Guia d'Estudi de Bioelements i Biomolècules

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BIOELEMENTOS Y BIOMOLÉCULAS 1. GLÚCIDOS Son biomoléculas formadas básicamente por CnH2nOn, en la que cada molécula está formada por una cadena de carbonos unidos a: Radicales hidroxilos (-OH) Radicales hidrógeno (puentes de H) Grupos carboxilos (=O) 1.1.TIPOS DE GLÚCIDOS MONOSACÁRIDOS Glúcidos constituidos por una sola cadena polihidroxialdehído o de polihidroxicetona que puede tener entre 3 y 7 carbonos. El enlace O-GLUCOSÍDICO es el enlace que une los monosacáridos. DISACÁRIDOS POLISACÁRIDOS 1.2.IDENTIFICACIÓN EXPERIMENTAL DE LA PRESENCIA DE GLÚCIDOS PRUEBA DE FEHLING Es un reactivo de color azul que cuando reacciona con glúcidos reductores se vuelve de color rojo - naranja.

No reacciona con la sacarosa. PRUEBA DE LUGOL Es un reactivo de color amarillo y cuando reacciona con el almidón se transforma y se vuelve lila oscuro - negro. 1.3.FUNCIONES DE LOS GLÚCIDOS Combustible metabólico (glucosa). Sustrato para la síntesis otras biomoléculas (glucosa). Función de reserva energética (almidón y glucógeno). Formar estructuras celulares (celulosa y quitina). Formar la estructura de los ácidos nucleicos (ribosa y desoxiribosa). Hacer de receptores específicos de membrana (glicoproteínas y glucolípidos). 2. LÍPIDOS Son biomoléculas orgánicas que cumplen dos características: Son insolubles en agua.

Son solubles en disolventes orgánicos (hexano, octano, éter, cloroformo, benceno, ...) Los lípidos forman un grupo muy heterogéneo de sustancias constituidas básicamente por C y H. La mayoría también tienen O y a veces pueden tener P, N, S, etc. Muchos lípidos se forman con ácidos grasos. Son moléculas formadas por una larga cadena hidrocarbonada al final de la cual hay un grupo carboxilo (-COOH). - Ácido Graso Saturado: Enlaces sencillos y son sólidos a temperatura ambiente. - Ácido Graso Insaturado: Enlaces dobles entre carbonos y son líquidos a temperatura ambiente. 2.1.REACCIÓN DE ESTERIFICACIÓN: Ácido + Alcohol Éster + Agua 2.2.REACCIÓN DE SAPONIFICACIÓN: Se forma el Jabón 2.3.

LÍPIDOS QUE CONTIENEN ÁCIDOS GRASOS / LÍPIDOS SAPONIFICABLES ACILGLICÉRIDOS Son las grasas. Pueden ser óleos, mantequillas y sebos. Son lípidos formados por la esterificación de una / dos / tres moléculas de ácidos grasos + glicerina. Los acilglicéridos tienen función de reserva energética. En los animales se almacenan ajos adipocitos (células del tejido nervioso). Según el número de ácidos grasos que forman la molécula de los acilglicéridos pueden ser: - Monoacilglicéridos - Diacilglicéridos - Triglicéridos FOSFOLÍPIDOS Son lípidos formados por 2 ácidos grasos, 1 glicerina, 1 H3PO4 (ácido fosfórico) y alguna otra molécula. Por lo tanto, los fosfolípidos son ésteres. 2.4.

LÍPIDOS QUE NO CONTIENEN ÁCIDOS GRASOS / LÍPIDOS NO SAPONIFICABLES ESTEROIDES Son lípidos insaponificables puesto que no contienen ácidos grasos en su composición. Todos tienen una fórmula parecida puesto que provienen de una molécula llamada esterano. - COLESTEROL El colesterol forma parte de la membrana de las células eucariotas. - ÁCIDOS Y SALES BILIARES Son producidas en el hígado. Separan las grasas al intestino y transportan los lípidos por la sangre. - CERAS Son lípidos que se obtienen por la esterificación de un ácido graso y un alcohol de cadena larga.

