Principios Inmediatos y Necesidades Energéticas: Apuntes

Y 0 flashcards y 9 preguntas más en el documento.

Texto del documento

APUNTES FUNDAMENTOS DE NUTRICIÓN HUMANA Grado en Nutrición Humana y Dietética Universidad Rovira i Virgili AprenAI 2026-2027 Apuntes de Nutrición: proteínas, glúcidos, fibra, lípidos, metabolismo energético y fitosteroles con esquemas y tablas para repasar el examen de la URV.

APREN.AI Índice Proteínas y aminoácidos 1 Estructura, clasificación y funciones Estructura química fundamental y el enlace peptídico Clasificación nutricional: esenciales, semiesenciales y no esenciales Clasificación según la estructura química de la cadena lateral Funciones biológicas de las proteínas corporales Aporte proteico de las fuentes alimentarias habituales 2 Digestión, absorción y metabolismo interorgánico Clasificación funcional de las proteasas digestivas Fases de la digestión: gástrica, pancreática e intestinal Absorción de aminoácidos y metabolismo en el enterocito Destino hepático de los aminoácidos y ciclo de la urea Metabolismo muscular y flujo intertisular de aminoácidos 3 Calidad proteica, requerimientos y patología Recambio proteico y balance nitrogenado Evaluación analítica del nitrógeno urinario y digestibilidad Índices de calidad proteica y complementariedad vegetal Requerimientos nutricionales y patología por déficit Hidratos de carbono 4 Estructura, clasificación y funciones Naturaleza química y monosacáridos Disacáridos de interés dietético Polisacáridos: reserva energética y arquitectura estructural Heteropolisacáridos y polialcoholes Derivados glucídicos complejos y funciones globales 5 Digestión, vías metabólicas y homeostasis glucémica Digestión enzimática de los carbohidratos Glucólisis: fases e integración energética Metabolismo hepático y homeostasis en el ciclo posprandial-ayuno Consecuencias de la privación de hidratos de carbono 6 Fibra dietética — Tipos, efectos fisiológicos y recomendaciones Componentes y clasificación estructural Fibra insoluble frente a fibra soluble Mecanismo hipocolesterolemiante e impacto metabólico Principios Inmediatos y Necesidades Energéticas: Apuntes 1 Pautas dietéticas y recomendaciones de ingesta Lípidos 7 Estructura, clasificación y funciones nutricionales Clasificación y taxonomía de los ácidos grasos Ácidos grasos esenciales, derivados bioactivos y cuadro carencial Impacto cardiovascular del perfil de ácidos grasos e isomería trans Triglicéridos, fosfolípidos, glucolípidos y esteroles Lípidos sintéticos: triglicéridos de cadena media (TCM), lípidos estructurados y análogos Recomendaciones del perfil lipídico e ingesta dietética 8 Digestión, absorción y metabolismo de lipoproteínas Digestión luminal y absorción enterocítica de las grasas Estructura molecular y clases de lipoproteínas plasmáticas Vías de transporte de lípidos: exógena y endógena Transporte reverso del colesterol mediado por HDL Destino celular del glicerol y los ácidos grasos 9 Fitosteroles — Fuentes dietéticas, metabolismo e hipocolesterolemia Fuentes dietéticas y contenido en los alimentos Absorción intestinal de esteroles y fitostanoles Mecanismo de acción hipocolesterolemiante 10 Resumen para repasar Proteínas y aminoácidos Hidratos de carbono Fibra dietética Lípidos y lipoproteínas Fitosteroles Soluciones de las preguntas de repaso Estos apuntes pueden contener errores u omisiones.

Son un material de apoyo y no sustituyen al temario oficial ni al profesorado: contrasta la información importante. Principios Inmediatos y Necesidades Energéticas: Apuntes 2 1 Estructura, clasificación y funciones AL ACABAR SABRÁS Diferenciar aminoácidos esenciales, semiesenciales y no esenciales en las distintas etapas biológicas. Identificar los tipos estructurales de aminoácidos según su cadena lateral y sus enlaces peptídicos. Detallar las principales funciones biológicas desempeñadas por las proteínas en el organismo. Comparar el contenido cuantitativo de proteína por ración en alimentos comunes.

PIÉNSALO ANTES DE LEER 1 ¿Por qué un aminoácido no sintetizable se vuelve doblemente crítico si falta el aminoácido que deriva de él? Las proteínas son macromoléculas biológicas formadas por cadenas lineales de monómeros llamados aminoácidos. A nivel celular, desempeñan un papel fundamental para la vida, sobre todo por su implicación plástica y estructural: constituyen el 80% del protoplasma deshidratado de toda célula animal. Además de construir tejidos, actúan como catalizadores biológicos y elementos clave en la respuesta inmunitaria.

Proteínas y aminoácidos 1 Estructura, clasificación y funciones 2 Digestión, absorción y metabolismo interorgánico 3 Calidad proteica, requerimientos y patología Principios Inmediatos y Necesidades Energéticas: Apuntes 3 ESQUEMA Organización del estudio de proteínas y aminoácidos Estructura química fundamental y el enlace peptídico DEFINICIÓN Un aminoácido es una molécula orgánica constituida por un carbono central unido a un grupo amino ( / ), un grupo ácido o carboxilo (-COOH / ), un átomo de hidrógeno y una cadena lateral o grupo R distintivo. El nitrógeno del grupo amino aporta estabilidad estructural y funcionalidad bioquímica específica.

La polimerización de los aminoácidos se produce en los ribosomas mediante la formación de enlaces peptídicos. Este enlace covalente de tipo amida se establece formalmente entre el grupo alfa-amino de un aminoácido y el grupo alfa-carboxilo de otro adyacente. Las cadenas cortas compuestas por entre 2 y 100 aminoácidos reciben el nombre de péptidos. La asociación de diversas cadenas peptídicas, o el plegamiento de polipéptidos de mayor tamaño, da lugar a las proteínas. Asimismo, los péptidos pueden interactuar o conjugarse con otras biomoléculas, como los hidratos de carbono.

Ciertas secuencias de baja longitud actúan como péptidos bioactivos, ejerciendo efectos fisiológicos específicos dentro del organismo que se traducen en beneficios directos para la salud. COMPRUEBA 2 ¿Qué grupos funcionales reaccionan exactamente entre sí para formar el enlace peptídico básico?

Clasificación nutricional: esenciales, semiesenciales y no esenciales Desde el punto de vista dietético y metabólico, los aminoácidos se dividen en tres grandes grupos según la capacidad que tiene el cuerpo humano de sintetizarlos: Estructura y clasificación Química de aminoácidos, enlace y familias Clasificación nutricional Esenciales, semiesenciales y no esenciales Familias químicas Alifáticos, aromáticos, sulfurados, hidroxilados Digestión y metabolismo Absorción y tráfico interorgánico de nitrógeno Calidad y patología Requerimientos, valor biológico y déficit NH 2 NH 3 + COO Principios Inmediatos y Necesidades Energéticas: Apuntes 4 Aminoácidos no esenciales: el organismo es capaz de fabricarlos por sí mismo, siempre que cuente con un aporte adecuado y satisfactorio de nitrógeno celular.

Entre ellos se encuentran alanina, aspartato, glutamato, glutamina, glicina, prolina, serina y asparagina. Aminoácidos semiesenciales: aquellos que el cuerpo no logra sintetizar en cantidades suficientes en ciertas etapas de la vida (como el crecimiento infantil) o bajo determinadas circunstancias fisiológicas, dependiendo estrechamente de precursores directos: Tirosina: se sintetiza exclusivamente por hidroxilación a partir de fenilalanina. Cisteína: su síntesis metabólica deriva directamente de la metionina. Taurina: compuesto derivado del metabolismo de la cisteína.

