Bateria de preguntes d'autoavaluació: Bioquímica Estructural (Temes 1 a 6)

1. Tema 1. Preguntes 1-20: Química del carboni, propietats dels aminoàcids i l'enllaç peptídic

a.

Quin tipus d'enllaços forma típicament l'àtom de carboni en biomolècules?

b.

Quants enllaços covalents pot establir un àtom de carboni?

c.

Quines són les dues funcions primordials que exerceixen les proteïnes?

d.

Defineix breument: centre quiral, enantiòmer i estereoisòmer.

e.

Quins isòmers d'aminoàcids formen part majoritària de les proteïnes cel·lulars?

a

L-aminoàcids

b

D-aminoàcids

f.

Classifica el següent conjunt d'aminoàcids en funció de la polaritat i càrrega de la seva cadena lateral a pH 7: Tirosina, Aspartat, Valina, Fenilalanina, Leucina, Metionina, Cisteïna, Treonina, Serina, Alanina, Glutamat, Prolina, Glutamina, Lisina, Histidina, Glicina, Arginina, Asparagina, Triptòfan, Isoleucina.

Apolars · Polars neutres (pH fisiològic) · Polars positius (bàsics) · Polars negatius (àcids)

g.

En què consisteix l'índex d'hidropatia d'un aminoàcid?

h.

Què s'entén per aminoàcids derivats?

i.

Quina transcendència biològica comporta una modificació posttraduccional d'un residu?

j.

Quina informació física i química ens proporciona el valor de pKa?

k.

La generació d'un enllaç peptídic suposa l'alliberament d'aigua?

a

Sí

b

No

l.

A pH fisiològic, la síntesi de l'enllaç peptídic és un procés termodinàmicament espontani?

a

Sí

b

No

m.

En el context peptídic, a què s'anomena «residu»?

n.

En quin extrem o grup químic s'inicia una cadena polipeptídica segons el conveni estàndard?

a

Aminoterminal

b

Carboxiterminal

o.

Quina característica geomètrica descriu l'enllaç peptídic?

a

Flexible i pla

b

Flexible i tridimensional

c

Rígid i pla

d

Rígid i tridimensional

p.

Quina utilitat tenen els diagrames o mapes de Ramachandran?

q.

L'enllaç amida té un marcat caràcter de doble enllaç a causa de la ressonància.

a

Cert

b

Fals

r.

Quin nom rep l'angle diedre de rotació entre el Cα i el grup amino?

a

ψ (Psi)

b

φ (Phi)

s.

Com s'anomena l'angle diedre de rotació entre el Cα i el grup carbonil?

a

ψ (Psi)

b

φ (Phi)

t.

Quina definició tenen les proteïnes oligomèriques?

2. Tema 1. Preguntes 21-44: Nivells estructurals, motius secundaris i conformacions proteiques

a)

Com es classifiquen les proteïnes atenent a la seva forma tridimensional global?

b)

Què és el grup prostètic d'una proteïna?

c)

Defineix què és una proteïna conjugada.

d)

Quants nivells d'organització estructural pot assolir una proteïna?

e)

A què s'anomena protòmer en un complex proteic?

f)

L'estructura primària d'una proteïna conté senyals sobre la seva destinació cel·lular final.

a

Cert

b

Fals

g)

Totes les proteïnes assoleixen estructura quaternària.

a

Cert

b

Fals

h)

Què s'entén per proteïnes homòlogues?

i)

Què són les proteïnes polimòrfiques?

j)

Quines interaccions no covalents (febles) mantenen plegada l'estructura tridimensional nativa?

k)

Quin tipus d'enllaç covalent pot intervenir en l'estabilització de l'estructura tridimensional?

l)

Les interaccions febles atorguen una certa flexibilitat conformacional a la proteïna.

a

Cert

b

Fals

m)

Els enllaços covalents de les proteïnes no imposen cap restricció geomètrica a la conformació.

a

Cert

b

Fals

n)

