Apuntes de Biomoléculas para Selectividad

I 48 flashcards i 32 preguntes més al document.

Text del document

APUNTS BIOLOGIA - SELECTIVITAT contingut PAU: 1. Biomolècules 1.1 Aigua i sals minerals 1.2 Glúcids 1.3 Lípids i vitamines 1.4 Proteïnes i enzims 1.5 Àcids nucleics 2. La cèl·lula (fisiologia) 3. Divisió cel·lular 4. Metabolisme 5. Genètica Mendeliana 6. Genètica molecular i evolució 7. Microbiologia 8. Immunologia TEMA 1: BIOMOLÈCULES 1.1 AIGUA I SALS MINERALS 1. Bioelements Bioelements: elements químics (de la taula periòdica) que formen part dels éssers vius. Es classifiquen segons la abundància dels elements en els éssers vius: primaris (96-98%): carboni (C), hidrogen (H), oxigen (O), nitrogen (N), fòsfor (P) i sofre (S).

secundaris (2-4%): sodi (Na), potassi (K), calci (Ca), magnesi (Mg), clorur (Cl)... oligoelements (traça <0,1%; ultratraces <0,001%): són elements de transició fundamentals. manganès (Mn), ferro (F), coure (Cu), zinc (Zn)... Els bioelements no se solen trobar aïllats, sinó que els trobem formant biomolècules/principis immediats, és a dir, mitjançant un enllaç químic (covalent, iònic…) comencen a formar les biomolècules. Biomolècules: componets bàsics que formen part dels éssers vius. Estan formades per bioelements i tenen una estructura específica que determina la seva funció dins de la cèl·lula.

es classifiquen en dos grups: orgàniques: glúcids, lípids, proteïnes i àcids nucleics contenen esquelets carbonats (grans cadenes de carboni). inorgàniques: aigua i sals minerals. les biomolècules orgàniques, depenent de la longitud i complexitat de les seves cadenes, es poden classificar com: monòmers: molècules petites, unitats moleculars que formen part d'una molècula més gran. és la unitat base. polímers: agrupacions de monòmers, iguals o diferents, que formen una molècula més gran. 1 1.1 EL CARBONI (C) perquè el carboni (C) és el bioelement més important en l'estructura dels éssers vius? forma 4 enllaços covalents1 altament estables gràcies a la configuració de la seva última capa.

possibilitat de formar diferents cadenes carbonades (lineals, ramificades, cícliques). possibilitat de formar diferents tipus d'enllaç entre àtoms (simple, doble, triple). possibilitat de formar diferents grups funcionals (alcohol, àcid, amino, èster…) agrupacions de diferents àtoms que donen unes característiques determinades a les molècules (ex: -OH alcohol). 1.2 L'AIGUA (H20) es el component principal de la matèria viva. estructura de l'aigua: molècula angular a l'àtom central hi ha dos parells d'electrons solitaris (antienllaçants) i dos parells d'electrons enllaçants que formen l'enllaç amb els hidrogens. els electrons es repel·leixen entre si i empenyen els hidrogens cap abaix.

el fet que es tracti d'una molècula angular fa que l'aigua sigui un dipol (dos zones amb diferent densitat de càrrega electrònica diferenciada). l'oxigen és un àtom molt electronegatiu (alta tendència a atreure electrons) el que fa que els electrons de l'enllaç entre l'oxigen i l'hidrogen es disposin més pròxims a l'oxigen generant una zona rica en electrons al seu voltant (zona de densitat de càrrega negativa - ). al voltant dels hidrogens es forma una zona de dèficit d'electrons (zona de densitat de càrrega positiva + ) forma ponts d'hidrogen com a força intermolecular i per això és líquida a temperatura ambient.

es tracta de la unió entre molècules d'aigua les zones de densitat negativa ( - ) 1 enllaç que s'estableix entre elements que tenen electronegativitat similar, mitjançant compartició d'electrons. enllaç més resistent que existeix. (ex entre O i H). 2 s'atrauen amb les zones de densitat positiva ( + ) i es formen els enllaços (ponts d'hidrogen). 18 grams d'aigua 6,02x1023 molècules aquesta força intermolecular (ponts d'hidrogen) són les més fortes de totes.

propietats de l'aigua: (important saber relacionar les seves propietats amb les funcions biològiques amb les que es relacionen relacionar amb apartat anterior) alta constant dieléctrica: aquesta constat està relacionada amb la polaritat de la substància (molècules amb dues zones diferenciades de densidad de càrrega). al ser altament polar (dipol) és: el dissolvent universal per excel·lència les substàncies polars es dissolen amb substàncies polars, és a dir, l'aigua és el dissolvent universal degut a la seva gran polaritat (dipol) que li dona el ser una molècula angular (si fos lineal no seria polar).

transporta substàncies i actua com a mitjà de reacció moltes reaccions químiques importants per a la biologia (reaccions bioquímiques) succeeixen en medi aquós (l'aigua com a medi de reacció). transporta substàncies com els ions dissolts. alta calor específica: la calor específica és la calor que hem d'aportar a l'aigua perque la seva temperatura s'elevi un grau (és una constant). la calor necessària per elevar la temperatura un grau és molt alta perquè s'utilitza per trencar els ponts d'hidrogen, és a dir, tota la calor que aportem a l'aigua no s'utilitza per fer pujar la temperatura sinó que s'inverteix en trencar primer els ponts d'hidrogen.

termorregulador manté la temperatura corporal dels éssers vius perquè té una calor específica molt alta (es necessita molta calor per pujar la seva temperatura). alta calor de vaporització: la calor necessària perquè l'aigua passi a estat gasos. requereix trencar tots els ponts d'hidrogen. refrigerant disminueix la temperatura corporal mitjançant la suor. alta força d'adhesió cohesió i elevada tensió superficial: alta cohesió entre molècules pels ponts d'hidrogen: dona volum a les cèl·lules i turgència a les plantes funció estructural. permet el desplaçament d'éssers vius a l'aigua. permet l'ascens de l'aigua per la capil·laritat.

baixa densitat: màxima densitat als 4ºC (una menor quantitat de ponts d'hidrogen a l'aigua que permet que les molècules s'apropin més generant una estructura més 3 compacta amb menys espai entre molècules en el líquid). en anar augmentant la temperatura, aquesta calor s'inverteix en trencar els ponts d'hidrogen i després en augmentar la temperatura de l'aigua. en el seu estat sòlid (gel) és quan hi ha més ponts d'hidrogen (aprox. 4 ponts d'hidrogen per molècula) i més separació hi ha entre les molècules. en trencar els ponts d'hidrogen, les molècules s'ajunten i augmenta la densitat, ja que disminueix el volum i es manté la massa. peraixò hi ha més densitat en el líquid que en el sòlid.

supervivència aquàtica 1.3 LES SALS MINERALS les podem trobar en diferents versions: quan tenim catió/anió (ex: CO3 2- ) és perquè es troben dissoltes en aigua, si trobem el un catió i un anió units es troben en estat sòlid (ex: NaCO3). sòlides: funció estructural, protecció i sostenció. per exemple, els carbonats a les closques o petxines (CO3 2- ), i fosfats (PO4 3- ) en teixits ossis. en dissolució aquosa: dissociades en anió i catió. múltiples funcions: - actuen com a cofactors enzimàtics ajuden al metabolisme. - generen gradients permetent procesos relacionats amb la membrana. - regulen el pH. - mantenen el grau de salinitat.