Aminoácidos esenciales: aquellos cuyo esqueleto de carbono no puede ser sintetizado por las vías metabólicas humanas y deben incorporarse obligatoriamente a través de la alimentación. En personas adultas son ocho: leucina, isoleucina, valina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina y triptófano. La histidina es esencial en la infancia (y en diversas listas se añade la arginina por su alta demanda durante etapas de desarrollo). ERROR FRECUENTE Asumir que un aminoácido semiesencial es prescindible porque el cuerpo puede sintetizarlo. La cisteína y la tirosina dependen obligatoriamente de la presencia suficiente de metionina y fenilalanina en la dieta.

Si el precursor falta o se encuentra en defecto, el semiesencial se convierte de inmediato en estrictamente indispensable. PARA RECORDARLO Los tres aminoácidos de cadena ramificada esenciales son fáciles de agrupar por sus nombres cortos y coordinados: Valina, Leucina e Isoleucina. Clasificación según la estructura química de la cadena lateral La estructura tridimensional y la reactividad química de la cadena R determinan el comportamiento metabólico particular de cada residuo.

Los aminoácidos pueden clasificarse estructuralmente en las siguientes categorías principales: Grupo estructural Características de la cadena lateral Aminoácidos representativos Alifáticos Cadenas hidrocarbonadas abiertas, lineales o ramificadas Glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina Aromáticos Contienen anillos bencénicos o estructuras aromáticas complejas Fenilalanina, tirosina, triptófano Sulfurados Presentan átomos de azufre en su estructura Cisteína, metionina Hidroxilados Poseen grupos alcohol ( ) en la cadena lateral Serina, treonina OH Principios Inmediatos y Necesidades Energéticas: Apuntes 5 Asimismo, existe una clasificación metabólica en función del destino de sus esqueletos de carbono: los aminoácidos glucogénicos son aquellos capaces de transformarse en intermediarios que entran en las vías glucolíticas (véase «Hidratos de carbono — Digestión, vías metabólicas y homeostasis glucémica»).

COMPRUEBA 3 ¿Por qué la fenilalanina y la tirosina se agrupan estructuralmente en la misma categoría? Funciones biológicas de las proteínas corporales Las proteínas desempeñan un conjunto amplio y heterogéneo de funciones vitales indispensables para el funcionamiento celular e interorgánico: Función enzimática: actúan como biocatalizadores que aceleran las reacciones metabólicas. El cuerpo las sintetiza de forma endógena a nivel intracelular (no se ingieren directamente como enzimas activas). Función estructural y de sostén: conforman los tejidos de relleno y la matriz conectiva; destacan el colágeno, la elastina y la reticulina.

Función de transporte: transportan sustancias insolubles o críticas a través de fluidos corporales; un ejemplo fundamental es la hemoglobina para el transporte de oxígeno en la sangre. Función contráctil: hacen posible el movimiento celular y muscular mediante la interacción coordinada de la actina y la miosina. Función inmunitaria: forman la base de los anticuerpos (inmunoglobulinas) encargados del reconocimiento y defensa frente a agentes patógenos. Función reguladora y hormonal: integran diversas hormonas peptídicas y proteicas que modulan rutas fisiológicas clave en el ser humano.

Función de reserva circulante: proteínas como la albúmina y las globulinas circulan en el plasma actuando como reserva de aminoácidos y manteniendo la homeostasis plasmática. Función tóxica defensiva en la naturaleza: integran toxinas y venenos en determinadas especies animales, como serpientes, para defensa o captura de presas. Aporte proteico de las fuentes alimentarias habituales Los alimentos aportan concentraciones muy dispares de proteínas según su origen animal o vegetal.

El conocimiento del gramaje neto por ración de consumo permite evaluar la suficiencia de la ingesta en las pautas nutricionales: Alimento Ración media de consumo Proteína aportada (g) Carne 125 g 25 g Pescado 150 g 26 g Embutidos 60 g 19-24 g Vísceras 100 g 16-21 g Principios Inmediatos y Necesidades Energéticas: Apuntes 6 Alimento Ración media de consumo Proteína aportada (g) Legumbres 80 g 14-17 g Pasta 50-60 g 10-11 g Huevo 1 unidad 7 g Leche 1 vaso 7 g Arroz 80 g 5-6 g Pan 50-60 g 4-5 g Verduras 250 g 2,5 g Fruta 1 unidad 0,4 g COMPRUEBA 4 Al comparar una ración habitual de legumbres (80 g) frente a un vaso de leche o un huevo, ¿cuál ofrece mayor aporte proteico absoluto?

IDEAS CLAVE Las proteínas representan el 80% de la materia seca celular (protoplasma deshidratado) en animales. El enlace peptídico se establece formalmente entre el grupo alfa-amino de un residuo y el grupo alfa-carboxilo contiguo. Los aminoácidos esenciales en adultos son ocho (leucina, isoleucina, valina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina y triptófano), sumándose la histidina en la etapa infantil. La tirosina y la cisteína son semiesenciales porque derivan de la fenilalanina y la metionina respectivamente. Las cadenas laterales determinan clasificaciones estructurales concretas: alifáticos, aromáticos, sulfurados e hidroxilados.

Las funciones biológicas abarcan catálisis enzimática, arquitectura tisular, transporte plasmático, defensa inmune y contracción muscular. COMPRUEBA LO QUE HAS APRENDIDO 5. ¿Por qué motivo biológico la tirosina no se categoriza como aminoácido plenamente no esencial? 6. ¿Qué número de aminoácidos delimita convencionalmente a los péptidos frente a proteínas completas y qué caracteriza a los péptidos bioactivos? Principios Inmediatos y Necesidades Energéticas: Apuntes 7 PROTEÍNAS Y AMINOÁCIDOS 2 Digestión, absorción y metabolismo interorgánico AL ACABAR SABRÁS Diferenciar los mecanismos catalíticos de las endopeptidasas y exopeptidasas.

Describir la activación coordinada de los cimógenos gástricos y pancreáticos. Explicar el transporte enterocítico acoplado al sodio de péptidos y aminoácidos. Detallar las fases de detoxificación del amoníaco mediante el ciclo de la urea. PIÉNSALO ANTES DE LEER 7 ¿Por qué el cuerpo humano produce enzimas digestivas proteolíticas en forma de precursores inactivos? Clasificación funcional de las proteasas digestivas La degradación de las macromoléculas proteicas requiere la hidrólisis coordinada del enlace peptídico (véase «Proteínas y aminoácidos — Estructura, clasificación y funciones»).

Las enzimas encargadas de esta catálisis, denominadas colectivamente proteasas o peptidasas, se subdividen en dos grandes grupos funcionales según la posición del enlace sobre el que actúan: DEFINICIÓN Las endopeptidasas son proteasas que hidrolizan enlaces peptídicos internos de la cadena proteica. En contraste, las exopeptidasas rompen uniones peptídicas situadas en los extremos libres terminales de la molécula, liberando aminoácidos individuales o fragmentos muy cortos.

Dentro del grupo de las exopeptidasas distinguimos las carboxipeptidasas, que atacan el sustrato a partir del extremo carboxilo terminal libre (-COOH), y las aminopeptidasas, cuya acción hidrolítica comienza en el extremo amino terminal ( ). COMPRUEBA 8 ¿En qué se diferencian una endopeptidasa y una aminopeptidasa respecto a su sitio de corte? Fases de la digestión: gástrica, pancreática e intestinal El procesamiento de las proteínas dietéticas ocurre de manera secuencial a lo largo del tracto digestivo. En la cavidad oral actúan inicialmente proteasas salivares. No obstante, la degradación proteica relevante comienza verdaderamente en el compartimento gástrico.

En el estómago, las células principales secretan el cimógeno inactivo pepsinógeno. La presencia de ácido clorhídrico (HCl) secretado por las células parietales activa esta proenzima convirtiéndola en pepsina activa. La pepsina es una endopeptidasa con actividad óptima a pH ácido que escinde las NH 2 Principios Inmediatos y Necesidades Energéticas: Apuntes 8 proteínas en polipéptidos y oligopéptidos. La liberación inicial de aminoácidos libres en la cavidad gástrica ejerce un estímulo directo sobre la secreción de gastrina.

