se per donar energia (en última opció) 4. ESTRUCTURA DE LES PROTEÏNES L'activitat biològica depèn de l'estructura tridimensional. La determina la disposició a l'espai de la proteïna. 4.1. Estructura primària Totes les proteïnes tenen una estructura primària, i és la seqüència lineal dels aminoàcids. És la més important, ja que determina la resta d'estructures, indica el tipus, el nombre i l'ordre dels aminoàcids de la proteïna. 4.2.
Estructura secundària L'estructura primària adopta diferents formes depenent de la funció. Gràcies al gir dels carbonis α del polipèptid adopta una forma estable. Els tipus són: Hèlix α: és un enrotllament de la cadena polipèptida sobre si mateixa per ponts d'hidrogen en forma d'hèlix, tenint 3,6 aminoàcids a cadascuna. Com passa amb l'hèlix de col·lagen dels tendons, que estan més estirades i només hi caben 3 aminoàcids. Conformació β: es dona per l'acoblament de dues cadenes de polipèptids que s'ajunten amb ponts d'hidrogen cada cert temps per mantenir-ho estable i adapta forma de full plegat o ziga-zaga. 4.3. Estructura terciària És altra disposició a l'espai.
Es dona per interaccions laterals R dels aminoàcids al llarg de la cadena, bàsicament junta els dos tipus de l'estructura secundària. Els tipus són: Proteïnes globulars: l'estructura secundària es plega successivament i s'originaa una proteïna esferoidal compacta, soluble en aigua. Ex: albúmines, globulines, histones… Per a aquesta estructura es donen ponts d'hidrogen, atraccions electroestàtiques o ponts disulfur. Tenen funcions transportadores, hormonals o funcions enzimàtiques. Proteïnes filamentoses: les seves cadenes en posen en fils allargats molt resistents i insolubles en aigua. Ex: ceratina.
Tenen un plegament escàs del plegament secundari, mantenint estructures allargades i tenen funcions estructurals, com el col·lagen o l'elastina del teixit conjuntiu. Aquesta serà l'estructura que determinarà la funció biològica de la proteïna. 4.3. Estructura quaternària Es presenten proteïnes per l'associació de diverses cadenes polipeptídiques cadascuna com a subunitat anomenada protòmer. No totes les proteïnes arriben a aquesta estructura, però si totes arriben a la terciària. Ex: hemoglobina. 5. CARACTERÍSTIQUES DE LES PROTEÏNES Solubilitat: són proteïnes que tenen els seus aminoàcids amb radicals polars, propis de les globulars.
Establint ponts d'hidrogen i atraccions electroestàtiques entre càrregues. En contacte amb l'aigua es forma una capa de solvatació per tal de no ajuntar-se amb altres. Com més gran sigui la proteïna menor serà la seva capacitat per dissoldre's en aigua. Desnaturalització: és la pèrdua de l'estructura terciària, i moltes vegades la secundària, a causa del trencament dels enllaços que mantenen aquestes estructures. Hi ha tres factors que l'afavoreixen: variacions brusques de temperatura, pH extrems i presència de sals en el medi. Encara que és reversible en alguns casos depenen de la proteïna o si el factor ha sigut molt extrem, aquest procés invers s'anomena renaturalització.
Especificitat: les proteïnes són molt específiques dins de la mateixa espècie. Això fa que tinguem rebutjos en els trasplantaments. En general, espècies allunyades evolutivament tenen diferències més grans entre proteïnes que realitzen la mateixa funció. Capacitat amortidora: les proteïnes tenen comportament amfòter, és a dir, que tenen la capacitat de regular les variacions el pH del medi en el qual es troben. 6. CLASSIFICACIÓ DE LES PROTEÏNES Es classifiquen en dos grans grups: Holoproteïnes: són aquelles formades exclusivament només per aminoàcids.
Dins d'aquestes es troben: Les filamentoses: proteïnes insolubles, que fa que siguin estructurals, com ara el col·lagen, l'elastina i la ceratina. Les globulars: proteïnes solubles, com ara les protamines i histones, albumines, globulines i actines. Heteroproteïnes: són aquelles formades per més compostos a part d'aminoàcids, tenen un grup proteic i un prostètic, que no té aminoàcids. Trobem tipus: Cromoproteïnes: el grup prostètic aporta color a la proteïna, com l'hemoglobina, on el grup prostètic és un grup hemo el qual conté ferro. Glucoproteïnes: el grup prostètic és un glúcid, com algunes hormones (FSH, TSH) o les immunoglobulines (anticossos).
