Ejercicio Segunda Pregunta - Opción 2B · Biología PAU País Vasco Ordinaria 2025

Tema: Proteínas, enzimas y vitaminas · Del examen Ordinaria (2025)

Enunciado

SEGUNDA PREGUNTA (2,5 puntos). BIOMOLÉCULAS

Responde únicamente a una de las dos opciones planteadas, 2A ó 2B.

Opción 2B

Los enzimas son moléculas catalizadoras de las reacciones químicas. En relación con estas biomoléculas:

a)

Indicar dos características esenciales de los enzimas. (0,5 p.)

b)

Definir apoenzima y holoenzima. (0,5 p.)

c)

Definir qué es el centro activo de un enzima. ¿Qué tipo de fuerzas o enlaces intervienen en la unión enzima-sustrato? (0,75 p.)

d)

De acuerdo con la figura, ¿Cuál de los dos enzimas (E1E_1 o E2E_2) presenta mayor afinidad por el sustrato? Razona tu respuesta. (0,75 p.)

E1E_1

E2E_2

Enunciado: Ejercicio Segunda Pregunta - Opción 2B · Biología PAU País Vasco Ordinaria 2025

Solución

Según los criterios oficiales de corrección

a) Indicar dos características esenciales de los enzimas.

Solución: Los enzimas son altamente específicos para el sustrato que unen y para la reacción química que catalizan. Aceleran las reacciones químicas disminuyendo la energía de activación. Son de naturaleza proteica y son suficientes en cantidades muy pequeñas.

b) Definir apoenzima y holoenzima.

Solución: Apoenzima: la parte proteica inactiva del enzima. Holoenzima: el enzima activo formado por la apoenzima unida a su cofactor o coenzima.

c) Definir qué es el centro activo de un enzima. ¿Qué tipo de fuerzas o enlaces intervienen en la unión enzima-sustrato?

Solución: El centro activo es la región del enzima donde se une el sustrato formándose el complejo E-S y donde tiene lugar la reacción que transforma el sustrato en producto. Las fuerzas implicadas incluyen enlaces de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas y fuerzas electrostáticas.

d) De acuerdo con la figura, ¿Cuál de los dos enzimas (E1E_1 o E2E_2) presenta mayor afinidad por el sustrato?

Solución: E1

d) Razona tu respuesta (mayor afinidad por el sustrato)

Solución: La enzima E1 (representada en azul) presenta mayor afinidad por el sustrato en comparación con la enzima E2 (representada en rojo). Esto se deduce al observar que E1 alcanza la mitad de su velocidad máxima con una concentración de sustrato más baja en comparación con E2. (La afinidad de una enzima por su sustrato está inversamente relacionada con el valor de la constante de Michaelis-Menten (Km), que es la concentración de sustrato necesaria para alcanzar el 50% de la velocidad máxima. Dado que la curva azul (E1) muestra este punto a una concentración más baja de sustrato, su Km es menor, lo que indica mayor afinidad.)

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