Biología Selectividad Andalucía (PEvAU): apuntes y test

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APUNTES BIOLOGÍA PEvAU Andalucía, Ceuta, Melilla y Centros en Marruecos AprenAI 2026-2027 Biomoléculas, célula, metabolismo, genética, biotecnología e inmunología para la PEvAU: esquemas en cada tema, 40 preguntas test y tablas de repaso final.

APREN.AI Índice Tema 1: Las biomoléculas 1 Agua, sales minerales y glúcidos 6 El agua y su relevancia biológica 6 Sales minerales y homeostasis celular 7 Glúcidos: Monosacáridos y enlace O-glucosídico 8 Polisacáridos: Polímeros de reserva y estructurales 11 2 Bioelementos y diferencias entre biomoléculas inorgánicas y orgánicas Concepto de bioelemento Por qué la vida se basa en el carbono Funciones de algunos bioelementos De los bioelementos a las biomoléculas Biomoléculas inorgánicas frente a orgánicas 3 Lípidos, proteínas y vitaminas 16 Lípidos: diversidad estructural y propiedades fisicoquímicas 16 Proteínas: estructura, niveles conformacionales y desnaturalización 19 Biocatálisis enzimática y regulación cinética 21 Vitaminas: cofactores nutricionales esenciales 22 4 Componentes de la membrana plasmática y sus funciones Disposición de los componentes en el mosaico fluido Composición lipídica Proteínas de membrana: según su disposición Proteínas de membrana: según su función 25 El glucocálix 26 Eucariotas frente a procariotas 26 Funciones generales de la membrana 27 5 Nutrientes esenciales y enfermedades carenciales Nutrientes esenciales y enfermedades carenciales Enfermedades carenciales de vitaminas ¿Por qué se enriquece la leche desnatada con vitaminas A y D?

6 Clasificación de los aminoácidos, funciones de las proteínas y cofactores enzimáticos Clasificación de los aminoácidos según su cadena lateral Secuencia, conformación y función Funciones biológicas de las proteínas Componentes de una enzima: cofactores y coenzimas 33 Biología Selectividad Andalucía (PEvAU): apuntes y test 1 Especificidad y unión enzima-sustrato 34 Tema 2: Biología celular 7 Teoría celular y ultraestructura de orgánulos 36 1. La teoría celular y los métodos de observación microscópica 36 2. Organización procariota frente a eucariota 37 3. Cubiertas celulares y el sistema de endomembranas 39 4. Bioenergética celular: mitocondrias y cloroplastos 41 5.

Ribosomas, citoesqueleto y centrosoma 43 6. El núcleo celular interfásico 45 7. Diversidad microbiológica y agentes acelulares 46 8 Estructura de la célula procariota y vacuolas 48 Morfología bacteriana 48 Envolturas 49 Citoplasma y material genético 49 Apéndices 50 Vacuolas eucariotas 51 9 Transporte de membrana y fisiología celular 52 Organización y propiedades generales de la membrana 52 Transporte de moléculas de bajo peso molecular 53 Transporte de macromoléculas mediado por vesículas 56 Digestión celular lisosómica y exocitosis 56 Tema 3: Metabolismo 10 Rutas catabólicas y biosíntesis energética 60 1. Organización del metabolismo y clasificaciones nutricionales 60 2.

Respiración celular aerobia: degradación de glúcidos 61 3. Alternativas anaerobias: fermentaciones 63 4. Catabolismo lipídico: beta-oxidación de ácidos grasos 64 5. Anabolismo autótrofo: fotosíntesis oxigénica 65 6. Balance energético comparativo: respiración, fermentación y fotosíntesis 67 11 Quimiosíntesis, anabolismo heterótrofo y factores de la fotosíntesis 69 Quimiosíntesis 69 Anabolismo heterótrofo 71 Factores que modifican la fotosíntesis 72 Tema 4: Genética molecular y biotecnología 12 Expresión y duplicación de la información génica 74 1. Estructura de nucleótidos y organización de los ácidos nucleicos 75 2.

Replicación semiconservativa del ADN 76 Biología Selectividad Andalucía (PEvAU): apuntes y test 2 3. Transcripción: síntesis de ARN a partir de ADN 78 4. El código genético y su correspondencia biológica 79 5. Traducción ribosómica y síntesis de proteínas 80 6. Aplicación práctica: resolución del flujo de información genética 82 13 El ADN como material hereditario, genomas y tipos de ARN Experimentos que demostraron que el ADN es el material hereditario Nucleótidos de ADN y de ARN.

Regla de Chargaff Funciones de los nucleótidos fuera de los ácidos nucleicos Desnaturalización y renaturalización del ADN Genoma procariota frente a eucariota Tipos de ARN 14 Regulación de la expresión génica Por qué hay que regular la expresión génica Regulación en procariotas: el operón lac Regulación en eucariotas 15 Ciclo celular, división y mutaciones 90 El ciclo celular y la interfase 90 La fase M: división nuclear (mitosis) y división citoplasmática 91 Meiosis y generación de variabilidad genética 94 Cinética y variación de la masa de ADN durante el ciclo 96 Mutaciones y alteraciones del material hereditario 98 Genética mendeliana clásica y herencia humana 99 Pruebas de la evolución y teoría sintética neodarwinista 101 16 Regulación del ciclo celular, apoptosis y cáncer Por qué hay que regular el ciclo celular El motor del ciclo: ciclinas y CDK Puntos de control p53, el guardián del genoma 14 Apoptosis 13 El cáncer, un fallo de la regulación 105 17 Estructura y morfología del cromosoma eucariota 13 El cromosoma metafásico y sus partes Tipos de cromosomas según la posición del centrómero Conceptos básicos Haploidía y diploidía 109 ¿Una o dos cromátidas?

109 18 Ingeniería genética y aplicaciones 110 Fundamentos de la ingeniería genética y tecnología del ADN recombinante 110 La reacción en cadena de la polimerasa (PCR) 112 Biología Selectividad Andalucía (PEvAU): apuntes y test 3 Edición genómica precisa: el sistema CRISPR-Cas9 113 Aplicaciones biotecnológicas y consideraciones bioéticas 113 19 Terapia génica Qué es la terapia génica Estrategias: ex vivo e in vivo Vectores: cómo se introduce el gen Un caso modelo: la IDCG por déficit de ADA Terapia somática y terapia germinal De añadir genes a corregirlos: la edición génica 20 Concepto de biotecnología y aplicaciones de los microorganismos 120 Qué es la biotecnología 120 Por qué se usan tanto las bacterias 120 Industria alimentaria: las fermentaciones 121 Industria farmacéutica 122 Medio ambiente y energía 122 Plantas y animales transgénicos 122 Tema 5: Inmunología 21 Barreras biológicas, respuesta innata y humoral 125 1.

Arquitectura general del sistema inmunitario 125 2. Barreras biológicas primarias 126 3. Inmunidad innata o inespecífica 126 4. Inmunidad humoral: estructura y dinámica de los anticuerpos 127 5. Mecanismos de la reacción antígeno-anticuerpo 129 22 Concepto de inmunidad, otros componentes de la defensa innata e infección 131 Inmunidad y sistema inmunitario 131 Otros componentes de la defensa innata 132 Infección y agentes patógenos 133 Antibióticos y antivirales 133 23 Inmunidad celular, memoria y patologías del sistema inmune 134 1. Órganos linfoides y maduración de los linfocitos 134 2. Reconocimiento y presentación antigénica: El MHC 135 3.

Mecanismos de la inmunidad celular: Linfocitos T colaboradores y citotóxicos 136 4. Memoria inmunológica: Respuestas primaria y secundaria 136 5. Tipos de inmunidad: Formas activas frente a pasivas 137 6.

