Biologia de 2n de Batxillerat: Biomolècules, Catabolisme i Enzimologia

I 12 flashcards i 13 preguntes més al document.

Text del document

Continguts creats per Ramon Batlle Pujals 0. Proteïnes i Àcids Nucleics BIOLOGIA 2n BAT Biomolècules 1. Tipus de biomolècules 1.1. Glícids 1.2. Lípids 2. Proteïnes 2.1. Aminoàcids 2.2. Enllaç peptídic 2.3. Estructura Proteïnes 2.3.1: Primària 2.3.2: Secundària 2.3.3: Terciària 2.3.4: Quaternària 2.4. Estructura- Funció Biològica 2.5. Prova Biuret 3. Àcids Nucleics 3.1. Composició Química 3.2. Tipus 4. ADN 4.1. Estructura 4.1.1: Primària 4.1.2: Secundària 4.1.3: Terciària 4.2. Empaquetament de l'ADN 4.3. Localització cel·lular 5. ARN 5.1. Tipus 5.1.1: ARNm 5.1.2: ARNt 5.1.3: ARNr 5.1.4: Altres Del curs anterior…

Biomolècules Identi car les biomolècules en funció de la seva estructura química i relacionar-ho amb la funció que fan. Glúcids, lípids, pròtids i àcids nucleics. 1r BAT Classi car-les segons la funció: Energètica, estructural, reguladora, informació genètica. El que si que us entra és estructura proteïnes i àcids nucleics per això aquest tema recordatori… 1. Tipus de Biomolècules 1.1 Glícids o Hidrats de Carboni Glucosa Fructosa Sacarosa Amilopectina Estructura: C, H i O. Monosacàrids (Glucosa), disacàrids (Sacarosa) o polisacàrids (Midó). Funcions: Font d'energia, estructural (cel·lulosa) i de reserva. (Glicògen/Midó) 1.2 Lípids Estructura: Compostos hidrofòbics.

Triglicèrids, fosfolípids i esteroides. Formats per glicerol i àcids grassos. Funcions: Funció de Reserva a llarg termini, aïllant tèrmic; fosfolípids membranes cel·lulars o funcions hormonals com els esteroides. Triglicèrid Fosfolípid 1.3 Proteïnes 1.4 Àcids Nucleics Ampliat següents diapos Sele 2023-24 2. Proteïnes 2.1 Aminoàcids Proteïna és un polímer d'aminoàcids (>100 Aa) Pèptid és un polímer però de pocs Aa. (<100 Aa) Dipèptid (2), tripèptid (3), <10 polipèptid, >10 oligopèptid. Hi ha 8 aa essencials : (no poden ser sintetitzats pel nostre organisme): isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptòfan i valina.

2.2 Enllaç peptídic Enllaç covalent entre el grup carboxil d'un aminoàcid i el grup amino de l'altre, treient una molècula d'aigua. Presenta certa rigidesa que immobilitza en un pla els àtoms que el formen. La cadena d'Aa només gira en els enllaços del C. Això i les -R determinaran el plegament en 3D de les proteïnes. Estructura proteïnes 2.3.1. Estructura primària És la seqüència d'aa de la proteïna Totes les proteïnes tenen un primer aa amb el grup amino lliure ( extrem N-inicial) , i un últim aa amb el grup carboxil lliure ( extrem C-terminal ). 2.3 2.3.2. Estructura secundària És la disposició en l'espai de l'estructura primària.

3 tipus (depenent dels enllaços d'H entre aa i de les condicions de tensió i T): α-hèlix conformació-β hèlix de col·làgen hèlix de col·làgen 2.3.3. Estructura terciària És la disposició en l'espai de l'estructura secundària quan es plega sobre sí mateixa i origina una conformació globular. Els -R apolars se situen en l'interior i els polars, a l'exterior. Per això moltes proteïnes globulars són solubles en aigua. S'estableixen enllaços entre els radicals -R dels aa : 2.3.4. Estructura quaternària És la que presenten les proteïnes constituïdes per dues o més cadenes polipeptídiques amb estructura terciària, idèntiques o no, unides per mitjà d'enllaços febles ( no covalents ).

Cadascuna d'aquestes cadenes polipeptídiques rep el nom de protòmer. Segons el nombre de protòmers que s'associen tenim: dímers (hexoquinasa); tetràmers (hemoglobina); pentàmers (RNA-polimerasa); polímers (càpsida del virus de la poliomielitis) Estructura- funció biològica Heu d'entendre que l'estructura que presenta la proteïna és essencial per la seva funció determinada. Si alterem l'estructura la proteïna o deixarà de fer la seva funció o la canviarà, per això al unir-se amb altres molècules poden variar la seva funció o activar-la/desactivar-la. Important recordar les propietats: Solubles: Aa amb radicals polars. Molècules d'aigua ponts d'H que els envolten.

Especí ques: Tridimensionalitat determinada i Aa a llocs especí cs que permeten detectar molècules concretament. Especí ques entre espències i inclús entre individus. 2.4 Estructura- funció biològica Les funcions que tenen les proteïnes són molt diverses, però totes aquestes funcions estan determinades per l'estructura que presenten. Estructural: Histones (Estructura DNA), queratines (dèrmiques)... Transport: Hemoglobina (Transport O2 i CO2 ) Reserva: Ovoalbúmina de l'ou o la caseïna de la llet. Enzimàtica: Tots els enzims que hem vist a metabolisme. Contràctil: Actina i miosina dels músculs.

Hormonal: Insulina, Glucagó, Adrenalina Homeostàtica: Proteïnes tampó que regulen el pH, brinogen en coagulació De defensa: Immunoglobulines (anticossos) 2.4 Prova biuret Ens permet detectar presència de proteïnes o pèptids. Segons intensitat de color podem determinar concentració (espectometria). S'afegeix NaOH i Sulfat de coure si vira a violeta conté proteïna. 2.5 3. Àcids nucleics Composició química Pentosa: Desoxiribosa o Ribosa Base nitrogenada: - Púriques: Adenina o Guanina - Pirimidíniques: Timina, Citosina o Uracil Àcid fosfòric: H3 PO4 Nucleòsid: Unió de la ribosa o desoxiribosa amb la BN, mitjançant un enllaç N-glicosídic.