Què distingeix una hèlix dextrogira d'una levogira pel que fa al sentit de gir?

o)

En una hèlix α clàssica, entre quins residus s'estableixen els ponts d'hidrogen intramoleculars?

p)

Cal que els aminoàcids confrontats a la superfície d'una hèlix α siguin compatibles químicament?

a

Sí

b

No

q)

La presència de prolina desestabilitza la conformació d'hèlix α.

a

Cert

b

Fals

r)

Quin canvi d'orientació imposa un enllaç peptídic en conformació cis davant una prolina?

s)

Existeixen altres tipus d'hèlix a més de l'hèlix α estàndard?

a

Sí

b

No

t)

Què significa que dues cadenes en una làmina β siguin antiparal·leles?

u)

Quin enllaç químic connecta els segments contigus d'una làmina β?

v)

El col·lagen està estructurat en forma d'una hèlix α estàndard.

a

Cert

b

Fals

w)

Classifica les següents propietats segons corresponguin a l' Hèlix alfa o a l' Hèlix de col·lagen: Hèlix dextrogira, Hèlix levogira, 3 AA per volta, Estabilitzada per ponts d'hidrogen intramoleculars, 3,6 AA per volta, Molt rica en residus de Gly i Pro, Estabilitzada per forces de Van der Waals, Mai conté prolina com a estabilitzador central, Formada per 3 hèlixs enrotllades cap a la dreta, Estabilitzada per ponts covalents de deshidrolisinorleucina.

x)

Com s'anomena la unitat bàsica formada per 3 cadenes d'hèlix de col·lagen entrellaçades?

3. Tema 1. Preguntes 45-66: Proteïnes globulars, transport d'oxigen i proteïnes de membrana

a)

Què són les estructures supersecundàries o motius estructurals?

b)

En què consisteix el grup hemo de la mioglobina?

c)

L'ió $\text{Fe}^{3+}$ no pot unir oxigen reversiblement.

a

Cert

b

Fals

d)

L'ió $\text{Fe}^{2+}$ s'uneix a l'oxigen molecular.

a

Cert

b

Fals

e)

Quantes subunitats polipeptídiques componen la molècula d'hemoglobina?

f)

Quin concepte s'utilitza per definir una molècula que s'uneix específicament a una proteïna?

g)

Què és el lloc ortostèric d'una proteïna?

h)

Què significa que una proteïna tingui una alta especificitat i quina és la base molecular d'aquest fenomen?

i)

Explica breument el model d'enllaç per ajust induït ( induced fit).

j)

Explica l'impacte de la unió de monòxid de carboni (CO) sobre l'afinitat de l'hemoglobina per l'oxigen.

k)

Descriu la diferència entre l'estat T (tens) i l'estat R (relaxat) de l'hemoglobina i com influeix l'oxigen sobre aquesta transició.

l)

Què és la cooperativitat d'unió? Pot ser positiva o negativa?

m)

Mitjançant quina expressió matemàtica i paràmetre es quantifica el grau de cooperativitat?

n)

Què és el centre al·lostèric d'una proteïna?

o)

Com actua un efector al·lostèric sobre la funció d'una proteïna?

p)

La cooperativitat requereix la presència d'estructura quaternària obligatòriament?

a

Terciària i Quaternària

b

Terciària

c

Quaternària

q)

L'al·losterisme requereix l'existència d'estructura quaternària?

a

Terciària i Quaternària

b

Terciària

c

Quaternària

r)

L'al·losterisme negatiu i la inhibició competitiva corresponen al mateix concepte?

a

Cert

b

Fals

s)

De quina manera afecta una disminució de pH a l'afinitat de l'hemoglobina per l'oxigen (efecte Bohr)?

t)

Quin efecte té el 2,3-bisfosfoglicerat (2,3-BPG) en l'alliberament d'oxigen per part de l'hemoglobina?

u)

Quines dues grans classes de proteïnes de membrana es distingeixen principalment?

v)

Com s'ancoren a la membrana les proteïnes perifèriques?

