Conceptes Clau de Biologia per a l'Accés a la Universitat

I 29 flashcards i 20 preguntes més al document.

Text del document

BIOLOGIA BIOLOGIA Apunts PAU Catalunya fets en base a les pautes de l'any 2024 Maria Parra BIOMOLÈCULES I BIOMOLÈCULES I METABOLISME METABOLISME 1 1. . Són biomolècules orgàniques, anomenades carbohidrats, formades bàsicament per C, H i O (C H O ) classificades segons el nombre de cadenes hidrocarbonades polihidroxialdehídiques (-al/-aldehid) o polihidrohidroxicetòniques (-ona) que contenen: monosacàrids, disacàrids i polisacàrids. Tenen un grup carbonil (=O, aldehid -CHO / cetona -CO-) i grups hidroxil (-OH). ALDEHID (C ) CETONA (C ) MONOSACÀRIDS (-osa) Glúcids constituïts per una sola cadena (3-7C) polihidroxialdehídica o polihidroxicetònica.

Poden ser: triosa, tetrosa, pentosa, hexosa i heptosa. Són hidrosolubles per la polaritat dels radicals -H i -OH. Poden aminar-se reaccionar amb àcids i incorporar grups fosfat, que els permet contenir N,S,P i unir-se amb altres monosacàrids. Tenen capacitat d'oxidació (cedir electrons), per això són la font bàsica d'energia de les cèl·lules, aquesta capacitat permet comprovar la seva presència amb la pràctica de laboratori Reactiu de Fehling. La Reducció del Reactiu de Fehling: el C aldehid s'oxida formant un àcid i cedeix 2e a l'ió 2Cu² , que es redueix a 2Cu (Cu O) formant un compost insoluble que forma un precipitat de color vermell/ataronjat.

La seva presència es comprova quan la dissolució de color blau de sulfat de Cu passa a color vermell. *Els aldehids són d'isomeria D o L en base al radical hidroxil del C , que és asimètric ALDOFURANOSES RELLEVANTS: La D-ribofuranosa/ribosa és important per l'àcid ribonucleic (RNA) i la D-2-desoxiribosa/ desoxiribosa és important per l'àcid desoxiribonucleic (DNA). GLÚCIDS, LÍPIDS I PROTEÏNES GLÚCIDS, LÍPIDS I PROTEÏNES L'àtom és la part més petita i indivisible d'un element químic i la molècula es l'unió de dos o més àtoms que poden ser homogènies (O ) o heterogènies (H O). Aquests (àtoms, molècules i ions) s'uneixen per enllaços químics.

Enllaços químics àtom-àtom, més forts: ENLLAÇ IÒNIC: enllaç fort entre àtoms amb càrrega elèctrica per forces electrostàtiques en què un (anió, no metàl·lic) capta electrons de l'altre (catió, metàl·lic) ENLLAÇ COVALENT: enllaç molt fort entre àtoms que comparteixen parells d'electrons; poden ser apolars (mateixa electronegativitat), polars (diferent electronegativitat) o dipolars (pol negatiu i positiu, H O) Enllaços químics molècula-molècula: PONTS D'HIDROGEN: enllaç dèbil entre molècules dipolars dels hidrurs (H O, H S, NH ...) que permeten gran aproximació d'altres àtoms per la seva mida FORCES DE VAN DER WAALS: enllaç dèbil molècules apolars (o polars) per atracció electrostàtica, com més gran és la molècula major atracció.

Presents en molècules amb parts apolars com lípids PONTS DISULFUR: enllaç fort entre dos grups tiol (-SH) que tenen molta importància en l'estructura, plegament i funció de les proteïnes INTERACCIONS HIDROFÒBIQUES: les molècules apolars no tenen càrrega elèctrica i no es poden dissoldre en aigua, per tant s'associen entre elles evitant associar-se amb molècules d'H O; si tenen part hidròfoba i part hidròfila formen micel·les. Introducció a la bioquímica Glúcids (C,H,O) Els bioelements primaris que conformen les biomolècules orgàniques són els CHONPS; d'altres secundàries i indispensables per la vida són el Ca, Na, K, Mg, Cl, Fe i I.

S'anomenen també principis immediats i poden ser simples (àtoms del mateix tipus com l'O ) o compostos (inorgànics: H O, CO ; o orgànics: glúcids, lípids, proteïnes i àcids nucleics). L'O és el bioelement primari més electronegatiu i els seus radicals són polars (solubles). L'aigua encara que és inorgànica, es tracta de la substància química més abundant de la matèria viva i es troba en aquesta de tres formes: aigua circulant (sang), aigua intersticial i aigua intracel·lular. Actua com a dissolvent, medi de transport, funció bioquímica, estructural, amortidora i termoreguladora. Totes les reaccions químiques d'éssers vius es produeixen en medi aquós.

Biomolècules orgàniques ALDOPIRANOSES I CETOFURANOSA RELLEVANTS: GLUCOSA GALACTOSA FRUCTOSA *Són dextroses (isòmers D). Tenen anòmers alfa i beta en base al radical carboxil de la dreta: sota (α)-dalt (β) *La galactosa es diferencia de la glucosa en el -OH de l'esquerra. La fructosa en el fetge es transforma en glucosa DISACÀRIDS Són glúcids formats per dos monosacàrids, units per enllaç O-glicosídic. El grup hidroxil del carboni carbonílic del primer unit a un hidroxil del segon, enllaçats per un O i desprenent-se una molècula d'aigua.

L'enllaç pot ser monocarbonílic (maltosa, cel·lobiosa i lactosa) o dicarbonílic (sacarosa); els primers poden reduir el reactiu de Fehling per tenir un carboni carbonílic, la sacarosa no. Pot ser α-glicosídic o β-glicosídic en base al primer monosacàrid. *La seva capacitat d'aminar-se els permet establir enllaços N-glicosídics amb grups amino MALTOSA LACTOSA α-D-glucopiranosil + α-D-glucopiranosa β-D-galactopiranosil + α-D-glucopiranosa α(1 4) β(1 4) SACAROSA CEL·LOBIOSA α-D-glucopiranosil + β-D-fructofuranosa β-D-glucopiranosil + β-D-glucopiranosa α(1 2) =no reductor Fehling β(1 4) *Si s'hidrolitza la Sacarosa, la D-glucosa i D-fructosa passen a Levògira.

Ej: enzims sacarasa/invertasa presents en saliva abelles en mel *La cel·lobiosa només s'obté de la hidròlisi de la cel·lulosa POLISACÀRIDS HOMOPOLISACÀRIDS AMB ENLLAÇ a-GLICOSÍDIC: El Midó (amilosa+amilopectina) i el Glicogen fan una funció de reserva energètica (1g=4,2kcal) ja que la major part dels organismes tenen els enzims necessaris per trencar-lo, sense que el seu emmagatzemament impliqui l'increment de la concentració del medi intern cel·lular (osmosi). Respecte el midó, es troba a l'interior dels plasts de les cèl·lules vegetals i ve format pels polímers amilosa i amilopectina, tots dos de maltoses (α-glucosa). Es detecta la seva presència amb a prova del Lugol.

*Prova del Lugol: una dissolució d'aigua destil·lada i iode en què si hi ha presència de midó el iode s'uneix a l'hèlix d'amilosa d'aquest, reacciona, i l'aigua es torna blau fosc. Respecte el glicogen, es troba a les cèl·lules del fetge (tot l'organisme) i músculs (només músculs) i ve format per maltoses (α-glucosa). Té més ramificacions que el midó, perquè les necessitats energètiques del animals són majors. HOMOPOLISACÀRIDS AMB ENLLAÇ Β-GLICOSÍDIC: La Cel·lulosa i la Quitina fan una funció estructural perquè la major part d'organismes no tenen els enzims necessaris per trencar-lo.

Respecte la cel·lulosa, formada per un polisacàrid de β-glucoses (cel·lobioses), els tèrmits i remugants (vaca, ovella, cabra, camell...) poden aprofitar la cel·lulosa gràcies a la seva microbiota (arquobacteris metanògens) del tracte digestiu que sí tenen enzims cel·lulases. Respecte la quitina, és un polímer de N-acetilglucosamines (quitobioses) amb enllaç β(1 4) que forma l'exosquelet dels artròpodes. Són biomolècules orgàniques molt diverses formades bàsicament per C i H, poden presentar O en proporcions molt baixes i P, N o S. Són la principal reserva energètica de l'organisme (1g d'acilglicèrid=9,3kcal) també tenen funcions estructurals, protectores, reguladores i transportadores.

