Macromolècules en l'entorn cel·lular: apunts i resum

I 0 flashcards i 3 preguntes més al document.

Text del document

APUNTS MACROMOLÈCULES BIOLÒGIQUES Grau en Biotecnologia Universitat de Barcelona AprenAI 2026-2027 Apunts de Macromolècules Biològiques (UB): modularitat, propietats emergents, forces no covalents, IDPs i regles de substitució d'aminoàcids.

APREN.AI Índex 1 Organització cel·lular i principis de les macromolècules L'entorn cel·lular i la inversió energètica Lectura i jerarquia estructural de les macromolècules Densitat d'informació: ADN versus polisacàrids 2 Estructura proteica i forces intermoleculars no covalents L'enllaç peptídic i l'espectre de plegament Interaccions no covalents i el medi aquós 3 Química dels aminoàcids, polaritat i tolerància a la substitució Classificació i propietats àcid-base dels aminoàcids Criteris de solubilitat: polaritat versus hidrofòbia Mapes de coordenades i regles de substitució en proteïnes homòlogues 4 Resum per repassar Organització cel·lular i propietats de les macromolècules Estructura proteica i forces intermoleculars Aminoàcids i substitució evolutiva Solucions de les preguntes de repàs Aquests apunts poden contenir errors o omissions.

Són un material de suport i no substitueixen el temari oficial ni el professorat: contrasta la informació important. Macromolècules en l'entorn cel·lular: apunts i resum 1 1 Organització cel·lular i principis de les macromolècules EN ACABAR SABRÀS Descriure les condicions de concentració i compactació macromolecular dins la cèl·lula. Distingir el paper de la modularitat i de les propietats emergents en la construcció de biopolímers. Comparar l'eficiència en capacitat d'informació entre polisacàrids i àcids nucleics. PENSA-HI ABANS DE LLEGIR 1 Per què la cèl·lula sintetitza polímers gegants en lloc de deixar que milers de petites molècules facin la feina per separat?

L'entorn cel·lular i la inversió energètica El citoplasma d'una cèl·lula no és un medi diluït. Al contrari, es tracta d'un espai altament compacte, pràcticament sense espais buits. Entre el 30% i el 50% del volum total de la cèl·lula està ocupat per grans biopolímers, mentre que la resta correspon a aigua i metabòlits de mida reduïda. En bacteris com Escherichia coli, la concentració de macromolècules assoleix valors de 300 a 400 g/L, representant del 30% al 40% del pes total cel·lular. Els tres grups principals de macromolècules són les proteïnes, els àcids nucleics i els polisacàrids. Construir aquestes estructures gegants suposa una despesa metabòlica substancial.

Els éssers vius inverteixen tanta energia per dues raons primordials: Modularitat: un repertori reduït de peces bàsiques o monòmers (com els 20 aminoàcids estàndard) es combina de múltiples maneres per generar milers de compostos funcionals diferents i reciclables. Els mòduls comparteixen un esquelet comú polimèric i incorporen elements variables (com les cadenes laterals). A més, els mecanismes cel·lulars de síntesi són universals i independents de la seqüència exacta; per exemple, el ribosoma munta qualsevol proteïna utilitzant la mateixa maquinària comuna.

Propietats emergents: funcions complexes que sorgeixen exclusivament de la unió coordinada dels components, les quals no existien en els elements aïllats. L'efecte del conjunt supera la simple suma de les parts ( , on ). Aquestes propietats depenen de xarxes cooperatives d'interaccions febles, d'una estructura tridimensional dinàmica i de la interacció específica entre diferents macromolècules (ADN-proteïna, proteïna-proteïna o sucre-proteïna). COMPROVA-HO 2 Quina diferència conceptual hi ha entre l'esquelet polimèric i les cadenes laterals d'una macromolècula modular?