En las glándulas gástricas encontramos además la gelatinasa (que licúa la gelatina) y la quimosina o renina (capaz de coagular la caseína láctea, aunque está presente en lactantes y animales jóvenes, encontrándose prácticamente ausente en el adulto). Al pasar el quimo al duodeno, interviene la secreción exocrina pancreática. El jugo pancreático vierte endopeptidasas clave: tripsina, quimiotripsina y elastasa. Para evitar la autodigestión pancreática, estas enzimas se sintetizan como precursores inactivos. La enzima enteropeptidasa (o enteroquinasa), anclada a la mucosa intestinal, activa el tripsinógeno convirtiéndolo en tripsina.

La tripsina formada activa en cascada al resto de proenzimas: el quimiotripsinógeno, la proelastasa y las procarboxipeptidasas A y B. Tabla de proteasas gástricas, pancreáticas e intestinales con sus sustratos y productos. A continuación, la digestión se completa mediante proteasas luminales y peptidasas situadas en las células de la mucosa intestinal. Las carboxipeptidasas pancreáticas y las aminopeptidasas del ribete en cepillo degradan los oligopéptidos a péptidos de menor longitud y aminoácidos libres.

Finalmente, las peptidasas intracelulares (dipeptidasas y tripeptidasas) del citoplasma enterocítico completan la escisión de cualquier dipéptido o tripéptido residual hasta convertirlos enteramente en aminoácidos libres. Principios Inmediatos y Necesidades Energéticas: Apuntes 9 ERROR FRECUENTE Un error habitual en el examen es considerar que la tripsina pancreática es activada por el ácido clorhídrico gástrico. Recuerda: el HCl gástrico activa exclusivamente al pepsinógeno en el estómago. La activación del tripsinógeno en el duodeno la cataliza específicamente la enteropeptidasa de la mucosa intestinal.

COMPRUEBA 9 ¿Cuál es el mecanismo de activación inicial de las proenzimas pancreáticas en el intestino delgado? Absorción de aminoácidos y metabolismo en el enterocito La absorción de los productos finales de la digestión exhibe diferencias regionales: es sumamente veloz en el duodeno y el yeyuno, mientras que se vuelve marcadamente lenta en el íleon. La captación epitelial opera mediante dos mecanismos principales: Aminoácidos libres: ingresan mediante sistemas de transporte dependientes de sodio ( ). Los enantiómeros de la serie L se transportan de forma activa, mientras que las formas D penetran por transporte pasivo.

Existen transportadores específicos para distintos grupos de aminoácidos, lo que provoca fenómenos de competición entre sustratos de la misma clase química. Dipéptidos, tripéptidos y tetrapéptidos: se transportan activamente al citosol enterocítico, donde sufren la acción de peptidasas citoplasmáticas. Una vez en el interior del enterocito, los aminoácidos pueden abandonar la célula por difusión pasiva hacia la sangre portal. Sin embargo, la propia célula intestinal utiliza una fracción considerable de ellos.

Los enterocitos destinan estos aminoácidos a la síntesis de proteínas locales de secreción, a cubrir las demandas del recambio celular (reemplazo de enterocitos perdidos por descamación) y como sustrato energético directo. Asimismo, la mucosa intestinal ejecuta intensas reacciones de transaminación, destacando la conversión entre aspartato y glutamato. COMPRUEBA 10 ¿Cómo se transportan las formas L y D de los aminoácidos a través de la membrana enterocítica apical? Destino hepático de los aminoácidos y ciclo de la urea A través del sistema porta hepático, los aminoácidos absorbidos arriban al hígado, el órgano central de distribución y catabolismo.

Los hepatocitos pueden canalizarlos hacia tres destinos principales: Na+ Paso directo hacia la circulación sistémica sin ser transformados. 1 Síntesis de proteínas plasmáticas, péptidos y metabolitos nitrogenados esenciales (como purinas y pirimidinas). 2 Catabolismo oxidativo para la obtención de energía metabólica mediante el ciclo de la urea. 3 Principios Inmediatos y Necesidades Energéticas: Apuntes 10 El catabolismo hepático de aminoácidos se intensifica ante ingestas muy elevadas de proteína. La degradación de los esqueletos aminoácidos o el catabolismo de la glutamina libera amoníaco ( o ), un compuesto neurotóxico que debe eliminarse.

La formación y excreción de amoníaco transcurre en dos etapas secuenciales: Transaminación: transferencia del grupo amino de un aminoácido hacia un cetoácido aceptor (generalmente -cetoglutarato), originando glutamato. Desaminación oxidativa: liberación del grupo amonio libre a partir del glutamato hepático. El amoníaco generado ingresa en el ciclo de la urea dentro de los hepatocitos, donde se detoxifica transformándose en urea. Esta molécula neutra e hidrosoluble se libera al torrente circulatorio hacia el riñón para su excreción por vía urinaria.

PROCESO Fases de la detoxificación hepática de nitrógeno 1 Transami nación Transferencia del grupo amino al alfa- cetoglutarato para generar glutamato 2 Desamina ción oxidativa Liberación de amo níaco tóxico a partir de la molécula de glutamato 3 Ciclo de la urea Transformación del amoníaco en urea dentro de los hepatocitos 4 Excreción renal Filtración y elimina ción urinaria definitiva de la urea no tóxica COMPRUEBA 11 ¿Cuáles son las dos reacciones metabólicas que permiten liberar el grupo amino de los aminoácidos en forma de amoníaco antes del ciclo de la urea?

Metabolismo muscular y flujo intertisular de aminoácidos Entre los diferentes tejidos corporales se establece un circuito continuo de intercambio de esqueletos carbonados y nitrógeno amínico. El músculo esquelético desempeña un papel determinante en este equilibrio. NH 3 NH 4 + α Principios Inmediatos y Necesidades Energéticas: Apuntes 11 Esquema del flujo interorgánico de alanina, glutamina y aminoácidos ramificados entre tejidos. A diferencia del hígado, el tejido muscular capta preferentemente aminoácidos de cadena ramificada (BCAA).

Durante periodos de ayuno o baja disponibilidad de hidratos de carbono, el músculo activa la proteólisis de su masa contráctil con fines gluconeogénicos (véase «Hidratos de carbono — Digestión, vías metabólicas y homeostasis glucémica»), liberando hacia la circulación principalmente dos aminoácidos: Alanina: es el principal aminoácido gluconeogénico del organismo. Se sintetiza en el músculo a partir del piruvato derivado de la glucólisis (véase «Hidratos de carbono — Digestión, vías metabólicas y homeostasis glucémica») al recibir un grupo amino.

La alanina viaja por sangre al hígado, donde dona su grupo nitrogenado para sintetizar urea y su esqueleto carbonado se transforma de nuevo en glucosa. Glutamina: sintetizada en el músculo a partir de los aminoácidos ramificados. El músculo la cede a los tejidos periféricos y al riñón (donde libera amoníaco para la regulación ácida). Una fracción muy sustancial de glutamina es captada activamente por las células de la mucosa intestinal, las cuales la transaminan a alanina cediendo su grupo amino al piruvato. Dicha alanina se libera finalmente al hígado para actuar como precursor gluconeogénico.

CAUSAS Y CONSECUENCIAS Déficit de carbohidratos El ayuno promueve la degradación de proteínas musculares endógenas Oxidación de BCAA Uso muscular preferencial de aminoácidos de cadena ramificada Catabolismo muscular en ayuno Liberación de alanina Viaja hacia el parénquima hepático para generar glucosa sanguínea Liberación de glutamina Destinada al intestino y riñón para soporte metabólico y excreción Principios Inmediatos y Necesidades Energéticas: Apuntes 12 PARA RECORDARLO El flujo muscular de nitrógeno se resume de forma sencilla: el músculo esquelético capta aminoácidos ramificados procedentes de la dieta y cede dos transportadores sanguíneos no tóxicos: alanina dirigida hacia el hígado y glutamina enviada hacia el intestino y el riñón.