Són insolubles en dissolvents polars com aigua, amoníac i etanol, però solubles en benè, xilè i cloroform (apolars). Poden ser saponificables o èsters (amb àcids grassos) o insaponificables. *Són molt més reduïdes que els glúcids al trobar-se la majoria de carbonis en la forma CH en comptes de CH-OH. No contenen grups -OH, per tant ocupen menys espai al no associar-se amb molècules d'H O. Els àcids grassos són llargues cadenes hidrocarbonades lineals (-CH -CH -CH -) amb nombre parell d'àtoms amb un grup àcid o carboxil (- COOH) al final. Poden ser saturats (enllaços simples) o insaturats (enllaços dobles), ex: àcid oleic és monoinsaturat.

*El punt de fusió dels àcids grassos saturats és més elevat que el dels insaturats. Els saturats tenen més forces de Van der Waals i per tant tenen més tendència a ser sòlids. Els lípids simples o hololípids són èsters formats per àcids grassos + alcohol. ACILGLICÈRIDS O GREIXOS Són lípids simples formats per l'esterificació d'1-3 àcids grassos amb glicerina (propantriol=alcohol) que tenen funció de reserva energètica, emmagatzemant-se als adipòcits del teixit adipós amb 9,4kcal/g d'energia. Els triacilglicèrids no tenen polaritat (els mono/diacilglicèrids sí).

Si són lìquids (insaturats) s'anomenen olis, ex: oli d'oliva (3àcid oleics + glicerina) Si són sòlids (saturats) seus, ex: triestearina (3àcid esteàric + glicerina) Si són semisòlids (cadena curta) mantegues *Els àcids alifàtics (4-6C) són solubles en H O però no àcids grassos; a partir de 8C són insolubles perquè la part hidròfila -COOH s'ionitza poc i menys en compració amb la part hidròfoba Són biomolècules orgàniques constituïdes com un polímer d'aminoàcids. Venen formades bàsicament per carboni, hidrogen, oxigen i nitrogen. Són fonamentals per la seva varietat de funcions i en animals constitueixen la meitat del seu pes.

Segons com sigui el radical R-, diferent en cada 20 tipus d'aminoàcids primaris o tipus α, determinarà les propietats químiques i biològiques d'aquest. Les diferents proteïnes existents es deuen al número d'aa de cada classe que les formen i l'ordre en què es troben, d'aquí la seva diversitat i especificitat. Els aa essencials són 10 d'aquests aminoàcids primaris que els animals no poden sintetitzar i per tant han d'ingerir-los a la dieta. *Els aminoàcids es caracteritzen per tenir un grup àcid o carboxil (-COOH) + grup amino base (-NH ) units al mateix Carboni-α, que els confereix un caràcter amfòter per adaptar-se al pH del medi originant formes dipolars iòniques.

Quan el pH és neutre el punt és isoelèctric. Els 20 aa proteics són: AA no polars: Ala - Val - Leu - Ile - Met - Phe - Pro - Trp AA polars neutre: Gly - Ser - Thr - Cys - Asn - Gln - Tyr AA polars àcid: Asp - Glu AA polars base: Lys - Arg - His *Met y Cys contenen sofre (S) Els enllaços químics entre aminoàcids s'anomenen enllaç peptídic (C-N) i les cadenes que formen: pèptids. (si són més de deu s'anomena polipèptid). Es tracta d'un enllaç covalent entre el grup carboxil (-COOH) d'un aa i el grup amino (-NH ) del següent + H O.

Té un comportament similar a un enllaç doble perquè té certa rigidesa que només permet girar la cadena peptídica en els enllaços no peptídics; cosa que és determinant pel plegament tridimensional d'aquesta. Una proteïna és, per tant, un polipètid de més de 50aa format per C,H,O,N,S i d'altres molècules com P, Fe, Cu... A nivell estructural es diferencien en quatre nivells: ESTRUCTURA PRIMÀRIA: seqüència d'aa L'estructura primària d'una proteïna és la seqüència d'aa (+50) que la constitueixen i l'ordre en què s'uneixen. Té un aa N-inicial (-NH lliure) i un C-terminal (-COOH lliure). Les proteïnes amb funcions similars solen tenir una estructura primària similar.

Lípids (C,H) Proteïnes (C,H,O,N,s) *L'alta especificitat de les proteïnes pot explicar els casos d'incompatibilitat/rebuig de transfusions sanguinies, empelts o transplants; perquè cada espècie animal o vegetal sintetitza les seves pròpies proteïnes i inclòs en una mateixa espècie hi ha diferències més o menys significatives entre les proteïnes dels seus diferents individus.

ESTRUCTURA SECUNDÀRIA: α-hèlix / hèlix de col·lagen / conformació-β El tipus d'estructura secundària o disposició en l'espai d'una proteïna depèn del nombre d'enllaços d'H que presenta; durant la síntesi de proteïnes, gràcies a la capacitat de gir dels enllaços no peptídics, la cadena polipeptídica pot adquirir tres tipus de disposicions espacials: Estructura secundària α-HÈLIX: l'estructura primària s'enrotlla helicoïdalment sobre si mateixa degut als enllaços d'H entre el l'oxigen del -CO- d'un aa i l'hidrogen del -NH- del quart aa que el segueix. Els -CO- s'orienten cap a una direcció i els -NH- cap a l'altra. Es forma una hèlix que té 3,6aa per volta.

Ex: α-ceratina Estructura secundària HELIX DE COL·LAGEN: la proteïna col·lagen forma menys enllaços d'hidrogen perquè té prolina i hidroxiprolina, dos aa amb radicals que ho dificulten, per tant l'hèlix és més estesa i s'associa amb altres dos hèlix, formant una superhèlix de col·lagen que s'uneixen per mitjà d'enllaços covalents i ponts d'H. Es forma una hèlix amb 3aa per volta. Estructura secundària CONFORMACIÓ-β: no hi ha enllaços d'H entre aa pròxims i per tant no forma una hèlix sinó una cadena en ziga-zaga. Quan es replega es formen enllaços d'H entre aa abans llunyans, formant una conformació molt estable anomenada làmina plegada.

Ex: β-ceratina ESTRUCTURA TERCIÀRIA: conformació globular L'estructura terciària d'una proteïna correspon al plegament de l'estructura secundària, originant una conformació globular. Els radicals apolars es situen a l'interior i els polars a l'exterior facilitant la seva solubilitat i possibilitant que duguin a terme funcions de transport i reguladores entre d'altres. L'estabilitat de les conformacions globulars és gràcies als diferents enllaços entre els radicals (R) dels aa: L'estructura terciària d'una proteïna als trams rectes presenta una estructura secundària de tipus α-hèlix o de conformació-β i als colzes no en presenta cap.

Els dominis estructurals són combinacions d'α-hèlix i de conformació-β amb aspecte globular repetits en proteïnes que es troben units per zones estretes o 'colls' que els dona un moviment relatiu. Ex: els enzims quan dos dominis es separen permeten l'entrada del substrat i quan s'acosten la seva fixació. Les proteïnes filamentoses (contrari a proteïnes globulars) són aquelles que mantenen la seva estructura secundària allargada i per tant són insolubles, cosa que els permet exercir funcions esquelètiques.

Ex: col·lagen (óssos), α-ceratina (pèl, ungles i banyes), β-ceratina (fil de seda) i elastina (teixit conjuntiu) *Els cabells venen formats per cadenes polipeptídiques on abunda la α-queratina, unides transversalment per ponts disulfur. Si es formen al mateix nivell són llisos i si és a diferents arrissats. Per fer una permanent es trenquen els enllaços S-S, es moldeja el cabell i si aplica una dissolució bàsica perquè es tornin a formar com es vol. ESTRUCTURA QUATERNÀRIA: protòmers L'estructura quaternària d'una proteïna ve constituïda per l'unió, amb enllaços febles, de dos o més protòmers.