Lipoproteïnes: el grup prostètic és un lípid, normalment àcids grassos, com el LDL i el HDL, que transporten el colesterol. Fosfoproteïnes: el grup prostètic és un àcid fosfòric, com la caseïna de la llet. EXERCICIS REPÀS PROTEÏNES 1. Defineix proteïna i dibuixa la seva estructura general Una proteïna és una biomolècula orgànica molt gran amb diverses funcions, els quals estan formats per la unió de diversos aminoàcids, més de 100, a partir d'enllaços peptídics. 2. Què és un aminoàcid essencial? Són 8 que no pot sintetitzar el metabolisme per altres compostos, per tal, els hem d'aconseguir per la dieta.
Si no tenim algun d'aquests, algunes proteïnes no es poden sintetitzar, i afectaran el desenvolupament del metabolisme. 3. Explica en què consisteix l'efecte tampó dels aminoàcids. Es tracta sobre la regulació del pH a partir d'alliberar o acceptar protons del medi. 4. Què és el punt isoelèctric d'un aminoàcid? És el punt del pH d'un aminoàcid on les seves càrregues positives i negatives són igual, per tant, té càrrega neta. 5. Digues el nom de tots els aminoàcids.
Alanina (Ala), Arginina (Arg), Asparagina (Asn), Àcid aspàrtic (Asp), Cisteïna (Cys), Glutamina (Gln), Àcid glutàmic (Glu), Glicina (Gly) (aminoàcid amb un H com radical), Histidina (His), Isoleucina (Ile), Leucina (Leu), Lisina (Lys), Metionina (Met), Fenilalanina (Phe), Prolina (Pro), Serina (Ser), Treonina (Thr), Triptòfan (Trp), Tirosina (Tyr), Valina (Val). 6. Com es diu l'enllaç entre dos aminoàcids i com es forma? Dibuixa dos aminoàcids (els que vulguis) units per aquest enllaç. Entre dos aminoàcids es forma l'enllaç peptídic gràcies a la unió entre un grup amino i altre carboxil. 7. Fes un esquema de les estructures de les proteïnes. 8.
Diferència entre desnaturalització i renaturalització La desnaturalització és la pèrdua de l'estructura tridimensional a causa del trencament dels enllaços davant condicions adverses, i la renaturalització és el procés contrari, on retornen aquests enllaços per formar altre cop l'estructura plegada. 9. Quina relació hi ha entre l'especificitat de les proteïnes i els transplantaments El fet que una proteïna del mateix tipus tingui petites diferències per fer-les més específiques és el que dona lloc al rebutjament dels trasplantaments. 10. Realitza un esquema dels tipus de proteïnes. 7.
ELS ENZIMS Molècules de caràcter proteic (proteïnes globulars) que s'encarreguen de catalitzar, o sigui dur a terme, les reaccions químiques del metabolisme cel·lular, de manera que augmenten o disminueixen la velocitat a la qual es produeix la reacció (que es pot quantificar per la quantitat de producte que s'obté). Les principals característiques dels enzims són: Els enzims no es consumeixen durant la reacció, simplement augmenten o disminueixen la velocitat, a més són molt específics de substrat i d'acció, són especialitzades en una molècula específica amb una funció específica. I en funció de la seva composició: Estrictament prostètics: formats exclusivament per cadenes polipeptídiques.
Holoenzims: enzims amb una part proteica, anomenada apoenzim, i amb una no proteica, anomenada cofactor. Els cofactors poden ser cations metàl·lics (Mg2+, Cu2+..) o una molècula complexa. Si aquesta molècula complexa està unida a l'apoenzim covalentment es denomina grup prostètic i, si la unió és feble, transitòria, es coneix com coenzims. Els principals coenzims són: ATP, NADP+, NAD+, FAD+ i COENZIM A (CoA). Les vitamines també actuen de coenzims. Els coenzims es modifiquen a les reaccions químiques i un mateix coenzim pot servir per a molts enzims diferents. Ex: Els enzims actuen sobre substàncies denominades substrats, que s'uneix a l'enzim en un lloc concret denominat centre actiu.
La unió del substrat a l'enzim genera el complex enzim-substrat. Els enzims faciliten que els subtrats se situïn amb una orientació òptima perquè la reacció es produeixi, de manera que determinats enllaços es tornen inestables i se'n formen altres nous que originen els productes en finalitzar la reacció, el producte se separa de l'enzim, i aquest enzim lliure pot actuar de nou. Els aminoàcids del centre actiu: en la funció del paper que exerceixen en el centre actiu tenen les següents diferències: Aminoàcids d'unió: amb cadenes capaces d'establir interaccions específiques amb el substrat, fixen el substrat i l'orienten de manera adequada.
Aminoàcids catalítics: les seves cadenes estan implicades directament en la transformació del substrat. La resta dels aminoàcids calen per a mantenir la conformació espacial de l'enzim. 7.1. Especificitat dels encims El centre actiu és el lloc de l'enzim al qual s'uneix el substrat i on té lloc la catàlisi. És el responsable de l'activitat catalítica de l'enzim i de la seva especificitat. Hi ha una especificitat de substrat, al centre actiu només es pot unir un substrat concret. I una especificitat d'acció, cada enzim realitza un tipus de reacció sobre el substrat. L'especificitat de substrat pot presentar tres nivells: Absoluta: Quan l'enzim reconeix un sol substrat. Ex: ureasa, maltasa...
De grup: reconeix un grup de molècules amb característiques comunes. Ex: lipases (reconeixen triglecèrids) De classe: reconeix un tipus d'enllaç que pot ser present en diferents substrats. Ex: fosforilases, actuen incorporant un P a les molècules. 7.2. Models d'interacció enzim-substrat Per explicar la unió del substrat a l'enzim, s'han proposat dos models: Model de clau-pany: l'estructura del substrat i del centre actiu són complementàries. Model d'ajust induït: el centre actiu adopta la conformació espacial idònia només en presència del substrat. 8.
FACTORS QUE INFLUEIXEN EN L'ACTIVITAT ENZIMÀTICA CONCENTRACIÓ DE SUBSTRAT: Michaells i Menten van relacionar la concentració del substrat amb la velocitat de les catalitzacions, denominada la cinètica de Michaells-Menten. Observem que, a concentracions baixes de substrats baixes, la velocitat de la reacció augmenta de manera proporcional a l'increment de la concentració de substrat. Quan la concentració de substrat és elevada, s'aconsegueix la velocitat màxima de la reacció. Es diu que en aquest moment, l'enzim està saturat: tots els centres actius de totes les molècules d'enzim disponibles estan ocupats en la catàlisi, per això la velocitat acaba sent constant.
La Km, o contant de Michaelis-Menten, és la concentració de substrat a la qual l'enzim aconsegueix la meitat de la seva velocitat màxima. La Km és característica de cada enzim, a Km d'un enzim indica quant de substrat necessita per a aconseguir la meitat de la seva velocitat màxima, per tant, és indicativa del grau d'afinitat de l'enzim pel substrat: Una Km baixa indica una gran afinitat de l'enzim pel substrat, ja que, amb molt poc de substrat, la velocitat s'incrementa notablement Una Km alta indica escassa afinitat de l'enzim pel substrat, necessita una elevada concentració de substrat perquè es formi el complex enzim-substrat.
PH: el pH del medi altera els grups R dels aminoàcids i, per tant, el plegament de la proteïna i la seva activitat. Per a cada enzim, hi ha un pH òptim en el qual la conformació espacial de la proteïna és òptima per a l'acció catalítica, on s'aconsegueix la velocitat màxima de la reacció. Desviacions del pH poden disminuir dràsticament l'activitat d'un enzim. Si supera un pH mínim o màxim, l'enzim es desnaturalitza, i per tant s'inactiva per això són imprescindibles els sistemes tampó que regulen el pH. TEMPERATURA: la velocitat de les reaccions químiques augmenten la temperatura.
En les reaccions catalitzades per enzims és possible fins a una temperatura crítica, que es correspon amb la temperatura òptima. Si se supera aquesta temperatura òptima, l'activitat enzimàtica pateix un descens, ja que produeix la desnaturalització de la proteïna. INHIBIDORS: les necessitats de les cèl·lules són canviants i les reaccions químiques que hi tenen lloc han de respondre a aquestes necessitats; per tant, resulta imprescindible regular l'activitat dels enzims, per mantenir actius els grups que cal actuar. El pH i la temperatura tenen efectes en l'activitat enzimàtica, però no poden utilitzar-se per a regular-la, ja que els valors es mantenen estables pel propi cos.
Per a regular l'activitat enzimàtica, els organismes utilitzen inhibidores i activadors, a més de mecanismes com l'al·losterisme. Tipus d'inhibició: Inhibició competitiva: inhibidor i substrat competeixen per unir-se al centre actiu de l'entorn. És reversible: l'efecte pot revertir-se augmentant la concentració de substrat. Inhibició no competitiva: l'inhibidor s'uneix a un lloc diferent del centre actiu, i provoca un canvi de forma que bloqueja l'activitat de l'enzim en distorsionar el centre actiu. És reversible si la unió de l'inhibidor-enzim és feble, i per tant temporal. Però no es reverteix l'efecte augmentant la concentració de substrat.
Però també pot resultar irreversible si la unió inhibidor-enzim és permanent. Ex: verins com cianur, gasos neurotòxics utilitzats a la Primera Guerra Mundial, insecticides, la penicil·lina actuen com a inhibidors no competitiva irreversibles. ENZIMS AL·LOSTÈRICS Són enzims reguladors que tenen les característiques següents: Poden adoptar 2 conformacions inconvertibles anomenades conformació R (relaxada) i conformació T (tibant). A més dels centres actius pel substrat, tenen centres reguladors (centres al·lostèrics), als quals poden unir-se molècules moduladores o efectores (lligands o moduladors al·lostèrics), que poden ser inhibidores o activadores.
Les inhibidores estabilitzen la forma T i les activadores, la forma R. En general, són enzims que posseeixen diverses subunitats, diverses cadenes peptídiques. Entre les subunitats es dona un efecte cooperatiu: la unió d'un activador o un inhibidor a una de les subunitats indueix l'activació o inhibició de les altres. Els enzims al·lostèrics presenten una cinètica diferent dels enzims no al·lostèrics, en relació amb la concentració de substrat; la gràfica és una corba sigmoidal: Els enzims reguladors (al·lostèrics) se situen en l'inici de rutes metabòliques i en les ramificacions d'aquestes, per a activar, aturar o orientar els processos segons les necessitats de les cèl·lules.
El primer enzim d'una ruta metabòlica sol ser un enzim al·lostèric, per al qual el substrat inicial actua com a activador i el producte final, com a inhibidor, procés denominat retroinhibició. 9. CLASSIFICACIÓ DELS ENZIMS Oxoreductres: Participen en reaccions químiques d'oxidació o reducció d'un substrat, amb pèrdua o guany d'electrons. Com per exemple: Deshidrogenases, que són enzims oxidants que transfereixen els hidrògens a coenzims com FAD, NAD+ o NADP+. Transferases: Catalitzen la transferència de grups funcionals. Sol participar l'ATP (transfereix un grup de P). Hidrolases: Catalitzen reaccions d'hidròlisi, introduint grups OH i H, procedents d'una molècula d'aigua.
Per exemple: enzims digestius com la Lipasa. Liases: Separen grups o enllaços sense presència d'aigua. Isomerases: reacció química d'isomeratzió (transforma isòmers) Ligases: Unió de grups o molècules amb l'energia proporcionada per l'ATP BIOCATALITZADORS Són en general substàncies que augmenten la velocitat de les reaccions químiques als essers vius i exerceixen el control del metabolisme. Els tipus de biocatalitzadors més importants són: Vitamines: Són molècules orgàniques imprescindibles pel funcionament del metabolisme, són de naturalesa variada, la majoria actuen com a coenzims i grups prostètics dels enzims.
Els animals no sintetitzen les vitamines, i per això necessiten ingerir-se amb la dieta Les necessitem en quantitats molt petites, mil·ligrams o micrograms. La manca de vitamines ocasiona malalties. Hipovitaminosi (insuficiència) i avitaminosi (manca total). L'excés de determinades vitamines, com les A, D, i K, és perjudicial per a la salut, perquè s'acumulen (hipervitaminosi) són tòxiques. Es classifiquen en hidrosolubles (C i B) i liposolubles (A,D,E,K). Hormones: Substància segregada per una glàndula endocrina cap a la sang i d'aquí al seu òrgan diana del qual actuen. Regulen processos metabòlics en general. Ex: hormona de la qual són: la melatonina.