Apunts de biologia: enzims, vitamines i metabolisme

I 17 flashcards i 13 preguntes més al document.

Text del document

1 APUNTS DE BIOLOGIA Enzims, vitamines i metabolisme Apunts explicats pas a pas, amb definicions, comparacions i processos importants per estudiar a 1r de Batxillerat. Com estudiar aquests apunts: segueix l'ordre de les pàgines del llibre. Primer entén les definicions i després repassa els esquemes, les diferències entre conceptes i els exemples. Les pàgines es divideixen segons la numeració visible a les fotografies. 2 PÀGINA 8 DEL LLIBRE 1. Les reaccions químiques i els catalitzadors Una reacció química és una transformació en què unes substàncies inicials, anomenades reactius, es converteixen en unes substàncies finals, anomenades productes.

Durant la reacció, els àtoms es reorganitzen: es trenquen alguns enllaços químics i se'n formen de nous. El complex activat i l'energia d'activació Entre els reactius i els productes hi ha un estat intermedi molt inestable anomenat complex activat o estat de transició. En aquest moment, alguns enllaços dels reactius s'estan debilitant i els dels productes s'estan formant. Per arribar al complex activat, les molècules han de rebre una quantitat mínima d'energia, anomenada energia d'activació. És com una barrera energètica que cal superar perquè la reacció pugui començar. Energia lliure i tipus de reaccions Les reaccions poden absorbir o alliberar energia.

L'energia lliure és l'energia de les molècules que pot intervenir en una reacció. En una reacció espontània, els productes tenen menys energia lliure que els reactius. Reaccions endergòniques Els productes tenen més energia lliure que els reactius. Necessiten absorbir energia de l'exterior. La diferència entre l'energia dels productes i la dels reactius és positiva. Reaccions exergòniques Els productes tenen menys energia lliure que els reactius. Alliberen energia. La diferència d'energia lliure és negativa. Important: l'energia d'activació no és el mateix que l'energia absorbida o alliberada en la reacció.

L'energia d'activació és la barrera inicial; l'energia de la reacció és la diferència entre reactius i productes. Com es pot augmentar la velocitat d'una reacció? 1. Augmentar la temperatura Quan augmenta la temperatura, les molècules tenen més energia cinètica i es mouen més de pressa. Això fa que hi hagi més xocs i que més xocs tinguin prou energia per superar la barrera d'activació. Tot i així, temperatures massa altes poden danyar els éssers vius i desnaturalitzar els enzims. 2. Utilitzar catalitzadors Un catalitzador és una substància que accelera una reacció perquè disminueix l'energia d'activació. No es consumeix durant la reacció i es pot reutilitzar.

No canvia la diferència d'energia lliure entre reactius i productes ni transforma una reacció endergònica en exergònica. Interpretació de la gràfica: la corba amb el pic més alt representa la reacció sense catalitzador, perquè necessita superar una barrera més gran. La corba amb el pic més baix representa la reacció catalitzada. Si els productes queden a un nivell energètic inferior als reactius, la reacció és exergònica. 3 PÀGINA 9 DEL LLIBRE 2. Els biocatalitzadors o enzims A les cèl·lules, moltes reaccions químiques necessiten catalitzadors biològics, anomenats enzims o biocatalitzadors. Sense ells, moltes reaccions serien massa lentes per mantenir la vida.

Tipus d'enzims segons la seva naturalesa Enzims proteics La majoria dels enzims són proteïnes globulars, formades per una o diverses cadenes polipeptídiques que es pleguen i adquireixen una estructura tridimensional. La forma és essencial per a la funció: si canvia, l'enzim pot perdre activitat. Poden patir desnaturalització quan s'exposen a temperatures elevades, canvis extrems de pH o determinades substàncies. Aquests factors alteren l'estructura tridimensional, sobretot la terciària i, si n'hi ha, la quaternària. La desnaturalització pot ser reversible o irreversible. Ribozims Els ribozims no són proteïnes: són molècules d'ARN amb activitat catalítica.