(C 1' de la pentosa i N1 pirimidíniques N9 púriques) Adenosina, Guanosina, Citidina, Uridina Desoxiadenosina, Desoxiguanosina, Desoxicitidina, Desoxitimidina. 3.1 Nucleòtid: Unió entre nucleòsid i àcid fosfòric (enllaç éster fosfòric) entre -OH del C 5' de la pentosa i àcid fosfòric. Tipus Polímers de nucleòtids Se sintetitzen des de l'extrem 5' a l'extrem 3'. L'enllaç entre l'-OH del C3' i el fosfat del C5' s'anomena enllaç fosfodièster.

3.2 ADN ARN Pentosa Desoxiribosa Ribosa Bases Nitrogenades Adenina, Guanina, Citosina, Timina Adenina, Guanina, Citosina, Uracil Nombre cadenes Cadena doble bicatenari* Cadena senzilla monocatenari* Funció Emmagatzema info de com han de ser les proteïnes Permet l'expressió de les proteïnes Ubicació Nucli, mitocondris, cloroplasts Nucli, citoplasma Estructura Doble hèlix Lineal, globular o de trèbol. *Existeixen virus amb ADN monocatenari (p. ex. parvovirus) i amb ARN bicatenari (p. ex. reovirus). 4. ADN És la molècula que emmagatzema la informació biològica que es transmet de progenitors a descendents.

Format per 2 cadenes de nucleòtids enrotllades entre si formant una doble hèlix ( excepte en alguns virus ). Cada cadena és un polímer de desoxinucleòtids d' A, G, C i T, sintetitzat des de l'extrem 5' cap a l'extrem 3'. L' ADN pot presentar diferents estructures i trobar-se en diferents llocs de la cèl·lula: Estructura de l'ADN 4.1.1 Estructura primària 4.1.2 Estructura secundària És la disposició en l'espai de dues cadenes en doble hèlix, amb les BN enfrontades i unides per ponts d'H. És la seqüència de nucleòtids d'una sola cadena.

4.1 4.1.3 Estructura terciària En les molècules d'ADN circular (mitocondrial i bacterià) superenrollament l'eix de la doble hèlix s'enrolla sobre si mateix formant una superhèlix. Empaquetament de l'ADN 1r nivell : Collaret de perles ( bra de cromatina de 100 A d'amplada ). És una successió de nucleosomes. (8 histones diferents) Es troba al nucli en repòs de totes les cèl. eucariotes ( forma laxa ). Quan cada nucleosoma s'associa a una H1, la bra s'escurça i rep el nom de forma condensada. 4.2 2n nivell : Solenoide( bra de cromatina de 300 A ). És l'enrotllament sobre sí mateixa de la forma condensada de cromatina de 100 A. Les histones H1 formen un eix central.

3r nivell : Dominis en forma de bucle. ( en els cromosomes ). La bastida proteica està formada per proteïnes no històniques. Nivells superiors d'empaquetament: el cromosoma en metafase és el grau màxim d'empaquetament de la bra de cromatina. Encara no es coneixen bé. Localització cel·lular de l'ADN Procariotes Arquees: Eucariotes: DNA Nuclear: Dins el nucli (amb histones fent nucleosomes) DNA mitocondris i cloroplasts: Similars al bacterià Virus d'ADN 1 cromosoma bacterià situat al nucleoide. Doble hèlix circular. A vegades ADN extracromosòmic que es diu plasmidi. No tenen histones però si similars. Amb histones diferents d'eucariotes formant nucleosomes.

Pot ser circular o lineal, bicatenari o monocatenari, i també s'han observat algunes proteïnes associades al DNA. 4.3 5. ARN Bases nitrogenades : A, G, C, U ( no té Timina ) Gairebé sempre és monocatenari ( excepte els reovirus , que és bicatenari ). Es troba en cèl eucariotes i procariotes. Poden tenir estructura secundària (zones bicatenàries) per exemple en el RNAt 5.1 Tipus d'ARN 5.1.1. ARN missatger Estructura lineal monocatenària. Funció de copiar la informació continguda en el DNA i dur-la als ribosomes perquè s'hi sintetitzin les proteïnes. L'RNAm eucariòtic es forma a partir de la maduració del preRNAm ( o RNA heterogeni nuclear - RNAhn).

Procés en el qual se suprimeixen els introns, i queden els exons. RNAm procariòtic no introns. Alguns policistrònics (info per més d'una proteïna) 5.1 Tipus d'ARN 5.1.2. ARN transferència Funció de portar els Aa per a la síntesi de proteïnes. És monocatenari, però presenta zones amb estructura secundària en doble hèlix, i zones amb estructura primària que formen nanses o bucles. Estructura: Extrem 5': Guanina i àcid fosfòric lliure Extrem 3': Grup -OH terminal s'uneix Aa. Braç T: Porta Timina reconeix ribosoma. Braç D: Reconeguda per enzim que li uneix Aa. Especí c de cada RNAt (aminoacil-RNAt) Braç Anticodó: Conté anticodó complementari a ARNm. 5.1 Tipus d'ARN 5.1.3.

ARN ribosòmic És el més abundant (80%). Constitueix els ribosomes. Funció estructural. És monocatenari, però presenta zones amb estructura doble cadena.. 5.1 Tipus d'ARN 5.1.4. Altres tipus d'ARN ARN nucleolar: (RNAsno) S'origina a partir de diferents segments d'ADN anomenats regió organitzadora nucleolar. Un cop format es fragmenta i dóna lloc als diferents ARNr. ARN activitat catalítica (ribozims): Capaços de catalitzar reaccions bioquímiques. ARN d'interferència: (RNAsi) Controlen quina part de l'ADN s'expressa en forma de proteïna i quina no ja que són complementaris a regions d'ARNm i impedeixen transcripció.

