Ejercicio 5 - Enzims: cinètica, inhibició, regulació i coen… · Bioquímica UB 2022

a. L'estructura molecular del flavina adenina dinucleòtid (FAD) està formada per 1 anell de flavina, 2 molècules de ribosa, 2 grups fosfat i 1 adenina.

Solución: F

b. El pirofosfat de tiamina (TPP) participa directament en el transport i transferència de grups aldehid durant les reaccions de descarboxilació.

Solución: V

c. La catàlisi enzimàtica covalent comporta necessàriament l'establiment d'enllaços covalents d'unió irreversible entre el catalitzador i el seu substrat.

Solución: F

d. S'anomena apoenzim a la fracció exclusivament proteica d'un enzim quan està desproveïda del seu cofactor o coenzim.

Solución: V

e. Si un determinat enzim té un valor de Km = 0,1 mM, en presència d'una concentració de substrat de 10 mM catalitzarà aproximadament a la seva velocitat màxima (Vmax).

Solución: V

f. Treballant en condicions de substrat no saturants, un enzim amb una Vmax = 2 μmol/min pot sintetitzar una quantitat de 10 mols de producte al cap de 5 minuts.

Solución: F

g. A partir de l'equació de Michaelis-Menten, per a un enzim amb una Km = 4 mM i una Vmax = 5 μmol/min, la velocitat inicial serà d'1 μmol/min quan la concentració de substrat sigui d'1 mM.

Solución: V

h. En relació amb les condicions del càlcul anterior, la velocitat inicial assolirà exactament 5 μmol/min si augmentem fins a 5 vegades la quantitat total d'enzim mantenint el substrat a 1 mM.

Solución: V

i. Un isoenzim es defineix com tota proteïna que manifesta de manera simultània dues activitats catalítiques independents a la mateixa cadena polipeptídica.

Solución: F

j. La presència d'un inhibidor purament competitiu provoca un descens tant del valor de Vmax com del valor de Km.

Solución: F