Tema 1: Base molecular y fisicoquímica de la vida — Bioelementos, agua, sales minerales, glúcidos y lípidos
Flashcards
- ¿Por qué un eritrocito se lisa en un medio hipotónico mientras que una célula vegetal no explota?
- La célula animal carece de pared rígida y la entrada masiva de agua vence la resistencia de la membrana plasmática. La célula vegetal posee una pared celular de celulosa que resiste la presión osmótica interna alcanzando el estado de turgencia sin romperse.
- ¿Qué diferencia conformacional y funcional existe entre los enlaces α(1→ 4) del almidón y los β(1→ 4) de la celulosa?
- El enlace α(1→ 4) induce una curvatura que genera estructuras helicoidales fácilmente hidrolizables para obtener energía; el enlace β(1→ 4) da lugar a cadenas lineales paralelas estabilizadas por puentes de hidrógeno intercatenarios de alta resistencia mecánica.
- ¿De qué manera influye la presencia de dobles enlaces en los ácidos grasos sobre el punto de fusión de los lípidos?
- Los dobles enlaces en conformación cis introducen acodamientos fijos en la cadena que dificultan el empaquetamiento compacto y debilitan las uniones de Van der Waals, disminuyendo notablemente el punto de fusión.
Preguntas tipo test
- ¿Qué proceso experimenta una célula vegetal sumergida en una disolución hipertónica?
- a) Crenación celular homogénea irreversible
- b) Lisis celular por estallido osmótico
- c) Plasmólisis con retracción del citoplasma
- d) Turgencia por acumulación de líquido
Respuesta: c) Plasmólisis con retracción del citoplasma. Al encontrarse en un medio hipertónico, el agua sale de la célula vegetal provocando el repliegue de la membrana respecto a la pared celular, fenómeno denominado plasmólisis.
- ¿Cuál de los siguientes glúcidos posee ramificaciones mediante enlaces O-glucosídicos alfa(1->6)?
- a) Celulosa
- b) Glucógeno
- c) Amilosa
- d) Maltosa
Respuesta: b) Glucógeno. El glucógeno (al igual que la amilopectina) contiene cadenas lineales alfa(1->4) con puntos de ramificación alfa(1->6), siendo en el glucógeno mucho más frecuentes.
- ¿Qué enlace químico se forma durante la síntesis de un triacilglicerol a partir de glicerol y ácidos grasos?
- a) Enlace fosfodiéster
- b) Enlace O-glucosídico
- c) Enlace peptídico
- d) Enlace éster
Respuesta: d) Enlace éster. La reacción entre el grupo carboxilo del ácido graso y el hidroxilo del alcohol genera un enlace éster con desprendimiento de agua.
Tema 1: Base molecular y fisicoquímica de la vida — Monosacáridos, isomería, disacáridos y polisacáridos estructurales
Flashcards
- ¿Por qué la sacarosa no es reductora y la lactosa sí?
- El enlace de la sacarosa une los carbonos anoméricos de la glucosa y de la fructosa, así que no queda ninguno libre; la lactosa conserva libre el de la glucosa.
- ¿Qué diferencia a los anómeros α y β de la D-glucopiranosa?
- La posición del –OH del carbono anomérico (C1): en α queda por debajo del anillo y en β por encima, en el mismo lado que el –CH₂OH.
- ¿Cuántos estereoisómeros tiene una aldohexosa con 4 carbonos asimétricos?
- 2^4 = 16.
Preguntas tipo test
- ¿Qué par de azúcares son epímeros?
- a) Glucosa y galactosa
- b) Glucosa y fructosa
- c) D-glucosa y L-glucosa
- d) α-glucosa y β-glucosa
Respuesta: a) Glucosa y galactosa. Solo difieren en el C4; los enantiómeros son imágenes especulares, glucosa y fructosa son isómeros de función, y α y β son anómeros.
- ¿Qué disacárido se obtiene al hidrolizar parcialmente la celulosa?
- a) Celobiosa
- b) Maltosa
- c) Sacarosa
- d) Lactosa
Respuesta: a) Celobiosa. La celobiosa conserva el enlace β(1→4) entre glucosas de la celulosa; la maltosa procede del almidón.
- La fructosa, al ciclarse, forma un anillo de tipo...
- a) Hemiacetal de seis lados
- b) Furanosa de cinco lados
- c) Lineal sin carbono anomérico
- d) Piranosa de seis lados
Respuesta: b) Furanosa de cinco lados. Su C2 se une al –OH del C5 y forma un anillo pentagonal (hemicetal), no una piranosa como la glucosa.
Tema 1: Base molecular y fisicoquímica de la vida — Tipos de lípidos: ceras, saponificación, lípidos complejos, esteroides y terpenos
Flashcards
- ¿Qué diferencia estructural hay entre una esfingomielina y un gangliósido?
- Ambos parten de la ceramida; la esfingomielina lleva fosfato y colina, el gangliósido un oligosacárido con ácido siálico.
- ¿Por qué un jabón limpia la grasa?
- Es anfipático: forma micelas que encierran la grasa en su interior apolar y la exponen al agua por las cabezas polares.
- ¿De qué están formadas las ceras y para qué sirven?
- De un ácido graso de cadena larga esterificado con un monoalcohol de cadena larga; impermeabilizan y protegen.
Preguntas tipo test
- ¿Cuál de estos lípidos NO puede saponificarse?
- a) Colesterol
- b) Triacilglicérido
- c) Fosfatidilcolina
- d) Cera de abeja
Respuesta: a) Colesterol. El colesterol carece de ácidos grasos esterificados; los demás sí los tienen.
- ¿Qué molécula es la base común de todos los esfingolípidos?
- a) Ácido fosfatídico
- b) Isopreno
- c) Glicerol
- d) Ceramida
Respuesta: d) Ceramida. Esfingosina más ácido graso forma la ceramida; el ácido fosfatídico es la base de los fosfoglicéridos.
- ¿De qué unidad derivan carotenoides y vitamina K?
- a) Isopreno
- b) Esfingosina
- c) Esterano
- d) Ácido araquidónico
Respuesta: a) Isopreno. Son terpenos, polímeros de isopreno; el esterano origina los esteroides.
Tema 1: Base molecular y fisicoquímica de la vida — Proteínas y niveles de organización estructural
Flashcards
- ¿Por qué la glicina es el único aminoácido estándar que carece de estereoisómeros D y L?
- Porque su carbono α está unido a dos átomos de hidrógeno idénticos (el hidrógeno básico del esqueleto y el hidrógeno que conforma su radical R), por lo que carece de cuatro sustituyentes distintos y no es un carbono asimétrico o quiral.
- ¿Qué consecuencia directa tiene el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico sobre la estructura de la proteína?
- Impide la rotación libre alrededor del enlace entre el carbono carbonílico y el nitrógeno (C-N), forzando a los átomos implicados (-CO-NH-) a disponerse en un plano rígido y limitando los ángulos de plegamiento de la cadena polipeptídica.
- ¿Cuál es la diferencia química esencial entre una holoproteína y una heteroproteína?
- La holoproteína está formada exclusivamente por una o varias cadenas de aminoácidos, mientras que la heteroproteína incorpora una parte no peptídica indispensable denominada grupo prostético (glúcidos, lípidos, restos fosfato o iones metálicos).
Preguntas tipo test
- ¿A qué se debe el comportamiento anfótero característico de los aminoácidos en disolución?
- a) Al carácter apolar de su cadena R
- b) A la isomería óptica del carbono central
- c) A la presencia exclusiva de enlaces peptídicos
- d) A sus grupos amino y carboxilo simultáneos
Respuesta: d) A sus grupos amino y carboxilo simultáneos. El grupo amino actúa como base captando protones y el grupo carboxilo actúa como ácido cediéndolos.
- ¿Qué enlace estabiliza de forma exclusiva la estructura secundaria en hélices alfa y láminas beta?
- a) Puentes disulfuro covalentes
- b) Enlaces fosfodiéster intercatenarios
- c) Fuerzas hidrofóbicas entre radicales R
- d) Puentes de hidrógeno del esqueleto
Respuesta: d) Puentes de hidrógeno del esqueleto. La estructura secundaria se sustenta en puentes de hidrógeno entre grupos carbonilo y amino del esqueleto polipeptídico.
- ¿Qué nivel de organización molecular se conserva indemne tras una desnaturalización proteica?
- a) Estructura terciaria
- b) Estructura primaria
- c) Estructura cuaternaria
- d) Estructura secundaria
Respuesta: b) Estructura primaria. La desnaturalización rompe las interacciones no covalentes y disulfuro sin romper los enlaces peptídicos covalentes de la secuencia primaria.
Tema 1: Base molecular y fisicoquímica de la vida — Biocatalizadores: enzimas y vitaminas
Flashcards
- ¿De qué manera influye un inhibidor competitivo sobre los parámetros cinéticos Km y Vmáx de una enzima?
- El inhibidor competitivo compite con el sustrato por el centro activo; por tanto, incrementa el valor de la Km aparente (reduce la afinidad) pero no altera la Vmáx, la cual se puede alcanzar aumentando suficientemente la concentración de sustrato.
- ¿Por qué un déficit vitamínico de ácido ascórbico (vitamina C) desemboca en los síntomas típicos del escorbuto?
- Porque el ácido ascórbico actúa como cofactor esencial en la hidroxilación de residuos de prolina y lisina durante la síntesis y maduración del colágeno; su carencia debilita los tejidos conectivos, originando fragilidad vascular, hemorragias y caída dental.
- ¿Qué diferencia estructural y de enlace existe entre una coenzima y un grupo prostético?
- Ambos son cofactores orgánicos, pero la coenzima se asocia a la apoenzima de forma transitoria mediante enlaces débiles no covalentes, mientras que el grupo prostético se une de manera permanente a través de enlaces covalentes.
Preguntas tipo test
- ¿Cuál es la consecuencia directa de la acción biocatalizadora de una enzima sobre una reacción química?
- a) Disminuye la energía de activación
- b) Aumenta la energía libre de Gibbs
- c) Modifica la posición del equilibrio químico
- d) Eleva la temperatura del sistema biológico
Respuesta: a) Disminuye la energía de activación. Las enzimas aceleran las reacciones reduciendo la barrera energética o energía de activación, sin alterar el equilibrio ni la energía libre.
- Si una enzima A tiene una Km de 2 mM y una enzima B tiene una Km de 10 mM por el mismo sustrato:
- a) La enzima B alcanza antes Vmáx
- b) La enzima B es más afín
- c) La enzima A es más afín
- d) Ambas tienen la misma afinidad
Respuesta: c) La enzima A es más afín. La constante Km es inversamente proporcional a la afinidad; menor Km indica mayor afinidad hacia el sustrato.
- ¿Qué efecto provoca un inhibidor no competitivo en la cinética enzimática?
- a) Reduce Km e incrementa Vmáx
- b) Aumenta Km y mantiene constante Vmáx
- c) Aumenta tanto Km como Vmáx
- d) Mantiene Km constante y disminuye Vmáx
Respuesta: d) Mantiene Km constante y disminuye Vmáx. Al unirse a un sitio distinto del centro activo, inhabilita la catálisis sin impedir la fijación del sustrato, bajando Vmáx con Km inalterada.
Tema 2: Célula viva — Organización celular procariota
Flashcards
- ¿Por qué un antibiótico betalactámico como la penicilina es selectivamente letal para bacterias y no afecta a las células eucariotas animales?
- La penicilina inhibe la enzima transpeptidasa responsable del entrecruzamiento de las cadenas de peptidoglicano en la pared bacteriana, una estructura ausente en las células animales eucariotas.
- ¿Qué distingue funcional y estructuralmente a las fimbrias de los pili sexuales?
- Las fimbrias son cortas, muy abundantes y están formadas por pilina (proteínas fimbriales) para facilitar la adherencia tisular, mientras que los pili sexuales son más largos, escasos, están compuestos por pilina y canalizan el intercambio genético durante la conjugación.
- ¿Por qué la transferencia genética horizontal en bacterias no equivale a una reproducción sexual?
- No produce nuevas células hijas ni fusiona gametos haploides tras meiosis; es una transferencia parasexual unidireccional de fragmentos de ADN que solo introduce recombinación y variabilidad genética en bacterias preexistentes.
Preguntas tipo test
- ¿Qué componente molecular es exclusivo de la membrana externa en bacterias Gram negativas?
- a) Ácido N-acetilmurámico
- b) Lipopolisacárido (LPS)
- c) Esteroles como colesterol
- d) Ácidos teicoicos
Respuesta: b) Lipopolisacárido (LPS). El lipopolisacárido (LPS) se sitúa exclusivamente en la lámina externa de la membrana exterior de bacterias Gram negativas.
- ¿Cómo se denomina un plásmido con capacidad de insertarse reversiblemente en el cromosoma bacteriano?
- a) Carboxisoma
- b) Magnetosoma
- c) Episoma
- d) Bacteriocina
Respuesta: c) Episoma. Un plásmido capaz de integrarse físicamente en la molécula del cromosoma principal bacteriano recibe el nombre de episoma.
- ¿Qué mecanismo parasexual depende de la captación de ADN libre presente en el medio extracelular?
- a) Fisión binaria
- b) Transformación
- c) Conjugación
- d) Transducción especializada
Respuesta: b) Transformación. La transformación es la absorción e integración directa de fragmentos sueltos de ADN exógeno por células competentes.
Tema 2: Célula viva — Membrana plasmática, transporte y uniones celulares
Flashcards
- ¿Por qué la difusión facilitada se considera transporte pasivo aunque en ella intervengan proteínas de membrana?
- Porque el soluto se desplaza a favor de su gradiente electroquímico sin hidrólisis de ATP: los canales o permeasas solo le permiten atravesar el núcleo hidrofóbico de la bicapa, y el flujo cesa cuando se disipa el gradiente.
- ¿Cuál es la estequiometría iónica del ciclo funcional de la bomba de Na⁺/K⁺ y qué repercusión eléctrica tiene?
- Expulsa 3 Na^+ hacia el exterior e introduce 2 K^+ al interior citoplasmático por cada molécula de ATP hidrolizada; al generar una salida neta de una carga positiva por ciclo, produce un gradiente electrogénico negativo intracelular.
- ¿Qué componente del citoesqueleto se asocia respectivamente a las zónulas adherens y a los desmosomas?
- Las zónulas adherens fijan microfilamentos de actina, mientras que los desmosomas (máculas adherens) anclan filamentos intermedios como las queratinas.
Preguntas tipo test
- ¿Qué tipo de molécula atraviesa la membrana plasmática mediante difusión simple?
- a) Nucleótidos y proteínas globulares
- b) Gases apolares como oxígeno y CO₂
- c) Iones sodio y potasio hidratados
- d) Glucosa y aminoácidos
Respuesta: b) Gases apolares como oxígeno y CO₂. Los gases apolares y las moléculas hidrófobas solubles en lípidos cruzan libremente los intersticios de la bicapa lipídica sin requerir transportadores.
- ¿Qué consecuencia directa tiene la inhibición farmacológica de la bomba de Na+/K+ ATPasa?