Utilitzats actualment per tranctament de malalties víriques, càncer o malalties hereditàries. ARN petit nuclear (RNAsn): s'uneix a certes proteïnes del nucli formant les ribonucleoproteïnes nuclears per realitzar el procés d'eliminació d'introns (maduració de l'ARNm). Continguts creats per Ramon Batlle Pujals 2. Catabolisme BIOLOGIA 2n BAT Metabolisme 1. Introducció Catabolisme 2. Producció d'Energia Catabolisme 3. Reaccions Redox 4. Alliberament gradual d'energia 5. Tipus Catabolisme 6. Catabolisme respiratori de Glúcids 6.1. Glicogenòlisi 6.2. Glicòlisi 6.3. Cicle de Krebs 6.4. Transport d'electrons, cadena respiratòria 7. Catabolisme per fermentació 7.1. Fermentació Alcohòlica 7.2.

Fermentació Làctica 7.3. Fermentació Butírica 7.4. Fermentació Pútrida 8. Catabolisme dels Lípids 8.1. Lipòlisi 8.2. -Oxidació 9. Catabolisme de proteïnes 10. Catabolisme Àcis Nucleics 11. Respiració Anaeròbica Recordem les característiques principals CATABOLISME OBTENIR ENERGIA Són reaccions de degradació de molècules complexes en d'altres de més senzilles. Reaccions d'oxidació. S'obté energia, s'emmagatzema a l'ATP Es parteix de substrats diferents però mateixos productes (Àcid Pirúvic, CO2 , H2 0, etanol i pocs més.) Convergència de productes. Molts productes productes d'excreció 1.

Introducció al catabolisme Cos humà Component %Pes Aigua 65% Proteïnes 18% Lípids 12% Glúcids 0,3% Minerals 4% Dieta ideal component %Calories Aigua - Proteïnes 15-20% Lípids 20-25% Glúcids 55-65% Minerals - Què passa aquí? Biomolècules amb importància com a font energètica Glúcids i Lípids 1. Introducció al catabolisme 2. Producció energia catabolisme Recordem: ΔH : Entalpia ΔH<0 S'allibera energia (Enllaços productes menys energia que reactius) ΔH>0 Requereix energia (Enllaços productes més energia que reactius) ΔS: Entropia ΔS<0 Disminueix el desordre ΔS>0 Augmenta el desordre ΔG = ΔH – TΔS 2.

Producció energia catabolisme Recordem: Reaccions exergòniques ΔG<0 // Reaccions Endergòniques ΔG>0 La G augmenta si disminuïm grau de desordre i si augmenta l'energia acumulada als enllaços. ΔG = ΔH – TΔS Catabolisme és exergònic ΔG<0 En passar de molècula gran a petita augmenta el desordre i baixa l'energia dels enllaços per tant G disminueix. S'allibera energia! 2. Producció energia catabolisme A vegades passa, però que el nombre de molècules inicials és igual al nombre de molècules nals, per tant, el nombre d'enllaços interns es manté.

L'energia alliberada es deu al fet que els electrons canvien de posició per formar enllaços nals, la nova posició és més propera al nucli i, per tant, menys energètica. 3. Reaccions Redox Reaccions de transferència d'electrons Pèrdua d'e- Oxidació Guany d'e. Reducció Quan una substància s'oxida l'altra es redueix. Agent oxidant: Substància que provoca la pèrdua d'un e- a una altra substància. (acceptor d'e-) Agent reductor: Substància que provoca el guany d'un e- per part d'una altra. (donador d'e- ) 3. Reaccions Redox El guany/pèrdua d'electrons pot ser relatiu.

Durant una reacció Redox els electrons poden ser transferits d'un àtom a un altre, o simplement canviar de posició en els enllaços covalents. En el metà els electrons són compartits entre C i H (mateixa electronegativitat pràcticament). En el CO2 , els electrons s'allunyen del C, ja que O és molt més electronegatiu. El C perd electrons (s'oxida) En l'O2 , els electrons es comparteixen entre els dos oxígens, en passar a aigua, aquests s'apropen a l'O, sent més electronegatiu que l'H, guanya electrons (es redueix). 3.

Reaccions Redox Una reacció que reubica un electró d'un àtom menys electronegatiu a un més electronegatiu com ara l'Oxigen perd energia potencial, per tant, allibera energia química. Pot passar al revés i requerir energia. 4. Alliberament gradual d'energia En el catabolisme l'energia s'allibera de manera gradual, no de manera sobtada com quan cremem un paper de cel·lulosa, això provocaria la mort de l'organisme. 4. Alliberament gradual d'energia CATABOLISME Alliberament gradual d'energia en forma d'enllaços químics (ATP) 1. Reaccions successives, una darrera l'altra amb especi citat enzimàtica. 2.

Transport d'H+ : Els e- de la glucosa passen abans d'arribar a l'oxigen per un coenzim (NAD+ , FAD, NADP+ ) formant part de protons. Aquesta reacció és catalitzada per una deshidrogenasa (oxidoreductasa), que el que fa és treure 2e- i 2H+ de la glucosa i cedeix els 2e- i 1 H+ al coenzim. L'altre H+ al medi. El coenzim es redueix. 4. Alliberament gradual d'energia 4. Alliberament gradual d'energia CATABOLISME Alliberament gradual d'energia en forma d'enllaços químics (ATP) 3. Cadena de transport d'electrons, el coenzim NAD+ es redueix a NADH, no passa els e- directament a l'O2 sinó a una cadena transportadora d'electrons.