Un protòmer és cadascuna de les cadenes polipeptídiques amb estructura terciària (iguals o diferents) que formen l'estructura quaternària d'una proteïna. Segons el nombre de protòmers, les proteïnes poden ser: dímers, tetràmers (hemoglobina), pentàmers o polímers (miofibril·les = filaments d'actina i miosina). SOLUBILITAT: Les proteïnes són solubles per la seva alta proporció d'aa amb R polars que s'enllacen als H de les molècules d'H O però disminueix en dissolucions salines concentrades i pot veure's afectada pel pH, ja que varia el grau d'ionització del R polars. Les proteïnes globulars donen lloc a dispersions col·loidals pel seu elevat pes molecular.

Propietats de les proteïnes: solubilitat, desnaturalització i especificitat DESNATURALITZACIÓ: La desnaturalització és la pèrdua de l'estructura terciària i generalment la secundària, adoptant una conformació filamentosa i precipitant perquè ja l'H O no pot impedir l'unió entre molècules proteiques. La desnaturalització comporta la seva inutilització. No afecta als enllaços peptídics (estructura primària), per tant si es torna a les condicions normals, algunes poden renaturalitzar-se. Ex: wuan l'ovoalbúmina de l'ou s'escalfa perd la seva estructura terciària, desnaturalitant-se irreversiblement i tornant-se insoluble.

ESPECIFICITAT: Respecte l'especificitat, les proteïnes tenen una estructura tridimensional determinada i uns aa específics en llocs determinats que permeten un control fisiològic molt precís al poder distingir unes molècules d'altres. Ex: enzims proteïcs, insulina i immunoglobulines (anticossos). Hi ha proteïnes homòlogues entre espècies que fan la mateixa funció amb una estructura similar però no idèntica per una qüestió de selecció natural (evolució). Aquests petits canvis estructurals evolutius que no afecten a l'aspecte funcional han donat lloc a una gran diversitat de proteïnes específiques d'una espècie o fins i tot d'un individu (rebuig de trasplantaments).

*Quant més properes són les espècies evolutivament es troben més emparentades i això permet establir relacions evolutives entre espècies. *També les proteïnes dissoltes poden neutralitzar el pH del medi pel seu comportament amfòter (comportar-se com un àcid alliberant protons o com una base alliberant hidroxils). Classificació de les proteïnes: Holoproteïnes i heteroproteïnes Les funcions de les proteïnes venen donades per la proporció i seqüències d'aa que formen les seves cadenes polipeptídiques així com per l'enllaç peptídic que les uneix entre d'altres.

Totes les diverses combinacions de proporcions i ordenacions d'aa donen lloc a diverses proteïnes i per tant a diverses funcions però entre les més importants es troben la estructural i sobre tot el seu paper biocatalitzador. De transport hi ha l'hemoglobina i de defensa l'immunoglobulina. *El valor biològic d'una proteïna depèn de que contingui una quantitat suficient de tots els aminoàcids essencials; en l'ovoalbúmina (ou) i la caseïna (llet materna) és del 100%. Les dietes han de contenir proteïnes d'origen animal i vegetal per tenir tots els aa essencials.

FUNCIÓ ESTRUCTURAL: Les proteïnes tenen propietats químiques com l'enllaç peptídic que els aporta una rigidesa semblant a un doble enllaç. Les cadenes tenen capacitat de gir als punts on són els enllaços no peptídics podent adoptar disposicions espacials o estructures secundàries d'α-hèlix, hèlix de col·lagen o de conformació-β. Aquelles proteïnes que no arriben a formar una estructura terciària globular s'anomenen proteïnes filamentoses. Aquestes són insolubles en aigua i diss.

salines, fet que els confereix funcions esquelètiques a nivell histològic com per exemple les 4 holoproteïnes filamentoses: col·lagen (teixit conjuntiu, cartilaginòs i ossi), elastina (tendons i vasos sanguinis), α-queratina (cabell, ungles, llana...) i la β-queratina (seda). A nivell cel·lular hi ha les glicoproteïnes a les membranes plasmàtiques i les histones pel suport del DNA. FUNCIÓ REGULADORA: Les proteïnes es tracten de biomolècules molt específiques gràcies a la gran variabilitat de combinacions d'aa en la cadena polipeptídica que li confereixen una estructura tridimensional i funcions determinades.

Això els permet diferenciar unes molècules d'unes altres semblants i per tant tenir un control fisiològic molt precís. Els enzims són majoritàriament proteïcs i tenen uns dominis estructurals (repeticions d'α-hèlix i conformació-β) amb colls que permeten l'entrada de substrat i la seva fixació als aminoàcids del seu centre actiu per tal d'afavorir les reaccions bioquímiques. També hi ha les vitamines i el sistema endocrí. L'últim es troba format per hormones, com la insulina, que regulen les reaccions bioquímiques necessàries per la supervivència de l'organisme. Tenen a més a més diversos enllaços que permeten que no es consumeixen durant aquestes.

(La síntesi de proteïnes s'explica al bloc següent en 'L'expressió gènica: transcripció i traducció') Funcions de les proteïnes *Les cromoproteïnes porfirines (Fe) són els citocroms, hemoglobina i miosina, la no porfirínica (Cu) és l'hemocianina *Els diversos grups sanguinis són deguts a la variabilitat del grup prostètic de les glicoproteïnes que són a la membrana dels eritròcits Catabolisme Anabolisme L'ATP és un nucleòtid important pel metabolisme donat que pot actuar com a molècula energètica al ser capaç d'emmagatzemar energia i de cedir-la fàcilment gràcies als seus dos enllaços esterfosfòrics que emmagatzemen cadascun 0,0073kcal/g // 7,3kcal/mol.

Quan s'hidrolitza i es trenca un dels enllaços esterfosfórics (desfosforilació) es produeix ADP (adenosinadifosfat), una molècula d'àcid fosfòric (H PO anomenada Pi) i s'alliberen 7,3kcal/mol d'energia. L'ADP també es pot hidrolitzar, trencant l'últim enllaç esterfosfòric obtenint una molècula d'AMP (adenosinamonofosfat), altra d'àcid fosfòric (Pi/H PO ) i altres 7,3kcal/mol d'energia.

*En la desfosforilació d'ATP en ADP, com el primer es troba dissolt, tots els grups -OH estan ionitzats com a àcids alliberant protons (H ): En canvi, la síntesi d'ATP pot ser per: FOSFORILACIÓ DEL SUBSTRAT: síntesi d'ATP gràcies a l'energia alliberada del trencant d'almenys un enllaç ric en energia d'una biomolècula (substrat) regulat pels enzims quinases. Partint del cicle de l'ATP, l'energia alliberada per reaccions de degradació (catabolisme) es fa servir per fosforilar ADP, regenerant ATP.

Ex: en processos de glicòlisi i cicle de Krebs ATP + H O ADP + Pi (H PO ) + energia (7,3kcal/mol) ADP + H O AMP + Pi (H PO ) + energia (7,3kcal/mol) EL METABOLISME CEL·LULAR I ELS ENZIMS EL METABOLISME CEL·LULAR I ELS ENZIMS És la transformació de molècules complexes en d'altres més senzilles alliberant energia que s'emmagatzema als enllaços fosfat de la molècula ATP (trifosfat adenosina o adenosinatrifosfat). Es tracta d'una reacció química de degradació per oxidació en què es desprèn energia i on, malgrat es parteix de substrats diferentes, sol haver els mateixos productes: àcid pirúvic, H O, NH i etanol entre d'altres (hi ha convergència en els productes).

El metabolisme cel·lular són el conjunt de reaccions químiques que es donen a l'interior de les cèl·lules per obtenir matèria i energia per dur a terme les tres funcions vitals (nutrició, relació i reproducció); es tracta d'un procés essencial perquè sense ell la vida no és possible. La matèria produïda serveix per desenvolupar-se i renovar la seva estructura a causa de la inestabilitat molecular. Ex: humans renoven quasi tots els seus àtoms cada dos anys. L'energia es guarda als enllaços químics de les substàncies de reserva energètica i quan es necessita, es transforma en energia mecànica, calorífica, elèctrica o lluminosa entre d'altres.