A + B = C C = AB Macromolècules en l'entorn cel·lular: apunts i resum 2 Lectura i jerarquia estructural de les macromolècules Les macromolècules es poden «llegir». El seu llenguatge prové de la integració entre les lleis de la física i la química (que regeixen les forces moleculars) i les regles biològiques establertes per la selecció natural. Comprendre aquest codi permet deduir els mecanismes moleculars de funcionament normal, localitzar la causa de patologies, identificar dianes terapèutiques i transferir aquestes estratègies biològiques al disseny tecnològic. Per exemple, les repeticions ordenades de residus en la seqüència primària determinen el comportament estructural.

Una pauta recurrent del tipus Gly-X-Y fa possible un empaquetament molt dens gràcies a la mida diminuta de la glicina: Esquema de seqüència amb el patró repetitiu Gly-X-Y típic de col·lagen. L'organització d'una macromolècula respon a una jerarquia de nivells estructurals: ERROR FREQÜENT Pensar que la selecció natural tria directament molècules aïllades. L'evolució actua sobre els individus i les poblacions al llarg de tot el seu cicle vital; l'optimització macromolecular és el resultat indirecte d'aquesta pressió ecològica. Estructura covalent (primària): seqüència lineal de monòmers units mitjançant enllaços covalents ferms.

Aquest nivell empra un alfabet delimitat: 4 bases als àcids nucleics, 20 aminoàcids a les proteïnes, o una àmplia varietat d'unitats monosacarídiques en els glúcids. 1 Estructura tridimensional: disposició espacial plegada imprescindible per desenvolupar activitat biològica. 2 Dinàmica i heterogeneïtat estructural: les biomolècules no són estàtiques. Presenten moviments a diferents escales temporals, de manera que una imatge fixa no reflecteix la seva funció. A més, s'associen en col·lectius estructurals (ensembles) per actuar cooperativament.

3 Macromolècules en l'entorn cel·lular: apunts i resum 3 Densitat d'informació: ADN versus polisacàrids Si es mesura la quantitat d'informació emmagatzemada per unitat de massa (compactació de la informació), els glúcids són superiors. Un monòmer de sucre disposa de diversos grups hidroxil (-OH) lliures per enllaçar-se. Pot adoptar configuracions furanosa (anell de 5 vèrtexs) o piranosa (anell de 6 vèrtexs), i anòmers o segons la posició del grup -OH al carboni anomèric 1 (orientat cap avall o cap amunt, respectivament).

Així, el nombre de combinacions ramificades i lineals creix exponencialment quan augmenta el nombre de residus (mono-, di-, tri-, tetra-, penta- o hexasacàrids), molt per sobre del sostre combinatori dels pèptids. Tot i això, els sucres són poc eficients com a arxiu genètic global perquè cada enllaç singular exigeix un enzim o receptor altament específic per reconèixer-lo. En canvi, pel que fa a l'eficiència d'emmagatzematge i lectura, l'ADN és el candidat idoni: allotja una enorme varietat seqüencial mitjançant una maquinària comuna universal de transcripció i traducció.

Criteri comparatiu Polisacàrids Àcids nucleics (ADN) Punts d'unió per monòmer Múltiples grups hidroxil (-OH) direccionals Enllaç fosfodièster uniforme a l'esquelet Compactació teòrica d'informació Molt alta (creixement exponencial amb els residus) Moderada (alfabet de 4 lletres lineals) Maquinària de descodificació Específica per a cada configuració d'enllaç Universal (sistema ribosòmic compartit) COMPROVA-HO 3 Per què l'ADN és més eficient que els polisacàrids com a suport de la informació genètica universal si els sucres compacten més informació per unitat de massa?

PROCÉS Nivells de jerarquia estructural en macromolècules 1 Estructura primària Monòmers connectats per enllaços covalents formant una seqüència lineal. 2 Estructura tridimensional Plegament espacial necessari per adquirir capacitat funcional activa. 3 Dinàmica estructural Moviments temporals i flexibilitat associats a la funció biològica. 4 Col·lectius (ensembles) Associació coordinada de macromolècules per dur a terme processos complexos. α β Macromolècules en l'entorn cel·lular: apunts i resum 4 IDEES CLAU L'interior cel·lular està extremadament atapeït, amb concentracions macromoleculars d'entre 300 i 400 g/L.

