Estudio de Aminoácidos y Proteínas: Estructura, Clasificación y Funciones

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LOS AMINOÁCIDOS Y LAS PROTEINAS 2º BACHILLERATO Índice ¿Qué son? Los aminoácidos Propiedades de aminoácidos Clasi cación de aminoácidos El enlace peptídico Las proteinas Estructuras Propiedades Clasi cación de proteinas Funciones Las proteinas ¿Qué son? Las proteínas pasan por ser las biomoléculas mayoritarias de los seres vivos; por ejemplo, pueden suponer hasta el 50% del peso del cuerpo humano. Los bioelementos que los constituyen son C, H, O, N y con frecuencia también incorporan S y P, y elementos metálicos como Fe, Cu, Mg, etc.

Son responsables de la mayoría de las funciones biológicas y además son específicas, es decir, realizan una función concreta y no otra, gracias a que cada una tiene una composición y estructura exclusiva. Las proteínas están formadas por cientos o miles de unidades más pequeñas llamadas aminoácidos, que se unen entre sí en largas cadenas. Hay 20 tipos diferentes de aminoácidos que se pueden combinar para formar una proteína. La secuencia de aminoácidos determina la estructura tridimensional única de cada proteína y su función específica. Funciones : defensa, , enzimáticas ,mensajera , estructurales , transporte.

LOS AMINOÁCIDOS Los aminoácidos son las unidades básicas (monómeros) de las proteínas. Se trata de moléculas de bajo peso molecular que poseen un grupo carboxilo, un hidrógeno y un grupo amino unidos a un mismo átomo de carbono (el carbono alfa). A este último se une también el grupo R, que es la cadena lateral o radical, que cambia de unos aminoácidos a otros y le confiere unas propiedades particulares. El carbono alfa es asimétrico Es un carbono asimétrico La única excepción a esta regla está constituída por la Glicina, el más simple de todos los aminoácidos, en el que la cadena lateral es un átomo de hidrógeno, y por tanto, su carbono no es quiral.

LOS AMINOÁCIDOS Entre los aminoácidos que constituyen las proteínas existen 20 distintos, que se diferencian por su grupo R. En los tejidos, pueden existir otros aminoácidos o derivados de los anteriores, pero que en ningún caso forman parte de las proteínas. Los aminoácidos esenciales son aquellos que el organismo humano no puede sintetizar, por lo que se han de incorporar por la dieta. Son Val, Ile, Leu, Met,Phe, Arg, Tre, Trp y Lys. Y para los lactantes añadimos la His. Los organismos autótrofos pueden sintetizar todos los aminoácidos que necesitan para su metabolismo.

Los 20 aminoácidos primarios se designan con las abreviaturas formadas por las primeras tres letras de su nombre en inglés (Ala = alanina; Phe = fenilalanina) Aminoácidos no proteicos : unos actuan como intermediarios metabólicos como la citrulina o la ornitina y otros forman parte integrante de membranas bacterianas como el ácido D-glutámico. LOS AMINOÁCIDOS LOS AMINOÁCIDOS : Actividad óptica Salvo en el caso de la glicina, el carbono alfa es asimétrico, lo que genera una actividad óptica consistente en la desviación del plano de la luz polarizada al atravesar una disolución de aminoácidos.

De este modo pueden ser dextrógiros (si desvían el plano de la luz polarizada hacia la derecha) o levógiros (si lo desvían hacia la izquierda). Por otra parte, existen dos estructuras espaciales en los aminoácidos, originando dos estereoisómeros: D - aminoácidos: grupo amino a la derecha. L - aminoácidos: grupo amino a la izquierda. Las proteínas naturales se componen de L- aminoácidos. En los seres vivos, sólo existen D- aminoácidos en la pared bacteriana y en algunos antibióticos. La disposición D o L es independiente de su actividad óptica levógira o dextrógira.