Tema 2. Preguntes 1-13: Proteòstasi, plegament proteic i desnaturalització

a)

Què és la proteòstasi?

b)

El concepte d'homeòstasi proteica és equivalent al de proteòstasi?

a

Cert

b

Fals

c)

Com es defineix la conformació nativa d'una proteïna?

d)

La urea actua com a agent desnaturalitzant?

a

Cert

b

Fals

e)

És factible recuperar l'estructura nativa d'una proteïna un cop desnaturalitzada? Justifica-ho.

f)

Esmenta cinc agents o condicions físiques o químiques que causin desnaturalització proteica.

g)

El procés de plegament d'una proteïna té caràcter cooperatiu.

a

Cert

b

Fals

h)

Quins dos models clàssics de plegament proteic s'utilitzen per explicar aquest mecanisme? Descriu-los.

i)

Què caracteritza les anomenades proteïnes intrínsecament desestructurades (IDPs)?

j)

Què són les proteïnes metamòrfiques?

k)

Què s'entén pel concepte de «seqüències camaleó» en proteïnes?

l)

Les troballes obtingudes sobre el plegament in vitro són directament idèntiques al comportament in vivo.

a

Cert

b

Fals

m)

Cita tres patologies humanes derivades del plegament anòmal i agregació de proteïnes.

Tema 2. Preguntes 14-26: Plegament assistit, xaperones i modificacions postraduccionals

a.

Quines biomolècules col·laboren específicament en el plegament assistit de les proteïnes?

b.

Explica les propietats fonamentals i el mode d'acció de les xaperones moleculars.

c.

Descriu el funcionament i l'estructura típica de les xaperonines.

d.

En quines rutes de manteniment i control de qualitat intervenen xaperones i xaperonines?

e.

Quins receptors reconeixen les seqüències de localització nuclear (NLS)?

f.

A quin compartiment cel·lular té lloc la traducció dels ARN missatgers?

g.

Cal que totes les proteïnes pateixin modificacions posttraduccionals per ser actives?

h.

Indica 5 exemples concrets de modificacions posttraduccionals habituals.

i.

La major part de modificacions posttraduccionals són esdeveniments irreversibles catalitzats per enzims.

a

Cert

b

Fals

j.

Què és un zimogen?

k.

Com es defineix el terme pro-proteïna?

l.

En una cèl·lula eucariota, quins aminoàcids actuen primordialment com a acceptors de grups fosforil?

m.

Quines modalitats de glicosilació proteica es coneixen principalment?

Tema 3. Preguntes 1-17: Principis de la catàlisi enzimàtica, cofactors i classificació

a.

Què és la catàlisi química?

b.

Un catalitzador es consumeix durant la reacció química?

a. Cert

b. Fals

c.

Un catalitzador pot modificar l'equilibri termodinàmic final d'una reacció química?

a. Cert

b. Fals

d.

A quin tipus de biomolècules corresponen generalment els biocatalitzadors?

e.

Com es classifiquen habitualment els enzims segons la seva forma estructural?

f.

Què és un abzim?

g.

Què és un ribozim?

h.

Tota l'estructura de l'enzim participa directament establint enllaços a la reacció.

a. Cert

b. Fals

i.

Quina és la definició de $k_{cat}$ i què ens indica?

j.

Quina distinció s'estableix entre el centre d'unió del substrat i el centre catalític?

k.

Què és el cofactor d'un holoenzim? I què és l'apoenzim?

l.

Què s'entén per coenzim?

m.

Què és un cosubstrat?

n.

Què és un grup prostètic en un enzim?

o.

Indica la classe principal d'enzim a la qual correspon cadascun dels següents codis de la Comissió d'Enzims (EC):

a. 1.3.7.32:

b. 4.8.3.53:

c. 6.3.4.12:

d. 2.7.5.91:

e. 5.2.3.24:

f. 3.9.4.23:

g. 7.3.2.41:

p.