Patologías del sistema inmunitario 138 24 Trasplantes, inmunosupresión e inmunidad frente al cáncer Tipos de trasplante y riesgo de rechazo Inmunosupresores: cómo actúan y qué consecuencias tienen Biología Selectividad Andalucía (PEvAU): apuntes y test 4 Inmunidad frente al cáncer: la vigilancia inmunitaria 25 Resumen para repasar 143 Tema 1: Las biomoléculas 143 Tema 2: Biología celular 146 Tema 3: Metabolismo 147 Tema 4: Genética molecular y biotecnología 148 Tema 5: Inmunología 151 Cronología 153 Soluciones de las preguntas de repaso 154 Biología Selectividad Andalucía (PEvAU): apuntes y test 5 1 Agua,sales minerales y glúcidos El agua y su relevancia biológica El agua es la biomolécula inorgánica más abundante en la materia viva, representando entre el 65 % y el 80 % del peso de la mayoría de los organismos celulares.

Su protagonismo vital deriva directamente de su particular geometría y de su distribución de cargas eléctricas. Estructura molecular y dipolaridad Una molécula de agua está formada por un átomo de oxígeno unido covalentemente a dos átomos de hidrógeno mediante enlaces covalentes simples. La disposición espacial de estos enlaces forma un ángulo característico de . Debido a la elevada electronegatividad del oxígeno en comparación con el hidrógeno, los electrones compartidos se desplazan hacia el núcleo de oxígeno, generando una densidad de carga negativa parcial ( ) en dicho extremo y densidades de carga positiva parcial ( ) en los extremos donde se sitúan los protones de hidrógeno.

Esta asimetría convierte al agua en un dipolo eléctrico permanente, a pesar de tener una carga neta neutra. El enlace por puentes de hidrógeno La naturaleza dipolar permite que las moléculas de agua interaccionen electrostáticamente entre sí: el polo negativo de una atrae al polo positivo de otra adyacente. Estas interacciones electrostáticas reciben el nombre de enlaces por puentes de hidrógeno. Aunque la fuerza de cada puente individual es sensiblemente menor a la de un enlace covalente, cada molécula de agua puede formar simultáneamente hasta cuatro enlaces con sus vecinas en el estado sólido (hielo) y una media de 3,4 enlaces en el estado líquido a temperatura ambiente.

Esta red intermolecular confiere al agua una estructura cohesiva singular responsable de sus propiedades físico-químicas: Elevado calor específico: Se requiere una gran cantidad de energía calorífica para romper los enlaces de hidrógeno antes de conseguir elevar la agitación molecular.

Gracias a ello, el agua TEMA 1 Las biomoléculas 1 Agua, sales minerales y glúcidos 2 Bioelementos y diferencias entre biomoléculas inorgánicas y orgánicas 3 Lípidos, proteínas y vitaminas 4 Componentes de la membrana plasmática y sus funciones 5 Nutrientes esenciales y enfermedades carenciales 6 Clasificación de los aminoácidos, funciones de las proteínas y cofactores enzimáticos 104,5 δ δ+ Biología Selectividad Andalucía (PEvAU): apuntes y test 6 actúa como un extraordinario amortiguador térmico que protege las estructuras celulares frente a variaciones bruscas de temperatura ambiental.

Elevado calor de vaporización: La evaporación del agua demanda gran aporte energético calórico tomado del entorno inmediato, lo que fundamenta el mecanismo de enfriamiento por sudoración o transpiración en seres vivos. Cohesión interna y tensión superficial: La atracción mutua entre moléculas genera una elevada cohesión y adhesión molecular. Esto explica fenómenos como la tensión superficial (que permite a ciertos insectos desplazarse sobre láminas hídricas) y la capilaridad, indispensable para el ascenso ininterrumpido de la savia bruta por los conductos vasculares xilemáticos en las plantas. Densidad anómala a 4 °C: El agua líquida alcanza su máxima densidad a los 4 °C.

Al congelarse ( ), la red de puentes de hidrógeno se expande formando una estructura cristalina reticular más espaciada y menos densa que el agua líquida. El hielo flota, aislando térmicamente los fondos marinos y lacustres, lo que hace posible la persistencia de los ecosistemas acuáticos bajo climas gélidos. Constante dieléctrica elevada y poder disolvente: El agua interacciona con solutos iónicos y moléculas polares separando aniones y cationes mediante capas de hidratación o solvatación acuosa. Es el disolvente universal de la célula y el medio idóneo para el transporte de nutrientes y la ejecución de las reacciones metabólicas.

Reactividad química: El agua no solo constituye un disolvente pasivo, sino que participa directamente como sustrato reactivo en procesos celulares esenciales como la hidrólisis de enlaces macromoleculares y la fotólisis del agua durante la fotosíntesis oxigénica. DEFINICIÓN Un puente de hidrógeno es una atracción electrostática débil de carácter intermolecular establecida entre un átomo de hidrógeno con carga parcial positiva (unido covalentemente a un elemento muy electronegativo como oxígeno o nitrógeno) y un par de electrones no compartidos de otro átomo electronegativo contiguo.

Sales minerales y homeostasis celular Las sales minerales son biomoléculas inorgánicas indispensables presentes en los organismos vivos en proporciones que oscilan entre el 1 % y el 5 %. Se presentan bajo dos formas fundamentales: Sales precipitadas o insolubles: Se encuentran en estado sólido formando estructuras esqueléticas y de soporte. Destacan el fosfato cálcico ( ) y el carbonato cálcico ( ) en los huesos y dientes de vertebrados, así como en las conchas calcáreas de moluscos y exoesqueletos de diversos invertebrados; y la sílice ( ) en las frústulas de diatomeas y espículas de ciertas esponjas.

Sales disueltas o solubles: Se disocian completamente en sus correspondientes iones libres o electrolitos. Los aniones biológicos más frecuentes son cloruro ( ), bicarbonato ( ), fosfato monohidrógeno ( ) y sulfato ( ); mientras que los cationes predominantes son sodio ( ), potasio ( ), calcio ( ) y magnesio ( ).

0 C Ca (PO ) 3 4 2 CaCO 3 SiO 2 Cl HCO 3 HPO 4 2 SO 4 2 Na+ K+ Ca2+ Mg2+ Biología Selectividad Andalucía (PEvAU): apuntes y test 7 Presión osmótica y dinámica hídrica en la célula La presión osmótica representa la presión mecánica requerida para detener el flujo neto de disolvente (agua) a través de una membrana semipermeable que separa dos disoluciones de diferente concentración de solutos no difusibles. Por el proceso de ósmosis, el agua se desplaza espontáneamente desde la región con menor concentración de soluto (medio hipotónico) hacia la región con mayor concentración (medio hipertónico), hasta alcanzar el equilibrio isotónico. Condición del medio extracelular Célula animal (ej.

eritrocito) Célula vegetal (con pared celular) Medio hipotónico (Concentración externa < interna) Entrada masiva de agua por ósmosis. La membrana plasmática sufre sobrepresión hasta romperse: lisis celular o hemólisis. Entrada de agua que llena la vacuola central. La célula se hincha contra la pared rígida alcanzando el estado fisiológico de turgencia sin romperse. Medio isotónico (Concentración externa = interna) Flujos netos de entrada y salida equilibrados. Mantiene su morfología bicóncava característica (estado normal). Equilibrio hídrico dinámico (flujos netos nulos); la célula no experimenta sobretensión parietal y queda flácida: ni turgente ni plasmolizada.

Medio hipertónico (Concentración externa > interna) Salida neta de agua hacia el exterior. La célula pierde volumen, se arruga y contrae: crenación. Pérdida neta de agua. El citoplasma y la membrana plasmática se retraen separándose de la pared vegetal rígida: plasmólisis. ERROR FRECUENTE No confundir lisis con turgencia. En células vegetales, la pared celular de celulosa ejerce una contrapresión mecánica que resiste la entrada osmótica de agua, impidiendo el estallido celular que sí sufren los eritrocitos animales al carecer de dicha envoltura rígida externa.