LOS AMINOÁCIDOS: propiedades ácido - base Los aminoácidos tienen un comportamiento anfótero debido a que pueden actuar como ácidos o como bases en función de los valores del pH. Si el pH es alcalino, el defecto de protones hace que el grupo amino ceda el suyo, comportándose el aminoácido como ácido. La carga neta vale entonces –1. Si el pH es ácido, el exceso de protones es captado por el grupo carboxilo, actuando entonces el aminoácido como base. Esto hace que la carga neta valga +1. A pH neutro, los aminoácidos presentan sus grupos ionizados. Así, el grupo COOH pierde un protón y el grupo NH2 lo gana, quedando un ion polar o zwiterión, cuya carga neta es 0.

El punto isoeléctrico (P.I.) es el valor del pH en el cual la carga neta del aminoácido vale 0, y es propio de cada uno de ellos El comportamiento anfótero de los aminoácidos (y por extensión de las proteínas) permite mantener constante los valores del pH del medio intracelular, por lo que constituyen un sistema amortiguador o tampón. +1 -1 Base es toda sustancia capaz de aceptar protones Ácido es toda sustancia capaz de ceder protones LOS AMINOÁCIDOS: clasi cación Se basa en las características de la cadena lateral R. De este modo, se distinguen los siguientes grupos: Neutros polares, polares o hidrófilos: pueden reaccionar con el agua. El radical es polar pero sin carga.

Neutros no polares, apolares o hidrófobos: no reaccionan con el agua.Suelen estar en el "interior" de las proteínas para no estar en contacto con el medio acuoso. Con carga negativa o ácidos. Con carga positiva o básicos. Aromáticos tienen enlazado un grupo aromático en su cadena lateral como un grupo indol, un anillo bencénico. Sustancia polar Polaridad Una sustancia es polar cuando sus moleculas se reordenan ante la presencia de un campo eléctrico. Aquellas sustancias en las que este fenómeno no sucede se denomian "no polares" o "apolares". Es polar aquella molécula en la que la distribución de las cargas eléctricas no es simétrica respecto a un centro.

EL ENLACE PEPTÍDICO La unión entre aa se realiza mediante un enlace llamado peptídico, dando lugar a cadenas (o polímeros) llamadas péptidos o proteínas. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aa y el grupo amino del siguiente, formándose una molécula de agua. La sustancia que resulta de la unión es un dipéptido. A partir de ahí, se van formando tripéptidos, tetrapéptidos, oligopéptidos (menos de 50)... y polipéptidos.

De forma general, las cadenas formadas por la unión de aminoácidos se llaman péptidos (menos de 50 aa), polipéptidos (50-100 aa) y proteínas (>100aa) El primer aminoácido tiene libre su grupo amino, mientras que el último aminoácido tiene libre el grupo carboxilo. Es decir, quedan libres en extremos opuestos de la cadena polipeptídica, un grupo amino (N- terminal) y un grupo carboxilo (C-terminal). La secuencia de aminoácidos de un polipéptido siempre se da desde el N- ter al C-ter. EL ENLACE PEPTÍDICO: Características De forma que los grupos C=O y N-H se encuentran en un mismo plano, manteniendo una distancias y ángulos que son fijos y constantes.

El enlace peptídico C-N es más corto que un enlace C-N normal y además posee cierto carácter de doble enlace, lo cual hace que sea un enlace rígido que impide que los átomos de C y N puedan girar alrededor del enlace El enlace peptídico se rompe por hidrólisis ácida, y por acción de enzimas específicos denominados proteasas (Tripsina, Quimiotripsina, Pepsina y Termolisina) los cuales cortan los enlaces peptídicos establecidos entre aminoácidos específicos. Los únicos que pueden girar (y no del todo libremente) son los formados por C-Calfa y N-Calfa.

Péptidos y oligopetidos no proteicos de interés biológico Existe una gran variedad de cadenas de aminoácidos de pequeño tamaño, oligopéptidos, que se sintetizan en la célula y que en muchos casos cumplen funciones fundamentales para la vida, pero no son proteínas y no tienen actividad metabólica. Muchos péptidos de pequeño tamaño se emplean como señales, en parte por lo fácil que son de sintetizar y su facilidad para transportarse. En este grupo incluiríamos a algunos neurotransmisores, como el gamma aminobutírico, y una variedad de hormonas como...