Qui és el màxim responsable de l'alta especificitat enzimàtica?

q.

Els aminoàcids que componen el centre actiu es troben de manera contigua a la seqüència primària.

a. Cert

b. Fals

7. Tema 3. Preguntes 18-33: Centres actius, mecanismes catalítics i factors de modulació

a.

Què és una tríada catalítica?

b.

Com repercuteix una mutació puntual en un residu de conformació respecte d'una mutació en un residu del centre actiu?

c.

Quina és la definició fisicoquímica d'estat de transició?

d.

Quins tipus funcionals de residus aminoacídics formen el centre actiu d'un enzim?

e.

Què és l'energia d'activació ($E_a$ o $\Delta G^\ddagger$)?

f.

Representa conceptualment el diagrama de perfil energètic d'una reacció catalitzada versus una no catalitzada identificant les diferents energies.

g.

Quina magnitud energètica es veu alterada per l'acció d'un enzim i com ho fa?

h.

Què s'entén per energia de fixació ($\Delta G_B$)?

i.

Quins factors físics i termodinàmics contribueixen a l'augment de velocitat assolit pels enzims?

j.

Com contribueix la creació de microambients hidrofòbics per part de l'enzim a l'eficiència de la catàlisi?

k.

Com opera la compensació de tensions i distorsions en els enllaços per part del centre actiu?

l.

En què consisteix la catàlisi àcid-base general i quin enzim n'és un exemple típic?

m.

Com es defineix i transcorre la catàlisi covalent?

n.

Explica el mecanisme de catàlisi per ions metàl·lics.

o.

Mitjançant quines expressions o paràmetres podem mesurar l'activitat enzimàtica?

p.

Esmenta quins factors físics o ambientals modulen directament l'activitat enzimàtica i descriu-ne tres detalladament.

Tema 4. Preguntes 1-23: Fonaments de cinètica enzimàtica i models d'inhibició reversible

Tema 4. Preguntes 1-17: Fonaments de cinètica enzimàtica

a)

Quines unitats tenen les constants de velocitat de primer i segon ordre, respectivament?

b)

Com es defineix la velocitat inicial ($v_0$) d'una reacció?

c)

Quina és la definició de velocitat màxima ($V_{\text{màx}}$)?

d)

Com es dedueix gràficament el valor de la velocitat inicial a partir d'un registre de concentració de producte enfront del temps?

e)

Escriu l'equació general de Michaelis-Menten.

f)

Com s'expressa la conservació de la concentració total d'enzim ($[\text{E}_t]$)?

g)

Mitjançant quina expressió es calcula la concentració del complex enzim-substrat ($[\text{ES}]$)?

h)

Quines tres premisses fonamentals s'assumeixen en el model de Michaelis-Menten?

i)

Quina interpretació física i química té la constant de Michaelis ($K_m$)?

j)

El valor de $K_m$ és independent del pH, de la temperatura i de la força iònica.

a

Certa

b

Fals

k)

El paràmetre $K_m$ és completament independent de la concentració d'enzim utilitzada a l'assaig.

a

Cert

b

Fals

l)

En condicions fisiològiques in vivo, la concentració de substrat [S] sol oscil·lar al voltant del valor de $K_m$.

a

Cert

b

Fals

m)

Què és i com es calcula la constant catalítica $k_{\text{cat}}$?

n)

Com es relaciona la velocitat màxima amb l'activitat catalítica?

o)

En què consisteix la transformació de dobles recíprocs de Lineweaver-Burk?

p)

Dibuixa esquemàticament una recta de Lineweaver-Burk indicant els talls amb els eixos i el pendent.

q)

Quina és la formulació matemàtica explícita de l'equació de Lineweaver-Burk?

Tema 4. Preguntes 1-23: Fonaments de cinètica enzimàtica i models d'inhibició reversible

r.

Quins grans tipus d'inhibició enzimàtica es coneixen? Descriu-los a grans trets.

s.