La modularitat redueix la despesa energètica perquè recicla components mitjançant mecanismes de síntesi universals. Les propietats emergents sorgeixen de xarxes d'interaccions febles i estructures tridimensionals no deduïbles dels monòmers solts. Els polisacàrids compacten més informació per massa, però l'ADN guanya en eficiència gràcies a la seva maquinària universal de lectura. COMPROVA EL QUE HAS APRÈS 4. Quins dos factors justifiquen la despesa energètica que fa la cèl·lula per crear grans macromolècules? 5. Què significa que les macromolècules funcionen com a 'ensembles'? Test Encercla la resposta correcta. Les solucions són al final. 6.

Quin percentatge aproximat del pes d'un bacteri com E. coli correspon a macromolècules? 7. Quina característica defineix les propietats emergents? 8. Per quin motiu la glicina és fonamental en repeticions com Gly-X-Y?

Més del 90% a) Entre un 30% i un 40% b) Entre un 5% i un 10% c) Exactament el 70% d) Es troben presents en cadascun dels monòmers a) Depenen exclusivament d'enllaços covalents ferms b) Sorgeixen de la interacció i superen les parts c) Són independents de la conformació tridimensional d) Permet un empaquetament estructural molt estret a) Evita l'entrada de molècules d'aigua b) Catalitza la formació de ponts disulfur c) Aporta càrrega positiva a l'enllaç d) Macromolècules en l'entorn cel·lular: apunts i resum 5 9. Per què els sucres no s'empren com a sistema genètic universal malgrat la seva alta compactació?

2 Estructura proteica i forces intermoleculars no covalents EN ACABAR SABRÀS Descriure la geometria plana de l'enllaç peptídic i les classes estructurals de proteïnes. Comprendre el paper de les interaccions febles en la flexibilitat i el reciclatge molecular. Analitzar el mecanisme de l'apantallament de l'aigua i la base entròpica de l'efecte hidrofòbic. PENSA-HI ABANS DE LLEGIR 10 Com aconsegueixen les proteïnes mantenir la seva forma i alhora deformar-se per complir la seva funció bioquímica?

L'enllaç peptídic i l'espectre de plegament Les proteïnes són cadenes de polímers constituïdes per aminoàcids units mitjançant enllaços amida (enllaç peptídic), formats per la reacció entre un grup carboxil i un grup amino: En aquesta unió, tots els àtoms implicats directament en l'enllaç es disposen en el mateix pla rígid. A partir d'aquest eix pla sobresurten els àtoms d'hidrogen i les cadenes laterals (R). Tradicionalment es considerava que una proteïna només era activa quan adoptava una conformació terciària rígida i perfectament definida.

Avui se sap que en els organismes eucariotes existeixen tres grups de conformació, cadascun representant aproximadament un terç del total proteic: Proteïnes altament estructurades (S): presenten un plegament globular estable, sovint cristal·litzable. La seva informació seqüencial es manifesta fidelment en la seva forma nativa tridimensional. Proteïnes moderadament desestructurades (M): conserven regions rígides combinades amb trams flexibles. Proteïnes intrínsecament desordenades (U o IDPs): no tenen una estructura tridimensional fixa i actuen com a sistemes d'integració global.

Són molècules químicament molt inestables a) No poden formar enllaços amb altres monòmers b) Tenen un alfabet limitat a dues lletres c) Requereixen maquinària específica per a cada enllaç d) COOH + NH 2 CONH +H O 2 Macromolècules en l'entorn cel·lular: apunts i resum 6 Les IDPs funcionen de manera anàloga a una targeta clau d'hotel: totes les targetes tenen una forma idèntica, però només obren portes segons el lloc on tenen accés o regulació. Per contra, les proteïnes globulars adopten formes diferenciades segons el seu centre d'acció. COMPROVA-HO 11 Quina analogia funcional distingeix les proteïnes intrínsecament desordenades de les globulars clàssiques?