Las ceras forman láminas impermeables que protegen la piel, el pelo y las plumas en los animales y los frutos, los tallos y las hojas en los vegetales. También forman la cera de las abejas y el cerumen de las orejas. - VITAMINA D Y HORMONAS SEXUALES Ambas con función biocatalizadora. 2.4. FUNCIONES DE LOS LÍPIDOS - Función de reserva energética Principal reserva energética del organismo (acilglicéridos). - Función estructural Forman la bicapa lipídica de la membrana celular (fosfolípidos y colesterol). - Función protectora Los acilglicéridos recubren algunos órganos para protegerlos de los golpes.

- Función de aislante térmico Algunos animales tienen el cuerpo recubierto por una gruesa capa de grasa. - Función impermeabilizadora Las ceras recubren piel, plumas, frutas,... - Función biocatalizadora Regulan el funcionamiento del organismo (hormonas y vitaminas). - Función transportadora Los ácidos biliares transportan los lípidos del intestino hasta el tejido adiposo. - Forman pigmentos vegetales Clorofila, carotenos Forman esencias Mentol,... 3. PROTEÍNAS Las proteínas son biomoléculas orgánicas formadas por C, H, O, N y en menor medida P y S y otros elementos. Son polímeros no ramificados de aminoácidos (aa) que se unen mediante enlaces peptídicos.

Son las moléculas orgánicas más abundantes en los seres vivos. Su importancia radica en lavariedad de funciones diferentes que pueden desempeñar. 3.4. AMINOÁCIDOS Son solubles en agua y en ácidos o bases diluidas. Son compuestos sencillos estables que presentan un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2). Los que tienen el grupo amino en el carbono siguiente al carboxilo se denominan α-aminoácidos, si lo tienen en el segundo β- aminoácidos. Lafórmula generalde un aminoácido es: Se conocen 20 aa distintos y hay 8 que no pueden ser sintetizados por la especie humana: Se llaman aminoácidos esenciales. Son: valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano, lisina.

3.4.1. PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS - Isomería espacial o estereoisomería: El carbono α es asimétrico (excepto la glicina). - Isomería óptica: Si desvían el plano de luz polarizada a la derecha son dextrógiros (+) y si lo desvían a la izquierda son levógiros (-). - Son anfóteros: El grupo carboxilo les da un carácter ácido y el grupo amino básico por lo que en disolución pueden comportarse como ácidos o como bases, por ello se dice que son anfóteros. - Solubilidad: Alserdipolares son solublesen agua ysu puntodefusióneselevado,por lo que son sólidos. 3.4.2.

ENLACE PEPTÍDICO Elenlace peptídico presenta las siguientes características que son las que van a determinar la estructura de laproteína: - Los átomos que forman el enlace se disponen en el mismo plano (CO y NH). - La unión entre C y N es más corta que en un enlace normal pero más larga que enunodoble,loquehacequepresenteciertarigidezinmovilizandoalosátomos en un plano. - Los enlaces que hay a lo largo del peptídico sí pueden girar. El grupo amino se considera el inicio de la cadena peptídica.

Según el número de aa que se unan se llamarán: Dipéptidos,siseunendos,tripéptidossison tres.Son oligopéptidos si tienen menos de 10 y polipéptidos si tienen entre 10 y 100 o si el peso molecularno superalos5000.Entoncesse habla de proteína. 3.5.ESTRUCTURAS DE LAS PROTEÍNAS 3.5.1. ESTRUCTURA PRIMARIA Estáconstituidaporlasecuenciadeaminoácidosdelacadenapolipeptídica. Lasdistintasproteínas se diferencian por el número, tipo y orden en que se encuentran los aa, lo cual es consecuencia del mensaje genético. Cualquier alteración en el orden de los aa determina otra proteína. Esta estructura se mantiene por la rigidez de los enlaces peptídicos.

