Estructura Tridimensional de Proteínas | Bioquímica

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APUNTES BIOQUÍMICA ESTRUCTURAL Grado en Biología Universidad de Barcelona AprenAI 2026-2027 Apuntes completos de Bioquímica Estructural: enlace peptídico, hélices alfa, láminas beta, queratina, colágeno, empaquetamiento terciario y chaperonas.

APREN.AI Índice 1 Enlace peptídico y estructura primaria Formación y naturaleza química del enlace peptídico Propiedades electrónicas y geometría planar Ángulos diedros de rotación y diagrama de Ramachandran 2 Estructura secundaria y motivos estructurales Definición y principios del orden secundario La hélice alfa ( -hélice) Conformación beta ( ) y giros Motivos y dominios estructurales 3 Estructuras terciaria y cuaternaria, tipos de proteínas y plegamiento Estructura terciaria: fuerzas estabilizadoras y empaquetamiento Proteínas globulares vs.

fibrosas Plegamiento cooperativo, desnaturalización y chaperonas 4 Resumen para repasar Enlace peptídico y conformación primaria Estructura secundaria y motivos Estructuras terciaria y cuaternaria, tipos y plegamiento Soluciones de las preguntas de repaso Estos apuntes pueden contener errores u omisiones. Son un material de apoyo y no sustituyen al temario oficial ni al profesorado: contrasta la información importante. α β Estructura Tridimensional de Proteínas " Bioquímica 1 1 Enlace peptídico y estructura primaria AL ACABAR SABRÁS Definir el enlace peptídico y justificar su rigidez planar mediante resonancia electrónica.

Calcular la masa molecular aproximada de un polipéptido a partir del número de residuos. Identificar los ángulos diedros phi y psi y su importancia en el diagrama de Ramachandran. PIÉNSALO ANTES DE LEER 1 ¿Por qué un péptido no se pliega formando cualquier ángulo imaginable como si fuera un hilo flexible? Formación y naturaleza química del enlace peptídico Las cadenas proteicas son polímeros lineales constituidos por -aminoácidos unidos en un orden concreto. La unión covalente fundamental entre dos unidades consecutivas recibe el nombre de enlace peptídico, tratándose químicamente de un enlace amida sustituido.

Esta unión se produce formalmente mediante una reacción de condensación: el grupo amino terminal ( ) de un aminoácido reacciona con el grupo carboxilo (-COOH) de otro, liberando una molécula de agua. En la biosíntesis celular, el alargamiento de la cadena polipeptídica avanza siempre añadiendo los nuevos monómeros en el extremo carboxilo libre (extremo C-terminal). Por convenio internacional, las secuencias peptídicas se escriben y nombran partiendo siempre desde el extremo amino hacia el carboxilo (extremo N a C). DEFINICIÓN Un polipéptido es una secuencia lineal de residuos unidos por enlaces peptídicos de tamaño considerable (generalmente más de 10 aminoácidos).

Cuando la cadena adopta una conformación tridimensional única, estable y dotada de función, se clasifica como proteína. La masa promedio de un residuo de aminoácido es de aproximadamente 110 g/mol. La mayoría de las cadenas proteicas naturales oscilan entre 50 y 2.000 residuos. Sus masas moleculares correspondientes se sitúan entre 5.500 y 220.000 g/mol, expresándose comúnmente en daltons (1 Da = 1 g/mol; 50.000 Da = 50 kDa). Propiedades electrónicas y geometría planar La síntesis del enlace amida requiere aporte energético, mientras que su ruptura por hidrólisis es exergónica.

A pesar de esto, el enlace peptídico es termodinámicamente inestable en disolución acuosa pero altamente estable cinéticamente, ya que su velocidad basal de hidrólisis espontánea es prácticamente nula en ausencia de catalizadores. α NH 2 Estructura Tridimensional de Proteínas " Bioquímica 2 El enlace peptídico no posee carga eléctrica neta. Presenta un marcado carácter de doble enlace parcial originado por resonancia electrónica entre el enlace simple y el doble enlace carbonílico .