COMPRUEBA 12 ¿Qué destino metabólico sigue la glutamina liberada por el músculo cuando llega a los enterocitos? IDEAS CLAVE Las endopeptidasas rompen enlaces peptídicos internos de las proteínas, mientras que las exopeptidasas atacan los extremos libres amino o carboxilo. La digestión de proteínas inicia en el estómago mediante la pepsina activada por el HCl, y continúa en el duodeno con la tripsina activada por la enteropeptidasa intestinal. La absorción apical de aminoácidos libres está acoplada al gradiente de sodio mediante transporte activo para los enantiómeros L y difusión pasiva para los D.

El amoníaco generado por el catabolismo de aminoácidos y glutamina se detoxifica en los hepatocitos transformándose en urea a través del ciclo de la urea. El músculo esquelético utiliza aminoácidos de cadena ramificada y cede alanina al hígado (para gluconeogénesis) y glutamina al intestino delgado y riñón. COMPRUEBA LO QUE HAS APRENDIDO 13. ¿Qué función cumple la enteropeptidasa y por qué es clave en la digestión proteica intestinal? 14. ¿Por qué es imprescindible que el catabolismo hepático de aminoácidos incorpore el ciclo de la urea? 15. ¿Cuál es la procedencia y el destino metabólico de la alanina durante los periodos de ayuno?

Principios Inmediatos y Necesidades Energéticas: Apuntes 13 PROTEÍNAS Y AMINOÁCIDOS 3 Calidad proteica, requerimientos y patología AL ACABAR SABRÁS Calcular e interpretar el balance nitrogenado y la tasa de recambio proteico. Diferenciar la digestibilidad aparente de la verdadera y aplicar los índices biológicos (VB, NPU, PER). Identificar los aminoácidos limitantes en alimentos vegetales para diseñar pautas de complementariedad proteica. Reconocer las alteraciones clínicas provocadas por el déficit proteico y los factores que incrementan sus requerimientos. PIÉNSALO ANTES DE LEER 16 ¿Por qué un paciente en ayuno absoluto sigue excretando una cantidad apreciable de nitrógeno en su orina?

Recambio proteico y balance nitrogenado Las proteínas del organismo experimentan una renovación continua mediante procesos coordinados de síntesis y degradación intracelular. Este fenómeno dinámico se conoce como recambio proteico (o turnover). Constituye hasta un 2 % del total de las proteínas corporales, conformando la denominada proteína corporal lábil. En una persona adulta sana, la tasa global de recambio se sitúa entre 320 y 350 g/día.

El flujo metabólico de este recambio ( ) varía en función del tipo de monómero analizado (para su clasificación bioquímica y estructural, véase «Proteínas y aminoácidos — Estructura, clasificación y funciones»): Para aminoácidos esenciales: Para aminoácidos no esenciales: En estas igualdades, representa la ingesta dietética, el catabolismo de proteínas endógenas, la síntesis de novo de aminoácidos, la síntesis de nuevas proteínas, la oxidación metabólica y las pérdidas obligatorias por excreción. Cuando el organismo se encuentra en fase de crecimiento, este balance neto positivo se expresa como acumulación tisular añadida al recambio basal.

El equilibrio global se monitoriza mediante el balance nitrogenado, el cual compara la entrada neta del elemento con su eliminación total: Las pérdidas por descamación cutánea, faneras (cabello y uñas) y secreciones se agrupan en el término de pérdidas tegumentarias o misceláneas ( ). El nitrógeno se cuantifica principalmente en la orina de 24 horas mediante el método de Kjeldahl.

Las pérdidas obligatorias basales en el adulto Q Q = I + C = S + O + M Q = I + C + D = n S + O + M I C Dn S O M Ingesta de N = N + orina N + heces N + sudor N otros N otros Principios Inmediatos y Necesidades Energéticas: Apuntes 14 sano corresponden a 0,34 g de proteína/kg/día, con unas pérdidas obligatorias de nitrógeno de 20 mg N/kg/día (12 mg N/kg/día en niños). DEFINICIÓN El balance nitrogenado evalúa la diferencia entre el nitrógeno consumido en la dieta y la suma del nitrógeno excretado por vía urinaria, fecal, cutánea y descamativa. Permite determinar el estado anabólico, catabólico o de equilibrio del organismo.

COMPRUEBA 17 ¿Por qué la ecuación de flujo metabólico (Q) para aminoácidos no esenciales incluye el término Dn a diferencia de la de los esenciales? Evaluación analítica del nitrógeno urinario y digestibilidad El nitrógeno eliminado por la orina refleja la degradación proteica neta. Una excreción urinaria de nitrógeno elevada responde a dos etiologías opuestas: una ingesta proteica excesiva o un estado de hipercatabolismo endógeno severo.

Para diferenciarlas, resulta indispensable examinar el registro dietético del paciente: Situación clínica Registro de ingesta dietética Nitrógeno urinario (Kjeldahl) Origen metabólico Dieta hiperproteica Consumo proteico elevado Elevado Exceso de sustrato exógeno metabolizado Hipercatabolismo patológico Consumo proteico normal o bajo Elevado Degradación acelerada de masa muscular esquelética La asimilación de los aminoácidos dietéticos está condicionada por la digestibilidad.

Este parámetro evalúa la proporción de nitrógeno ingerido que atraviesa el epitelio intestinal (para las enzimas implicadas en su escisión intraluminal, véase «Proteínas y aminoácidos — Digestión, absorción y metabolismo interorgánico»). Se distingue entre digestibilidad aparente y verdadera: La digestibilidad verdadera descuenta el nitrógeno fecal obligatorio procedente de descamación celular y secreciones digestivas basales (estimado en 20 mg N/kg/día en adultos y 12 mg N/kg/día en niños).

Las fuentes de origen animal presentan digestibilidades notablemente superiores a las vegetales, debido a factores antinutricionales como inhibidores de tripsina, polifenoles y la matriz de fibra alimentaria (véase «Fibra dietética — Tipos, efectos fisiológicos y recomendaciones»).

Fuente proteica Digestibilidad (%) Tipo de matriz alimentaria Huevo 97 % Animal Digestibilidad aparente (DA) = × N ingerido N N ingerido fecal 100 Digestibilidad verdadera (DV) = × N ingerido N (N N ) ingerido fecal obligatorio 100 Principios Inmediatos y Necesidades Energéticas: Apuntes 15 Fuente proteica Digestibilidad (%) Tipo de matriz alimentaria Leche 95 % Animal Carne y pescado 94 % Animal Trigo refinado 96 % Vegetal procesada Trigo entero 86 % Vegetal integral Judías 78 % Vegetal leguminosa COMPRUEBA 18 ¿En qué se diferencian el cálculo de la digestibilidad aparente y el de la digestibilidad verdadera?

Índices de calidad proteica y complementariedad vegetal La calidad de una proteína dietética no depende exclusivamente de su cantidad total, sino de su perfil de aminoácidos esenciales y de la eficiencia con la que se absorben y retienen para el mantenimiento de los tejidos corporales. DEFINICIÓN El Valor Biológico (VB) representa la fracción de nitrógeno absorbido que el organismo retiene y utiliza de forma efectiva para el mantenimiento y la síntesis tisular.

Los parámetros biológicos estandarizados se definen mediante las siguientes expresiones matemáticas: Valor Biológico (VB): donde: Utilización Proteica Neta (NPU): integra el aprovechamiento digestivo y metabólico: Relación de Eficiencia Proteica (PER): índice biológico basado en modelos de crecimiento: Un alimento contiene un aminoácido limitante cuando uno de los aminoácidos esenciales se encuentra en una proporción inferior al patrón de referencia. Se detecta analizando los mg de aminoácido por gramo de proteína total; aquel con el cociente más reducido limita la síntesis proteica global.