1.3.1 regulació del pH: pH: mesura de concentració de protons (àtom d'hidrogen que ha perdut un electró H+ ) que hi ha en una dissolució aquosa i que s'uneixen a les molècules d'aigua formant H3O+ . es medeix en una escala 1-14 (1-6: pH àcid 7 pH neutre 8-14 pH bàsic). és una escala inversa, és a dir, a major concentració de protons (H3O+ hidroni) menor pH i el medi és més àcid. mitjançant dissolucions reguladores o tampó mantenen el pH en el rang fisiològic (7,35-7,45). dissolució tampó: dissolució formada per una espècie àcid/base i la seva espècie àcid/base conjugada. àcid: substància que en una dissolució cedeix protons (H+ ). base: substància que en una dissolució capta protons (H+ ).

tampó bicarbonat: (en dissolució: H2CO3 (àcid) H+ + HCO3 - (base) la base pot tornar a captar el protó, per tant es tracta d'una reacció reversible). aquest tampó 4 bicarbonat actua per mantenir el pH a la sang. elimina l'excés d'àcid carbònic descomposant-lo en CO2 i H2O (substàncies fàcilment degradables). tampó fòsfor: (en dissolució: H2PO4 - H+ + HPO4 2- la base pot tornar a captar el protó, per tant es tracta d'una reacció reversible). té el mateix funcionament que el tampó bicarbonat però actua en el medi intracel·lular. exercici: explica què passa amb el pH en sang quan hi ha una acumulació de CO2: al ser en sang, sabem que es tracta del tampó bicarbonat.

si tenim molt CO2, aquest s'uneix al H2O formant H2CO3 (àcid): CO2 + H2O H2CO3 i obtenim una alta concentració de H2CO3 (H2CO3 (àcid) H+ + HCO3 - (base)) que provoca acidosi (excés de H+ ), per tant, la reacció tampó anirà cap on es consumeixi aquest excés de concentració. l'acumulació de en CO2 sang produeix acidosi degut al desplaçament de l'equilibri del tampó bicarbonat cap a la dreta de la reacció, el que implica que l'àcid carbònic (H2CO3) es desprotona (perd H+ ) produint H+ + HCO3 - (hidrogencarbonat) en dissolució, el que suposa una disminució del pH del medi (es torna més àcid).

1.3.2 moviment de soluts i dissolvent en les dissolucions: podem trobar diferents fenòmens que descriuen el moviment de soluts i/o dissolvents entre dos dissolucions que es troben separades mitjançant una membrana semipermeable. aquests són: l'osmosi, la diàlisi i la difusió. membrana semipermeable: membrana amb permeabilitat selectiva. permet el pas només de determinats soluts o del dissolvent a través d'ella. 1.3.2.1 osmosis: pas del dissolvent per una membrana semipermeable de la zona amb menor concentració (dissolució hipotònica) a la zona amb major concentració (dissolució hipertònica) amb l'objectiu d'igualar les concentracions. no es mou el solut, sinó el dissolvent.

les funcions en aquest procés en la cèl·lula són: - regulació de la pressió osmòtica (pressió de l'interior cel·lular). - regulació del volum cel·lular. - regulació del grau d'hidratació. exercici: a) què passa amb una cèl·lula animal en una dissolució hipotònica? 5 b) i amb una vegetal en una dissolució hipertònica? a) la membrana permetrà l'entrada d'aigua a la cèl·lula fins que s'igualin les concentracions podent ocasiosar que aquesta exploti (citolisi), és a dir, augmenta el volum cel·lular. b) la membrana permetrà la sortida d'aigua fins que s'igualin les concentracions podent succeir la plasmòlisi, on la mebrana podria desprendre's de la paret cel·lular podent ser això irreversible.

1.3.2.2 difusió: les molècules de solut passen de la dissolució més concentrada a la dissolució més diluïda (a favor del gradient) a través de la membrana semipermeable amb la finalitat d'igualar les concentracions. 1.3.2.3 diàlisi: separació de substàncies que es troben en dissolució a través d'una membrana semipermeable que les filtra. la membrana és porosa i els poros només permeten el pas d'un dels soluts. 1.2 GLÚCIDS Biomolècules orgàniques: molècules que formen part dels éssers vius i que estan formades per cadenes de carboni. estructura química: els glúcids estan formats principalment per carboni, hidrogen i oxigen.

es poden classificar en monosacàrids (una sola unitat de sucre, com la glucosa), disacàrids (dos monosacàrids units, com la sacarosa) i polisacàrids (moltes unitat de sucre; com el midó). funció: serveixen principalment com a font d'energia ràpida per a la cèl·lula. també tenen funcions estructurals, com en el cas de la cel·lulosa en les plantes. 6 glúcids o hidrats de carboni: biomolècules formades per C, H, O (elements primaris) en proporció CnH2nOn. son polialcohols (contenen diversos grups -OH) amb un grup carbonil: aldehid es troba al carboni terminal (extrem de la cadena).

cetona es troba en un carboni interior o secundari de la cadena (en el primer C disponible després del -CH2OH, és a dir, en el segon C). per altra banda, també podem trobar grups alcohol (OH). ELEMENT Nº ENLLAÇOS CARBONI 4 ENLLAÇOS (SIMPLE, DOBLE O TRIPLE) HIDROGEN 1 ENLLAÇ (SIMPLE) OXIGEN 2 ENLLAÇOS (SIMPLE O DOBLE) 2.1 classificació: osa = monosacàrid un únic glúcid. òsid unió de glúcids. holòsids formats únicament per -oses (monosacàrids): - oligosacàrids: entre 2 i 10 monosacàrids (-oses). - disacàrids: formats per dos monosacàrids. - polisacàrids: formats per molts monosacàrids: - homopolisacàrids: el mateix tipus de monosacàrid. - heteropolisacàrid: diferents tipus de monosacàrid.

heteròsids formats per -oses i altres molècules orgàniques: - glucoproteïnes: contenen proteïnes. - glucolípids: contenen lípids. 7 monosacàrids glucosa, fructosa, galactosa disacàrids sacarosa, lactosa, maltosa polisacàrids midó, glicogen, cel·lulosa funcions energètica, reserva, estructural unió enllaç O-glicosídic 2.2 monosacàrids (oses): 2.2.1 propietats: sòlids, cristal·lins, no hidrolitzables (no es trenca en molècules més petites en una reacció amb l'aigua), solubles en aigua (són molècules polars). poden ser aldehids (aldoses) o cetones (cetoses) de nº de carbonis variable (3,4,5,6,7…) presenten poder reductor2 el grup aldehid es pot oxidar a àcid carboxílic.

és una reacció reversible. presenten isomeria molècules amb igual forma molecular i diferent estructura (ex: C3H6O3): isomeria de funció tenen la mateixa fórmula molecular, però difereixen en el grup funcional principal (ex: C3H6O3). 2 oxidar-se: guanyar enllaços a oxígens o perdre enllaços a hidrogens. reduir-se: perdre enllaços a oxígens o guanyar enllaços a hidrogens. 8 isomeria espacial/estereoisomeria difereixen en l'orientació espacial dels seus OH. tenen els mateixos grups funcionals i diferent orientació espacial. és necessari que hi hagi almenys un C*. en el cas dels aldehids tots els carbonis centrals són C*. en el cas de les cetones no hi ha C*.

isomeria òptica la presència de C* (quiral/asimètric està enllaçat amb quatre substituents diferents) en la molècula fa que un dels isòmers desviï el pla de llum polaritzada cap a la dreta i un altre cap a l'esquerra: isomer levogir (-) esquerra isomer dextrogir (+) dreta 2.2.1.1 isomeria espacial o estereoisomeria: difereixen en l'orientació espacial dels seus OH. tenen els mateixos grups funcionals i diferent orientació espacial. son molècules que tenen un o diversos carbonis quirals/asimètrics C* (carbonis amb 4 substituents diferents). hi ha diversos tipus de estereoisomería: - enantiòmers (canvien tots els C*): són imatges especulars no superposables (com les mans).