Poden afegir o treure grups químics sense consumir-se ells mateixos. Varietat d'enzims i isoenzims Hi ha molts enzims diferents i cadascun catalitza reaccions concretes, com ara la degradació de glucosa, la síntesi de lípids i proteïnes o la replicació de l'ADN. Els isoenzims són formes diferents d'un enzim que catalitzen la mateixa reacció, però tenen propietats diferents i poden trobar-se en proporcions diferents segons l'òrgan o el teixit. Un exemple són els isoenzims de la lactat-deshidrogenasa. Propietats dels enzims Propietats comunes als catalitzadors Disminueixen l'energia d'activació i, per tant, acceleren les reaccions.

No canvien la variació d'energia de la reacció: només en faciliten el desenvolupament. Actuen en quantitats molt petites. No es consumeixen durant la reacció i es recuperen al final. Propietats pròpies dels enzims Són molt efectius i poden augmentar enormement la velocitat de les reaccions. Funcionen en condicions compatibles amb la vida. Tenen una gran especificitat: reconeixen determinats substrats i catalitzen determinats tipus de reacció. Generalment són molt més grans que les molècules sobre les quals actuen.

Exemple: els enzims que participen en la fabricació d'aliments fermentats, com el iogurt o el vi, són produïts per microorganismes i fan possibles transformacions químiques específiques. 4 PÀGINA 10 DEL LLIBRE 3. Característiques dels enzims: estructura i centre actiu 3.1. Estructura dels enzims Segons la seva estructura, es distingeixen dos grans tipus: Enzims estrictament proteics: estan formats per una o diverses cadenes polipeptídiques. No necessiten cap altra molècula per funcionar. Holoenzims o enzims conjugats: tenen una part proteica, anomenada apoenzim, i una part no proteica, anomenada cofactor, imprescindible per a la seva activitat. Apoenzim + cofactor = holoenzim.

Tipus de cofactors Cofactors inorgànics: són ions metàl·lics, com Fe² , Mg² o Cu² . Coenzims: cofactors orgànics que s'uneixen temporalment a l'apoenzim mitjançant enllaços febles no covalents. Per exemple, l'ATP. Grups prostètics: cofactors orgànics que romanen units a l'apoenzim de manera permanent, sovint mitjançant enllaços covalents. Un exemple és el grup hemo. 3.2. El centre actiu d'un enzim El centre actiu és una petita regió de l'enzim on s'uneix el substrat i on té lloc la reacció. Pot incloure també el lloc d'unió d'un cofactor. La seva forma i les seves propietats químiques determinen quins substrats pot reconèixer l'enzim.

La unió entre enzim i substrat es produeix gràcies a interaccions febles, com les atraccions electroestàtiques, els enllaços d'hidrogen, les forces de Van der Waals i les interaccions hidrofòbiques. Perquè s'uneixin, les formes i les propietats de tots dos han de ser compatibles. Aminoàcids del centre actiu Aminoàcids fixadors: estableixen enllaços febles amb el substrat i el mantenen en la posició adequada. Aminoàcids catalitzadors: participen directament en la transformació química del substrat. Poden debilitar o trencar enllaços i afavorir-ne la formació de nous. Els aminoàcids que formen el centre actiu no han d'estar necessàriament junts en la cadena polipeptídica.

El plegament de la proteïna els acosta en l'espai. En proteïnes amb estructura quaternària, fins i tot poden provenir de cadenes diferents. Idea clau: la forma tridimensional del centre actiu explica bona part de l'especificitat enzimàtica. 5 PÀGINA 11 DEL LLIBRE 3.3. Com actua un enzim i 3.4. Especificitat 3.3. Com actua un enzim El mecanisme d'acció es pot entendre en quatre etapes: 1. Unió: el substrat (S) s'acosta al centre actiu de l'enzim (E) i s'hi uneix de manera específica i reversible, mitjançant enllaços febles. 2. Complex enzim-substrat: es forma el complex E-S. Aquesta unió facilita la reacció perquè debilita alguns enllaços del substrat i redueix l'energia d'activació. 3.

