Biología 2.º Bachillerato: Base Molecular y Fisicoquímica de la Vida (Parte 2)

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BIOLOGÍA 2.º BCI BLOQUE 1. LA BASE MOLECULAR Y FISICOQUÍMICA DE LA VIDA 1. Lípidos 2.ª PARTE 2. Ácidos grasos 2.1. Propiedades físicas de los ácidos grasos 2.2. Propiedades químicas de los ácidos grasos 3. Lípidos saponificables 4. Lípidos insaponificables 5. Funciones de lípidos 6. Reconocimiento de lípidos 7. Proteínas 8. Aminoácidos 9. Enlace peptídico 10. Péptidos 11. Estructura de proteínas 12. Propiedades de proteínas 13. Clasificación de proteínas 14. Funciones de proteínas 15. Reconocimiento de proteínas 16. Enzimas 16.1. Naturaleza de enzimas 16.2. Catálisis enzimática 16.3. Cinética enzimática 16.4. Factores que afectan a la velocidad de la reacción 16.5. Enzimas alostéricos 16.6.

Especificidad enzimática 16.7. Nomenclatura y clasificación de enzimas 16.8. Coenzimas 17. Vitaminas 18. Hormonas 19. Introducción: Ácidos nucleicos 20. Nucleósidos 21. Nucleótidos 22. Nucleótidos no nucleicos 23. Ácidos nucleicos 24. Ácido desoxirribonucleico 24.1. Estructura primaria 24.2. Estructura secundaria 24.3. Estructura terciaria 25. Ácido ribonucleico 25.1. ARN mensajero 25.2. ARN transferente 25.3. ARN ribosómico 25.4. Otros tipos de ARN 26. Funciones biológicas de los ácidos nucleicos Bloque 1 1 1. LÍPIDOS Son biomoléculas orgánicas formadas básicamente por C, H y O. Algunos también contienen N, P y S.

Se caracterizan por: ∙ ser insolubles en agua, ∙ ser solubles en disolventes orgánicos como éter, cloroformo, benceno, ..., ∙ ser sustancias untosas al tacto, ∙ poseer baja densidad. Se clasifican en dos grupos según su estructura molecular: ∙ Lípidos saponificables: Poseen ácidos grasos en su composición. ∙ Lípidos insaponificables: No poseen ácidos grasos en su composición. 2. ÁCIDOS GRASOS Son moléculas formadas por una larga cadena hidrocarbonada alifática (es decir lineal), con un número par de átomos de carbono. Poseen un grupo carboxilo en el extremo de la cadena. R - COOH Son poco abundantes en estado libre, se obtienen por hidrólisis de otros lípidos.

Hay dos tipos de ácidos grasos: ∙ Ácidos grasos saturados. ∙ Ácidos grasos insaturados. ÁCIDOS GRASOS SATURADOS Poseen solamente enlaces simples entre los átomos de carbono. Las cadenas hidrocarbonadas de ácidos grasos saturados son lineales, se disponen en el espacio en zigzag, con ángulos de 111º entre los enlaces. Son muy abundantes en las grasas de origen animal, sobre todo de mamífero, en la manteca de cacao (abunda en el chocolate) y en el aceite de palma y coco. Suelen ser sólidos a temperatura ambiente.

Ejemplos: Ácido palmítico (16:0) CH3 – (CH2)14 – COOH Bloque 1 2 Ácido esteárico (18:0) CH3 – (CH2)16 – COOH ÁCIDOS GRASOS INSATURADOS Poseen uno o varios enlaces dobles entre la cadena hidrocarbonada. Las cadenas hidrocarbonadas de ácidos grasos insaturados pueden presentan codos, con cambios de dirección, en los lugares de dobles enlaces. Son muy abundantes en los vegetales. Suelen ser líquidos a temperatura ambiente. Se dividen en: ∙ Monoinsaturados: Poseen solamente un doble enlace. ∙ Poliinsaturados: Poseen dos o más dobles enlaces.

Ejemplos: Ácido palmitoleico (16:1Δ9) CH3 – (CH2)5 – CH = CH – (CH2)7 – COOH Ácido oleico (18:1Δ9) CH3 – (CH2)7 – CH = CH – (CH2)7 – COOH Ácido linoleico (18:2Δ9, 12) CH3 – (CH2)4 – CH = CH – CH2 – CH = CH – (CH2)7 – COOH El ácido linoleico y araquidónico son ácidos grasos esenciales para el hombre y otros animales, siendo imprescindibles para el normal funcionamiento del organismo y como no pueden sintetizarse deben ingerirse en la dieta. Los vegetales si los sintetizan y forman nuestras fuentes naturales. La ingestión de ácido oleico (monoinsaturado) presente en el aceite de oliva y de ácidos grasos poliinsaturados, presentes en el aceite de maíz, girasol, etc.

y en pescados azules disminuye los niveles de colesterol en la sangre y evita la formación de ateromas. En los ácidos grasos la posición del doble enlace puede ir en cis o Bloque 1 3 en trans: un ácido graso es cis, si posee los grupos H en el mismo lado del doble enlace; y es trans si los H se disponen uno a cada lado del enlace. 2.1. PROPIEDADES FÍSICAS DE LOS ÁCIDOS GRASOS Estas propiedades dependen de la longitud y del grado de instauración de sus cadenas.

Son: ∙ Comportamiento anfipático (del griego amphi que significa doble): Se debe a que en la molécula hay una zona hidrófila (amante del agua), que contiene el grupo carboxilo (- COOH) y otra hidrófoba (repele el agua), que es la cadena hidrocarbonada (alifática). En disolución acuosa se pueden disociar como cualquier ácido débil. R – COOH  R- COO-+ H+ La zona hidrófoba del ácido graso forma enlaces de Van der Waals con otras zonas hidrófobas de otros ácidos grasos y las zonas hidrófilas establecen enlaces por puente de hidrógeno con otras zonas hidrófilas.

∙ Cuando un ácido graso se coloca en disolución acuosa forma monocapas superficiales, micelas (esferas con las colas hidrófobas orientadas al interior y las cabezas hidrófilas dirigidas al exterior, de forma que están en contacto con el agua) y bicapas (estructuras en empalizada formadas por dos capas de ácidos grasos, de manera que las colas hidrófobas quedan enfrentadas y las colas polares están hacia el exterior. En el laboratorio, a partir de una suspensión de fosfolípidos, se han formado unas bicapas enrolladas sobre sí mismas llamadas liposomas, que son vesículas huecas que albergan en su interior una cavidad llena de agua.

Bloque 1 4 ∙ Punto de fusión: En los ácidos grasos saturados el punto de fusión aumenta al aumentar el número de átomos de carbono de la molécula. Por ejemplo: en el ácido palmítico (16 átomos de carbono) el punto de fusión es de 63,1º y en el esteárico (18 átomos de carbono) de 69,6º. Esto es debido a que a mayor número de átomos de carbono, mayor número de enlaces de Van der Waals existentes serán necesarios romper, necesitando un mayor gasto energético para conseguir la fusión.

En los ácidos grasos insaturados se forman menos enlaces de Van der Waals, porque los dobles enlaces impiden una ordenación espacial y por ello los puntos de fusión son más bajos que en los ácidos grasos saturados con igual número de átomos de carbono. Por ejemplo: en el ácido oleico (18 átomos de carbono, ácido graso insaturado) su punto de fusión es de 13,4º y en el esteárico (18 átomos de carbono, ácido graso saturado) es de 69,6º. 2.2.

PROPIEDADES QUÍMICAS DE LOS ÁCIDOS GRASOS Los ácidos grasos se comportan como ácidos moderadamente fuertes, realizando estas reacciones: ∙ Esterificación: Es una reacción en la que un ácido graso se une a un alcohol por enlace covalente, formándose un éster y liberándose una molécula de agua. La reacción contraria se llama hidrólisis. Ácido graso + Alcohol  Éster + Agua ∙ Saponificación: Es una reacción en la que un ácido graso se une a una base, originándose una sal de ácido graso (jabón).