Aquesta cadena consta d'unes proteïnes anomenades citocroms en certes membranes (membrana interna mitocondrial). Els e- passen d'un citocrom al següent ocupant un lloc cada cop més proper al nucli de l'acceptor (O2 ), l'energia que s'allibera s'utilitza per fosforilar ADP a ATP per les ATP-sintetases. Al nal els electrons es transfereixen a àtoms d'oxigen que s'uneixen a protons lliures (H+ ) formant aigua. 4. Alliberament gradual d'energia 5. Tipus de catabolisme 2 tipus de catabolisme si participa o no la cadena de transport d'electrons: RESPIRACIÓ Aeròbica/ Anaeròbica Intervé la cadena transportadora d'electrons. Es transfereixen electrons de la matèria orgànica a un acceptor nal.

Si O2 H2 O Respiració Aeròbica Si per exemple NO3 - NO2 - Respiració Anaeròbica 5. Tipus de catabolisme FERMENTACIÓ Alcohòlica/Làctica… No intervé la cadena transportadora d'electrons, això impedeix transferir els electrons a un compost inorgànic donant compostos orgànics Es produiran molt menys ATPs que amb respiració. Catabolisme per respiració Diferents segons substrats: Respiració de glúcids Respiració de lípids Respiració de proteïnes Respiració d'àcids nucleics Principal font d'energia Només en casos extrems 6.

Catabolisme respiratori dels glúcids D'on obtenim glucosa: Dieta: Al tub digestiu: Polisacàrids Disacàrids Monosacàrids (Glu, fru, gal…) Reserves: Glicogen (animals)/Midó (plantes) Glucosa (GLICOGENÒLISI) Etapes: Glicòlisi + Respiració (Cicle de Krebs + Transport d'electrons cad respiratòria) 6. Catabolisme respiratori dels glúcids Eucariotes: Glicogenòlisi: Citoplasma (fetge i musculars) Glicòlisi: Citoplasma Cicle de Krebs: Matriu mitocondrial Transp d'electrons: Membrana crestes mitocondrials. Procariotes: Glicòlisi i cicle de Krebs: Citoplasma Transp d'electrons: Membrana plasmàtica 6.1.

Glicogenòlisi En cas d'hipoglucèmia (poc sucre a la sang) s'activa aquesta ruta metabòlica per la qual el glicogen emmagatzemat és passat a Glucosa-6-P. Totes les cèl·lules, però sobretot les hepàtiques i musculars que emmagatzemen més glicogen. 6.2 Glicòlisi Glucosa (C6 H12 O6 ) 2 Piruvats + 2 ATP Fosforilació a nivell de substrat.

2 fases: - Fase de consum d'energia: Per cada glucosa gastem 2 ATP - Fase de producció d'energia: Obtenim 4 ATP, 2 NADH+H+ i 2 PYR Glucosa Glucosa-6-Fosfat Fructosa-6-Fosfat Fructosa-1,6-difosfat ADP ATP Hexoquinassa 1 Fosfogluco Isomerasa 2 ADP ATP Fosfofructo quinassa I 3 Gliceraldehid-3-P Dihidroxi acetona-P Triosafosfat Isomerasa 5 Glicòlisi Fase de consum d'energia 4 Aldolasa Glicòlisi Fase de producció d'energia Gliceraldehid-3-P 2x 1,3-Disfosfoglicerat 3-Fosfoglicerat 6 NADH+H+ Triosafosfat deshidrogenasa NAD+ Pi ADP ATP Fosfoglicero quinassa 7 2-Fosfoglicerat 8 Fosfoglicero Mutasa H2 O Enolasa 9 2-Fosfoenolpiruvat Piruvat ADP ATP Piruvat Quinasa 10 Un altre esquema de la glicòlisi d'un llibre per si us va millor per estudiar.

BALANÇ FINAL Glicòlisi ENTRA Glucosa 1 ATP 2 NAD 2 OBTENIM Piruvat 2 ATP 4 NADH 2 4 ATP - 2ATP Obtenim 2 ATP 2 NADH Anirà a la cadena respiratòria on crearem més ATP Incorporació d'altres monosacàrids a la glicòlisi 6.3 Cicle de Krebs - Cicle Àcid Cítric Abans de CK Piruvat entra al mitocondri. No pot entrar per difusió, entra per transport actiu a través de prot. Transportadora. Un cop dins es transforma en Acetil-CoA a través d'un conjunt d'enzims i coenzims (Sistema Piruvat Deshidrogenasa). El Piruvat podria ser fermentat també, ho veurem més endavant.

1 Descarboxilació: Pèrdua grup carboxil CO2 2 Deshidrogenació: Pèrdua 2 H acceptats per NADH+H+ 3 Unió de l'acetat (CH3 -COO- ) amb Coenzim A Citrat H2 O Acotinasa 2 H2 O Isocitrat NAD+ Isocitrat Deshidrogenassa 3 NADH+H+ CO2 -Cetoglutarat 4 NAD+ NADH+H+ CO2 -Cetoglutarat Deshidrogenassa CoA-SH Succinil CoA Succinat FAD FADH2 6 Succinat Deshidrogenasa Fumarat Malat Oxalacetat Acetil-CoA H2 O 7 Fumarasa NAD + NADH+H + 8 Malat Deshidrogenasa CoA-SH Citrat sintasa 1 GTP GDP Pi CoA-SH 5 Succinil CoA Sintetasa ATP ADP Un altre esquema del Cicle de Krebs per si us va millor per estudiar.

BALANÇ FINAL Cicle de Krebs ENTRA Acetat 1 NAD 1+3 FAD 1 GDP 1 OBTENIM CO2 3 NADH+H+ 1+3 FADH2 1 GTP 1 Per cada glucosa 2 voltes Cicle Krebs Obtenim per tant: 2+6 NADH+H+ 2 FADH2 2 GTP Anirà a la cadena respiratòria on crearem més ATP 6.4 Transport electrons Cadena respiratòria Oxidació dels coenzims reduïts per a obtenir ATP (NADH i FADH2 ). 3 processos: 1. Transport d'electrons 2. Quimioòsmosi 3. Fosforilació oxidativa 6.4 Transport electrons Cadena respiratòria 1. Transport d'electrons - Es produeix en molècules proteiques a la cara interna de la membrana dels mitocondris (eucariotes). Membrana procariota. - Cada molècula accepta electrons de l'anterior.

