Estructura i Funció de Proteïnes i Àcids Nucleics

I 78 flashcards i 52 preguntes més al document.

Text del document

PROTEÏNES 1. Estructura dels aminoàcids A totes les prot hi ha C, H, O, N i també S, P, Fe, Cu… Les prot són mol grans formades per unió d'aa. Que tenen l'estructura: Les prot dels ésser vius estan formades per 20 aa diferents, els aa primaris s'abrevien: Propietats físiques dels aa: sòlids, solubles en H2O, cristal·litzables. Tots menys la glicina tenen el C alfa asimètric: poden girar llum polaritzada (isometria) Propietats químiques dels aa: tenen comportament amfòter es poden comportar com àcids o bases. En un medi àcid fan de base i al revés. Així regulen el pH.

Àcid grup -COOH allibera -COO- Base grup -NH2 capta NH3+ Zwitterió: forma doblement ionitzada: el grup carboxil tendeix a perdre l'hidrogen (protó) i el guanya el grup NH2 que passa a NH3 + Classificació dels aa: tipus d'aminoàcids: Alifàtics: 1 cadena de C llargues pot tenir algun grup amino o carboxil, cadena oberta: Neutres: el radical no té grup amino (-NH2) ni grup carboxil (-COOH) Àcids: el radical té grup carboxil però no grup amino Bàsics: el radical té grups amino però no grup carboxil Aromàtics: radical és cadena tancada, relacionada amb benzè: anell hexagonal Heterocíclics: radical és cadena tancada complexa amb àtoms diferents a C i H Aminoàcids essencials: dels 20 aa proteics, la meitat no els podem fer (sintetitzar): els necessitem ingerir per la dieta.

S'anomenen aa essencials i són 9 en adults i 10 en infants: Una prot d'alta qualitat bio quan s'hidrolitza dona tots els aa essencials i amb les proporcions adequades PROTEÏNES 2. Enllaç peptídic S'uneixen entre ells: formen pèptids i prot amb enllaç peptídic, que és de tipus trans. L'enllaç es produeix entre el grup carboxil (-COOH) el 1r aa i grup amino (-NH2) del 2n aa. En l'enllaç es perd H2O Dipèptid: unió de 2 aminoàcids Oligopèptid: unió de 10-100 aminoàcids Proteïna: unió a partir 100 aminoàcids 1r aa: queda grup amino Últim aa: té grup carboxil lliure Enllaç peptídic ressona: es comporta alhora com enllaç simple i doble Si un enllaç és simple: els àtoms poden moure's entre ells.

Si estan units amb un enllaç doble, no. En comportar-se com a doble enllaç, es tracta d'un enllaç rígid, per on la molècula no es pot plegar. Pèptids senzills: hi ha mol formades per pocs aminoàcids són els pèptids. Ex: Hormones: subs encarregades d'estimular o inhibir reaccions. Ex: insulina i glucagó: hormones segregades pel pàncrees que controlen nivells de glucosa. L'augment excessiu glucosa en sang estimula producció d'insulina: provoca que glucosa entri a cèl i baixi el nivell en sang. Diabètics tenen alterada producció d'insulina; per això tenen nivells elevats de glucosa en sang. Antibiòtics: subs produïdes per diferents organismes que eviten creixement i la multiplicació de bacteris.

Ex: penicil·lina és un pèptid que actua d'antibiòtic. Toxines: pèptids cíclics que es troben en alguns fongs. 3. Estructura de les proteïnes Primària: l'ordre d'aa està escrit a DNA que det la seq d'aa a la cadena (nombre, tipus i ordre). Si hi ha malaltia genètica, el DNA de cadascuna de les cel del cos tindrà la mateixa alteració: totes faran la mateixa prot errònia. Petites modificacions del DNA (ex: un sol aa mal col·locat) pot causar malalties molt greus. Ex: anèmia falciforme. Això és degut a que la prot perd la seva funció biològica.

Una seq d'aa es llegeix de l'extrem amino -NH2 fins l'extrem carbonil -COOH PROTEÏNES Secundària: configuració tridimensional de les cadenes causada per interaccions a diferents zones: mínim plegament. Cadenes polipeptídiques es van plegant fent una configuració tridimensional estable causat per ponts d'hidrogen. Es pot plegar: Hèlix α: cadena s'enrotlla en forma d'espiral (helicoidal) sobre si mateixa. Hi ha un eix format pels Cα i els radicals queden fora. Aquesta estructura es manté estable gràcies als ponts d'hidrogen entre -C=O i -NH del 4t aa que el segueix. L'hèlix α no es pot formar si els radicals són massa voluminosos. Hèlix de col·lagen: prot freqüent a la pell i cartílags.