Ácido graso + Base  Sal de ácido graso (jabón) ∙ Autooxidación o enranciamiento de los ácidos grasos: Se debe a la reacción de los ácidos grasos con doble enlace, con moléculas de oxígeno Bloque 1 5 (O2). Debido a ello los dobles enlaces se rompen, se rompe también la molécula de ácido graso, formándose aldehídos. Los aldehídos son responsables del característico olor y sabor a rancio. En los seres vivos esta reacción es impedida por la vitamina E. 2 3. LÍPIDOS SAPONIFICABLES Son lípidos que poseen ácidos grasos en su composición. Con ellos se pueden fabricar jabones. A partir de ellos, por hidrólisis, se obtienen ácidos grasos. Hay dos tipos: ∙ Lípidos saponificables simples.

∙ Lípidos saponificables complejos. LÍPIDOS SAPONIFICABLES SIMPLES Contiene sólo C, H y O, por lo que se llaman también lípidos ternarios. Se conocen dos grupos: o Acilglicéridos. o Céridos. Acilglicéridos Se les conoce también con el nombre de glicéridos, grasas neutras o grasas simples. Se forman por la esterificación de 1, 2 ó 3 moléculas de ácidos grasos con la glicerina (glicerol o propanotriol). Según el número de ácidos grasos que formen parte de la molécula del acilglicérido se diferencian tres tipos: Monoacilglicéridos: Contienen una molécula de ácido graso. Diacilglicérido: Contienen dos moléculas de ácidos grasos.

Triacilglicéridos o triglicéridos: Contienen tres moléculas de ácidos grasos, pueden ser saturados o insaturados. Si las tres moléculas de ácidos grasos son iguales se forman los triglicéridos simples (tripalmitina –si contienen ácido palmítico–, triestearina –si es ácido esteárico– y trioleína –si poseen ácido oleico–); si son moléculas de ácidos grasos distintos, tanto en longitud como en grado de insaturación se forman los triglicéridos mixtos. Bloque 1 6 Si los ácidos grasos que forman parte del acilglicérido son insaturados, el acilglicérido es líquido y se llaman ACEITES. Si los ácidos grasos son saturados, el acilglicérido es sólido y se llaman SEBOS.

El aceite de oliva está formada básicamente por el triglicérido trioleína (1molécula glicerina + 3 moléculas ácido oleico). El sebo de buey está formado por el triglicérido triestearina (1molécula glicerina + 3 moléculas ácido esteárico). Los ácidos grasos insaturados de las aceites, se saturan por un proceso de hidrogenación, así el aceite pasa al estado sólido. Este proceso se utiliza en la industria para fabricar margarinas a partir de aceites. Hidrogenación -CH=CH- -CH2-CH2Función: Los acilglicéridos son sustancias de reserva energética que se acumulan en las vacuolas de las células vegetales, sobre todo de frutas y semillas, y en los adipocitos de las células animales.

Ya sabes que los glúcidos, como el glucógeno o el almidón, también constituyen una reserva de energía. Entonces, ¿por qué se seleccionaron las grasas a lo largo de la evolución como principal reservorio de energía? Una de las razones es que 1 gramo de grasa proporciona 9 kcal y 1 gramo de glúcido 4 kcal. Además, las grasas son muy apolares y se almacenan en forma anhidra (no retienen agua), mientras que glucógeno se almacena en forma hidratada de manera que adsorbe más del doble de su peso en agua. Céridos Se obtiene por la esterificación de un alcohol de cadena larga con un ácido graso.

Función: Las ceras forman láminas impermeables que protegen tejidos y estructuras dérmicas de animales (pelo, plumas, ...) y vegetales (frutas, hojas, ...). Entre las más conocidas se encuentran la cera de abeja, que la utilizan para fabricar el panal, la lanolina o grasa de la lana de oveja, el espermaceti producido por el cachalote, el cerumen del conducto auditivo externo de ciertos mamíferos, etc. Bloque 1 7 LÍPIDOS SAPONIFICABLES COMPLEJOS Además de C, H y O, poseen N, P, S o un glúcido. Forman parte de las membranas celulares y por ello se les llama lípidos de membrana. Igual que los ácidos grasos son moléculas anfipáticas. Hay dos grupos: o Glicerolípidos: Contienen glicerina.

o Esfingolípidos: Contienen esfingosina. Glicerolípidos Contienen un alcohol llamado glicerina. Hay dos tipos: ▪ Gliceroglucolípidos Lípidos que poseen una molécula de glicerina, que cuenta con dos grupos –OH esterificados con dos ácidos grasos y el tercer grupo –OH forma un enlace O glucosídico con un monosacárido. Están presentes en las membranas de bacterias y de plantas. ▪ Glicerofosfolípidos Son los lípidos más abundantes en las membranas celulares de la mayoría de las células. Se forman por la unión del ácido fosfatídico con un alcohol o aminoalcohol.

Bloque 1 8 Ácido fosfatídico + Alcohol o aminoalcohol = Glicerofosfolípido El ácido fosfatídico se origina por la esterificación de dos grupos alcohólicos de la glicerina (posición 1 y 2) con dos moléculas de ácidos grasos (generalmente el ácido graso de la posición 2 es insaturado), el tercer grupo alcohólico de la glicerina está esterificado con una molécula de ácido ortofosfórico (H3PO4). Los alcoholes o aminoalcoholes que se une al ácido fosfatídico son: Glicerina: Formando fosfatidilglicerina. Inositol: Formando fosfatidilinositol. Colina: Formando fosfatidilcolina o lecitina, que está presente en la yema de huevo.

Etanolamina: Formando fosfatidiletanolamina o cefalina, presente en el cerebro. Bloque 1 9 Serina: formando fosfatidilserina. Los glicerolípidos son compuestos claramente anfipáticos. Poseen una cabeza polar o hidrófila y una cola no polar o hidrófoba. En disolución acuosa forman micelas, monocapas y bicapas. Esta polaridad les aporta un papel importantísimo en la formación de las membranas biológicas. Esfingolípidos Contienen un aminoalcohol llamado esfingosina (con 18 átomos de carbono). El grupo amino de la esfingosina se une a un ácido graso saturado (generalmente el ácido lignocérico) por enlace amida formando una ceramida.

Los esfingolípidos son componentes de las membranas celulares y están en altas cantidades en las células del tejido nervioso. Son también sustancias anfipáticas. Se diferencian tres tipos de esfingolípidos, según la molécula que se una a la ceramida: ▪ Esfingomielinas Se forman por la unión a la ceramida de una molécula de ácido ortofosfórico y otra de colina o etanolamina. Son los únicos esfingolípidos con un grupo fosfato en su composición. Abundan en las vainas de mielina que protegen los axones de las neuronas.

Bloque 1 10 ▪ Cerebrósidos Se forman por la unión a la ceramida de una molécula de monosacárido (glucosa o galactosa) por enlace β, llamándose glucocerebrósido o galactocerebrósido. Abundan en las membranas celulares de neuronas y en las vainas de mielina de los axones. ▪ Gangliósidos Se forman por la unión a la ceramida de un oligosacárido complejo formado por la combinación de galactosa, glucosa, N-acetilglucosamina, N-acetilgalactosamina, ácido siálico, etc. Aparecen, junto a cerebrósidos, en la cara externa de las membranas celulares, especialmente de neuronas. Son receptores en la membrana de algunas toxinas y de ciertos virus. 4.