*Les cèl·lules són autopoiètiques perquè realitzen el metabolisme per si mateixes. Es pot considerar la digestió d'aliments, circulació de nutrients i l'intercanvi de gasos a l'aparell respiratori com un metabolisme extracel·lular. El metabolisme cel·lular. Concepte de metabolisme És la transformació de molècules orgàniques complexes a partir d'altres biomolècules més senzilles que necessita subministrament d'energia proporcionada pels enllaços fosfat de l'ATP. Es tracta d'una reacció química de síntesi per reducció que necessiten d'energia i que malgrat parteix d'uns mateixos substrats (CO , H O, NO -...), com que hi ha molts processos diferents.

apareixen molts tipus de productes (hi ha divergència en els productes). *Les molècules d'ATP poden provenir de les reaccions catabòliques, la fotosíntesi (algues, plantes i bacteris fotosintètics) o de la quimiosíntesi (det. bacteris). *El catabolisme i l'anabolisme són processos interconnectats ja que les molècules energètqiues produïdes pel catabolisme, són utilitzades per la síntesi de compostos a l'anabolisme. Les reaccions químiques del metabolisme s'anomenen vies metabòliques (catabolisme i anabolisme) i les molècules que intervenen s'anomenen metabòlits.

Tota reacció del metabolisme està regulada per proteïnes anomenades enzims i són específics a cada metabòlit inicial o substrat i per a cada tipus de transformació. De la via metabòlica s'obté un producte o metabòlit final. El metabolisme intermediari són les petites vies que hi ha entre les grans vies metabòliques. L'Adenosinatrifosfat (ATP) ENZIMS GRUP ATP-SINTETASES + FLUX DE PROTONS (H ): síntesi d'ATP gràcies a que un flux de protons (H ) travessa els enzims ATP- sintetases que es troben a les crestes dels mitocondris i als tilacoides dels cloroplasts. L'ATP és considera la moneda energètica de la cèl·lula perquè és una manera d'emmagatzemar energia d'ús immediat.

S'utilitza en totes les reaccions metabòliques de biosíntesi de molècules, en la contracció muscular, pel moviment cel·lular (ciliar i flagel·lar) i pel transport actiu a través de membranes entre d'altres. Altres nucleòtids similars són el GTP (guanidinatrifosfat), UPT (uridinatrifosfat) o el CTP (citidinatrifosfat).

Altres biomolècules amb major capacitat d'emmagatzematge d'energia d'ús no immediat són: Midó: s'acumula a plasts cèl·lules vegetals (4kcal/g) Glicogen: s'acumula a citosol de cèl·lules musculars i del fetge de mamífers (4kcal/g) Triglicèrids (greixos): s'acumulen al citosol de cèl·lules del teixit adipós (9kcal/g) La matèria és necessària per créixer i desenvolupar-se, per això requereixen de tota mena d'àtoms. Sobre tot d'àtoms de carboni, que gràcies als enllaços covalents, formen l'esquelet de totes les biomolècules orgàniques. El metabolisme transforma la materia en orgànica, encara que la seva font sigui inorgànica.

Segons font de carboni/matèria: METABOLISME AUTÒTROF/LITÒTROF: CO atmosfèric o carboni inorgànic METABOLISME HETERÒTROF/ORGANÒTROF: Carboni orgànic com metà, glucosa, greixos... Segons font d'energia: FOTOSÍNTESI: Llum QUIMIOSÍNTESI: Reaccions químiques *Sofre sembla estar relacionat amb la matèria inorgànica Tipus de metabolisme A les cèl·lules hi ha constants reaccions químiques per degradar o sintetitzar molècules. Les substàncies que intervenen són molt estables a temperatura ambient, motiu pel qual necessiten un control bioquímic per evitar que no reaccionin o que ho facin tan lentament que la vida no seria possible.

El sistema hormonal o endocrí és altre tipus de control bioquímic propi dels organismes pluricel·lulars. En aquests moltes cèl·lules han de fer funcions o produir substàncies que no són per al benefici propi, sinó de l'organisme; llavors són regulades per les hormones: unes molècules de senyalització secretades per determinades glàndules que actuen com a missatgers químics actuant sobre determinades cèl·lules o receptors cel·lulars específics. Ex: la insulina és una hormona que regula el metabolisme de la glucosa estimulant la captació de d'aquesta per part de les cèl·lules i promovent al seu emmagatzematge en forma de glucogen al fetge i músculs.

Control bioquímic Es tracta de la regulació de les reaccions químiques que es donen a l'organisme per mitjà de biocatalitzadors o enzims. Aquesta dependència que els ajuda a interactuar permet a la cèl·lula regular quines reaccions s'han de donar i en quin moment. El control del metabolisme: Biocatalitzadors i hormones En funció dels canvis d'energia lliure (G) es poden diferenciar dos tipus de reaccions metabòliques: REACCIONS EXÈRGONIQUES: GR>GP. Són reaccions espontànies en què s'allibera energia lliure, havent-hi un augment de temperatura i per tant un augment en el grau de desordre o entropia (S). REACCIONS ENDERGÒNIQUES: GR<GP.

Són reaccions no espontànies que requereixen d'una entrada d'energia per tenir lloc (s'absorbeix l'energia lliure de l'ambient). L'activitat dels catalitzadors *L'energia lliure (G) ha de disminuir o mantenir-se en qualsevol reacció però l'acoblament pot permetre l'augment de l'energia lliure sempre que l'altra reacció disminueixi tant o més. Això passa quan la G despesa en les reaccions exergòniques és aprofitada per una reacció endergònica. Ex: la hidròlisi d'ATP (exergònica) s'acobla a la fosforilació de glucosa (endergònica). Encara que GR> GP, la reacció no es dona espontàniament, perquè cal subministrar prou energia per debilitar els enllaços dels reactius, possibilitant-ne la ruptura.

ENERGIA D'ACTIVACIÓ: És l'energia (expressada en Cal) necessària per dur 1 mol de molècules d'una substància, a una temperatura determinada, fins l'estat de transició. Amb enzim o biocatalitzador, és menor l'E necessària. ESTAT DE TRANSICIÓ: Es tracta de l'estat en què hi ha tantes possibilitats de que les molècules formin el producte com de que retrocedeixin i quedin com a molècules de substrat. Per accelerar una reacció química es pot: Augmentar la Tº per augmentar l'estat de vibració de les molècules dels R fent possible el trencament dels enllaços intramoleculars del substrat per formar molècules de P.

Catalitzador: substància que disminueix l'E necessària per arribar a l'estat de transició. És millor aquesta acceleració, perquè un augment excessiu de la Tº pot provocar danys o fins i tot la mort dels organismes vius. Els biocatalitzadors responsables són els enzims. Energia lliure (G) És l'energia que té un sistema per poder realitzar un treball que depèn de l'entalpia (H) i l'entropia (S) de les molècules. ENTALPIA (H): energia contenida a enllaços intramoleculars. A major H, major G. ENTROPIA (S): grau de desordre de les molècules. Major S si les molècules estan separades. A menor S, major G.

G = H - T · S (Tº= temperatura absoluta) Zimògens/ proenzims Enzims inactius que han d'ésser activats per altres enzims o ions. Ex: forma inactiva pepsinogen és activada per ió metàl·lic HCl transformant-lo en pepsina (forma d'enzim activa) Els enzims són els catalitzadors de les reaccions biològiques (biocatalitzadors) que actuen rebaixant l'E (acceleren reacció). Tots els enzims són proteïnes globulars (excepte ribozims), solubles en aigua, que poden actuar de manera intracel·lular o extracel·lular. L'excepció són els ribozims, són uns RNA (ex: RNA L19) capaços de catalitzar altres RNA, els treuen o afegeixen nucleòtids sense consumir-se ells mateixos. Són enzims però no proteïnes.

*Es considera que la primera matèria viva fou RNA, després les proteïnes (se'ls delegà funció enzimàtica) i després el DNA (se'ls delegà funció d'emmagatzematge d'informació per la seva estabilitat). Hi ha dos tipus d'enzims segons l'estructura: ESTRICTAMENT PROTEÏCS: formats per una o més cadenes polipeptídiques HOLOENZIMS: formats per fracció polipeptídica (APOENZIM) i no polipeptídica (COFACTOR). Els cofactors poden ser: Inorgànics: ions metàl·lics/oligoelements (són bioelements indispensables per les funcions vitals, presents en petites quantitats, menys del 0,1%). Ex: Mg² de les cinases que regula reacció glucosa+ATP o el Zn² dels carboxipeptidases.