- La que accepta es redueix la que dona s'oxida. - Els e- procedeixen del NADH i del FADH2 - 6 components: - 4 grans complexos proteics (I,II, III i IV) es troben ubicat a la membrana. - Ubiquinona (Q): Molècula lipídica, es trasllada per la doble capa lipídica i transporta e- entre I, II i III. - Citocrom c : proteïna petita cara interna membrana que comunica III i IV. - 1. Transport d'electrons - NADH entra al complex I - FADH2 al complex II, generarà menys energia - Aquests passen a NAD+ i FAD respectivament per ser reutilitzats un altre cop. - Al nal de la cadena de transport d'electrons els electrons són agafats per una molècula d'oxigen que es trenca i agafa hidrògens per obtenir aigua.

Acceptor nal. 6.4 Transport electrons Cadena respiratòria 2. Quimioòsmosi A mesura que els electrons van circulant per la cadena s'allibera energia, aquesta energia en part s'utilitza per bombardejar ions H+ a l'exterior (es dona en tres llocs). En els mitocondris s'extreuen de la matriu mitocondrial a l'espai intermembranós elevant-ne la concentració. 3. Fosforilació oxidativa En haver-hi una diferència de potencial generat pels ions H+ , aquests surten a través d'uns enzims-canals situats a la membrana ATP sintasses, que ho utilitzen per generar ATP. Vídeo resum En resum…

Glucosa Glicòlisi Piruvat Cicle de Krebs Transport d'electrons CITOPLASMA MATRIU MITOCONDRIAL MEMBRANA CRESTRES MITOCONDRIALS BALANÇ FINAL catabolisme de glúcids respiració Citoplasma Glicòlisi …………………………………………………………………………………………………………… 2 ATP Mitocondri matriu NADH + H de la Glicòlisi……………………………… 2 NADH + H+ ..................... 6 ATP Piruvat AcetilCoA……………………………………..… 2 NADH + H+ ..................... 6 ATP Cicle de Krebs ………………………………………………… 6 NADH + H+ .................... 18 ATP ..……….……………………………………..… 2 FADH2 ……....................... 4 ATP ..……….……………………………………..………2 GTP ……............................

2 ATP membrana interna Total: 38 ATP BALANÇ FINAL catabolisme de glúcids (avui) Citoplasma Glicòlisi …………………………………………………………………………………………………………… 2 ATP Mitocondri matriu NADH + H de la Glicòlisi……………………………… 2 NADH + H+ ..................... 5 ATP Piruvat AcetilCoA……………………………………..… 2 NADH + H+ ..................... 5 ATP Cicle de Krebs ………………………………………………… 6 NADH + H+ .................... 15 ATP ..……….……………………………………..… 2 FADH2 ……....................... 3 ATP ..……….……………………………………..………2 GTP ……............................ 2 ATP membrana interna Total: 32 ATP Restar 1 o 2 ATP despesa entrar NADH al mitocondri. Catabolisme respiratori glúcids 7.

Catabolisme per Fermentació (diap 17) Procés catabòlic on no intervé cadena respiratòria. És anaeròbic Acceptor nal d'electrons i protons és un compost orgànic Producte nal orgànic (Alcohol, àc. Làctic…) Síntesi d'ATP a nivell de substrat. No intervenen ATP sintases menys e ciència energètica. Glucosa Respiració: 38 ATP Fermentació: 2 ATP Aquest procés és típic de microorganismes (llevats i bacteris) tot i que els músculs animals poden fer fermentació làctica en falta d'oxigen. Fermentació vs respiració 7. Catabolisme per Fermentació 7.1. Fermentació alcohòlica Transformació Àcid Pirúvic a Etanol i CO2 Glucosa Glicòlisi 2 PYR 2 Acetaldehid 2 EtOH.

Saccharomyces cerevisiae (anaerobi facultatiu) poden fer respiració o fermentació. Pa, cervesa, vi, sidra… També anaerobis estrictes. (no respiració) 7. Catabolisme per Fermentació 7.2. Fermentació Làctica Transformació Àcid Pirúvic a Àcid làctic Glucosa Glicòlisi 2 PYR 2 Àcid làctics. Formatge: bacteris làctics fermenten lactosa de la llet disminuint el pH i coagulant la caseïna (proteïna e la llet). (Lactobacillus casei) Teixit muscular quan no O2 Acumulació làctic pH baixa fatiga muscular, no contracció. Cicle de Cori Glicògen Glicògen Fermentació Làctica Gluconeogènesi 7. Catabolisme per Fermentació 7.3.

Fermentació Butírica Descomposició de substàncies glucídiques d'origen vegetal: midó o cel·lulosa a àcid butíric, H2 , CO2 i altres substàncies que fan pudor. Importància per descomposició de restes vegetals al sòl. 7.4. Fermentació Pútrida Putrefacció. Substrat degradat de naturalesa proteica o aminoàcids. Productes acostumen a fer mala olor: índole, cadaverina i escatol. Pudor dels cadàvers. Alguns productes no i es pot fer servir en indústria alimentària. 8. Catabolisme dels lípids Lipòlisi: Citoplasma -Oxidació: Matriu mitocondrial Acaba en Acetil-CoA que entra al cicle de Krebs. 8. Catabolisme dels lípids Triglicèrids gran importància com a combustible orgànic i emmagatzematge energètic.

1g de greix 9,5 kcal 1g de glúcids o proteïnes 4,2 kcal 8.1 Lipòlisi És el procés pel qual es mobilitzen els greixos situats al teixit adipós cap a altres teixits que necessitin energia. Els triglicèrids s'hidrolitzen produint 3 àcids grassos i una molècula de glicerina a través d'un enzim anomenat LIPASA que trenca els enllaços tipus èsters. 8.1 Lipòlisi En menor proporció els àcids grassos es poden obtenir de la hidròlisi de fosfolípids de la membrana plasmàtica, enzims FOSFOLIPASES. La glicerina que s'obté es combina amb un fosfat perdent dos H i transformant-se en Dihidroxiacetona-3-fosfat i entrant a la glicòlisi. Els àcids grassos tenen una via pròpia d'oxidació: -Oxidació.