- forma D: el OH de l'últim C* està a la dreta. - forma L: el OH de l'últim C* està a l'esquerra. *els carbonis es comencen a contar des del grup funcional més important (ex: aldehid) - diastereoisòmers (canvia més d'un C*). - epímers (només canvia un C*). 9 exercici: d'aquestes molècules, quines són isòmers de funció? quines són estereoisòmers? i enantiòmers? i epímers? en dissolució aquosa es ciclen formant un enllaç hemiacetal intramolecular entre el -OH del C* més allunyat al grup carbonil (aldehid o cetona) i el C del carbonil. el cicles poden ser de 5 (foranoses) o de 6 membres (piranoses). la representació ciclada s'anomena projecció de Haworth (la lineal projecció de fischer).

si no hi ha res escrit en els vèrtexs (angles de l'anell) és que hi ha un C. formació de l'anell: l'oxigen de l'últim C* té dos parells d'electrons solitaris que poden "atacar" (anar a un altre àtom per formar un enllaç). aquest oxigen s'enllaça amb el carboni del grup funcional (ex: carbonil). es perd el grup funcional (trencament del doble enllaç). contem els C a partir del C de la dreta de l'O (C1, C2…). el C1 és el carboni del carbonil. 10 el fet que aquests monosacàrids es ciclin en dissolució donarà lloc a dos nous tipus d'isòmers coneguts com anòmers.

al formar-se l'enllaç hemiaceta, el C carbonílic (amb doble enllaç amb O) pasa de ser un C aquiral a convertir-se en C quiral i a tenir, per tant, geometria espacial. això dona lloc a la formació de dos possibles isòmers espacials coneguts com anòmers. depenent de com estigui col·locat aquest nou grup OH es formarà un tipus o un altre d'anòmer: anòmer alpha (Ⲁ): -OH del C carbonílic que cap avall. anòmer beta ( ): -OH del C carbonílic queda cap amunt. 2.2.2 monosacàrids d'interès: trioses (monosacàrids de 3 carbonis): el gliceraldheid i la dihidroxiacetona són intermediaris en el metabolisme de la glucosa. apliquem la regla de tot a la dreta.

pentoses (monosacàrids 5 carbonis): la ribosa (aldehid) és component de l'ARN i la ribulosa (cetona) intermediari en la fixació del CO2 en la fotosíntesi. apliquem la regla de tot a la dreta. hexoses (monosacàrids 6 carbonis): la glucosa (aldehid) és font d'energia i a més forma polisacàrids estructurals; la galactosa (aldehid) és un component de la lactosa i la fructosa (cetona) (sucre que apareix en la sacarosa i en les fruites). les hexoses són les més importants. glucosa: aldehid. compleix la regla de tot a la dreta menys el C3. isòmer espacial (epímer) de la galactosa. galactosa: aldehid. compleix la regla de tot a la dreta menys el C3 i C4. isòmer espacial (epímer) de la glucosa.

fructosa: cetona. compleix la regla de tot a la dreta menys el C3. isòmer funcional de la galactosa i la fructosa. 11 2.3 Disacàrids: 2.3.1 Disacàrids i enllaç O-glicosídic: enllaç O-glicosídic: enllaç mitjançant el qual s'uneixen dos monosacàrids. es forma entre els grups -OH (hidroxil) de dos monosacàrids diferents, produint-se la pèrdua d'una molècula d'aigua en la formació de l'enllaç. unió de dos monosacàrids mitjançant un enllaç O-glicosídic (és un enllaç éter queden units per un O). en la formació d'aquest enllaç intervé el -OH del C carbonílic d'un dels monosacàrids, i un -OH de l'altre.

la reacció és reversible i es pot tornar a trencar l'enllaç per hidròlisi (per addició d'una molècula d'aigua). en formar-se aquest enllaç es perd una molècula d'aigua. l'enllaç O-glicosídic es forma entre els grups OH del monosacàrid. 2.3.1.1 Tipus d'enllaç O-glicosídic: monocarbonílic: només un dels C implicats en l'enllaç és el C carbonílic. en aquest cas el disacàrid conserva el poder reductor (tendència a oxidar-se). dicarbonílic: els dos C implicats en l'enllaç són C carbonílics (els dos són C1). en aquest cas el disacàrid perd el poder reductor (no ens queden C carbonílics lliures, ja que s'enllacen). 2.3.2 Disacàrids d'interès: maltosa: formada per la unió de dos glucoses (C1-C4).

té poder reductor (ens queda un C del carbonil lliure). lactosa: formada per la unió d'una galactosa i una glucosa (C1-C4). té poder reductor (ens queda un C del carbonil lliure). sacarosa: formada per la unió d'una glucosa i una fructosa (C1-C2). no té poder reductor (no ens queda cap C del carbonil lliure). 12 celobiosa: formada per la unió de dos glucoses (C1-C4). té poder reductor (ens queda un C del carbonil lliure). *la diferència entre maltosa i celobiosa és que les glucoses de la maltosa són alpha i les de la celobiosa són beta. 2.4 Polisacàrids: són cadenes formades per monosacàrids.

són insolubles en aigua, hidrolitzables (en reaccionar amb l'aigua es poden dividir en molècules més petites) i no tenen poder reductor. poden tenir dos funcions que dependran de com de fàcil és hidrolitzar l'enllaç que els uneix: - reserva energètica amb enllaços fàcilment hidrolitzables (enllaços alpha). - estructural amb enllaços dificilment hidrolitzables (enllaços beta). - 2.4.1 classificació (segons estructura i funció): homopolisacàrids: formats per un sol tipus de monosacàrid. la seva funció pot ser: reserva energètica: emmagatzemen energia formant enllaços O-glicosídics i l'alliberen quan els hidrolitzen trencant el polisacàrid en monosacàrids.

acostumen a tenir enllaços alfa, ja que són més fàcilment hidrolitzables: midó: reserva energètica de cèl·lules vegetals. és un polímer format per diferents cadenes de alpha-glucoses: amilosa (cadenes lineals amb enllaços C1-C4) i amilopectina (iguals a la amilosa però amb ramificacions 1 6 cada 12 monòmers). es troba a les llavors, arrels, tiges, tubercles… glucògen: reserva energètica de les cèl·lules animals. és un polímer format per diferents cadenes de alpha-glucoses. té la mateixa estructura de la amilopectina, però amb ramificacions més freqüents (cada 8-10 monòmers). es troba al fetge, múscul…

funció estructural: acostumen a estar formades per enllaços beta (difícilment hidrolitzables): cel·lulosa: present en cèl·lules vegetals (abundant a la paret cel·lular). és un polímer lineal de beta-glucosa amb enllaços C1-C4. les cadenes de cel·lulosa s'uneixen entre elles per ponts d'hidrogen formant fibres i fent una estructura més resistent i compacta que és hidrolitzable només per cel·luleses (enzim d'origen vegetal). 13 quitina: es troba formant l'exoesquelet d'artròpodes i la paret cel·lular dels fongs. està format per unió de N-acetilglucosamines (derivat de la glucosa).

heteropolisacàrids: formats per diferents tipus de monosacàrid: hemicel·lulosa component de la paret cel·lular vegetal. goma secreció de les plantes. mucílags com l'agar-agar. mucopolisacàrids: àcid hialurònic matriu conjuntiva, líquid sinovial… heparina anticoagulant en artèries, pulmó i fetge. condoltrina ossos i cartílags. EXERCICI: indica dos similituds i dos diferències entre el midó i la cel·lulosa. tenen en comú que són homopolisacàrids (homopolímers) formats de glucosa, que estan presents en cèl·lules vegetals.

es diferencien en la seva funció (el midó té funció energètica i la cel·lulosa funció estructural), el midó està format per glucoses alpha i la cel·lulosa per glucoses beta; o en que el midó és ramificat i la cel·lulosa no. 1.3 LÍPIDS I VITAMINES 3.1 Lípids: biomolècules formades per C, H, O (i de vegades per N, P, S). són molècules apolars (insolubles en aigua) i tenen diverses funcions: - estructural - energètica - reguladora - catalítica - vitamínica estructura química: els glúcids són compostos hidrofòbics, és a dir, no solubles en aigua. inclouen greixos (triglicèrids), fosfolípids i esteroides. els greixos estan formats per glicerol i àcids grassos.

funció: els lípids serveixen com a reserva d'energia a llarg termini, aïllants tèrmics i protectors d'òrgans. els fosfolípids formen la bicapa lipídica de les membranes cel·lulars, mentre que els esteroides tenen diverses funcions, incloent-hi ser hormones. 14 3.1.1 Classificació: saponificables: tenen àcids grassos i formen sabons: simples: acilglicèrids i ceres. complexes: fosfolípids i esfingolípids. no saponificables: esteroides terpens eicosanoides 3.1.2 Àcids grassos: són components dels líquids saponificables. cadenes lineals de C i H amb nº parell de C (entre 10 i 22) i un grup àcid carboxílic -COOH.