Esta deslocalización electrónica impide el giro libre en torno al eje y confiere rigidez planar a la unidad peptídica: Casi la totalidad de estos enlaces adoptan la configuración conformacional trans respecto a los carbonos contiguos, reduciendo así los impedimentos estéricos entre cadenas laterales contiguas. Ángulos diedros de rotación y diagrama de Ramachandran Aunque el enlace amida en sí es rígido, el esqueleto carbonado conserva flexibilidad conformacional gracias a los enlaces simples puros situados a ambos lados del carbono alfa ( ): Ángulo phi ( ): define la rotación en torno a la unión sencilla entre el nitrógeno amídico y el ( ).

Ángulo psi ( ): cuantifica el giro en torno a la unión sencilla entre el y el carbono carbonílico ( ). Los valores conformacionales adoptados por este par angular determinan la trayectoria espacial de la cadena principal. Todas las combinaciones posibles de y se representan de forma bidimensional en el diagrama de Ramachandran, donde se evidencian las zonas geométricamente permitidas frente a las regiones impedidas por colisión atómica. ERROR FRECUENTE Confundir dos péptidos que contienen los mismos aminoácidos pero en secuencia inversa.

Por ejemplo, Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu (YGGPL) y Leu-Phe-Gly-Gly-Tyr (LPGGY) tienen idéntica masa molecular y composición monomérica, pero constituyen dos entidades químicas distintas, con diferente estructura primaria y actividad biológica. COMPRUEBA 2 ¿Por qué el enlace peptídico es rígido y planar mientras que el esqueleto polipeptídico puede plegarse?

PROCESO Síntesis del enlace peptídico 1 Alineación de sustratos Enfrentamiento del grupo amino entrante con el extremo carboxilo 2 Aporte energético Reacción endotérmica asistida por la maqui naria ribosomal 3 Condensa ción y deshidra tación Liberación de H O y forja del enlace cova lente amida 4 Unidad planar trans Generación de enlace rígido con rotación restringida por resonancia C N C = O C N C α ϕ C α N C α ψ C α C α CO ϕ ψ Estructura Tridimensional de Proteínas " Bioquímica 3 IDEAS CLAVE El enlace peptídico es un enlace covalente tipo amida formado por deshidratación entre el grupo amino y el carboxilo.

Posee carácter de doble enlace parcial por resonancia, lo que le confiere geometría plana e impide su rotación libre. La movilidad y el plegamiento del esqueleto radican exclusivamente en los ángulos de torsión ( ) y ( ). La estructura primaria corresponde a la secuencia ordenada de residuos codificada en el ADN, leída de extremo N-terminal a C-terminal. COMPRUEBA LO QUE HAS APRENDIDO 3. ¿Qué representa el diagrama de Ramachandran en el análisis conformacional proteico? 4. ¿Cuántos residuos suele albergar una proteína común y qué masa molecular abarca? Test Rodea la respuesta correcta. Las soluciones están al final. 5. ¿Por qué razón el enlace peptídico carece de rotación libre sobre su eje?

6. ¿Cuál es el convenio universal para nombrar y escribir una secuencia de aminoácidos? 7. ¿Qué describe el ángulo diedro psi (ψ)? 8. ¿Qué valor aproxima la masa molecular media de un residuo de aminoácido?

ϕ N C α ψ C α CO Por presentar carga eléctrica neta muy elevada a) Por su carácter parcial de doble enlace derivado de la resonancia b) Por poseer impedimento estérico exclusivo de las cadenas laterales c) Por la formación de enlaces disulfuro internos espontáneos d) Desde el extremo N-terminal hacia el extremo C-terminal a) Desde el aminoácido más pesado al más ligero b) Desde el extremo C-terminal hacia el extremo N-terminal c) En estricto orden alfabético de sus cadenas laterales d) El giro entre el nitrógeno y el carbono alfa a) La orientación espacial del puente disulfuro b) La torsión del enlace entre carbono alfa y carbono carbonilo c) La rotación del enlace peptídico rígido C-N d) 50 g/mol a) 220 g/mol b) 1.000 g/mol c) 110 g/mol d) Estructura Tridimensional de Proteínas " Bioquímica 4 2 Estructura secundaria y motivos estructurales AL ACABAR SABRÁS Distinguir las características geométricas de la hélice alfa y la lámina plegada beta.