Transformació: el substrat es converteix en producte i es forma transitòriament el complex enzim-producte (E-P). 4. Alliberament: el producte (P) s'allibera perquè té menys afinitat pel centre actiu. L'enzim queda disponible per actuar sobre un altre substrat. Esquema per memoritzar: E + S E-S E-P E + P. L'enzim participa en la reacció, però no es consumeix. 3.4. L'especificitat dels enzims L'especificitat enzimàtica és la capacitat d'un enzim per reconèixer determinats substrats i catalitzar una reacció concreta. Depèn de l'afinitat entre el substrat i el centre actiu.

L'especificitat pot ser molt elevada —un enzim actua sobre un únic substrat— o més relativa, quan reconeix un grup de molècules que comparteixen alguna característica química. Model de complementarietat o «clau-pany» El centre actiu té una forma complementària a la del substrat. Com una clau que encaixa en un pany, només el substrat adequat s'hi pot unir correctament. Aquest model destaca que el substrat ha de tenir una forma compatible amb el centre actiu. Model d'ajust induït o «mà-guant» Quan el substrat s'uneix, l'enzim pot modificar lleugerament la seva conformació. El centre actiu s'adapta al substrat, com un guant que s'ajusta a la mà. Aquest canvi facilita la unió i la catàlisi.

Diferència principal: en el model clau-pany, el centre actiu ja té una forma complementària; en l'ajust induït, la unió amb el substrat provoca un canvi de forma de l'enzim. 6 PÀGINA 12 DEL LLIBRE 3.5. Els coenzims Els coenzims són compostos orgànics que s'uneixen temporalment a la part proteica d'un enzim mitjançant enllaços febles. Ajuden a fer possible la reacció perquè transporten àtoms o grups químics entre molècules. Com actua un coenzim? 1. El coenzim s'uneix a l'enzim en una zona diferent del centre actiu. 2. El substrat s'uneix al centre actiu i es forma el complex enzim-substrat. 3.

L'enzim transforma el substrat i transfereix al coenzim —o des del coenzim— determinats àtoms o grups químics. 4. El producte s'allibera i el coenzim se separa. Després pot recuperar la seva forma inicial en una altra reacció. Característiques principals Un mateix coenzim pot col·laborar amb diversos enzims; per això, normalment no és específic d'un únic enzim. Molts són essencials i s'han d'obtenir amb la dieta perquè l'organisme no els pot sintetitzar en quantitat suficient. Alguns deriven de vitamines, especialment de vitamines del grup B i de la vitamina C. A diferència de l'enzim, el coenzim sí que pot modificar-se durant la reacció, perquè accepta o cedeix àtoms o grups químics.

Poden transportar hidrògens, electrons, grups acetil o altres grups químics. Tipus de coenzims segons què transporten Coenzims de transferència Transporten grups químics o radicals. En són exemples els adenosina-fosfats (AMP, ADP i ATP), el coenzim A i el coenzim B . Coenzims d'oxidació-reducció Transporten protons (H ), electrons (e ), ions hidrur (H ) o àtoms d'hidrogen. Destaquen els piridín-nucleòtids NAD i NADP i els flavina-nucleòtids FMN i FAD. Relació amb les vitamines: algunes vitamines són necessàries perquè l'organisme pugui fabricar coenzims. Per això, una manca d'aquestes vitamines pot afectar moltes reaccions metabòliques. 7 PÀGINA 13 DEL LLIBRE 3.6.

Nomenclatura i classificació dels enzims La majoria dels enzims es nomenen afegint el sufix -asa al nom del substrat sobre el qual actuen o al tipus de reacció que catalitzen. Per exemple, una lactasa actua sobre la lactosa. Hi ha excepcions amb noms tradicionals que no segueixen aquesta regla, com la pepsina i la tripsina. Per evitar confusions, els enzims també es classifiquen internacionalment segons el tipus de reacció que catalitzen. La classificació general inclou grans grups com els enzims d'oxidació-reducció, els que transfereixen grups químics, els que trenquen enllaços per hidròlisi, els que trenquen o formen enllaços sense hidròlisi, els isomerases i els lligases.