es representen gràficament com una cadena zig-zag on cada vèrtex representa un C amb tants H com sigui necessari per complir amb les 4 valències (enllaços). 3.1.2.1 Propietats: són anfipàtics: tenen un cap polar o hidrofílic (-COOH) soluble en aigua i una cua apolar o hidrofòbica el que els permet adoptar estructures característiques orientant els caps polars cap el medi aquós i les cues apolars cap el medi hidrofòbic (ex: liposoma, micela, bicapa lipídica). grau de saturació i punt de fusió: poden ser saturats (tots els enllaços entre C són simples) o insaturats (amb un o diversos dobles enllaços).

en punt de fusió3 depèn de: longitud de la cadena: a major longitud major punt de fusió, ja que augmenta el nº de forces intermoleculars (forces de van der waals). les cadenes interactuen amb altres cadenes. número d'insaturacions: a més insaturacions menor punt de fusió per la disminució del nº de forces intermoleculars entre cadenes i perquè el plegament de la cadena al tenir un doble enllaç no és tan compacte. 3 temperatura a la qual es passa d'estat sòlid a líquid. 15 reacció d'esterificació: es la formació d'un enllaç éster4 entre el grup àcid carboxílic -COOH d'un àcid gras i el grup -OH d'un alcohol, alliberant una molècula d'aigua.

èster: grup químic orgànic semblant a l'àcid carboxílic (-COOH) però perd un H+ és a dir, que en comptes de tenir un grup -OH, només té un O enllaçat a una cadena de C. àcid (COOH) + alcohol (-OH) èster + aigua reacció de saponificació: és la reacció de l'èster format a la reacció anterior amb una base forta (NaOH: sosa o KOH: potasa) formant-se la sal de l'àcid (sabó) i un alcohol. èster + NaOH sal de l'àcid (sabó) + alcohol *la reacció de l'èster la podem obtenir a partir de l'èster que s'ha format de la reacció anterior, però també la podem obtenir a partir directament de l'àcid gras: àcid + NaOH sal de l'àcid + aigua (no es forma alcohol, sinó una molècula d'aigua).

àcids grassos essencials: alguns àcid grassos no són sintetitzables pel propi organisme, però que són necessaris per a certes funcions vitals: pel que s'han d'ingerir en la nostra dieta. pels humans hi ha dos àcids grassos poliinsaturats essencials: omega 3: àcid alfa-linolènic omega 6: àcid linolènic 3.1.3 Lípids saponificables: tenen àcids grassos a la seva estructura i formen sabons: triacilglicèrids: són els greixos. formats per 3 àcids grassos i un alcohol (glicerina o glicerol). 4 unió covalent que es forma quan reacciona un àcid (com un àcid carboxílic -COOH) amb un alcohol (-OH).

16 per formarse s'uneixen els tres àcids grassos amb la glicerina o glicerol (3 àcids grassos + glicerina o glicerol triacilglicèrid + 3 aigues) localització: líquids: generalment en vegetals i fruits. són olis rics en insaturacions. amb més insaturacions (dobles enllaços) estat líquid. sòlids: generalment en greixos animals com sèus, llards i mantegues. si no hi ha insaturacions (només enllaços simples) estat sòlid. funcions: reserva energètica: són fàcilment acumulables al ser altament hidrofòbics, en animals en el teixit adipós i en vegetals en els vacúols. aïllant tèrmic en animals. amortiguació mecànica i protecció: planta del peus.

cèrids: formats per un àcid gras de cadena llarga (com més llarga més apolar és la molècula) i un alcohol de cadena llarga. components molt apolars (hidrofòbics). funció: impermeabilitzant: protegeixen i revesteixen pel, plomes, fruites, ruscs d'abelles, fulles… fosfolípids: formats per dos àcids grassos, un alcohol (glicerol o glicerina), un grup fosfat (PO4 3- ) i un radical polar (un aminoalcohol). part polar: grup fosfat + aminoalcohol part apolar: àcids grassos funció: estructural: són els principals components de les membranes cel·lulars gràcies al seu caràcter amfipàtic (té una zona polar i una zona apolar).

esfingolípids: formats per una esfingosina (aminoalcohol) + un àcid gras (aquest conjunt s'anomena ceramida) i un grup polar. tipus: esfingomielines: (ceramida + fosfat + colina) presents en les vaines de mielina. la seva funció és aumentar la velocitat de l'impuls nerviós. glucoesfingolípids: com els cervellòsids (ceramida + monosacàrid) i gangliòsids (ceramida + oligosacàrid) que participen en el reconeixement cel·lular. 17 funció: estructural: present en membranes de cèl·lules del teixit nerviós. 3.1.4 Lípids no saponificables: no formen sabó (no tenen enllaç èster ni àcids grassos): esteroides: derivats de l'esterà.

els més importants són els esterols (esteroides que tenen grups -OH) alguns d'ells són: colesterol hormones esteroidees sexuals: testosterona, progesterona i estrògens hormones esteroidees de l'escorça suprarrenal: cortisol àcids biliars: a l'estómac terpens o isoprenoides: derivats de l'isoprè. donen olor i color a algunes plantes alguns d'ells són: mentol limonè b-carotè cautxú eicosanoides: derivats de l'àcid araquidònic (20C). els més importants són les prostaglandines: tromboxans: mediadors en processos de coagulació. 3.2 Vitamines: molècules essencials en els processos metabòlics (ex: actuen com a coenzims, acceleració del metabolisme…). hem d'ingerir-les en la dieta.

la seva insuficiència genera hipovitaminosis i l'excés hipervitaminosis. tipus: liposolubles: insolubles en aigua. es transporten juntament amb els greixos (interactuen). difícils d'eliminar per la orina i s'acumulen fàcilment pel que no és necessària la seva ingesta diaria: 18 vitamina A (retinol) vitamina D (calciferol) bon funcionament de la retina evitant la ceguesa nocturna. protegeix la pell i mucoses afavorint la cicatrització. és antioxidant i prevé mals degeneratius. manté sanes i fortes les dents afavoreix el creixement i desenvolupament normal. formació d'ossos i dents (estructures opaques). aprofitament del calci i prevenció del raquitisme.

afavoreix el funcionament de la glàndula paratiroides. derivada del colesterol. vitamina E (tocoferol) vitamina K (filoquinona) millora la salut del sistema circulatori. antioxidant. alleuja els malestars de la menopausa. preveu les cataractes. ajuda a persones que pateixen alcoholisme juntament a la vitamina C. és antihemorràgica. afavoreix l'assimilació del calci i de la vitamina D. hidrosolubles: solubles en aigua. s'eliminen fàcilment amb l'orina pel que la seva ingesta ha de ser freqüent. vitamina C (àcid ascòrbic) vitamines del grup B estimula el sistema immunològic protegint d'infeccions. és antioxidant i afavoreix la cicatrització.

ajuda a l'absorció del ferro, prevé l'anèmia i les hemorràgies. intervé en la formació del col·lagen. la seva deficiència causa escorbut. estan relacionades amb tot tipus de funcions: estimulació de la digestió, del metabolisme, sistema immune, creixement, síntesi d'hormones, integritat de la pell i mucosa, funcionament del sistema digestiu, nerviós i del cor. la seva deficiència causa múltiples malalties com: anèmia, dermatitis, alteracions nervioses, digestives o circulatòries. 19 exercici: 1. indica quina vitamina està químicament relacionada amb la molècula de colesterol, de quin tipus de vitamina es tracta i que produeix un dèficit d'aquesta?