8.2 -Oxidació 1. Activació dels àcids grassos 2. Entrada al mitocondri de l'Acil-CoA Cicle: A cada volta 4 reaccions 3. Deshidrogenació que genera FADH2 4. Hidratació 5. Deshidrogenació que genera NADH+H+ 6. Una ruptura de l'acilcoA que perd acetilCoA i es queda amb 2 C menys. 8.2 -Oxidació Activació dels àcids grassos À.g. per catabolitzar-se dins el mitocondri, no poden entrar per si sols. S'uneixen a coenzim A formant acil-CoA. Si acil-coA cadena curta passa directament sinó cal que s'uneixi a la carnitina per entrar. -Oxidació Per cada volta es genera 1 NADH+H i un FADH2 i un acetil-coA treient dos C de l'acil-CoA.

NADH i FADH2 Cadena respiratòria Acetil Co A Cicle de Krebs Balanç energètic -Oxidació El rendiment és molt elevat i depèn de l'àcid gras que entri (segons el nombre de C que tingui) Àcid Palmític CH3 -(CH2 )14 -COOH 16 Carbonis 7 voltes (última es generen 2 acetil CoA) -Oxidació CK i Cad respiratòria ATP produïts 8 Acetil CoA 12 ATP/acetilcoA 96 ATP 7 FADH2 2 ATP/FADH2 14 ATP 7 NADH+H+ 3 ATP/NADH 21 ATP En l'activació es gasten dos ATP. ATP AMP trencant dos enllaços fosfat. 131-2 Total: 129 ATP 9. Catabolisme de les proteïnes 3 processos oxidació aminoàcids: 1. Separació grups amino 2. Transformació de la resta resultant en àcid pirúvic, acetilcoA o compost del cicle de Krebs 3.

Eliminació dels grups amino 9. Catabolisme de les proteïnes En general les proteïnes pròpies no tenen funció energètica. En casos de dejuni prolongats es poden utilitzar tot i que això pot posar en perill l'organisme. Els aminoàcids si estan en excés poden tenir funció energètica. Proteïnes que mengem Digestió extracel·lular Aa (la majoria aniran a anabolisme) Si degradació 20 Aa diferents, cadascun amb ruta especí ca. La major part dels aminoàcids (10) acaben formant acetil CoA; la resta donen compostos que formen part del cicle de Krebs.

A partir d'aquí, la via és comuna per a la que hem estudiat per a la glucosa: S'oxiden ns a formar CO2 i aigua, i alliberen energia que s'emmagatzema en forma d'ATP. 10. Catabolisme àcids nucleics No surt a selectivitat, però que sapigueu que a través de la digestió es trenquen en nucleòtids. Després els nucleòtids es trenquen en pentosa (ribosa o desoxiribosa), bases nitrogenades i àcid fosfòric. Pentoses: Via dels glúcids Àcid Fosfòric: Excreció o per síntesi d'ATP. BN: O reutilitzades per nous nucleòtids o degradació ns a àcid úric o urea i excretats. 11.

Respiració anaeròbica En parlarem en el tema de microorganismes, però perquè ho sapigueu, existeix una respiració que no requereix oxigen. Però els electrons es traslladen ns a una molècula inorgànica també, que en rebre els electrons es redueix. Només ho fan bacteris. Resum del tema Catabolisme Redox, energia lliure… Catabolisme Glúcids Respiració Glicogenòlisi Glicòlisi Cicle de Krebs Cadena transportadora d'electrons Catabolisme Lípids Respiració Lipòlisi - Oxidació Catabolisme Proteïnes Respiració Catabolisme AN Respiració Fermentació Alcohòlica Butírica Làctica Pútrida Resp Anaeròbica (Ho veurem més a fons a microbiologia) Continguts creats per Ramon Batlle Pujals 1.

Introducció al metabolisme i enzimologia BIOLOGIA 2n BAT Metabolisme 1. Concepte de metabolisme 2. Enzims: conceptes inicials 3. Tipus de metabolisme 4. L'ATP 4.1. Síntesi d'ATP 4.1.1: Fosforilació a nivell de substrat 4.1.2: Per mitjà ATP sintetases 5. Control del metabolisme 6. Energia lliure 7. Enzims 7.1. Activitat enzimàtica 7.1.1: Reaccions amb un sol substrat 7.1.2: Reaccions amb dos substrats 7.2. Centre actiu de l'enzim 7.3. Cinètica Enzimàtica 7.4. Factors que afecten a l'activitat enzimàtica 7.4.1: Temperatura 7.4.2: pH 7.4.3: Inhibidors 7.5. Coenzims 7.4.1: D'Oxidació-Reducció 7.4.2: De transferència 7.4. Classi cació dels enzims 1.

Concepte de metabolisme cel·lular El metabolisme és el conjunt de reaccions químiques que es produeixen a l'interior de les cèl·lules i que condueixen a la transformació d'unes biomolècules en d'altres. Ens serveixen bàsicament per dues coses: Obtenir energia catabolisme Necessitem energia per dur a terme les funcions vitals. Processos cel·lulars requereixen energia. Obtenir matèria anabolisme Créixer, crear cèl·lules i teixits, renovar els que es degraden. Metabolisme extracel·lular: Processos que es duen a terme fora les cèl·lules: Intercanvi de gasos, transport de nutrients… Metabolisme cel·lular: Reaccions que es duen a terme a les cèl·lules. (Rutes metabòliques).

Les molècules que hi intervenen s'anomenen metabòlits. Les substàncies nals d'una via metabòlica s'anomenen productes. 2. Enzims: conceptes inicials Proteïnes globulars capaces de catalitzar una reacció química. Són altament especí ques a un substrat. Cada enzim és capaç de catalitzar una sola reacció Acceleren la reacció baixant l'energia d'activació. Les reaccions ja són espontànies. No es modi quen en les reaccions. -Lactasa (trenca l'enllaç glicosídic 1 4 de la lactosa) 3. Tipus de metabolisme CATABOLISME OBTENIR ENERGIA ANABOLISME OBTENIr MATÈRIA És la transformació de molècules orgàniques complexes en d'altres senzilles.