LÍPIDOS INSAPONIFICABLES Son lípidos que carecen de ácidos grasos en su composición. No originan jabones. Hay tres tipos: ∙ Terpenos ∙ Esteroides ∙ Prostaglandinas TERPENOS O ISOPRENOIDES Son moléculas lineales o cíclicas, formadas por la polimerización del isopreno (2- metil-1,3-butadieno). La presencia de dobles enlaces, les confiere una coloración característica. Bloque 1 11 Se clasifican, según el número de moléculas de isopreno que forman el terpeno, en: o Monoterpenos: Contienen dos moléculas de isopreno. Aparecen en esencias vegetales a las que dan olor y sabor. Ejemplos: Mentol (esencia de menta), geraniol (esencia de rosas), timol (esencia de tomillo), etc.

o Diterpenos: Contienen cuatro moléculas de isopreno. Ejemplos: Fitol (forma parte de la clorofila) y vitaminas A, E y K. o Triterpenos: Contienen seis moléculas de isopreno. Ejemplo: Escualeno (precursor del colesterol, a partir del se forman todos los esteroides). o Tetraterpenos: Contienen ocho moléculas de isopreno. Ejemplo: Carotenoides (pigmentos fotosintéticos, son también precursores de la vitamina A).

Los carotenoides se dividen en carotenos (pigmentos muy abundantes en algunos vegetales —tomate, zanahoria— a los que dan color; el licopeno aporta el color rojo al tomate y el β-caroteno aporta el color naranja a la zanahoria) y xantofilas (pigmentos responsables de los colores amarillentos de las plantas, —están presentes en las hojas caídas—, y del color amarillo del maíz). o Politerpenos: Contienen muchas moléculas de isopreno (más de ocho). Ejemplo: Caucho natural (obtenido del árbol Hebea brasiliensis).

Bloque 1 12 ESTEROIDES Derivan del hidrocarburo esterano o ciclopentanoperhidrofenantreno o gonano, cuya estructura está formada por cuatro anillos de carbono unidos, designados como A, B, C y D; posee 19 carbonos. Se forman a partir del escualeno (triterpeno lineal que se cicla con facilidad). Son sustancias con gran importancia en el metabolismo. Se diferencian por el número y por la localización de los sustituyentes y por el número y la posición de los dobles enlaces en los anillos. Se dividen en: o Esteroles. o Hormonas esteroides. ♠Esteroles: Son esteroides con un grupo –OH unido al carbono 3 y una cadena alifática en el carbono 17 del esterano.

Son esteroles: ▪ Colesterol: Forma parte de la estructura de las membranas celulares de las células animales, se sitúa entre los fosfolípidos y fija a estas moléculas; también se une a proteínas en el plasma sanguíneo. Tiene mala fama desde el punto de vista dietético ya que su exceso causa Bloque 1 13 ateromas o placas en las paredes de los vasos sanguíneos. El colesterol es la molécula base que sirve para la síntesis de casi todos los esteroides. ▪ Ácidos biliares: Proceden de la degradación del colesterol. De ellos derivan las sales biliares que durante la digestión emulsionan las grasas y favorecen su absorción por el intestino. Es un ácido biliar el ácido cólico.

▪ Grupo de las vitaminas D: Son imprescindibles para la absorción intestinal de calcio y para su posterior metabolismo. carencia origina Su raquitismo (en niños) y osteomalacia (en adultos). El ergosterol es una provitamina de origen vegetal que se transforma en vitamina D2 por acción de los rayos ultravioleta sobre la piel. ▪ Estradiol: Es una hormona que regula los caracteres sexuales femeninos. ♠Hormonas esteroides: Poseen un átomo de oxígeno unido al carbono 3 del esteraano mediante un doble enlace. Tienen como precursor de su molécula al colesterol. Son hormonas esteroides: ▪ Hormonas suprarrenales: Son sintetizadas en las cápsulas suprarrenales.

Ejemplos: Aldosterona (regula el funcionamiento del riñón) y cortisol (actúa en el metabolismo de los glúcidos regulando la síntesis de glucógeno). Aldosterona Bloque 1 14 ▪ Hormonas sexuales: Son hormonas sexuales la progesterona (hormona sexual femenina que prepara los órganos femeninos para la gestación) y la testosterona (hormona sexual masculina responsable de los caracteres sexuales masculinos). Progesterona Testosterona PROSTAGLANDINAS Son lípidos cuya estructura básica es el prostanoato (posee 20 átomos de carbono que forman un anillo ciclopentano y dos cadenas alifáticas).

Deben su nombre a que en los años 30 se aislaron por vez primera en secreciones prostáticas, aunque actualmente se sabe que se forman en muchos tejidos animales e independientemente del sexo. Se sintetizan a partir de ácidos grasos insaturados con 20 átomos de carbono (como el ácido araquidónico) procedentes de los fosfolípidos de la membrana plasmática. Las prostaglandinas tienen las funciones siguientes: - Provocan la contracción de la musculatura lisa del útero en el momento del parto, por ello se usan como fármacos abortivos. - Estimulan la producción de mucus gástrico y mucus intestinal. - Intervienen en los procesos de coagulación de la sangre.

- Pueden actuar como vasodilatadores provocando la inflamación después de golpes, heridas e infecciones. 5. FUNCIONES DE LÍPIDOS Son las siguientes: Bloque 1 15 RESERVA: Los lípidos son la principal reserva energética del organismo. Si se toman más alimentos de los que se necesitan, el exceso convertido en grasa se acumula en las células adiposas. Son lípidos de reserva los ácidos grasos y los acilglicéridos. ESTRUCTURAL: Los lípidos forman parte de las membranas celulares y de orgánulos con membrana. Son lípidos de membrana los glicerolípidos, esfingolípidos y colesterol. Hay lípidos (ceras del cabello) que recubren tejidos y les dan consistencia.

Otros lípidos (acilglicéridos acumulados en los tejidos adiposos de animales que viven en climas fríos) aportan protección térmica. Otros lípidos aportan protección mecánica, es el caso de los tejidos adiposos situados en la palma de la mano y en la planta del pie del hombre. DINÁMICA O BIOCATALIZADORA: Esta función la cumplen las vitaminas lipídicas, hormonas esteroides, ácidos biliares y prostaglandinas. TRANSPORTADORA: Los lípidos realizan esta función cuando se unen a proteínas formando lipoproteínas, las cuales transportan los lípidos desde el intestino hasta el lugar de utilización o hasta el tejido adiposo donde se almacenan.

Las lipoproteínas pueden ser: ♣Quilomicrones: Transportan triglicéridos, colesterol y otros lípidos desde el intestino hasta el tejido adiposo o hasta el hígado. ♣Lipoproteínas de baja densidad o LDL (del ingés, Low Density Lipotprotein): Llevan el colesterol fabricado en el hígado a los distintos órganos, cuando están en exceso se depositan en las paredes de las arterias. El riesgo de enfermedades cardiovasculares está relacionado con altos niveles de LDL, será lo que vulgarmente se llama “colesterol malo”. ♣Lipoproteínas de alta densidad o HDL (del ingés, High Density Lipotprotein): Transportan el exceso de colesterol al hígado para su destrucción.

Los altos niveles de HDL guarda relación inversa con el riesgo cardiaco, será el llamado “colesterol bueno”. Bloque 1 16 6. RECONOCIMIENTO DE LÍPIDOS ∙ Saponificación: Con excepción de los lípidos insaponificables, el resto de los lípidos contienen ácidos grasos. Por ello pueden saponificarse con NaOH o con KOH, dando jabones: sales sódicas o potásicas de los ácidos grasos. ∙ Tinción con Sudán III: La presencia de lípidos en un material biológico puede ponerse de manifiesto utilizando el colorante Sudán III. Las grasas se tiñen y toman un color amarillo rojizo. 7.