Orgànics: Coenzims, sent els més importnats l'ATP, NAD , NADP , el coenzim A (CoA) i les vitamines. Als cofactors se'ls anomena GRUPS PROSTÈTICS quan es troben fortament units a l'apoenzim (fracció proteïca). Ex: grup hemo de enzims citocromoxidases o grup hemino de peroxidases. *N'és important incloure a la dieta tant oligoelements com vitamines perquè són cofactors de diversos enzims. Els enzims Isoenzims Énzims amb formes moleculars diferents més aptes per les cèl·lules d'uns òrgans o d'uns altres i per unes primeres etapes de vida o per les següents. Els enzims actuen sobre substrats, aquests últims s'uneixen a ells per reaccionar.

Poden reaccionar bé sobre un sol substrat o bé sobre dos o més tipus. Reaccions amb un sol substrat L'enzim (E) fixa amb enllaços febles el substrat (S) a la seva superfície (adsorció) formant el Complex activat enzim-substrat (ES) quan entra en contacte amb el Centre actiu de l'E. Aquest complex genera tensions que debiliten els enllaços interns del substrat i permet arribar a l'estat de transició amb menys energia de la que requeriria el substrat per si sol. Finalitza la transformació amb el complex enzim-producte (EP) que s'encindeix alliberant el producte (P) i l'E intacte.

Reaccions amb dos substrats Quan hi ha dos substrats, l'activitat enzimàtica pot ser amb ambdós a la vegada o de manera successiva: En la primera, els E atrauen A i B cap a la superfície per adsorció (augmentant probabilitat de què es trobin per produir-se la reacció). Un cop feta la transformació, s'alliberen els productes C+D+E intacte. Es dona a la vegada. L'activitat enzimàtica S + E ES (complex activat) EP E + P A+B+E ABE CDE C+D+E En la segona, anomenat mecanisme "Ping-Pong", els E atrauen primer el substrat A, què es desprèn deixant una part seva a l'E a més a més del producte C; després l'E atrau el substrat B que s'uneix a la part fixada de A, donant lloc al producte D.

*E'=E amb part fixada de A A+E AE C+E'//B+E' BE' D+E L'activitat catalitzadora dels enzims s'inicia amb la formació del complex ES (enzim-substrat); la regió de l'enzim que s'uneix al substrat s'anomena Centre Actiu. Característiques del Centre Actiu de l'enzim: Part molt petita del volum total de l'E. Estructura tridimensional en forma de cavitat (facilita encaixament del S + impedeix l'accés d'altres molècules) Format per aminoàcids propers, gràcies als plecs de la seqüència polipeptídica.

Alguns d'aquests aminoàcids (els de fixació) tenen radicals afins químicament amb el substrat que l'atrauen i estableixen enllaços febles amb aquest, facilitant la separació dels productes post transformació. *Quan el substrat glucosa entra en el centre actiu de l'enzim hexocinasa, provoca un canvi en la forma de la proteïna que facilita la catalització de la reacció química, perquè el centre actiu abraça el substrat. Els aminoàcids poden ser: AMINOÀCIDS DE FIXACIÓ: estableixen enllaços febles (ponts d'H) amb el S fixant-lo. AMINOÀCIDS CATALITZADORS/CATALÍTICS: estableixen enllaços febles o covalents (forts) amb el S provocant la ruptura d'algun ennlaç intern del S.

Per tant, són els responsables de la transformació. El centre actiu de l'enzim (V) = Vmax · ____________ Km + [S] [S] Hi ha tres models que expliquen l'especificitat E-S: MODEL DE COMPLEMENTARIETAT: només els S que tinguin la forma adequada per accedir al centre actiu, i que puguin establir enllaços tant amb els radicals dels aminoàcids fixadors com dels catalítics, poden ser alterats o transformats. Es tracta d'un encaixament perfecte, com una clau en un pany. *Tot això origina una alta especificitat E-S, però pot haver-hi una certa flexibilitat.

MODEL D'AJUST INDUÏT (guant): és més flexible que l'anterior, producte de l'observació de l'adaptació del centre actiu al substrat post unió (la complementarietat és posterior). Seria com l'encaixament d'un guant (E) a una mà (S). MODEL D'AJUST INDUÏT II (mans): en aquest models ambdós (enzim i substrat) modifiquen la seva forma per acoblar-se. És com un encaixament de mans. Segons el grau, l'especificitat pot ser: ESPECIFICITAT ABSOLUTA: quan l'E actua sobre un sol S. Ex: ureasa sobre urea ESPECIFICITAT DE GRUP: quan l'E actua sobre un grup de molècules determinat.

Ex: β-glucosidasa sobre tots els grups β-glucòsids ESPECIFICITAT DE CLASSE (enllaç): la menys específica, quan l'E actua sobre un tipus d'enllaç. Ex: fosfatases sobre grups fosfat (separen enllaços fosfat de qualsevol tipus de molècula) L'especificitat dels enzims En una reacció enximàtica, si s'augmenta la concentració de substrat [S] es produeix un augment en la velocitat de reacció (V) al veure's incrementada la probabilitat de trobada E-S. La velocitat màxima de reacció (Vmax) es dona per Saturació de l'enzim: totes les molècules d'E són ocupades per molècules de S. Gràficament representa una Hipèrbole l'activitat enzimàtica.

La constant de Michaelis-Menten (K ) és la [S] en què la (V) és la meitat de Vmax i depèn del grau d'afinitat E-S. A partir d'aquesta es pot calcular (V) segons [S] amb l'equació: La cinètica de l'activitat enzimàtica La velocitat de reacció que assoleix un enzim depèn de: [S], Tº, pH i presència d'inhibidors. INFLUÈNCIA TEMPERATURA (Tº): Amb l'energia calorífica les molècules augmenten la seva mobilitat i per tant la probabilitat de trobades moleculars E-S, cosa que accelera la reacció i per tant la (V).

Hi ha una Tº òptima per cada enzim en què l'activotat enzimàtica és màxima; sobrepassar-la comporta la desnaturalització gradual de les molècules de l'enzim (pèrdua d'estructura terciària i fins i tot secundària) i per tant la pèrdua progressiva de l'activitat enzimàtica, que disminueix la velocitat de reacció al haver menys molècules d'enzim en actiu. Si s'augmenta la Tº continuament arribarà un punt en què totes les molècules enzimàtiques es trobin desnaturalitzades i la (V) seria igual a zero perquè no hi hauria activitat enzimàtica. INFLUÈNCIA pH: Els enzims són eficaços entre dos valors límits de pH, es tracta del pH òptim i fora d'aquests es desnaturalitzen.

El pH òptim està condicionat pel tipus d'enzim i substrat, ja que el pH influeix en el grau d'ionització dels radicals del Centre Actiu de l'Enzim i en els radicals del Substrat. Els factors que afecten l'activitat enzimàtica INHIBIDORS: Són substàncies que disminueixen l'activitat enzimàtica o li impedeixen actuar correctament. Poden ser perjudicials o beneficiosos. Ex: Penicil·lina inhibeix enzims que regulen la síntesi de la paret bacteriana (beneficiós contra infeccions bacterianes). L'AZT inhibeix la transcriptasa inversa retardant el desenvolupament del VIH.

Inhibició Irreversible/Enverinament: l'inhibidor o verí es fixa permanentment al Centre Actiu de l'enzim alterant la estructura i inutilitzant-lo. Inhibició Reversible: no inutilitza el Centre Actiu, impedeix temporalment el seu funcionament. Inhibició R Competitiva: la molècula inhibidora és semblant al substrat, competeix amb el subtrat per fixar-se al Centre Actiu i bloqueja la seva entrada. *La disminució de la velocitat de reacció és proporcional a la concentració de l'inhibidor. Inhibició R No Competitiva (NO Centre Actiu): es dona bé quan l'inhibidor s'uneix a l'enzim impedint l'accés al Centre Actiu o bé fixant-se al complex ES, impedint la separació de P i E.

