Reaccions Químiques i Metabolisme: Enzims i Vitamines

I 6 flashcards i 4 preguntes més al document.

Text del document

1. Les reaccions químiques i els catalitzadors Què és una reacció química? És quan una substància inicial (reactiu) es transforma en una altra (producte). Exemple: quan cremem fusta, el reactiu és la fusta + oxigen, i el producte és fum, cendra i energia en forma de calor. Aquesta transformació sempre implica energia: o bé s'allibera o bé s'absorbeix. El complex activat Abans que el reactiu es converteixi en producte, hi ha un punt intermedi: el complex activat. En aquest punt, els enllaços antics (dels reactius) es van trencant i els nous (dels productes) es van formant. És com si la molècula passés per una "fase d'inestabilitat" abans de convertir-se en el producte final.

Energia en les reaccions Energia lliure és l'energia que tenen les molècules d'una reacció. Energia d'activació és la "petita empenta" (aportació) d'energia que cal donar per començar la reacció. Exemple: una espurna per encendre gasolina. Sense l'espurna, la reacció no comença. Tipus de reaccions químiques 1. Reaccions endergòniques El producte té més energia que el reactiu. Per tant, necessiten energia per passar. Exemple: fabricar proteïnes a partir d'aminoàcids (cal gastar ATP). 2. Reaccions exergòniques El producte té menys energia que el reactiu. Per tant, alliberen energia. Exemple: descompondre glucosa a la respiració cel·lular, que allibera energia per fabricar ATP.

Com accelerar una reacció química? Les reaccions poden ser molt lentes, així que hi ha maneres de fer-les anar més de pressa: Pujar la temperatura les molècules es mouen més ràpid i xoquen més sovint. s'incrementa l'energia cinètica de les molècules Fer servir un catalitzador és una substància que baixa l'energia d'activació necessària. El catalitzador no es gasta, es pot utilitzar moltes vegades. Als éssers vius, els catalitzadors són els enzims. En resum: una reacció química és un canvi de substàncies que necessita una empenta d'energia per començar. Pot gastar energia (endergònica) o alliberar-ne (exergònica).

I per fer-les més ràpides fem servir catalitzadors, que en biologia són sobretot els enzims. 2. Els enzims o biocatalitzadors Què són els biocatalitzadors? Els biocatalitzadors són substàncies que faciliten que les reaccions químiques passin més ràpid. (Substàncies que redueixen l'energia (Ea) necessària per activar una reacció química). Totes les reaccions químiques necessiten una energia inicial per començar, anomenada energia d'activació (Ea). Els biocatalitzadors disminueixen aquesta energia, de manera que la reacció es produeix amb més facilitat i velocitat. No es consumeixen en la reacció, és a dir, poden participar en moltes reaccions sense desaparèixer.

Tipus d'enzims Proteïnes globulars Són molècules formades per 1 o més cadenes polipeptídiques (cadenes d'aminoàcids) plegades per formar una estructura 3D. El canvi en un aa pot modificar la funció de la proteïna. Desnaturalització: És quan una proteïna perd la seva forma normal (estructura quaternària, terciària i secundària) a causa de factors com: Canvi de temperatura: si s'escalfa massa, la proteïna es desorganitza. Canvi de pH: els ions H o OH poden canviar la càrrega dels aminoàcids. Canvi de salinitat o agitació molecular: poden fer que la proteïna deixi de funcionar.

La desnaturalització fa que la proteïna es precipiti i adopti una conformació filamentosa i perdi la seva funcionalitat. Renaturalització: Algunes proteïnes poden tornar a la seva forma original si es tornen a les condicions normals del medi. Com podem desnaturalitzar una proteïna? 1. Augment de la temperatura Quan la temperatura puja, les molècules de la proteïna es mouen més ràpid (augment d'energia cinètica). Això desorganitza l'embolcall aquós que envolta la proteïna i la seva estructura 3D, provocant que es desnaturalitzi. 2. Canvi de pH Els ions H i OH presents a l'aigua poden canviar la càrrega elèctrica dels grups àcids i bàsics dels aminoàcids.