Presenta disposició d'hèlix especial (més allargat que l'hèlix α) perquè són molt abundants els aa prolina i hidroxiprolina. Té 3 hèlixs (tres espirals enrotllats), de manera que el col·lagen és resistent: dona resistència a la pell i és prot molt estable. Làmina β: en zig-zag. Grups laterals R sobresurten per sobre i per sota En una mateixa prot pot haver-hi trossos amb hèlix α i làmina β i trossos que no estan ben plegats. L'evolució ha fet que certs plegaments s'hagin mantingut pel bon funcionament, es diuen dominis estructurals. Terciària: disposició en 3D en l'espai que té l'estructura secundària quan es plega sobre si mateix. Prot globulars tenen estructura terciària i fibril·lars no.

L'estructura terciària es manté estable: Ponts d'hidrogen: entre grup amino i un grup carboxil d'enllaços peptídics allunyats Interaccions iòniques: atraccions entre càrregues elèctriques dels ions Ponts disulfur: unions entre sofres (S=S) enllaços molt forts Interaccions hidrofòbiques: entre radicals apolars situats a l'interior de la mol Les prot que no arriben a fer estructura terciària mantenen estructura secundària allargada es diu prot filamentosa. Insoluble en H2O i disol salines: funció esquelètica Quaternària: estructura complexa en la qual s'uneixen 2/+ cadenes polipeptídiques formant un molt gran i pesada. No totes les prot la tenen.

La unió entre cadenes es manté amb enllaços febles no covalents. Segons el nombre de protòmers (conjunt de prot) que s'associen hi ha: dímers (2), tetràmers (4), pentàmers (5), polímers (moltes): les cadenes poden ser o no iguals 4. Propietat de les proteïnes Solubilitat: Prot globulars: quan es dissolen formen dispersions col·loidals. Radicals fan ponts d'hidrogen amb les mol d'H2O: queden "arrebossades" de mol d'H2O Proteïnes fibroses: són insolubles. Desnaturalització de les proteïnes: pèrdua de l'estructura terciària i secundària: Canvis del pH: en submergir un ou en vinagre la clara queda blanca. Alteració de [salina]: si posem sal a l'ou, afavorim desnaturalització.

Agitació molecular intensa: clara d'ou a la batedora (punt de neu) Canvi brusc de temperatura: quan bullim l'ou. Si es torna a condicions normals, algunes prot poden recuperar la conformació inicial, es renaturalitzen (recuperen funcionalitat i nivells estructurals). Especificitat: les espècies properes tenen prot semblants, però una mica diferents. Diferències entre prot homòlogues són +grans entre espècies allunyades. Capacitat amortidora: prot regulen pH, ja que tenen comportament amfòter PROTEÏNES 5.

Classificació de les proteïnes Holoproteïnes Proteïnes filamentoses Col·lagen: als cartílags, pell, teixit conjuntiu i ossos α queratines: cabells, ungles, banyes, llana, plomes Elastines: es troben allà on hi ha elasticitats tendons i vasos sanguinis Fibroïnes: fil de seda Proteïnes globulars: solubles en H2O i dissolvents polars: Protamines: associades al DNA (espermatozoides) Histones: associades al DNA (nucli cèl·lules) Prolamines: llavors vegetals. Glutenines: oryzenina arròs i glutenina blat. Albúmines: clara d'ou, sang i llet. Seroalbúmina al sèrum de la sang Globulines: anticossos.

Seroglobulines a la sang Heteroproteïnes: formada per unió de part proteica + no proteica (grup prostètic) Cromoproteïnes: són pigments. Grup prostètic és subs de color. Pigment porfirínics: grup prostètic anell tetrapirròlic) centre catió metàl·lic: Fe+2 catió ferró: porfina grup hem: hemoglobina i mioglobina Fe3+ catió fèrric: porfina grup hemina: citocroms i oxidases Pigment no porfirínics: grup prostètic no és porfirina. Ex: hemocianina (pig respiratori crustaci, blavós) i hemeritrina (pig respiratori sang cucs) Glicoproteïnes: grup prostètic és un glúcid Hormones: FSH estimulant fol·licle, TSH estimulant tiroides, LH luteïnitzant Proteoglicans: es troben al líquid sinovial.