Són enzims que poden adoptar dues formes estables diferents:configuració activa o configuració inactiva. Tenen un centre regulador al que si pot unir un lligand (activador/efector o inhibidor). *Multimodulació: quan en alguns enzims hi ha dos o més centres reguladors als que s'uneixen lligands diferents i que provoquen cadascun una disminució d'afinitat de l'enzim per l'altre. Els enzims al·lostèrics estan formats per subunitats moleculars anomenades protòmers (cadascun amb un centre actiu i un o més centres reguladors).

La velocitat de reacció en funció de [S] no augmenta tan ràpidament com en els enzims no al·lostèrics ja que perquè hi hagi activitat enzimàtica en els al·lostèrics, cal l'unió d'un o més lligands a més a més del susbtrat (més complexe). Transició al·lostèrica Transmissió al·lostèrica Cooperativisme Els enzims al·lostèrics El cooperativisme La presència de lligand fa que la concentració d'enzims amb conformació-β inestable amb afinitat pel lligand disminueixi; per restablir l'equilibri, part dels enzims amb conformació-α passen a conformació-β. Això s'anomena transició al·lostèrica, provocada per la presència de lligand.

Quan s'uneix un lligand/activador al centre regulador varia la configuració del protòmer fent funcional el centre actiu. Aquesta variació es transmet instantàniament als altres protòmers associats. Fent que els que es troben en estat inhibit (T) passin a un estat actiu o catalític (R). Quan una subunitat d'enzim (protòmer) transmet al·lostèricament a totes les altres subunitats la seva transformació a l'estat actiu = totes actuen sobtadament produint un canvi de velocitat de reacció molt gran. La representació gràfica en reaccions al·lostèriques cooperatives és una corba sigmoïdal (S). Llei del 'tot o res'.

La cèl·lula pot regular que es doni o no una via metabòlica: a) Regulació de la síntesi d'enzims determinats a partir de gens que les codifiquen b) Regulació de l'activitat enzimàtica o AL·LOSTERIA: REGULACIÓ PER RETROINHIBICIÓ: configuració inicial activa, en què el lligand és un producte final, que inhibeix l'enzim i provoca la transició al·lostèrica cap a la configuració inactiva. REGULACIÓ PER INDUCCIÓ ENZIMÀTICA: configuració inicial inactiva, en què lligand és el substrat inicial, que provoca la transició al·lostèrica cap a la configuració activa.

La regulació de les vies metabòliques En les vies metabòliques, el producte generat per un enzim és el substrat del següent; per augmentar l'eficiència del sistema es poden disposar espacialment de tres maneres: COMPARTIMENTACIÓ: es separa amb membranes el lloc on es duen a terme les vies metabòliques que no es vol que reaccionin. Ex: síntesi d'àcids grassos a citosol i degradació als mitocondris. COMPLEX MULTIENZIMÀTIC: complex supramolecular de diversos enzims que actuen successivament en una via; més útil que si es troben dispersats. Ex: complex piruvat-deshidrogenasa que passa àcid pirúvic a acetil-CoA.

INCLUSIÓ A LES MEMBRANES: enzims i complexos multienzimàtics englobats ordenadament a membranes, facilitant unió entre successius productes amb successius enzims. Ex: els dos complexos multienzimàtics que fan dues últimes etapes de la cadena respiratòria són a la membrana de les crestes mitocondrials. La disposició espacial dels enzims Un coenzim és un cofactor orgànic que s'uneix a un apoenzim (fracció polipeptídica o proteïca) amb enllaços febles durant el procés catalític, per tant és temporal i similar a la unió ES, podent considerar-se un segon substrat (si la unió és forta s'anomena grup prostètic).

Molts coenzims són vitamines o presenten vitamines a la seva estructura; no solen ser específics d'un sol tipus d'apoenzim sinó que es poden unir a diversos. La seva funció és ser transportadors de grups químics (àtom o conjunts d'àtoms amb det. característiques funcionals) ja sigui com a donadors o receptors. Comporta que es modifiqui duarnt la reacció a diferència de l'apoenzim. Els coenzims poden ser: COENZIMS D'OXIDACIÓ-REDUCCIÓ: Transporten protons (H ) i electrons (e ). En l'oxidació es perden electrons i en la reducció es guanyen. Els més importants: NAD (nicotinamida-adenina-dinucleòtid), NADP , FAD (flavina-adenina-dinucleòtid) i grup hemo.

Ex: la reacció de NAD és: NAD +2H +2e NADH+H (oxidació) COENZIMS DE TRANSFERÈNCIA: Transporten radicals. Els més importants són l'ATP i el acetil CoA o CoA-SH. L'ATP transporta grups fosfat (-H PO ) per donar-los a altres molècules. També es pot unir a enzims catabòlics al·lostèrics disminuint l'afinitat pel substrat (inhibidor). L'ADP també en pot però augmentant l'afinitat pel substrat (activador). L'acetil CoA transporta grups acetil (-CO-CH ); en la seva composició intervé la vitamina B (àcid pantotènic). 4. Els coenzims Són glúcids o lípids senzills que són coenzims o imprescindibles per sintetitzar-los.

Els animals o no les sintetitzen o ho fan en una petita quantitat (bacteris i plantes sí poden). Per això els animals han d'ingerir-les a la dieta; encara que de vegades la microbiota intestinal aporta les vitamines K i algunes B. *De vegades no són als aliments formades del tot sinó com provitamines (necessiten transformacions posteriors per la síntesi de vitamines). Ex: vitamines A i D. Són substàncies làbils que s'alteren amb facilitat amb canvis de Tº, llum o emmagatzematge prolongat. Ex: és necessari ingerir ingredients crus com fruita i amanides perquè la cocció redueix a la meitat la quantitat de vitamines.

Segons la solubilitat, les vitamines poden ser: VITAMINES LIPOSOLUBLES: naturalesa lipídica, solubles en dissolvents orgànics que es troben al teixit adipós dels animals (compost orgànic volàtil com l'èter, toluè, xilè, benzè...) Vitamina A: protegeix epitelis i és necessària per la recepció visual. Dèficit=infeccions epitelials i trastorns visuals Vitamina D: regula la absorció de calci.

Excés=calcificacions a ronyó, fetge i cor // Dèficit=deficiències òssies, raquitisme infantil i osteomalàcia en adults (debilitament) Vitamina E: antioxidant, ajuda a protegir les cèl·lules del radicals lliures Vitamina K: coopera en processos de coagulació de la sang (produïda per microbiota intestinal) VITAMINES HIDROSOLUBLES: aigua o sang Vitamines B: actuen en moltes vies metabòliques i en la formació de glòbuls vermells. Dèficit=degeneració neurones, deibilitat muscular, inapetència i anèmia. Vitamina C: síntesi de col·lagen. Dèficit= escorbut (hemorragia genives i caiguda dents). 5.

Les vitamines Nomenclatura: substrat-coenzim-funció Ex: malonat-CoA-transferasa *Generalment s'utilitza el nom del substrat acabat en -asa. ex: sacarasa; en la derivació antiga hi ha la tripsina, pepsina,... Classificació segons funció: OXIDOREDUCTASES: catalitzen reaccions d'oxidació o reducció del substrat OXIDASES: oxiden substrat quan accepten e . Ex: citocromoxidases de cadena respiratòria REDUCTASES: separen àtoms d'H del substrat, utilitzant coenzims com NAD , NADP i FAD. Ex: NAD- reductasa cadena respiratòria 6. Nomenclatura i classificació dels enzims TRANSFERASES: transfereixen radicals d'un substrat a un altre sense que en cap moment quedin lliures.

Ex: glucocinasa transfereix un grup fosfat des d'ATP fins la glucosa HIDROLASES: Amb l'addició d'una molècula d'H O, trenquen enllaços perquè s'escindeix i aporta un -OH a una part i un -H a l'altra. Ex: enzims digestius peptidases, esterases i amidases (trenquen enllaços C-N),... LIASES: separen grups sense hidròlisi, bé generant enllaços dobles a la molècula o bé afegint grups (CO , H O, -NH ) a molècules amb enllaços dobles (-CO-, -C=C-) que generalment perden. Ex: desaminasa retira grups amino i origina enllaços dobles. ISOMERASES: catalitzen reaccions d'isomerització (canvi de posició d'un grup d'una part a altra de la mateixa molècula).