Interaccions no covalents i el medi aquós Mentre que la cadena principal s'uneix per enllaços covalents forts, el plegament i la dinàmica es mantenen mitjançant interaccions febles. Aquestes forces aporten dues propietats biològiques indispensables: flexibilitat (permet el moviment molecular durant la funció) i reversibilitat (capacitat de trencar-se fàcilment per al reciclatge molecular). Gairebé totes les interaccions febles són de naturalesa electrostàtica (forces d'atracció o repulsió entre entitats amb càrregues elèctriques de signe oposat o igual): Esquema dels diferents tipus d'interaccions electrostàtiques: càrrega-càrrega, càrrega-dipol i dipol-dipol.

Tipus d'interacció Naturalesa dels participants Sensibilitat a la distància i al medi Càrrega - càrrega (Iònica) Ions complets positius i negatius Modulada per la constant dielèctrica i atenuada per l'apantallament de l'aigua. Càrrega - dipol Un ió net i una molècula amb separació de càrregues Força intermèdia dependent de l'orientació del dipol. Dipol - dipol Molècules polars neutres Dependència molt marcada amb la proximitat i l'angle.

Macromolècules en l'entorn cel·lular: apunts i resum 7 Tipus d'interacció Naturalesa dels participants Sensibilitat a la distància i al medi Ponts d'hidrogen Hidrogen lligat a àtom electronegatiu (donador) i un aceptor electronegatiu Altament direccionals; si la separació augmenta, la repulsió desestabilitza la unió. Els anells aromàtics tenen alta densitat electrònica damunt i davall i baixa als costats. Forces de Van der Waals Dipols transitoris induïts pel moviment orbital dels electrons Efectives únicament a distàncies extremadament curtes; decauen en separar-se mínimament. L'apantallament de l'aigua és un fenomen determinant en la intensitat electrostàtica cel·lular.

Quan dos ions oposats es troben en aigua, les molècules polars d'aigua els envolten i orienten els seus dipols cap a ells. Si una càrrega negativa s'apropa a altres càrregues negatives circumdants de l'aigua, es generen forces de repulsió contraposades a l'atracció iònica original. Aquest conflicte de forces provoca que l'aigua redueixi dràsticament la força iònica neta entre soluts carregats. ERROR FREQÜENT Confondre l'efecte hidrofòbic amb una força d'atracció química atractiva directa. Les molècules apolars no tenen una forta afinitat mútua; s'ajunten perquè l'aigua circumdant, en alliberar-se de formar gàbies ordenades al seu voltant, augmenta el seu desordre o entropia.

L'efecte hidrofòbic és l'excepció a les forces electrostàtiques pures: constitueix un fenomen impulsat per l'entropia. Quan dues molècules no polars es troben en un ambient aquós, la tendència natural les empeny a agregar-se entre elles per minimitzar la superfície exposada. En agrupar-se, les molècules d'aigua que abans estaven immobilitzades i ordenades al seu voltant recuperen mobilitat, provocant un augment favorable de l'entropia del sistema. COMPROVA-HO 12 Què passa amb l'energia de les interaccions iòniques a causa de la presència d'aigua? ESQUEMA Classificació de les proteïnes segons el grau d'ordre Graus d'ordre proteic Distribució conformacional de les proteïnes eucariotes.

Estructurades (S) Conformació globular fixa i sovint cristal·litzable. Moderadament desestructurades (M) Zones plegades combinades amb regions desordenades. 〰 Intrínsecament desordenades (U) Sense estructura fixa, amb integració funcional flexible. Macromolècules en l'entorn cel·lular: apunts i resum 8 IDEES CLAU L'enllaç amida o peptídic estableix una disposició atòmica coplanar i rígida. Un terç de les proteïnes són altament ordenades, un altre terç són moderadament desestructurades i l'últim terç són intrínsecament desordenades (IDPs). Les interaccions no covalents garanteixen la reversibilitat i la mobilitat necessària per a la funció biològica.