PROTEÍNAS O PROTEÍDOS O PRÓTIDOS Son principios inmediatos orgánicos formados básicamente por C, H, O y N —el N se considera el elemento característico de las proteínas—, pueden tener también S, y en menor proporción P, Fe, Cu, Mg, I, ... Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes. En la mayoría de los seres vivos representan más del 50% de su peso seco. Las plantas, por su alto contenido en celulosa, tienen menos proporción de proteínas. Todas las proteínas son polímeros de aminoácidos. Según su composición se clasifican en: ∙ Holoproteínas: Están formadas exclusivamente por aminoácidos.

∙ Heteroproteínas: Están formadas por aminoácidos y otras moléculas (glúcidos, lípidos, etc.). 8. AMINOÁCIDOS (aa) Son compuestos orgánicos formados por un grupo carboxilo (-COOH) y por un grupo amino (-NH2), unidos covalentemente a un átomo de carbono central (Cα), al que se une también un átomo de hidrógeno (-H) y un radical (-R). En las proteínas hay 20 aminoácidos (aminoácidos proteicos) que se diferencian entre sí por el radical, además se conocen otros 150 aminoácidos que no forman parte de las proteínas (aminoácidos no proteicos) y que en su mayoría son sintetizados a partir de los proteicos.

La mayoría de los aminoácidos pueden sintetizarse unos a través de otros, pero algunos no pueden hacerlo y hay que tomarlos en la dieta, son los Bloque 1 17 aminoácidos esenciales (valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, treonina, triptófano, lisina y metionina: son los aminoácidos esenciales en la especie humana). Los aminoácidos se clasifican en dos tipos según la polaridad del radical que se une al Cα: a) Aminoácidos apolares o hidrofóbicos: El R es una cadena hidrocarbonada, lineal o cíclica, con poca afinidad por el agua. Son aminoácidos no polares: alanina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptófano, metionina y prolina.

b) Aminoácidos polares o hidrofílicos: El R es una cadena hidrocarbonada con grupos funcionales que tienen afinidad por el agua. Pueden ser: ∙ Neutros: Carecen de carga eléctrica a pH fisiológico (pH 7). El R es una cadena con radicales que forman enlaces de hidrógeno con el agua. Son más solubles que los aminoácidos no polares. Son aminoácidos polares neutros: serina, treonina, cisteína, tirosina, asparagina, glutamina y glicina. ∙ Básicos: El R presenta un grupo amino (-NH2) que cuando se ioniza provoca que el aminoácido tenga carga positiva. A pH fisiológico tienen carga positiva. Son aminoácidos polares básicos: lisina, arginina e histidina.

∙ Ácidos: El R presenta un grupo ácido (-COOH) que cuando se ioniza provoca que el aminoácido tenga carga negativa. A pH fisiológico tienen carga negativa. Son aminoácidos polares ácidos: ácido glutámico y ácido aspártico. Los aminoácidos tienen las propiedades siguientes: a) Sólidos. b) Cristalinos. c) Altos puntos de fusión (por encima de 200 ºC). d) Solubles en agua. e) Con isomería. f) Comportamiento anfótero. Bloque 1 18 e) ISOMERÍA DE LOS AMINOÁCIDOS: Todos los aminoácidos, excepto la glicocola o glicina, poseen al menos un carbono asimétrico (Cα). Debido a esta característica presentan estereoisomería (espacial y óptica).

Hay estereoisómeros D y L, que son imágenes especulares y no superponibles. Tendrán configuración D si el grupo –NH2 está a la derecha y L si está a la izquierda. Todos los aminoácidos que se encuentran en las proteínas naturales son de la serie L (excepto la glicocola). Biológicamente se pueden encontrar aminoácidos aislados de la serie D, pero nunca formando parte de las proteínas. La existencia de al menos un carbono asimétrico en proteínas implica que presenten actividad óptica, es decir son capaces de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos; si lo desvían a la derecha son dextrógiros (+) y si lo hacen a la izquierda son levógiros (-).

f) COMPORTAMIENTO ANFÓTERO O ANFÓLITO: Los aminoácidos se comportan en los medios biológicos como sustancias anfóteras, ya que presentan por igual carácter ácido (debido al grupo carboxilo) y carácter básico (debido al grupo amino). En disolución acuosa (a pH = 7) los grupos amino se encuentran en su mayor parte protonados (-NH+3) y los grupos carboxilos desprotonados (-COO-), por lo que están doblemente ionizados y forman iones híbridos. Estos aminoácidos se dice que están en forma zwitteriónica (del alemán zwitter = hermafrodita). El pH en el que un aminoácido forma un ion híbrido se denomina punto isoeléctrico (PI).

Por ejemplo el PI de la glicina es 5,97, el de la alanina 6,02 y el de la arginina 10,76. El ion híbrido disuelto se puede comportar como un ácido o como una base, dependiendo del pH del medio, por ello los aminoácidos son anfóteros. Bloque 1 19 Si el pH del medio es ácido (con exceso de H+) se comporta como una base (aceptora de protones). El exceso de protones es capturado por el grupo –COO y el aminoácido queda cargado positivamente. Si el pH del medio es básico (con exceso de –OH) se comporta como un ácido (dador de protones). El grupo –NH+3libera protones al medio y el aminoácido queda cargado negativamente. 9.

ENLACE PEPTÍDICO Es un enlace tipo amida (covalente) que se establece entre un grupo amino de un aminoácido y un grupo carboxilo de otro, desprendiéndose una molécula de agua. El enlace peptídico tiene las propiedades siguientes: ∙ Es un enlace covalente más corto que la mayor parte de los demás enlaces entre C y N. Su longitud en de 1,32 Å, intermedia entre el enlace simple (C-N) de 1,49 Å y el doble (C=N) de 1,27 Å. ∙ Posee cierto carácter de doble enlace, lo que le impide girar libremente. ∙ Los cuatro átomos implicados (C, O, N e H) en el enlace peptídico se sitúan en el mismo plano, formando una serie de placas rígidas.

A cada lado del enlace peptídico, en torno al Cα, hay movimiento de rotación. ∙ El hidrógeno del grupo amino del enlace peptídico está casi siempre en posición trans (opuesta) con respecto al oxígeno del grupo carboxilo. Bloque 1 20 10. PÉPTIDOS Moléculas formadas por la unión de dos o más aminoácidos por enlaces peptídicos. Si se unen dos aminoácidos de forman los dipéptidos, si son tres los tripéptidos, si son cuatro los tetrapéptidos, y si son más de diez los polipéptidos. Cuando un polipéptido tiene más de 100 aminoácidos, o si el valor del peso molecular es mayor de 5 000 u se llama proteína. Las proteínas son polímeros no ramificados de aminoácidos.

Casi todas contienen los 20 aminoácidos diferentes sin periodicidad alguna pero con un orden preciso, determinado por la información de los genes. En un péptido con estructura lineal hay un grupo amino y otro carboxilo terminales libres. La nomenclatura de los péptidos se inicia por el extremo amino libre, indicando los aminoácidos terminados en –il, y el aminoácido que posee el carboxilo terminal, se indica con el nombre completo.

Ejemplo: Serilglicilvalilalanina Algunos péptidos importantes son: ∙ Oxitocina y vasopresina: Son hormonas, la oxitocina regula las contracciones del útero durante el parto y la vasopresina (hormona antidiurética) favorece la absorción de agua en el riñón; ambas se sintetizan en el hipotálamo y se almacenan y liberan en la hipófisis. ∙ Insulina: Hormona que reduce los niveles de glucosa en la sangre al facilitar su utilización por las células. Se sintetiza en el páncreas. ∙ Glucagón: Hormona que se encarga de aumentar el nivel de glucosa en sangre, actúa en el metabolismo del glucógeno liberando glucosas. Se sintetiza en el páncreas. ∙ Endorfinas: Son péptidos opioides endógenos.