Glicoproteïnes sanguínies i del glicocàlix: de cèl animal Immunoglobulines sanguínies i alguns enzims Altres: Lipoproteïnes: tenen lípids com a grup prostètic. Ex: lipoprot sanguínies Fosfoproteïnes: grup prostètic és à fosfòric. Ex: rovell d'ou Nucleoproteïnes: grup prostètic és à nucleic 6. Funcions generals de les proteïnes Estructural: algunes prot donen forma, rigidesa o elasticitat. Formen estructures importants de les cèl i del cos col·lagen, queratina, elastina… Transportadora: Hemoglobina: oxigen (pulmons i teixit) Seroalbúmina: à grassos Lipoproteïnes: lípids HDL i LDL Catalítica: acceleren reacció química: enzims (biocatalitzadors).

Enzims de prot globulars amb un centre actiu que s'uneix de manera específica a un substrat. Hormonals: biocatalitzadores. Ex: insulina, tiroxina, hormones del creixement. Defensa: prot amb funció defensiva + important: immunoglobulines de la sang (Ac). També prot que participen en coagulació: fibrinogen i trombina. Contràctil: Faciliten moviment; locomoció d'org unicel i pluricel: actina i miosina Reserva: Normalment, prot no són carburants metabòlics, però algunes sí: Ovoalbúmina: clara ous; Caseïna: llet; Gliadina: llavor de blat Homeostàtica: totes les prot regulen pH gràcies a la capacitat amortidora Tòxica: Ex els verins de moltes serps. ÀCIDS NUCLEICS 1.

Composició dels àcids nucleics El DNA i RNA mol llargues (polímers) DNA: sobretot a nucli, també: citoplasma, mitocondri i cloroplast (DNA extranuclear) RNA: nucli i citoplasma, especialment als ribosomes. Àcids nucleics formats per 2 cadenes de nucleòtids, que al seu torn contenen: Àcid fosfòric: H3PO4 intervé unió nucleòtids responsable caràcter àcid Pentosa (glúcid de 5 àtoms de C): RNA ribosa / DNA 2-desoxiribosa Base nitrogenada: mol complexa té N.

Purina (A,G) i pirimidina (C,T,U) Nucleòsids: ribosa /desoxiribosa + BN Ribosa: adenosina, guanosina, citidina i uridina Desoxiribosa: desoxiadenosina, desoxiguanosina, desoxicitidina i desoxitimidina Per anomenar-los s'afegeix: -osina: base púrica; -idina: base pirimidínica Nucleòtids: nucleòsid + pentosa +à fosfòric unides a OH del C5 (fotoèster). El à nucleics són polímers de nucleòtids. Extrem 5' hi ha el grup fosfat del C5 Extrem 3' hi ha el radical hidroxil C3 2. Àcid desoxiribonucleic DNA: mol que guarda info biològica. Doble hèlix, formada per 2 cadenes de nucleòtids enrotllats entre ells.

Aquesta doble hèlix s'enrotlla sobre histones prot a les quals s'associa el DNA: Eucariotes: DNA present al nucli, enroscat sobre si mateix en el moment que la cèl es divideix, formant els cromosomes. També té DNA-mitocondrial i, els vegetals, DNA als cloroplasts (petits microsomes en hèlix circular igual que bacteris). Procariotes: tenen 1 sol cromosoma circular, associat a unes prot no històniques formant una estructura anomenada: nucleoide Arqueus: també tenen el DNA circular associat a histones. Virus: no éssers vius com a material genètic: DNA o RNA monocatenari o bicatenari 3. Nivells estructurals del DNA Estructura primària: seq de nucleòtid a una sola cadena.

És l'ordre de les bases depèn d'espècie i parentesc. Hi ha mateix % de G, C, T i A en ind d'una espècie det Estructura secundària: la doble hèlix és la disposició en l'espai de les 2 cadenes unides per enllaços d'hidrogen. Ho corroboren les dades experimentals: Les dispersions col·loidals tenien densitat i viscositat que l'esperat.

DNA té tantes mol d'A com T i tantes C com G: ponts d'hidrogen entre A i T, i C i G Model de Watson i Crick: DNA format per 2 cadenes que són: Antiparal·leles: una del dret i l'altre del revés Complementàries: A – T i C – G Dextrogira: caragolada cap a la dreta Plectonímica: si es vol separar les 2 cadenes es fan nusos, està una sobre l'altre Pentoses i grups fosfat situats a l'exterior, i es poden ionitzar; per això à nucleics tenen caràcter àcid polianions. Doble hèlix DNA en estat natural molt estable; si s'esclafa, se separen els filaments (desnaturalització) si el mantenim a 65ºC, tornen a unir-se (renaturalització).