la vitamina D és derivada químicament de la molècula de colesterol. és una vitamina liposoluble que la seva carència pot produir raquitisme. 2. els lípids saponificables formen sabons. explica el seu funcionament relacionant-lo amb el caràcter amfipàtic. el sabó és capaç de rodejar les partícules de greix gràcies a la formació de micel·les, on es col·loca disposant les seves zones polars cap a l'aigua i les apolars cap al greix, emulsionant la brutícia i fent possible que es dissolgui en aigua malgrat del seu caràcter hidrofòbic gràcies a la formació de les micel·les. 1.4 PROTEÏNES I ENZIMS proteïnes: biomolècules formades per aminoàcids.

estructura química: les proteïnes estan formades per cadenes d'aminoàcids units per enllaços peptídics. hi ha 20 aminoàcids diferents que poden formar proteïnes, i la seqüència en què s'uneixen determina la funció de la proteïna. funció: les proteïnes tenen una àmplia varietat de funcions, incloent-hi ser enzims (que catalitzen reaccions químiques), hormones, anticossos, i moltes altres. també tenen funcions estructurals, com en el cas de la queratina en el cabell i les ungles. 4.1 Aminoàcids: són monòmers que formen les proteïnes. estan formats per un grup C (a) unit a un grup amino (-NH2), un àcid carboxílic (-COOH), un -H i una cadena variable (-R).

hi ha 20 aminoàcids diferents que conformen les proteïnes i es diferencien entre si en la seva cadena variable -R. vuit d'aquests aminoàcids són essencials (no sintetitzables, però necessaris, pel que necessitem incorporar-los a la dieta): leu, val, met, phe, trp… són tots quirals (4 substituents diferents) menys la gly (glicina) que el C està unit a dos H. tots els aminoàcids (menys la gly) tenen isomeria òptica. les cadenes variables -R poden ser grups de diferents naturaleses: 20 -R no polars: tenen distribució homogènia dels electrons. cadenes de C i H. -R aromàtics: anells de benzè amb enllaços conjugats (un enllaç doble, un simple…) -R polars bàsics: carregats positivament (-NH3 + ).

-R polars àcids: carregats negativament (-COO- ). -R polars neutres: sense càrrega (-OH o -NH2). molècules polars: hi ha una diferenciació de densitat de càrregues. tenen àtoms molt electronegatius (alta tendència a atreure electrons) oxigen i nitrogen. la naturalesa d'aquests -R determinarà el tipus de forces intermoleculars per les que interaccionaran en l'estructura de la proteïna. 4.1.1 Propietats dels aminoàcids: sòlids, cristal·lins i no hidrolitzables presenten isomeria òptica: al tenir un C* presenten activitat òptica. la forma D té el grup amino (-NH2) a la dreta i la forma L a l'esquerra (excepte la Gly).

caràcter amfòter: es poden comportar com àcids o com bases depenent del pH del medi. a pH àcids els dos grups es troben protonats i a pH bàsics es troben desprotonats. a pH neutre es troba amb una càrrega positiva i una negativa, en forma de zwitterion. s'uneixen per enllaç peptídic: es forma entre el grup amino d'un aminoàcid i el grup àcid d'un altre aminoàcid. s'allibera una molècula d'aigua, i l'enllaç format rep el nom d'enllaç peptídic (enllaç amida). és un enllaç de caràcter parcial de doble enllaç (ni simple ni doble) per l'existència de formes ressonants (els electrons del N passen a formar un enllaç amb el C i es trenca el doble enllaç amb O els electrons passen a ser solitaris.

la mateixa molècula però amb diferent distribució dels electrons). C, O, N i H estan en el mateix pla, però la rotació és restringida. 4.2 Proteïnes: 4.1.1 Estructura de les proteïnes: les proteïnes presenten una estructura tridimensional dividida en 4 nivells d'organització: 21 estructura primaria: seqüència d'aminoàcids units mitjançant enllaços peptídics. comença en un extrem amino, i acaba en un extrem àcid. estructura secundària: plegament de l'estructura primaria mitjançant ponts d'hidrogen. pot donar-se de diferents maneres: a-hèlix: estructura helicoidal on interacciona un grup amino amb un altre àcid per ponts d'hidrogen cada 4 aminoàcids. es dona en les proteïnes globulars.

b-làmina: estructura laminar on diferents cadenes d'aminoàcids interaccionen entre si per ponts d'hidrogen. es dona en proteïnes fibrilars. estructura terciaria: plegament de l'estructura secundària per interaccions entre les cadenes -R variables dels aminoàcids. les interaccions poden ser: ponts d'hidrogen: entre àtom electronegatiu (O o N) i H. interaccions electrostàtiques entre càrregues (+-): entre grups carregats que s'atrauen i interaccionen fent que es doblegui la proteïna. interaccions hidrofòbiques: grups apolars amb l'aigua, és a dir, es pleguen per no estar en contacte amb l'aigua. ponts disulfur: si tenim un -R amb sofre (S).

forces de van der waals: el faran tots els àtoms que no puguin fer ponts d'hidrogen (ex: entre cadenes de C). les proteïnes formades poden adquirir dos tipus d'estructures: globular: proteïnes solubles de funció catalítica o enzimàtica. més voluminoses. grups polars cap a fora perquè interaccionin amb l'aigua i grups apolars cap a dins. fibrilar: proteïnes insolubles de funció estructural. estructura quaternària: unió de varies cadenes polipeptídiques d'estructura terciària per forces d'atracció entre els grups -R de diferents cadenes. només l'adquireixen algunes proteïnes com l'hemoglobina o els anticossos.

4.1.2 Propietats de les proteïnes: desnaturalització: pèrdua de l'estructura secundària, terciària i quaternària (no la primaria) de la proteïna que comporta una pèrdua de la seva funció degut a alteracions en el medi (canvis de pH, de temperatura…). pot ser reversible si el canvi no és molt extrem i dura poc, o irreversible. 22 especificitat: cada proteïna té una seqüència única d'aminoàcids que condiciona la resta d'estructures (secundària, terciària i quaternària) i, per tant, condiciona la funció final que tindrà la proteïna. solubilitat: depèn dels grups -R que quedin cap a fora (si són grups polars serà soluble).

generalment les globulars són més solubles en aigua i les fibrilars solen ser insolubles. capacitat amortiguadora del pH: gràcies al seu comportament amfòter. exercici: indica quines característiques ha de tenir una proteïna per ser soluble en aigua. ha de ser una proteïna que al plegar-se tingui els grups -R de naturalesa hidrofílica o polar dels seus aminoàcids orientats cap a l'exterior perquè puguin interaccionar amb l'aigua. 4.1.3 Classificació de les proteïnes: holoproteïnes: formades exclusivament per aminoàcids. poden ser: globulars: més esfèriques, solubles en aigua (grup polar cap a fora) i amb funcions relacionades amb l'activitat cel·lular (catalítiques o enzimàtiques).

exemples: globulines i actina. fibroses: més aplanades, insolubles en aigua i amb funció estructural o protectora. exemples: miosina (contracció muscular), col·lagen (pell) i queratina (cabell). heteroproteïnes: formades per aminoàcids i un grup prostètic (molècula no proteica). depenent d'aquest grup existeixen diferents heteroproteïnes: cromoproteïnes: + pigment. exemple: hemoglobina. nucleoproteïnes: + un àcid nucleic. exemple: proteïnes associades al ARN. glicoproteïnes: + un glúcid. exemple: immunoglobulines. fosfoproteïnes: + un grup àcid fosfòric. exemple: caseïna. lipoproteïnes: + un lípid. exemple: LDL (proteïnes de baixa densitat), HDL (proteïnes d'alta densitat).