Son producidas, en vertebrados, por la glándula pituitaria y el hipotálamo durante el ejercicio físico, también por excitación, consumo de chocolate, enamoramiento, etc. Son similares a los opiáceos, por su efecto analgésico y por la sensación de bienestar que producen. Bloque 1 21 11. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Cada proteína tiene una estructura tridimensional única que le confiere una actividad biológica específica. Hay cuatro niveles distintos de complejidad creciente: ∙ Estructura primaria. ∙ Estructura secundaria. ∙ Estructura terciaria. ∙ Estructura cuaternaria. Estructura primaria: Es la secuencia de aminoácidos de la proteína.

Nos indica los aminoácidos que están en la cadena polipeptídica y el orden o secuencia de ellos. Es la estructura más sencilla y sin embargo la más importante, ya que determina el resto de las estructuras. La variación de la estructura primaria, por pequeña que sea, puede alterar o destruir la forma espacial habitual de la proteína y, por consiguiente, su función. En toda proteína hay un aminoácido con el grupo amino libre y otro con el grupo carboxilo libre, situándose en el extremo de la cadena. El extremo N-terminal de una proteína es aquel donde está el aminoácido con el grupo amino libre y el extremo C terminal aquel donde está el aminoácido con el grupo carboxilo libre.

La secuencia de una proteína se escribe desde el extremo N-terminal al C terminal. La primera proteína de la que se conoció su estructura primaria fue la insulina. Estructura secundaria: Es la disposición de la secuencia de aminoácidos o de la estructura primaria en el espacio. Es consecuencia directa de la capacidad de giro que poseen los Cα de los aminoácidos. Bloque 1 22 Hay tres tipos de estructuras secundarias: o α-hélice. o β-lámina o lámina β o lámina plegada. o Hélice de colágeno. No obstante, algunas proteínas muestran partes dispuestas al azar, sin una estructura definida.

α-hélice Se forma al enrollarse sobre si misma la estructura primaria, debido a los giros que se producen en torno a los Cα de cada aminoácido, dando lugar a una estructura helicoidal dextrógira. La estructura helicoidal presupone el arrollamiento regular de la cadena polipeptídica en torno a un eje imaginario. Se origina una hélice apretada que se estabiliza exclusivamente por los numerosos puentes de hidrógeno intracatenarios (dentro de la propia cadena) formados entre los grupos –NH– de un enlace peptídico y el grupo –CO– de otro enlace peptídico del cuarto aminoácido que le sigue.

Los átomos de O del grupo carboxilo quedan orientados en igual dirección y los átomos de H del grupo amino quedan orientados en dirección contraria. Los radicales (R) están hacia el exterior de la hélice. Cada vuelta completa de la hélice mide 5,4 Å y posee 3,6 aminoácidos. Determinados aminoácidos pueden desestabilizar la α -hélice, ya que impiden la formación de puentes de hidrógeno; esto ocurre con la prolina e hidroxiprolina que al presentar estructura cíclica desestabilizan la α -hélice. Presentan esta estructura la α-queratina (componente del pelo, de las uñas, piel y lana y del pico de las aves).

Bloque 1 23 β-lámina Se origina por el establecimiento de puentes de hidrógeno intercatenarios, es decir, entre 2 o más cadenas polipeptídicas que se encuentran dispuestas de forma paralela o antiparalela. En forma paralela las cadenas polipeptídicas se disponen en el mismo sentido: amino-carboxilo, y en la antiparalela se alternan cadenas polipeptídicas: amino-carboxilo y carboxilo-amino. La disposición antiparalela es algo más compacta que la paralela y aparece con mayor frecuencia en las proteínas. Los puentes de hidrógeno se producen entre los grupos –NH– y –CO– más próximos.

También se da esta estructura con una sola cadena polipeptídica, cuando se pliega sucesivamente hacia delante y hacia atrás, de tal forma que hay tramos enfrentados, estableciéndose puentes de hidrogeno intracatenarios. Se forma una estructura en forma de lámina plegada en zigzag, donde los radicales de los aminoácidos se sitúan encima y debajo del plano de la lámina, perpendicular a las aristas. La lámina plegada presenta una serie de planos, debido a la rigidez de los enlaces peptídicos, estos planos forman diedros unos con otros, encontrándose en la línea de giro los Cα.

Presentan esta estructura la βqueratina (fibroína), presente en las fibras que fabrican los gusanos de seda y las arañas. Hélice de colágeno Es una variedad de estructura secundaria presente en el colágeno, el cual forma parte de la piel, los tendones, los cartílagos y los huesos.

La cadena polipeptícida posee una disposición en hélice especial, con giro levógiro y algo más alargada que la α-hélice; está formada básicamente por tres aminoácidos: glicina, prolina e hidroxiprolina, los radicales de la prolina e hidroxiprolina, dificultan la formación de puentes de hidrógeno, lo que impide que se forme una α-hélice y permite que se forme una hélice más extendida que posee 3 aminoácidos por vuelta. Bloque 1 24 La fibra de colágeno está integrada por tres de estas hélices levógiras, que, a su vez, se enrollan unas sobre otras en sentido dextrógiro y se mantienen unidas por enlaces de hidrógeno, originando la superhélice o molécula completa de colágeno.

Estructura terciaria: Es la disposición en el espacio de la estructura secundaria. Es el último nivel de plegamiento de las proteínas. De esta estructura depende la función de las proteínas. Es una estructura estable, debido a las uniones que se producen entre los radicales de los distintos aminoácidos, que se sitúan en posiciones muy alejadas el uno del otro, pero que gracias al plegamiento de la cadena se encuentran muy próximos, dando así estabilidad a la estructura. El resultado son proteínas filamentosas (fibrosas) y globulares. o Proteínas fibrosas: ✔ Aquellas que en toda su longitud tienen estructura en α-hélice, βlámina o hélice de colágeno.

La estructura secundaria no se pliega; por tanto, la proteína tiene forma alargada. La estructura terciaria coincide prácticamente con la secundaria, por ello algunos autores indican que no se puede hablar en ellas de que poseen estructura terciaria. ✔ Están formadas, en general, por un número poco variado de aminoácidos. ✔ Son proteínas insolubles en agua. ✔ Tienen funciones estructurales o protectoras. ✔ Son proteínas fibrosas el colágeno y la fibroína. o Proteínas globulares: ✔ La estructura secundaria se pliega y adoptan formas compactas, más o menos esféricas. ✔ Suelen tener estructuras complicadas de aminoácidos, sin ningún esquema de repetición. ✔ Suelen ser solubles en agua.

✔ Desempeñan funciones dinámicas en las células. ✔ Son proteínas globulares la mioglobina, casi todas las enzimas, anticuerpos y algunas hormonas. Bloque 1 25 Las uniones, entre los radicales, pueden ser de distintos tipos: o Enlaces de hidrógeno: se producen entre grupos que puedan actuar como aceptor o donador de hidrogeniones, como los grupos – OH de serina o de treonina. También pueden actuar los grupos C=O y N-H de los enlaces peptídicos no implicados en la estabilización de la estructura secundaria. o Atracciones electrostáticas: se producen entre grupos con carga opuesta. o Atracciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals: se producen entre radicales alifáticos o aromáticos.

o Puentes disulfuro: se producen entre restos de cisteína. Son enlaces covalentes entre dos grupos tiol (–HS) de dos cisteínas. Estructura cuaternaria: En ocasiones se presenta otro nivel estructural por encima del anterior. Solamente se presenta en proteínas oligoméricas, es decir que están formadas por más de una cadena polipeptídica. Cada una de las cadenas se llama subunidad de la proteína o protómero. Las uniones entre los protómeros son iguales a los descritos en la estructura terciaria, y tienen lugar entre las cadenas laterales de los aminoácidos pertenecientes a subunidades distintas.

Cada protómero que interviene puede ser igual o distinto y posee su propia estructura secundaria o terciaria. Poseen esta estructura: hemoglobina, ARN polimerasa, inmunoglobulinas, insulina... Bloque 1 26 12. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS Las propiedades dependen sobre todo de los radicales libres y de que éstos sobresalgan de la molécula y que puedan reaccionar con otras. El conjunto de aminoácidos de una proteína cuyos radicales pueden unirse a otras moléculas y de reaccionar con éstas se llama centro activo de la proteína.