Pero el resto de losenlacespuedengirarlibremente.enlacepeptídicopresenta lassiguientes característicasque son las que van a determinar la estructuradelaproteína.Lasecuenciadeaadeterminalosdemás niveles estructurales al establecer un plegamiento tridimensional específico y se utiliza para estudios evolutivos. 3.5.2. ESTRUCTURA SECUNDARIA Es la disposición espacial que adopta la secuencia de aa debido a la capacidad de giro de los enlaces.

De los posibles plegamientos hay algunos que dan lugar a estructuras estables y son los que se mantienen: Laestructura secundariapuede serde dos tipos : Hélice α Estructura β o en lámina plegada Normalmente, en cualquier proteína se encuentran los dos tipos de estructura secundaria, con diferentes proporciones entre ellas. Algunas combinaciones son muy estables y constituyen los dominios estructurales. 3.5.3. ESTRUCTURA TERCIARIA Esladisposiciónespacialqueadoptalasecundariaalreplegarseadquiriendounaconformaciónmás o menos redondeada. En general, presenta hélice α en los tramos rectos y estructura β en las dobleces. 3.5.4.

ESTRUCTURA CUATERNARIA La presentan aquellas proteínas que tienen más de una cadena peptídica. Cada cadena constituye una subunidad. La agrupación de varias subunidades forma un oligómero. Los enlaces estabilizadores son los mismos que en la estructura terciaria, aunque en general, no covalentes. 3.6.CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Se clasifican tomando como criterio su composición, forma, estructura y solubilidad. HOLOPROTEÍNAS: Son proteínas simples,compuestasúnicamente por aminoácidos. Pueden ser: a) Proteínas globulares: Son más o menos redondeadas, solubles en agua (coloides), tienen estructura terciaria o cuaternaria y función dinámica.

Las más importantes son: Albúminas: Tienen función de reserva y transportadoras, como la ovoalbúmina de la clara de huevo y la lactoalbúmina de la leche y la seroalbúmina de la sangre. Globulinas: α, β, γ globulinas. Protaminas e histonas: Asociadas a los ácidos nucleicos. Las primeras sólo en espermatozoides. b) Proteínas fibrilares, filamentosas o escleroproteínas: Son alargadas ya que carecen de estructura terciaria y únicamente la poseen secundaria o cuaternaria. Son insolubles en agua y generalmente estructurales.Destacan: Colágeno: Abunda en el tejido conjuntivo, cartilaginoso y óseo. Tiene función de protección y soporte. Al cocerlo da gelatina.

Queratina: Forma estructuras como pelo, lana, uñas, plumas. HETEROPROTEÍNAS: Son proteínas conjugadas. Formadas por Grupo Proteico (una proteína) y Grupo Prostético (una molécula no proteica). Si la heteroproteína pierde el Grupo Prostético Apoproteína. a) Glucoproteínas: como las mucinas, los anticuerpos y las hormonas FSH y LH. b) Lipoproteínas: como el LDL y HDL. c) Fosfoproteínas: con ácido fosfórico, como la caseína de la leche. d) Nucleoproteínas: como los cromosomas y la cromatina e) Cromoproteínas: enlascualeselgrupoprostéticoesunasustancia coloreada denominada pigmento.

3.7.FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS Estructural: Forman parte de la membrana celular, cilios y flagelos, microtúbulos, fibrillas, contráctiles. Ejemplos: colágeno, gelatina, glucoproteínas, queratinas,… Catalítica o enzimática: Muchas son enzimas y catalizan reacciones químicas que son la base de la vida. Reguladora u hormonal: Muchas son hormonas, cuya acción es parecida a la de las enzimas pero en vez de ser local se realiza en todo el organismo. Ejemplo: insulina, FSH, tiroxina,… Reserva: Como las albúminas y la caseína que actúan como almacén de aminoácidos. Defensiva: Las γ-globulinas o anticuerpos actúan defendiendo al organismo de sustancias extrañas.

Contráctil: Algunas como la actina y la miosina intervienen en la contracción muscular. Transportadora: Pueden transportar distintos tipos de sustancias. Ejemplo: la hemoglobina, citocromos, lipoproteínas. Homeostática: Algunas colaboran en mantener estables las constantes del medio, como el pH y la concentración osmótica.