Función amortiguadora del pH (Sistemas tampón) Las sales disueltas forman disoluciones amortiguadoras o sistemas tampón que minimizan los cambios drásticos del pH intracelular y extracelular mediante el equilibrio ácido-base: Tampón bicarbonato: Opera predominantemente en los fluidos extracelulares como el plasma sanguíneo, manteniendo el pH en torno a 7,4 mediante el equilibrio reversivo: Tampón fosfato: Actúa prioritariamente en el medio intracelular citoplasmático mediante la interconversión entre el ion dihidrógeno fosfato y el monohidrógeno fosfato: Glúcidos: Monosacáridos y enlace O-glucosídico Los glúcidos (también llamados azúcares o carbohidratos) son biomoléculas orgánicas constituidas fundamentalmente por carbono, hidrógeno y oxígeno, cuya fórmula empírica general suele aproximarse a .

Desde el punto de vista químico, son polihidroxialdehídos o CO + 2 H O 2 H CO 2 3 HCO + 3 H+ H PO 2 4 HPO + 4 2 H+ C (H O) n 2 n Biología Selectividad Andalucía (PEvAU): apuntes y test 8 polihidroxicetonas (o compuestos que rinden estos derivados tras su hidrólisis). ESQUEMA Clasificación general de los glúcidos Monosacáridos Son los monómeros más simples; no son hidrolizables en unidades más pequeñas, son sólidos cristalinos de color blanco, solubles en agua y con sabor dulce.

Se clasifican según el grupo funcional carbonilo (aldosas si portan un grupo aldehído terminal en ; cetosas si presentan un grupo cetona interno, habitualmente en ) y según el número de átomos de carbono: Triosas ( ): El gliceraldehído (aldotriosa) y la dihidroxiacetona (cetotriosa), intermediarios fundamentales de las vías catabólicas citosólicas. Pentosas ( ): Destacan la D-ribosa (componente nucleotídico del ARN y del ATP) y su derivado la 2-desoxirribosa ( , integrante del ADN), así como la ribulosa (cetopentosa que participa como sustrato fijador de dióxido de carbono).

Hexosas ( ): Comprenden la D-glucosa (fuente energética celular primordial), la D- galactosa (constituyente del disacárido lactosa y de glucolípidos) y la D-fructosa (cetohexosa presente en frutos y néctares). En disolución acuosa, las pentosas y hexosas experimentan una reacción intramolecular espontánea entre su grupo carbonilo y un grupo hidroxilo ( ) distante, formando un enlace hemiacetal (aldosas) o hemicetal (cetosas). Esto genera una ciclación molecular con anillos de cinco miembros (furanosa) o de seis miembros (piranosa).

Al ciclarse, el carbono carbonílico pasa a ser asimétrico Monosacáridos Monómeros reductores hidrosolubles no hidrolizables Pentosas Ribosa y desoxirribosa de cinco carbonos Hexosas Glucosa, galactosa y fructosa de seis carbonos Oligosacáridos Uniones de 2 a 10 monosacáridos Disacáridos reductores Maltosa y lactosa con enlace monocarbonílico Disacáridos no reductores Sacarosa con enlace dicarbonílico Polisacáridos Polímeros de alto peso molecular sin sabor dulce Reserva energética Almidón en vegetales y glucógeno en animales Función estructural Celulosa en pared vegetal y quitina en artrópodos C 1 C 2 C H O 3 6 3 C H O 5 10 5 C H O 5 10 4 C H O 6 12 6 OH Biología Selectividad Andalucía (PEvAU): apuntes y test 9 (carbono anomérico), dando lugar a dos configuraciones espaciales posibles denominadas anómeros: (si el hidroxilo anomérico se sitúa en posición trans respecto al grupo terminal) o (si se orienta en posición cis).

Los monosacáridos poseen poder reductor gracias a la presencia del carbono anomérico libre, capaz de ceder electrones y reducir sales de metales pesados en disolución alcalina caliente (como la reducción del catión cúprico a catión cuproso en el ensayo con reactivo de Fehling). El enlace O-glucosídico y los disacáridos El enlace O-glucosídico es el enlace covalente que une químicamente a dos monosacáridos entre sí.

Se establece mediante una reacción de condensación entre el grupo hidroxilo del carbono anomérico de un monosacárido y un grupo hidroxilo perteneciente a otro azúcar, produciéndose la liberación simultánea de una molécula de agua ( ): Enlace monocarbonílico: Se une el del carbono anomérico del primer monosacárido con un de un carbono no anomérico del segundo (por ejemplo enlaces o ). Como el segundo monosacárido conserva su carbono anomérico libre, la molécula resultante mantiene el poder reductor. Enlace dicarbonílico: La unión ocurre directamente entre los dos hidroxilos de los carbonos anoméricos de ambos monómeros (enlace , ).

Al no quedar ningún carbono anomérico disponible, el disacárido resultante carece de poder reductor. Los disacáridos biológicos más notables son: Maltosa: Formada por dos moléculas de unidas por enlace monocarbonílico . Se obtiene de la degradación digestiva del almidón; tiene carácter reductor. Lactosa: Formada por unida a mediante enlace monocarbonílico . Es el azúcar característico de la leche y posee poder reductor. Sacarosa: Constituida por una molécula de y una de unidas mediante un enlace dicarbonílico . Es el azúcar transportado en la savia elaborada vegetal y, al tener sus dos carbonos anoméricos comprometidos, no presenta carácter reductor.

Celobiosa: Integrada por dos unidades de enlazadas mediante unión monocarbonílica. No se encuentra libre en la naturaleza; procede de la hidrólisis de la celulosa vegetal. EJEMPLO En el laboratorio, tras someter muestras de sacarosa y maltosa a la prueba de Fehling, la disolución de maltosa vira a color rojo ladrillo por precipitación de óxido de cobre ( ), confirmando su poder reductor gracias al carbono hemiacetálico no comprometido del segundo resto de glucosa. La sacarosa, por su enlace dicarbonílico, permanece azul al no poder abrirse su anillo para liberar la forma carbonilo reactiva.

α CH OH 2 β Cu2+ Cu+ H O 2 OH OH 1 4 1 6 1 2 1 1 α-D-glucopiranosa α(1 4) β-D-galactopiranosa α-D-glucopiranosa β(1 4) α-D-glucopiranosa β-D-fructofuranosa α(1 2)β β-D-glucopiranosa β(1 4) Cu O 2 Biología Selectividad Andalucía (PEvAU): apuntes y test 10 Polisacáridos: Polímeros de reserva y estructurales Los polisacáridos son macromoléculas constituidas por la polimerización de decenas o millares de monosacáridos unidos por enlaces O-glucosídicos sucesivos. Carecen de sabor dulce, son insolubles o forman dispersiones coloidales, y no exhiben poder reductor al ser prácticamente inapreciable la proporción de extremos anoméricos libres respecto a la masa molecular global.

Polisacáridos de reserva energética Permiten a los seres vivos acumular enormes cantidades de glucosa en el interior celular sin incrementar la osmolaridad interna ni provocar el colapso osmótico que ocasionarían miles de monómeros libres disueltos. Almidón: Es el principal polisacárido de reserva propio de las células vegetales, acumulado en orgánulos de almacenamiento (amiloplastos). Está constituido por dos fracciones poliméricas: Amilosa: Representa entre el 20 % y el 30 % del almidón. Polímero lineal helicoidal de restos de unidos exclusivamente por enlaces . Amilopectina: Supone entre el 70 % y el 80 %.

Presenta una estructura ramificada compuesta por una cadena principal con enlaces sobre la que surgen ramificaciones laterales mediante enlaces espaciadas cada 24 a 30 residuos de glucosa. Glucógeno: Es el polisacárido de reserva energética propio de los animales y hongos, almacenado principalmente en hepatocitos y fibras del tejido muscular esquelético. Su arquitectura química es análoga a la de la amilopectina (cadenas de con uniones y ramificaciones ), pero con un grado de ramificación considerablemente superior (cada 8 a 12 unidades de glucosa).