L'apantallament aquós debilita els enllaços electrostàtics a causa de la competència dels dipols de l'aigua. L'efecte hidrofòbic s'explica per un guany d'entropia en desordenar-se l'aigua quan els soluts apolars col·lapsen junts. COMPROVA EL QUE HAS APRÈS 13. Per què els enllaços que mantenen el plegament de les proteïnes no poden ser covalents forts? 14. A quina distància operen amb eficàcia les forces de Van der Waals? Test Encercla la resposta correcta. Les solucions són al final. 15. Quina proporció aproximada del proteoma eucariota correspon a proteïnes intrínsecament desordenades? 16. Com influeix l'aigua cel·lular sobre l'atracció entre dos ions de càrrega oposada? 17.

Quin és el motor termodinàmic principal de l'efecte hidrofòbic? 18. Quins àtoms de l'enllaç peptídic es troben en el mateix pla rígid?

La totalitat de les proteïnes a) Més del 80% b) Aproximadament un terç c) Menys de l'1% d) L'accelera i la fa permanent a) No exerceix cap efecte sobre els ions b) La transforma en enllaç covalent c) La redueix pel fenomen d'apantallament d) L'augment d'entropia de les molècules d'aigua a) L'atracció electrostàtica forta entre lípids b) La formació d'enllaços covalents amida c) L'acció catalítica de la glicina d) Tots els àtoms implicats en l'enllaç -CONH- a) Només les cadenes laterals hidrofòbiques b) Exclusivament els carbonis alfa c) Els hidrògens del grup amino terminal d) Macromolècules en l'entorn cel·lular: apunts i resum 9 3 Química dels aminoàcids, polaritat i tolerància a la substitució EN ACABAR SABRÀS Comprendre el comportament àcid-base dels aminoàcids i la formació d'espècies zwitteriòniques.

Diferenciar els conceptes de solubilitat, polaritat i hidrofòbia en dissolució aquosa. Utilitzar mapes de coordenades i regles de distància per predir la tolerància a mutacions segons la localització del residu. PENSA-HI ABANS DE LLEGIR 19 Per què una mateixa mutació d'un aminoàcid pot ser completament innòcua a la superfície de la proteïna però letal si passa al seu interior? Classificació i propietats àcid-base dels aminoàcids Els 20 aminoàcids estàndard es classifiquen combinant criteris com la mida, la polaritat, la càrrega elèctrica i la presència de cadenes alifàtiques o aromàtiques: Diagrama de Venn amb la classificació dels aminoàcids segons mida, polaritat i càrrega.

Macromolècules en l'entorn cel·lular: apunts i resum 10 La càrrega elèctrica depèn de la capacitat dels grups ionitzables per alliberar protons en funció del pH del medi, un paràmetre descrit pel . Els àcids tenen una major tendència a cedir protons, mentre que les bases en capten més fàcilment. Aquest comportament dual defineix l'efecte amfòter: A pH 1 (medi fortament àcid), l'aminoàcid capta protons i predomina com a catió carregat positivament ( ). A pH 7 (medi fisiològic neutre), s'estableix la forma dipolar o zwitterió amb càrrega neta neutra ( ). La histidina (H) assoleix la seva forma zwitteriònica al voltant de la neutralitat.

A pH 11 (medi bàsic), allibera els protons actuant com un àcid i queda com una espècie aniònica desprotonada ( ). Diagrama de l'efecte amfòter i estats d'ionització a pH 1, 7 i 11. COMPROVA-HO 20 Què caracteritza la forma predominant d'un aminoàcid a pH neutre fisiològic? Criteris de solubilitat: polaritat versus hidrofòbia Estar en contacte amb l'aigua no implica necessàriament que un residu o una proteïna sigui polar. Per establir el caràcter polar o apolar, s'ha d'analitzar el balanç energètic entre les cadenes laterals i el solvent.