4.1.3 Funcions de les proteïnes: funció catalítica o enzimàtica: funció principal. intervenen en reaccions metabòliques. hi ha de diversos tipus (hidrolases, ilases, transferases, isomerases…). 23 funció estructural: protecció i suport. funció típica de proteïnes fibrilars. exemples: histones (en cromosomes), tubulina (en els microtúbuls), col·lagen (pell), elastina (vasos sanguinis), queratina (ungles, cabell, plomes…). funció defensiva o immunitària: exemples: anticossos, immunoglobulines. funció reguladora o hormonal: coordinen processos bioquímics. exemples: insulina i glucagó que regulen el metabolisme de la glucosa.

funció de transport: com les lipoproteïnes del plasma sanguini que transportan lípidos o la hemoglobina que transporta oxigen en sang. funció homeostàtica: regulen el grau de salinitat, d'acidesa (pel seu caràcter amfòter) o de concentració del medi: com la trombina o el fibrinogen, que mantenen la homeòstasi de la sang en la coagulació. funció de moviment o contracció: permeten el desplaçament o canvi de forma, com l'actina i la miosina (contracció muscular) o la flagelina (en espermatozoides). funció de reserva energètica i nutrició: exemple: ovoalbúmina, caseïna. funció de reconeixement cel·lular: com les proteïnes de membrana (receptors de membrana que reconeixen senyals químiques).

4.3 Enzims: 4.2.1 Actuació dels enzims: biomolècules proteiques amb funció biocatalítica. augmenten la velocitat de les reaccions bioquímiques (metabòliques) disminuint l'energia d'activació d'aquestes. no poden variar ni ΔH (entalpia) ni ΔG (energia de gibbs). no es consumeixen (no són reactives), sinó que a l'acabar el procés s'alliberen i poden tornar-se a utilitzar. es manté la seva concentració. 4.2.2 Composició dels enzims: estan formades per una part proteica (apoenzima) i una no proteica (cofactor enzimàtic o coenzim). tenen un centre actiu, que és la zona d'unió específica al substrat (reactiu), ja que tenen una configuració complementària al substrat (model de "clau-pany").

part no proteica: cofactor enzimàtic: de naturalesa inorgànica. són cations metàl·lics (ex: Fe). 24 coenzim: de naturalesa orgànica. són molècules orgàniques com NAD+, NADP+, CoA… 4.2.3 Tipus d'enzims: hidrolases: actuen en reaccions de hidròlisi (trencament d'enllaços per addició d'aigua). liases: trencament d'enllaços sense addició d'aigua. transferases: transfereixen radicals o grups funcionals d'unes molécules a altres. isomerases: formen isòmers de molècules. oxidoreductases: participen en reaccions redox (oxidació-reducció). sintetases o ligases: formen enllaços gastant energia en forma d'ATP.

4.2.3 Mecanisme d'actuació dels enzims: el substrat i l'enzim s'uneixen de forma específica formant complexes E-S (enzim-substrat). una vegada format la reacció és catalitzada per l'enzim (ex: hidròlisi). a l'acabar la reacció s'alliberen els productes formats i l'enzim torna a quedar lliure. l'enzim disminueix l'energia d'activació (energia necessària per que els substrats formin els productes). no varien la termodinàmica. tant si es tracta d'un procés exergònic com d'un procés endergònic: procés exergònic: a partir de molècules complexes es formen molècules senzilles. per tant, en el procés s'allibera energia.

procés endergònic (endotèrmic): a partir de molècules senzilles es formen molècules més complexes. per tant, el procés requereix absorció d'energia. 4.2.3.1 Corba de saturació: l'enzim augmenta la velocitat del procés fins a un punt de saturació, on arriba a la velocitat màxima del procés que ja no augmenta encara que s'augmenti la concentració de substrat (reactiu). 25 en aquest punt tots els enzims estan ocupats per molècules de substrat i no hi ha centres actius lliures.

4.2.3.2 Regulació de l'activitat enzimàtica: factors dels que depèn l'actuació enzimàtica: concentració de substrat: l'augment de la concentració de substrat augmenta la velocitat del procés fins a arribar a la velocitat màxima que s'arriba amb el punt de saturació. pH: cada enzim té un rang de pH òptim on la seva activitat és màxima. fora d'aquest rang la velocitat disminueix perquè es dificulta la unió E-S. inclús pH extrems podrien desnaturalitzar l'enzim i aquest perdria la seva funció. temperatura: la temperatura òptima per l'acció enzimàtica és de 37ºC. a una temperatura de 25ªC es ralenteix la reacció i s'allibera poc producte.

per sobre dels 60ºC es produeix la desnaturalització i inactivitat de l'enzim. inhibidors enzimàtics: substàncies que anul·len o disminueixen l'activitat enzimàtica. hi ha diversos tipus d'inhibició. 4.2.3.3 Inhibició enzimàtica: inhibició irreversible: s'estableixen enllaços covalents entre l'enzim i l'inhibidor impedint l'actuació de l'enzim. l'enzim queda irrecuperable. sol passar amb els verins. inhibició reversible: s'estableixen interaccions dèbils (força intermolecular) entre enzim i inhibidor pel que es poden tornar a separar. hi ha dos tipus: reversible competitiva: l'inhibidor i el substrat competeixen pel centre actiu de l'enzim perquè són similars estructuralment.

reversible no competitiva: l'inhibidor és diferent estructuralment al substrat, pel que s'uneix a un altre lloc de l'enzim diferent al centre actiu, però aquesta unió canvia la conformació del centre actiu fent que el substrat no pugui unir-se. monòmer aminoàcid (20 tipus, 8 essencials) funcions enzimàtica, estructural, transport, hormonal, contràctil, defensa, homeostàtica. unió enllaç peptídic (-CO-NH-) estructures 1ª, 2ª, 3ª, 4ª 26 1.5 ÀCIDS NUCLEICS són biomolècules formades per nucleòtids. estructura química: els àcids nucleics, com l'ADN i l'ARN, estan formats per unitats anomenades nucleòtids. cada nucleòtid està format per: - un sucre (desoxiribosa en l'ADN, ribosa en l'ARN).

- una base nitrogenada (adenina, timina, citosina, guanina en l'ADN; adenina, uracil, citosina i guanina en l'ARN). - un grup fosfat. funció: l'ADN conté la informació genètica que dirigeix totes les funcions cel·lulars, mentre que l'ARN actua com a missatger i té un paper clau en la síntesi de proteïnes. 5.1: Nucleòtids: 4.1.2 Components dels nucleòtids: monòmers que formen els àcids nucleics. estan formats per una base nitrogenada: cicles/anells de N (A, T, G, C, U), una aldopentosa: glúcid (ribosa: dos -OH o desoxiribosa: forma desoxigenada, només un -OH) i una molècula d'àcid fosfòric (H3Po4): grup fosfat. el conjunt de base nitrogenada + pentosa s'anomena nucleòsid.

4.1.3 Bases nitrogenades: púriques: derivades de la purina: cicle de 6 unit a un cicle de 5. son l'adenina (A) i la guanina (G). pirimidíniques: derivades de la pirimidina: cicle de 6. son la timina (T), l'uracil (U) i la citosina (C). en ADN: A, T, C, G en ARN: A, T, C, U 27 4.1.4 Enllaços entre els seus components: base nitrogenada + pentosa: la base nitrogenada s'uneix per N1 (base pirimidínica) o N9 (base púrica): (N abaix a la dreta) al C1 de la pentosa (C a la dreta de O). aquest enllaç és N-glicosídic i es forma per la unió del grup -OH de la pentosa i el grup -NH2 de la base nitrogenada alliberant una molècula d'aigua.

pentosa + àcid fosfòric: l'àcid fosfòric s'uneix al C5 de la pentosa. aquest enllaç és de tipus èster i es forma entre un -OH de l'àcid fosfòric i el -OH de la pentosa alliberant una molècula d'aigua. enllaç fosfodièster o nucleotídic: enllaç mitjançant el qual s'uneixen els nucleòtids per formar àcids nucleics. es dona entre el -OH del grup fosfat unit al C5 de la pentos i el -OH del C3 de la pentosa d'un altre nucleòtid. és un enllaç 5' 3' on hi ha pèrdua d'una molècula d'aigua. exercici: en què es diferencien un nucleòtid i un nucleòsid?

indica el tipus d'enllaç present en a) la unió entre una base nitrogenada amb una pentosa; b) una pentosa amb un grup fosfat; c) enllaç present entre dos nucleòtids. el nucleòsid és la unió de pentosa + base nitrogenada i el nucleòtid és el nucleòsid + un grup fosfat. a) enllaç N-glicosídic b) enllaç èster c) enllaç fosfodièster o nucleotídic 28 4.1.5 Funcions dels nucleòtids: estructural: formen part dels àcids nucleics, dels cromosomes i dels ribosomes. energètica: són molècules transportadores d'energia com l'ATP, GTP, UTP… i que participen en reaccions de transferència d'energia. l'energia es troba continguda a l'enllaç del ADP amb el tercer grup fosfat.

aquest enllaç es forma per emmagatzemar l'energia (formació d'ATP), i s'hidrolitza per alliberar aquella energia i que pugui ser utilitzada per la cèl·lula per diversos procesos. per tant, es tracta d'una reacció reversible. coenzimàtica: intervenen en processos redox i actuen com coenzims dels enzims hidrogenases. són per exemple la CoA, FMN, FAD, NAD+, NADP+...transmeten electrons i protons entre molècules per fer possibles les reaccions d'oxidació/reducció. missatgers químics: s'encarreguen de desencadenar respostes cel·lulars, com l'AMP cíclic, que participa en la resposta cel·lular a diverses hormones.