Esta morfología más ramificada y compacta permite una movilización enzimática extremadamente veloz de monómeros cuando el metabolismo demanda energía urgente. Polisacáridos estructurales Están configurados por enlaces glucosídicos de configuración , lo que les confiere conformaciones extendidas de enorme resistencia mecánica frente a la tracción y a la degradación química y enzimática común. Celulosa: Es el componente principal de la pared celular vegetal. Es un homopolisacárido lineal no ramificado formado por miles de unidades de unidas por enlaces . Para acomodar esta conformación beta, cada resto de glucosa se orienta invertido respecto a su adyacente.

Esta distribución rectilínea facilita el empaquetamiento paralelo mediante múltiples puentes de hidrógeno intra e intercatenarios, organizando microfibrillas de celulosa de extraordinaria rigidez que la mayoría de los animales no pueden hidrolizar por carecer de la enzima celulasa. Quitina: Polímero lineal constituido por monómeros de N-acetilglucosamina (un derivado aminado de la glucosa) enlazados covalentemente por uniones . Es el elemento básico del exoesqueleto de artrópodos y de las paredes celulares en el reino Fungi.

α-D-glucopiranosa α(1 4) α(1 4) α(1 6) α-D-glucosa α(1 4) α(1 6) β β-D-glucopiranosa β(1 4) 180 β(1 4) Biología Selectividad Andalucía (PEvAU): apuntes y test 11 Polisacárido Monómero básico Tipo de enlaces O- glucosídicos Morfología tridimensional Función biológica esencial Almidón en amilosa; y en amilopectina Hélice lineal o ramificada moderada Reserva energética en vegetales (amiloplastos) Glucógeno lineal; cada 8-12 monómeros Globular densamente ramificada Reserva energética animal (hígado y músculo) Celulosa monocarbonílico lineal Cintas lineales paralelas unidas por puentes de H Soporte mecánico en la pared vegetal Quitina N- acetilglucosamina monocarbonílico lineal Láminas microfibrilares rígidas Estructural (exoesqueleto de artrópodos y pared de hongos) PARA RECORDARLO Para memorizar la función según el anómero: los enlaces (almidón, glucógeno) dan lugar a cadenas enrolladas fácilmente accesibles para la degradación energética (reserva).

Los enlaces (celulosa, quitina) forman cintas rectas estabilizadas por puentes de hidrógeno que construyen redes insolubles y resistentes (estructura). IDEAS CLAVE La dipolaridad de la molécula de agua permite formar una red de puentes de hidrógeno causante de su alto calor específico, calor de vaporización, poder disolvente y tensión superficial. Las sales minerales regulan la presión osmótica celular, evitando fenómenos letales como la lisis o la plasmólisis, y actúan como sistemas tampón manteniendo el pH fisiológico. Los monosacáridos son polihidroxialdehídos o polihidroxicetonas que en disolución ciclan formando hemiacetales o hemicetales con configuración anomérica o .

El enlace O-glucosídico monocarbonílico preserva un carbono anomérico libre otorgando poder reductor al disacárido, mientras que el dicarbonílico (como en la sacarosa) lo anula. Los polisacáridos de reserva (almidón y glucógeno) poseen enlaces y estructura ramificada, mientras que los estructurales (celulosa y quitina) presentan uniones lineales de alta resistencia a la tracción. α-D-glucosa α(1 4) α(1 4) α(1 6) α-D-glucosa α(1 4) α(1 6) β-D-glucosa β(1 4) β(1 4) α β α β α β Biología Selectividad Andalucía (PEvAU): apuntes y test 12 COMPRUEBA LO QUE HAS APRENDIDO 1. ¿Por qué un eritrocito estalla en medio hipotónico mientras que una célula vegetal mantiene su integridad? 2.

¿Cuál es la causa química de que la maltosa tenga poder reductor y la sacarosa no? TEMA 4: GENÉTICA MOLECULAR Y BIOTECNOLOGÍA 2 Regulación del ciclo celular,apoptosis y cáncer Concepto de bioelemento DEFINICIÓN Los bioelementos (o elementos biogénicos) son los elementos químicos que forman parte de los seres vivos. De los elementos de la tabla periódica, solo unos setenta aparecen en la materia viva, y apenas una veintena son imprescindibles. Se clasifican según su abundancia en el organismo. Importa saber que abundancia no equivale a importancia: un elemento escaso puede ser imprescindible, y su falta provoca enfermedad.

Grupo Elementos Abundancia Papel general Primarios C, H, O, N, P, S Cerca del 96 % de la masa viva Forman el esqueleto de las biomoléculas orgánicas Secundarios Na, K, Ca, Mg, Cl Pequeña proporción Casi siempre como iones: equilibrio hídrico, impulso nervioso, contracción, estructuras duras Oligoelementos Fe, I, Zn, Cu, Co, F, Mn…

Cantidades mínimas (trazas) Suelen formar parte de enzimas, hormonas o pigmentos Por qué la vida se basa en el carbono El carbono reúne varias propiedades que ningún otro elemento abundante combina: Tetravalencia: tiene cuatro electrones de valencia, de modo que forma cuatro enlaces covalentes orientados en el espacio (hacia los vértices de un tetraedro), lo que da moléculas tridimensionales. Formación de cadenas: se une a otros carbonos mediante enlaces simples, dobles o triples, originando cadenas lineales, ramificadas o anillos de longitud casi ilimitada.

Enlaces estables pero rompibles: el enlace C–C y el C–H son lo bastante fuertes para dar moléculas duraderas, pero las enzimas pueden romperlos y liberar energía. Grupos funcionales: se une con facilidad a O, N, H, S y P, formando grupos (hidroxilo, carbonilo, carboxilo, amino, fosfato…) que dan a cada molécula sus propiedades químicas. Así se explica la enorme diversidad de biomoléculas orgánicas. Biología Selectividad Andalucía (PEvAU): apuntes y test 13 El H, el O y el N completan este papel: son ligeros, forman enlaces covalentes estables y, por su diferente electronegatividad, generan moléculas polares que interaccionan con el agua.

Funciones de algunos bioelementos Elemento Tipo Función destacada P Primario Ácidos nucleicos, ATP, fosfolípidos de membrana, fosfato cálcico del hueso S Primario Aminoácidos cisteína y metionina; puentes disulfuro de las proteínas N Primario Grupo amino de los aminoácidos y bases nitrogenadas Ca Secundario Huesos, dientes y caparazones (carbonato y fosfato cálcico); contracción muscular, coagulación Na y K Secundarios Impulso nervioso y equilibrio hídrico de la célula Mg Secundario Átomo central de la clorofila; cofactor de muchas enzimas Cl Secundario Equilibrio hídrico; forma parte del ácido clorhídrico del estómago Fe Oligoelemento Grupo hemo de la hemoglobina (transporte de O ) y de los citocromos I Oligoelemento Componente de las hormonas tiroideas (tiroxina) Co Oligoelemento Átomo central de la vitamina B12 Zn, Cu Oligoelementos Cofactores de numerosas enzimas F Oligoelemento Endurece el esmalte dental y los huesos ERROR FRECUENTE Confundir el metal de la hemoglobina con el de la clorofila: la hemoglobina lleva hierro y la clorofila, magnesio.

De los bioelementos a las biomoléculas Los bioelementos se combinan entre sí mediante enlaces químicos y forman las biomoléculas (principios inmediatos). Cada grupo de biomoléculas tiene una composición elemental característica: los primarios constituyen la materia orgánica, mientras que los secundarios y los oligoelementos aparecen sobre todo como iones o integrados en moléculas concretas (Fe en el hemo, Mg en la clorofila, Co en la B12).