Una proteïna es pot dissoldre en aigua, però si es troba en presència d'un entorn apolar amb el qual té més afinitat, s'associarà preferentment a aquest per eludir el contacte amb l'aigua. Per tant, que una molècula es pugui dissoldre en aigua no demostra que sigui polar; cal avaluar si és energèticament més favorable la interacció amb l'aigua o amb components apolars circumdants. Mapes de coordenades i regles de substitució en proteïnes homòlogues Al llarg de l'evolució, les proteïnes divergeixen seqüencialment però conserven dominis homòlegs. Les matrius de substitució quantifiquen la probabilitat de reemplaçar un residu per un altre en una posició equivalent sense destruir l'estructura.

El valor reflecteix el quocient entre la probabilitat de coincidència observada en un ancestre comú i la probabilitat que l'esdeveniment ocorri per atzar (valors multiplicats per 10). Aquestes relacions defineixen una distància de semblança: pK a H N 3 + CH(R) COOH H N 3 + CH(R) COO H N 2 CH(R) COO Dist ncia = a ˋ valor de la taula 1 Macromolècules en l'entorn cel·lular: apunts i resum 11 Un valor alt a la matriu (com 29) genera una distància molt curta ( ), indicant que els dos residus són químicament equivalents i s'intercanvien sovint. Un valor baix (com 1) resulta en una distància gran ( ), assenyalant residus divergents que rarament se substitueixen.

Gràfica de coordenades dels aminoàcids segons polaritat (eix X) i mida (eix Y). Els mapes de coordenades posicionen els 20 aminoàcids segons dos eixos decisius: l'eix horitzontal marca la polaritat (des d'apolar a l'esquerra fins a polar a la dreta) i l'eix vertical indica la mida de la cadena lateral (des de petit a dalt fins a gran a baix). Els aminoàcids propers en el mapa tenen propietats equivalents. PER RECORDAR-HO Interior = Mida crítica (no buits, alta densitat d'empaquetament). Superfície = Polaritat crítica (interacció soluble amb l'aigua).

La pressió de selecció per conservar un aminoàcid depèn directament de la seva localització tridimensional: Regió de la proteïna Propietat crítica determinant Motiu funcional Interior del nucli proteic Mida (més important que la polaritat) Presenta un empaquetament molt dens i baixa compressibilitat, sense forats. Un residu més petit generaria buits interns que permetrien l'entrada d'aigua desestabilitzadora. Superfície externa Polaritat (més important que la mida) Interacciona amb el medi aquós. Els canvis de mida es poden absorbir per flexibilitat cap a l'exterior, però una alteració en la polaritat danya la solubilitat i la funció.

COMPROVA-HO 21 Per què a l'interior d'una proteïna globular és més restrictiva la mida que la polaritat a l'hora d'acceptar una mutació? 1/29 1/1 Macromolècules en l'entorn cel·lular: apunts i resum 12 CAUSES I CONSEQÜÈNCIES Substitució per residu petit Mutació que redueix el volum del residu al nucli intern de la proteïna. Substitució d'un aminoàcid al nucli proteic per un residu més petit Aparició de buits interns Pèrdua de l'alta densitat d'empaquetament i formació de cavitats. Entrada d'aigua cel·lular L'aigua penetra al cor hidrofòbic prèviament aïllat. Canvi de conformació natiu Desestabilització i pèrdua de l'estructura tridimensional funcional.

IDEES CLAU El caràcter amfòter permet als aminoàcids actuar com a àcids o bases segons el pH del medi. La polaritat d'una cadena lateral es mesura pel balanç energètic d'afinitat envers l'aigua respecte a medis apolars. La taxa de substitució evolutiva és inversament proporcional a la distància de semblança química entre residus. Dins del cor proteic la mida del residu és el requisit més estricte, mentre que a la perifèria superficial mana la polaritat. COMPROVA EL QUE HAS APRÈS 22. Com s'expressa matemàticament la distància evolutiva a partir dels valors de substitució d'aminoàcids? 23. Quin risc suposa substituir un aminoàcid intern per un de mida molt més petita?