Las VB = × N absorbido N retenido 100 N = retenido N absorbido (N urinario N ) urinario obligatorio N = absorbido N alimentario N fecal obligatorio NPU = VB × Digestibilidad PER = Ingesta de nitr geno × 6,26 o ˊ Ganancia ponderal (g) Principios Inmediatos y Necesidades Energéticas: Apuntes 16 fuentes animales aportan todos los esenciales en proporciones óptimas, mientras que las vegetales precisan combinaciones estratégicas: Grupo vegetal Aminoácido deficitario (limitante) Aminoácido abundante Estrategia dietética de combinación Cereales (trigo, maíz, cebada, sorgo) y frutos secos Lisina (el maíz también presenta déficit de triptófano) Metionina Combinar con legumbres o derivados de soja Leguminosas (judías, lentejas) Metionina Lisina Combinar con cereales enteros o semillas La adecuada complementariedad proteica permite que los patrones de aminoácidos se equilibren de forma mutua, alcanzando un valor biológico equiparable al de alimentos de origen animal sin presentar déficits nutricionales.

PROCESO Complementariedad proteica vegetal 1 Cereales y frutos secos Aportan metionina pero son deficitarios en lisina 2 Legumino sas Aportan lisina pero son deficitarias en metionina 3 Combina ción dietética Mezcla simultánea o secuencial de ambas fuentes 4 Proteína de alto valor Perfil aminoacídico completo sin aminoá cidos limitantes ERROR FRECUENTE Asumir que las proteínas vegetales son biológicamente incompletas e ineficaces para cubrir los requerimientos humanos.

Una dieta basada en vegetales satisface todas las necesidades de aminoácidos esenciales si se combinan fuentes deficitarias en lisina (cereales) con fuentes deficitarias en metionina (legumbres), optimizando el aprovechamiento neto. COMPRUEBA 19 ¿Qué aminoácidos se complementan al combinar un plato de lentejas con arroz?

Requerimientos nutricionales y patología por déficit Las necesidades de proteínas varían a lo largo de las diferentes etapas de la vida debido a los requerimientos de síntesis tisular asociados al crecimiento corporal: Grupo de edad / Estado fisiológico Requerimiento recomendado (g de proteína/kg/día) Recién nacido 2,20 g/kg/día Lactante (3 a 6 meses) 1,85 g/kg/día Principios Inmediatos y Necesidades Energéticas: Apuntes 17 Grupo de edad / Estado fisiológico Requerimiento recomendado (g de proteína/kg/día) Infante (1 a 2 años) 1,20 g/kg/día Población infantil (7 a 10 años) 1,00 g/kg/día Adulto sano 0,80 g/kg/día Diversos factores clínicos y metabólicos modifican al alza estas necesidades basales: el nivel de digestibilidad y calidad proteica de la dieta ingerida, la presencia de lesiones o intervenciones quirúrgicas, los cuadros de sepsis e infecciones activas, las quemaduras extensas, los procesos de crecimiento o convalecencia, y un aporte calórico total insuficiente que obligue a derivar aminoácidos hacia la obtención de energía metabólica.

A nivel digestivo y absortivo, los enterocitos captan preferentemente dipéptidos y tripéptidos por generar una menor carga osmolar intraluminal. Los aminoácidos libres utilizan transportadores competitivos específicos de clase. Asimismo, la glutamina actúa como sustrato energético primordial para el epitelio intestinal. Un exceso en la ingesta de aminoácidos satura la capacidad de renovación tisular, desencadenando la conversión del esqueleto carbonado en ácidos grasos de reserva, además de inducir una sobrecarga metabólica hepática y renal para eliminar el excedente amoniacal.

Cuando la disponibilidad o el consumo de nitrógeno es insuficiente, el organismo desarrolla manifestaciones clínicas características: Pérdida de masa muscular: el organismo degrada la musculatura esquelética propia para mantener el pool libre de aminoácidos y la síntesis de proteínas viscerales vitales. Edemas: acumulación patológica de líquido extracelular a nivel intersticial (especialmente visible en el abdomen, como sucede en la desnutrición infantil severa) provocada por la caída de la presión oncótica plasmática debida a la hipoalbuminemia. Anemia: secundaria al déficit de precursores proteicos imprescindibles para la síntesis de hemoglobina y la eritropoyesis medular.

Disfunción inmunitaria: merma notable en la producción de anticuerpos y componentes defensivos, incrementando la morbimortalidad por procesos infecciosos intercurrentes. Retraso del crecimiento: detención de la acumulación neta de tejido estructural en lactantes y niños. Alteraciones cardiovasculares y metabólicas: desajustes funcionales ligados a desequilibrios hormonales entre insulina y glucagón o estados hipoglucémicos.

Principios Inmediatos y Necesidades Energéticas: Apuntes 18 CAUSAS Y CONSECUENCIAS Ingesta dietética insuficiente Aporte diario inferior a las pérdidas obligatorias Hipercatabolismo o sepsis Trauma, quemaduras o inflamación grave Déficit severo de proteínas corporales Pérdida de masa muscular Autoconsumo de músculo para obtener aminoácidos Edemas por hipoalbuminemia Caída de presión oncótica y fuga de líquido Inmunodeficiencia y anemia Menor síntesis de eritrocitos y anticuerpos COMPRUEBA 20 ¿Por qué la desnutrición proteica grave produce acumulación de líquido en forma de edemas?

IDEAS CLAVE El recambio proteico diario en el adulto sano es de aproximadamente 320 a 350 g/día, manteniendo un equilibrio dinámico entre síntesis y degradación. El balance nitrogenado evalúa las pérdidas obligatorias basales (0,34 g de proteína/kg/día o 20 mg N/kg/día) frente a la ingesta dietética total. Un nitrógeno urinario elevado exige verificar el registro dietético para distinguir entre una dieta hiperproteica y un catabolismo tisular patológico. La digestibilidad verdadera descuenta las pérdidas fecales obligatorias endógenas y es mayor en proteínas animales que en vegetales.

La complementariedad proteica compensa el déficit de lisina en cereales con la riqueza de las leguminosas, y el déficit de metionina de estas con los cereales. Los requerimientos decrecen desde 2,20 g/kg/día en recién nacidos hasta 0,80 g/kg/día en adultos, elevándose ante sepsis, cirugía o quemaduras. COMPRUEBA LO QUE HAS APRENDIDO 21. Si un paciente hospitalizado muestra cifras elevadas de nitrógeno en orina de 24 horas pero su consumo calórico y proteico ha sido nulo, ¿qué proceso fisiopatológico está ocurriendo? 22. ¿Por qué el valor biológico (VB) de una proteína puede ser elevado mientras que su utilización proteica neta (NPU) resulta sensiblemente menor?

Principios Inmediatos y Necesidades Energéticas: Apuntes 19 Test Rodea la respuesta correcta. Las soluciones están al final. 23. ¿Qué porcentaje del protoplasma deshidratado de una célula animal representan las proteínas? 24. ¿Cuál de estos aminoácidos se clasifica específicamente como esencial durante la infancia? 25. ¿Qué aminoácido azufrado posee carácter estrictamente esencial en el adulto? 26. ¿Qué alimento ofrece aproximadamente 25 gramos de proteína en su ración de 125 gramos? 27. ¿Qué enzima inicia la activación en cascada de los cimógenos proteolíticos pancreáticos en el duodeno? 28. ¿Qué tipo de peptidasa hidroliza enlaces peptídicos exclusivamente desde el extremo amino libre? 29.

¿En qué orden se produce la liberación de amoníaco a partir de los aminoácidos en el hígado? 30. ¿Cuál es el principal aminoácido liberado por el músculo esquelético para la gluconeogénesis hepática?