Biología Selectividad Andalucía (PEvAU): apuntes y test 14 ESQUEMA Bioelementos Biomoléculas inorgánicas frente a orgánicas Aspecto Inorgánicas Orgánicas Ejemplos Agua, sales minerales, gases (O , CO ) Glúcidos, lípidos, proteínas, ácidos nucleicos Composición No tienen esqueleto de carbono (el CO y los carbonatos llevan C, pero no cadenas C–C ni C– H) Esqueleto de cadenas de carbono unido a H, O, N, P, S Origen También existen en la materia inerte; los seres vivos las toman del medio Exclusivas de los seres vivos, que las sintetizan Tamaño Moléculas pequeñas o iones Desde moléculas sencillas hasta macromoléculas (polímeros) Funciones generales Disolvente y medio de reacción, regulación del pH y del equilibrio hídrico, estructuras duras, intercambio de gases Energética, estructural, catalítica, de reserva, de defensa e informativa (herencia) Las inorgánicas se desarrollan en «Tema 1: Las biomoléculas — Agua, sales minerales y glúcidos» (donde también se tratan los glúcidos), y los lípidos y proteínas en «Tema 1: Las biomoléculas — Lípidos, proteínas y vitaminas».

Primarios Cerca del 96 % de la materia viva C, H, O, N Esqueleto de toda biomolécula orgánica P y S ATP, ácidos nucleicos, puentes disulfuro Secundarios Na, K, Ca, Mg, Cl, casi siempre iones Ca Huesos y contracción muscular Mg Centro de la clorofila Oligoelementos Trazas, pero imprescindibles Fe Hemoglobina I Hormonas tiroideas Co Vitamina B12 Biología Selectividad Andalucía (PEvAU): apuntes y test 15 IDEAS CLAVE Los bioelementos son los elementos químicos que forman parte de los seres vivos y se clasifican por abundancia en primarios, secundarios y oligoelementos. Los primarios (C, H, O, N, P, S) suman cerca del 96 % de la materia viva y forman las biomoléculas orgánicas.

Que un oligoelemento esté en trazas no lo hace prescindible: Fe, I o Co son imprescindibles para hemoglobina, hormonas tiroideas y vitamina B12. El carbono es la base de la vida por su tetravalencia, su capacidad de formar cadenas, sus enlaces estables y su unión a grupos funcionales. Las biomoléculas inorgánicas (agua, sales, gases) existen también fuera de los seres vivos; las orgánicas tienen esqueleto carbonado y las sintetizan los seres vivos. COMPRUEBA LO QUE HAS APRENDIDO 3. ¿Por qué el magnesio es imprescindible para las plantas? 4. El CO contiene carbono, ¿por qué se considera una biomolécula inorgánica? 5.

Cita dos propiedades del carbono que explican la diversidad de moléculas orgánicas. TEMA 1: LAS BIOMOLÉCULAS 3 Lípidos,proteínas y vitaminas Lípidos: diversidad estructural y propiedades fisicoquímicas Los lípidos constituyen un conjunto químicamente heterogéneo de biomoléculas orgánicas compuestas fundamentalmente por carbono, hidrógeno y oxígeno (a menudo acompañados de fósforo, nitrógeno y azufre). Comparten dos rasgos físicos definitorios: una insolubilidad prácticamente total en disolventes polares acuosos y una notable solubilidad en disolventes orgánicos no polares (como éter, cloroformo o benceno).

Desde el punto de vista biosintético y estructural, se clasifican según posean o no ácidos grasos en su molécula, lo que determina su capacidad de formar sales sódicas o potásicas mediante saponificación. Biología Selectividad Andalucía (PEvAU): apuntes y test 16 ESQUEMA Clasificación general de los lípidos Ácidos grasos: saturación y comportamiento físico Los ácidos grasos son cadenas hidrocarbonadas alifáticas lineales con un número par de átomos de carbono (habitualmente entre 12 y 24) que terminan en un grupo carboxilo (-COOH).

En función de la presencia de enlaces múltiples entre sus átomos de carbono, se distinguen dos grupos: Ácidos grasos saturados: carecen de dobles enlaces en su cadena (como el ácido palmítico de 16 carbonos o el ácido esteárico de 18 carbonos). Al estar formados exclusivamente por enlaces simples, sus cadenas adoptan una conformación rectilínea extendida que facilita un empaquetamiento compacto mediante interacciones electrostáticas transitorias (fuerzas de dispersión de London o Van der Waals). Como consecuencia, presentan puntos de fusión elevados y suelen ser sólidos a temperatura ambiente.

Ácidos grasos insaturados: albergan uno o más dobles enlaces (monoinsaturados como el ácido oleico o poliinsaturados como el ácido linoleico). En los sistemas biológicos predominan las configuraciones cis, las cuales introducen un codo o flexión angular rígida en la cadena. Este doblez impide el apilamiento regular de las moléculas, reduciendo las atracciones intermoleculares y rebajando ostensiblemente su punto de fusión, motivo por el cual permanecen en estado líquido (aceites) a temperatura ambiente.

Lípidos saponificables: acilglicéridos y lípidos complejos Los lípidos saponificables contienen enlaces éster que pueden escindirse por hidrólisis alcalina: Lípidos saponificables Poseen ácidos grasos esterificados Acilglicéridos Grasas neutras de reserva energética Fosfolípidos Estructurales y anfipáticos de membrana Céridos Ceras impermeabilizantes y protectoras Lípidos insaponificables Carecen de ácidos grasos Esteroides Derivados del esterano como colesterol Terpenos Polímeros de isopreno y pigmentos Prostaglandinas Derivados eicosanoides mediadores Biología Selectividad Andalucía (PEvAU): apuntes y test 17 Acilglicéridos (grasas neutras): se originan por la esterificación de una molécula de glicerol (propanotriol) con una, dos o tres moléculas de ácidos grasos, liberando una molécula de agua por cada enlace formado.

Los triacilglicéridos (o triglicéridos) carecen de carga neta y representan la principal reserva energética a largo plazo en organismos eucariotas, rindiendo más del doble de kilocalorías por gramo que los glúcidos o las proteínas al estar químicamente más reducidos y almacenarse en forma anhidra en los adipocitos. Fosfolípidos (glicerofosfolípidos y esfingolípidos): son los pilares estructurales de las bicapas celulares. Están formados por una cabeza fuertemente polar e hidrofílica (unida a un grupo fosfato y a un alcohol aminado como colina o etanolamina) acoplada a una cola no polar e hidrofóbica integrada por dos cadenas de ácidos grasos.

Esta dualidad convierte a los fosfolípidos en lípidos anfipáticos, propiedad que desencadena su autoensamblaje espontáneo en medio acuoso formando micelas, liposomas y bicapas lipídicas estables. Lípidos insaponificables: esteroides y derivados terpénicos Carecen de ácidos grasos y no generan jabones al reaccionar con bases fuertes: Esteroides: derivan del ciclopentanoperhidrofenantreno (esterano), un hidrocarburo tetracíclico saturado. El compuesto más representativo es el colesterol, molécula anfipática menor con un grupo hidroxilo ( ) en el carbono 3 y una cadena alifática ramificada.

Actúa como regulador indispensable de la fluidez en membranas plasmáticas animales y como precursor biosintético de las hormonas esteroideas (cortisol, aldosterona, testosterona, estrógenos), la vitamina D y los ácidos biliares. Terpenos o isoprenoides: se forman por polimerización de unidades de isopreno (2-metil-1,3- butadieno). A este grupo pertenecen pigmentos fotosintéticos accesorios (como los carotenoides), aceites esenciales aromáticos y vitaminas liposolubles como la A, la E y la K. Organización y dinámica de la bicapa en la membrana plasmática El modelo de mosaico fluido postulado por S. Jonathan Singer y Garth L.