Las propiedades son: SOLUBILIDAD: En general, las proteínas fibrosas son insolubles en agua, y las globulares son solubles, pero, debido a su elevada masa molecular, forman dispersiones coloidales. Esta propiedad se debe a los radicales, que al ionizarse establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de agua. Así, cada proteína queda cubierta de una capa de moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteínas, lo que provocaría su precipitación.

DESNATURALIZACIÓN: Es la pérdida de la configuración espacial característica y por ello de su actividad biológica, cuando se someten a condiciones ambientales desfavorables (calor excesivo, cambios de pH, alteraciones en la concentración, electricidad, presión, etc.), por ello se provoca la ruptura de puentes de hidrógeno, puentes disulfuro u otras uniones débiles que mantienen la estructura secundaria, terciaria o cuaternaria; no se rompen los enlaces peptídicos. Desaparecen las estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias, conservan solamente la estructura primaria y pasan a adoptar una estructura filamentosa.

Si las condiciones ambientales que causaron la desnaturalización duran poco tiempo o son poco intensas, la proteína puede, en algunas ocasiones, recuperar la conformación primitiva y por ello su actividad biológica, fenómeno llamado renaturalización. Desnaturalización PROTEÍNA NORMAL PROTEÍNA DESNATURALIZADA Renaturalización Un ejemplo típico, es la coagulación por el calor de la clara de huevo: al desnaturalizarse, la ovoalbúmina pierde solubilidad y precipita. Bloque 1 27 ESPECIFICIDAD: Una de las características más peculiares de las proteínas es su especificidad, a diferencia de los glúcidos y de los lípidos, las proteínas son específicas.

Mientras que una molécula glucídica o lipídica, como por ejemplo la glucosa o un determinado ácido graso, es igual en todos los seres vivos, una molécula de proteína, como la hemoglobina es diferente en distintas especies como los seres humanos, perros, caballos, etc. aunque realice la misma función en todos ellos. La diferencia radica en que tienen una secuencia polipeptídica algo distinta. Las proteínas en su secuencia de aminoácidos tienen sectores estables y variables, en éstos últimos algunos aminoácidos se pueden sustituir por otros sin que se altere la función de la proteína. Cada especie tiene sus proteínas específicas, incluso hay diferencias entre individuos de igual especie.

Se puede decir que cada ser vivo tiene unas características determinadas porque tiene unas proteínas propias. La especificidad de las proteínas es la causa del rechazo en los transplantes de órganos y en las transfusiones sanguíneas. Al introducir una proteína foránea (no propia), el organismo la reconoce como extraña y responde produciendo anticuerpos para su destrucción; por eso se busca siempre donantes y receptores compatibles. Únicamente no se produce rechazo entre donantes y receptores genéticamente idénticos y que, por tanto, tienen las mismas proteínas, como es el caso de los gemelos homocigóticos o univitelinos (proceden del mismo cigoto).

CAPACIDAD AMORTIGUADORA: Las proteínas al estar formadas por aminoácidos tienen comportamiento anfótero. Tienden a neutralizar las variaciones del pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o como una base y por lo tanto liberar o retirar protones del medio. 13. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Según su composición se clasifican en: Holoproteínas: Están formadas exclusivamente por aminoácidos. Heteroproteínas: Están formadas por aminoácidos y otras moléculas. HOLOPROTEÍNAS Atendiendo a su estructura terciaria se clasifican en: a) Holoproteínas globulares o esferoproteínas. Bloque 1 28 b) Holoproteínas filamentosas o escleroproteínas.

HOLOPROTEÍNAS GLOBULARES O ESFEROPROTEÍNAS Tienen forma globosa. Generalmente son solubles en agua. Algunas son: Histonas: Peso molecular (Pm) de 10 000 a 20 000. Se unen al ADN del núcleo, excepto en espermatozoides cuyo ADN se une a unas proteínas llamadas protaminas. Albúminas: Pm de 30 000 a 100 000. Actúan como reserva de aminoácidos o como transportadoras de otras moléculas. Según el lugar donde se encuentran pueden ser: Seroalbúminas: Presentes en el plasma sanguíneo. Lactoalbúminas: Presentes en la leche. Ovoalbúminas: Presentes en la clara de huevo. Globulinas: Pm de 100 000 a 1 000 000. Tienen una forma globular muy perfecta.

Son globulinas: α−globulina: Forma parte de la hemoglobina. Seroglobulinas: Presentes en el plasma sanguíneo. Lactoglobulinas: Presentes en la leche. Ovoglobulinas: Presentes en la clara de huevo. HOLOPROTEÍNAS FILAMENTOSAS O ESCLEROPROTEÍNAS Son alargadas e insolubles en agua. Entre ellas destacan: Colágeno: Presente en los tejidos conjuntivos, cartilaginosos y óseos. Por cocción origina gelatinas. Queratina: Es rica en el aminoácido cisteína. Se encuentra en células epidérmicas, uñas, pelo, plumas, ... El olor del pelo o plumas quemadas se produce por el desprendimiento de SO2 obtenido a partir de las numerosas cisteínas presentes en la queratina.

Bloque 1 29 Elastina: Aparece en tendones, vasos sanguíneos. Se deforma reversiblemente al aplicar sobre ellos una tensión. Actina y miosina: Son responsables de la contracción muscular. Fibroína: Forma los hilos de seda que fabrica el gusano de seda y las arañas. HETEROPROTEÍNAS Son moléculas formadas por una parte proteica (grupo proteico) y otra no proteica (grupo no proteico o prostético). Según el grupo prostético se clasifican en: Glucoproteínas: El grupo prostético es un glúcido. Son glucoproteínas: Algunas hormonas: Estimulante del folículo (FSH), estimulante del tiroides (TSH) y luteinizante (LH). Glucoproteínas de las membranas celulares. Algunas enzimas.

γ-globulinas o inmunoglobulinas (Formadas por 4 cadenas polipeptídicas unidas a dos moléculas de azúcar. Actúan como anticuerpos). Lipoproteínas: El grupo prostético en un lípido. Aparecen en las membranas celulares. Hay lipoproteínas encargadas del transporte sanguíneo de colesterol, triglicéridos y otros lípidos, como: LDL (lipoproteínas de baja densidad) y HDL (lipoproteínas de alta densidad). Fosfoproteínas: El grupo prostético es el ácido ortofosfórico. Son fosfoproteínas: la caseína (presente en la leche) y la vitelina (presente en la yema de huevo). Cromoproteínas: El grupo prostético es un compuesto coloreado llamado pigmento, por tener dobles enlaces conjugados.

Según la naturaleza del grupo prostético hay dos tipos: Cromoproteínas porfirínicas. Cromoproteínas no porfirínicas. Bloque 1 30 CROMOPROTEÍNAS PORFIRÍNICAS: El grupo prostético es un anillo tetrapirrólico o porfirina, en el centro de este anillo hay un catión metálico. Si se trata del ION FERRROSO (Fe+2) la porfirina se llama grupo hemo. Tienen este grupo la hemoglobina (transporta oxígeno por la sangre de los vertebrados) y la mioglobina (desempeña igual función que la hemoglobina pero en el músculo). Si se trata del ION FÉRRICO (Fe+3) la porfirina se llama grupo hemino y aparece en las enzimas peroxidasas y catalasas.