Quines són les modalitats clàssiques d'inhibició reversible?

t.

Com es modifiquen els paràmetres aparents $K_m$ i $V_{\text{màx}}$ en una inhibició reversible acompetitiva?

u.

Com es modifiquen els paràmetres aparents $K_m$ i $V_{\text{màx}}$ en una inhibició reversible competitiva?

v.

Quins canvis de $K_m$ i $V_{\text{màx}}$ s'observen en una inhibició no competitiva pura?

w.

Completa la taula indicant els valors aparents dels paràmetres sota cada tipus d'inhibició:

Sense inhibició · $K_m$ · $V_{\text{màx}}$ · $K_i$

Inhibició competitiva

Inhibició no competitiva

Inhibició acompetitiva

Tema 4. Preguntes 24-44: Inhibició irreversible, sistemes multienzimàtics i regulació

a.

Què és la inhibició irreversible?

b.

Quines tres categories principals d'inhibidors irreversibles existeixen?

c.

Explica en què consisteix la inhibició per reactius químics específics de grup.

d.

Explica com operen els anàlegs de substrat o marcadors d'afinitat.

e.

Com funcionen els inhibidors suïcides (basats en el mecanisme)?

f.

Què caracteritza una reacció bisubstrat de tipus seqüencial ordenat?

g.

Què són les reaccions bisubstrat seqüencials a l'atzar?

h.

Com operen les reaccions de doble desplaçament o mecanisme de ping-pong?

Tema 4. Preguntes 24-44: Inhibició irreversible, sistemes multienzimàtics i regulació

Tema 4. Sistemes multienzimàtics i regulació (apartats i-u)

i.

Quina és la definició d'enzim constitutiu?

j.

Què és un enzim induïble?

k.

En quins mecanismes cel·lulars es basa la regulació enzimàtica a llarg termini?

l.

Quan utilitza la cèl·lula la regulació a curt termini i quan la regulació a llarg termini?

m.

Explica el concepte de retroinhibició ( feedback inhibition).

n.

En un enzim amb cooperativitat positiva, com canvia l'activitat davant un petit increment en la concentració de substrat?

o.

Quins dos models s'utilitzen per explicar l'al·losterisme? Descriu-los.

p.

En què consisteix la regulació covalent reversible d'un enzim?

q.

En què consisteix la regulació covalent irreversible?

r.

Què és un proenzim? És el mateix que un zimogen?

s.

Defineix què és un isoenzim (o isozim).

t.

Quins avantatges confereix la compartimentació cel·lular en el control enzimàtic?

u.

Com actuen funcionalment els complexos multienzimàtics?

10 Tema 4. Preguntes 45-47: Interpretació gràfica i resolució cinètica amb inhibidors

a.

En una representació de Lineweaver-Burk d'una cinètica enzimàtica s'obté una recta que talla l'eix d'ordenades en el valor $\frac{1}{V_{\text{màx}}} = 3 \times 10^5\text{ min/mol}$. Quina informació es pot obtenir d'aquesta dada cinètica?

10 Tema 4. Preguntes 45-47: Interpretació gràfica i resolució cinètica amb inhibidors

Apartat b

Una reacció enzimàtica es porta a terme a diferents concentracions de substrat, en absència i en presència de dos inhibidors diferents: $[\mathrm{Ia}] = [\mathrm{Ib}] = 1{,}5\text{ mM}$.

Substrat (mM)

$v$ (µmol/min)

$v_a$ (µmol/min)

$v_b$ (µmol/min)

0,2 · 1,67 · 0,625 · 0,83

0,4 · 2,86 · 1,176 · 1,43

0,8 · 4,44 · 2,110 · 2,22

1,6 · 6,15 · 3,480 · 3,08

3,2 · 7,62 · 5,160 · 3,81

b.a)

Determinar els paràmetres cinètics de l'enzim en absència d'inhibidors ($V_{\max}$ i $K_m$).

b.b)

Deduir el tipus d'inhibició que produeixen la i Ib.