Contrastar los patrones de puentes de hidrógeno en hojas beta paralelas y antiparalelas. Diferenciar claramente los conceptos de motivo estructural y dominio proteico. PIÉNSALO ANTES DE LEER 9 ¿Por qué las cadenas beta están más estiradas que las hélices alfa a pesar de estar formadas por los mismos bloques? Definición y principios del orden secundario La estructura secundaria hace referencia a la conformación espacial periódica local que adopta el esqueleto polipeptídico a medida que se sintetiza en el ribosoma.

Se sustenta en la regularidad conformacional generada por giros en torno a los carbonos alfa y se halla estabilizada por puentes de hidrógeno repetitivos formados exclusivamente entre los grupos NH (dadores) y CO (aceptores) de la cadena principal. La hélice alfa ( -hélice) La hélice es una estructura helicoidal enrollada en espiral con giro a derechas (dextrógira en las proteínas naturales). Los puentes de hidrógeno son intracatenarios, discurriendo paralelos al eje central entre los grupos CO y NH de la cadena principal que se encuentran cercanos en la secuencia lineal.

Parámetro geométrico Valor estructural Residuos por vuelta 3,6 residuos Avance por residuo a lo largo del eje Paso de rosca por vuelta completa ( ) Giro angular por residuo El interior de la hélice cilíndrica está densamente empaquetado por el armazón de la cadena, proyectándose las cadenas laterales de los aminoácidos directamente hacia el exterior. Ciertas secuencias no se acomodan con facilidad a esta estructura, condicionando que el contenido de hélice oscile en un margen muy amplio según el tipo de proteína.

α α 1,5 Å 5,4 Å 3,6 × 1,5 Å 100 α Estructura Tridimensional de Proteínas " Bioquímica 5 Conformación beta ( ) y giros La hoja plegada se constituye a partir de dos o más segmentos polipeptídicos casi totalmente extendidos, denominados hebras . La distancia axial entre residuos vecinos consecutivos es de , sensiblemente superior a la observada en hélices: Lámina paralela: las hebras discurren en el mismo sentido N C. Los puentes de hidrógeno interhebra se disponen de forma oblicua, conectando un aminoácido con dos residuos alternos de la hebra vecina. Lámina antiparalela: las hebras contiguas avanzan en sentidos opuestos.

Los puentes de hidrógeno son perpendiculares y directos, conectando de manera aislada cada aminoácido con un único residuo situado enfrente. Para conectar hebras o hélices y lograr plegamientos compactos, la cadena invierte su trayectoria mediante giros de (giros ) y bucles. Aquellas zonas que no conforman hélices ni hojas definidas constituyen conformaciones de enrollamiento no regular (aleatorio). Motivos y dominios estructurales En niveles de organización intermedia encontramos dos conceptos fundamentales: Estructura supersecundaria (motivo o plegamiento): combinación recurrente de elementos secundarios ( y ) que aparece en proteínas funcionalmente idénticas o no emparentadas.

Dominio: unidad globular independiente, densamente empaquetada y termodinámicamente estable. Determinadas proteínas poseen varios dominios que pueden aislarse experimentalmente por disección proteolítica conservando su función intacta. ERROR FRECUENTE Confundir dominio con motivo. Un motivo es solo una combinación local de elementos secundarios sin estabilidad independiente; un dominio es un módulo globular completo capaz de plegarse y funcionar por sí mismo. COMPRUEBA 10 ¿En qué se diferencian los puentes de hidrógeno de una hélice alfa de los de una hoja beta antiparalela?

β β β 3,5 Å 180 β α β Estructura Tridimensional de Proteínas " Bioquímica 6 ESQUEMA Niveles y elementos de conformación secundaria IDEAS CLAVE La estructura secundaria está estabilizada por enlaces de hidrógeno entre carbonilos y amidas de la cadena principal. La hélice es dextrógira, tiene 3,6 residuos por vuelta y un paso de hélice de . Las hojas pueden presentar orientación paralela o antiparalela, con una elongación de por residuo. Los dominios son unidades globulares estables que conservan su funcionalidad aunque se separen del resto de la cadena. COMPRUEBA LO QUE HAS APRENDIDO 11. ¿Cuál es la distancia de avance por cada residuo en una hélice alfa? 12.