LIGASES o SINTETASES: catalitzen la unió de molècules o grups amb l'energia de la desfosforilació d'ATP. Ex: DNA-polimerasa i RNA- polimerasa Els animals es componen desigualment per: AIGUA, ja que les cèl·lules i espais intercel·lulars en contenen molta; PROTEÏNA, ja que forma part dels músculs, tendons i ossos (4,3kcal/g); LÍPIDS, com a reserva energètica (9,5kcal/g); SALS MINERALS en petita quantitat i GLÚCIDS en molt més petita quantitat però imprescindible per neurones (glucosa) i com a font d'energia fàcilment degradable i no tòxica ja que se'n desprèn aigua (4,2kcal/g). Les biomolècules amb més importància com a font d'energia són els glúcids i els lípids.

GLÚCIDS COM A FONT D'ENERGIA El monosacàrid GLUCOSA és el glúcid més important i s'uneix per enllaç O-glicosídic, que en la seva forma cíclica pot presentar dos anòmers o estructures possibles α i β. LÍPIDS COM A FONT D'ENERGIA L'ACILGLICÈRID és el lípid més important de reserva energètica en plantes i animsls, que constitueix els olis vegetals i greixos animals. Entre els olis vegetals hi ha la tripalmitina (oli de palma) i la trioleïna (oli d'oliva). Els animals homeoterms emmagatzemen els acilglicèrids en cèl·lules especialitzades anomenades adipòcits.

Els lípids aporten més energia que els polisacàrids i proteïnes perquè estan constituïts de C i H, mentre que els segons tenen elevat percentatge de O. Per això el nombre d'enllaços a trencar en els lípids és major i en oxidar-los s'allibera més energia. Això explica perquè les llavors i cries d'animals necessiten un alt percentatge de lípids. EL CATABOLISME EL CATABOLISME 1._Biomolècules orgàniques amb funció energètica Anòmer α-D-glucopiranosa: Dues glucoses α formen el disacàrid MALTOSA i centenars de maltoses donen lloc al polisacàrid MIDÓ=Amilosa+Amilopectina (vegetals) i al polisacàrid GLICOGEN (animals).

Enllaç O-glicosídic posició α(1 4) Anòmer β-D-glucopiranosa: Centenars de glucoses β formen el polisacàrid CEL·LULOSA, la biomolècula orgànica més abundant del planeta (troncs i tijes). La major part d'animals no tenen enzim capaç de trencar enllaç O-glicosídic posició β(1 4) = no poden utilitzar cel·lulosa com a font d'energia. El catabolisme és la fase de degradació del metabolisme que té com a finalitat l'obtenció d'energia. Els metabòlits inicials més complexos es transformen en d'altres més senzills fins obtenir metabòlits finals o productes d'excreció que són expulsats de la cèl·lula.

L'energia alliberada durant aquest procés és emmagatzemada als enllaços esterfosfórics de l'ATP, que posteriorment serà emprada per treballs cel·lulars com la captació de substàncies, moviment ciliar i flagelar, reproducció,... així com per l'anabolisme (síntesi de compostos orgànics complexos). Concepte de catabolisme La variació d'energia lliure continguda en les molècules en el catabolisme és negativa ( G=<0), sent l'energia lliure del reactius o substrat major que l'energia lliure del producte, i aquesta variació es correspon amb l'energia que la reacció allibera a l'exterior.

En general això és degut a que hi ha ruptura d'enllaços interns (entalpia) i major grau de desordre o separació (entropia) D'altres vegades, el nombre d'enllaços interns i molècules es manté i l'energia alliberada és deguda a l'energia lliure que perden els electrons que formen els enllaços de les molècules inicials quan passen a formar part dels enllaços de les finals: passen a estar més a prop dels nuclis atòmics, cosa que els fa tenir menys energia i per tant menys capacitat de passar a un altre àtom i iniciar una reacció química. *Els enllaços covalents són constituïts per electrons compartits, que giren al voltant de dos nuclis atòmics.

La cessió d'electrons d'un àtom a un altre es dona perquè el segon presenta una major electronegativitat (a l'últim orbital tenen 5, 6 o 7 electrons i només necessiten 3, 2 o 1 per completar-lo). Ex: el catabolisme respiratori de la glucosa (C H O ) a l'interior de les cèl·lules ve donat per la reacció: C H O + 6O 6CO + 6H O + 686 kcal/mol; en presència d'oxigen, amb 6 electrons a l'últim orbital, i els enzims adequats, la glucosa reacciona amb ell i dos àtoms d'aquest atrauen dos electrons del carboni fent doble enllaç i formant CO + un àtom d'O capta dos electrons de dos àtoms d'H formant H O.

Per tant, els electrons passen a estar compartits, més propers als nuclis atòmics i n'alliberen energia. Producció d'energia en el catabolisme A diferència de les reaccions de combustió, com la crema de paper (cel·lulosa), en què l'energia alliberada és sobtada i calorífica, en el catabolisme respiratori o respiració cel·lular (glucosa) l'energia alliberada és gradual i química (emmagatzemada a enllaços químics d'ATP fosforilant ADP). La producció gradual d'energia química en la respiració cel·lular (reacció redox) es dona per: Moltes reaccions successives catalitzades cadascuna per un enzim (en combustió només una). 1.

Els electrons (e ) de la glucosa no passen directament als àtoms d'O sinó que en les primeres etapes del catabolisme, un enzim deshidrogenanasa treu 2 àtoms d'H (2e +2H ) a la glucosa (matèria orgànica) i passa 2e i 1H al coenzim NAD (nicotinamida oxidada), actuant com a transportador d'H, fent que es redueixi a la forma NADH (nicotinamida reduïda) i deixant un H lliure. 2. El coenzim NADH (nicotinamida reduïda) passa els e a una cadena transportadora d'electrons formada per citocroms (proteïnes) englobats a det. membranes com les crestes mitocondrials.

A mesura que avancen cap al nucli de l'àtom receptor/ agent oxidant perden energia (emprada per fosforilar ADP per crear ATP), fins que finalment són transferits a àtoms d'O, als que s'uneixen els H lliures per formar H O. 3. Les reaccions catabòliques són d'oxidació-reducció o redox, en què hi ha transferència d'electrons entre reactius per part d'un agent reductor (glucosa/Na) cap a un agent oxidant (O/Cl). L'agent reductor s'oxida (perd electrons) i l'agent oxidant es redueix (guanya electrons que redueixen la seva càrrega positiva).

Les reaccions catabòliques són reaccions redox L'alliberació gradual d'energia al catabolisme RESPIRACIÓ: catabolisme en què intervé la cadena transportadora d'electrons des de matèria orgànica fins un acceptor final RESPIRACIÓ AERÒBICA: l'O és l'acceptor final + es forma H O. Respiren aeròbicament els glúcids, lípids, proteïnes i àcids nucleics. RESPIRACIÓ ANAERÒBICA: Ió nitrat (NO ) o l'ió sulfat (SO ² ) com acceptor final + es forma compost inorgànic més oxidat com ió nitrit (NO ) o l'ió sulfit (SO ² ). FERMENTACIÓ: catabolisme en que l'acceptor final és sempre un compost orgànic perquè no hi ha cadena transportadora d'electrons.

*En el catabolisme de la glucosa en cèl·lula eucariota, pot donar-se la respiració o fermentació de l'àcid pirúvic (producte de la glucòlisi) en base a si hi ha Oxigen o no. Tipus de catabolisme En la respiració hi intervé la cadena transportadora d'electrons i concretament en l'aeròbica l'acceptor final és l'O i n'hi ha formació d'H O Les vies catabòliques més importants són la respiració dels glúcids i dels lípids per ser les principals fonts d'energia de l'organisme, però també hi ha la de les proteïnes i els àcids nucleics. 2.

El catabolisme per respiració aeròbica Al tub digestiu dels animals durant els processos digestius, els polisacàrids s'hidrolitzen degradant-se en disacàrids i finalment en monosacàrids com la glucosa, fructosa o sacarosa. La glucosa es tracta del monosacàrid més abundant, present en forma de glicogen en els animals i de midó en els vegetals i realitza la respiració aeròbica en dues fases: la GLICÒLISI i la RESPIRACIÓ (Cicle de Krebs + Transport d'electrons en la cadena respiratòria).