- a) Cierre permanente de las uniones comunicantes
- b) Aumento inmediato del ATP citosólico libre
- c) Desprendimiento inmediato de la cubierta glucocálix
- d) Disipación del gradiente de sodio transmembrana
Respuesta: d) Disipación del gradiente de sodio transmembrana. Al frenar el bombeo activo, cesa la expulsión de Na+ y los gradientes iónicos transmembrana colapsan gradualmente por difusión.
- ¿Qué proteína estructural forma los canales que comunican citoplasmas vecinos en las uniones comunicantes o gap?
- a) Cadherina
- b) Claudina
- c) Integrina
- d) Conexina
Respuesta: d) Conexina. Seis moléculas de conexina se ensamblan en un hemicanal cilíndrico denominado conexón que conecta con el de la célula adyacente.
Tema 2: Célula viva — Citosol, citoesqueleto y motilidad celular
Flashcards
- ¿Qué diferencia estructural y funcional separa el axonema ciliar del cuerpo basal del que deriva?
- El axonema tiene simetría 9 + 2 (nueve dobletes periféricos y un par central) y función motora, mientras que el cuerpo basal presenta una arquitectura centriolar 9 × 3 + 0 (nueve tripletes sin túbulos centrales) y actúa como centro nucleador basal.
- ¿Por qué un fallo en la hidrólisis de ATP detiene el movimiento de cilios y el tráfico axónico anterógrado?
- Porque los motores moleculares implicados (dineína en el axonema ciliar y cinesina en el transporte vesicular hacia el extremo +) requieren la energía libre de hidrólisis de ATP para experimentar cambios conformacionales que producen desplazamiento mecánico.
Preguntas tipo test
- ¿Qué tipo de filamento citoesquelético carece de polaridad y aporta resistencia a tracción mecánica?
- a) Protofilamentos de tubulina
- b) Microtúbulos
- c) Microfilamentos de actina
- d) Filamentos intermedios
Respuesta: d) Filamentos intermedios. Los filamentos intermedios están compuestos por tetrámeros simétricos apolares que otorgan rigidez y estabilidad mecánica sin polaridad estructural.
- ¿Cuál es la ordenación de microtúbulos típica del axonema en cilios y flagelos eucariotas?
- a) Nueve tripletes periféricos sin centro
- b) Nueve tripletes periféricos y dos centrales
- c) Nueve pares periféricos y dos centrales
- d) Trece protofilamentos longitudinales paralelos
Respuesta: c) Nueve pares periféricos y dos centrales. El axonema exhibe una arquitectura clásica 9+2 formada por nueve dobletes externos y un par de microtúbulos centrales.
- ¿Qué proteína motora es responsable directa del deslizamiento y batido de los microtúbulos ciliares?
- a) Nexina
- b) Cinesina
- c) Dineína ciliar
- d) Miosina II
Respuesta: c) Dineína ciliar. Los brazos de dineína ciliar caminan sobre los microtúbulos adyacentes consumiendo ATP y generando la flexión del axonema.
Tema 2: Célula viva — Cromatina, niveles de compactación y estructura del cromosoma
Flashcards
- ¿Por qué las histonas se unen con fuerza al ADN?
- Porque son básicas (ricas en lisina y arginina) y su carga positiva atrae los fosfatos, con carga negativa, del ADN.
- ¿Qué diferencia la heterocromatina constitutiva de la facultativa?
- La constitutiva está condensada en todas las células (centrómeros, telómeros); la facultativa solo en ciertas células, como el corpúsculo de Barr.
- ¿Qué función tiene el cinetocoro?
- Es el punto de anclaje de los microtúbulos del huso, que separan las cromátidas hermanas en la división.
Preguntas tipo test
- ¿Qué histonas forman el octámero del nucleosoma?
- a) H1, H2A, H3 y H4
- b) H1, H2B, H3 y H4
- c) Solo H1 y H3
- d) H2A, H2B, H3 y H4
Respuesta: d) H2A, H2B, H3 y H4. El octámero lleva dos copias de H2A, H2B, H3 y H4; H1 actúa sobre el ADN de unión.
- Un cromosoma con un brazo muy corto y otro largo es...
- a) Acrocéntrico
- b) Telocéntrico
- c) Submetacéntrico
- d) Metacéntrico
Respuesta: a) Acrocéntrico. El acrocéntrico tiene el centrómero muy cerca de un extremo; el telocéntrico lo tiene justo en él.
- El corpúsculo de Barr es un ejemplo de...
- a) Heterocromatina facultativa
- b) Constricción secundaria
- c) Heterocromatina constitutiva
- d) Eucromatina activa
Respuesta: a) Heterocromatina facultativa. Es un cromosoma X silenciado solo en ciertas células, no en todas, por eso es facultativa.
Tema 2: Célula viva — Teoría celular, mitocondrias, plastos, endosimbiosis y pared vegetal
Flashcards
- ¿Qué aportó Virchow a la teoría celular?
- Que toda célula procede de otra preexistente (omnis cellula e cellula).
- ¿Por qué el ADN y los ribosomas de las mitocondrias apoyan la endosimbiosis?
- Porque son como los bacterianos: ADN circular sin histonas y ribosomas 70S.
- ¿Cuál es el orden de las capas de la pared vegetal desde fuera hacia la membrana?
- Lámina media, pared primaria y pared secundaria.
Preguntas tipo test
- ¿Dónde se localiza la ATP sintasa del cloroplasto?
- a) En el estroma libre
- b) En la membrana de los tilacoides
- c) En la membrana interna
- d) En la membrana externa
Respuesta: b) En la membrana de los tilacoides. La fase luminosa, incluida la ATP sintasa, está en los tilacoides, no en las membranas de la envoltura.
- ¿Qué plasto almacena almidón en el tubérculo de la patata?
- a) Cloroplasto
- b) Oleoplasto
- c) Cromoplasto
- d) Amiloplasto
Respuesta: d) Amiloplasto. El amiloplasto es un leucoplasto de reserva de almidón; el oleoplasto guarda lípidos.
- ¿Qué carácter distingue a las arqueas de las eubacterias?
- a) Ribosomas 70S
- b) Lípidos de membrana con enlace éter
- c) Ausencia de núcleo
- d) ADN circular
Respuesta: b) Lípidos de membrana con enlace éter. Los otros caracteres los comparten ambos grupos procariotas.
Tema 2: Célula viva — Metabolismo energético celular: catabolismo y bioenergética
Flashcards
- ¿Por qué las fermentaciones tienen un rendimiento de ATP tan inferior al de la respiración aerobia?
- Porque en las fermentaciones la degradación de la glucosa es incompleta y gran parte de la energía química permanece en los enlaces de los productos orgánicos finales (lactato o etanol), careciendo además de fosforilación oxidativa acoplada a una cadena respiratoria.
- ¿Qué función cumple el oxígeno molecular (O2) en la respiración celular?
- Actúa como el aceptor final de electrones en el Complejo IV de la cadena de transporte mitocondrial, reduciéndose para formar agua (H2O).
- ¿Cuál es la misión metabólica esencial de transformar piruvato en lactato o etanol si dicha etapa no produce ATP?
- Regenerar el NAD^+ consumido en la glucólisis para que esta pueda continuar funcionando de forma ininterrumpida y sostener la producción basal de ATP.
Preguntas tipo test
- ¿Dónde se localizan los complejos de la cadena de transporte de electrones en las células eucariotas?
- a) En la membrana mitocondrial interna
- b) En el espacio intermembrana
- c) En la matriz mitocondrial
- d) En la membrana mitocondrial externa
Respuesta: a) En la membrana mitocondrial interna. Los complejos I, II, III y IV se insertan específicamente en la membrana mitocondrial interna.
- ¿Cuál es el aceptor final de electrones en la fermentación láctica?
- a) El acetaldehído
- b) El lactato
- c) El piruvato
- d) El oxígeno molecular
Respuesta: c) El piruvato. La enzima lactato deshidrogenasa reduce directamente el piruvato transfiriéndole los electrones del NADH.
- ¿Qué postula la teoría quimiosmótica de Mitchell sobre la síntesis de ATP?
- a) Los sustratos transfieren fosfato directamente
- b) El ATP se sintetiza por calor metabólico
- c) El oxígeno entra directamente a la sintasa
- d) El gradiente protónico impulsa la síntesis
Respuesta: d) El gradiente protónico impulsa la síntesis. La fuerza protón-motriz generada por el bombeo de protones a través de la membrana acciona la ATP sintasa.
Tema 2: Célula viva — Metabolismo autótrofo, ciclo celular y división
Flashcards
- ¿Por qué la fotofosforilación cíclica no desprende oxígeno molecular ni genera NADPH?
- Porque en la vía cíclica solo interviene el Fotosistema I (P700). Al no participar el Fotosistema II (P680), no se produce la fotólisis del agua que libera protones, electrones y O2. Además, los electrones excitados no se derivan a la enzima ferredoxina-NADP^+ reductasa, sino que retornan al complejo citocromo b6f únicamente para bombear protones y generar ATP.
- En una especie animal con 2n = 8, ¿cuántos cromosomas y cuántas cromátidas hay en una célula durante la anafase II?
- Durante la anafase II de una célula haploide (n = 4), los centrómeros de los 4 cromosomas díadas se escinden sincrónicamente. Cada cromátida pasa a considerarse un cromosoma hijo (de una cromátida) independiente, por lo que temporalmente coexisten en el citoplasma 8 cromosomas simples y un total de 8 cromátidas (4 migrando hacia cada polo).
Preguntas tipo test
- ¿En qué compartimento del cloroplasto tiene lugar la fijación enzimática del dióxido de carbono?
- a) En la membrana del tilacoide
- b) En el espacio intermembranoso
- c) En el estroma
- d) En el lumen tilacoidal
Respuesta: c) En el estroma. La fijación de carbono mediada por la RuBisCO en el ciclo de Calvin ocurre en la fase acuosa del estroma.
- ¿Cuál es el donador primario de electrones en la fotosíntesis oxigénica?
- a) La molécula de agua
- b) La glucosa citosólica
- c) El NADPH reducido
- d) El sulfuro de hidrógeno
Respuesta: a) La molécula de agua. El Fotosistema II extrae electrones del agua mediante fotólisis liberando O₂ como residuo característico.
- ¿En qué fase meiótica concreta tiene lugar la recombinación homóloga o entrecruzamiento de cromátidas?
- a) En anafase I reduccional
- b) En paquiteno de profase I
- c) En metafase I ecuatorial
- d) En zigoteno de profase II
Respuesta: b) En paquiteno de profase I. El sobrecruzamiento o crossing-over físico se produce durante paquiteno entre las cromátidas no hermanas del bivalente.
Tema 2: Célula viva — Balance global, importancia y factores que influyen en la fotosíntesis
Flashcards
- ¿Por qué una planta a 70 °C deja de hacer fotosíntesis aunque tenga luz y CO₂?
- Porque se desnaturalizan sus enzimas, como la RuBisCO, y pierden la forma del centro activo.
- ¿Cómo afecta la sequía a la fotosíntesis?
- La planta cierra los estomas, entra menos CO₂ y aumenta la fotorrespiración, así que baja el rendimiento.
- ¿Qué papel tienen Nitrosomonas y Nitrobacter?
- Son quimiosintéticas nitrificantes: oxidan amoniaco a nitrito y nitrito a nitrato, respectivamente.
Preguntas tipo test
- ¿De qué molécula procede el O₂ liberado en la fotosíntesis?
- a) De la glucosa
- b) Del agua
- c) Del CO₂
- d) Del ATP
Respuesta: b) Del agua. El O₂ sale de la fotólisis del agua; el oxígeno del CO₂ se incorpora a la glucosa y al agua formada.
- Al aumentar mucho la luz, la fotosíntesis deja de crecer. ¿Por qué?
- a) Se desnaturaliza la clorofila siempre
- b) Se saturan fotosistemas y enzimas
- c) Se abren todos los estomas
- d) Se agota el oxígeno
Respuesta: b) Se saturan fotosistemas y enzimas. Al llegar a la saturación, otros factores pasan a ser limitantes y más luz no aumenta la velocidad.
- Una alta concentración de O₂ reduce la fotosíntesis porque...
- a) Favorece la fotorrespiración de la RuBisCO
- b) Cierra los estomas
- c) Destruye los carotenoides
- d) Bloquea la fotólisis del agua
Respuesta: a) Favorece la fotorrespiración de la RuBisCO. El O₂ compite con el CO₂ por la RuBisCO, que actúa como oxigenasa y se pierde materia orgánica.
Tema 2: Célula viva — Regulación del ciclo celular, apoptosis y cáncer
Flashcards
- ¿Por qué la actividad de las CDK varía a lo largo del ciclo si su cantidad es casi constante?
- Porque las CDK solo son activas unidas a ciclinas, cuya concentración sube y baja por síntesis y degradación.
- ¿Qué diferencia una mutación en un protooncogén de una en un gen supresor?
- La primera produce una ganancia de función (oncogén, basta una copia). La segunda es una pérdida de función y suelen tener que fallar las dos copias.
- ¿En qué se diferencian la apoptosis y la necrosis?
- La apoptosis es programada y ordenada, forma cuerpos apoptóticos y no causa inflamación. La necrosis es accidental, la célula revienta y sí inflama.
Preguntas tipo test
- ¿Qué punto de control impide la anafase si un cromosoma no está unido al huso?
- a) Punto de restricción
- b) Punto G2/M
- c) Punto G1/S
- d) Punto del huso
Respuesta: d) Punto del huso. El punto del huso verifica la unión de todos los cinetocoros antes de separar cromátidas; G1/S y G2/M actúan antes.
- Una neurona adulta que no se divide se encuentra en...
- a) Fase G0
- b) Fase S
- c) Fase G2
- d) Profase
Respuesta: a) Fase G0. Las células muy diferenciadas salen del ciclo y permanecen en G0 de forma casi permanente.
- Si p53 pierde su función por mutación, ¿qué es más probable?
- a) Bloqueo permanente en G1
- b) Aumento de la reparación del ADN
- c) Proliferación de células con ADN dañado
- d) Más apoptosis de células dañadas
Respuesta: c) Proliferación de células con ADN dañado. Sin p53 no se frena el ciclo ni se induce apoptosis, así que las células dañadas siguen dividiéndose.
Tema 2: Célula viva — Visión global del metabolismo, tipos nutricionales y anabolismo heterótrofo
Flashcards
- ¿Qué tipo nutricional tiene una bacteria nitrificante y por qué?
- Quimioautótrofo: obtiene energía oxidando compuestos inorgánicos y toma el carbono del CO₂.
- ¿Por qué el ciclo de Krebs se considera anfibólico?
- Porque oxida acetil-CoA (catabolismo) y sus intermediarios son precursores de aminoácidos, glucosa, ácidos grasos o hemo (anabolismo).
- ¿Qué diferencia hay entre glucogenogénesis y gluconeogénesis?
- La primera polimeriza glucosa en glucógeno; la segunda fabrica glucosa a partir de precursores no glucídicos.
Preguntas tipo test
- ¿Qué característica corresponde al anabolismo?
- a) Exergónico y convergente
- b) Exergónico y divergente
- c) Endergónico y divergente
- d) Oxidativo y productor de ATP
Respuesta: c) Endergónico y divergente. El anabolismo consume energía y, desde pocos precursores, genera muchas moléculas distintas.