Això altera les interaccions dins de la proteïna i sovint provoca que precipiti. En un medi amb pH àcid, els aminoàcids es comporten com a bases i llavors capten protons H+. En un medi amb pH bàsic, els aminoàcids es comporten com a àcids i llavors alliberen protons H+. 3. Altres factors Canvis en la salinitat. Agitació molecular. Exemples pràctics de desnaturalització Llet tallada: la caseïna canvia la seva estructura quan el pH del medi varia. Ou cuit: (precipitació) l'ovoalbúmina es desnaturalitza amb la calor. Cabell fixat amb calor o canvi del pH: les queratines canvien la seva forma. Ribozims Són molècules d'ARN amb capacitat catalítica, és a dir, que actuen com a enzims.

Poden accelerar reaccions específiques dins la cèl·lula. Isoenzims Són enzims diferents amb estructures i propietats diferents, però que catalitzen la mateixa reacció química. Exemple: lactat-deshidrogenasa, que proporciona energia a la cèl·lula, amb formes diferents segons l'òrgan. 2.1 Propietats dels enzims Comunes (de tots els catalitzadors) Redueixen l'energia d'activació. Augmenten la velocitat de les reaccions químiques. Mantenen la variació d'energia a la reacció. Es necessiten en quantitats molt petites. Es poden recuperar i reutilitzar. Específiques (només dels enzims biològics) Molt específics: només actuen sobre determinades reaccions o substrats.

Funcionen a la temperatura pròpia de l'ésser viu (aproximadament 37 ºC en humans). Són de mida gran. Es poden recuperar i reutilitzar. Poden augmentar la velocitat de la reacció més d'un milió de vegades en comparació amb la reacció sense enzim. 3. Les característiques dels enzims 3.1 Estructura dels enzims Els enzims poden ser: 1. Apoenzims (simples) Són només proteïnes. Estan formats per una o més cadenes polipeptídiques. 2. Holoenzims (conjugats) Són enzims que tenen una part proteica i una part no proteica. Components: Apoenzim: part proteica.

Cofactor: part no proteica, que pot ser: Inorgànic: ions metàl·lics (ex: Zn² , Mg² ) Orgànic: Coenzims: molècules orgàniques que s'uneixen temporalment amb enllaços febles. Grups prostètics: molècules orgàniques que s'uneixen permanentment amb enllaços covalents. 3.2 El centre actiu d'un enzim És la part molt petita de l'enzim on es uneix el substrat i, si cal, el cofactor. Un enzim pot tenir un o més centres actius. És responsable de: Especificitat: només alguns substrats encaixen. Activitat catalítica: aquí es produeixen els canvis químics. La unió S-E es produeix amb FORCES FEBLES. Característiques del centre actiu Aminoàcids fixadors: s'uneixen al substrat amb enllaços febles.

Aminoàcids catalitzadors: produeixen la ruptura dels enllaços del substrat i estableixen enllaços nous amb forces febles o fortes. 3.3 Com actua un enzim 1. Unió del substrat: El substrat s'uneix al centre actiu de l'enzim amb enllaços febles, de manera molt específica. 2. Formació del complex enzim-substrat (E-S): Els enllaços interns del substrat es debiliten. Disminueix l'energia d'activació. Es comencen a formar nous enllaços químics. 3. Formació del complex enzim-producte (E-P): El substrat es transforma en producte mentre encara està unit a l'enzim. 4. Alliberament del producte: El producte té menys afinitat pel centre actiu i es allibera.

L'enzim es recupera i pot catalitzar noves reaccions. 3.4 L'especificitat dels enzims Els enzims no actuen sobre qualsevol substància: tenen una gran precisió i només catalitzen determinades reaccions. Això és el que s'anomena especificitat enzimàtica. Graus d'especificitat Absoluta L'enzim només pot actuar sobre un substrat concret. Exemple: un enzim que només reconeix la glucosa i cap altra molècula. Relativa L'enzim pot reconèixer un grup químic específic, encara que estigui en substrats lleugerament diferents. Exemple: un enzim que actua sobre diversos sucres que tenen el mateix grup funcional.