El catabolisme respiratori aeròbic dels Glúcids Fase 1: GLICÒLISI o ruta EMBDEN- MEYERHOF És la primera fase del catabolisme de la glucosa (C H O ), es dona al citosol de la cèl·lula i en aquesta s'escindeixen 2 àcids pirúvics/piruvat (CH -CO-COOH) i 2 ATP fosforilades a nivell de substrat. Es produeix en 9 etapes dividides en dos fases de consum i producció d'nergia; Ex: a l'última fase de la glicòlisi, el substrat fosfoenolpiruvat, amb l'acció d'una fosforilasa (piruvat quinasa), cedeix el seu grup fosfat a l'ADP per formar ATP apart del producte final piruvat.

Primer hi ha un consum d'energia en què es gasten 2 ATP i després hi ha una producció d'energia en què s'obtenen 4 ATP, sent el balanç global l'obtenció de 2 ATP. Durant aquesta producció d'energia, entren a més a més 2 coenzims NAD (nicotinamida oxidada) que accepten 4H (4e +4H ) de la glucosa, passant a formar 2 NADH + H (nicotinamida reduïda). Hi ha una interdependència entre la glicòlisi i la posterior via metabòlica (respiració o fermentació), ja que oxida els NADH + H per regenerar els NAD ; si no es donés, la glicòlisi no es podria dur a terme per falta de coenzim NAD .

Fase 2: RESPIRACIÓ CICLE DE KREBS En cèl·lules eucariotes, el piruvat produït en la glicòlisi entra al mitocondri per mig d'una proteïna transportadora , ja que no pot atravessar-la per difusió al trobar-se en forma d'ió piruvat. Una vegada dins del mitocondri, per incorporar-se al Cicle de Krebs o cicle de l'àcid cítric, s'ha de transformar el piruvat en Acetil CoA gràcies al complex enzimàtic piruvat-deshidrogenasa que provoca els següents canvis químics: 1. Descarboxilació (surt grup carboxil en forma de CO ) 2. Deshidrogenació (pèrdua de 2H acceptats per un NAD = es redueix a NADH+H ) 3. Unió de l'ió acetat (CH -COO ) resultant a un coenzim A, formant Acetil CoA.

Entre el cicle de Krebs i la cadena transportadora d'electrons hi ha una interdependència perquè la primera via metabòlica necessita els coenzims oxidats NAD i FAD que transforma en coenzims reduïts NADH+H i FADH que són posteriorment regenerats per la segona via metabòlica. El cicle de Krebs en cèl·lules eucariotes es dona a la matriu mitocondrial i es tracta d'una via metabòlica complexa en què els grups acetil aportats pels Acetil-CoA són degradats completament: els dos C donen lloc a 2 CO , els tres H són captats pels coenzims oxidats NAD i FAD (passant a formes reduïdes NADH+H i FADH ) i l'energia alliberada s'intetitza GTP=ATP.

Al cicle es succeeixen 8 compostos que comencen per la transferència d'un grup acetil de l'Acetil CoA a l'oxalacetat, formant citrat o àcid cítric; continuen reaccions de degradació que generen diferents compostos i acaba generant-se finalment i, de nou, l'àcid oxalacètic, formant un cicle.

*En la glicòlisi per cada glucosa es formen dues molècules d'àcid pirúvic osigui que per la degradació total d'una molècula de glucosa calen dues voltes al cicle de Krebs El balanç energètic global del cicle de Krebs sembla baix perquè només genera una molècula de GTP (ATP) (i d'H O incorporada als productes) però la resta d'energia s'utilitza per generar 3 NADH i FADH, que a la cadena transportadora d'electrons alliberarà molta més energia (ATP).

De l'oxidació completa d'una molècula de glucosa se n'eutreuen 38 ATP: 2 per fosforilació a nivell de substrat en glicòlisi (citoplasma) + 2 per fosforilació a nivell de substrat en cicle de Krebs (matriu) + 34 per fosforilació oxidativa d'ATP-sintetases; evidenciant l'eficàcia energètica de les ATP-sintetases.

De glicòlisi: 2NADH + 2ATP + 2 PIRUVAT Sistema piruvat-deshidrogenasa (krebs): 8NADH + 2 FADH + 2GTP (de 2 PIRUVAT) = 2 + 2 + (NADH·3) + (FADH ·2) = 4 + (10·3) + (2·2) = 38 ATP *El NADH indueix la síntesi de 3 ATP, el FADH de 2 ATP (perquè el lloc on es col·loca només hi ha dos bombejos de protons) TRANSPORT D'ELECTRONS EN LA CADENA RESPIRATÒRIA Es tracta de la segona i última etapa de la respiració que s'encarrega d'oxidar els coenzims reduïts NADH i FADH produïts per la glicòlisi i el Cicle de Krebs, perquè aquests puguin tornar a ser utilitzats i per emprar l'energia alliberada per la síntesi d'ATP.

Aquesta via metabòlica oxidativa i de síntesi d'energia consta de tres processos encadenats: CADENA TRANSPORTADORA D'ELECTRONS: 1. També anomenada cadena respiratòria, es troba a la membrana mitocondrial interna de les cèl·lules eucariotes (membrana plasmàtica en procariotes). Està formada per sis components que conformen reaccions redox: 4 grans complexos proteics anomenats I, II, III i IV; coenzim Ubiquinona (Q) que es una molècula lipídica que es trasllada per bicapa lipídica de la membrana per transportar electrons de complexos I+II al III.

Entre el complex III-IV hi ha a la cara interna de la membrana una molècula proteïca de Citocrom c, que redueixen (ió ferric) i tornen a oxidar (ió ferrós) el seu grup prostètic hemo pel transport d'electrons d'un complex a l'altre. Els electrons provenen dels NADH i FADH , els cedeixen junt amb H per passar a ser de nou a coenzims oxidats NAD i FAD. Es transporten a través d'aquest sis components, sent possible aquesta acceptació successiva d'electrons de molècules anteriors perquè cada cop els electrons passen a una posició més pròxima al nucli de l'àtom següent i per tant, de menor energia.

*L'oxigen es troba al final d'aquesta cadena respiratòria i s'encarrega de rebre els electrons i de recolectar els H per formar H O. Si no hi hagués l'O , la cadena respiratòria es detindria i la quimioosmosis no sintetitzaria més ATP: sense aquest últim les cèl·lules no podrien funcionar. 2. QUIMIOOSMOSI: Aquesta energia perduda pels electrons s'utilitza en tres punts de la cadena respiratòria per bombejar H des de la matriu mitocondrial fins l'espai intermembranós.

Quan hi ha una elevada concentració d'aquests, degut a la quimioosmosi (diferència de potencial de flux d'ions d'un espai respecte l'altre) tornen a la matriu mitocondrial travessant la membrana mitocondrial interna per mitjà de les ATP-sintetases. *L'osmosi es diferència de la quimioosmosi en que una és respecte l'aigua i l'altra respecte ions 3. FOSFORILACIÓ OXIDATIVA: Les ATP-sintetases estan constituides per 4 subunitats de polipèptids que es mouen entre si quan les travessen el flux de protons actuant com un motor molecular que provoca canvis en tres punts catalítics encarregats de produir cada un d'ells una molècula d'ATP per mitjà de l'unió d'ADP + Pi.

Balanç energètic del catabolisme per respiració de la glucosa La variació d'energia lliure en el catabolisme o respiració de la glucosa és negativa, perquè hi ha un trencament d'enllaços i un augment del desordre de l'univers, es tracta d'una reacció exotèrmica que allibera energia. Ex: hidròlisi ATP és G=-7,3kcal/mol. La caiguda d'energia lliure producte de l'oxidació total de la glucosa és de 686kcal/mol; com que en el catabolisme respiratori s'obtenen 38 ATP per molècula de glucosa, 38ATP · 7,3kcal/mol = 277,4. L'eficiència del catabolisme per respiració de la glucosa és d'un 40% (277 · 100 / 686 = 40,38).

Es tracta d'un valor molt alt en comparació amb l'eficiència de qualsevol altra aparell que pot…