Apartat c

En representar pel mètode de Lineweaver-Burk els resultats de tres experiments emprant una mateixa quantitat d'enzim i substrat es troben els punts de tall amb els eixos indicats a la taula:

Paràmetre

Sense addicions

+ 5 mM A

+ ? mM B

Tall OY $((\mu\text{mol/min})^{-1})$

0,5

0,5

0,8

Tall OX $(\text{mM}^{-1})$

-5,0

-2,5

-5,0

c.a)

Calcular $V_{\max}$ i $K_m$ en absència i presència de A. Quin efecte té el compost A sobre l'activitat enzimàtica?

c.b)

Quin efecte produeix el compost B?

c.c)

En absència d'inhibidors i amb una concentració inicial de substrat de 0,2 M, calcular la quantitat de substrat consumit al cap de 5 minuts de reacció.

c.d)

Calcular la $K_i$ del compost A.

c.e)

Calcular la concentració de B en el tercer experiment sabent que la seva $K_i = 5\text{ mM}$.

Tema 5. Preguntes 1-23: Glicoconjugats, proteoglicans, glicosaminoglicans i paret cel·lular

a.

Quina és la distinció conceptual entre un «glicà» i un «glucà»?

b.

Com s'anomena de manera genèrica la unió covalent entre un glúcid i un lípid o proteïna?

c.

Quina és la forma activada que utilitzen els glúcids en les reaccions cel·lulars de glicosilació?

d.

Quin component molecular emmagatzema i transmet la informació biològica als glicoconjugats?

e.

Mitjançant quins tipus d'enllaços s'uneix la fracció glucídica al lípid o la proteïna?

f.

Els patrons de glicosilació són uniformes o poden variar segons el tipus cel·lular, el teixit o l'estat fisiològic?

a

Cert

b

Fals

g.

Quines classes generals de glicoconjugats existeixen?

h.

Què són els proteoglicans?

i.

Quina funció exerceix la fracció proteica central i quina la fracció glucídica en els proteoglicans?

j.

Descriu l'estructura típica d'un proteoglicà (monòmer i agregats).

k.

Defineix què són els glicosaminoglicans (GAG).

l.

Quines propietats estructurals i de càrrega caracteritzen els glicosaminoglicans?

m.

Esmenta els GAGs més representatius en teixits animals i les seves peculiaritats.

n.

Quines funcions biològiques principals tenen els proteoglicans a la matriu extracel·lular?

o.

Com s'anomena la família de malalties congènites derivades de defectes en la degradació dels proteoglicans?

p.

Cita algun exemple destacat de proteoglicà.

q.

Què són els peptidoglicans (o mureïna)?

r.

Quina diferència bàsica en la paret cel·lular de peptidoglicà presenten els bacteris Gram-positius i Gram-negatius?

s.

Per quins components químics alternants està format l'esquelet del peptidoglicà?

t.

Les proteases eucariotes reconeixen i hidrolitzen eficaçment enllaços amb D-aminoàcids.

a

Cert

b

Fals

u.

Com es defineix una glicoproteïna?

v.

La gran majoria de proteïnes que es troben al medi extracel·lular són glicoproteïnes.

a

Cert

b

Fals

w.

Les glicosilacions superficials mostren una alta diversitat entre individus, constituint una barrera immunològica en els trasplantaments.

a

Cert

b

Fals

12. Tema 5. Preguntes 24-47: Glicoproteïnes, glicosilacions, esfingolípids i lectines

a.

Quines funcions primordials desenvolupen les glicoproteïnes?

b.

Quina és la definició formal de glicosilació?

c.

Quines dues grans famílies d'enzims regulen l'addició i remoció dels sucres?

d.

Què s'entén pel terme «microheterogeneïtat» d'una glicosilació?

e.

Quines són les modalitats clàssiques de glicosilació de proteïnes segons l'àtom d'unió?

f.