La nomenclatura concreta pot ser més detallada. Nota sobre aquesta pàgina: a les fotografies només es veu parcialment el text de la pàgina 13. Aquests apunts recullen la regla general de nomenclatura i els grans tipus de reacció enzimàtica, però no es poden reproduir amb seguretat tots els exemples ni tots els detalls del quadre que no apareix complet. 8 PÀGINA 14 DEL LLIBRE 3.7. Factors que afecten l'activitat enzimàtica L'activitat enzimàtica és la velocitat amb què un enzim transforma el substrat en producte. Depèn, sobretot, de la concentració de substrat, del pH, de la temperatura i de la presència d'inhibidors. 1.

Concentració de substrat Si la concentració d'enzim es manté constant, en augmentar la concentració de substrat, la velocitat de reacció també augmenta, perquè hi ha més possibilitats que substrat i enzim es trobin. Però això passa només fins que els centres actius estan pràcticament tots ocupats. Quan tots els enzims estan saturats, s'arriba a la velocitat màxima (Vmax). Afegir més substrat ja no fa augmentar gaire la velocitat, perquè no queden centres actius lliures. L'afinitat d'un enzim pel substrat es pot descriure amb la constant de Michaelis-Menten (Km): és la concentració de substrat a la qual la velocitat és la meitat de Vmax.

En general, com més baixa és la Km, més afinitat té l'enzim pel substrat. Equació de Michaelis-Menten: v = Vmax · [S] / ([S] + Km) v = velocitat de reacció; Vmax = velocitat màxima; [S] = concentració de substrat; Km = constant de Michaelis-Menten. 2. pH Cada enzim funciona dins d'un interval de pH i té un pH òptim, en què la seva activitat és màxima. El pH modifica les càrregues dels aminoàcids i pot alterar la forma del centre actiu. Si el pH és massa baix o massa alt, l'enzim pot desnaturalitzar-se i deixar de funcionar. 3. Temperatura Cada enzim té una temperatura òptima. En augmentar la temperatura, les molècules es mouen més de pressa i la velocitat pot augmentar fins a l'òptim.

Per sobre d'aquest valor, la calor pot alterar l'estructura de l'enzim i desnaturalitzar-lo, de manera que l'activitat disminueix molt. En els enzims humans, molts òptims són propers als 36–37 °C, però no tots. 4. Inhibidors Els inhibidors són substàncies que s'uneixen a un enzim i disminueixen o bloquegen la seva activitat. Alguns són molècules orgàniques. En determinades rutes metabòliques, el producte final inhibeix un enzim de les primeres etapes: és la inhibició per retroalimentació o feedback. Això evita fabricar més producte del necessari. Exemple de feedback: quan la cèl·lula ja ha produït prou ATP, aquest pot inhibir enzims que participen en les reaccions que el produeixen.

9 PÀGINA 16 DEL LLIBRE 3.8. Tipus d'inhibició enzimàtica i 3.9. Regulació al·lostèrica Els inhibidors poden unir-se a l'enzim de manera permanent o temporal. Inhibició irreversible L'inhibidor s'uneix de manera permanent al centre actiu o a una zona essencial de l'enzim i n'impedeix l'activitat. Pot bloquejar-lo de manera que l'enzim ja no es recuperi. Alguns tòxics i insecticides provoquen aquest tipus d'inhibició; també hi ha fàrmacs que inhibeixen enzims concrets. Inhibició reversible L'inhibidor s'uneix temporalment a l'enzim. Segons el lloc on s'uneix, es distingeixen tres tipus: Reversible no competitiva L'inhibidor s'uneix a un lloc diferent del centre actiu.