Vasopresina :Hormona que sirve para la contracción de los vasos sanguíneos y ayuda a que los riñones controlen la cantidad de agua y sal en el cuerpo. De esta manera regula la presión arterial y la cantidad de orina que se produce. Oxitocina: neuropeptido formado por una cadena de nueve aminoácidos. La palabra oxitocina vio la luz en 1906, acuñada por el fisiólogo británico Henry Dale. Procede del griego y significa "parto rápido" y es la responsable de regular el ritmo del parto/nacimiento y de facilitar la lactancia. La insulina es una hormona liberada por el páncreas como respuesta a la presencia de glucosa en la sangre.

La insulina permite que la glucosa penetre en las células para ser utilizada como fuente de energía. Si la insulina no hace bien esta función, la glucosa se acumula en sangre produciendo hiperglucemia. LAS PROTEINAS Las proteínas están constituidas por polipétidos de más de medio centenar de aminoácidos que se encuentran replegados para dar origen a una disposición tridimensional específica, que además va a generar una función también propia. Se definen en las proteínas cuatro niveles de complejidad estructural, cada una de las cuales genera la siguiente. En general, conforme se avanza en nivel estructural, los enlaces son cada vez más débiles y se unen aminoácidos cada vez más alejados.

1 2 3 4 ESTRUCTURA PRIMARIA La estructura Primaria es la secuencia lineal de aminoácidos, unidos entre sí por enlaces peptídicos, para formar una cadena polipeptídica. Indica el orden en que se disponen los aminoácidos en la cadena y cada proteína tiene su propia secuencia. Los enlaces C - Cα y Cα - N pueden rotar, por lo que la cadena puede plegarse en esos lugares. Las cadenas laterales R se sitúan a un lado y otro de la cadena de forma alternada. ESTRUCTURA SECUNDARIA La estructura Secundaria deriva de la primaria y aparece gracias a la formación de puentes de hidrógeno intramoleculares o intermoleculares entre los grupos NH y CO integrados en los enlaces peptídicos de la cadena.

Supone un plegamiento de la cadena, por lo que aparece ya una disposición en el espacio. Las modalidades de estructura secundaria más frecuentes son la lámina β y la hélice α. También se puede destacar la hélice de colágeno En esta estructura descrita por Pauling, la cadena de aminoácidos se enrolla hacia la derecha en espiral sobre sí misma. De manera, que cada vuelta está formada por 3,6 aminoácidos. Cada aminoácido, por tanto, gira 100o respecto al anterior. Esta hélice se ve estabilizada por la formación de enlaces de hidrógeno entre el NH de un aminoácido y el CO del cuarto aminoácido que le sigue.

Los radicales (cadenas laterales) de los aminoácidos quedan colocados hacia el exterior de la hélice Hélice α ESTRUCTURA SECUNDARIA En esta estructura la disposición de los aminoácidos es como la de un acordeón en zigzag. La estabilidad se consigue mediante la disposición en paralelo de varias cadenas con esta conformación, cadenas que pueden pertenecer a proteínas diferentes o ser partes de una misma molécula. Se establecen enlaces de hidrógeno intercatenarios entre grupos C=O y -N-H. Todos los enlaces peptídicos están participando en este enlace cruzado y las cadenas laterales van quedando alternativamente hacia arriba y hacia abajo.

Lámina β La unión en lámina β de las cadenas polipeptídicas puede ser de dos formas: paralela o antiparalela. En la primera, las cadenas se colocan en el mismo sentido N-C, mientras que en la antiparalela, se alternan ambas direcciones: N-C y C-N. En ambos casos, los radicales se orientan de forma alterna a cada lado de la hoja La forma antiparalela es más frecuente en las proteínas, y es más compacta que la paralela. Los giros β cambian la dirección de la cadena polipeptídica 180o . Son secuencias cortas, con una conformación característica que impone un brusco giro de 180 grados a la cadena principal de un polipeptido.

ESTRUCTURA SECUNDARIA Hélice α Lámina β ESTRUCTURA SECUNDARIA Hélice de colágeno Esta estructura secundaria la presenta el colágeno, una proteína presente en la matriz extracelular de tejidos conectivos, y en tendones. Es especialmente rígida y se debe a la cantidad de residuos de prolina que contiene. Se caracteriza por tener forma de hélice pero enrollada hacia la izquierda. Hay 3 aminoácidos por vuelta y no presenta enlaces de Hidrógeno intracatenarios. Este tipo de estructura está constituida por tres cadenas polipeptídicas que se enrollan de forma levógira sobre sí mismas. Al enrollarse las tres hélices alfa para formar la triple hélice de colágeno lo hacen de forma dextrógira.