¿Qué distingue la disposición de los puentes de hidrógeno en hebras beta paralelas y antiparalelas? Test Rodea la respuesta correcta. Las soluciones están al final. 13. ¿Cuántos residuos de aminoácidos abarca una vuelta completa en una hélice alfa típica? Estructura secundaria Patrones locales repetitivos Hélice alfa Enrollamiento dextrógiro compacto Hoja plegada beta Cadenas casi extendidas Hojas antiparalelas Puentes de H perpendiculares Hojas paralelas Puentes de H oblicuos Giros y lazos Inversión del sentido de avance α 5,4 Å β 3,5 Å 4,2 residuos a) 5,4 residuos b) 3,6 residuos c) 2,5 residuos d) Estructura Tridimensional de Proteínas " Bioquímica 7 14.

¿Qué grupos químicos establecen los puentes de hidrógeno estabilizadores de la estructura secundaria? 15. ¿Cuál es la separación longitudinal entre aminoácidos contiguos en una hebra beta extendida? 16. ¿Qué define funcionalmente a un dominio proteico? 3 Estructuras terciaria y cuaternaria, tipos de proteínas y plegamiento AL ACABAR SABRÁS Identificar las fuerzas no covalentes y covalentes que sustentan las conformaciones terciaria y cuaternaria. Contrastar las peculiaridades estructurales de las proteínas globulares frente a las fibrosas (queratina y colágeno). Comprender el mecanismo del plegamiento proteico, el riesgo de agregación amiloide y la función asistencial de las chaperonas.

PIÉNSALO ANTES DE LEER 17 ¿Por qué las proteínas solubles en agua casi siempre esconden ciertos aminoácidos en su centro? Estructura terciaria: fuerzas estabilizadoras y empaquetamiento La estructura terciaria resulta del superplegamiento tridimensional del esqueleto secundario en el espacio. Esta conformación global define la actividad biológica de la mayor parte de las proteínas.

Su ordenamiento espacial asocia zonas muy distantes de la secuencia lineal mediante dos tipos de uniones: Los grupos R hidrofóbicos internos a) Las cadenas aromáticas y grupos cargados b) Los grupos tiol libres de cisteínas opuestas c) Los grupos carbonilo (CO) y amino (NH) del esqueleto d) 3,5 Å a) 5,4 Å b) 1,5 Å c) 7,0 Å d) Un conjunto de dos hélices alfa sin estabilidad a) Un enlace covalente formado exclusivamente por cisteínas b) Una región globular que se pliega y funciona de forma autónoma c) Un giro cerrado de exactamente 180 grados d) Estructura Tridimensional de Proteínas " Bioquímica 8 Enlaces covalentes fuertes: puentes disulfuro ( ) generados por oxidación entre restos de cisteína.

Fuerzas débiles no covalentes: puentes de hidrógeno internos, interacciones iónicas (salinas o carga-carga), fuerzas atractivas de Van der Waals e interacciones hidrofóbicas. En el medio acuoso intracelular, las cadenas se empaquetan de forma que los grupos no polares hidrofóbicos se agrupan en el núcleo interior, alejados del solvente. Paralelamente, los grupos polares y cargados se disponen en la superficie exterior. Para permitir que tramos peptídicos polares crucen el núcleo hidrófobo, sus grupos NH y CO deben quedar neutralizados formando hélices u hojas .

En una proteína globular típica, el interior contiene únicamente unas pocas moléculas de disolvente (por ejemplo, en el interior de la mioglobina solo se localizan 4 moléculas de agua y casi todos los grupos polares miran al exterior, salvo dos esenciales). DEFINICIÓN La estructura cuaternaria es el ensamblaje estequiométrico de dos o más cadenas polipeptídicas independientes (llamadas subunidades o protómeros). Estas se autoensamblan principalmente mediante interacciones débiles no covalentes. Son ejemplos canónicos la hemoglobina y múltiples complejos enzimáticos alostéricos. Proteínas globulares vs.

fibrosas Propiedad Proteínas globulares Proteínas fibrosas Forma conformacional Compacta, esferoidal, superplegada Filamentosa alargada, simple Composición secundaria Mezcla compleja ( , , bucles) Un único tipo predominante Solubilidad acuosa Solubles en agua y medios fisiológicos Insolubles en agua y disoluciones salinas Función predominante Dinámica, catalítica y transporte (ej. mioglobina) Mecánica, estructural y protectora Proteínas fibrosas representativas -Queratinas: presentes en pelo, plumas, garras y uñas. Se forman por dos hélices dextrógiras enrolladas entre sí dando lugar a una superhélice levógira.