Aquesta unió modifica la forma de l'enzim i impedeix que el substrat s'uneixi correctament o que la reacció es dugui a terme. Reversible competitiva L'inhibidor té una forma semblant a la del substrat i competeix amb ell pel centre actiu. Si l'inhibidor ocupa el centre actiu, el substrat no s'hi pot unir. En alguns casos, augmentar la concentració de substrat redueix l'efecte de la inhibició. Reversible acompetitiva L'inhibidor no s'uneix a l'enzim lliure al mateix lloc que el substrat, sinó al complex enzim-substrat. Això forma un complex que no pot continuar la reacció i impedeix que es formin els productes. 3.9.

Regulació al·lostèrica de l'activitat enzimàtica Alguns enzims tenen, a més del centre actiu, un altre lloc anomenat lloc regulador o al·lostèric. Una molècula reguladora, anomenada lligand, s'hi uneix i provoca un canvi en la forma tridimensional de l'enzim. Aquest canvi modifica l'activitat del centre actiu. Regulació al·lostèrica positiva La unió del lligand facilita l'acció de l'enzim, per exemple fent accessible el centre actiu. Per tant, augmenta la velocitat de reacció. Regulació al·lostèrica negativa La unió del lligand dificulta l'acció de l'enzim, per exemple fent inaccessible el centre actiu. Per tant, disminueix la velocitat de reacció.

No ho confonguis: en la inhibició competitiva, l'inhibidor competeix pel centre actiu. En la regulació al·lostèrica, el lligand s'uneix a un lloc regulador diferent del centre actiu i en modifica la forma o l'activitat. 10 PÀGINA 18 DEL LLIBRE 4. Les vitamines Les vitamines són substàncies orgàniques de naturalesa diversa que l'organisme necessita en petites quantitats per funcionar correctament. Els animals sovint no les poden sintetitzar, o no en fabriquen prou, i les han d'obtenir dels aliments. Les plantes i alguns bacteris sí que poden sintetitzar-ne moltes.

De vegades, les vitamines es troben als aliments en forma de provitamines, que necessiten transformacions posteriors per convertir-se en vitamines actives. Manca o excés de vitamines Avitaminosi: manca total d'una vitamina. Hipovitaminosi: manca parcial d'una vitamina. Hipervitaminosi: excés de vitamines, que pot provocar alteracions o efectes tòxics. 4.1. Característiques de les vitamines Són necessàries en quantitats petites. Són nutrients essencials, però no aporten energia. Algunes són coenzims o precursors de coenzims i participen en reaccions del metabolisme. Són substàncies sensibles: la calor, la llum, l'oxigen o l'emmagatzematge prolongat poden alterar-les.

La cocció pot reduir-ne el contingut, especialment en alguns aliments. Per això és important seguir una alimentació variada i equilibrada, amb aliments frescos com fruites i verdures, a més d'altres fonts de vitamines. 4.2. Classificació de les vitamines Vitamines hidrosolubles Són les vitamines del grup B i la vitamina C. Són solubles en aigua. Sovint actuen com a coenzims o com a precursors de coenzims. Algunes contenen nucleòtids en la seva estructura. En general, l'excés s'elimina per l'orina i no s'emmagatzema gaire; per això, és menys freqüent que causin hipervitaminosi. Tot i així, no es pot afirmar que qualsevol dosi sigui innòcua.

Les vitamines B i B es troben especialment en aliments d'origen animal; les persones amb dietes vegetals estrictes han de planificar bé l'alimentació i, en el cas de la B , prendre una font fiable d'aquesta vitamina. Vitamines liposolubles Són les vitamines A, D, E i K. Són solubles en greixos i olis, però no en aigua. S'absorbeixen amb els lípids i es poden emmagatzemar al teixit adipós. Poden provenir de provitamines que l'organisme transforma en la vitamina activa. Algunes tenen funcions hormonals o reguladores del metabolisme. Com que no s'excreten tan fàcilment, un excés important pot acumular-se i resultar tòxic.