Es decir, la triple hélice de colágeno es una hélice dextrógira formada por tres hélices alfa levógiras. No están tan enrolladas como las hélices alfa. La hélice del colágeno contiene tres aminoácidos por vuelta, mientras que la hélice alfa contiene 3,6. ESTRUCTURA TERCIARIA Aparece por plegamientos de la estructura secundaria porque se forman enlaces de tipo débil entre los grupos R de los aminoácidos Dará origen a una estructura tridimensional y una forma propia para cada proteína. Esta conformación tridimensional de cada proteína determinará su función. Los enlaces débiles que forman las estructuras terciarias son: Puentes de hidrógeno entre aminoácidos polares. CH2 - NH2 ------- O = C.

Interacciones iónicas entre aminoácidos con carga opuesta. NH3 + -------- - OOC. Enlaces hidrofóbicos entre aminoácidos apolares. CH(n). Puentes disulfuro entre grupos SH de Cisteínas. S(H) ------- (H)S. Las cadenas laterales de aminoácidos apolares se dirigen hacia el interior de la proteína y los polares hacia el exterior. Esto permite que muchas proteínas globulares sean solubles en agua. ESTRUCTURA TERCIARIA Tipos de estructuras terciarias: - FIBROSO: en algunas proteínas, la estructura terciaria es parecida a la secundaria y solo se generan ligeras torsiones.

Las proteínas con conformación filamentosa suelen tener función estructural, de protección o ambas a la vez y son insolubles en agua y en soluciones salinas. Por ejemplo, tienen esta conformación: la beta-queratina, el colágeno y la elastina. - GLOBULAR: lo más frecuente, es que la estructura terciaria, difiera mucho de la secundaria y las proteínas adquieran una disposición globular. Con zonas de hélice alfa, zonas irregulares, láminas beta intercaladas con giros beta... Las proteínas con conformación globular suelen ser solubles en agua y/o en disoluciones salinas. Son globulares las enzimas, las proteínas de membrana y muchas proteínas con función transportadora.

ESTRUCTURA CUATERNARIA Sólo la tienen las proteínas que constan de varias cadenas polipeptídicas (las proteínas con una sola cadena polipeptídica no tienen estructura cuaternaria). Cada cadena, denominada subunidad proteica, tiene su propia estructura terciaria y se unen entre sí mediante enlaces débiles (puentes de H, Iónico o Hidrofóbico). En función del número de subunidades hay dímeros, trímeros, tetrámeros, etc. Un ejemplo clásico de proteína con estructura cuaternaria es la Hemoglobina. Se trata de una proteína tetramérica cuya función es el transporte de oxígeno. Formada por dos subunidades alfa-hemoglobina y dos beta-hemoglobina.

Este transporte está regulado a través de leves modificaciones en su estructura cuaternaria. Puntos Clave La estructura de la proteína depende de su secuencia de aminoácidos y los enlaces químicos locales de baja energía entre los átomos tanto en la cadena principal del polipéptido como en las cadenas laterales de aminoácidos. La estructura proteica juega un papel clave en su función; si una proteína pierde su forma a cualquier nivel estructural, puede que ya no sea funcional. La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos. La estructura secundaria es interacciones locales entre tramos de una cadena polipeptídica e incluye estructuras de hélice α y láminas plisadas β.

La estructura terciaria es el plegamiento global de tres dimensiones impulsado en gran medida por interacciones entre grupos R. Estructuras cuaternarias es la orientación y disposición de subunidades en una proteína multisubunidad. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS La solubilidad de las proteínas en el agua depende de la presencia o no de los aminoácidos hidrófilos que lo facilitan. En general, las proteínas fibrilares son insolubles, mientras que las globulares son solubles (en los que los aminoácidos hidrófilos se disponen en el exterior, mientras que los hidrófobos se sitúan en el interior).