El 95% a) El 60% b) El 50% c) El 80% d) Histidina a) Tirosina b) Alanina c) Prolina d) Metionina a) Treonina b) Serina c) Cisteína d) Verduras a) Carne b) Pan c) Leche d) Carboxipeptidasa A pancreática a) Quimiotripsina activada b) Enteropeptidasa de la mucosa c) Pepsina gástrica d) Endopeptidasa gástrica a) Gelatinasa pancreática b) Aminopeptidasa c) Carboxipeptidasa d) Transaminación y desaminación oxidativa a) Urogénesis y descarboxilación directa b) Desaminación y luego transaminación c) Licuefacción gástrica y transaminación d) Alanina a) Gelatina b) Glutamato c) Leucina d) Principios Inmediatos y Necesidades Energéticas: Apuntes 20 31.

¿Cuál es la tasa aproximada de recambio proteico diario en un adulto sano? 32. ¿Qué aminoácido suele actuar como limitante primario en las proteínas de los cereales? 33. ¿Qué componente distingue a la fórmula de digestibilidad verdadera frente a la aparente? 34. ¿Cuál es la ingesta diaria de proteínas recomendada para un adulto sano estándar?

Entre 120 y 150 g/día a) Entre 50 y 80 g/día b) Entre 320 y 350 g/día c) Entre 600 y 700 g/día d) Histidina a) Metionina b) Lisina c) Triptófano d) El nitrógeno ingerido total a) El nitrógeno urinario basal b) El nitrógeno tegumentario c) El nitrógeno fecal obligatorio d) 2,20 g/kg/día a) 0,80 g/kg/día b) 1,20 g/kg/día c) 0,34 g/kg/día d) Principios Inmediatos y Necesidades Energéticas: Apuntes 21 4 Estructura, clasificación y funciones AL ACABAR SABRÁS Clasificar los glúcidos según su grupo funcional y número de carbonos Diferenciar la digestibilidad del almidón y la celulosa según su tipo de enlace Identificar los principales disacáridos, heteropolisacáridos y polialcoholes de la dieta PIÉNSALO ANTES DE LEER 35 ¿Por qué un trozo de pan aporta energía inmediata y la madera, siendo también glucosa, no alimenta?

Los hidratos de carbono constituyen los principios inmediatos más abundantes y representan el combustible primordial para el metabolismo humano. Su configuración química determina no solo sus propiedades biológicas, sino también su grado de asimilación gastrointestinal.

ESQUEMA Mapa de hidratos de carbono Hidratos de carbono 4 Estructura, clasificación y funciones 5 Digestión, vías metabólicas y homeostasis glucémica Monosacáridos Glucosa, fructosa, galactosa Disacáridos Sacarosa, lactosa, maltosa Polisacáridos Almidón, glucógeno, celulosa Homopolisacáridos Mismo tipo de monómero Heteropolisacáridos Hemicelulosa, gomas, mucílagos Polialcoholes Sorbitol, xilitol, manitol Principios Inmediatos y Necesidades Energéticas: Apuntes 22 Naturaleza química y monosacáridos Los glúcidos son biomoléculas orgánicas integradas esencialmente por átomos de carbono, hidrógeno y oxígeno.

En su esqueleto molecular, los carbonos se hallan enlazados a radicales hidrógeno ( ) y a grupos alcohólicos o hidroxilo ( ). Todos los glúcidos contienen obligatoriamente un grupo carbonilo, definido como un carbono unido a un oxígeno mediante doble enlace ( ). DEFINICIÓN Según la localización del grupo carbonilo, los monosacáridos se dividen en dos categorías: Aldosas: el grupo carbonilo se sitúa en un extremo de la cadena, formando un grupo aldehído ( ). Cetosas: el grupo carbonilo se localiza en un carbono secundario, configurando un grupo cetónico ( ).

Atendiendo al número de carbonos de su cadena lineal, los monosacáridos se clasifican en: Triosas (3 carbonos): intervienen primordialmente como metabolitos intermediarios procedentes de la degradación de la glucosa (para sus rutas catabólicas, véase «Hidratos de carbono — Digestión, vías metabólicas y homeostasis glucémica»). Pentosas (5 carbonos): destacan la ribosa y la desoxirribosa, indispensables como componentes estructurales de los ácidos nucleicos. Igualmente sobresale la ribulosa, molécula crucial en la fijación fotosintética del dióxido de carbono atmosférico.

Hexosas (6 carbonos): engloban las aldohexosas de relevancia fisiológica, como la glucosa, la galactosa y la manosa, junto con la cetohexosa fundamental, la fructosa. COMPRUEBA 36 ¿En qué se diferencian químicamente una aldohexosa como la galactosa y una cetohexosa como la fructosa? Disacáridos de interés dietético Un disacárido surge al asociar dos monosacáridos mediante un enlace glucosídico, unión covalente que contiene un puente de oxígeno. Los tres principales disacáridos de la alimentación son: Disacárido Monómeros constituyentes Origen y fuentes habituales Lactosa Glucosa + Galactosa Azúcar mayoritario y característico de la leche de los mamíferos.

Maltosa Glucosa + Glucosa Fruto de la hidrólisis del almidón (por ejemplo, en granos de cebada germinada). Sacarosa Glucosa + Fructosa Azúcar de mesa habitual, ampliamente distribuido en vegetales como la caña (20 %), la remolacha (15-20 %) y la zanahoria. H OH C = O CHO CO Principios Inmediatos y Necesidades Energéticas: Apuntes 23 En los alimentos cotidianos, los azúcares simples se combinan de forma diversa: las frutas y verduras reúnen glucosa, fructosa y sacarosa; la miel concentra cantidades elevadas de glucosa y fructosa; la leche aporta lactosa; y el azúcar comercial refinado consiste íntegramente en sacarosa.

COMPRUEBA 37 ¿Qué monosacáridos se obtienen al hidrolizar por completo una mezcla de sacarosa y maltosa? Polisacáridos: reserva energética y arquitectura estructural Los polisacáridos son macromoléculas complejas constituidas por largas cadenas de monosacáridos. En función de su función y su origen taxonómico, se clasifican en homopolisacáridos de reserva o de sostén: El almidón representa el depósito glucídico de reserva en el reino vegetal y se almacena en cereales, tubérculos y legumbres.

Está integrado por dos tipos de polímeros helicoidales: Amilosa: polímero lineal formado por unidades repetidas de maltosa conectadas mediante enlaces glucosídicos alfa(1-4), que confieren una disposición tridimensional helicoidal compacta. Amilopectina: polímero de mayor volumen molecular estructurado por cadenas principales con enlaces alfa(1-4) y puntos de ramificación alfa(1-6). El glucógeno ejerce de homólogo funcional del almidón en el organismo animal. Se acumula específicamente en el hígado y en el tejido muscular estriado. Su estructura se compone de cadenas de glucosa con un grado de ramificación considerablemente más denso que el de la amilopectina.

La celulosa, en contraste, desempeña un papel netamente esquelético en las paredes celulares de los vegetales. Su estructura consiste en largas hileras lineales compuestas por unidades de beta-glucosa articuladas por enlaces beta(1-4). Por último, la quitina aporta resistencia al exoesqueleto de artrópodos y paredes fúngicas, estructurada a partir de monómeros de -acetil- -glucosamina ensamblados con enlaces . ERROR FRECUENTE Asumir que la celulosa y el almidón poseen el mismo destino digestivo por estar formados por glucosa.

Las enzimas digestivas humanas hidrolizan con facilidad los enlaces alfa(1-4) del almidón, pero son incapaces de romper los enlaces de la celulosa, lo que convierte a esta última en fibra indigerible que transita intacta por el tubo digestivo alto. La siguiente tabla sintetiza la organización de los monosacáridos, disacáridos, polisacáridos y polialcoholes: N C β(1 4) β(1 4) Principios Inmediatos y Necesidades Energéticas: Apuntes 24 Clasificación general de monosacáridos, disacáridos, polisacáridos y polialcoholes dietéticos. COMPRUEBA 38 ¿Qué consecuencia nutricional provoca el tamaño y la complejidad helicoidal de las moléculas de almidón?