- Un hongo que descompone madera es un organismo...
- a) Quimioheterótrofo
- b) Quimioautótrofo
- c) Fotoheterótrofo
- d) Fotoautótrofo
Respuesta: a) Quimioheterótrofo. Obtiene carbono y energía oxidando materia orgánica, sin usar luz ni CO₂.
- ¿Qué coenzima aporta el poder reductor en la síntesis de ácidos grasos?
- a) FADH₂
- b) NADH
- c) ATP
- d) NADPH
Respuesta: d) NADPH. El NADPH es el transportador de electrones propio de las biosíntesis; NADH y FADH₂ son catabólicos.
Tema 3: Genética y evolución — Genética molecular y el dogma central
Flashcards
- ¿Por qué un fragmento de ADN con un 65 % de pares G-C resiste temperaturas más elevadas antes de desnaturalizarse que uno con un 35 %?
- Porque cada par de bases guanina-citosina establece tres puentes de hidrógeno, mientras que el par adenina-timina establece solo dos. Un mayor contenido en G-C incrementa la densidad total de enlaces de hidrógeno, requiriendo más energía térmica para separar las hebras.
- ¿Qué consecuencia directa tiene sobre la horquilla de replicación el hecho de que las ADN polimerasas solo polimericen en sentido 5' → 3'?
- Obliga a que una de las cadenas (la hebra retardada) se sintetice de manera discontinua en fragmentos de Okazaki que crecen en sentido opuesto al avance de apertura de la horquilla, requiriendo múltiples cebadores y la acción posterior de ligasas.
- ¿En qué se diferencia el procesamiento del ARNm de una bacteria del de una célula eucariota tras la transcripción?
- El ARNm procariota carece de intrones y no sufre modificaciones postranscripcionales, traduciéndose de manera simultánea a la transcripción; el pre-ARNm eucariota experimenta la adición de una caperuza 5', una cola poli-A en 3' y la eliminación de intrones mediante splicing en el núcleo.
Preguntas tipo test
- ¿Cuál es la proporción de timina en un ADN bicatenario que posee un 28 % de adenina?
- a) 44 %
- b) 22 %
- c) 14 %
- d) 28 %
Respuesta: d) 28 %. Por la ley de equivalencia de Chargaff en ADN bicatenario, el porcentaje de adenina es idéntico al de timina.
- ¿Qué función desempeña el cebador o primer de ARN en la replicación celular?
- a) Desenrollar la doble hélice parental
- b) Degradar las hebras de ADN defectuosas
- c) Sellar los fragmentos de Okazaki contiguos
- d) Aportar el extremo 3'-OH libre inicial
Respuesta: d) Aportar el extremo 3'-OH libre inicial. Las ADN polimerasas no sintetizan de novo y necesitan el grupo hidroxilo 3' del cebador para enlazar nucleótidos.
- ¿A qué se debe que el código genético sea clasificado como degenerado?
- a) A que se modifica con el paso del tiempo
- b) A que contiene errores en cada traducción
- c) A que varios codones codifican el mismo aminoácido
- d) A que un codón determina varios aminoácidos distintos
Respuesta: c) A que varios codones codifican el mismo aminoácido. Hay 61 codones codificantes para solo 20 aminoácidos, por lo que existen codones sinónimos para un mismo aminoácido.
Tema 3: Genética y evolución — Nucleótidos, ATP y tipos de ARN
Flashcards
- ¿Qué diferencia hay entre adenosina y AMP?
- La adenosina es un nucleósido (adenina + ribosa); el AMP es un nucleótido, porque además lleva un fosfato unido al C5'.
- ¿Qué dos regiones del ARNt son clave para su función y qué hace cada una?
- El anticodón, que se empareja con el codón del ARNm, y el extremo 3' CCA, donde se une el aminoácido.
- ¿Por qué se llama al ATP moneda energética?
- Porque se forma con la energía del catabolismo y su hidrólisis la cede a los procesos que la consumen, haciendo de intermediario universal.
Preguntas tipo test
- ¿Qué base nitrogenada es exclusiva del ARN?
- a) Uracilo
- b) Citosina
- c) Timina
- d) Guanina
Respuesta: a) Uracilo. La timina solo está en el ADN; citosina y guanina están en ambos; el uracilo solo en el ARN.
- ¿Qué enlace une la base nitrogenada con la pentosa?
- a) N-glucosídico
- b) Fosfodiéster
- c) Peptídico
- d) Éster fosfórico
Respuesta: a) N-glucosídico. El N-glucosídico une base y pentosa; el éster fosfórico une fosfato y pentosa, y el fosfodiéster une nucleótidos.
- ¿Dónde se une el aminoácido al ARNt?
- a) Al extremo 5'
- b) Al extremo 3' CCA
- c) Al bucle de dihidrouridina
- d) Al anticodón
Respuesta: b) Al extremo 3' CCA. El anticodón reconoce el codón, pero el aminoácido se engancha al extremo 3' terminado en CCA.
Tema 3: Genética y evolución — Regulación de la expresión génica, diferenciación celular y epigenética
Flashcards
- ¿Qué ocurre en el operón trp si en la célula hay mucho triptófano?
- El triptófano actúa como correpresor, activa al represor, este se une al operador y se detiene la síntesis de las enzimas.
- ¿Por qué un linfocito y una neurona de la misma persona son distintos si tienen el mismo ADN?
- Porque expresan conjuntos diferentes de genes, gracias a la regulación génica y a marcas epigenéticas estables.
- ¿Qué efecto suele tener la acetilación de histonas?
- Relaja la cromatina y favorece la transcripción de los genes.
Preguntas tipo test
- En el operón lac, ¿qué papel tiene la lactosa?
- a) Factor que se une al promotor
- b) Correpresor que activa al represor
- c) Enzima que degrada el operador
- d) Inductor que inactiva al represor
Respuesta: d) Inductor que inactiva al represor. Un derivado de la lactosa se une al represor y lo inactiva; el correpresor es propio del operón trp.
- ¿Dónde se une la proteína represora para bloquear la transcripción?
- a) Al operador
- b) Al ARNm
- c) Al gen regulador
- d) Al promotor
Respuesta: a) Al operador. El operador es el interruptor; el promotor es el sitio de la ARN polimerasa.
- ¿Qué mecanismo permite que un solo gen eucariota produzca varias proteínas?
- a) Splicing alternativo
- b) Metilación del ADN
- c) Condensación de la cromatina
- d) Acción de un potenciador
Respuesta: a) Splicing alternativo. Combinar exones de distintas formas da varios ARNm maduros; los otros solo regulan si el gen se expresa.
Tema 3: Genética y evolución — Replicación en eucariotas, telómeros, mutaciones espontáneas y reparación
Flashcards
- ¿Por qué las bacterias no tienen el problema de los telómeros?
- Porque su cromosoma es circular y no tiene extremos donde quede un hueco tras eliminar el último cebador.
- ¿Qué mutación acaba produciendo la desaminación de una citosina si no se repara?
- La citosina pasa a uracilo, que se aparea con adenina; tras replicarse, el par C-G queda convertido en T-A.
- ¿Qué actividad de la ADN polimerasa permite la corrección de pruebas?
- Su actividad exonucleasa 3'→5', que retira el nucleótido mal apareado recién incorporado.
Preguntas tipo test
- ¿Por qué el genoma eucariota se replica a tiempo pese a su lentitud?
- a) No necesita cebadores
- b) Usa muchos orígenes de replicación
- c) Su polimerasa es más rápida
- d) Replica solo la hebra adelantada
Respuesta: b) Usa muchos orígenes de replicación. Los múltiples replicones trabajan a la vez; la polimerasa eucariota es en realidad más lenta y sí necesita cebadores.
- ¿Qué molde utiliza la telomerasa para alargar los telómeros?
- a) La hebra retardada de ADN
- b) Un ARN propio
- c) Un ARN mensajero
- d) Un cebador de ARN de la primasa
Respuesta: b) Un ARN propio. Es una ribonucleoproteína con transcriptasa inversa que copia su propio ARN a ADN.
- Un sitio apurínico se origina por:
- a) Despurinización
- b) Deslizamiento de la polimerasa
- c) Tautomería ceto-enol
- d) Desaminación de citosina
Respuesta: a) Despurinización. La despurinización rompe el enlace de A o G con la desoxirribosa y deja el hueco sin base.
Tema 3: Genética y evolución — Mutaciones, variabilidad y mecanismos evolutivos
Flashcards
- ¿Por qué una sustitución de bases puede no tener ningún efecto sobre la secuencia primaria de una proteína?
- Porque el código genético es degenerado o redundante, de modo que varios tripletes distintos pueden codificar para el mismo aminoácido (mutación silenciosa).
- ¿Cuál es la causa meiótica más común de una trisomía cromosómica como el síndrome de Down?
- La no disyunción o fallo en la separación de los cromosomas homólogos durante la anafase I o de las cromátidas hermanas durante la anafase II de la meiosis.
Preguntas tipo test
- ¿Qué alteración se produce al sustituir una adenina por una guanina?
- a) Un cambio de pauta
- b) Una transición
- c) Una transversión
- d) Una deleción
Respuesta: b) Una transición. El intercambio de una base púrica por otra púrica es por definición una transición.
- ¿Qué consecuencia tiene una mutación sin sentido (nonsense)?
- a) Introduce un codón de parada prematuro
- b) Cambia el aminoácido codificado
- c) Codifica para el mismo aminoácido
- d) Duplica un segmento cromosómico
Respuesta: a) Introduce un codón de parada prematuro. Las mutaciones sin sentido transforman un codón codificante en un codón STOP, truncando la proteína.
- ¿Cómo se clasifica el síndrome genético con cariotipo 47, XXY?
- a) Mutación estructural
- b) Alopoliploidía
- c) Aneuploidía por trisomía
- d) Autopoliploidía
Respuesta: c) Aneuploidía por trisomía. Presenta un cromosoma extra respecto a la dotación normal (2n + 1), siendo una aneuploidía.
Tema 4: Microorganismos y biotecnología — Microbiología y aplicaciones biotecnológicas tradicionales
Flashcards
- ¿En qué se diferencia el estado de profago del ciclo lisogénico frente al ciclo lítico de un bacteriófago?
- En el estado de profago el genoma vírico se halla integrado de forma latente en el cromosoma bacteriano y se replica pasivamente con la célula sin sintetizar cápsides ni destruirla, a diferencia del ciclo lítico donde el virus toma el control celular, se replica activamente, ensambla nuevos viriones y rompe la célula mediante lisis.
- ¿Por qué un incremento de temperatura superior a 45 °C detiene la fermentación alcohólica en una masa de panificación?
- Porque las temperaturas elevadas desnaturalizan irreversiblemente las enzimas glucolíticas de Saccharomyces cerevisiae, alterando su centro activo y provocando la muerte de la levadura.
Preguntas tipo test
- ¿Qué elemento estructural distingue a un viroide de un virus convencional?
- a) Carece de cubierta proteica o cápside
- b) Posee un genoma de ADN bicatenario
- c) Presenta metabolismo celular autónomo
- d) Está formado por subunidades lipídicas rígidas
Respuesta: a) Carece de cubierta proteica o cápside. Los viroides están formados exclusivamente por una molécula de ARN monocatenario circular desnudo, careciendo por completo de cápside proteica.
- ¿Cuál es la causa molecular de la patogenicidad de los priones?
- a) Inyectan ARN mensajero en el núcleo celular
- b) Se pliegan anómalamente formando láminas beta agregadas
- c) Inactivan ribosomas mediante toxinas citoplasmáticas
- d) Destruyen la membrana por formación de poros
Respuesta: b) Se pliegan anómalamente formando láminas beta agregadas. El prión induce un cambio conformacional patológico en la proteína priónica celular endógena, transformando sus hélices alfa en láminas beta insolubles.
- ¿Por qué coagula la leche durante la producción de yogur por bacterias lácticas?
- a) La acidez del ácido láctico precipita las caseínas
- b) El gas liberado saponifica los lípidos emulsionados
- c) Las toxinas bacterianas degradan el agua de hidratación
- d) El etanol generado deshidrata las micelas grasas
Respuesta: a) La acidez del ácido láctico precipita las caseínas. El ácido láctico excretado por Lactobacillus y Streptococcus reduce el pH, lo que provoca la desnaturalización y coagulación de las caseínas lácteas.
Tema 4: Microorganismos y biotecnología — Virus animales: estructura, ciclo de multiplicación y retrovirus
Flashcards
- ¿Qué diferencia hay entre la entrada de un bacteriófago y la de un virus animal envuelto?
- El fago inyecta solo el ácido nucleico; el virus animal entra entero por endocitosis o fusión y luego se desnuda.
- ¿Qué es un provirus?
- El ADN vírico obtenido por retrotranscripción e integrado en un cromosoma de la célula hospedadora.
- ¿Por qué no sirve la vacuna de la gripe de un año para el siguiente?
- Porque la hemaglutinina y la neuraminidasa cambian por mutación y reordenación, y los anticuerpos previos ya no las reconocen bien.
Preguntas tipo test
- ¿De dónde proceden los lípidos de la envoltura de un virus?
- a) De la cápside proteica
- b) De la membrana de la célula hospedadora
- c) Del genoma vírico directamente
- d) Los sintetiza el propio virus
Respuesta: b) De la membrana de la célula hospedadora. El virus carece de metabolismo y toma la bicapa al salir por gemación; solo las glucoproteínas son víricas.
- ¿Qué enzima permite al VIH convertir su ARN en ADN?
- a) Neuraminidasa
- b) Endonucleasa de restricción
- c) ARN polimerasa celular
- d) Transcriptasa inversa
Respuesta: d) Transcriptasa inversa. La transcriptasa inversa realiza la retrotranscripción; la integrasa luego inserta el ADN en el cromosoma.
- ¿Qué función tiene la neuraminidasa del virus de la gripe?
- a) Copiar el ARN a ADN
- b) Liberar los nuevos virus de la célula
- c) Unirse al receptor para entrar
- d) Formar los capsómeros de la cápside
Respuesta: b) Liberar los nuevos virus de la célula. La unión al receptor es de la hemaglutinina; la neuraminidasa corta los receptores y suelta los viriones.
Tema 4: Microorganismos y biotecnología — Microorganismos en los ciclos biogeoquímicos y relaciones simbióticas
Flashcards
- ¿Qué diferencia hay entre fijación y nitrificación?
- La fijación reduce el N2 atmosférico a amoníaco. La nitrificación oxida el amonio a nitrito y luego a nitrato (Nitrosomonas y Nitrobacter).
- ¿Por qué los líquenes son un ejemplo de mutualismo?
- Porque ambos se benefician: el hongo da protección, agua y sales, y el alga o cianobacteria da materia orgánica por fotosíntesis.
- ¿Qué papel tienen los descomponedores en los ciclos?
- Mineralizan la materia orgánica muerta y devuelven CO₂, amonio y sales minerales al medio para que los productores las reutilicen.
Preguntas tipo test
- ¿Qué bacteria oxida el nitrito a nitrato?