En algunas moléculas el ion ferroso puede oxidarse a férrico y este a su vez puede reducirse a ferroso; tiene lugar en citocromos que transportan electrones en la cadena respiratoria (mitocondrias) y en la fase luminosa de la fotosíntesis (cloroplastos). El catión que aparece en la porfirina puede ser de +2 COBALTO DIVALENTE (Co ), como en la vitamina B12 o MAGNESIO (Mg +2 ) como en la clorofila (esta molécula no es una cromoproteína ya que carece de parte proteica, solo tiene la porfirina y un alcohol de cadena larga —fitol—). CROMOPROTEÍNAS NO PORFIRÍNICAS: No tienen anillos tetrapirrólicos. Son: Hemocianina: Es un pigmento respiratorio de color azul, lleva un átomo de Cu.

Transporta oxigeno a las células de crustáceos y moluscos. Hemoeritrina: Pigmento respiratorio de color rojo, tiene Fe. Se encuentra en anélidos marinos. Rodopsina: Pigmento presente en la retina, participa en el proceso visual. Nucleoproteínas: El grupo prostético es el ácido nucleico. Son nucleoproteínas la unión de histonas o protaminas con ácidos nucleicos. 14. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS FUNCIÓN ESTRUCTURAL: Es una de las funciones más características de las proteínas, que se consideran habitualmente los elementos plásticos a partir de los cuales se construye la mayoría de las estructuras celulares.

Así, las glucoproteínas y lipoproteínas intervienen en la formación de las membranas celulares; las histonas Bloque 1 31 forman parte de la estructura de los cromosomas en células eucariotas; y otras proteínas constituyen el citoesqueleto de la célula, los microtúbulos del huso mitótico, los cilios y flagelos, los ribosomas, etc. También tienen importancia estructural las siguientes proteínas: colágeno, elastina, queratina y fibroína. FUNCIÓN DE TRANSPORTE: Es realizada por proteínas que transportan sustancias entre distintas regiones del organismo. Algunas intervienen en el transporte a través de las membranas celulares, como las proteínas canal.

Otras proteínas extracelulares contribuyen al transporte entre diversas regiones del organismo. Así, por ejemplo, la hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados, la mioglobina en el músculo estriado, la hemocianina y hemoeritrina en la sangre de los invertebrados; los citocromos transportan electrones en la cadena respiratoria (mitocondria) y en la fase luminosa de la fotosíntesis (cloroplastos); las lipoproteínas (LDL y HDL) transportan colesterol, triglicéridos y otros lípidos. FUNCIÓN ENZIMÁTICA: Tal vez es la función más importante, pues la vida no sería posible sin la actuación de las enzimas.

Estos son las proteínas más numerosas y especializadas y actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo que tienen lugar en los seres vivos. FUNCIÓN PORTADORA DE MENSAJES (HORMONAS Y NEUROTRANSMISORES): Hay hormonas de naturaleza proteica, como la insulina y glucagón (producidas por el páncreas), que regulan el metabolismo de los glúcidos; la hormona del crecimiento, oxitocina, vasopresina, etc. (producidas por la hipófisis) y la tiroxina (producida por el tiroides) también tienen esta naturaleza. Las hormonas se diferencian de las enzimas en que no actúan localmente sino por todo el organismo.

Algunos neurotransmisores, como las endorfinas y encefalinas, son de naturaleza peptídica. Bloque 1 32 FUNCIÓN DE DEFENSA: Hay proteínas con funciones de protección como las inmunoglobulinas o γ-globulinas que se comportan como anticuerpos, su función es asociarse a sustancias extrañas que penetran en el organismo (antígenos) y neutralizarlos. FUNCIÓN CONTRÁCTIL: Es realizada por algunas proteínas como la actina y la miosina que realizan la contracción muscular, la dineína que permite el movimiento de cilios y flagelos de células eucariotas y la flagelina que forma parte de la estructura de los flagelos de algunas bacterias.

FUNCIÓN DE RESERVA: Desempeñada por la ovoalbúmina de la clara de huevo, la caseína y la lactoalbúmina de la leche, que almacenan aminoácidos dispuestos para ser utilizados como elementos nutritivos. FUNCIÓN HOMEOSTÁTICA: Las proteínas son moléculas capaces de mantener el equilibrio del medio interno, y gracias a su capacidad amortiguadora, también colaboran en el mantenimiento del pH. 15. RECONOCIMIENTO DE PROTEÍNAS Las proteínas dan algunas reacciones coloreadas que son: ∙ Reacción del biuret: Este reactivo contiene CuSO4 y NaOH. Al reaccionar con las proteínas dan una coloración azul violeta por la presencia de los enlaces peptídicos.

Por tanto la reacción es característica de las proteínas en general y no depende de la presencia de ciertos aminoácidos. ∙ Reacción xantoproteica: Es propia de los aminoácidos con anillos aromáticos, fenilalanina y tirosina y del triptófano, que es heterocíclico. La reacción utiliza el ácido nítrico con el que el anillo bencénico forma un nitroderivado de color amarillo. 16. ENZIMAS La palabra enzima deriva del griego (en + zume = fermento); las primeras reacciones enzimáticas estudiadas fueron fermentaciones. Bloque 1 33 Constituye el grupo de proteínas más especializado, y quizás el más conocido, solamente las ribozimas (moléculas de ARN) no son proteínas.

Las enzimas (excepto las ribozimas) son: ∙ Proteínas globulares. ∙ Solubles en agua. ∙ Se difunden bien en líquidos orgánicos. ∙ Pueden actuar a nivel intracelular, es decir en el interior de la célula donde se han formado, o a nivel extracelular, es decir en la zona donde se segregan, como sucede con las enzimas digestivas. Las enzimas son biocatalizadoras de los millares de reacciones químicas que, en conjunto, constituyen el metabolismo; intervienen a concentraciones muy bajas y aceleran las reacciones en las que participan, sin experimentar por ello modificación alguna. Y todo ello en condiciones relativamente suave de temperatura, presión, pH, etc.

Las enzimas no son los únicos biocatalizadores, hay otros como: oligoelementos, hormonas y vitaminas. A diferencia de los catalizadores no biológicos, las enzimas presentan estas características: ∙ Son muy específicas, esto les permite actuar en una determinada reacción sin alterar otra. ∙ Actúan siempre a temperatura ambiente, es decir a la temperatura del ser vivo. ∙ Son muy activas. Algunas consiguen aumentar la velocidad de reacción más de un millón de veces, muy superior a los catalizadores no biológicos. ∙ Presentan un peso molecular muy elevado. ∙ Son muy sensibles a distintos factores como: temperatura, pH, ...; actúan a temperatura y pH fisiológico.

La característica peculiar que distingue a las enzimas del resto de las proteínas es que inducen modificaciones químicas en los sustratos a los que se unen, ya sea por ruptura, formación o redistribución de sus enlaces covalentes, o por introducción o pérdida de algún grupo funcional. Bloque 1 34 Unión enzima sustrato: el resultado de esta unión es que el sustrato (S) se transforma en otra molécula llamada producto (P), mientras que la correspondiente enzima actúa como catalizadora de la reacción de transformación de S en P. 16.1.

NATURALEZA DE ENZIMAS Según su estructura se diferencian dos tipos de enzimas: ∙ Las enzimas estrictamente proteicas: formadas por una o por más cadenas polipeptídicas. ∙ Las holoenzimas: formadas por una fracción polipeptídica (apoenzima) y una no polipeptídica (cofactor). Los cofactores pueden ser inorgánicos u orgánicos. Son cofactores inorgánicos los iones metálicos (Mg+2, Zn+2, Mn+2, Fe+2, Fe+3, K+) que por lo general se encuentran en cantidades inferiores al 0,1 %, por lo que son oligoelementos. Los cofactores orgánicos se les denomina coenzimas; las principales son: ATP, NAD+, NADP+, FAD, coenzima A, vitaminas,...