Heteropolisacáridos y polialcoholes A diferencia de los homopolisacáridos, los heteropolisacáridos presentan en su estructura mezclas ordenadas de dos o más tipos diferentes de unidades monosacarídicas: Hemicelulosa: integrada por cadenas de xilosa con uniones , que a menudo incorporan hexosas accesorias y diversos azúcares. Resulta insoluble y en el ecosistema digestivo solo puede ser degradada por la fermentación microbiana de los rumiantes. Gomas: mezclas heterogéneas de diversos monosacáridos segregadas como exudado cicatrizante ante heridas o lesiones vegetales. Mucílagos: asociaciones glucídicas complejas presentes de forma habitual en semillas protectoras y en algas.

Agar: polímero derivado de las algas rojas (género Gelidium), formado por galactosa y ésteres de ácido sulfúrico. Los polialcoholes (o polioles) constituyen derivados hidrogenados obtenidos a partir de la reducción o hidrólisis de azúcares sencillos. Tienen un impacto glucémico sensiblemente menor y se vinculan a sus precursores directos: Polialcohol Origen o sustrato de hidrogenación Sorbitol Hidrólisis/reducción de la glucosa. Manitol Hidrólisis/reducción de la manosa. Dulcitol Derivado a partir de la sacarosa. Lactitol Procedente de la hidrogenación de la lactosa. Xilitol Obtenido a partir de la pentosa xilosa.

Inositol Estructura cíclica fosforilada presente en el ácido fítico de cereales; actúa en la transducción de señales transmembrana. β(1 4) Principios Inmediatos y Necesidades Energéticas: Apuntes 25 Derivados glucídicos complejos y funciones globales Los glúcidos no existen aislados, sino que establecen conjugaciones moleculares estratégicas: generan glicoproteínas y proteoglicanos (esenciales en hormonas, receptores y anticuerpos), glicolípidos (como los cerebrósidos y gangliósidos del tejido nervioso), mucopolisacáridos (como el ácido hialurónico estructural del tejido conectivo) y ácidos nucleicos (ARN y ADN).

PARA RECORDARLO Las funciones primordiales de los glúcidos en el organismo abarcan: Suministro de energía directa: la glucosa conforma el combustible metabólico preferente del sistema nervioso y eritrocitos. Reserva de energía: almacenamiento temporal en forma de glucógeno hepático y muscular. Efecto ahorrador de macronutrientes: su ingesta previene la degradación proteica tisular para gluconeogénesis (véase «Proteínas y aminoácidos — Calidad proteica, requerimientos y patología»). Equilibrio gastrointestinal: regulación favorable de la microbiota y efectos fisiológicos propios de la fibra dietética (véase «Fibra dietética — Tipos, efectos fisiológicos y recomendaciones»).

IDEAS CLAVE Los glúcidos están formados por C, H y O, y se dividen en aldosas o cetosas según contengan un grupo aldehído terminal o cetónico interior. El almidón combina amilosa lineal en hélice unida por enlaces y amilopectina ramificada mediante enlaces . La celulosa presenta enlaces glucosídicos inmunes al ataque de las enzimas digestivas humanas, formando parte de la fibra insoluble. Los polialcoholes (sorbitol, manitol, xilitol) son azúcares hidrogenados de menor respuesta glucémica. La glucosa representa el sustrato energético obligatorio para el sistema nervioso central y ahorra la degradación de proteínas tisulares. COMPRUEBA LO QUE HAS APRENDIDO 39.

¿Qué rasgo conformacional y de enlace diferencia a la amilosa de la amilopectina en el almidón vegetal? 40. ¿Por qué el sistema digestivo humano no puede utilizar la celulosa como fuente calórica de glucosa? HIDRATOS DE CARBONO 5 α(1 4) α(1 6) β(1 4) Principios Inmediatos y Necesidades Energéticas: Apuntes 26 Digestión, vías metabólicas y homeostasis glucémica AL ACABAR SABRÁS Identificar los tramos digestivos y las enzimas encargadas de degradar los carbohidratos. Describir las dos fases de la glucólisis y calcular su rendimiento energético neto. Comparar el comportamiento metabólico hepático entre el estado posprandial y el ayuno.

Explicar las consecuencias clínicas y adaptativas derivadas de la privación de glúcidos. PIÉNSALO ANTES DE LEER 41 ¿Por qué el cerebro no se apaga durante las horas de sueño aunque no ingiramos alimento? Digestión enzimática de los carbohidratos Los glúcidos de la dieta actúan como la principal fuente de energía celular y ejercen un papel clave como reserva y ahorrador de otros macronutrientes. Además, modulan la microbiota intestinal y aportan las acciones propias de la fibra (véase «Fibra dietética — Tipos, efectos fisiológicos y recomendaciones»). Para ser absorbidos, los polisacáridos y disacáridos deben degradarse hasta monosacáridos (glucosa, galactosa y fructosa).

Las principales fuentes dietéticas aportan combinaciones moleculares específicas: Alimento Hidratos de carbono característicos Frutas y verduras Glucosa, fructosa, sacarosa, almidón, celulosa Cereales Almidón, celulosa Leche Lactosa Miel Glucosa, fructosa Azúcar de mesa Sacarosa La degradación química ocurre en dos fases luminales y una fase parietal: Fase salival: La ptialina (alfa-amilasa salival) inicia la hidrólisis de los enlaces glucosídicos internos del almidón. Quedan intactos los enlaces terminales y las ramificaciones.

1 alfa-(1 4) Fase gástrica: El bolo alimenticio llega al estómago con una mezcla de almidón sin digerir, dextrinas, maltosa y disacáridos intactos (sacarosa, lactosa). La acidez detiene la acción amilolítica. 2 Fase intestinal luminal: En el duodeno, la amilasa pancreática y la glucoamilasa reanudan la hidrólisis del almidón y dextrinas hacia maltotriosa y maltosa. 3 Principios Inmediatos y Necesidades Energéticas: Apuntes 27 Esquema del avance de la hidrólisis enzimática de glúcidos en el tracto digestivo. COMPRUEBA 42 ¿Por qué la ptialina y la amilasa pancreática no pueden liberar glucosa libre directamente a partir de las ramificaciones del almidón?

Glucólisis: fases e integración energética La glucólisis es la ruta catabólica más veloz para generar energía utilizable por la célula. Transforma 1 molécula de glucosa en 2 moléculas de piruvato mediante 10 reacciones enzimáticas sucesivas. Su arquitectura comprende dos etapas consecutivas: Fase del borde en cepillo: Las oligosacaridasas son glicoproteínas de elevado peso molecular ubicadas en la membrana apical de los enterocitos (con mayor abundancia en yeyuno e íleon). Este grupo incluye la maltasa, la sacarasa-isomaltasa y la lactasa. Convierten los dímeros y trímeros en glucosa, galactosa y fructosa, listos para la absorción transcelular.

4 Fase de inversión energética (gasto): Consume 2 moléculas de ATP para fosforilar intermediarios y transformar 1 hexosa en 2 triosas de baja energía: 2 moléculas de gliceraldehído. 1 Fase de generación energética (rendimiento): Cada gliceraldehído se oxida y se transforma en un compuesto de alta energía. Su enlace fosfato se transfiere al ADP acoplando una reacción muy exergónica tras una levemente endergónica. Esta secuencia se repite dos veces por cada molécula de glucosa inicial. Así, se generan 4 moléculas de ATP y 2 moléculas de piruvato. El balance neto arroja una ganancia de 2 ATP por glucosa.