La solubilidad también depende del tamaño (como son grandes, forman coloides), del pH y de la presencia de electrolitos. SOLUBILIDAD DESNATURALIZACIÓN Se define como la pérdida de configuración espacial de una proteína porque se rompen los enlaces de tipo débil que mantienen estable su estructura secundaria y terciaria Los factores que lo producen pueden ser: Físicos: como variaciones de temperatura y de presión que proporcionan la energía suficiente para romper los enlaces débiles. Químicos: los cambios de pH provocan cambios en el estado de ionización en radicales de aminoácidos básicos o ácidos, lo cual altera los enlaces de tipo iónico.

También la presencia de iones (salinidad del medio) u otras sustancias puede provocar estos cambios iónicos. Una proteína desnaturalizada no es funcional y adopta una conformación filamentosa que hace que precipite en grandes condensaciones o coágulos. El proceso de desnaturalización puede ser de dos tipos: REVERSIBLE e IRREVERSIBLE INVESTIGA : desnaturalización de la proteina del pelo y del huevo PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS ESPECIFICIDAD La función de una proteína viene determinada por la estructura primaria, que a su vez, determina los niveles estructurales superiores. En algunas proteínas, algunos aminoácidos pueden ser sustituidos por otros manteniendo ésta su función.

Esto ha hecho que, durante el proceso evolutivo, se haya dado lugar a una gran variabilidad de proteínas, lo que permite que cada especie tenga sus proteínas específicas y que, incluso, aparezcan diferencias entre individuos de la misma especie. Las diferencias entre proteínas homólogas, es decir, con la misma función, son grandes entre especies alejadas evolutivamente y escasas entre especies emparentadas. Se distinguen dos tipos de especificidad: Especificidad de función. Cada proteína está especializada en una determinada función. La secuencia de aminoácidos condiciona la estructura cuaternaria de la proteína, que es la responsable, en última instancia, de su función característica.

Una pequeña variación en la secuencia de aminoácidos puede provocar la pérdida de funcionalidad de la proteína. Especificidad de especie. Cada especie tiene proteínas exclusivas, pero las proteínas que desempeñan la misma función en diferentes especies suelen tener una composición y estructura similares. A estas proteínas se les llama proteínas homólogas, como la insulina, exclusiva de vertebrados, pero cuya cadena A es idéntica en la especie humana, el cerdo, el perro, el conejo y el cachalote. Las proteínas tienen un comportamiento anfótero, como los aminoácidos que las constituyen. Pueden coger o ceder H+ al medio amortiguando así, las variaciones del pH en el mismo.

Un ejemplo, es la hemogoblina que actúa como tampón orgánico en la sangre CAPACIDAD AMORTIGUADORA CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS Aquellas formadas exclusivamente por aminoácidos. Suelen tener funciones estructurales o protectoras. Algunos ejemplos de proteínas fibrosas son: Colágeno: principal componente del tejido conjuntivo y de la matriz extracelular de piel, cartílago, tendones.. Se estima que 1 mm de colágeno soporta hasta 10kg de peso. Miosina: responsable de la contracción muscular (junto a la actina) Queratinas: sintetizadas por el tejido epidérmico forman las uñas, cuernos, pelo... Elastina: en el tejido conjuntivo de órganos y estructuras elásticas.

Es flexible y forma redes que pueden alargarse o doblarse según sean sometidas a esfuerzos. Podemos encontrarla en los vasos sanguíneos, cartílago, piel... HOLOPROTEINAS FIBROSAS GLOBULARES Enzimas: catalizan reacciones químicas Actina: responsable de la contracción muscular Albúminas: proteínas de transporte de otras moléculas o de reserva de aminoácidos Globulinas :juegan un papel importante en el funcionamiento del hígado, la coagulación de la sangre y el combate contra las infecciones Histonas: proteínas asociadas al ADN Actina CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS Presentan en su composición una parte proteica (grupo proteico) y otra parte no proteica llamada grupo prostético.

Según cuál sea la naturaleza química del grupo prostético se clasifican HETEROPROTEINAS Aprende a diferenciar el LDL y HDL FUNCIONES DE LAS PROTEINAS MAPA DE LAS PROTEINAS