Nicolson en 1972 describe la membrana plasmática (cuyo grosor medio ronda los 7,5 nm) como una matriz lipídica fluida y discontinua en la que se intercalan proteínas globulares: OH Biología Selectividad Andalucía (PEvAU): apuntes y test 18 Esquema del mosaico fluido mostrando la bicapa lipídica y proteínas.

La fluidez de la membrana depende de tres factores biofísicos críticos: La membrana es asimétrica porque la distribución de fosfolípidos y proteínas difiere entre la monocapa citoplasmática y la extracelular; además, los glúcidos unidos a lípidos y proteínas (glucolípidos y glucoproteínas) se disponen exclusivamente en la cara externa, configurando el glucocálix (función receptora, protectora y de reconocimiento tisular). Proteínas: estructura, niveles conformacionales y desnaturalización Las proteínas son macromoléculas biológicas constituidas por polímeros no ramificados de - aminoácidos unidos en un orden genéticamente predeterminado.

Aminoácidos y enlace peptídico Los 20 aminoácidos proteicos presentan un carbono central tetraédrico ( ) unido covalentemente a cuatro grupos distintos: un grupo amino básico ( ), un grupo carboxilo ácido (-COOH), un átomo de hidrógeno ( ) y una cadena lateral o grupo variable ( ), responsable de su reactividad y Grado de insaturación de los ácidos grasos: una mayor proporción de dobles enlaces cis desordena el empaquetamiento hidrocarbonado, incrementando la fluidez a temperaturas más bajas. 1 Longitud de las colas hidrofóbicas: cadenas más cortas establecen menor cantidad de enlaces de Van der Waals, facilitando el deslizamiento molecular.

2 Efecto amortiguador del colesterol: en células animales, el colesterol se intercala entre los fosfolípidos con su grupo hidroxilo orientado hacia el exterior hídrico. A temperaturas fisiológicas o elevadas, sus anillos rígidos restringen el movimiento de los fosfolípidos y disminuyen la permeabilidad; en cambio, a bajas temperaturas impide el empaquetamiento excesivo, evitando la congelación o cristalización de la bicapa. 3 L α C α NH 2 H R Biología Selectividad Andalucía (PEvAU): apuntes y test 19 polaridad particular.

Debido a la presencia simultánea de funciones ácidas y básicas, son sustancias anfóteras: en disolución acuosa actúan como amortiguadores fisiológicos del pH mediante la formación de iones dipolares neutros (zwitteriones) en su punto isoeléctrico. La condensación entre el carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro genera un enlace peptídico con desprendimiento de una molécula de agua. Este enlace amida presenta carácter parcial de doble enlace debido a la resonancia del par de electrones libres entre el nitrógeno, el carbono carbonílico y el oxígeno, lo que impide la libre rotación sobre su eje coplanar y restringe fuertemente las posibles conformaciones del esqueleto polipeptídico.

Jerarquía estructural de las proteínas La funcionalidad biológica de cualquier proteína reside en la adquisición precisa de una arquitectura tridimensional: Nivel Definición y características Fuerzas que lo estabilizan Primaria Secuencia lineal ordenada de aminoácidos desde el extremo N- terminal al C-terminal. Enlaces peptídicos (covalentes). Secundaria Plegamiento local y periódico de la cadena: conformación en -hélice (enrollamiento helicoidal dextrógiro) o lámina plegada (disposición en zig-zag paralela o antiparalela). Puentes de hidrógeno intracatenarios o intercatenarios entre los grupos C=O y N-H del esqueleto peptídico.

Terciaria Disposición espacial tridimensional definitiva y compacta de la cadena polipeptídica completa (conformación nativa globular o fibrosa). Interacciones hidrofóbicas en el núcleo interior, fuerzas de Van der Waals, enlaces iónicos (puentes salinos), puentes de hidrógeno entre cadenas laterales R y puentes disulfuro covalentes ( ) entre restos de cisteína. Cuaternaria Asociación espacial no covalente de dos o más cadenas polipeptídicas individuales (subunidades o monómeros), como ocurre en la hemoglobina tetramérica. Fuerzas no covalentes (puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, electrostáticas) y esporádicos puentes disulfuro.

DESNATURALIZACIÓN PROTEICA La desnaturalización es la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria sin que se rompan los enlaces peptídicos de la estructura primaria. Ocurre por rotura de los enlaces débiles ante variaciones bruscas de temperatura, cambios extremos de pH, presencia de detergentes o disolventes orgánicos. Conlleva la pérdida irreversible (o reversible en caso de renaturalización experimental) de la actividad biológica y una drástica disminución de la solubilidad acuosa debido a la exposición al exterior de los residuos hidrofóbicos internos.

α β S S Biología Selectividad Andalucía (PEvAU): apuntes y test 20 Biocatálisis enzimática y regulación cinética Las enzimas son catalizadores biológicos de naturaleza predominantemente proteica que aceleran la velocidad de las reacciones químicas celulares entre y veces. Operan con estricta especificidad de sustrato y de acción, uniéndose de forma reversible al reactivo en una cavidad tridimensional denominada centro activo.

Mecanismo de acción y ecuación de Michaelis-Menten Los enzimas no alteran la constante de equilibrio termodinámico ni la energía libre de Gibbs global ( ) del proceso, sino que disminuyen la energía de activación requerida para alcanzar el estado de transición intermedio. A concentración enzimática constante, la velocidad inicial de la reacción ( ) frente a concentraciones crecientes de sustrato ( ) describe una hipérbola rectangular descrita por la ecuación de Michaelis- Menten: De esta relación cinética se extraen dos parámetros fundamentales: Velocidad máxima ( ): asíntota que refleja la saturación completa de todos los centros activos disponibles por el sustrato.

Constante de Michaelis-Menten ( ): concentración de sustrato con la que se alcanza la mitad de la velocidad máxima ( ). Representa cuantitativamente una medida inversa de la afinidad del enzima por el sustrato: cuanto menor es el valor de , mayor es la afinidad del catalizador por su reactivo específico. Influencia del pH y la temperatura La actividad enzimática muestra una dependencia parabólica o acampanada con el medio físico: Efecto de la temperatura: inicialmente, el aumento térmico incrementa la energía cinética de las moléculas colisionantes, elevando la velocidad de catálisis hasta alcanzar una temperatura óptima (generalmente situada entre 37 °C y 40 °C en mamíferos).

Superado este umbral, el exceso de agitación térmica desestabiliza los enlaces débiles y provoca la desnaturalización térmica de la proteína, lo que causa un desplome repentino de la velocidad catalítica a cero. Efecto del pH: las cadenas laterales de los aminoácidos del centro activo requieren un estado de ionización específico para interaccionar con el sustrato. Cada enzima opera a un pH óptimo característico (por ejemplo, la pepsina gástrica a pH 2 o la tripsina intestinal a pH 8). Cualquier desviación sustancial altera las cargas de los puentes salinos, inactivando o desnaturalizando el enzima.

Tipos de inhibición enzimática Los inhibidores son moduladores químicos que disminuyen o anulan la tasa de catálisis: 106 1012 ΔG V 0 [S] V = 0 K + [S] m V [S] max V max K m V = 0 V /2 max K m Biología Selectividad Andalucía (PEvAU): apuntes y test 21 Modalidad Mecanismo y unión Efecto sobre Efecto sobre Competitiva (reversible) El inhibidor se asemeja estructuralmente al sustrato y compite por unirse al centro activo libre. Se supera aumentando . Aumenta (disminuye la afinidad aparente). Inalterada (se alcanza a concentraciones de sustrato suficientemente altas).

No competitiva (reversible) El inhibidor se une a una región alostérica distinta del centro activo, tanto en el enzima libre como en el complejo enzima-sustrato. Inalterada (no afecta la fijación directa del sustrato). Disminuye (el enzima cataliza a menor velocidad independientemente de ). Irreversible El inhibidor se fija mediante enlaces covalentes estables a aminoácidos esenciales del centro activo, inactivando permanentemente la molécula. No aplicable (destruye el catalizador funcional). Disminuye progresivamente hasta anularse. CÁLCULO E INTERPRETACIÓN DE PARÁMETROS CINÉTICOS Un enzima purificado cataliza una reacción con una y un valor de .