- a) Rhizobium
- b) Pseudomonas
- c) Nitrobacter
- d) Nitrosomonas
Respuesta: c) Nitrobacter. Nitrosomonas pasa de amonio a nitrito y Nitrobacter de nitrito a nitrato; Rhizobium fija N₂ y Pseudomonas desnitrifica.
- ¿Qué proceso devuelve nitrógeno gaseoso a la atmósfera?
- a) Nitrificación
- b) Fijación
- c) Amonificación
- d) Desnitrificación
Respuesta: d) Desnitrificación. La desnitrificación reduce el nitrato a N₂; la fijación hace lo contrario y las otras dos producen amonio o nitrato.
- Hongo y raíz que intercambian sales minerales por azúcares forman:
- a) Un comensalismo
- b) Un liquen
- c) Una micorriza mutualista
- d) Un parasitismo
Respuesta: c) Una micorriza mutualista. Ambos se benefician y la pareja es hongo-raíz; el liquen asocia hongo con alga o cianobacteria.
Tema 4: Microorganismos y biotecnología — Ingeniería genética y tecnología del ADN recombinante
Flashcards
- ¿Por qué es ventajoso usar enzimas de restricción que generan extremos cohesivos en lugar de extremos romos en la clonación?
- Los extremos cohesivos presentan secuencias monocatenarias complementarias que se aparean espontáneamente mediante puentes de hidrógeno, aumentando en gran medida la eficacia y fidelidad de la ligación covalentemente catalizada por la ADN ligasa.
- ¿Por qué la síntesis de una proteína humana en bacterias a partir de ADN requiere el uso de ADNc en lugar de ADN genómico?
- Porque las bacterias carecen de la maquinaria de corte y empalme (espliceosoma) para eliminar los intrones del transcrito primario de los genes eucariotas; el ADNc proviene de un ARNm maduro y posee únicamente exones continuos codificantes.
Preguntas tipo test
- ¿Qué función cumplen los genes de resistencia a antibióticos en un plásmido de clonación?
- a) Seleccionar las bacterias que han incorporado el vector
- b) Inactivar los virus que infectan a la bacteria
- c) Facilitar el corte de la enzima de restricción
- d) Acelerar la duplicación del ADN insertado
Respuesta: a) Seleccionar las bacterias que han incorporado el vector. El gen de resistencia actúa como marcador de selección para que solo crezcan en cultivo selectivo las bacterias transformadas con el plásmido.
- ¿En qué orden se suceden las etapas de un ciclo de PCR?
- a) Desnaturalización, extensión y ligación
- b) Extensión, desnaturalización y anillamiento
- c) Anillamiento, desnaturalización y extensión
- d) Desnaturalización, anillamiento y extensión
Respuesta: d) Desnaturalización, anillamiento y extensión. Primero se separan las hebras a alta temperatura (desnaturalización), luego se unen los cebadores al enfriar (anillamiento) y finalmente la polimerasa sintetiza a 72 °C (extensión).
- ¿Qué elemento determina la especificidad de diana en el sistema CRISPR-Cas9?
- a) La secuencia del plásmido bacteriano
- b) El ARN guía sintético
- c) El centro activo de la nucleasa Cas9
- d) La actividad de la ADN ligasa
Respuesta: b) El ARN guía sintético. El ARN guía contiene unos 20 nucleótidos complementarios a la secuencia diana que dirigen a la nucleasa hacia el corte exacto.
Tema 4: Microorganismos y biotecnología — Aplicaciones de la biotecnología: OMG, salud y medio ambiente
Flashcards
- ¿Por qué Agrobacterium tumefaciens es útil para obtener plantas transgénicas?
- Porque transfiere de forma natural el ADN-T de su plásmido Ti al genoma vegetal; se sustituyen sus genes por el gen de interés.
- ¿Qué es un hibridoma y para qué sirve?
- La fusión de un linfocito B con una célula de mieloma; produce indefinidamente un único anticuerpo (monoclonal).
- ¿Qué diferencia hay entre biorremediación y depuración de aguas?
- La biorremediación elimina contaminantes de suelos o aguas naturales; la depuración trata aguas residuales en instalaciones con microorganismos aerobios y anaerobios.
Preguntas tipo test
- Una planta con su propio gen alterado mediante CRISPR, sin genes ajenos, es:
- a) Una variedad por cruces
- b) Un organismo transgénico
- c) Un híbrido interespecífico
- d) Un organismo editado
Respuesta: d) Un organismo editado. Se modifica su propio ADN sin introducir genes de otra especie, así que es editado, no transgénico.
- ¿Qué aporta el gen de Bacillus thuringiensis al maíz Bt?
- a) Resistencia a la sequía
- b) Síntesis de betacaroteno
- c) Una toxina insecticida
- d) Tolerancia al glifosato
Respuesta: c) Una toxina insecticida. El gen Bt codifica una toxina que mata insectos; la tolerancia al glifosato y el betacaroteno son otros transgenes.
- ¿Por qué la insulina recombinante supera a la extraída de animales?
- a) Abundante y sin riesgo de contagio
- b) Cura definitivamente la diabetes
- c) Se administra por vía oral
- d) No requiere purificación
Respuesta: a) Abundante y sin riesgo de contagio. Se produce en microorganismos en grandes cantidades y sin transmitir patógenos; no cura la diabetes ni evita inyectarse.
Tema 5: Inmunología — El sistema inmunitario y la respuesta defensiva
Flashcards
- ¿Por qué un linfocito T citotóxico no reconoce un antígeno soluble libre en el suero sanguíneo?
- Porque los linfocitos T citotóxicos solo reconocen fragmentos peptídicos procesados y expuestos en moléculas del complejo mayor de histocompatibilidad de clase I (MHC-I) en la superficie celular.
- ¿Qué elemento estructural del anticuerpo determina que sea capaz de atravesar la placenta o unirse a receptores de fagocitos?
- La región constante de las cadenas pesadas, que constituye el fragmento Fc de la inmunoglobulina.
- ¿Cuáles son las dos principales diferencias cuantitativas y cualitativas entre la respuesta inmune primaria y la secundaria?
- La respuesta secundaria tiene un período de latencia más breve y genera un título de anticuerpos mucho más alto, predominantemente constituido por IgG con mayor afinidad en lugar de IgM.
Preguntas tipo test
- ¿Qué molécula presenta péptidos de patógenos endocitados a los linfocitos T colaboradores (CD4+)?
- a) Fragmento Fc de IgG
- b) Receptor BCR soluble
- c) MHC de clase II
- d) MHC de clase I
Respuesta: c) MHC de clase II. El MHC-II se expresa en células presentadoras de antígeno y muestra péptidos fagocitados a los linfocitos CD4+.
- ¿Cuál es la inmunoglobulina predominante en las secreciones mucosas corporales y la leche materna?
- a) IgA
- b) IgD
- c) IgM
- d) IgE
Respuesta: a) IgA. La IgA secretora es un dímero que protege activamente las mucosas respiratorias, digestivas y las glándulas mamarias.
- ¿Cómo se denomina la región del anticuerpo que contacta específicamente con el determinante antigénico?
- a) Epítopo
- b) Cadena J
- c) Fragmento Fc
- d) Parátopo
Respuesta: d) Parátopo. El parátopo es la zona variable del anticuerpo encargada de reconocer de modo complementario al epítopo del antígeno.
Tema 5: Inmunología — Órganos y células del sistema inmunitario y grupos sanguíneos
Flashcards
- ¿Por qué una persona del grupo AB puede recibir sangre de cualquier grupo AB0?
- Porque no tiene anticuerpos anti-A ni anti-B en su plasma que puedan aglutinar los eritrocitos donados.
- ¿Qué diferencia hay entre un monocito y un macrófago?
- Son la misma célula: el monocito circula por la sangre y al entrar en los tejidos se transforma en macrófago.
- ¿Por qué el primer hijo Rh+ de una madre Rh− no suele enfermar?
- Porque la madre se sensibiliza y fabrica anti-D durante el primer parto, cuando el feto ya ha nacido.
Preguntas tipo test
- ¿En qué órgano maduran los linfocitos T?
- a) Ganglio linfático
- b) Bazo
- c) Amígdalas
- d) Timo
Respuesta: d) Timo. El timo es órgano linfoide primario donde maduran los T; los demás son secundarios.
- ¿Qué célula fabrica y secreta grandes cantidades de anticuerpos?
- a) Célula plasmática
- b) Célula NK
- c) Mastocito
- d) Linfocito T citotóxico
Respuesta: a) Célula plasmática. La célula plasmática es el linfocito B diferenciado para secretar anticuerpos.
- Un receptor del grupo A recibe sangre B. ¿Qué ocurre?
- a) Sus anti-B aglutinan los eritrocitos donados
- b) No pasa nada, son compatibles
- c) Se forman anti-D
- d) Los anti-A del donante atacan al receptor sin consecuencias
Respuesta: a) Sus anti-B aglutinan los eritrocitos donados. El grupo A tiene anticuerpos anti-B naturales que reconocen el antígeno B del donante.
Tema 5: Inmunología — Alteraciones inmunitarias, inmunoterapia y vacunas
Flashcards
- ¿Por qué la sueroterapia no confiere memoria inmunológica a largo plazo?
- Porque aporta directamente anticuerpos externos ya sintetizados y no antígenos, de modo que el sistema inmunitario del receptor no activa sus propios clones de linfocitos B ni genera células B de memoria.
- ¿Cuál es la causa biológica por la que un isoinjerto no experimenta rechazo inmunitario?
- Porque se realiza entre individuos genéticamente idénticos (gemelos monocigóticos) que poseen exactamente las mismas moléculas de histocompatibilidad (HLA/MHC).
- ¿Qué células diana específicas son destruidas por el virus del VIH y qué consecuencia directa tiene sobre la respuesta adaptativa?
- Destruye los linfocitos T colaboradores (CD4+), lo que impide la activación de linfocitos T citotóxicos y la cooperación con linfocitos B para la síntesis eficaz de anticuerpos.
Preguntas tipo test
- ¿Qué molécula media la hipersensibilidad alérgica de tipo I al unirse a receptores en mastocitos?
- a) Interferón gamma
- b) Inmunoglobulina G
- c) Inmunoglobulina E
- d) Complejo de ataque
Respuesta: c) Inmunoglobulina E. La IgE es el anticuerpo específico que se fija a la membrana de mastocitos provocando su desgranulación.
- ¿Qué tipo de inmunidad adquiere un recién nacido a través de la leche materna?
- a) Artificial pasiva
- b) Natural pasiva
- c) Artificial activa
- d) Natural activa
Respuesta: b) Natural pasiva. Es natural porque ocurre de forma biológica y pasiva porque recibe anticuerpos preformados sin generarlos él.
- ¿En qué tipo de injerto el donante y el receptor pertenecen a diferentes especies?
- a) Xenoinjerto
- b) Isoinjerto
- c) Autoinjerto
- d) Aloinjerto
Respuesta: a) Xenoinjerto. Los xenoinjertos son transferencias de órganos o tejidos entre especies biológicas distintas.
Tema 5: Inmunología — Enfermedades infecciosas: conceptos, fases, transmisión y agentes
Flashcards
- ¿Qué es un portador asintomático y por qué tiene importancia epidemiológica?
- Es quien alberga y transmite el patógeno sin enfermar; difunde la infección sin saberlo.
- ¿Por qué el tétanos puede prevenirse con un toxoide y una endotoxina no?
- La toxina tetánica es una exotoxina proteica que, inactivada, conserva su capacidad de generar inmunidad; el LPS no se emplea así.
- ¿Por qué un antibiótico no cura la gripe?
- Porque el virus carece de pared, ribosomas y metabolismo propios, que son las dianas de los antibióticos.
Preguntas tipo test
- Una enfermedad aparece en varios continentes con aumento brusco de casos. ¿Cómo se llama?
- a) Endemia
- b) Zoonosis
- c) Epidemia local
- d) Pandemia
Respuesta: d) Pandemia. La pandemia es una epidemia extendida a varios continentes; la endemia es constante y local.
- ¿Qué rasgo corresponde a una endotoxina?
- a) Lipopolisacárido termoestable
- b) Típica de Gram positivas
- c) Se usa como toxoide
- d) Proteína secretada termolábil
Respuesta: a) Lipopolisacárido termoestable. La endotoxina es el LPS de la membrana externa de las Gram negativas y resiste el calor.
- ¿Qué enfermedad se transmite por un vector al picar?
- a) Paludismo
- b) Candidiasis
- c) Cólera
- d) Tuberculosis
Respuesta: a) Paludismo. El Plasmodium lo inyecta la hembra del mosquito Anopheles; las demás no usan vectores.
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APUNTES BIOLOGÍA EvAU Comunidad de Madrid AprenAI 2026-2027 Los 5 bloques de Biología de la EvAU de Madrid, de las biomoléculas a la inmunología: esquema y test en cada tema y una tabla resumen para repasar. APREN.AI Índice Tema 1: Base molecular y fisicoquímica de la vida 1 Bioelementos, agua, sales minerales, glúcidos y lípidos 7 1. Bioelementos y biomoléculas inorgánicas: agua y sales minerales 7 2. Glúcidos: estructura, enlace O-glucosídico y funciones 8 3.
Lípidos: clasificación, enlace éster y funciones moleculares 9 2 Monosacáridos, isomería, disacáridos y polisacáridos estructurales Monosacáridos: propiedades y clasificación Isomería de los monosacáridos Ciclación: piranosas, furanosas y anómeros Disacáridos Polisacáridos estructurales: celulosa y quitina 14 Heteropolisacáridos y glúcidos asociados 14 Funciones biológicas de los glúcidos 15 3 Tipos de lípidos: ceras, saponificación, lípidos complejos, esteroides y terpenos Ácidos grasos: carácter anfipático Saponificación Ceras Lípidos complejos (de membrana) Esteroides Terpenos e eicosanoides Resumen de funciones 4 Proteínas y niveles de organización estructural 20 Los sillares fundamentales: los aminoácidos proteicos 20 La unión peptídica y la estructura primaria 22 Niveles de organización estructural de las proteínas 24 Propiedades fisicoquímicas de las proteínas 27 Clasificación y funciones biológicas 27 5 Biocatalizadores: enzimas y vitaminas 30 1.
Mecanismo de la catálisis enzimática y energía de activación 30 2. Estructura de las holoenzimas: apoenzimas y cofactores 31 3. Centro activo y especificidad enzimática 32 4. Cinética enzimática: el modelo de Michaelis-Menten 32 5. Modulación de la velocidad: factores fisicoquímicos e inhibición 33 6. Estrategias celulares para optimizar la velocidad metabólica 35 7. Clasificación y nomenclatura enzimática 36 Apuntes de Biología EvAU Madrid: temario completo y tests 1 8. Vitaminas: cofactores esenciales y fisiopatología nutricional 36 Tema 2: Célula viva 6 Organización celular procariota 40 1. Organización general y ultraestructura de la célula procariota 40 2.