Se cohesionan por fuerzas de Van der Waals e interacciones hidrofóbicas que aportan flexibilidad, y por puentes disulfuro intercatenarios que modulan su rigidez y resistencia mecánica (hasta un 18% de cisteína). Pertenecen a una familia mayor que incluye la miosina y la troponina. Colágeno: principal proteína estructural en huesos y tejido conjuntivo. Su unidad básica es el tropocolágeno, integrado por tres cadenas helicoidales (cadena de colágeno, con y ) de casi 1.000 residuos. Posee una secuencia periódica estricta donde la glicina aparece cada tres residuos; las secuencias Gly-Pro se repiten continuamente.

La estructura se estabiliza por repulsión estérica entre anillos de pirrolidina de las prolinas y carece de puentes de S S α β α β α α α ϕ = 51 ψ = +153 Estructura Tridimensional de Proteínas " Bioquímica 9 hidrógeno intrahelicoidales. La glicina es el único residuo capaz de alojarse en el eje central debido a su mínimo volumen. Presenta escaso valor nutritivo. Fibroína y elastina: la fibroína conforma los hilos de seda y telas de araña; la elastina integra redes deformables elásticas en el tejido conectivo sometido a tensión continuada. Plegamiento cooperativo, desnaturalización y chaperonas El plegamiento conduce a una proteína soluble a adoptar su conformación nativa activa.

Este fenómeno no transcurre mediante búsquedas al azar, sino a través de la estabilización jerarquizada y acumulativa de estados intermedios parcialmente correctos, los cuales resultan termodinámicamente más estables que las conformaciones desordenadas. Las bases cristalográficas y de resonancia magnética nuclear de estas conformaciones nativas se almacenan públicamente en el Protein Data Bank (PDB). EJEMPLO La desnaturalización constituye el proceso inverso al plegamiento: la pérdida de la arquitectura tridimensional sin rotura de los enlaces covalentes peptídicos. Suele inducir la precipitación masiva de la proteína al exponer sus cadenas laterales no polares al solvente acuoso.

Un plegamiento anómalo puede desencadenar agregaciones aberrantes irreversibles con depósito de apilamientos amiloides neuropatológicos, como ocurre en las enfermedades asociadas a priones. En muchos contextos biológicos intervienen las chaperonas moleculares y chaperoninas: sistemas que no determinan la estructura tridimensional (cuya clave reside en la estructura primaria), sino que asisten al polipéptido uniéndose transitoriamente a parches hidrofóbicos expuestos para impedir su agregación. Existen excepciones al paradigma clásico de estructura única y fija: las proteínas intrínsecamente desestructuradas (IUP) y las proteínas metamórficas.

Se estima que alrededor del 50% de las proteínas eucariotas contienen segmentos desordenados de más de 30 aminoácidos que únicamente adoptan una arquitectura regular cuando establecen contacto con sus dianas biológicas. COMPRUEBA 18 ¿Por qué la glicina es estrictamente obligatoria en cada tercera posición de la cadena del colágeno?

PROCESO Ruta de maduración y destino del plegamiento 1 Traduc ción ribosomal Síntesis lineal de la cadena polipeptídica naciente 2 Interme diarios tempra nos Formación de elemen tos secundarios loca les estables 3 Colapso hidrofóbico Reclusión del núcleo apolar y asistencia de chaperonas 4 Conforma ción nativa Estructura terciaria o cuaternaria funcional activa Estructura Tridimensional de Proteínas " Bioquímica 10 IDEAS CLAVE La estructura terciaria se estabiliza mediante puentes disulfuro covalentes e interacciones no covalentes (hidrofóbicas, electrostáticas, puentes de hidrógeno). El núcleo de las proteínas globulares es predominantemente apolar, excluyendo al disolvente acuoso.

La queratina es una superhélice levógira de hélices alfa con enlaces disulfuro, y el colágeno es una triple hélice estabilizada por anillos de prolina y glicina. El plegamiento ocurre por estabilización progresiva de intermediarios; las chaperonas evitan agregaciones incorrectas reconociendo superficies hidrofóbicas. COMPRUEBA LO QUE HAS APRENDIDO 19. ¿Qué función cumplen las chaperonas moleculares durante la síntesis y el estrés térmico? 20. ¿Qué representa una proteína intrínsecamente desestructurada (IUP)? Test Rodea la respuesta correcta. Las soluciones están al final. 21. ¿Qué interacción covalente interviene en la estabilización de la estructura terciaria? 22.

