Ejercicio 3 - Cinètica enzimàtica i cofactors · Bioquímica UB 2017

Tema: Enzims: cinètica, inhibició, regulació i coenzims · Del examen Examen Primer Parcial de Bioquímica (2017) (2017)

Enunciado

3 Preguntes 21-30. Cinètica enzimàtica i cofactors

Determina la certesa de cadascuna de les següents proposicions:

Determina la certesa de cadascuna de les següents proposicions escrivint si és certa o falsa (o V/F):

b.

A partir del model cinètic de Michaelis-Menten, un enzim caracteritzat per una Km=4 μMK_m = 4\ \mu\text{M} i una Vmax⁡=5 μmol/minV_{\max} = 5\ \mu\text{mol/min}, operat a una concentració de substrat [S]=1 μM[S] = 1\ \mu\text{M}, exhibirà una velocitat inicial d'1 μmol/min\mu\text{mol/min}.

c.

L'hexoquinasa i la piruvat quinasa es consideren isoenzims entre si.

d.

Al llarg de les etapes successives d'un protocol de purificació enzimàtica, el valor de l'activitat específica augmenta progressivament.

e.

L'estructura molecular del flavina adenina dinucleòtid (FAD) està integrada per: 1 flavina, 2 riboses, 1 grup fosfat i 1 adenina.

f.

Les variacions en el pH del medi alteren la capacitat catalítica d'un enzim en modificar l'estat d'ionització dels residus del centre actiu.

g.

El pirofosfat de tiamina (TPP) funciona habitualment com a transportador de grups amino.

h.

Una corba de velocitat inicial front a concentració de substrat amb perfil sigmoide és indicativa d'un fenomen de cooperativitat positiva.

i.

La velocitat màxima (Vmax⁡V_{\max}) mesurada per a una reacció enzimàtica varia de manera directament proporcional a la concentració d'enzim present.

j.

El paràmetre KmK_m d'un enzim respecte al seu substrat s'incrementa si augmentem la concentració d'enzim a l'assaig.

Enunciado: Ejercicio 3 - Cinètica enzimàtica i cofactors · Bioquímica UB 2017

Solución

Según los criterios oficiales de corrección

b. A partir del model cinètic de Michaelis-Menten, un enzim caracteritzat per una Km=4 μMK_m = 4\ \mu\text{M} i una Vmax⁡=5 μmol/minV_{\max} = 5\ \mu\text{mol/min}, operat a una concentració de substrat [S]=1 μM[S] = 1\ \mu\text{M}, exhibirà una velocitat inicial d'1 μmol/min\mu\text{mol/min}.

Solución: Vertader

c. L'hexoquinasa i la piruvat quinasa es consideren isoenzims entre si.

Solución: Fals

d. Al llarg de les etapes successives d'un protocol de purificació enzimàtica, el valor de l'activitat específica augmenta progressivament.

Solución: Vertader

e. L'estructura molecular del flavina adenina dinucleòtid (FAD) està integrada per: 1 flavina, 2 riboses, 1 grup fosfat i 1 adenina.

Solución: Fals

f. Les variacions en el pH del medi alteren la capacitat catalítica d'un enzim en modificar l'estat d'ionització dels residus del centre actiu.

Solución: Vertader

g. El pirofosfat de tiamina (TPP) funciona habitualment com a transportador de grups amino.

Solución: Fals

h. Una corba de velocitat inicial front a concentració de substrat amb perfil sigmoide és indicativa d'un fenomen de cooperativitat positiva.

Solución: Vertader

i. La velocitat màxima (Vmax⁡V_{\max}) mesurada per a una reacció enzimàtica varia de manera directament proporcional a la concentració d'enzim present.

Solución: Vertader

j. El paràmetre KmK_m d'un enzim respecte al seu substrat s'incrementa si augmentem la concentració d'enzim a l'assaig.

Solución: Fals

La explicación paso a paso, hecha con IA, es Premium. Premium

Resuélvelo aquí mismo: corrección automática, pistas y solución paso a paso.

‹ Ejercicio 5 - Enzims: cinètica, inhibició, regulació i coen… · 2022 · Ejercicio 4 - Mecanismes de catàlisi i regulació enzimàtica · 2017 ›

Más ejercicios de Enzims: cinètica, inhibició, regulació i coenzims