La envoltura bacteriana y el peptidoglicano 41 3. Citoplasma, genoma procariota y elementos intracelulares 43 4. Apéndices locomotores y de adhesión 44 5. Parasexualidad bacteriana: mecanismos de transferencia horizontal 45 7 Membrana plasmática, transporte y uniones celulares 47 1. Arquitectura de la membrana: el modelo de mosaico fluido 47 2. Permeabilidad selectiva y mecanismos de transporte celular 49 3. Uniones intercelulares y adhesión tisular 52 4. Entorno celular: comunicación y matriz extracelular 54 8 Citosol, citoesqueleto y motilidad celular 55 1. Citosol y complejos macromoleculares no membranosos 55 2. Arquitectura del citoesqueleto 56 3. Centrosoma, cilios y flagelos 58 4.
Sistema de endomembranas y orgánulos citoplasmáticos 59 5.
Núcleo interfásico 61 9 Cromatina, niveles de compactación y estructura del cromosoma Composición de la cromatina Niveles de compactación Eucromatina y heterocromatina Estructura del cromosoma metafásico Clasificación según la posición del centrómero Cariotipo, autosomas y heterocromosomas Comparación con el cromosoma bacteriano 10 Teoría celular, mitocondrias, plastos, endosimbiosis y pared vegetal Teoría celular Mitocondrias Cloroplastos y demás plastos Teoría endosimbiótica Pared celular vegetal Comparación de tipos celulares 69 11 Metabolismo energético celular: catabolismo y bioenergética 70 Principios generales del catabolismo y la bioenergética celular 70 Glucólisis: la ruta citosólica central 71 Descarboxilación oxidativa y el ciclo de Krebs 72 Apuntes de Biología EvAU Madrid: temario completo y tests 2 Beta-oxidación de los ácidos grasos 73 Cadena respiratoria y fosforilación oxidativa 73 Fermentaciones: rutas catabólicas anaeróbicas 74 Comparativa: Respiración celular frente a Fermentaciones 75 12 Metabolismo autótrofo, ciclo celular y división 76 1.
Metabolismo autótrofo: fotosíntesis y quimiosíntesis 76 2. Fase luminosa de la fotosíntesis (tilacoides) 77 3. Fase biosintética: el ciclo de Calvin-Benson (estroma) 77 4. El ciclo celular eucariota y la maquinaria mitótica 78 5. Mitosis: etapas y citocinesis 79 6. Meiosis y bases citológicas de la variabilidad genética 79 7. Comparación directa: mitosis frente a meiosis 81 8.
Cuantificación de cromosomas y cromátidas en el ciclo celular 81 13 Balance global, importancia y factores que influyen en la fotosíntesis Ecuación global y origen del oxígeno Importancia biológica de la fotosíntesis Factores que influyen en el rendimiento fotosintético Importancia biológica de la quimiosíntesis 14 Regulación del ciclo celular, apoptosis y cáncer 88 Control del ciclo celular 88 La fase G0 89 Apoptosis o muerte celular programada 89 El cáncer: pérdida del control de la división 90 15 Visión global del metabolismo, tipos nutricionales y anabolismo heterótrofo 92 Metabolismo: catabolismo y anabolismo 92 Intermediarios: ATP y coenzimas redox 93 Tipos nutricionales 93 Tipos según su relación con el oxígeno 94 Anabolismo heterótrofo 94 El ciclo de Krebs, ruta anfibólica 95 Tema 3: Genética y evolución 16 Genética molecular y el dogma central 97 1.
Estructura del ADN, reglas de Chargaff y estabilidad térmica 97 2. Replicación semiconservativa del ADN 99 3. Transcripción y maduración del ARN 100 4. El código genético 101 5.
Traducción: biosíntesis de polipéptidos en los ribosomas 102 17 Nucleótidos, ATP y tipos de ARN Apuntes de Biología EvAU Madrid: temario completo y tests 3 El nucleótido: monómero de los ácidos nucleicos Nucleótidos no estructurales: el ATP y las coenzimas Estructura del ARN ADN frente a ARN 18 Regulación de la expresión génica, diferenciación celular y epigenética Por qué hay que regular la expresión génica Regulación en procariotas: el operón Regulación en eucariotas Diferenciación celular Genotipo, fenotipo y ambiente 111 Epigenética 112 19 Replicación en eucariotas, telómeros, mutaciones espontáneas y reparación Replicación en procariotas y eucariotas Telómeros y telomerasa Mutaciones espontáneas Mecanismos de reparación 20 Mutaciones, variabilidad y mecanismos evolutivos 116 1.
Mutaciones génicas o puntuales 116 2. Mutaciones cromosómicas estructurales 117 3. Mutaciones genómicas o numéricas 118 4. Agentes mutágenos 118 5. Patrones de transmisión hereditaria y genética mendeliana 119 6.
Mutaciones, variabilidad y evolución por selección natural 120 Tema 4: Microorganismos y biotecnología 21 Microbiología y aplicaciones biotecnológicas tradicionales 123 Clasificación de los microorganismos: organización celular y acelular 123 Entidades acelulares: virus, viroides y priones 124 Ciclos víricos en bacteriófagos: lítico y lisogénico 125 Microorganismos en la biotecnología tradicional 126 Factores moduladores del rendimiento biotecnológico 127 Resumen de microorganismos, sustratos y aplicaciones industriales 128 22 Virus animales: estructura, ciclo de multiplicación y retrovirus Características generales de los virus Estructura de un virus animal con envoltura 12 Ciclo de multiplicación en células animales Retrovirus: el caso del VIH Variabilidad antigénica y vacuna anual de la gripe 23 Microorganismos en los ciclos biogeoquímicos y relaciones simbióticas 132 Apuntes de Biología EvAU Madrid: temario completo y tests 4 Los microorganismos como motor del reciclado de la materia 132 Ciclo del nitrógeno 133 Ciclo del carbono 133 Relaciones entre especies con microorganismos 134 24 Ingeniería genética y tecnología del ADN recombinante 135 1.
Fundamentos de la tecnología del ADN recombinante 12 2. Proceso metodológico de la clonación molecular 136 3. Reacción en Cadena de la Polimerasa (PCR) 137 4. Edición genómica de precisión: Sistema CRISPR-Cas 138 5. Producción biotecnológica de fármacos: Insulina recombinante 139 25 Aplicaciones de la biotecnología: OMG, salud y medio ambiente 141 Conceptos básicos 141 Agricultura 142 Ganadería 143 Farmacia y medicina 143 Industria alimentaria 12 Medio ambiente 143 Ventajas, riesgos y ética de los OMG 144 Tema 5: Inmunología 26 El sistema inmunitario y la respuesta defensiva 146 1. Inmunidad innata o inespecífica 146 2. Inmunidad adaptativa o específica 147 3.
Presentación antigénica y Linfocitos T 148 4. Linfocitos B y Anticuerpos (Inmunoglobulinas) 149 5. Dinámica de la respuesta humoral: respuesta primaria y secundaria 150 27 Órganos y células del sistema inmunitario y grupos sanguíneos Órganos linfoides Células del sistema inmunitario 13 Citocinas Grupos sanguíneos 28 Alteraciones inmunitarias, inmunoterapia y vacunas 155 1. Alteraciones del sistema inmunitario 155 2. Tipos de inmunidad: adquirida natural y artificial 157 3. Vacunas e inmunización frente a sueroterapia 157 4.
Trasplantes y rechazo de injertos 159 29 Enfermedades infecciosas: conceptos, fases, transmisión y agentes 161 Conceptos básicos 161 Toxinas: exotoxinas y endotoxinas 13 Apuntes de Biología EvAU Madrid: temario completo y tests 5 Fases de una enfermedad infecciosa 162 Mecanismos de transmisión 163 Enfermedades según su agente 163 Agentes antimicrobianos 164 30 Resumen para repasar 165 Tema 1 · Agua, sales, glúcidos y lípidos 165 Tema 1 · Monosacáridos, isomería y polisacáridos 166 Tema 1 · Tipos de lípidos 166 Tema 1 · Proteínas 167 Tema 1 · Enzimas y vitaminas 167 Tema 2 · Célula procariota 168 Tema 2 · Membrana, transporte y uniones 169 Tema 2 · Citosol, citoesqueleto y orgánulos 169 Tema 2 · Cromatina y cromosoma 170 Tema 2 · Teoría celular, mitocondrias, plastos y pared 170 Tema 2 · Catabolismo y bioenergética 171 Tema 2 · Fotosíntesis, ciclo celular y división 171 Tema 2 · Balance y factores de la fotosíntesis 172 Tema 2 · Regulación del ciclo, apoptosis y cáncer 173 Tema 2 · Visión global del metabolismo 173 Tema 3 · Genética molecular 174 Tema 3 · Nucleótidos y ARN 174 Tema 3 · Regulación génica y epigenética 175 Tema 3 · Replicación eucariota, telómeros y reparación 175 Tema 3 · Mutaciones, herencia y evolución 176 Tema 4 · Microbiología y biotecnología tradicional 176 Tema 4 · Virus animales y retrovirus 176 Tema 4 · Ciclos biogeoquímicos y simbiosis 177 Tema 4 · Ingeniería genética y aplicaciones 177 Tema 5 · Sistema inmunitario 178 Tema 5 · Órganos, células y grupos sanguíneos 179 Tema 5 · Alteraciones, vacunas e infecciones 180 Fechas y autores 180 Soluciones de las preguntas de repaso 181 Apuntes de Biología EvAU Madrid: temario completo y tests 6 1 Bioelementos,agua,sales minerales,glúcidos y lípidos 1.
Bioelementos y biomoléculas inorgánicas: agua y sales minerales La materia viva está constituida por una selección precisa de elementos químicos denominados bioelementos. Los mayoritarios o primarios (C, H, O, N, P y S) representan alrededor del 96 % de la masa celular gracias a su idoneidad para constituir enlaces covalentes estables. Los bioelementos secundarios (como Na, K, Ca, Mg y Cl) y los oligoelementos (Fe, I, Cu, entre otros) intervienen en funciones fisiológicas y osmóticas cruciales pese a su menor abundancia. El agua y sus propiedades fisicoquímicas El agua ( ) es el disolvente biológico por excelencia.
Su geometría angular y la notable diferencia de electronegatividad entre el oxígeno y el hidrógeno generan un momento dipolar permanente. Esta distribución de cargas parciales permite establecer enlaces intermoleculares esenciales: DEFINICIÓN Un puente de hidrógeno es una interacción electrostática débil pero sumamente abundante que se forma entre el oxígeno electronegativo de una molécula de agua y el átomo de hidrógeno con densidad de carga positiva de otra molécula vecina. Cada molécula puede coordinar hasta cuatro enlaces de este tipo.
La densa red de puentes de hidrógeno determina directamente las propiedades extraordinarias del agua: Elevado calor específico y calor de vaporización: amortigua los cambios bruscos de temperatura ambiental y permite refrigerar a los seres vivos mediante la evaporación del sudor o la transpiración.
TEMA 1 Base molecular y fisicoquímica de la vida 1 Bioelementos, agua, sales minerales, glúcidos y lípidos 2 Monosacáridos, isomería, disacáridos y polisacáridos estructurales 3 Tipos de lípidos: ceras, saponificación, lípidos complejos, esteroides y terpenos 4 Proteínas y niveles de organización estructural 5 Biocatalizadores: enzimas y vitaminas H O 2 Apuntes de Biología EvAU Madrid: temario completo y tests 7 Alta cohesión y adhesión: originan capilaridad y tensión superficial elevada, imprescindibles para el transporte de savia en las plantas y el mantenimiento del volumen celular.
Poder disolvente superior: es capaz de interponerse en redes cristalinas iónicas formando esferas de solvatación e interaccionar con compuestos polares polifuncionales. Sales minerales y el fenómeno osmótico Las sales minerales se encuentran precipitadas (formando estructuras esqueléticas como huesos o conchas de ) o disueltas en forma de iones ( , , , , ). Estos últimos regulan el pH mediante disoluciones amortiguadoras (tampones como el bicarbonato y el fosfato) y gobiernan la presión osmótica.
DEFINICIÓN La ósmosis es el paso espontáneo de disolvente a través de una membrana semipermeable desde el compartimento de menor concentración de solutos (medio hipotónico) hacia el de mayor concentración (medio hipertónico), buscando igualar las concentraciones a ambos lados. Condición del medio exterior Comportamiento en célula animal (eritrocito) Comportamiento en célula vegetal Hipotónico (baja osmolaridad) Entrada neta de agua. Hinchamiento progresivo que conduce a la lisis celular (rotura por ausencia de pared). Entrada neta de agua. Incremento de volumen contenido por la pared rígida: estado de turgencia normal. Isotónico (osmolaridad de equilibrio) Flujo neto nulo de agua.
Conservación del volumen y morfología celular estables. Flujo neto nulo. Equilibrio osmótico dinámico; pérdida moderada de firmeza tisular. Hipertónico (elevada concentración) Salida neta de agua celular al exterior. La célula se deshidrata y se arruga: fenómeno de crenación. Salida neta de agua. Desprendimiento de la membrana de la pared celular con colapso interno: plasmólisis. ERROR FRECUENTE No debe confundirse la turgencia con la plasmólisis: la turgencia se produce por acumulación de agua en hipotonía y confiere rigidez a los tejidos no leñosos; la plasmólisis sucede en hipertonía y puede desembocar en estrés hídrico irreversible y muerte vegetal. 2.
Glúcidos: estructura, enlace O-glucosídico y funciones Los glúcidos o carbohidratos están constituidos primordialmente por carbono, hidrógeno y oxígeno en una proporción estequiométrica cercana a . Son químicamente polihidroxialdehídos o polihidroxicetonas. CaCO 3 Na+ K+ Ca2+ Cl HCO 3 (CH O) 2 n Apuntes de Biología EvAU Madrid: temario completo y tests 8 Monosacáridos y disacáridos Los monómeros básicos son los monosacáridos, clasificados según su número de carbonos (triosas, pentosas como ribosa y desoxirribosa, hexosas como glucosa, galactosa y fructosa). En disolución acuosa, las hexosas se ciclan formando hemiacetales o hemicetales intramoleculares.
El carbono carbonílico pasa a ser el carbono anomérico (generando las formas estereoisoméricas y ). DEFINICIÓN El enlace O-glucosídico es una reacción de condensación covalente entre el grupo hidroxilo ( ) del carbono anomérico de un monosacárido y un grupo de otro azúcar, con la consiguiente liberación de una molécula de . Según participe el segundo carbono anomérico o no, el enlace será: Monocarbonílico: reacciona el carbono anomérico del primer azúcar con un carbono no anomérico del segundo (por ejemplo, maltosa [ ] o lactosa [ ]). Conserva carácter reductor. Dicarbonílico: reaccionan ambos carbonos anoméricos (como en la sacarosa [ ]). Se pierde el poder reductor.
Polisacáridos principales Los polisacáridos resultan de la polimerización de decenas o miles de monosacáridos. No poseen sabor dulce, carecen de poder reductor y no forman disoluciones verdaderas en agua. Polisacárido Monómero y tipo de enlaces Conformación tridimensional Función biológica Almidón D-glucosa. Mezcla de amilosa ( lineal) y amilopectina (ramificaciones cada 24-30 restos). Estructura helicoidal abierta, accesible a las enzimas que la hidrolizan. Reserva energética celular primaria en vegetales (acumulado en amiloplastos). Glucógeno D-glucosa unida por con abundantes ramificaciones cada 8-12 monómeros.
