Qüestionaris d'Avaluació: Enzimologia Bàsica i Cinètica Enzimàtica

1. Preguntes 1-8. Fonaments i classificació enzimàtica

Indiqueu la resposta correcta o el valor de veritat per a cadascuna de les afirmacions següents:

a.

Un katal correspon a la quantitat d'enzim que transforma un mol de substrat per minut. (V/F)

V

F

b.

L'arquitectura del centre actiu d'un enzim inclou tant el centre de fixació com el centre catalític. (Veritat/Fals)

Veritat

Fals

c.

En una catàlisi àcid-base concertada té lloc una transferència simultània de protons entre grups de l'enzim i el substrat. (Veritat/Fals)

Veritat

Fals

d.

L'acció dels biocatalitzadors aconsegueix desplaçar l'equilibri termodinàmic afavorint la síntesi de producte. (V/F)

V

F

e.

Les liases s'encarreguen de catalitzar la hidròlisi d'enllaços carboni-carboni mitjançant el consum energètic d'ATP. (Veritat/Fals)

Veritat

Fals

f.

Trieu l'opció més encertada. Quins dels següents atributs són propis dels enzims i justifiquen el seu paper biològic vital?

.

g.

La fracció de naturalesa no proteica present en un holoenzim s'anomena cofactor. (V/F)

V

F

h.

La classe de les liases comprèn enzims que catalitzen la ruptura d'enllaços covalents sense incorporar molècules d'aigua en el procés. (Veritat/Fals)

Veritat

Fals

2. Preguntes 9-16. Estructura, cofactors i especificitat

Responeu a les qüestions següents seleccionant l'opció correcta o indicant veritat/fals:

a.

Com a conseqüència directa de la desnaturalització proteica d'un enzim:

.

2. Preguntes 9-16. Estructura, cofactors i especificitat

Responeu a les qüestions següents seleccionant l'opció correcta o indicant veritat/fals:

b.

La totalitat dels enzims que empren la hidròlisi de l'ATP en les seves reaccions s'adscriuen a la classe de les transferases. (Veritat/Fals)

Veritat

Fals

c.

Un metal·loenzim és aquell complex enzimàtic encarregat de formar un enllaç covalent entre el seu substrat i un ió metàl·lic. (Veritat/Fals)

Veritat

Fals

d.

Assenyaleu l'opció més correcta. Es defineixen com a residus essencials d'un enzim aquells aminoàcids que participen en:

.

e.

Un procés amb un increment d'energia lliure de Gibbs ($\Delta G$) extraordinàriament negatiu arribarà més de pressa a l'equilibri que un altre procés amb un $\Delta G$ proper a zero. (V/F)

V

F

f.

Un holoenzim consisteix en l'associació de la fracció proteica (apoenzim) juntament amb la fracció no proteica (cofactor). (V/F)

V

F

g.

Els enzims pertanyents a la classe 4 (liases) poden catalitzar la formació d'enllaços covalents sense la intervenció energètica de l'ATP. (Veritat/Fals)

Veritat

Fals

h.

Les serina proteases es denominen així perquè la seva funció exclusiva és trencar l'enllaç peptídic establert entre un residu de serina i un altre aminoàcid. (Veritat/Fals)

Veritat

Fals

3. Preguntes 17-22. Tríada catalítica i termodinàmica

Avalueu cadascun dels enunciats i trieu la resposta correcta:

a.

El model de pany i clau, que postula una complementarietat rígida i preexistent entre el centre actiu i el substrat, constitueix la descripció actual més acceptada de la interacció enzim-substrat.

Veritat

Fals

b.

La tríada catalítica característica del centre actiu de les serina proteases està constituïda pels aminoàcids:

.

c.

Tenint en compte la reacció que catalitza, l'enzim tripsina podria tenir la numeració 3.X.X.X, PERQUÈ es tracta d'una hidrolasa.

.

d.

Assenyaleu la resposta més encertada. Al llarg de la catàlisi d'una reacció, un enzim NO ocasiona cap alteració en:

.

e.

En un holoenzim, es defineix grup prostètic com:

.

f.

L'extraordinari increment de velocitat que assoleixen els enzims prové de l'energia alliberada en establir múltiples interaccions febles amb el substrat en l'estat de transició (energia de fixació).

Veritat

Fals

4 Preguntes 23-28. Mesura d'activitat i centre actiu

Contesteu a les següents qüestions relacionades amb l'activitat enzimàtica i l'estat de transició:

a.