Test Encercla la resposta correcta. Les solucions són al final. 24. A quin valor de pH predomina la forma catiònica d'un aminoàcid amb el grup carboxil protonat? pH 7 a) pH 1 b) pH 11 c) pH 14 d) Macromolècules en l'entorn cel·lular: apunts i resum 13 25. Què representa un valor elevat en una taula de probabilitat de substitució de residus? 26. Quin criteri és més important per a un residu situat a l'interior d'una proteïna plegada? 27. Com es defineix l'eix vertical en els mapes de coordenades d'aminoàcids?

4 Resum per repassar Organització cel·lular i propietats de les macromolècules Concepte Què és Entorn cel·lular compacte Medi atapeït on les macromolècules ocupen el 30-50% del volum i assenten concentracions de 300 a 400 g/L (30-40% del pes en E. coli). Modularitat Estratègia de combinar pocs blocs bàsics reciclables mitjançant esquelets comuns i maquinària de síntesi universal. Propietats emergents Funcions cooperatives noves que sorgeixen de la interacció del conjunt i superen la suma de les parts ( ). ADN vs. Polisacàrids Els sucres tenen major compactació potencial d'informació per massa, però l'ADN és més eficient perquè empra una maquinària de descodificació universal.

Estructura proteica i forces intermoleculars Concepte Què és Enllaç peptídic Enllaç amida rígid i coplanar format per condensació carboxil-amino amb alliberament d'aigua. Graus d'ordre proteic Espectre dividit a parts iguals entre proteïnes altament estructurades (S), moderadament desestructurades (M) i intrínsecament desordenades (U o IDPs). Interaccions febles Forces no covalents reversibles que aporten flexibilitat i permeten el reciclatge molecular.

Una mutació que desnaturalitza la proteïna a) Una distància gran entre aminoàcids incompatibles b) Una gran semblança i alta probabilitat de canvi c) La presència necessària d'un enllaç covalent d) La càrrega positiva neta a) La polaritat estricta b) La capacitat d'unir-se a sucres c) La mida i el volum molecular d) El nombre de ponts d'hidrogen formats a) La mida o longitud de la cadena b) El punt isoelèctric exacte c) La polaritat de la cadena lateral d) A + B = C Macromolècules en l'entorn cel·lular: apunts i resum 14 Concepte Què és Apantallament de l'aigua Atenuació de les forces electrostàtiques iòniques cel·lulars deguda a l'orientació competitiva dels dipols de l'aigua.

Efecte hidrofòbic Agregació de soluts apolars guiada per l'augment d'entropia favorable de l'aigua en ser alliberada del seu voltant. Aminoàcids i substitució evolutiva Concepte Què és Efecte amfòter Capacitat dels aminoàcids de comportar-se com a bases a pH àcid o com a àcids a pH bàsic, formant zwitterions neutres a pH fisiològic. Polaritat real Criteri energètic que compara si és més favorable la interacció de la cadena lateral amb l'aigua o amb una fase apolar. Matrius de substitució Càlcul de distàncies evolutives ( ) on valors alts indiquen aminoàcids equivalents amb alta tolerància al canvi.

Regla de localització Al nucli intern de la proteïna la mida és crítica per evitar cavitats buides, mentre que a la superfície mana la polaritat. 1/valor Macromolècules en l'entorn cel·lular: apunts i resum 15 Solucions de les preguntes de repàs 1. Perquè la unió modular genera propietats emergents i estructures funcionals noves que les molècules aïllades no poden assolir. 2. L'esquelet polimèric és la part comuna i constant que permet l'acoblament universal mitjançant una maquinària compartida, mentre que les cadenes laterals aporten la variabilitat química i el missatge específic. 3.