Estructura globular compacta hiperramificada con múltiples extremos no reductores. Reserva de movilización rápida en animales, acumulado en gránulos citoplasmáticos hepáticos y musculares. Celulosa D-glucosa polimerizada mediante enlaces exclusivamente. Cadenas lineales paralelas unidas por puentes de hidrógeno en microfibrillas rígidas. Soporte estructural e insolubilidad mecánica en la pared vegetal. Inatacable por amilasas humanas. 3. Lípidos: clasificación, enlace éster y funciones moleculares Los lípidos constituyen un grupo heterogéneo de biomoléculas orgánicas insolubles en disolventes polares acuosos pero solubles en solventes apolares (benceno, acetona, éter).
La presencia o ausencia de ácidos grasos en su molécula define su clasificación operativa en saponificables e α β OH OH H O 2 α(1 4) β(1 4) α(1 2)β α(1 4) α(1 6) α(1 4) α(1 6) β(1 4) Apuntes de Biología EvAU Madrid: temario completo y tests 9 insaponificables. ESQUEMA Clasificación bioquímica de los lípidos Ácidos grasos: saturación e impacto en el punto de fusión Los ácidos grasos son cadenas hidrocarbonadas alifáticas monocarboxílicas de número par de carbonos (habitualmente entre 12 y 24 carbonos). Su naturaleza química condiciona drásticamente su empaquetamiento molecular: Saturados: solo presentan enlaces simples carbono-carbono ( ).
Las cadenas son flexibles pero lineales, empaquetándose fuertemente mediante interacciones de Van der Waals. Poseen elevados puntos de fusión, por lo que son sólidos a temperatura ambiente (sebos, mantecas). Insaturados: poseen uno o más dobles enlaces ( ), habitualmente en configuración cis. Esta configuración introduce un acodamiento rígido en la cadena que impide el empaquetamiento compacto. Presentan puntos de fusión muy bajos, manteniéndose líquidos (aceites).
DEFINICIÓN La esterificación lipídica es la unión covalente entre el grupo carboxilo (-COOH) de un ácido graso y un grupo alcohol ( ), produciendo un enlace éster y desprendiendo una molécula de agua por cada reacción: Triacilgliceroles (grasas neutras) Resultan de la esterificación de los tres grupos hidroxilo del glicerol (propanotriol) con tres ácidos grasos. Constituyen la principal reserva energética de almacenamiento continuo en el tejido adiposo animal.
Frente al glucógeno, rinden más del doble de energía metabólica por gramo (alrededor de 9 Lípidos saponificables Contienen ácidos grasos capaces de formar jabones Simples Solo C, H y O (acilgliceroles y ceras) Complejos Contienen además P, N o glúcidos (fosfolípidos) Lípidos insaponificables Carecen de ácidos grasos en su molécula Esteroides Derivados del esterano (colesterol y hormonas) Terpenos Polímeros de isopreno (carotenos y vitaminas A, E, K) Eicosanoides Derivados del ácido araquidónico (prostaglandinas) C C C = C OH R COOH + HO R R COO R + H O 2 Apuntes de Biología EvAU Madrid: temario completo y tests 10 kcal/g frente a 4 kcal/g) y ocupan sustancialmente menor masa al depositarse de forma completamente anhidra (sin agua de solvatación).
Lípidos de membrana: fosfolípidos y colesterol Los glicerofosfolípidos y los esfingolípidos son moléculas con marcado carácter anfipático: poseen una cabeza polar hidrófila (grupo fosfato unido a un alcohol o aminoalcohol) y dos colas apolares hidrófobas (cadenas de ácidos grasos). En agua, experimentan un autoensamblaje espontáneo formando micelas, liposomas o bicapas lipídicas insolubles con autosellado automático. El colesterol es un esterol derivado del ciclopentanoperhidrofenantreno con un grupo polar hidroxilo en el carbono 3 y una cadena hidrocarbonada lateral flexible apolar en el carbono 17.
Se intercala entre los fosfolípidos de membrana desempeñando un papel amortiguador térmico de primer orden: A temperaturas elevadas, la rigidez de su sistema de cuatro anillos fusionados restringe la excesiva movilidad de las cadenas acilo, impidiendo que la membrana se vuelva demasiado fluida. A temperaturas bajas, evita el empaquetamiento regular y la cristalización de los fosfolípidos, manteniendo la fluidez funcional de la bicapa. Forma, junto con esfingolípidos y proteínas específicas, los microdominios ordenados conocidos como balsas lipídicas, que se describen en «Tema 2: Célula viva — Membrana plasmática, transporte y uniones celulares».
EJEMPLO En el transporte plasmático sanguíneo, el colesterol y los triacilgliceroles requieren ensamblarse en lipoproteínas (como quilomicrones, VLDL, LDL y HDL). Las LDL transportan el colesterol endógeno del hígado a los tejidos periféricos, mientras que las HDL retiran el exceso de colesterol desde los tejidos hacia el hígado para su eliminación vía ácidos biliares. IDEAS CLAVE El agua es dipolar y forma redes de puentes de hidrógeno responsables de su alto calor específico y su gran capacidad como disolvente biológico. La ósmosis rige el intercambio acuoso celular: un entorno hipotónico provoca turgencia en células con pared vegetal y lisis osmótica en células animales.
El enlace O-glucosídico condensa monosacáridos; los enlaces favorecen la reserva energética (almidón y glucógeno), mientras que los enlaces aportan rigidez estructural (celulosa). Los triacilgliceroles almacenan energía de manera anhidra y concentrada, aportando más del doble de energía por gramo que los glúcidos. El colesterol regula la fluidez de las membranas celulares en animales evitando la hiperfluidez a altas temperaturas y la congelación a bajas temperaturas. α β Apuntes de Biología EvAU Madrid: temario completo y tests 11 COMPRUEBA LO QUE HAS APRENDIDO 1. ¿Por qué un eritrocito se lisa en un medio hipotónico mientras que una célula vegetal no explota? 2.
¿Qué diferencia conformacional y funcional existe entre los enlaces del almidón y los de la celulosa? 3. ¿De qué manera influye la presencia de dobles enlaces en los ácidos grasos sobre el punto de fusión de los lípidos? TEMA 3: GENÉTICA Y EVOLUCIÓN 2 Nucleótidos,ATP y tipos de ARN Monosacáridos: propiedades y clasificación Los monosacáridos u osas son los glúcidos más sencillos: no se pueden hidrolizar en otros menores. Químicamente son polialcoholes con un grupo carbonilo. Son sólidos blancos, cristalinos y de sabor dulce. Además tienen dos propiedades que se preguntan mucho: Solubilidad en agua: sus numerosos grupos hidroxilo (–OH) son polares y forman puentes de hidrógeno con el agua.
Poder reductor: el grupo carbonilo se oxida con facilidad. Al hacerlo, reduce a otras sustancias, por ejemplo el a en la prueba de Fehling (aparece un precipitado rojo). Se clasifican con dos criterios combinados. Según el grupo carbonilo hay aldosas (grupo aldehído, – CHO, en el carbono 1) y cetosas (grupo cetona, C=O, normalmente en el carbono 2). Según el número de carbonos hay triosas (3), tetrosas (4), pentosas (5) y hexosas (6).
N.º de C Aldosas Cetosas Triosas (3) Gliceraldehído Dihidroxiacetona Pentosas (5) Ribosa (ARN), desoxirribosa (ADN) Ribulosa Hexosas (6) Glucosa, galactosa Fructosa Isomería de los monosacáridos La glucosa y la fructosa tienen la misma fórmula ( ), pero una es aldosa y la otra cetosa: son isómeros de función. Más importante es la estereoisomería, que se debe a los carbonos asimétricos. DEFINICIÓN Un carbono asimétrico es el que está unido a cuatro sustituyentes distintos. Una molécula con carbonos asimétricos tiene estereoisómeros.
α(1 4) β(1 4) Cu2+ Cu+ C H O 6 12 6 n 2n Apuntes de Biología EvAU Madrid: temario completo y tests 12 Series D y L: se fijan en el carbono asimétrico más alejado del grupo carbonilo. En la proyección de Fischer, si su –OH queda a la derecha la molécula es D, y si queda a la izquierda es L. Los seres vivos usan casi siempre azúcares D. Enantiómeros: son estereoisómeros que son imágenes especulares no superponibles, como la D- glucosa y la L-glucosa. Epímeros: se diferencian en la configuración de un solo carbono asimétrico. La glucosa y la galactosa difieren en el C4, y la glucosa y la manosa en el C2. Isomería óptica: las disoluciones de estos azúcares desvían el plano de la luz polarizada.
Si lo giran a la derecha son dextrógiras (+), y si lo giran a la izquierda son levógiras ( ). ERROR FRECUENTE D no significa dextrógiro. La serie D/L describe la estructura, mientras que el signo +/ se mide experimentalmente con luz polarizada. Por ejemplo, la D-fructosa es levógira. Ciclación: piranosas, furanosas y anómeros En disolución, las pentosas y las hexosas no permanecen lineales. El grupo carbonilo reacciona con un –OH de la propia molécula y se cierra un anillo: es un hemiacetal en las aldosas y un hemicetal en las cetosas. Piranosa: anillo hexagonal (5 C y 1 O). Es el caso de la glucosa, cuyo C1 se une al –OH del C5. Furanosa: anillo pentagonal (4 C y 1 O).
Es el caso de la fructosa, cuyo C2 se une al –OH del C5. Al cerrarse el anillo, el antiguo carbono carbonílico pasa a ser asimétrico; se llama carbono anomérico. Su –OH puede quedar en dos posiciones, y las dos formas resultantes se llaman anómeros: : el –OH anomérico queda por debajo del plano del anillo, en el lado opuesto al –CH2OH. : el –OH anomérico queda por encima, en el mismo lado que el –CH2OH. En la proyección de Haworth el anillo se dibuja plano y perpendicular al papel. Los grupos que en Fischer estaban a la derecha se dibujan abajo, y los que estaban a la izquierda, arriba. En la -D- glucopiranosa quedan así: –OH del C1 arriba. –OH del C2 abajo. –OH del C3 arriba.
–OH del C4 abajo. –CH2OH (C6) arriba. Disacáridos Los disacáridos se forman al unirse dos monosacáridos mediante un enlace O-glucosídico (véase «Bioelementos, agua, sales minerales, glúcidos y lípidos»). Para saber si un disacárido es reductor hay que mirar el enlace: es reductor si queda libre algún carbono anomérico. α β β Apuntes de Biología EvAU Madrid: temario completo y tests 13 Disacárido Composición y enlace Origen ¿Reductor?
Maltosa Glc–Glc, Hidrólisis del almidón; semillas germinadas (malta) Sí Celobiosa Glc–Glc, Hidrólisis de la celulosa; no se encuentra libre Sí Lactosa Gal–Glc, Leche de mamíferos Sí Sacarosa Glc–Fru, Caña de azúcar y remolacha; se transporta por la savia elaborada No (une los dos C anoméricos) Polisacáridos estructurales: celulosa y quitina Los polisacáridos de reserva (almidón y glucógeno) se tratan en «Bioelementos, agua, sales minerales, glúcidos y lípidos». Los estructurales tienen en común los enlaces β(1 4), que dan cadenas lineales. Estas cadenas se unen entre sí por puentes de hidrógeno y forman fibras muy resistentes.
Celulosa Quitina Monómero -D-glucosa N-acetil- -D-glucosamina Enlace Dónde está Pared celular de plantas, en forma de microfibrillas Exoesqueleto de artrópodos y pared celular de hongos Digestión La mayoría de los animales carece de celulasa; los rumiantes la digieren gracias a microorganismos simbiontes Muy resistente Heteropolisacáridos y glúcidos asociados Los heteropolisacáridos están formados por más de un tipo de monosacárido o de derivado: Pectinas: contienen sobre todo ácido galacturónico. Forman la lámina media de la pared vegetal y se usan como gelificantes, por ejemplo en las mermeladas. Hemicelulosa: está formada por varias osas, como la xilosa o la arabinosa.
Une entre sí las microfibrillas de celulosa en la pared celular. Peptidoglicano: forma la pared bacteriana; véase «Organización celular procariota». Los glúcidos también se unen a moléculas que no son glúcidos: Glucoproteínas: oligosacáridos unidos a proteínas. Glucolípidos: oligosacáridos unidos a lípidos. Ambos se sitúan en la cara externa de la membrana y forman parte del glucocálix (véase «Membrana plasmática, transporte y uniones celulares»). Su función es el reconocimiento celular; por ejemplo, los antígenos de los grupos sanguíneos AB0 son oligosacáridos de este tipo.
α(1 4) β(1 4) β(1 4) α(1 2)β β β β(1 4) β(1 4) Apuntes de Biología EvAU Madrid: temario completo y tests 14 ESQUEMA Glúcidos Funciones biológicas de los glúcidos Función Ejemplos Energética La glucosa es el principal combustible celular Reserva Almidón (en vegetales) y glucógeno (en animales) Estructural Celulosa, quitina, pectinas, hemicelulosa, peptidoglicano; la ribosa y la desoxirribosa forman parte de los ácidos nucleicos Reconocimiento celular Glucoproteínas y glucolípidos del glucocálix, antígenos AB0 Monosacáridos No hidrolizables; aldosas y cetosas Aldosas Gliceraldehído, ribosa, glucosa Cetosas Dihidroxiacetona, ribulosa, fructosa Disacáridos Maltosa, celobiosa, lactosa, sacarosa Polisacáridos Muchos monosacáridos unidos Homopolisacáridos Almidón, glucógeno, celulosa, quitina Heteropolisacáridos Pectinas, hemicelulosa, peptidoglicano Glúcidos asociados Glucoproteínas y glucolípidos Apuntes de Biología EvAU Madrid: temario completo y tests 15 IDEAS CLAVE Los monosacáridos se clasifican por su grupo carbonilo (aldosas o cetosas) y por su número de carbonos; son solubles y reductores.
Un carbono asimétrico origina estereoisómeros: la serie D/L es estructural y no coincide con el giro dextrógiro/levógiro. Al ciclarse, las osas forman piranosas o furanosas, y el carbono anomérico da lugar a los anómeros α y β. Un disacárido es reductor si conserva libre un carbono anomérico: la sacarosa no lo es; la maltosa, la celobiosa y la lactosa sí. La celulosa y la quitina son estructurales por sus enlaces β(1 4) lineales; la quitina usa N- acetilglucosamina. Además de su papel energético y de reserva, los glúcidos tienen funciones estructurales y de reconocimiento celular. COMPRUEBA LO QUE HAS APRENDIDO 4. ¿Por qué la sacarosa no es reductora y la lactosa sí? 5.
¿Qué diferencia a los anómeros α y β de la D-glucopiranosa? 6. ¿Cuántos estereoisómeros tiene una aldohexosa con 4 carbonos asimétricos? TEMA 2: CÉLULA VIVA 3 Cromatina,niveles de compactación y estructura del cromosoma Ácidos grasos: carácter anfipático Un ácido graso tiene dos zonas con comportamientos opuestos frente al agua: el grupo carboxilo (– COOH), que es polar e hidrófilo, y la cadena hidrocarbonada, que es apolar e hidrófoba. Una molécula con ambas partes es anfipática (o anfipática/anfifílica). Los tipos saturados e insaturados se explican en «Tema 1: Base molecular y fisicoquímica de la vida — Bioelementos, agua, sales minerales, glúcidos y lípidos».