Si se añade un inhibidor competitivo que eleva la aparente a , a una concentración de sustrato de la velocidad será: Nótese cómo a la velocidad equivale exactamente a la mitad de la original, demostrando que la inhibición competitiva puede revertirse elevando suficientemente el sustrato. Vitaminas: cofactores nutricionales esenciales Las vitaminas son micronutrientes orgánicos de estructura heterogénea requeridos en cantidades ínfimas por los organismos heterótrofos, los cuales son incapaces de sintetizarlas en cantidades suficientes (son compuestos esenciales).

No desempeñan cometidos energéticos ni plásticos primarios, sino que operan como componentes de coenzimas catalíticas o reguladores fisiológicos. Grupo Vitaminas Funciones principales Riesgo metabólico Liposolubles (solubles en grasas, insolubles en agua) A (retinol), D (calciferol), E (tocoferol), K (filoquinona). Visión y diferenciación epitelial (A); metabolismo fosfocálcico óseo (D); antioxidante de membranas (E); factor de coagulación sanguínea (K). Se acumulan en el tejido adiposo e hígado, por lo que un consumo masivo genera toxicidad por hipervitaminosis.

K m V max [S] [S] V = max 100 μmol s 1 K = m 2 mM K m 8 mM [S] = 8 mM V = 0 = 8 + 8 100 × 8 = 16 800 50 μmol s 1 [S] = K m aparente V max Biología Selectividad Andalucía (PEvAU): apuntes y test 22 Grupo Vitaminas Funciones principales Riesgo metabólico Hidrosolubles (solubles en agua, insolubles en lípidos) Complejo B ( tiamina, riboflavina, niacina, ácido pantoténico, piridoxina, ácido fólico, cobalamina) y Vitamina C (ácido ascórbico). Precursores de coenzimas en rutas oxidativas como la glucólisis y la respiración celular ( de la niacina, FAD de la riboflavina, CoA del ácido pantoténico); síntesis de colágeno y defensa antioxidante (C).

En general no se almacenan (salvo la B12, que se acumula en el hígado) y el exceso se excreta rápidamente por la orina; su carencia prolongada causa avitaminosis o hipovitaminosis (escorbuto, beriberi, pelagra). PAU · 2025, EXTRAORDINARIA SUPLENTE 2 El transporte de la glucosa al interior celular se realiza en bacterias mediante un transporte activo que necesita un transportador específico denominado sistema de fosfotransferasa o PTS. Gracias a este sistema, la glucosa no sólo entra al interior celular, sino que acoplado al transporte también se le añade un grupo fosfato.

e) Indique dos disacáridos en los que esté presente la glucosa, e indique el tipo de enlace que se establece entre ambos monosacáridos [0,4]. Primer disacárido con glucosa (y sus componentes): Segundo disacárido con glucosa (y sus componentes): Tipo de enlace químico establecido entre ambos monosacáridos: Resolución Para responder correctamente a la cuestión se deben identificar dos disacáridos distintos cuya composición molecular incluya glucosa y señalar el enlace característico de unión: Primer disacárido con glucosa: Maltosa (formada por glucosa + glucosa; unidas por enlace ). Otras opciones válidas son la sacarosa (glucosa + fructosa) o la lactosa (galactosa + glucosa).

Segundo disacárido con glucosa: Sacarosa (formada por glucosa + fructosa; enlace ) o Lactosa (formada por galactosa + glucosa; enlace ), eligiendo siempre uno distinto del citado en primer lugar. Tipo de enlace químico establecido entre ambos monosacáridos: Enlace O-glucosídico (enlace covalente formado por condensación entre grupos hidroxilo con desprendimiento de una molécula de agua). B 1 B 2 B 3 B 5 B 6 B 9 B 12 NAD+ α(1 4) α(1 2)β β(1 4) Biología Selectividad Andalucía (PEvAU): apuntes y test 23 IDEAS CLAVE Los fosfolípidos son moléculas anfipáticas que estructuran espontáneamente las bicapas celulares, cuya fluidez depende de las insaturaciones de los ácidos grasos y del colesterol.

El enlace peptídico es una unión covalente rígida y coplanar con carácter parcial de doble enlace entre el carboxilo y el amino de dos aminoácidos consecutivos. La conformación nativa de una proteína se estabiliza por enlaces débiles y puentes disulfuro en su estructura terciaria; su desorganización causa la desnaturalización. Los enzimas actúan como catalizadores reduciendo la energía de activación sin alterar el equilibrio termodinámico de la reacción. La constante de Michaelis-Menten ( ) es la concentración de sustrato a la que se alcanza la mitad de la velocidad máxima e indica de forma inversa la afinidad enzimática.

Las vitaminas liposolubles (A, D, E y K) se acumulan en el organismo pudiendo inducir hipervitaminosis, mientras que las hidrosolubles (complejo B y C) son cofactores no almacenables que se excretan por la orina. COMPRUEBA LO QUE HAS APRENDIDO 6. ¿Por qué un ácido graso poliinsaturado cis posee un punto de fusión inferior al de un ácido graso saturado de idéntica longitud? 7. ¿De qué manera distingue un ensayo cinético una inhibición competitiva de una no competitiva al elevar la concentración de sustrato? 8. ¿Qué grupos funcionales participan en la formación del enlace peptídico y qué molécula se desprende en la reacción?

TEMA 4: GENÉTICA MOLECULAR Y BIOTECNOLOGÍA 4 Regulación de la expresión génica Disposición de los componentes en el mosaico fluido En el modelo de mosaico fluido la membrana es una bicapa lipídica en la que flotan proteínas. Los lípidos de membrana tienen carácter anfipático (véase «Tema 1: Las biomoléculas — Lípidos, proteínas y vitaminas»). Por eso se ordenan con las cabezas polares hacia el agua, tanto la del exterior como la del citoplasma, y con las colas hidrófobas enfrentadas en el interior de la bicapa. Se dice que es mosaico porque las proteínas están intercaladas entre los lípidos. Se dice que es fluida porque lípidos y proteínas se desplazan lateralmente.

Las dos caras son distintas, por lo que la membrana es asimétrica: los glúcidos solo aparecen en la cara externa. K m Biología Selectividad Andalucía (PEvAU): apuntes y test 24 Composición lipídica Lípido Papel en la membrana Fosfolípidos Son los componentes mayoritarios y forman la bicapa. Cuanto más insaturadas son sus colas, más fluida es la membrana (ácidos grasos saturados e insaturados: véase la sección de lípidos). Colesterol Exclusivo de las células eucariotas animales. Se intercala entre los fosfolípidos y regula la fluidez: la estabiliza y reduce la permeabilidad. Glucolípidos Lípidos unidos a cadenas de glúcidos. Solo están en la monocapa externa y forman parte del glucocálix.

ERROR FRECUENTE Las membranas procariotas no contienen colesterol. Tampoco hay colesterol en las membranas vegetales, que llevan otros esteroles. Por eso no basta con decir que «las eucariotas tienen colesterol»: hay que precisar que es propio de las células animales. Proteínas de membrana: según su disposición Integrales o intrínsecas: están embebidas en la bicapa. Sus regiones hidrófobas interaccionan con las colas de los lípidos. Muchas son transmembrana, es decir, atraviesan la bicapa completa y asoman por las dos caras. Para separarlas de la membrana hay que romperla, por ejemplo con detergentes. Periféricas o extrínsecas: están adosadas a una de las dos caras.

Se unen mediante enlaces débiles a las cabezas polares de los lípidos o a proteínas integrales. Se separan con facilidad sin destruir la bicapa. Proteínas de membrana: según su función Función Qué hacen Transporte Canales: forman poros hidrófilos por los que pasan iones. Permeasas o transportadores: se unen a la molécula y cambian de forma para pasarla al otro lado. Los mecanismos concretos se estudian en «Tema 2: Biología celular — Transporte de membrana y fisiología celular». Receptores Captan señales externas, como hormonas o neurotransmisores, y desencadenan una respuesta en el interior de la célula. Enzimas Catalizan reacciones en la superficie de la membrana.

Adhesión Unen células vecinas entre sí o fijan la célula a la matriz extracelular. Reconocimiento Actúan como marcadores de identidad celular; suelen ser glucoproteínas. Biología Selectividad Andalucía (PEvAU): apuntes y test 25 ESQUEMA Proteínas de membrana El glucocálix DEFINICIÓN El glucocálix es la cubierta de glúcidos de la cara externa. La forman las cadenas de oligosacáridos de los glucolípidos y de las glucoproteínas, unidas a ellos mediante enlaces covalentes. Sus funciones son: Reconocimiento celular: sus combinaciones de azúcares identifican a cada tipo de célula. Un ejemplo son los antígenos de los grupos sanguíneos ABO en los eritrocitos.

También intervienen en el reconocimiento de lo propio por el sistema inmune. Recepción de señales y fijación de virus o bacterias. Adhesión entre células. Protección mecánica y química de la superficie.

Eucariotas frente a procariotas Rasgo Eucariotas animales Procariotas Colesterol Sí No Según disposición Cómo se unen a la bicapa Integrales Embebidas; muchas transmembrana Periféricas Adosadas a una cara Según función Qué hacen Transporte Canales y permeasas Receptores Captan señales externas Enzimas Catalizan reacciones Adhesión Unen células o matriz Reconocimiento Marcadores de identidad Biología Selectividad Andalucía (PEvAU): apuntes y test 26 Rasgo Eucariotas animales Procariotas Glucocálix Sí, lo forman glucolípidos y glucoproteínas No como tal; la superficie está cubierta por la pared celular Membranas internas Sí, el sistema de endomembranas No; la membrana plasmática lleva enzimas respiratorias Funciones generales de la membrana 1.

Límite: separa el medio interno del externo y mantiene la identidad de la célula. 2. Permeabilidad selectiva: controla qué sustancias entran y salen. Así mantiene una composición interna distinta de la del exterior. 3. Comunicación: permite el intercambio de señales entre células. 4. Reconocimiento: lo realiza mediante el glucocálix. 5. Transducción de señales: un mensajero se une a un receptor sin entrar en la célula. Esa unión desencadena una cascada de reacciones en el interior, que es la respuesta celular.

PROCESO Transducción de señales 1 Llega el mensajero Una hormona o un neurotransmisor al canza la célula 2 Unión al re ceptor Se une a una proteí na receptora sin entrar 3 Cascada interna El receptor activa reacciones dentro de la célula 4 Respuesta celular La célula modifica su actividad IDEAS CLAVE La membrana es una bicapa de fosfolípidos fluida y asimétrica con proteínas intercaladas. El colesterol regula la fluidez y es exclusivo de las membranas eucariotas animales; los procariotas carecen de él. Las proteínas integrales están embebidas en la bicapa o la atraviesan; las periféricas solo se adosan a una cara.

Las proteínas de membrana actúan como canales, permeasas, receptores, enzimas y moléculas de adhesión y reconocimiento. El glucocálix lo forman glucolípidos y glucoproteínas de la cara externa, y se encarga del reconocimiento celular. Biología Selectividad Andalucía (PEvAU): apuntes y test 27 COMPRUEBA LO QUE HAS APRENDIDO 9. ¿Qué diferencia una proteína integral de una periférica? 10. ¿Por qué se dice que la membrana es asimétrica? 11. ¿Qué función tiene el colesterol y en qué células aparece?

TEMA 4: GENÉTICA MOLECULAR Y BIOTECNOLOGÍA 5 Estructura y morfología del cromosoma eucariota Nutrientes esenciales y enfermedades carenciales DEFINICIÓN Un nutriente esencial es una sustancia que el organismo necesita pero no puede fabricar, o no en cantidad suficiente, y que por tanto tiene que llegar con la dieta. Una enfermedad carencial es el trastorno que aparece cuando falta, de forma continuada, alguno de esos nutrientes.

En el ser humano son esenciales cuatro grupos de sustancias: Grupo Ejemplos Por qué hay que ingerirlos Aminoácidos esenciales Valina, leucina, isoleucina, treonina, metionina, fenilalanina, triptófano y lisina e histidina (en la infancia se añade además la arginina como semiesencial) Nuestras rutas metabólicas no pueden sintetizar su esqueleto carbonado Ácidos grasos esenciales Ácido linoleico (omega-6) y ácido linolénico (omega- 3) No podemos introducir dobles enlaces en esas posiciones de la cadena Vitaminas A, D, C, complejo B… Se necesitan en cantidades muy pequeñas y casi ninguna se fabrica en el cuerpo Minerales Calcio, hierro, yodo…

Son elementos químicos: ningún ser vivo puede crearlos Las vitaminas son moléculas orgánicas de naturaleza química muy variada que actúan en dosis mínimas, muchas veces como precursoras de coenzimas; no aportan energía ni forman estructuras. Su división en liposolubles e hidrosolubles se trata en «Tema 1: Las biomoléculas — Lípidos, proteínas y vitaminas». Aquí interesa lo que ocurre cuando faltan: casi todas las preguntas de examen piden relacionar enfermedad vitamina función bioquímica que se pierde.

Biología Selectividad Andalucía (PEvAU): apuntes y test 28 Enfermedades carenciales de vitaminas Escorbuto (vitamina C) La vitamina C (ácido ascórbico) es imprescindible para sintetizar colágeno funcional: actúa como cofactor de las enzimas que hidroxilan los aminoácidos prolina y lisina de esta proteína, paso necesario para que sus cadenas formen una triple hélice estable. Sin ella el colágeno es defectuoso y fallan los tejidos que dependen de él: sangran las encías y se aflojan los dientes, aparecen hemorragias bajo la piel y las heridas cicatrizan mal. Fue la enfermedad típica de los marineros en travesías largas sin fruta ni verdura fresca.

Beriberi (vitamina B1, tiamina) La tiamina es precursora de una coenzima necesaria en la degradación de la glucosa, concretamente en la conversión del piruvato en acetil-CoA. Su falta deja a las células sin energía suficiente, sobre todo a las que dependen casi exclusivamente de la glucosa, como las neuronas: el beriberi cursa con trastornos nerviosos (debilidad muscular, pérdida de sensibilidad) y problemas cardíacos. Se asoció a dietas basadas en arroz descascarillado, porque la tiamina está en la cascarilla. Pelagra (vitamina B3, niacina) La niacina es precursora de las coenzimas NAD y NADP , que transportan electrones en multitud de reacciones de oxidación-reducción del metabolismo.

Su carencia produce las llamadas tres D: dermatitis, diarrea y demencia. Fue frecuente en poblaciones que se alimentaban casi solo de maíz. Espina bífida (ácido fólico, vitamina B9) El ácido fólico es necesario para sintetizar nucleótidos y, por tanto, para replicar el ADN. Su demanda se dispara cuando hay divisiones celulares muy rápidas, como en el embrión. Si la gestante tiene déficit en las primeras semanas, el tubo neural (el esbozo del que derivan encéfalo y médula espinal) no termina de cerrarse y la médula queda mal protegida por la columna. Por eso se recomiendan suplementos de ácido fólico desde antes del embarazo.

Anemia perniciosa (vitamina B12) La B12 es necesaria, junto con el ácido fólico, para la síntesis de ADN en las células de la médula ósea que originan los eritrocitos (glóbulos rojos). Puede faltar por dos…