Estructura terciària: als procariotes i DNA mitocondrial o de cloroplasts. La fibra es recargola fent una superhèlix DNA superenrotllat. En els bacteris s'enrotlla per reduir mida del DNA, perquè són molt petits. Facilita la duplicació del DNA ÀCIDS NUCLEICS Nivells d'empaquetament del DNA: la condensació dels superenrotllats no és suficient per encabir el DNA i menys per fer cromo. Per això el DNA s'ha d'empaquetar sobre prot anomenades histones 1r nivell: fibra de cromatina a 100 A o collaret de perles: successió de partícules anomenades nucleosomes cada un té 8 histones i 1 filament de DNA. Entre nucleosomes hi ha el DNA espaiador. La fibra de cromatina de 100A és la forma laxa.

Quan cada nucleosoma es pot associar a una mol de la histona (H1) la fibra s'escurça i rep el nom de forma condensada 2n nivell: fibra de cromatina a 300 A o solenoide: els collarets de perles s'enrotllen sobre si hi creen una cromatina +gruixuda. Les histones H1 s'agrupen i formen l'eix central per la fibra de 300 A 3r nivell: dominis en forma de bucle: en els cromos la fibra de 300 A forma una sèrie de bucles. S'anomenen dominis estructurals en forma de bucle 4t nivell: nivells superiors d'empaquetament: els bucles s'acaben enrotllant encara més i formen un cromo. Necessari aquest nivell, ja que ajuda a que la mida redueixi 7000 vegades de llargada 4.

Tipus de DNA Segons nombre de cadenes: Monocatenària: només a virus Bicatenari: a tots els éssers vius i també virus Segons forma: Lineal: eucariotes i alguns virus Circular: bacteris, arqueus, mitocondris, cloroplasts Segons molècules de suport: DNA associat (enrotllat) a histones formant nucleosomes (nucli eucariotes) DNA associat a protamines (nucli espermatozoide) DNA associat a prot (bacteris i virus) 5. Àcid ribonucleic Format per ribonucleotids les BN són, A, U, G i C. Units amb enllaç fosfodièsters (2 enllaços seguits). Casi sempre monocatenari. Està a eucariotes, procariotes i alguns virus (pot ser bicatenari).

Participa en transmissió de info genètica, però alguns tenen act biocatalitzador. Es creu que RNA va ser 1r mol capaces d'autoduplicar-se 6. Tipus d'RNA RNA de transferència soluble o de transferència: transporta aa cap als ribosomes, on s'sintetitza prot. Té forma de fulla de trèvol, amb 4 braços: Braç acceptor: sempre té l'ACC extrem 3' s'enganxa amino Brac T: té ribotimidina (BN) Braç D: té dihidrouridinina (BN) Braç anticodó: det quin aa s'hi enganxarà (segons les bases que tingui) RNA missatger: còpia directa per complementarietat de bases del DNA.

En procariotes vida molt curta i la còpia directa és RNAm, cada RNA porta info per fer més d'una prot alhora: RNA policistrònic En eucariotes: RNA que es copia no és el que es llegirà i s'ha de madurar. La còpia directa és pre-RNAm còpia directa DNA conte info per fer 1 prot monostròfic. No només conté info: exons: porta info genètica; introns: intrusos. A la madura s'extreuen els introns: Splicing. A l'extrem 3' s'afegeixen 200 adenines, que portegeixen DNA de l'acció de les exonucleases. A l'extrem 5' s'afegeix una caputxa: nucleòtid de G trifosfatada enganxat posició inversa protecció contra exonucleases ÀCIDS NUCLEICS RNA ribosòmic: forma els ribosomes (60% del pes).

Unit a prot ribosòmiques creant als ribosomes llocs pel RNAm i RNAt (portadors d'aa). El seu pes mol s'expressa en S (coeficient de sedimentació de Svedberg). Eucariotes +pesats que procariotes RNA nucleolar: fa el nuclèol (taca fosca al nucli). S'origina a partir de segments del DNA (regió organitzadora nucleolar) RNA petit nucleolar: al nucli de cel eucariotes. Participa a splicing, eliminant introns RNA d'interferència: petit frag d'RNA que usen alguns enzims per reconèixer RNAm concrets que després degraden per evitar que formi prot 7.

Funcions dels àcids nucleics Transmissió de la info genètica del DNA fins als ribosomes (Transcripció) Conversió de les seq de ribonucleòtids a seq d'aa (traducció) Emmagatzematge és secundari, però alguns virus guarden info genètica