Trieu la resposta més correcta en relació amb les mesures d'activitat catalítica:

.

b.

Es denominen abzims aquells anticossos dotats de capacitat catalítica. (Veritat/Fals)

Veritat

Fals

c.

Un grup prostètic es correspon amb un cofactor inorgànic unit a l'holoenzim. (Veritat/Fals)

Veritat

Fals

d.

Els biocatalitzadors actuen:

.

e.

El paradigma vigent de l'activitat enzimàtica assumeix que la màxima complementarietat i interacció entre enzim i substrat s'assoleix quan aquest darrer arriba a l'estat de transició. (Veritat/Fals)

Veritat

Fals

f.

El centre actiu d'un enzim se situa típicament en l'extrem amino terminal de la cadena polipeptídica, PERQUÈ el seu objectiu bàsic consisteix a unir el substrat de manera covalent a través del grup amino terminal lliure.

.

5. Preguntes 29-35. Estratègies catalítiques i models d'unió

Determineu l'opció o el valor de certesa correcte per a cada apartat:

a.

En referència al mecanisme de catàlisi covalent, escolliu l'afirmació correcta:

b.

El reconeixement i unió del substrat a la cavitat del centre actiu comporta sempre la creació d'enllaços de tipus covalent.

Veritat

Fals

c.

La intervenció d'un biocatalitzador comporta una reducció de l'energia d'activació necessària per assolir l'estat de transició.

Veritat

Fals

d.

Un increment en el valor de l'energia lliure d'activació d'una reacció condueix a una disminució de la seva velocitat.

Veritat

Fals

e.

La reacció $\text{Proteïna} + \text{ATP} \longrightarrow \text{Proteïna-ADP} + \text{P}_i$ és catalitzada per un enzim de la classe:

f.

Marqueu la resposta més correcta. Entre els diversos factors que intervenen facilitant la catàlisi enzimàtica s'hi troben:

g.

El model d'ajust o encaix induït és actualment el més acceptat, i planteja que durant el reconeixement mutu es produeixen canvis conformacionals tant en l'enzim com en l'estructura del substrat.

Veritat

Fals

6. Preguntes 36-42. Cinètica enzimàtica bàsica i regulació

Responeu a les qüestions següents sobre cinètica michaeliana i regulació de l'activitat:

a.

La constant de Michaelis ($K_m$) ens indica cinèticament:

c.

El coeficient que defineix la màxima eficiència catalítica d'un enzim ve donat pel quocient:

d.

En quines unitats físiques s'expressa el nombre de recanvi o constant catalítica ($k_{cat}$)?

g.

El valor de la constant $K_m$ d'un enzim és absolutament independent de la naturalesa del substrat sobre el qual actua. (Veritat/Fals)

Veritat

Fals

6. Preguntes 36-42. Cinètica enzimàtica bàsica i regulació

Responeu a les qüestions següents sobre cinètica michaeliana i regulació de l'activitat:

b.

El mecanisme de regulació enzimàtica basat en la FOSFORILACIÓ de residus proteics és:

e.

Assenyaleu la resposta més encertada. Els anomenats enzims INDUÏBLES solen:

f.

Quins dels següents representen mecanismes habituals de control de l'activitat enzimàtica a la cèl·lula?

7 Preguntes 43-48. Mecanismes de reacció, recanvi i al·losterisme

Trieu l'opció correcta o falsa segons es demani per a cada cas:

b.

En relació amb la constant $K_m$ present a l'equació de Michaelis-Menten:

.

c.

El nombre de recanvi ($k_{\mathrm{cat}}$) és un paràmetre d'activitat enzimàtica que únicament pot determinar-se si es disposa de la concentració molar exacta de l'enzim. (V/F)

e.

Si el nombre de recanvi de l'enzim acetilcolinesterasa és de $25.000\text{ s}^{-1}$, això indica que:

.

7 Preguntes 43-48. Mecanismes de reacció, recanvi i al·losterisme

Trieu l'opció correcta o falsa segons es demani per a cada cas:

d.

Pel que fa a les reaccions bisubstrat de doble desplaçament:

7 Preguntes 43-48. Mecanismes de reacció, recanvi i al·losterisme

Trieu l'opció correcta o falsa segons es demani per a cada cas:

a.

Assenyaleu la descripció MÉS adequada pel que fa a la inhibició per retroalimentació (o feedback):

f.

