Aufgabe Antikörpertherapie · Abitur NRW Chemie GK · Antikörpertherapie 2026

1 Analysieren Sie die modellhafte Darstellung des Antikörpers in Abbildung 1 im Hinblick auf die Darstellung der vier Strukturebenen eines Proteins (M 1).

Lösung: Analyse der vier Strukturebenen in Abb. 1: - Quartärstruktur: Schematisch erkennbar durch die Zusammenlagerung von vier Polypeptidketten (zwei schwere, zwei leichte Ketten), stabilisiert durch Disulfidbrücken. - Tertiärstruktur: Kaum zu erkennen; lediglich Umrisse der dreidimensionalen Struktur sind angedeutet, genaue Faltung durch Reste-Wechselwirkungen nicht sichtbar. - Sekundärstruktur: Nicht erkennbar (keine α-Helices oder β-Faltblätter dargestellt). - Primärstruktur: Nicht erkennbar (Aminosäuresequenz nicht dargestellt), jedoch lässt das Vorhandensein von Disulfidbrücken auf schwefelhaltige Aminosäuren (Cystein) schließen.

2 Ordnen Sie die Reaktion begründet einem Reaktionstyp zu (M 2).

Lösung: Kondensation (oder Kondensationsreaktion)

3 Beschreiben Sie diese Wechselwirkungen.

Lösung: 1: Wasserstoffbrücke zwischen den freien Elektronenpaaren des Sauerstoff-Atoms (oder Stickstoff-Atoms) und dem positiv polarisierten Wasserstoff-Atom (z. B. der Hydroxygruppe von Serin). 2: Wechselwirkungen zwischen unpolaren Kohlenwasserstoffresten (Van-der-Waals-Kräfte / Dispersionskräfte), dadurch Anziehungskräfte zwischen temporären Dipolen (z. B. Rest von Valin oder Leucin). 3: Anziehung zwischen entgegengesetzt geladenen Ionen (Ionenbindung / Salzbrücke) zwischen der deprotonierten Carboxylatgruppe und der protonierten Aminogruppe (z. B. Rest von Lysin).

3 Beurteilen Sie die von Ihnen ergänzte Abbildung 3 anhand von drei Aspekten im Hinblick auf die modellhafte Darstellungsweise (M 2, M 3).

Lösung: Mögliche Aspekte: - Die Skizze lässt mögliche Wechselwirkungen zwischen dem Antikörper und dem entsprechenden Antigen ableiten. - Die Passgenauigkeit der Aminosäurereste zwischen Antigen und Antikörper kann auf molekularer Ebene dargestellt werden. - Die Strukturebenen sind in der Darstellung vermischt (Stoff-Teilchen-Ebene). - Die molekularen Strukturen des Antigens und des Antikörpers sind nicht differenziert dargestellt. - Es wird nicht deutlich, ob die Reste zu benachbarten Aminosäure-Bausteinen gehören. - Es ist nicht dargestellt, ob die Anzahl der Wechselwirkungen zwischen Antigen und Antikörper exemplarisch oder vollständig ist. Sachurteil: Die Abbildung ist zwar stark vereinfacht und dadurch fachlich ungenau, ist aber geeignet, um die unterschiedlichen Möglichkeiten der Wechselwirkungen zwischen dem Antigen und dem Antikörper zu zeigen.

4 Erklären Sie die veränderten Bindungsfähigkeiten der Antikörper bei unterschiedlichen Lagerungsbedingungen (M 1, M 4).

Lösung: - Temperaturerhöhung (50 °C): Durch Temperaturerhöhung kommt es zur Zunahme der Teilchenbewegung. Dadurch können Wechselwirkungen innerhalb und zwischen den Peptidketten der Antikörper aufgehoben und neu gebildet werden. So kommt es zur dauerhaften Strukturveränderung (Denaturierung) im Bindungsbereich des Antikörpers und damit zur Verringerung bzw. zum Verlust der Bindungsfähigkeit. - pH-Wert-Änderung (pH = 3,0 bzw. pH = 8,5): Eine Änderung des pH-Werts in den sauren bzw. basischen Bereich führt zur Protonierung bzw. Deprotonierung saurer bzw. basischer Reste der Aminosäuren. Dadurch brechen Ionenbindungen (Salzbrücken) auf oder Wasserstoffbrücken werden gestört. Auch das führt zu Formveränderungen (Denaturierung) und vermindert die Fähigkeit, Wechselwirkungen mit den Antigenen auszubilden.

Formulierung der Reaktionsgleichung (Teilaufgabe 2) und Ergänzung der Abbildung 3 (Teilaufgabe 3)

Lösung: Teilaufgabe 2 (Reaktionsgleichung Dipeptidbildung): Beispiel Alanin + Glutaminsäure $\rightarrow$ Alanylglutaminsäure + Wasser (Strukturformeln mit korrekter Peptidbindung). Teilaufgabe 3 (Ergänzung von Abbildung 3): - Bei 1: Ein Rest mit polaren funktionellen Gruppen zur Ausbildung einer Wasserstoffbrücke (z. B. Serin mit $-\mathrm{CH_2-OH}$). - Bei 2: Ein unpolarer Kohlenwasserstoffrest zur Ausbildung von Van-der-Waals-Kräften (z. B. Valin oder Leucin). - Bei 3: Ein positiv geladener basischer Rest zur Ausbildung einer Ionenbindung (z. B. Lysin mit $-(\mathrm{CH_2})_4-\mathrm{NH_3^+}$).