Descriu de manera concisa com es produeix la N-glicosilació.

g.

Quins subtipus de cadenes s'obtenen a la N-glicosilació en funció dels sucres terminals afegits?

h.

Quin és el mecanisme molecular d'unió del bloc inicial de sucres durant la N-glicosilació al reticle endoplasmàtic?

i.

En què consisteix la O-glicosilació i a quin orgànul cel·lular té lloc principalment?

j.

Quins tipus d'O-glicosilació es produeixen?

k.

Què és un glicolípid i quines classes principals existeixen?

l.

Com es defineix un esfingolípid?

m.

Com es classifiquen els esfingolípids i quines característiques té cadascun?

n.

Indica quina afirmació és la correcta:

o.

Què és un lipopolisacàrid (LPS)?

p.

Com és l'arquitectura estructural bàsica d'un lipopolisacàrid?

q.

Què són les lectines?

r.

Quines funcions biològiques clau duen a terme les lectines?

s.

Explica el paper del sistema de control calnexina-calreticulina en el reticle endoplasmàtic.

t.

Què són els lipoconjugats i quins tipus coneixem?

u.

Què són les proteïnes acilades?

v.

Què són les proteïnes prenilades?

w.

Què són les proteïnes amb àncora GPI?

x.

Com és l'estructura molecular d'una àncora de GPI?

13. Tema 6. Preguntes 1-25: Estructura d'àcids nucleics, replicació de l'ADN i transcripció

a.

En quin aspecte es diferencien les diferents cèl·lules d'un mateix organisme des del punt de vista genètic?

b.

Una cèl·lula diferenciada sintetitza simultàniament totes les proteïnes que el seu genoma pot codificar?

c.

Com es defineix un gen a nivell molecular?

d.

Identifica quin procés molecular correspon a cadascun dels següents passos:

e.

Què són els àcids nucleics?

f.

Quins tres components químics fonamentals integren l'estructura d'un nucleòtid?

g.

Quina és la diferència estructural química exacta entre la ribosa i la 2-desoxiribosa?

h.

Com es classifiquen les bases nitrogenades i quines pertanyen a cada grup?

i.

En quin carboni s'uneix el grup fosfat i quins àtoms intervenen en l'enllaç del nucleòtid? S'allibera aigua en formar-se?

j.

Quines funcions biològiques essencials exerceixen els nucleòtids lliures a la cèl·lula?

k.

Com s'estructura i es forma l'enllaç fosfodièster a l'esquelet de l'ADN i ARN?

l.

Què és el procés de replicació de l'ADN?

m.

Quines tres fases se succeeixen durant la replicació?

n.

Explica la diferència entre les dues síntesis simultànies (cadena líder i cadena retardada) que tenen lloc a la forqueta de replicació.

o.

Què és la transcripció gènica?

p.

Què són les regions intergèniques?

q.

Quina és la relació de complementarietat i polaritat entre la cadena d'ARN final i la cadena motlle d'ADN?

r.

Quines fases comprèn el procés de transcripció?

s.

L'ADN és l'àcid nucleic més abundant a la cèl·lula.

a

Cert

b

Fals

t.

L'ARN és l'àcid nucleic més abundant a la cèl·lula.

a

Cert

b

Fals

u.

Quins tres tipus principals d'ARN cel·lulars es troben a la maquinària bàsica?

v.

Quina funció exerceix l'ARN missatger (mRNA)?

w.

En organismes procariotes, la transcripció i la traducció es produeixen de manera simultània.

a

Cert

b

Fals

x.

Què significa que un mRNA sigui policistrònic?

y.

Què és un operó?

14. Tema 6. Preguntes 26-47: Maduració del transcrit, estructura del tRNA i aminoacilació

a.

Quines modificacions estructurals requereix el pre-mRNA en eucariotes degut a la compartimentació nuclear?

b.

Quina és la definició d'introns i d'exons en un gen eucariota?

c.

