Ejercicio 4 - Cinètica enzimàtica · Bioquímica UB 2017

a. L'acció dels catalitzadors biològics contradiu els principis fonamentals de la termodinàmica clàssica.

Solución: Fals

c. La constant de Michaelis ($K_M$) correspon numèricament a la concentració de substrat amb la qual la meitat dels centres catalítics de l'enzim estan ocupats pel substrat.

Solución: Vertader

d. Diferents isoformes enzimàtiques (isoenzims) comparteixen necessàriament una seqüència primària d'aminoàcids idèntica.

Solución: Fals

e. L'efecte d'un inhibidor reversible de tipus competitiu es manté immutable i no es pot revertir en presència de concentracions saturants de substrat.

Solución: Fals

f. La presència d'un inhibidor competitiu redueix el valor de la velocitat màxima ($V_{\text{màx}}$) del procés catalític.

Solución: Fals

g. Durant el mecanisme d'inhibició competitiva clàssica es detecta la formació del complex ternari enzim-substrat-inhibidor (ESI).

Solución: Fals

j. Un valor de $K_M = 2,5\text{ M}$ significa que l'enzim assolirà la seva velocitat màxima quan la concentració de substrat sigui precisament de 2,5 M.

Solución: Fals

k. A partir de la representació de Lineweaver-Burk adjunta (on el tall amb l'eix vertical $1/v$ té un valor de 0,5), es dedueix que la $V_{\text{màx}}$ de l'enzim és de $2\text{ nmol/mg}\times\text{min}$.

Solución: Vertader