¿Cuál es el aminoácido imprescindible en el interior de la triple hélice del tropocolágeno? 23. ¿En qué se diferencia fundamentalmente la hemoglobina de la mioglobina a nivel estructural? 24. ¿Cómo localizan las chaperonas las proteínas defectuosas o no plegadas?

Puente disulfuro entre dos cisteínas a) Enlace peptídico amida b) Fuerzas de dispersión de London c) Puentes de hidrógeno intramoleculares d) Cisteína a) Prolina b) Glicina c) Alanina d) La mioglobina es una proteína fibrosa estructural a) La hemoglobina carece de hélices alfa b) La mioglobina es totalmente insoluble en agua c) La hemoglobina posee organización cuaternaria oligomérica d) Sustituyendo los aminoácidos incorrectos por glicina a) Uniéndose selectivamente a sus superficies hidrofóbicas expuestas b) Escindiendo los puentes disulfuro mediante catálisis ácida c) Reconociendo enlaces peptídicos de tipo trans d) Estructura Tridimensional de Proteínas " Bioquímica 11 4 Resumen para repasar Enlace peptídico y conformación primaria Concepto Definición y características clave Enlace peptídico Enlace amida sustituido covalente formado por condensación entre un grupo y un -COOH con pérdida de agua; rígido, planar y sin rotación libre por resonancia.

Configuración trans Geometría mayoritaria en los enlaces peptídicos de las proteínas que minimiza los impedimentos estéricos entre cadenas laterales contiguas. Ángulos phi ( ) y psi ( ) Ángulos de torsión en torno a los enlaces simples y respectivamente; determinan la trayectoria espacial de la cadena. Diagrama de Ramachandran Representación gráfica bidimensional de las combinaciones de y que delimita las conformaciones energéticamente permitidas frente a las impedidas. Estructura primaria Secuencia lineal de residuos unidos covalentemente codificada por el ADN; se lee y nombra del extremo N-terminal al C-terminal.

Estructura secundaria y motivos Concepto Definición y características clave Hélice Espiral dextrógira estabilizada por puentes de hidrógeno intracatenarios paralelos al eje (3,6 residuos/vuelta, avance axial de y paso de ). Hoja plegada Conjunto de hebras casi totalmente extendidas ( por residuo) unidas por puentes de hidrógeno intercatenarios en disposición paralela o antiparalela. Giro y lazos Inversiones de dirección de en el esqueleto polipeptídico que conectan elementos secundarios regulares. Motivo estructural Combinación supersecundaria repetitiva de hélices y hebras con función afín presente en proteínas no necesariamente emparentadas.

Dominio proteico Módulo globular compacto, termodinámicamente autónomo, capaz de mantener su plegamiento y función tras escisión física. Estructuras terciaria y cuaternaria, tipos y plegamiento Concepto Definición y características clave Estructura terciaria Plegamiento tridimensional completo mantenido por enlaces fuertes (puentes disulfuro) y débiles (hidrofóbicos, iónicos, Van der Waals y de hidrógeno). Efecto hidrofóbico Empaquetamiento que sitúa las cadenas laterales apolares en el interior anhidro de la proteína y expone los residuos polares al agua.

NH 2 ϕ ψ N C α C α CO ϕ ψ α 1,5 Å 5,4 Å β 3,5 Å β 180 Estructura Tridimensional de Proteínas " Bioquímica 12 Concepto Definición y características clave Estructura cuaternaria Asociación espacial no covalente de dos o más cadenas polipeptídicas independientes (subunidades o protómeros). -Queratina Proteína fibrosa formada por dos hélices dextrógiras trenzadas en superhélice levógira, consolidada por abundantes puentes disulfuro (hasta 18% Cys). Colágeno (tropocolágeno) Triple hélice formada por tres cadenas con glicina en cada tercera posición y alta repulsión de anillos de prolina; solo la Gly cabe en su eje interno.