Perquè l'ADN requereix un únic mecanisme universal de lectura compartit per a tota la cèl·lula, mentre que els enllaços diversos dels sucres necessiten maquinàries i receptors específics per a cada variant. 4. La modularitat, que permet crear infinita varietat a partir de pocs blocs amb maquinària comuna, i l'aparició de propietats emergents derivades de la seva organització funcional. 5. Que no actuen com a peces aïllades i immòbils, sinó com a col·lectius estructurals dinàmics que desenvolupen conjuntament funcions determinades. 6. b) Entre un 30% i un 40%. El text especifica que del 30% al 40% del pes total d'E. coli prové de les macromolècules cel·lulars. 7.

c) Sorgeixen de la interacció i superen les parts. Les propietats emergents sorgeixen per la cooperació del conjunt i no existeixen prèviament en els components individuals. 8. a) Permet un empaquetament estructural molt estret. La glicina, en ser el residu més petit, fa viable l'empaquetament dens de les cadenes polipeptídiques. 9. d) Requereixen maquinària específica per a cada enllaç. Cada unió glicosídica diversa dels sucres necessita maquinària i receptors concrets, fent inviable una lectura senzilla i universal. 10. Combinen un esquelet covalent resistent amb un entramat d'interaccions no covalents febles que es poden desfer i refer contínuament. 11.

Les IDPs són com claus mestres d'aspecte comú que s'adapten segons el context d'accés, mentre que les proteïnes globulars tenen motllos geomètrics específics i rígids. 12. Disminueix de manera notable degut a l'apantallament dielèctric de l'aigua, que envolta els ions i crea repulsions que contraresten l'atracció neta. 13. Perquè cal que les interaccions siguin reversibles per permetre el moviment funcional i el reciclatge molecular continu. 14. Únicament a distàncies molt curtes, ja que depenen de dipols transitoris induïts que desapareixen ràpidament si els àtoms se separen. 15. c) Aproximadament un terç.

El text assenyala que les proteïnes estructurades, moderades i altament desestructurades representen cadascuna un terç del total. 16. d) La redueix pel fenomen d'apantallament. L'apantallament dielèctric de l'aigua redueix la força d'atracció iònica neta entre les càrregues. 17. a) L'augment d'entropia de les molècules d'aigua. En agrupar-se els compostos apolars, l'aigua s'allibera i augmenta el desordre (entropia) del sistema. 18. a) Tots els àtoms implicats en l'enllaç -CONH-. Els àtoms que formen el grup amida de l'enllaç peptídic es troben fixats geomètricament en un mateix pla. 19.

Perquè a la superfície la flexibilitat permet absorbir canvis de mida, mentre que l'interior és un medi sòlid i comprimit on qualsevol forat trenca l'estructura. Macromolècules en l'entorn cel·lular: apunts i resum 16 20. Es troba com a zwitterió o forma dipolar, tenint el grup amino protonat (-NH3+) i el grup carboxil desprotonat (-COO-). 21. Perquè el nucli està molt atapeït i és incompressible; introduir un residu de mida diferent crea forats que permeten l'entrada desestabilitzadora d'aigua. 22. La distància és igual a l'invers del valor obtingut a la matriu de probabilitats: . 23.

Es generen buits buits a l'interior que alteren la conformació i permeten l'entrada nociva d'aigua al nucli hidrofòbic compacte. 24. b) pH 1. En un medi fortament àcid com el pH 1, tant el grup amino com el carboxil capturen protons, dominant la càrrega positiva. 25. c) Una gran semblança i alta probabilitat de canvi. Com més gran és el nombre a la matriu, menor és la distància (1/n) i més freqüent i tolerable és l'intercanvi evolutiu. 26. d) La mida i el volum molecular. A l'interior, la mida és el factor més discriminatori per garantir l'empaquetament dens sense cavitats buides. 27. b) La mida o longitud de la cadena.

L'eix vertical diferencia els aminoàcids per la seva mida (longitud), mentre que l'horitzontal mesura la polaritat. Dist ncia = a ˋ 1/valor Macromolècules en l'entorn cel·lular: apunts i resum 17