En agua, estas moléculas se organizan solas para que las colas no toquen el agua: Monocapa: en la superficie, cabezas hacia el agua y colas hacia el aire. Micela: esfera con las cabezas polares hacia fuera y las colas hacia el interior. Así actúan los jabones, que atrapan la grasa en el centro de la micela. Bicapa: dos láminas enfrentadas por las colas; la forman los lípidos con dos colas (fosfolípidos) y es la base de las membranas. Apuntes de Biología EvAU Madrid: temario completo y tests 16 Los ácidos grasos esenciales son los que el ser humano no puede sintetizar y debe tomar en la dieta: el linoleico y el linolénico (poliinsaturados).
A partir del linoleico se obtiene el araquidónico, precursor de los eicosanoides. Saponificación Es la hidrólisis de un enlace éster (véase «Tema 1: Base molecular y fisicoquímica de la vida — Bioelementos, agua, sales minerales, glúcidos y lípidos») con una base fuerte (NaOH o KOH). Se libera el alcohol y el ácido graso queda como sal sódica o potásica: el jabón.
Esta reacción divide a los lípidos en dos grandes grupos: Grupo Rasgo Incluye Saponificables Contienen ácidos grasos unidos por éster Acilglicéridos, ceras, fosfoglicéridos, esfingolípidos Insaponificables No contienen ácidos grasos esterificados Esteroides, terpenos, eicosanoides ERROR FRECUENTE El colesterol es un lípido, pero no tiene ácidos grasos: es un alcohol policíclico. Sin éster de ácido graso que romper, la base no forma jabón; por eso es insaponificable. Ceras Son ésteres de un ácido graso de cadena larga y un monoalcohol de cadena larga. Sus dos extremos son hidrófobos, de modo que son sólidas a temperatura ambiente y totalmente insolubles en agua.
Su función es impermeabilizar y proteger: cutícula de hojas y frutos, plumas de aves, lanolina de la lana, cerumen del oído o la cera con que las abejas construyen sus panales. Lípidos complejos (de membrana) Fosfoglicéridos Se forman a partir del ácido fosfatídico: glicerol con dos ácidos grasos esterificados en los carbonos 1 y 2 y un ácido fosfórico en el carbono 3. Al fosfato se une un alcohol polar que da nombre al compuesto. El resultado es una cabeza polar (fosfato + alcohol) y dos colas apolares, ideal para formar bicapas. Fosfatidilcolina (lecitina): alcohol colina. Fosfatidiletanolamina (cefalina): etanolamina. Fosfatidilserina: serina. Fosfatidilinositol: inositol.
Triacilglic rido + e ˊ 3 NaOH glicerina + 3 R-COO Na + Apuntes de Biología EvAU Madrid: temario completo y tests 17 Esfingolípidos Su base no es el glicerol sino el aminoalcohol esfingosina. Si a ella se une un ácido graso mediante enlace amida se obtiene la ceramida, común a todos. Según lo que se añada a la ceramida: Esfingomielinas: ceramida + fosfato + colina o etanolamina. Abundan en la vaina de mielina de las neuronas. Glucoesfingolípidos (sin fosfato, con glúcidos): Cerebrósidos: ceramida + un monosacárido (glucosa o galactosa). Gangliósidos: ceramida + un oligosacárido ramificado con ácido siálico; abundan en las neuronas.
Los glucoesfingolípidos sitúan su parte glucídica en la cara externa de la membrana y forman parte del glucocálix (véase «Tema 2: Célula viva — Membrana plasmática, transporte y uniones celulares»), con papel en el reconocimiento celular y como receptores. ESQUEMA Clasificación de los lípidos Esteroides Derivan del ciclopentanoperhidrofenantreno (esterano), cuatro anillos fusionados.
Del colesterol (descrito en «Tema 1: Base molecular y fisicoquímica de la vida — Bioelementos, agua, sales minerales, glúcidos y lípidos») se obtienen: Saponificables Contienen ácidos grasos esterificados Simples Acilglicéridos y ceras Fosfoglicéridos Glicerol, dos ácidos grasos, fosfato, alcohol Esfingolípidos Derivan de la ceramida Esfingomielinas Ceramida, fosfato y colina Glucoesfingolípidos Cerebrósidos y gangliósidos Insaponificables Sin ácidos grasos esterificados Esteroides Colesterol, hormonas, vitamina D Terpenos Carotenoides, vitaminas A, E, K Eicosanoides Prostaglandinas Apuntes de Biología EvAU Madrid: temario completo y tests 18 Derivado Ejemplos Función Ácidos biliares Ácido cólico Emulsionan las grasas en el intestino y facilitan su digestión Hormonas sexuales Testosterona, estradiol, progesterona Caracteres sexuales, gametogénesis, ciclo y embarazo Corticoides (corteza suprarrenal) Cortisol, aldosterona Cortisol: metabolismo de la glucosa, antiinflamatorio; aldosterona: equilibrio de sales y agua Vitamina D Calciferol Absorción intestinal de calcio y mineralización ósea; se forma en la piel con luz UV Terpenos e eicosanoides Los terpenos son polímeros de isopreno (unidad de 5 C): Carotenoides (carotenos y xantofilas): pigmentos fotosintéticos accesorios; el β-caroteno es provitamina A.
Vitaminas A, E y K: A, visión; E, antioxidante; K, coagulación. Fitol: cadena que ancla la clorofila a la membrana del tilacoide. Otros: aceites esenciales (mentol, limoneno) y caucho. Los eicosanoides derivan de ácidos grasos de 20 C (araquidónico). Las prostaglandinas actúan localmente: provocan inflamación, fiebre y dolor, contraen la musculatura lisa (útero) y regulan la coagulación junto a tromboxanos.
Resumen de funciones Función Lípidos Reserva energética Triacilglicéridos Estructural Fosfoglicéridos, esfingolípidos, colesterol Protectora Ceras; grasa como aislante térmico y amortiguador Hormonal Hormonas esteroideas, prostaglandinas Vitamínica Vitaminas A, D, E y K Apuntes de Biología EvAU Madrid: temario completo y tests 19 IDEAS CLAVE Los ácidos grasos son anfipáticos y en agua forman monocapas, micelas o bicapas. La saponificación rompe ésteres de ácidos grasos con una base fuerte y produce jabón y el alcohol correspondiente. Esteroides, terpenos y eicosanoides son insaponificables porque no contienen ácidos grasos esterificados.
Fosfoglicéridos (base glicerol) y esfingolípidos (base esfingosina, ceramida) son los lípidos de membrana. Los gangliósidos y cerebrósidos aportan glúcidos a la cara externa de la membrana y participan en el reconocimiento celular. Del colesterol derivan ácidos biliares, hormonas sexuales, corticoides y vitamina D. COMPRUEBA LO QUE HAS APRENDIDO 7. ¿Qué diferencia estructural hay entre una esfingomielina y un gangliósido? 8. ¿Por qué un jabón limpia la grasa? 9. ¿De qué están formadas las ceras y para qué sirven?
TEMA 1: BASE MOLECULAR Y FISICOQUÍMICA DE LA VIDA 4 Proteínas y niveles de organización estructural Los sillares fundamentales: los aminoácidos proteicos Las proteínas son macromoléculas biológicas formadas por la polimerización ordenada de unidades monoméricas denominadas aminoácidos. En la biosfera existen cientos de aminoácidos distintos, pero solo 20 aminoácidos estándar forman parte habitual de las cadenas polipeptídicas codificadas genéticamente.
Estructura general y estereoisomería Todos los aminoácidos proteicos comparten un patrón molecular idéntico: presentan un átomo de carbono central denominado carbono α (Cα), al cual se unen covalentemente cuatro grupos químicos diferenciados: Un grupo funcional carboxilo (-COOH), de naturaleza ácida. Un grupo funcional amino primario ( ), de naturaleza básica (con excepción de la prolina, que contiene un grupo amino secundario cíclico). Un átomo de hidrógeno ( ). Una cadena lateral o grupo R, variable en cada uno de los 20 aminoácidos y responsable directo de su identidad química, reactividad y propiedades fisicoquímicas particulares.
NH 2 H Apuntes de Biología EvAU Madrid: temario completo y tests 20 Debido a que el Cα está ligado a cuatro sustituyentes químicamente distintos, constituye un carbono asimétrico o centro quiral. Esta asimetría confiere a la molécula actividad óptica y la existencia de dos estereoisómeros o enantiómeros especulares: la forma D y la forma L. En la síntesis proteica de todos los seres vivos intervienen exclusivamente los L-aminoácidos (con el grupo amino proyectado hacia la izquierda en la proyección de Fischer convencional). La única excepción a la quiralidad es la glicina (o glicocola), cuyo radical R es un simple átomo de hidrógeno, careciendo por tanto de centro asimétrico.
Los D-aminoácidos se encuentran restringidos a estructuras biológicas muy concretas, como el peptidoglicano de las envolturas bacterianas o ciertos péptidos antibióticos. DEFINICIÓN: AMINOÁCIDOS ESENCIALES Son aquellos aminoácidos cuya síntesis metabólica no puede ser llevada a cabo por las células humanas a un ritmo suficiente, por lo que resulta imprescindible incorporarlos a través de los alimentos de la dieta diaria. En la especie humana adulta incluyen ocho aminoácidos: treonina, metionina, lisina, valina, triptófano, leucina, isoleucina y fenilalanina (a los que se suman histidina y arginina en etapas de crecimiento infantil acelerado).
Comportamiento ácido-base y carácter anfótero Los aminoácidos no se encuentran en disolución acuosa como moléculas neutras sin carga, sino que exhiben un comportamiento anfótero: tienen la capacidad de actuar simultáneamente como ácidos (cediendo protones) o como bases (captando protones), según el pH del entorno disolvente. A pH fisiológico neutro ( ), el grupo carboxilo cede su protón y se convierte en carboxilato ( ), mientras que el grupo amino capta un protón y pasa a ion amonio ( ). Esta molécula dipolar eléctricamente neutra recibe el nombre de zwitterion o ion híbrido.
Gracias a esta doble reactividad, los aminoácidos y las proteínas disueltas actúan como eficientes sistemas tampón o amortiguadores biológicos, atenuando las variaciones bruscas de pH en los fluidos biológicos intracelulares y extracelulares. PARA RECORDARLO: CARGA ELÉCTRICA SEGÚN EL PH En medio muy ácido (exceso de ): el grupo carboxilo se neutraliza (-COOH) y el grupo amino retiene el protón ( ); la molécula presenta carga neta positiva (catión). En medio muy básico (déficit de ): el grupo amino pierde su protón ( ) y el grupo carboxilo permanece ionizado ( ); la molécula presenta carga neta negativa (anión).
Al punto isoeléctrico (pI): el valor específico de pH en el que las cargas positivas y negativas se equilibran con exactitud y la carga eléctrica global es nula. Clasificación de los aminoácidos Atendiendo a la polaridad y el estado de ionización de sus cadenas laterales (R), los 20 aminoácidos estándar se catalogan en los siguientes grupos funcionales: pH 7,0 7,4 COO NH 3 + H+ NH 3 + H+ NH 2 COO Apuntes de Biología EvAU Madrid: temario completo y tests 21 Grupo químico de la cadena R Propiedades de la cadena lateral Ejemplos representativos Apolar alifática Cadenas hidrocarbonadas lineales o ramificadas, fuertemente hidrofóbicas. Tienden a recluirse en el interior de la proteína.
Glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, metionina Apolar aromática Contienen anillos bencénicos u otros ciclos aromáticos voluminosos de carácter predominantemente hidrófobo. Fenilalanina, triptófano, tirosina (anfipática por poseer ) Polar sin carga Cadenas con grupos polares neutros ( , , ) capaces de formar puentes de hidrógeno con el agua. Serina, treonina, cisteína, asparagina, glutamina Polar con carga ácida Poseen un segundo grupo carboxilo en la cadena R, con carga negativa ( ) a pH fisiológico.
Ácido aspártico (aspartato), ácido glutámico (glutamato) Polar con carga básica Poseen grupos nitrogenados capaces de captar protones y presentar carga positiva ( ) a pH fisiológico. Lisina, arginina, histidina La unión peptídica y la estructura primaria El enlace peptídico: formación y restricciones conformacionales Los aminoácidos se ensamblan unos con otros mediante la formación del enlace peptídico, un tipo específico de enlace covalente amida. Esta reacción consiste en la condensación entre el grupo carboxilo (-COOH) de un primer aminoácido y el grupo amino ( ) del siguiente, con la consiguiente liberación de una molécula de agua ( ).
OH OH SH CONH2 COO NH 3 + NH 2 H O 2 Apuntes de Biología EvAU Madrid: temario completo y tests 22 Esquema de la reacción de formación del enlace peptídico por condensación. El enlace peptídico exhibe propiedades singulares que condicionan decisivamente el plegamiento espacial: Carácter parcial de doble enlace: Debido a un fenómeno de resonancia electrónica, los electrones se deslocalizan entre el enlace carbonilo ( ) y el enlace carbono-nitrógeno ( ). En consecuencia, el enlace presenta una longitud intermedia entre un enlace simple y un doble enlace (alrededor de un 40 % de carácter de doble enlace).
Coplanaridad y rigidez: La deslocalización electrónica impide la libre rotación alrededor del enlace . Por ello, los cuatro átomos directamente implicados en la unión peptídica ( ), junto con los dos carbonos alfa adyacentes, yacen en un mismo plano rígido. Configuración trans: Salvo casos singulares con prolina, las cadenas laterales R sucesivas se sitúan en orientaciones trans respecto al enlace, minimizando los impedimentos estéricos.
Libre rotación en los enlaces adyacentes: Aunque el plano peptídico es rígido, existe libertad de rotación en los enlaces sencillos que unen el Cα con el carbono carbonílico (ángulo ) y con el nitrógeno amídico (ángulo ), lo que posibilita el plegamiento tridimensional de la cadena. ERROR FRECUENTE: CONFUNDIR PÉPTIDO CON PROTEÍNA No toda cadena de aminoácidos constituye una proteína funcional. Se clasifica como oligopéptido a una molécula formada por menos de 10 aminoácidos; polipéptido si contiene entre 10 y 100 unidades; y proteína cuando la cadena supera habitualmente los 100 aminoácidos y dispone de una estructura espacial tridimensional nativa definida y funcional.
C = O C N C N C N CO NH ψ ϕ Apuntes de Biología EvAU Madrid: temario completo y tests 23 Significado de la estructura primaria La estructura primaria es la secuencia lineal ordenada y covalentemente enlazada de aminoácidos a lo largo de la cadena polipeptídica, extendiéndose desde el extremo N-terminal (que porta el grupo amino libre) hasta el extremo C-terminal (con el grupo carboxilo libre). Viene determinada directamente por la información genética codificada en el ADN celular.