Marqueu l'afirmació FALSA sobre els efectes homotròpics i heterotròpics en la regulació d'enzims al·lostèrics:

8. Preguntes 49-55. Tipus d'inhibició i equació de Michaelis-Menten

Avalueu les característiques cinètiques següents i assenyaleu l'opció o certesa adequada:

a.

Un inhibidor no competitiu pur es distingeix perquè:

b.

Els inhibidors competitius exhibeixen generalment una estructura tridimensional molt semblant a la del substrat fisiològic de l'enzim. (V/F)

V

F

g.

En afegir un inhibidor no competitiu a una reacció enzimàtica:

8. Preguntes 49-55. Tipus d'inhibició i equació de Michaelis-Menten

Avalueu les característiques cinètiques següents i assenyaleu l'opció o certesa adequada:

c.

La velocitat màxima d'una reacció ($V_{\text{màx}}$) s'assoleix quan la concentració de substrat iguala exactament la concentració molar d'enzim. (V/F)

V

F

d.

Assenyaleu l'opció més correcta. La velocitat inicial ($v_0$) d'un procés enzimàtic depèn de:

f.

L'equació de Michaelis-Menten descriu matemàticament com varia la velocitat inicial en funció de la concentració de substrat en una catàlisi enzimàtica. (V/F)

V

F

8. Preguntes 49-55. Tipus d'inhibició i equació de Michaelis-Menten

Avalueu les característiques cinètiques següents i assenyaleu l'opció o certesa adequada:

e.

L'existència de cooperativitat positiva requereix obligatòriament que l'enzim estigui constituït per més d'una subunitat (estructura oligomèrica). (V/F)

V

F

Preguntes 56-62. Representació de Lineweaver-Burk i inhibició acompetitiva

Trieu l'opció pertinent o contesteu cert/fals per a cada afirmació:

a.

Pel que fa als ordres cinètics en les reaccions enzimàtiques:

b.

La velocitat màxima ($V_{\text{màx}}$) d'una reacció enzimàtica és:

c.

Assenyaleu la resposta més correcta en referència a la gràfica de dobles recíprocs de Lineweaver-Burk:

e.

La constant de Michaelis ($K_m$) és una propietat cinètica el valor de la qual depèn directament de la concentració d'enzim emprada a l'assaig. (Veritat/Fals)

Veritat

Fals

Preguntes 56-62. Representació de Lineweaver-Burk i inhibició acompetitiva

Trieu l'opció pertinent o contesteu cert/fals per a cada afirmació:

d. Els processos de modulació i regulació enzimàtica a llarg termini comporten habitualment variacions en la quantitat física total d'enzim expressat a la cèl·lula. (V/F)

Veritat

Fals

Preguntes 56-62. Representació de Lineweaver-Burk i inhibició acompetitiva

Trieu l'opció pertinent o contesteu cert/fals per a cada afirmació:

f)

Els inhibidors acompetitius es caracteritzen per unir-se de manera selectiva a l'enzim únicament quan el substrat ja s'ha fixat prèviament al centre actiu. (V/F)

Veritat

Fals

g)

Un inhibidor de tipus mixt que manifesti caràcter predominantment acompetitiu:

10. Preguntes 63-67. Inhibició mixta i cinètica al·lostèrica

Responeu a les darreres cinc qüestions seleccionant l'opció correcta o indicant veritat/fals:

a)

Un inhibidor de modalitat mixta es caracteritza per unir-se amb exactament la mateixa afinitat a l'enzim lliure (E) que al complex enzim-substrat (ES). (Veritat/Fals)

Veritat

Fals

c)

Els inhibidors enzimàtics aconsegueixen alentir la velocitat dels processos perquè desnaturalitzen l'estructura de la proteïna enzimàtica. (V/F)

Veritat

Fals

10. Preguntes 63-67. Inhibició mixta i cinètica al·lostèrica

Responeu a les darreres cinc qüestions seleccionant l'opció correcta o indicant veritat/fals:

b.

La constant $K_m$ constitueix una mesura directa de l'afinitat de l'enzim pel substrat, de manera que quant més alt sigui el valor numèric de $K_m$, major serà l'afinitat observada. (Veritat/Fals)

Veritat

Fals

e.

La velocitat inicial ($v_0$) en una reacció cinètica enzimàtica clàssica:

10. Preguntes 63-67. Inhibició mixta i cinètica al·lostèrica

Responeu a les darreres cinc qüestions seleccionant l'opció correcta o indicant veritat/fals:

d.

Trieu la resposta més correcta. Els enzims dotats de comportament al·lostèric: