Pregunta 131 · FIR 2026 · Bioquímica y metabolismo

Por qué es la correcta y por qué no las otras

El anclaje GPI tiene un núcleo conservado: fosfatidilinositol – glucosamina (GlcN, no acetilada) – tres manosas – fosfoetanolamina. La fosfoetanolamina se une por enlace amida al carboxilo del aminoácido C-terminal de la proteína. Se ensambla en el retículo endoplásmico. Allí la transamidasa GPI corta la señal C-terminal hidrófoba del precursor y transfiere la proteína al ancla. Ese núcleo de 3 Man + 1 GlcN es universal en eucariotas. Las variaciones entre especies y tejidos son ramificaciones añadidas (galactosa, manosa extra, fosfoetanolaminas adicionales) o acilación del inositol. Por eso la opción 2 describe bien la parte oligosacarídica.

Por qué no las otras

• 1. Modificación del extremo N-terminal. Falso: el GPI se une al C-terminal, tras eliminar el péptido señal C-terminal. En el N-terminal actúan la miristoilación (glicina N-terminal) o el péptido señal de entrada al RE.
• 3. Presencia en procariotas y eucariotas. Falso: el anclaje GPI es exclusivo de eucariotas (levaduras, protozoos como Trypanosoma, mamíferos). Requiere RE y aparato secretor, que las bacterias no tienen.
• 4. Inositol modificado por péptidos catiónicos transmembrana. Falso: el inositol puede acilarse con un ácido graso (palmitoilación), lo que confiere resistencia a la PI-PLC. No lo modifican péptidos catiónicos.

Clave para el FIR: GPI: PI–GlcN–3 Man–fosfoetanolamina unido al C-terminal de la proteína, ensamblado en el RE, exclusivo de eucariotas; liberable por PI-PLC salvo inositol acilado.