Models d'especificitat Els científics expliquen com encaixa un substrat dins l'enzim amb diversos models: 1. Clau-pany (complementarietat) L'enzim (pany) té una forma que encaixa exactament amb el substrat (clau). La unió és molt precisa: només el substrat correcte pot encaixar. 2. Induït o mà-guant Inicialment l'enzim no té la forma exacta. Quan el substrat s'uneix, l'enzim canvia la seva conformació per adaptar-se millor al substrat. Això permet una unió més ajustada i eficient. 3.5 Els coenzims Els coenzims són compostos orgànics que s'uneixen temporalment i amb enllaços febles a la part proteica de l'enzim (apoenzim), però no al centre actiu.

Ajuden l'enzim a realitzar la seva funció, sobretot cedint o acceptant grups químics. Mecanisme d'acció dels coenzims 1. El coenzim s'uneix de manera inespecífica a l'enzim (no al centre actiu). Un coenzim per diversos enzims. 2. El substrat s'uneix al centre actiu de l'enzim. 3. L'enzim actua sobre el substrat, canviant-lo químicament. 4. L'enzim cedeix grups químics amb l'ajuda del coenzim. 5. El coenzim es desprèn de l'enzim i allibera els grups químics que havia transportat. 6. El coenzim es pot reutilitzar per a altres reaccions. Característiques dels coenzims 1. No són específics d'un sol enzim: el mateix coenzim pot actuar amb diferents enzims. 2.

Són essencials: cal obtenir-los de la dieta, ja que el cos no els fabrica suficients. 3. Deriven de vitamines: principalment vitamines del grup B i C. 4. Es modifiquen durant la reacció: poden acceptar o perdre àtoms o grups químics. 5. Especialitzats: actuen sobre determinats àtoms o tipus de grups químics. Tipus de coenzims 1. De transferència: transporten radicals o grups químics entre molècules. 2. D'oxidació-reducció: transporten electrons, protons (H ), ions hidrur (H ) o àtoms d'hidrogen (H), ajudant en reaccions d'oxidació i reducció. 3.6. Nomenclatura i classificació dels enzims Com s'anomenen els enzims? El nom d'un enzim normalment es forma així: 1.

Nom del substrat (la molècula sobre la qual actua). 2. Nom del coenzim (si n'hi ha). 3. La funció que fa, i sempre acaba en –asa. Exemple: lactat deshidrogenasa actua sobre el lactat, utilitza un coenzim (NAD ) i fa una deshidrogenació. Classificació dels enzims Els enzims es divideixen en 6 grans grups segons el tipus de reacció que catalitzen: 1. Oxidoreductases Fan reaccions d'oxidació-reducció. Ho fan per transferència d'electrons (enzims oxidases) o àtoms d'hidrogen (enzims deshidrogenases). Exemple: alcohol deshidrogenasa (transforma etanol en acetaldehid). 2. Transferases Transfereixen un grup funcional (com un grup fosfat, metil, amino…) d'una molècula a una altra.

Exemple: aminotransferases (mouen grups amino). 3. Hidrolases Trenquen enllaços gràcies a una molècula d'aigua. Exemple: lipases (trenquen greixos en àcids grassos i glicerol). 4. Liases Sovint generen enllaços dobles o afegeixen grups a molècules amb dobles enllaços. Exemple: decarboxilases (treuen un grup –CO ). 5. Isomerases Canvien de lloc grups funcionals dins d'una molècula. El producte és un isòmer del substrat. Exemple: fosfoglucosa isomerasa (transforma glucosa-6-fosfat en fructosa-6-fosfat). Isòmer = compost amb la mateixa fórmula química, però amb els àtoms ordenats de manera diferent pot tenir propietats físiques i químiques diferents. (Exemple: glucosa i fructosa). 6.

Lligases Formen enllaços amb despesa elèèctrica. Uneixen dues molècules, consumint energia (ATP). Exemple: DNA ligasa (uneix fragments de DNA). En resum: cada enzim té un nom molt precís que indica sobre quin substrat treballa i quina funció fa. I segons la seva funció, tots es poden classificar dins d'aquests 6 grans grups. 3.7. Factors que afecten l'activitat enzimàtica Els enzims no funcionen sempre igual. La seva activitat depèn de diferents condicions. 1. Concentració de substrat La concentració de l'enzim és constant. Si hi ha més substrat (la molècula sobre la qual treballa l'enzim), la reacció va més ràpida.