2 Principios Inmediatos y Necesidades Energéticas: Apuntes 28 PROCESO Fases de la glucólisis La actividad glucolítica se modula para satisfacer las necesidades del organismo bajo estímulos precisos: Dieta rica en hidratos de carbono: El incremento de glucosa desencadena la liberación de insulina, la cual reduce la lipólisis celular y activa la utilización periférica de glucosa. Inicio del ejercicio físico: La súbita demanda de regeneración rápida de ATP acelera el flujo glucolítico citosólico. Hipoxia tisular: En condiciones basales normales, el riñón y el hígado depuran y consumen el lactato vertido por los eritrocitos, el intestino, la piel y el músculo esquelético.

Ante la privación de oxígeno, el piruvato no puede progresar por la vía oxidativa mitocondrial; por consiguiente, cualquier tejido incrementa la fermentación láctica y el lactato se acumula intracelularmente. Otros estados: El ayuno de 12 a 18 horas, el esfuerzo muscular sostenido y la hipoglucemia también reprograman la utilización relativa de esta vía. COMPRUEBA 43 ¿Cuál es el beneficio de acoplar una reacción exergónica tras una endergónica en la segunda fase de la glucólisis? Metabolismo hepático y homeostasis en el ciclo posprandial-ayuno El hígado actúa como el principal regulador glucémico interorgánico.

El destino de la glucosa-6- fosfato hepática se redistribuye por completo según la presencia o ausencia de nutrientes en sangre: Estado posprandial: Con hiperglucemia e hiperinsulinemia, la glucosa-6-fosfato se canaliza hacia la glucólisis, la síntesis de glucógeno, la vía de las pentosas fosfato (clave para suministrar cofactores reductores destinados a sintetizar ácidos grasos a partir de acetil-CoA) y la lipogénesis Glucosa Molécula inicial de 6 carbonos 1 Inversión de ATP Consumo de 2 moléculas de ATP 2 2 Gliceraldehído Moléculas intermedias de 3 carbonos 3 Generación energética Producción de 4 ATP por fosforilación 4 2 Piruvato Rendimiento neto de 2 ATP 5 Principios Inmediatos y Necesidades Energéticas: Apuntes 29 (formación de triglicéridos de reserva al unir ácidos grasos de cadena larga con glicerol).

También puede coexistir la gluconeogénesis residual a partir de precursores específicos. Estado interdigestivo: Conforme la glucosa desciende hacia valores inferiores a 5 mmol/L, cae la secreción de insulina pancreática y asciende el glucagón. El hepatocito responde activando la glucogenólisis (hidrólisis de reservas de glucógeno) y la gluconeogénesis (producción endógena de glucosa). Consecuentemente, se inhibe la lipogénesis y se promueven la lipólisis y la oxidación lipídica. Durante el ayuno nocturno, las reservas hepáticas de glucógeno son la fuente rápida de glucosa hacia la circulación para nutrir estructuras obligadas como el sistema nervioso central.

En un ayuno de mayor duración, la masa hepática se reduce y aminora su ritmo de gasto. Al agotarse el glucógeno hepático, se degradan proteínas corporales mediante catabolismo proteico muscular: los aminoácidos liberados viajan al hígado para alimentar la gluconeogénesis hepática, al tiempo que el gasto energético basal experimenta un descenso adaptativo. Esquema del catabolismo muscular para alimentar la gluconeogénesis hepática. Principios Inmediatos y Necesidades Energéticas: Apuntes 30 Diagrama del mantenimiento de la glucemia cerebral durante el ayuno nocturno.

Consecuencias de la privación de hidratos de carbono Cuando la dieta carece de glúcidos o en ayunos de 12 a 18 horas, el organismo recurre a la lipólisis masiva y a la cetogénesis. La síntesis hepática de cuerpos cetónicos surge para abastecer al cerebro y otros tejidos dependientes de combustible soluble. La ausencia dietética sostenida de este macronutriente induce alteraciones metabólicas y clínicas manifiestas: Aceleración del catabolismo de la masa magra corporal para suministrar aminoácidos gluconeogénicos. Pérdida neta de grasa corporal y masa magra muscular. Aparición de anorexia sintomática y elevación del ácido úrico sanguíneo (hiperuricemia).

Excreción forzada exagerada de sodio y otros cationes por la orina, lo que desemboca en deshidratación e hipotensión postural. ERROR FRECUENTE En el examen suele confundirse la cetosis de ayuno o adaptativa con un fallo patológico irreversible. La cetogénesis es una ruta de supervivencia esencial diseñada para salvaguardar la masa muscular al reducir la demanda de gluconeogénesis. No obstante, para eludir la pérdida de electrolitos, el catabolismo magro excesivo y la deshidratación, el cuerpo requiere un consumo dietético mínimo de 50 a 100 g/día de hidratos de carbono.

Principios Inmediatos y Necesidades Energéticas: Apuntes 31 CAUSAS Y CONSECUENCIAS Déficit de glucosa exógena Agotamiento de sustratos energéticos glucídicos Caída del ratio insulina/glucagón Señal endocrina de déficit nutricional Privación severa de hidratos de carbono Cetogénesis acelerada Formación hepática de cuerpos cetónicos Catabolismo proteico muscular Liberación de aminoácidos para gluconeogénesis Pérdida renal de sodio Deshidratación e hipotensión postural COMPRUEBA 44 ¿Qué repercusión hemodinámica causa la depleción de glúcidos en la orina y por qué ocurre?

IDEAS CLAVE La degradación del almidón se inicia por la ptialina salival y la alfa-amilasa pancreática sobre enlaces , completándose por las oligosacaridasas del enterocito. La glucólisis transforma 1 molécula de glucosa en 2 de piruvato mediante 10 reacciones, con un gasto de 2 ATP y una producción de 4 ATP (rendimiento neto de 2 ATP). La hipoxia celular bloquea el paso aeróbico de piruvato a la mitocondria, forzando la generación y acumulación de lactato tisular. En el ayuno nocturno, la caída de insulina y la secreción de glucagón inducen la glucogenólisis y gluconeogénesis hepáticas para sostener el flujo de glucosa al cerebro.

Se requiere un consumo dietético mínimo de 50 a 100 g/día de hidratos de carbono para prevenir cetosis excesiva, catabolismo proteico y deshidratación. COMPRUEBA LO QUE HAS APRENDIDO 45. ¿Cuál es el balance energético neto de la glucólisis por cada molécula de glucosa catabolizada? 46. ¿Qué órganos se encargan normalmente de consumir el lactato producido en condiciones basales por eritrocitos, piel y músculo? 47. ¿Qué umbral mínimo de consumo diario de carbohidratos previene el catabolismo muscular exagerado y la cetosis? alfa-(1 4) Principios Inmediatos y Necesidades Energéticas: Apuntes 32 Test Rodea la respuesta correcta. Las soluciones están al final. 48.

¿Cuál de las siguientes hexosas corresponde químicamente a una cetohexosa? 49. ¿Qué disacárido se forma a partir de la condensación de glucosa y fructosa? 50. ¿Qué enlace glucosídico genera los puntos de ramificación característicos de la amilopectina? 51. ¿A partir de qué azúcar se sintetiza industrialmente el xilitol mediante hidrogenación? 52. ¿En qué región de los enterocitos actúan la maltasa, la sacarasa-isomaltasa y la lactasa? 53. ¿Qué ocurre durante la fase de inversión de la glucólisis? 54. ¿Cuál es la respuesta del hepatocito frente a una glucemia baja en periodo interdigestivo? 55. ¿Qué signo clínico hidromineral se desencadena por una privación total prolongada de carbohidratos?

6 Fructosa a) Galactosa b) Manosa c) Glucosa d) Sacarosa a) Inulina b) Maltosa c) Lactosa d) Beta(1-6) a) Alfa(1-4) b) Alfa(1-6) c) Beta(1-4) d) Galactosa a) Manosa b) Glucosa c) Xilosa d) En la lámina propia basolateral a) En el borde en cepillo b) En el interior mitocondrial c) En la luz gástrica ácida d) Se oxidan 2 piruvatos a) Se generan 4 ATP b) Se produce lactato libre c) Se consumen 2…