Comparació ràpida: hidrosolubles = B i C, solubles en aigua i l'excés s'elimina generalment per l'orina; liposolubles = A, D, E i K, solubles en greixos i poden acumular-se. 11 PÀGINA 18 DEL LLIBRE 5. El metabolisme i 5.1. Les rutes metabòliques El metabolisme és el conjunt de reaccions químiques que tenen lloc dins les cèl·lules. Mitjançant aquestes reaccions, les cèl·lules obtenen matèria i energia per dur a terme les funcions vitals. Funcions principals del metabolisme Degradar molècules nutritives per obtenir energia química, que es pot emmagatzemar en els enllaços fosfat de l'ATP.

Sintetitzar les biomolècules que formen les estructures i els components cel·lulars; aquests processos consumeixen energia. Cada transformació metabòlica acostuma a necessitar un enzim específic, que catalitza una etapa de la ruta. 5.1. Les rutes metabòliques Una ruta metabòlica és una seqüència ordenada de reaccions químiques en què el producte d'una reacció es converteix en el substrat de la següent. Els enzims actuen en sèrie i cadascun catalitza un pas específic. Substrat: molècula inicial amb què comença la ruta. Metabòlits intermedis: substàncies que apareixen durant la ruta i es transformen en etapes posteriors. Producte final: molècula que s'obté al final de la ruta.

Tipus de rutes metabòliques Lineals A partir d'un precursor s'obté un producte final mitjançant una successió de reaccions. El producte d'una etapa és el substrat de la següent. Ramificades A partir d'un únic precursor es poden obtenir diversos productes, perquè la ruta es divideix en diferents branques. Circulars Hi intervenen diversos substrats i productes i una de les molècules inicials es regenera al final del cicle. Per això, els metabòlits intermedis no es gasten definitivament: es recuperen i poden tornar a participar en la ruta. Recorda: una ruta metabòlica és com una cadena de passos químics. Cada pas té un enzim propi i el producte d'un pas acostuma a ser el substrat del següent.

12 PÀGINA 19 DEL LLIBRE 5.2. Reaccions d'oxidació-reducció i 5.3. ATP 5.2. Les reaccions d'oxidació-reducció Moltes reaccions metabòliques són reaccions redox, en què es transfereixen electrons d'una substància a una altra. L'oxidació i la reducció sempre passen simultàniament: si una substància perd electrons, una altra els ha de guanyar. Oxidació: pèrdua d'electrons. Reducció: guany d'electrons. Agent reductor: cedeix electrons a una altra substància i, en fer-ho, s'oxida. Agent oxidant: accepta electrons d'una altra substància i, en fer-ho, es redueix. En algunes reaccions, els electrons es transfereixen acompanyats de protons (H ).

Aquestes reaccions s'anomenen sovint deshidrogenacions quan s'eliminen hidrògens del substrat. Hi intervenen enzims com les deshidrogenases i coenzims que accepten o cedeixen electrons i protons. Alguns coenzims d'oxidació-reducció passen de forma oxidada a forma reduïda: NAD NADH NADP NADPH FAD FADH Les molècules orgàniques solen tenir més energia quan estan més reduïdes. Per això, l'oxidació de molècules orgàniques pot alliberar energia que la cèl·lula aprofita. 5.3. L'ATP L'adenosina trifosfat (ATP) és un nucleòtid que actua com a principal moneda energètica immediata de la cèl·lula. Pot captar, emmagatzemar temporalment i cedir energia gràcies als seus enllaços entre grups fosfat.

Desfosforilació: alliberament d'energia Quan l'ATP perd un grup fosfat per hidròlisi, es forma ADP i fosfat inorgànic (Pi), i s'allibera energia. També l'ADP pot perdre un fosfat i formar AMP. ATP + H O ADP + Pi + energia ADP + H O AMP + Pi + energia Fosforilació: síntesi d'ATP Per formar ATP a partir d'ADP i Pi cal aportar energia. La cèl·lula utilitza principalment dos mecanismes: Fosforilació a nivell de substrat L'energia alliberada en una reacció química s'utilitza directament per transferir un grup fosfat a l'ADP i formar ATP. Hi intervenen enzims anomenats quinases. Aquest mecanisme pot tenir lloc en processos anaerobis, sense necessitat directa d'oxigen.