En el procés s'allibera energia que s'emmagatzema en els enllaços fosfat de l'ATP És la síntesi de molècules orgàniques complexes a partir d'altres biomolècules més senzilles, per la qual cosa es necessita energia, proporcionada per l'ATP. ATP s'obté: Reaccions catabòliques Fotosíntesi o Quimiosíntesi 3. Tipus de metabolisme CATABOLISME OBTENIR ENERGIA ANABOLISME OBTENIR MATÈRIA Són reaccions de degradació de molècules complexes en d'altres de més senzilles. Reaccions d'oxidació. Desprenen energia. Es parteix de substrats diferents però mateixos productes (Àcid Pirúvic, CO2 , H2 0, etanol i pocs més.) Convergència de productes.

Són reaccions de síntesi de molècules complexes a partir d'altres de més senzilles. Reaccions de reducció.. Requereixen energia. Es parteix dels mateixos substrats, però s'obtenen productes diferents. Divergència de productes. 3. Tipus de metabolisme Carboni inorgànic (co2 ) Carboni orgànic Energia llum Fotoautòtrofs Fotoheteròtrofs Energia de reaccions químiques Quimioautòtrofs Quimioheteròtrofs Metabolisme autòtrof: Font de carboni és CO2 atmosfèric, carboni inorgànic. Metabolisme heteròtrof: Font de carboni és orgànic: glúcids, proteïnes o triglicèrids, per exemple. Fotosíntesi: Font d'energia és la llum. Quimiosíntesi: Font d'energia s'obté de l'energia alliberada de reaccions. 4.

L' ATP Adenosinatrifosfat: Molècula energètica capaç d'emmagatzemar o cedir energia gràcies als enllaços esterfosfòrics. Cada enllaç esterfosfòric 7,7 kcal/mol Fàcil de trencar i de formar. 4. L' ATP Hidròlisi d'ATP a ADP: ATP + H2 O ADP + Pi + energia (7,3 kcal/mol) (L'ADP també pot ser hidrolitzat obtenint AMP) 4. L' ATP Moneda energètica emmagatzematge d'energia d'ús immediat. Si no immediatament, no és una bona manera.

Altres més e cients: Lípids (9kcal/g) / ATP (0,014 kcal/g) Utilitzat en tots els processos on es requereix energia (contracció muscular, moviment de cilis i agels, transmissió d'impulsos nerviosos…) Rutes catabòliques i fotosíntesi síntesi ATP (ADP +Pi ATP) (fosforilació) Rutes anabòliques ATP a ADP o AMP: (hidròlisi) es gasta energia. 4.1: Síntesi d'ATP De 2 maneres diferents: 01 Fosforilació a nivell de substrat És la síntesi d'ATP gràcies a l'energia que s'allibera al trencar-se un enllaç ric en energia d'una biomolècula. En en cicle de Krebs i en algunes reaccions de la glicòlisi. Ho fan uns enzims anomenats quinases.

4.1: Síntesi d'ATP 02 Per mitjà de les ATP sintetases Síntesi d'ATP a través dels enzims ATP-sintetasses (crestes mitocondrials o als tilacoides dels cloroplasts a través de ux de protons (H+ ) que travessa l'enzim. Fosforilació oxidativa: Ho veurem amb la respiració cel·lular Fotofosforilació: Ho veurem amb la fotosíntesi. Necessari controlar el metabolisme, activar o desactivar en cada moment unes reaccions. 5. Control del metabolisme Enzims: Control del metabolisme reacció a reacció. Permeten que les reaccions puguin ser prou ràpides per permetre la vida es dona gràcies als enzims o biocatalitzadors. Poden ser inhibits i modular el metabolisme.

Hormones: Control metabolisme a escala superior. Secretades per glàndules, actuen com a missatgers químics a determinades cèl·lules. Permeten desviar el metabolisme a un sentit o un altre. 6. Energia Lliure Recordem: ΔH : Entalpia ΔH<0 S'allibera energia (Enllaços productes menys energia que reactius) ΔH>0 Requereix energia (Enllaços productes més energia que reactius) ΔS: Entropia ΔS<0 Disminueix el desordre ΔS>0 Augmenta el desordre ΔG = ΔH – TΔS 6. Energia Lliure Les reaccions a les cèl·lules poden ser exergòniques (ΔG<0) o endergòniques (ΔG>0). Les endergòniques necessiten acoplar reacció exergònica desfosforilació d'ATP.

En les exergòniques l'energia lliure dels productes és inferior a la dels reactius. (energia dels enllaços químics). Reacció exergònica Reacció endergònica ΔH<0 (alliberen energia) ΔS>0 (augmenten desordre) ΔG<0 (espontània) ΔH>0 (necessiten energia) ΔS<0 (augmenten ordre) ΔG>0 ( no espontània) ΔG = ΔH – TΔS 7. Enzims Tot i que l'energia dels reactius sigui superior a la dels productes, la reacció necessita primer subministrar energia que debilitin els enllaços. Energia d'activació Els enzims redueixen l'energia d'activació. S'uneixen al substrat i debiliten els seus enllaços i així augmentant la velocitat de reacció.

Una altra opció seria augmentar la temperatura, augmentant els xocs entre molècules, però què passaria en els éssers vius? 7. Enzims 7. Enzims Enzims Tots els catalitzadors Molt especí cs de reacció i substrat Acceleren molt la reacció Són molt actius (alguns augmenten la velocitat més d'un milió de vegades) No es consumeixen durant la reacció Actuen a T ambient i pH siològic Pes molecular elevat (macromolècules) La majoria proteïnes globulars tot i que n'hi ha d'RNA (ribozims) 7. Enzims zims Segons l'estructura que presenten distingim dos tipus d'enzims: Enzim proteic Constituït per una o més cadenes polipeptídiques.