Los oligoelementos y las vitaminas son imprescindibles para los organismos ya que son cofactores de diversos enzimas. 1. Enzimas estrictamente proteicas. 2. Holoenzimas Apoenzima (fracción polipeptídica). Cofactor (fracción no polipeptídica). Inorgánico Ion metálico: Mg+2, Zn+2, Mn+2, Fe+2, Fe+3, K+, etc. Orgánico o coenzim as ATP, NAD+, NADP+; FAD, coenzima A, vitaminas, etc. 3. Moléculas de ARN: ribozimas Bloque 1 35 No todos los aminoácidos que forman parte de la proteína enzimática intervienen en la reacción, podemos diferenciar en ellas dos tipos de aminoácidos: ∙ Aminoácidos estructurales: son los más abundantes y los responsables de la forma del enzima.

∙ Aminoácidos del centro activo: forman la zona de unión al sustrato (sustancia sobre la que actúan) o centro activo, que es una cavidad asimétrica que posee: ❑ Aminoácidos de fijación: que establecen uniones débiles con el sustrato. ❑ Aminoácidos catalíticos: que establecen uniones débiles o fuertes con el sustrato, provocando la rotura de alguno de sus enlaces. Son por lo tanto los responsables de su transformación. 16.2. CATÁLISIS ENZIMÁTICA Las reacciones catalizadas por enzimas son del orden de 103a 106veces más rápidas que las no catalizadas.

Para que se produzca una reacción cualquiera en la que las moléculas de sustrato (S) se transforman en producto (P), las moléculas de S tienen que alcanzar un estado activado llamado estado de transición. La energía necesaria para alcanzar este estado se llama energía de activación. El estado de transición es un estado inestable y altamente energético en el que los enlaces de las moléculas de S en parte se mantienen y en parte están rotos. La energía de activación supone una barrera energética que deben de superar todas las moléculas de S para que transcurra la reacción y se produzca la transformación en P.

Cuanto más elevada sea la energía de activación, mayor será la barrera que tienen que franquear las moléculas de los S y más difícil es adquirir el estado de transición, por lo que la velocidad de la reacción es más lenta. Las enzimas disminuyen la energía de activación necesaria para alcanzar el estado de transición y para que se desarrolle la reacción, por ello las reacciones son más rápidas. Bloque 1 36 Estado de transición 16.3. CINÉTICA ENZIMÁTICA Estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. En una reacción la velocidad depende, entre otros factores, de la concentración del sustrato.

En 1913 Michaelis y Menten propusieron una ecuación que relaciona la velocidad de la reacción con la concentración del sustrato. En primer lugar el enzima (E) se une al sustrato (S) en una reacción reversible hasta formar en complejo enzima-sustrato (ES), que es un estado de transición, a continuación el complejo ES se descompone y da lugar al producto de la reacción (P) y se recupera el enzima libre. E + S ES E + P La velocidad de la reacción será máxima cuando toda la E esté en forma de ES y la cantidad de E libre sea muy pequeña.

Al aumentar la [S], aumenta la velocidad de la reacción hasta que alcanza un valor máximo (velocidad máxima); en este punto todas las E están unidas al S, formando el complejo ES. Se dice que el E está saturado, y ello impide el crecimiento de la velocidad de la reacción aunque siga aumentando la [S]. La representación gráfica de estos valores da una hipérbola. A partir de este comportamiento, Michaelis y Menten definieron la constante de Michaelis-Menten o KM, que corresponde a la [S] para la cual la velocidad de la reacción es la mitad de la velocidad máxima.

La KM es característica de cada enzima; una baja KM significa que la enzima alcanza su máxima velocidad a una baja [S] e indica que tiene gran afinidad por el mismo. Bloque 1 37 A partir de la velocidad máxima y la KM se puede calcular la velocidad de la reacción enzimática, según las distintas [S]. 16.4. FACTORES QUE AFECTAN A LA VELOCIDAD DE LA REACCIÓN Influencia de la [S]: Como hemos visto anteriormente al aumentar la [S] existen más centros activos ocupados y la velocidad de la reacción aumenta hasta que no hay centros activos libres; a partir de ese momento, un aumento en la [S] no supone un aumento de la velocidad de la reacción.

Influencia de la temperatura: Si a una reacción enzimática se le suministra energía calorífica, las moléculas aumentan su movilidad y el número de encuentros moleculares, por ello aumenta la velocidad en que se forma el P. Hay una temperatura óptima para la cual la actividad enzimática es máxima. Si sigue aumentando la temperatura, se dificulta la unión de la E y el S y a partir de cierta temperatura la E se desnaturaliza, pierde su estructura secundaria, terciaria y cuaternaria y por ello su actividad enzimática. El descenso de la temperatura también disminuye la actividad enzimática, pero no llega a desnaturalizar las enzimas.

Influencia del pH: Las enzimas presentan un pH óptimo para el que su actividad es máxima. Pequeñas variaciones de pH en torno al valor óptimo provocan el descenso brusco de la actividad. Si la variación de pH es muy elevada, el enzima se desnaturaliza y deja de ser funcional. El pH óptimo es distinto para las diferentes enzimas del organismo. Influencia de los inhibidores: Los inhibidores son sustancias que disminuyen o bloquean la actividad de los enzimas. La inhibición puede ser de dos tipos: a) Irreversible o envenenamiento del enzima: El inhibidor o veneno se une permanentemente al centro Bloque 1 38 activo del enzima, alterando su estructura e inutilizándolo.

b) Reversible: No se inutiliza el centro activo, se impide sólo temporalmente su normal funcionamiento. Hay tres modalidades: Competitiva: Se debe a la presencia de un inhibidor (I), cuya molécula es similar al S, con lo que compite con este la fijación al centro activo del E. Si se fija el I, la E queda bloqueada, por lo tanto el S no puede fijarse hasta que el I se vaya. La velocidad de la reacción disminuye en función de la [I]. No competitiva: En ella el inhibidor no compite con el sustrato, se une al enzima por un sitio diferente al centro activo. La unión del inhibidor modifica la estructura de la enzima, al tiempo que dificulta el acoplamiento del sustrato.

Acompetitiva: En ella, el inhibidor se une al complejo enzima- sustrato, una vez creado este, e impide la posterior formación del producto. 16.5. ENZIMAS ALOSTÉRICAS O REGULADORAS El alosterismo constituye un sistema de regulación enzimática muy preciso. Las enzimas alostéricas catalizan algunas reacciones importantes, como: el primer paso de una ruta metabólica y los puntos de ramificación de las rutas metabólicas. Estas enzimas presentan las siguientes características: ∙ Poseen más de una cadena polipeptídica, por tanto presentan estructura cuaternaria con dos o más unidades.

∙ Además del centro activo tienen, al menos otro lugar, denominado centro Bloque 1 39 regulador o alostérico, al que se puede unir una sustancia llamada ligando (que puede ser un activador o un inhibidor). ∙ Pueden adoptar dos conformaciones diferentes, llamadas forma o estado R (es la conformación activa del enzima, en la que la afinidad por el sustrato es alta) y forma o estado T (es la conformación inactiva, en la que la afinidad por el sustrato es baja). ∙ Existe un efecto cooperativo entre las subunidades, de modo que la activación o inhibición de una de ellas provoca el mismo efecto en todas las demás.

Esto permite una regulación más rápida y con menor cantidad de activadores o inhibidores. ∙ Es frecuente que los sustratos se comporten como ligandos activadores (regulación por inducción enzimática) y que los productos se comporten como ligandos inhibidores de estos enzimas (regulación por retroinhibición o feed-back). ∙ Su cinética es diferente al resto de las enzimas, como se observa en la gráfica. Para que una enzima alostérica actúe precisa la unión de uno o más ligandos y luego la del sustrato, por ello la velocidad de la reacción en función de la concentración del sustrato no aumenta tan rápidamente como en las enzimas no alostéricas.

La representación gráfica de la relación entre la velocidad de reacción y la concentración de sustrato, no es una hipérbola, sino una curva sigmoidea o curva en S. 16.6.…