Fosforilació mitjançant ATP-sintases Les ATP-sintases fabriquen ATP a partir d'ADP i Pi aprofitant l'energia d'un flux de protons (H ) a través de l'enzim. Es troben, per exemple, a les crestes mitocondrials i als tilacoides dels cloroplasts. Aquest mecanisme és habitual en la respiració aeròbia i la fotosíntesi. Per memoritzar: catabolisme acostuma a alliberar energia i permet formar ATP; anabolisme necessita energia i sovint consumeix ATP. 13 PÀGINA 20 DEL LLIBRE 5.4. Catabolisme i anabolisme El metabolisme té dues fases interrelacionades que funcionen de manera coordinada: el catabolisme i l'anabolisme.

Catabolisme El catabolisme agrupa les reaccions de degradació: les molècules complexes es transformen en molècules més senzilles. Sovint inclou reaccions d'oxidació. Allibera energia, que la cèl·lula pot utilitzar per sintetitzar ATP. Genera molècules senzilles, com CO , H O i, en alguns processos, NH . Pot generar poder reductor, com NADH i FADH . Els productes finals i intermedis del catabolisme poden servir de matèria primera per a l'anabolisme. Exemples de molècules orgàniques complexes que poden degradar-se: glúcids, lípids i proteïnes. Anabolisme L'anabolisme agrupa les reaccions de síntesi o construcció.

A partir de molècules senzilles, la cèl·lula fabrica molècules orgàniques més complexes. Necessita energia i, sovint, consumeix ATP. Sovint inclou reaccions de reducció. Utilitza poder reductor, com NADPH o altres coenzims reduïts, segons la ruta. Els productes finals són molècules complexes que formen estructures cel·lulars o serveixen per emmagatzemar substàncies. Entre les molècules que es poden sintetitzar hi ha polisacàrids, proteïnes i àcids nucleics. Per fer-ho, s'utilitzen precursors com aminoàcids, nucleòtids, bases nitrogenades i monosacàrids. Com es relacionen? El catabolisme proporciona energia, ATP, poder reductor i molècules senzilles que l'anabolisme necessita.

L'anabolisme utilitza aquests recursos per construir molècules. Així, les dues fases depenen l'una de l'altra. L'ATP connecta els dos processos: l'energia alliberada en moltes reaccions catabòliques permet fabricar ATP, i després l'ATP cedeix energia a les reaccions anabòliques. Els coenzims també connecten les dues fases. Per exemple, els coenzims oxidats poden captar electrons durant el catabolisme i convertir-se en formes reduïdes; després, aquests electrons poden utilitzar-se en altres processos metabòlics. Rutes amfibòliques Algunes rutes poden tenir una funció tant catabòlica com anabòlica. S'anomenen rutes amfibòliques.

Poden degradar molècules per obtenir energia i, alhora, proporcionar intermedis que s'utilitzen per sintetitzar altres molècules. Taula comparativa Característica Catabolisme Anabolisme Funció Degradar Construir / sintetitzar Molècules Complexes senzilles Senzilles complexes Energia Allibera energia; pot formar ATP Necessita energia; sovint consumeix ATP Redox habitual Oxidació Reducció 14 Característica Catabolisme Anabolisme Poder reductor Pot produir NADH i FADH Sovint utilitza poder reductor, com NADPH 15 PÀGINA 21 DEL LLIBRE 5.5.