Holoenzims Necessiten un cofactor per funcionar Fracció polipeptídica (apoenzim) Fracció no polipeptídica (cofactor) Inorgànic: Ió metàl·lic (Mg2+ , Zn2+ , K+ ..). Orgànic: Coenzim (ATP, NAD+ , CoA 7.1: Activitat enzimàtica Complex Enzim-substrat Com una clau ho fa al pany: Especi citat Es produeix al centre actiu de l'enzim. Enzim replegat estructura terciària. Un cop han actuat llestos per tornar a actuar. 7.1: Activitat enzimàtica 01 Reaccions amb un sol substrat 02 Reaccions amb dos substrats Substrat s'uneix al centre actiu, es generen tensions que debiliten els enllaços interns del substrat Atrau els reactius a la seva superfície promovent la reacció. 7.2.

Centre actiu de l'enzim Regió on s'uneix el substrat. Poc volum en el conjunt de l'enzim Estructura tridimensional en forma de cavitat facilitant unió del substrat Format per aminoàcids: Aa estructurals: Mantenen estructura 3a proteïna. Aa xació: Estableixen interaccions amb el substrat Aa catalitzadors: Estableixen enllaços covalents amb el substrat provocant la ruptura dels seus enllaços. Aa no essencials 7.3 Cinètica enzimàtica - Michaelis Menten E + S ES E + P Amb concentració d'enzim constant [S] Vreacció Arriba un moment que tot l'enzim ocupat Vmax (Saturació enzim) Equació Michaelis-Menten: Permet calcular velocitat de reacció, coneixent la Km, la Vmax i concentració de substrat.

7.3 Cinètica enzimàtica - Michaelis Menten Vmax: Quan l'enzim es satura, tot l'enzim ES. Indicador de l'e càcia catalítica. Km = Cte de Michaelis Menten. Correspon a la concentració de substrat [S] en la que la velocitat de la reacció és Vmax /2 . La Km és una mesura de l'a nitat de l'enzim pel substrat: Una Km baixa indica gran a nitat Una Km alta, suposa poca a nitat. E + S ES E + P 7.3 Cinètica enzimàtica Per una concentració de substrat determinada, la velocitat augmenta de manera directament proporcional a la concentració d'enzim.

E + S ES E + P 7.4 Factors que afecten l'activitat enzimàtica temperatura Si augmentem T Major velocitat de les molècules Per tant major trobades moleculars E-S augmentant la velocitat. Hi ha una T òptima en la qual l'activitat enzimàtica és màxima. Si se segueix augmentant l'enzim es desnaturalitza, deixant de funcionar 7.4 Factors que afecten l'activitat enzimàtica pH Enzims presenten dos valors de pH límit entre els quals són e caços, passats aquests valors es desnaturalitzen. Entre els dos valors pH òptim on presenta màxima e càcia. 7.4 Factors que afecten l'activitat enzimàtica inhibidors Molècules que disminueixen o impedeixen l'activitat d'un enzim. 2 tipus: 1.

Inhibició irreversible o enverinament: S'uneix al centre actiu de l'enzim de manera permanent suprimint-ne l'activitat. 2. Inhibició reversible: Inhibició temporal. N'hi ha de tres tipus: a. Inhibició competitiva b. Inhibició no competitiva c. Inhibició al·lostèrica 7.4 Factors que afecten l'activitat enzimàtica Inhibidors - Inhibidors reversibles a) Inhibició competitiva L'inhibidor competeix amb el substrat per unir-se al centre actiu. Què passa si augmentem molt [S]? b) Inhibició no competitiva L'inhibidor actua en una altra part de l'enzim modi cant-ne l'estructura i, per tant, l'activitat.

7.4 Factors que afecten l'activitat enzimàtica Inhibidors - Inhibidors reversibles A concentracions altes de substrat s'eviten els efectes de l'inhibidor competitiu però no del no competitiu. 7.4 Factors que afecten l'activitat enzimàtica Inhibidors - Inhibidors reversibles c) Inhibició al·lostèrica Pròpia d'uns enzims anomenats al·lostèrics que tenen a més del centre actiu un centre al·lostèric o centre regulador. En aquest s'hi pot unir una substància determinada anomenada lligand que activa o inhibeix l'activitat de l'enzim canviant-li la conformació.

(Regulació enzimàtica) 7.5 Coenzims En els holoenzims, el coenzim és un cofactor orgànic que s'uneix a l'apoenzim durant el procés catalític. Actuen com a donadors o receptors de grups químics. Els coenzims no solen ser especí cs d'un sol apoenzim. 01 Coenzims d'oxidació i reducció Transporten protons i electrons: NAD+ : Nicotinamida-adenina-dinucleòtid NADP+ : Nicotinamida-adenina-dinucleòtid-fosfat FAD : Flavina-adenina-dinucleòtid. 7.5 Coenzims 02 Coenzims de transferència Transfereixen grups. Transporten radicals. ATP : Adenosina trifosfat transfereix grups fosfat. (- H3 PO4 ) (CoA-SH) Acetil-CoA transfereix grups acetil (-CO-CH3 ) 7.6 Classi cació dels enzims 1.

OXIDOREDUCTASES Oxidació o reducció per transferència d'electrons o H+ d'una substància a una altra 2. TRANSFERASES Traslladen grups funcionals d'una molècula a una altra (grups fosfat H3 PO4 , metils -CH3 , amines -NH2 …) 3. HIDROLASES Produeixen hidrolisi de molècules trencant enllaços tipus éster, glicosídic o peptídic, incorporant H2 O. Classi cació dels enzims 4. LIASES Trencament d'enllaços sense hidròlisi. Sense incorporar aigua. 5. ISOMERASES Canvien de lloc grup funcional obtenint isòmer. 6. LIGASES O SINTETASES Uneixen dues o més molècules o grups gastant energia.