Ejercicio Preguntes 110-120 - Tècniques instrumentals i ass… · Bioquímica UB 2015

b. Una matriu de cromatografia de filtració en gel amb un rang d'exclusió/fraccionament de 2.000 a 8.000 Da permetrà una separació eficaç d'una proteïna de 500 Da respecte d'una de 7.000 Da.

Solución: Veritable (V)

c. Al mètode quantitatiu de Biuret, els ions de coure presents al reactiu formen un complex de coordinació amb els enllaços peptídics de les cadenes proteiques.

Solución: Veritable (V)

d. Una columna de cromatografia de filtració sobre gel Sephadex G-25 permet el desalatge separant una proteïna de les sals de baix pes molecular que l'acompanyen.

Solución: Veritable (V)

e. Les proteïnes sotmeses a fraccionament per electroforesi en gel de poliacrilamida amb SDS (SDS-PAGE) conserven la seva conformació nativa plegada durant la cursa.

Solución: Falsa (F)

f. En l'assaig d'electroforesi SDS-PAGE, les cadenes proteiques es mouen i se separen en funció exclusiva del seu pes molecular.

Solución: Veritable (V)

g. La tinció mitjançant Blau de Coomassie permet revelar i visualitzar les bandes proteiques separades en el gel d'electroforesi.

Solución: Veritable (V)

h. L'àcid 3,5-dinitrosalicílic (DNS) s'utilitza en els assajos com a substrat catalític de l'enzim alfa-amilasa.

Solución: Falsa (F)

i. En un assaig de determinació d'amilasa, si 0,5 mg de maltosa produeixen un increment d'absorbància a 540 nm de 0,25 unitats de densitat òptica (DO), una mostra amb una absorbància de 2,0 DO equival a la presència de 10 mg de maltosa al tub.

Solución: Falsa (F)

j. L'enzim alfa-amilasa hidrolitza el midó actuant sobre aquest com a substrat específic.

Solución: Veritable (V)

k. Segons la representació de Lineweaver-Burk adjunta (on la recta talla l'eix d'abscisses a un valor de -4), es pot deduir que la constant de Michaelis (Km) de l'enzim té un valor de -4 M.

Solución: Falsa (F)