5.2 L'ADN: és un polinucleòtid generalment bicatenari format per desoxirriboses (pentosa); A, G, C, T (bases nitrogenades) i grups fosfat. porta, emmagatzema, conserva i transmet la informació genètica. 5.2.1 Estructura de L'ADN: al igual que en les proteïnes, l'ADN té diferents nivells estructurals: estructura primària: seqüència de desoxirribonucleòtids en sentit C5' C3'. estructura secundària: la més important. és l'estructura de doble hèlix del model de l'ADN de watson i crick.

"l'ADN té una estructura en forma d'escala de cargol, on els esglaons serien les bases nitrogenades, interaccionant de forma complementària dos a dos mitjançant ponts d'hidrogen; i la 29 barana de l'escala estaria formada per les pentoses i pels grups fosfat cap a fora de l'estructura". té les següents característiques: dextrògira: les dues cadenes estan enrotllades cap a la dreta. coaxial: les cadenes estan enrotllades al voltant d'un eix imaginari central. enrotllament plectonèmic: separar les dues cadenes requereix una energia molt alta, ja que s'ha de desenrotllar tot el doble hèlix. antiparal·leles: estan orientades al revés. una en sentit 3' 5' i l'altra 5' 3.

les cadenes són complementàries: les bases nitrogenades s'atrauen de forma complementària A amb T i G amb C. les primeres s'uneixen mitjançant dos ponts d'hidrogen i les segones mitjançant tres ponts d'hidrogen. entre cadenes compleixen les regles de chargaff: quantitat d'A = quantitat de T quantitat de G = quantitat de C la proporció de bases púriques i pirimidíniques és igual: ( + + ) = 1 estructura terciària: superenrotllament de l'estructura secundària de l'ADN: 1. formació de cromatina collaret de perles (nucleosomes). histones afavoreixen aquest plegament. 2. fibres de cromatina. 3. màxima compactació cromosoma en metafase.

30 5.3 L'ARN: és un polinucleòtid generalment monocatenari format per riboses (pentosa); A, G, C, U (bases nitrogenades) i grups fosfats. intervé en els processos de transcripció o traducció de la informació genètica. hi ha diferents tipus d'ARN depenent de la seva funció: ARN missatger (ARNm): és monocatenari i és sintetitzat al nucli i exportat al citoplasma per dur a terme la seva funció, que és transferir la informació genètica al ribosoma. es una copia de la cadena codificant d'ADN que es sintetitza i es degrada a gran velocitat una vegada ha estat traduïda (temps de vida curt). ARN de transferència (ARNt): és monocatenari, encara que té zones d'aparellament intern.

es sintetitza al nucli i s'exporta al citoplasma per mediar el procés de traducció afegint als codons d'ARNm els aminoàcids corresponents per sintetitzar proteïnes. ARN ribosòmic (ARNr): és monocatenari, encara que té zones d'aparellament intern. es troba associat a proteïnes i la seva funció és estructural (forma els ribosomes), pel que es troba en gran quantitat dins de la cèl·lula.

monòmer nucleòtid (pentosa + fosfat + base nitrogenada) ADN doble hèlix, A-T, G-C, desoxirribosa ARN monocatenari, ribosa, U en lloc de T funcions emmagatzemar i expressar informació genètica unió enllaç fosfodièster (3' 5') 31 2 REPÀS DE LA.CLASSIFICACIÓ DE LES BIOMOLÈCULES SEGONS LES FUNCIONS BIOLÒGIQUES: les biomolècules són els components fonamentals de tots els organismes vius.

a més de la seva classificació basada en la seva estructura química, també es poden classificar segons les funcions biològiques generals que exerceixen: 2.1 FUNCIÓ ENERGÈTICA: les biomolècules que proporcionen energia ràpida o l'emmagatzemen per a un ús futur pertanyen a aquesta categoria: glúcids: són la principal font d'energia ràpida per a la majoria de les cèl·lules. la glucosa, per exemple, es descompon durant la respiració cel·lular per produir ATP, la moneda energètica de la cèl·lula. lípids: actuen com a reserva d'energia a llarg termini. un gram de lípid emmagatzema més del doble d'energia que un gram de glúcid.

2.2 FUNCIÓ ESTRUCTURAL: aquestes biomolècules són components fonamentals de les estructures cel·lulars i dels teixits: proteïnes (pròtids): algunes proteïnes, com la queratina i el col·lagen, tenen funcions estructurals, formant part dels cabells, ungles, pell i ossos. lípids: els fosfolípids formen la bicapa lipídica de les mebranes cel·lulars, proporcionant una barrera selectiva entre l'interior i l'exterior de la cèl·lula.

2.3 FUNCIÓ REGULADORA: aquestes biomolècules estan involucrades en la regulació i el control de processos biològics: proteïnes (pròtids): moltes hormones són proteïnes que actuen com a missatgers químics, regulant processos com el creixement, el metabolisme i la reproducció. els enzims, que són proteïnes, catalitzen i regulen les reaccions químiques dins de la cèl·lula. lípids (esteroides): les hormones esteroides, com el cortisol, estrògens, testosterona i altres, actuen com a missatgers químics que regulen una varietat de funcions en l'organisme, des del metabolisme fins a la resposta inmunitària i el desenvolupament sexual.

2.3 FUNCIÓ PORTADORA D'INFORMACIÓ GENÈTICA: aquestes biomolècules contenen la informació genètica que determina les característiques d'un organisme i com es desenvolupa i funciona: àcids nucleics: l'ADN conté la informació genètica hereditària que dirigeix totes les funcions cel·lulars. l'ARN actua com a missatger, portant la informació de l'ADN als ribosomes per a la síntesi de proteïnes. 32 3 PRÓTIDS: els pròtids són biomolècules orgàniques. estan formats per carboni, hidrogen, oxígen i nitrogen. en ocasions apareixen el fòsfor i el sofre. aquest grup està compost per tres tipus de molècules, que es classifiquen depenent de la seva mida: aminoàcids, pèptids i proteïnes.