Es el nivel estructural jerárquico fundamental: la secuencia específica de cadenas R dicta por completo el patrón de interacciones fisicoquímicas que determinará las conformaciones secundaria, terciaria y cuaternaria. Niveles de organización estructural de las proteínas Esquema de los cuatro niveles de organización estructural de las proteínas. PROCESO Jerarquía del plegamiento y conformación proteica 1 Estructura primaria Secuencia lineal de aminoácidos unidos covalentemente por enlace peptídico. 2 Estructura secundaria Plegamiento local en hélice alfa o lámina beta por puentes de H. 3 Estructura terciaria Conformación 3D na tiva globular o fibro sa estabilizada por enlaces entre radicales.
4 Estructura cuaternaria Asociación coopera tiva de dos o más subunidades polipep tídicas funcionales. Estructura secundaria La estructura secundaria es el ordenamiento espacial regular y periódico que adopta el esqueleto polipeptídico a lo largo de un eje. Este nivel de conformación no involucra las cadenas laterales R, sino que está estabilizado por puentes de hidrógeno entre los grupos carbonilo ( ) y los grupos amino ( ) del propio esqueleto peptídico. En el entorno celular, el proceso de plegamiento correcto cuenta a menudo con la asistencia de proteínas especializadas llamadas chaperonas moleculares.
C = O NH Apuntes de Biología EvAU Madrid: temario completo y tests 24 Esquema de las conformaciones secundarias en hélice alfa, lámina beta y giro. Se distinguen las siguientes conformaciones secundarias principales: Hélice α (alfa): El esqueleto polipeptídico se enrolla estrechamente de forma dextrógira alrededor de un eje longitudinal cilíndrico. Cada vuelta de hélice abarca 3,6 aminoácidos y un avance de paso de . Se estabiliza mediante puentes de hidrógeno intracatenarios establecidos entre el oxígeno del grupo del aminoácido y el hidrógeno del grupo del aminoácido .
Las cadenas laterales R se orientan hacia el exterior de la hélice, lo que permite la existencia de hélices anfipáticas (con una cara polar y otra apolar). Residuos con cargas consecutivas del mismo signo o radicales muy voluminosos desestabilizan la hélice, mientras que la prolina interrumpe drásticamente su curvatura regular al no poder establecer puentes de hidrógeno. Conformación β (hoja plegada o lámina β): El esqueleto de la cadena polipeptídica adopta una disposición extendida en zig-zag.
Distintos tramos de la misma cadena (o de cadenas diferentes) se disponen en paralelo o en antiparalelo, interconectándose lateralmente mediante puentes de hidrógeno transversales entre los grupos y enfrentados. Las cadenas laterales R se alternan proyectándose por encima y por debajo del plano medio de la lámina (un ejemplo paradigmático es la fibroína de la seda). Hélice de colágeno (tropocolágeno): Es una conformación levógira más alargada y rígida que la hélice α, con solo 3 residuos por vuelta, originada por la altísima abundancia de prolina e hidroxiprolina.
Tres hebras levógiras de este tipo se entrelazan entre sí para dar lugar a una superhélice triple dextrógira de notable resistencia a la tracción mecánica. Giros o codos β: Secuencias compactas y no periódicas formadas comúnmente por 4 residuos aminoacídicos que producen un cambio de 180° en la dirección de la cadena, facilitando la unión 0,54 nm C = O n NH n + 4 C = O NH Apuntes de Biología EvAU Madrid: temario completo y tests 25 de tramos contiguos de hélice α o lámina β; están estabilizados por un puente de hidrógeno interno.
Diversos elementos de estructura secundaria pueden agruparse en combinaciones geométricas reconocibles llamadas estructuras supersecundarias o motivos (como los motivos βαβ o dedos de zinc). Cuando varios motivos se ensamblan de forma compacta e independiente dentro de una misma cadena para desempeñar una tarea concreta (como la fijación de nucleótidos NAD o FAD), constituyen los denominados dominios estructurales. Estructura terciaria La estructura terciaria corresponde a la disposición tridimensional completa y compactada que adquiere la cadena polipeptídica en el espacio, producto de las fuerzas e interacciones que operan entre las cadenas laterales R a lo largo de toda la secuencia.
Según la morfología globular o filamentosa que alcancen, las proteínas se agrupan en dos patrones organizativos: Proteínas fibrosas o escleroproteínas: Cadenas polipeptídicas organizadas en hebras o láminas longitudinales alargadas, con escasos grupos polares accesibles. Son insolubles en agua, altamente resistentes a esfuerzos mecánicos y desempeñan funciones predominantemente estructurales y de protección (ejemplos: colágeno, queratina, elastina, fibroína). Proteínas globulares: Las cadenas polipeptídicas se pliegan de forma esférica densa y apretada, albergando una mezcla de hélices α, láminas β y regiones en bucle.
Los residuos hidrófobos quedan confinados en el interior del núcleo hidrofóbico, mientras que los residuos polares e ionizados se exponen a la superficie acuosa, otorgándoles elevada solubilidad y dinamismo funcional (ejemplos: mioglobina, albúminas, enzimas). La estabilidad de la estructura terciaria se sustenta en enlaces químicos covalentes y no covalentes entre las cadenas R: Estructura cuaternaria La estructura cuaternaria hace referencia al ensamble no covalente de dos o más cadenas polipeptídicas independientes con estructura terciaria previa, denominadas subunidades o protómeros.
No todas las proteínas la poseen: las formadas por un polipéptido único (monoméricas, como la mioglobina) concluyen su arquitectura en el nivel terciario. Puente disulfuro: Enlace covalente fuerte formado mediante la oxidación química entre los grupos sulfhidrilo o tiol ( ) pertenecientes a dos residuos de cisteína situados en regiones distantes de la secuencia lineal, conformando un puente . 1 SH S S Fuerzas electrostáticas (puentes salinos): Atracciones iónicas entre cadenas laterales con cargas opuestas, como el anión carboxilato ( ) del aspartato/glutamato y el catión amonio ( ) de la lisina/arginina.
2 COO NH 3 + Puentes de hidrógeno: Interacciones polares débiles establecidas entre cadenas R que albergan grupos donadores y aceptores polares sin carga neta (por ejemplo, entre restos de serina, treonina y tirosina). 3 Interacciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals: Agrupación termodinámica de cadenas laterales alifáticas y aromáticas apolares hacia el centro interior de la molécula globular, minimizando su contacto desfavorable con el disolvente acuoso.
4 Apuntes de Biología EvAU Madrid: temario completo y tests 26 Las subunidades pueden ser idénticas (homooligómeros) o diferentes (heterooligómeros), y se unen predominantemente mediante interacciones débiles (fuerzas hidrofóbicas, electrostáticas, puentes de hidrógeno) y, en algunos casos, mediante puentes disulfuro intercatenarios. Ejemplos clásicos son los dímeros (ciertos citocromos), los tetrámeros como la hemoglobina (integrada por dos cadenas α y dos cadenas β) y grandes complejos macromoleculares como las miofibrillas de actina y miosina o las cápsides virales.
La asociación cuaternaria habilita el fenómeno del alosterismo: la unión de un ligando activador o inhibidor a un sitio regulador de una subunidad induce un cambio de conformación que se transmite a las subunidades vecinas, modulando cooperativamente su actividad funcional. Propiedades fisicoquímicas de las proteínas Especificidad: Es la propiedad biológica más representativa de las proteínas. Radica en la precisa configuración tridimensional de su superficie molecular, la cual conforma hendiduras o cavidades con afinidad geométrica y química complementaria hacia ligandos concretos (sustratos enzimáticos, antígenos, neurotransmisores u hormonas).
Existe especificidad de función y especificidad de especie (homología de secuencias entre taxones con pequeñas variaciones filogenéticas). Solubilidad: Depende de la presencia de grupos polares e ionizados en la periferia de la conformación globular. Estos restos interaccionan electrostáticamente con los dipolos del agua, formando una capa de solvatación hídrica envolvente que previene la coalescencia y agregación. Al incrementar la concentración de sales en el medio acuoso (efecto de desolvatación por competencia iónica), las proteínas pierden su capa hídrica y precipitan.
Desnaturalización: Corresponde a la pérdida irreversible o transitoria de las estructuras terciaria, cuaternaria y secundaria, manteniendo indemne la estructura primaria intacta (no se escinden los enlaces peptídicos). Está provocada por agentes físicos (calor extremo, radiaciones) o químicos (variaciones acusadas de pH, urea, disolventes orgánicos, detergentes) que alteran los enlaces no covalentes y puentes disulfuro. El polipéptido se desenrolla, adopta una conformación filamentosa desordenada, pierde por completo su actividad biológica y frecuentemente precipita por insolubilización de sus zonas hidrofóbicas.
Si el agente desnaturalizante cesa y las condiciones ambientales vuelven a la normalidad, algunas proteínas pueden recobrar espontáneamente su estructura funcional tridimensional mediante el proceso de renaturalización. Clasificación y funciones biológicas Desde el punto de vista de su composición química elemental, las proteínas se clasifican en dos grandes familias: Apuntes de Biología EvAU Madrid: temario completo y tests 27 ESQUEMA Clasificación bioquímica de las proteínas Grupo Subgrupo Características y componentes Ejemplos principales Holoproteínas (Solo aminoácidos) Globulares Esféricas, compactas y solubles en agua o disoluciones salinas.
Seroalbúmina, lactoalbúmina, ovoalbúmina, globulinas séricas, histonas y protaminas (asociadas al ADN). Fibrosas Filamentosas, alargadas e insolubles; función esquelética. Colágeno (tejido conjuntivo, huesos, tendones), queratina (pelo, uñas), elastina, fibroína.
Holoproteínas Formadas únicamente por cadenas de aminoácidos Globulares Solubles y compactas (albúminas, globulinas) Fibrosas Insolubles y estructurales (colágeno, queratina) Heteroproteínas Fracción proteica unida a un grupo prostético Glucoproteínas Grupo prostético glucídico (inmunoglobulinas) Lipoproteínas Transporte de lípidos plasmáticos (HDL, LDL) Cromoproteínas Grupo prostético coloreado (hemo de hemoglobina) Fosfo y nucleoproteínas Unidas a fosfato o ácidos nucleicos (cromatina) Apuntes de Biología EvAU Madrid: temario completo y tests 28 Grupo Subgrupo Características y componentes Ejemplos principales Heteroproteínas (Cadena peptídica + grupo prostético) Glucoproteínas Grupo prostético glucídico unido covalentemente.
Inmunoglobulinas, mucinas protectoras, glucoproteínas de la membrana plasmática. Lipoproteínas Asociadas a lípidos para su transporte en plasma. Quilomicrones, VLDL, LDL y HDL. Cromoproteínas Grupo prostético pigmentado. Se dividen en porfirínicas (con anillo tetrapirrólico y Fe, como la hemoglobina y mioglobina) y no porfirínicas (hemocianina con Cu, hemeritrina con Fe). Hemoglobina, mioglobina, citocromos de la cadena respiratoria mitocondrial. Fosfoproteínas y nucleoproteínas Unidas a restos de ácido fosfórico o a ácidos nucleicos. Caseína (leche), cromatina (asociación de histonas y ADN eucariota).
Resumen del espectro funcional de las proteínas Función enzimática y biocatalizadora: Aceleran las reacciones bioquímicas intracelulares con extraordinaria especificidad (como se analizará en detalle en «Tema 1: Base molecular y fisicoquímica de la vida — Biocatalizadores: enzimas y vitaminas»). 1 Función estructural: Conforman el andamiaje arquitectónico celular y tisular (colágeno en tejidos conectivos, queratina epidérmica, proteínas del citoesqueleto como la tubulina).
2 Función de transporte: Movilizan solutos a través de la membrana plasmática (canales iónicos, bombas) o a través de fluidos circulantes corporales (la hemoglobina transporta ; la seroalbúmina lleva ácidos grasos libres; las lipoproteínas transportan colesterol y triglicéridos). 3 O 2 Función de reserva nutricional: Almacenan aminoácidos para el desarrollo embrionario o nutricional temprano (ovoalbúmina en el huevo, caseína en la leche, gliadina del trigo). 4 Función defensiva e inmunitaria: Protegen frente a agentes infecciosos y lesiones tisulares (los anticuerpos o inmunoglobulinas reconocen antígenos; la trombina y el fibrinógeno desencadenan la coagulación sanguínea).
5 Función hormonal y de señalización: Transmiten información intercelular específica unida a receptores de membrana (insulina y glucagón coordinan la homeostasis glucídica; la hormona del crecimiento y la oxitocina actúan como señales endocrinas). 6 Función motriz y contráctil: Generan fuerza y desplazamiento celular mediante motores moleculares dependientes de hidrólisis de ATP (actina y miosina en el sarcómero muscular; dineína en cilios y flagelos).
7 Apuntes de Biología EvAU Madrid: temario completo y tests 29 IDEAS CLAVE Los aminoácidos proteicos son monómeros quirales (casi exclusivamente de configuración L, excepto la glicina aquiral) con un comportamiento anfótero que les permite neutralizar variaciones de pH al existir como iones híbridos o zwitteriones. El enlace peptídico es una unión covalente amida rígida y coplanar debida al carácter parcial de doble enlace por resonancia electrónica del enlace C-N, lo que impide la libre rotación en ese eje.
La conformación tridimensional nativa transcurre jerárquicamente desde la secuencia lineal (primaria) hasta el plegamiento secundario (hélice α, conformación β estabilizadas por puentes de hidrógeno), el compactado terciario (puentes disulfuro, interacciones hidrofóbicas y electrostáticas) y la asociación cuaternaria. La desnaturalización consiste en la pérdida de la arquitectura tridimensional (secundaria, terciaria y cuaternaria) sin fragmentación de la estructura primaria, provocando la inactivación biológica de la proteína.
Las proteínas se dividen en holoproteínas (constituidas únicamente por aminoácidos, en formas globulares o fibrosas) y heteroproteínas (cuyo grupo proteico se une covalentemente o no a un grupo prostético no proteico). COMPRUEBA LO QUE HAS APRENDIDO 10. ¿Por qué la glicina es el único aminoácido estándar que carece de estereoisómeros D y L? 11. ¿Qué consecuencia directa tiene el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico sobre la estructura de la proteína? 12. ¿Cuál es la diferencia química esencial entre una holoproteína y una heteroproteína?
TEMA 1: BASE MOLECULAR Y FISICOQUÍMICA DE LA VIDA 5 Biocatalizadores: enzimas y vitaminas Las reacciones metabólicas que sostienen la vida celular serían inviables sin la presencia de catalizadores biológicos. En condiciones de presión y temperatura fisiológicas, la inmensa mayoría de las transformaciones químicas ocurrirían a una velocidad prácticamente nula. Los biocatalizadores son moléculas encargadas de incrementar drásticamente la velocidad de estas reacciones sin consumirse en el proceso ni alterar el equilibrio químico de la reacción. 1.
Mecanismo de la catálisis enzimática y energía de activación Para que los reactivos o sustratos ( ) se transformen en productos ( ), las moléculas deben colisionar con una orientación adecuada y con la energía suficiente para alcanzar un estado de transición altamente inestable. La barrera energética que separa el nivel basal de los sustratos de este estado intermedio se denomina energía de activación ( ). S P E a Apuntes de Biología EvAU Madrid: temario completo y…