Pregunta 101 · FIR 2024 · Farmacología general, SNC y dolor

Por qué es la correcta y por qué no las otras

Los receptores catalíticos tienen un dominio extracelular que une el ligando, un único segmento transmembrana y un dominio intracelular con actividad enzimática propia. El receptor de insulina es el ejemplo clásico: es un receptor tirosina cinasa, un heterotetrámero α2β2. Al unirse la insulina, las subunidades β se autofosforilan en tirosinas. Después fosforilan los sustratos IRS, que activan las vías PI3K/Akt (efectos metabólicos, captación de glucosa por GLUT4) y Ras/MAPK (efectos mitogénicos). Comparten mecanismo los receptores de EGF, IGF-1, PDGF y VEGF. Hay otros catalíticos con actividad distinta: guanilato ciclasa (receptor del ANP) y serina/treonina cinasa (receptor del TGF-β).

Por qué no las otras

• 1. Receptor muscarínico: es un receptor acoplado a proteína G, con 7 dominios transmembrana (M1, M3 y M5 vía Gq; M2 y M4 vía Gi). No tiene actividad enzimática propia; actúa a través de efectores como la PLC o la adenilato ciclasa.
• 2. GABA_A: es un receptor ionotrópico, un canal pentamérico de Cl⁻ activado por ligando, sobre el que actúan BZD y barbitúricos. El receptor metabotrópico es el GABA_B, acoplado a proteína G.
• 4. Receptores de esteroides: son receptores intracelulares, citosólicos o nucleares, que actúan como factores de transcripción al unirse al ADN (elementos de respuesta hormonal). Su efecto es lento, porque requiere síntesis proteica.

Clave para el FIR: Cuatro familias de receptores: ionotrópicos (GABA_A, nicotínico), acoplados a proteína G (muscarínicos, adrenérgicos), catalíticos (insulina y factores de crecimiento: tirosina cinasa) y nucleares (esteroides, tiroideas).