Ejercicio 4 - Mecanismes de catàlisi i regulació enzimàtica · Bioquímica UB 2017

a. Dues reaccions químiques biològiques que presenten idèntica constant d'equilibri (K_eq) poden transcórrer a velocitats clarament diferents.

Solución: V

b. Com més reduït és el valor de K_m, major és l'afinitat de l'enzim pel substrat.

Solución: V

c. En un mecanisme bisubstrat de tipus ping-pong, és possible que s'alliberi un primer producte abans que el segon substrat s'hagi unit al complex enzimàtic.

Solución: V

d. Els enzims que operen amb cooperativitat segueixen una cinètica hiperbòlica descrita pel model clàssic de Michaelis-Menten.

Solución: F

e. Quan el valor del coeficient de Hill és igual a zero, es dedueix que l'enzim no té cap mena de cooperativitat.

Solución: F

f. La catàlisi enzimàtica covalent es caracteritza per la formació d'unions covalents irreversibles i permanents entre el substrat i el centre actiu de l'enzim.

Solución: F

g. El terme holoenzim fa referència exclusivament a la fracció polipeptídica d'un enzim, desproveïda de cofactors.

Solución: F

h. Davant d'un enzim amb K_m = 0,1 mM exposat a una concentració de substrat [S] = 10 mM, l'activitat catalítica assolirà de forma pràctica la velocitat màxima (V_max).

Solución: V

i. Treballant en condicions de substrat sub-saturants, un enzim que registra una V_max = 2 μmol/min serà capaç de produir 10 μmol de producte al cap de 5 minuts.

Solución: F

j. L'isoenzim del transportador de glucosa típic del teixit hepàtic té una K_m més elevada que l'equivalent present en el teixit cerebral.

Solución: V