3.1 aminoàcids: són molècules petites, monòmers (unitats bàsiques) dels pèptids i les proteïnes. són cristal·lins5 , casi tots dolços y presenten isometria6 , ja que tenen un carboni unit a quatre radicals diferents (excepció: glicocola). es tracta d'un carboni asimètric. un d'aquest radicals és un grup àcid (grup carboxil -COOH) i l'altre és bàsic (grup amino -NH2). el tercer es un hidrogen (H) i el quart és un radical (grup R), característic de cada aminoàcid. els radicals (grup R) donen a l'aminoàcid unes característiques pròpies. per això, aquests radicals s'utilitzen com a criteri de classificació dels aminoàcids.

isometria: al contenir un carboni asimètric, els aminoàcids tenen isometria. existeix una forma D i una forma D: isometria D tenen en projecció lineal, el grup amino (-NH2) cap a la dreta del carboni asimètric. isometria L presenta el grup amino (-NH2) a l'esquerra del carboni asimètric. 3.1.1 propietats químiques: els aminoàcids presenten càrregues elèctriques. poden captar o cedir protons al medi, depenent del pH de la dissolució en la que es trobin: si la dissolució és ácida, els aminoàcids capten protons i es comporten com una base. si la dissolució és bàsica, els aminoàcids cedeixen protons i es comporten com un àcid. al tenir aquest comportament, es diu que els aminoàcids són amfòters.

punt isoelèctric: valor de pH al que el aminoàcid presenta una càrrega neta igual a 0. 6 diferents poden tenir la mateixa forma química, però presentar una disposició diferent dels àtoms en l'espai L I D. 5 formen cristalls en estat pur i sòlid. 33 3.2 les proteïnes i els pèptids: els pèptids i les proteïnes es formen per la unió d'aminoàcids, mitjançant un enllaç peptídic. 3.2.1 enllaç peptídic: aquest enllaç s'estableix entre el grup carboxil (-COOH) del primer aminoàcid i el grup amino (NH2) del segon aminoàcid. la característica principal d'aquest enllaç radica en que no permet el gir dels elements units per ell, pel que és un enllaç rígid.

la rigidesa d'aquest enllaç es deu a que els electrons del doble enllaç, que té el carboni del grup carboxil amb l'oxigen, es mobilitza cap a la unió entre el carboni carboxil i el nitrogen del grup amino. 3.2.2 els pèptids: els pèptids són molècules formades per aminoàcids units per enllaç peptídic. el nº d'aminoàcids pot oscilar entre dos i cent (cadenes curtes); més de cent aminoàcids es considera una proteïna. inclús, si el nº és menor de cent, però el pes molecular és major de 5.000 daltons, també seria una proteïna. exemples: insulina, glucagó, oxitocina i vasopresina. 3.2.3 les proteïnes: les proteïnes son molècules formades per aminoàcids units per enllaç peptídic.

el nº d'aminoàcids sol ser superior a cent i el pes molecular superior als 5.000 daltons. l'alternança entre els enllaços rígids (enllaços peptídics) i els enllaços mòbils (enllaços interaminoàcids) fa que aquestes molècules adquireixin una estructura bastant complexa. les proteïnes compleixen moltes i variades funcions en els éssers vius. 34 4. PROTEÏNES: CARACTERÍSTIQUES QUÍMIQUES, ESTRUCTURA I FUNCIÓ BIOLÒGICA: les proteïnes són macromolècules essencials per a la vida, amb una gran varietat de funcions dins les cèl·lules i els organismes. la seva funció està estretament relacionada amb la seva estructura.

4.1 composició química de les proteïnes: les proteïnes estan formades per unitats més petites anomenades aminoàcids. hi ha 20 aminoàcids diferents (8 essencials) que poden formar part de les proteïnes. cada aminoàcid està format per: un grup amino (-NH2) un grup carboxil (-COOH) una cadena lateral o grup R varia entre els diferents aminoàcids quan dos aminoàcids s'uneixen mitjançant una reacció de condensació, formen un enllaç peptídic i donen lloc a un dímer anomenat dipèptid. a mesura que més aminoàcids s'afegeixen, es forma un polipèptid. 3.2 estructura de les proteïnes: les proteïnes són macromolècules complexes amb una estructura específica que determina la seva funció.

la seva estructura es pot descriure en quatre nivells diferents, cadascun dels quals aporta una capa addicional de complexitat i especificitat. 3.2.1 estructura primària: definició: és la seqüència lineal d'aminoàcids en una cadena polipeptídica, determinada per la informació genètica continguda en el DNA. l'enllaç peptídic és el tipus d'enllaç químic que s'estableix entre dos aminoàcids quan el grup carboxil (-COOH) d'un aminoàcid reacciona amb el grup amino (-NH2) de l'altre, alliberant una molècula d'aigua i formant un enllaç covalent. aquest enllaç és fonamental per a la formació de proteïnes.

quan els aminoàcids formen un enllaç peptídic, perden el seu caràcter amfòter7 en els grups funcional implicats en l'enllaç. això també afectar el punt isoelèctric (pI) de la cadena polipeptídica resultant, ja que el nombre i tipus d'àtoms amb càrrega es modifiquen, fent que la molècula tingui un nou valor pI diferent dels aminoàcids individuals. pI (punt isoelèctric): valor de pH on una molècula té una càrrega neta de zero. 7 capacitat d'una substància química per reaccionar ja sigui com a àcid o com a base un aminoàcid pot actuar com a àcid o com a base.

35 importància: la seqüència d'aminoàcids determina la identitat de la proteïna i proporciona la base per als nivells d'estructura superiors. qualsevol canvi en aquesta seqüència pot afectar la funció de la proteïna. explicació: quan els aminoàcids formen un enllaç peptídic, el grup amino (-NH2) d'un aminoàcid i el grup carboxil (-COOH) d'un altre reaccionen i deixen d'estar disponibles per ionitzar-se. per això, aquests grups perden el seu caràcter amfòter. com a conseqüència, disminueix el nombre de grups amb càrrega de la molècula i canvia la seva càrrega global.

això fa que el punt isoelèctric (pI), és a dir, el pH al qual la molècula presenta càrrega neta zero, sigui diferent del dels aminoàcids lliures. enllaç peptídic: és un enllaç covalent8 que es forma entre el grup carboxil (-COOH) d'un aminoàcid i el grup amino (-NH ) d'un altre, amb alliberament d'una molècula d'aigua (reacció de condensació). aquest enllaç permet unir els aminoàcids per formar cadenes polipeptídiques. en formar-se, els grups amino i carboxil implicats deixen de poder ionitzar-se, de manera que perden el seu caràcter amfòter.

com a conseqüència, es modifica la càrrega global de la cadena polipeptídica i el seu punt isoelèctric (pI), que és el pH al qual la molècula presenta càrrega neta zero. 3.2.2 estructura secundària: definició: l'estructura secundària de les proteïnes es refereix al plegament local de la cadena polipeptídica en estructures regulars. aquestes estructures són el resultat de les interaccions entre els grups carboxil (-COOH) i amino (-NH2) de la cadena principal. hi ha dues estructures secundàries principals: hèlix alfa: descripció: en aquesta estructura, la cadena polipeptídica es gira al voltant d'un eix imaginari, formant una estructura en espiral.

cada torn d'hèlix conté aproximadament 3,6 aminoàcids. interaccions: els enllaços d'hidrogen entre el grup carboxil (-COOH) i el grup amino (-NH2) d'un altre aminoàcid situat quatre posicions més endavant en la cadena són responsables de mantenir junta l'estructura en espiral. importància: l'hèlix alfa proporciona flexibilitat i elasticitat a les proteïnes. és comú en proteïnes que travessen membranes cel·lulars, ja que les seves propietats hidrofòbiques permeten la interacció amb la bicapa lipídica (feta de fosfolípids) de la membrana cel·lular. fulla beta plegada: descripció: les cadenes polipeptídiques es disposen paral·lelament o antiparal·lelament en làmines planes.

aquestes làmines estan estabilitzades 8 És un tipus d'enllaç químic en què dos àtoms comparteixen un o més parells d'electrons per assolir una configuració més estable. És un enllaç fort que manté units els àtoms dins d'una molècula. 36 per enllaços d'hidrogen entre els grups carboxil (-COOH) i amino (-NH2) de cadenes polipeptídiques adjacents. interaccions: els enllaços d'hidrogen entre els grups carboxil (-COOH) i amino (-NH2) de cadenes polipeptídiques adjacents són responsables de mantenir junta l'estructura de la fulla beta. importància: les fulles beta proporcionen resistència i estabilitat a les proteïnes. també poden formar canals o porus en algunes proteïnes de membrana.

a més d'aquestes dues estructures principals, hi ha altres estructures secundàries menys comunes, com els girs o les voltes, que permeten la transició entre regions d'hèlix alfa i fulla beta en la proteïna. explicació: l'estructura secundària és el plegament local de la cadena polipeptídica en estructures regulars, estabilitzat per enllaços d'hidrogen entre els grups carbonil (C=O) i amino (N-H) de l'esquelet de la cadena9 . hèlix α (alfa): la…