Tipus d'éssers vius segons el metabolisme Els éssers vius es poden classificar segons tres criteris metabòlics: la font d'energia, la font d'electrons o poder reductor i la font de carboni. 1. Segons la font d'energia Fotòtrofs: utilitzen la llum com a font d'energia. Per exemple, les plantes, les algues i els cianobacteris. Quimiòtrofs: obtenen energia de reaccions químiques. 2. Segons la font reductora o font d'electrons Litòtrofs: utilitzen substàncies inorgàniques com a donadores d'electrons, per exemple H O o H S. Organòtrofs: utilitzen compostos orgànics com a donadors d'electrons. 3. Segons la font de carboni El carboni és essencial perquè forma l'esquelet de les biomolècules.

Autòtrofs: incorporen carboni inorgànic, principalment CO de l'atmosfera o dissolt a l'aigua, per fabricar matèria orgànica. Heteròtrofs: obtenen el carboni de compostos orgànics que ja han estat fabricats per altres éssers vius, com la glucosa. Combinació dels criteris Els tres criteris es poden combinar per formar noms metabòlics: Energia Font d'electrons i carboni Nom Exemples Llum (fotòtrofs) Litòtrofs (autòtrofs) Fotolitòtrofs Cianobacteris, plantes i algues. Llum (fotòtrofs) Organòtrofs (heteròtrofs) Fotoorganòtrofs Alguns bacteris porpres no sulfurosos. Reaccions químiques (quimiòtrofs) Litòtrofs (autòtrofs) Quimiolitòtrofs Bacteris nitrificants i alguns bacteris del sofre.

Reaccions químiques (quimiòtrofs) Organòtrofs (heteròtrofs) Quimioorganòtrofs Animals, fongs, protozous i molts bacteris. 4. Segons la necessitat d'oxigen Aerobis estrictes Necessiten oxigen per viure. L'oxigen és l'acceptor final d'electrons o hidrògens en les seves rutes d'oxidació. Alguns bacteris són aerobis estrictes. Anaerobis estrictes Viuen en absència d'oxigen; per a ells, l'oxigen pot ser perjudicial. En les seves reaccions d'oxidació utilitzen un acceptor final diferent de l'oxigen, com el nitrat (NO ). Es poden trobar, per exemple, en sediments profunds o al fons dels oceans. Anaerobis facultatius Poden viure tant en presència com en absència d'oxigen.

Per exemple, alguns llevats i fongs unicel·lulars. Com resoldre exercicis de classificació: pregunta't, en aquest ordre: (1) d'on obté l'energia? llum o reaccions químiques; (2) d'on provenen els electrons? substàncies inorgàniques o orgàniques; (3) d'on obté el carboni? CO o compostos orgànics; (4) necessita oxigen, no el tolera o pot viure de les dues maneres? 16 Repàs final: conceptes que has de dominar Energia d'activació: energia mínima per arribar a l'estat de transició. Catalitzador: accelera una reacció perquè disminueix l'energia d'activació; no es consumeix. Enzim: catalitzador biològic, habitualment proteic, amb gran especificitat.

Centre actiu: zona de l'enzim on s'uneix el substrat i té lloc la reacció. Coenzim: molècula orgànica que ajuda l'enzim transportant àtoms o grups químics. Desnaturalització: alteració de l'estructura tridimensional d'una proteïna que pot fer-li perdre la funció. Oxidació / reducció: perdre electrons / guanyar electrons. ATP: molècula que transfereix energia utilitzable a la cèl·lula. Catabolisme / anabolisme: degradar molècules i obtenir energia / construir molècules i consumir energia. Autòtrof / heteròtrof: utilitza CO com a font de carboni / utilitza compostos orgànics. Fotòtrof / quimiòtrof: energia de la llum / energia de reaccions químiques.

Aerobi estricte / anaerobi estricte / facultatiu: necessita oxigen / viu sense oxigen / pot viure amb oxigen o sense. Aquests apunts s'han elaborat a partir de les fotografies enviades. La pàgina 13 del llibre només es veia parcialment, de manera que aquesta secció s'ha completat amb la classificació general habitual i s'ha indicat explícitament aquesta limitació.