En eucariotes, la gran majoria dels mRNAs són monocistrònics.

a

Cert

b

Fals

d.

En què consisteix l'addició d'un «cap» (caperutxa) al 5' del mRNA?

e.

En què consisteix l'addició de la cua de poli-A a l'extrem 3'?

f.

En què consisteix el procés de tall i empalmament ( splicing)?

g.

Què és l'ARN ribosòmic (rRNA)?

h.

Què és l'ARN de transferència (tRNA)?

i.

Identifica les diferents parts de l'estructura secundària en forma de trèvol del tRNA utilitzant l'esquema adjunt:

j.

En quina regió i nucleòtid concret del tRNA s'uneix l'aminoàcid?

k.

Quin bucle del tRNA conté el triplet de bases complementari al codó?

l.

Quina part de l'estructura del tRNA interactua amb l'aminoacil-tRNA sintetasa per al reconeixement de l'aminoàcid correcte?

m.

Com es defineix el procés de traducció?

n.

Resumeix breument la funció de la maquinària bàsica de traducció emprant aquests termes: Aminoacil-tRNA sintetasa, Ribosomes, tRNA i mRNA.

o.

Com funcionen globalment els ribosomes en la síntesi proteica?

p.

Perquè el tRNA pugui incorporar l'aminoàcid durant la traducció, és indispensable que estigui prèviament «carregat»?

a

Sí

b

No

q.

Què és una aminoacil-tRNA sintetasa?

r.

Quin és el mecanisme d'acció general de les aminoacil-tRNA sintetases?

s.

Explica les dues etapes de la reacció bisubstrat portada a terme per l'aminoacil-tRNA sintetasa.

t.

Quines dues classes (Classe I i Classe II) d'aminoacil-tRNA sintetases existeixen i com es diferencien?

u.

Com opera la «butxaca d'edició» ( proofreading) present en moltes aminoacil-tRNA sintetases?

v.

Què s'entén per aminoacilació del tRNA?

15. Tema 6. Preguntes 48-68: Mecanismes del codi genètic, etapes de la traducció i tràfic cel·lular

a)

Esmenta les 6 característiques fonamentals que defineixen el codi genètic.

b)

Què és la inosina monofosfat (I)? On la podem trobar al tRNA i quin fenomen afavoreix?

c)

Quines són les tres etapes fonamentals de la traducció proteica?

d)

Com es produeix l'etapa d'iniciació de la traducció a procariotes?

e)

Quina és la seqüència nucleotídica i aminoacídica que marca l'inici de la traducció?

f)

Quins factors d'iniciació proteics específics participen en la fase inicial a procariotes?

g)

Descriu els trets principals de la iniciació de la traducció en cèl·lules eucariotes.

h)

Quins factors d'iniciació eucariotes (eIFs) destaquen en aquest procés?

i)

Quines tres reaccions successives componen cada cicle d'elongació a procariotes?

j)

Explica l'etapa d'unió del nou aminoacil-tRNA durant l'elongació procariota.

k)

Explica l'etapa de transpeptidització catalitzada per la peptidil transferasa.

l)

Explica l'etapa de translocació durant l'elongació.

m)

Durant l'elongació als ribosomes eucariotes, el lloc E (exit) no existeix funcionalment.

n)

Com reconeix la maquinària cel·lular cap a quin destí o orgànul ha de ser dirigida una proteïna acabada de traduir?

o)

Què són les seqüències senyal o pèptids senyal?

p)

Què és un translocó?

q)

Explica com es desencadena la terminació de la traducció.

r)

Quins factors proteics d'alliberament (RF) intervenen en la terminació?

s)

En procariotes, la velocitat d'incorporació d'aminoàcids és més ràpida que la velocitat de transcripció de l'ARN.

t)

Quin és el pas cinèticament limitant en la síntesi de polipèptids?

u)

Quin percentatge aproximat de la despesa energètica total d'una cèl·lula en creixement actiu suposa la síntesi proteica?