La velocitat de la reacció augmenta a mesura que s'incrementa el S fins a la velocitat màxima de la reacció. Saturació d'un enzim: Però arriba un punt que l'enzim es satura: tots els enzims estan ocupats i la velocitat no pot augmentar més complex E-S. Constant de Michaelis-Menten (Km) És un valor que indica l'afinitat d'un enzim al seu substrat. Km baix molta afinitat (l'enzim s'uneix fàcilment al substrat). Km alt poca afinitat. Km: concentració de S en la qual la velocitat de la reacció és Vmàx/2. 2.

pH Cada E és actiu entre dos valors de pH: pH MÀXIM – pH MÍNIM Cada enzim té un pH òptim en el qual funciona millor activitat enzimàtica màxima Fora d'aquest rang, l'enzim es pot desnaturalitzar (perd la seva forma i deixa de funcionar). 3. Temperatura Cada enzim té una temperatura òptima on l'activitat és màxima (36–37 ºC al cos humà). Si la temperatura puja massa, l'enzim es desnaturalitza. Exemple: Quan tens febre molt alta, molts enzims del cos deixen de funcionar bé. 4. Inhibidors Són substàncies que s'uneixen a l'enzim i frenen o bloquegen l'activitat dels enzims. Exemple: Alguns medicaments actuen com a inhibidors per bloquejar enzims que causen malalties.

També hi ha verins que funcionen així (per això són tan perillosos). Retroalimentació (feedback) És un mecanisme de control natural del cos. Quan hi ha prou producte, aquest mateix producte pot bloquejar l'enzim que el fabrica així s'evita produir-ne massa. 3.8. Tipus d'inhibició enzimàtica 1. Inhibició irreversible L'inhibidor s'uneix a l'enzim de manera permanent (covalent). L'enzim queda inactiu per sempre. Sovint aquests inhibidors són substàncies tòxiques naturals o sintètiques o verinoses. 2. Inhibició reversible competitiva L'inhibidor té una forma molt semblant al substrat. Competeix amb ell per entrar al centre actiu de l'enzim.

Si hi ha molt de substrat, aquest pot "guanyar la competició" i desplaçar l'inhibidor. 3. Inhibició reversible no competitiva Aquest inhibidor es pot unir tant amb l'enzim lliure com amb el complex E-S. L'inhibidor s'uneix a l'enzim, però no al centre actiu. Això fa que l'enzim canviï de forma i ja no funcioni bé, encara que el substrat intenti unir-s'hi. 4. Inhibició reversible acompetitiva Aquest reacciona amb l'enzim en un punt diferent del sentre actiu. L'inhibidor només pot unir-se quan l'enzim ja està unit al substrat (complex E-S). En aquest cas, bloqueja la reacció i impedeix que l'enzim faci la seva activitat catalítica. 3.9.

Regulació al·lostèrica de l'activitat enzimàtica A més dels inhibidors, els enzims també poden ser regulats de forma natural pel cos. L'enzim té, a més del centre actiu, un lloc regulador o al·lostèric. Quan un compost (lligand) s'uneix a aquest lloc, el centre actiu canvia de forma i la seva activitat (velocitat) es modifica. Tipus de regulació al·lostèrica: 1. Positiva La unió del lligand al lloc regulador activa l'enzim. Resultat la reacció és més ràpida. 2. Negativa La unió del lligand al lloc regulador inhibeix l'enzim. Resultat la reacció es frena. 4. Les vitamines Què són? Les vitamines són substàncies orgàniques que el nostre cos no pot fabricar (o en pot fabricar molt poques).

Per això, les hem d'obtenir dels aliments. De vegades, al menjar hi trobem provitamines formes "inactives" que el cos transforma en vitamines actives. Què passa si en falta o en sobra? Avitaminosi manca total de vitamines. Hipovitaminosi manca parcial, insuficient. Hipervitaminosi excés de vitamines (pot ser perillós, sobretot amb les liposolubles). 4.1. Característiques de les vitamines El cos les necessita en petites quantitats, però són essencials. No donen energia directament. Moltes vegades funcionen com a coenzims (ajudants dels enzims) o com a precursors de molècules importants del metabolisme. Són làbils es poden alterar o destruir fàcilment amb calor, llum o canvis de pH. 4.2.

Classificació de les vitamines Hi ha dos grans grups: 1. Vitamines hidrosolubles (solubles en aigua) Es dissolen en aigua. Actuen com a coenzims o precursors. Poden tenir nucleòtids. L'excés s'elimina fàcilment per l'orina és difícil acumular-les. Exemple: vitamines del grup B i la vitamina C. 2. Vitamines liposolubles (solubles en greixos) Es dissolen en greixos o olis. S'emmagatzemen al teixit adipós (greix corporal). Poden trobar-se com a provitamines. Moltes tenen funció hormonal o reguladora. Si se n'acumula massa, poden ser tòxiques. Exemple: vitamines A, D, E i K.

En resum: Les vitamines són nutrients essencials que no ens donen energia, però són indispensables per al funcionament dels enzims i del metabolisme. Es divideixen en hidrosolubles (B, C) i liposolubles (A, D, E, K). 5. El metabolisme Què és? El metabolisme és el conjunt de totes les reaccions químiques que passen dins de les cèl·lules. Serveix per obtenir energia i matèria per fer les funcions vitals (moure'ns, créixer, reparar teixits, etc.). Té dos grans processos: Degradar molècules allibera energia i obtenim energia química. Sintetitzar molècules consumeix energia química. 5.1.

Les rutes metabòliques Les reaccions del metabolisme no passen de manera aïllada, sinó formant cadenes o rutes: Substrat molècula inicial amb la que comença la ruta. Metabòlits intermedis molècules que intervenen en la ruta i es van transformant. Producte molècula final de la ruta. Tipus de rutes 1. Lineals seqüència de passos un darrere l'altre. 2. Ramificades poden sortir camins alternatius a partir d'una molècula. 3. Circulars quan les reaccions formen un cicle i els metabòlits intermedis es reutilitzen. 5.2. Les reaccions d'oxidació-reducció (redox) Moltes reaccions del metabolisme són redox, és a dir, impliquen transferència d'electrons i protons (H ).

Reducció ( ): la molècula guanya electrons, disminueix el nombre d'oxidació. Oxidació ( ): la molècula perd electrons, augmenta el nombre d'oxidació. Exemple: a la respiració cel·lular, la glucosa es oxida i l'oxigen es redueix per formar aigua i energia. Deshidrogenacions: Reaccions redox on s'alliberen electrons i protons (1e- + 1H) Els enzims implicats són sobretot deshidrogenases, que utilitzen coenzims per transportar electrons. 5.3. L'ATP L'ATP (adenosina trifosfat) és la molècula energètica. És un nucleòtid. Actua en el metabolisme. PREGUNTA 151 POWER Molècula energètica: quan es trenca un dels seus enllaços, allibera energia: 7,3 kcal/mol. 5.4.

Catabolisme i anabolisme Catabolisme Degradació de molècules complexes a molècules senzilles. RUTES CATABÒLIQUES Allibera energia (ATP) i genera poder reductor (NADH, FADH ). Solen ser reaccions d'oxidació. Què vol dir generar poder reductor? Capacitat de certes biomolècules d'actuar com a: - donadors d'electrons (e-) - receptors de protons (H+). Anabolisme Construcció de molècules grans a partir de petites. RUTES ANABÒLIQUES Necessita energia (ATP) i poder reductor. Solen ser reaccions de reducció. Exemple: síntesi de proteïnes a partir d'aminoàcids.

RUTES AMFIBÒLIQUES És una ruta metabòlica central que té una doble funció: pot ser utilitzada catabòlicament, per a la degradació completa de molècules petites pot ser utilitzada anabòlicament, per a produir-les 5.5. Tipus d'éssers vius segons el metabolisme També poden classificar-se segons la necessitat d'oxigen: Aerobis esctrictes depenen de l'oxigen. Anaerobis viuen sense oxigen. Escrictes Sense oxigen Facultatius Amb o sense oxigen El metabolisme és el motor químic de la vida. Està format per rutes complexes, utilitza reaccions redox per obtenir energia, i l'ATP és la moneda energètica. Té dues cares: catabolisme (trenca i allibera energia) i anabolisme(construeix i gasta energia).