Chaperonas moleculares Proteínas que reconocen regiones hidrofóbicas expuestas de polipéptidos no plegados para impedir agregaciones aberrantes o amiloides. Proteínas IUP Proteínas intrínsecamente desestructuradas que carecen de orden fijo en solución y adquieren estructura sólo al contactar con su diana biológica. α α α Estructura Tridimensional de Proteínas " Bioquímica 13 Soluciones de las preguntas de repaso 1. Porque el enlace peptídico tiene carácter de doble enlace que le impide girar; solo pueden rotar los enlaces adyacentes al carbono alfa. 2. El enlace amida presenta resonancia electrónica que le otorga un marcado carácter de doble enlace parcial sin rotación libre.

El plegamiento depende exclusivamente de los giros libres en torno a los enlaces sencillos adyacentes al carbono alfa (ángulos phi y psi). 3. Representa de manera bidimensional los ángulos de torsión y de los residuos para identificar las conformaciones permitidas estéricamente. 4. Oscila entre 50 y 2.000 residuos, lo que equivale a un rango de peso molecular aproximado de 5.500 a 220.000 Da. 5. b) Por su carácter parcial de doble enlace derivado de la resonancia. La resonancia entre el grupo C=O y C-N genera un carácter parcial de doble enlace rígido y planar. 6. a) Desde el extremo N-terminal hacia el extremo C-terminal.

Por convención, el primer residuo es siempre el amino terminal y el último el carboxilo terminal. 7. c) La torsión del enlace entre carbono alfa y carbono carbonilo. El ángulo psi (ψ) mide la rotación en torno a la unión covalente sencilla Cα-CO. 8. d) 110 g/mol. El peso medio ponderado considerado para un aminoácido integrado en una cadena es de 110 g/mol. 9. Porque en la lámina beta los ángulos de enlace permiten una conformación casi plana y extendida (3,5 Å por residuo), mientras que en la hélice se enrollan en espiral (1,5 Å por residuo). 10.

En la hélice alfa los enlaces de hidrógeno son estrictamente intracatenarios y paralelos al eje espiral; en la lámina beta antiparalela se forman de manera perpendicular y directa entre hebras adyacentes distintas o distantes. 11. El avance es de a lo largo del eje central de la hélice. 12. En las antiparalelas son lineales y perpendiculares entre pares únicos de residuos; en las paralelas son inclinados y conectan un residuo con dos distintos de la hebra opuesta. 13. c) 3,6 residuos. La hélice alfa estándar contiene exactamente 3,6 aminoácidos por cada giro completo. 14. d) Los grupos carbonilo (CO) y amino (NH) del esqueleto.

Se forman exclusivamente entre el NH y el C=O pertenecientes a la cadena principal polipeptídica. 15. a) 3,5 Å. La conformación extendida de las cadenas beta presenta una distancia de 3,5 Å por aminoácido. 16. c) Una región globular que se pliega y funciona de forma autónoma. Un dominio es una porción globular estable capaz de mantener su conformación y función de manera aislada. 17. Porque las cadenas hidrofóbicas rehúyen el contacto con el agua; empaquetarlas en el interior minimiza el coste energético y confiere estabilidad a toda la molécula. 18.

Porque la triple hélice está empaquetada de forma tan compacta en su eje interno que solo la glicina, al poseer como grupo R un simple átomo de hidrógeno, cabe en dicho espacio sin generar colisión estérica. 19. Se unen a zonas hidrofóbicas expuestas de proteínas desdobladas para evitar su agregación errónea, permitiendo que alcancen su plegamiento nativo. ϕ ψ 1,5 Å Estructura Tridimensional de Proteínas " Bioquímica 14 20. Es una proteína que carece de una conformación tridimensional fija en disolución y que solo adquiere estructura ordenada al interactuar con otras moléculas diana. 21. a) Puente disulfuro entre dos cisteínas.

El puente disulfuro (-S-S-) entre residuos de cisteína es la principal interacción covalente terciaria. 22. c) Glicina. Solo el pequeño tamaño del hidrógeno de la glicina permite empaquetar el eje central del colágeno. 23. d) La hemoglobina posee organización cuaternaria oligomérica. La hemoglobina es un tetrámero con estructura cuaternaria, mientras que la mioglobina es monomérica. 24. b) Uniéndose selectivamente a sus superficies hidrofóbicas expuestas. Las regiones hidrofóbicas normalmente están ocultas; al quedar expuestas señalan una cadena no plegada. Estructura Tridimensional de Proteínas " Bioquímica 15