Exercice 2 · Bac Sciences de la Vie et de la Terre Antilles-Guyane 2026 (jour 2)
Thème : Contraction musculaire et production d'ATP · Tiré du sujet Jour 2 (2026)
Énoncé
EXERCICE 2 – (8 points)
Difficultés à maintenir un effort de longue durée liées à la maladie de FORBES
La maladie de FORBES se caractérise notamment par une difficulté, dès l'enfance, à soutenir un exercice physique. Elle est facilement diagnostiquée car elle est associée à des signes cliniques comme une hypertrophie du foie, une faiblesse musculaire et une hypoglycémie à jeun.
Expliquer l'origine des difficultés à maintenir une activité physique chez un individu atteint de la maladie de FORBES.
Document 1: Mesure du taux de glycogène
Les souris KOAgl porteuses de mutations sur le gène AGL sont un modèle pour la maladie de FORBES car elles présentent les mêmes caractéristiques phénotypiques de cette maladie que chez l'humain. Les souris KOAgl homozygotes présentent deux allèles mutés du gène étudié.
On mesure la teneur en glycogène des différents tissus après un exercice de 20 minutes imposé aux souris. Les souris étaient au repos 12 heures avant le début de l'exercice et bien nourries.
Document 2: Métabolisme du glycogène dans les cellules musculaires après le repas et pendant un effort prolongé à jeun chez l'humain
Document 3: Enzyme « débranchante » et glycogénolyse chez l'humain
Le glycogène est une molécule composée de glucose. La molécule de glycogène est ramifiée.
Une première enzyme, la phosphorylase, rompt la liaison qui relie le dernier glucose des chaines de glycogène latérale jusqu'à ce qu'elle ne possède plus que 4 molécules de glucose.
Une deuxième enzyme, l'enzyme « débranchante » a deux actions:
1) 3 molécules de glucose (= triplet de glucose) sont déplacées de la chaine latérale vers la chaine principale
2) La liaison du dernier glucose de la chaine latérale est rompue
Document 4 a: Présentation de la maladie de Forbes
L'enzyme « débranchante » est une protéine de 1532 acides aminés. C'est le gène AGL qui code pour cette protéine. Le gène est impliqué dans la maladie de Forbes.
Document 4 b: Étude génétique dans une famille dont un enfant est atteint de la maladie de Forbes
Le tableau ci-dessous présente une partie de la séquence des allèles du gène de 3 individus: une mère et un père sain et leur enfant atteint de la maladie de Forbes. Les séquences nucléotidiques sont celles du brin non transcrit de l'ADN.
Document 5: Types de molécules utilisés pour produire de l'ATP en fonction de l'effort physique
On évalue le % des différentes molécules utilisées pour produire de l'ATP en fonction du type d'effort chez un individu sain. Trois types de molécules sont mobilisables dans l'organisme: des molécules lipidiques essentiellement stockées dans les tissus graisseux, le glucose en solution dans le sang et le glycogène stocké principalement dans le foie et dans les muscles.
Corrigé
Corrigé proposé par AprenAI (non officiel)
Expliquer l'origine des difficultés à maintenir une activité physique chez un individu atteint de la maladie de FORBES.
Réponse : Introduction : La maladie de Forbes (glycogénose de type III) se traduit dès l'enfance par une difficulté à soutenir un effort, une faiblesse musculaire, une hypertrophie du foie et une hypoglycémie à jeun. On cherche à expliquer, de la mutation du gène au phénotype, pourquoi l'effort prolongé est difficile. 1. Le glycogène musculaire, source d'ATP pendant l'effort (Doc. 5 et Doc. 2) : - La contraction musculaire consomme de l'ATP qui doit être sans cesse régénéré. - Doc. 5 : chez un individu sain, au repos le glycogène musculaire n'est pratiquement pas utilisé. Sa part augmente ensuite avec l'intensité de l'effort : environ 15 % à 44 % de l'effort maximal, environ 20 % à 57 %, environ 45 % à 72 %. C'est alors la première source d'énergie, devant les lipides (25 %) et le glucose sanguin (15 %). - Doc. 2 : pendant l'effort, la glycogénolyse (phosphorylase + enzyme débranchante) libère du glucose-1P, converti en glucose-6P. Celui-ci est dégradé par la glycolyse en pyruvates, puis oxydé par la respiration mitochondriale. Ces étapes produisent l'ATP nécessaire à la contraction. 2. Rôle de l'enzyme débranchante (Doc. 3) : - Le glycogène est un polymère ramifié de glucose. - La phosphorylase détache un à un les glucoses terminaux des chaînes latérales. Elle s'arrête quand il ne reste plus que 4 glucoses sur la ramification. - L'enzyme débranchante prend alors le relais. Elle transfère d'abord un triplet de glucoses sur la chaîne principale. Elle rompt ensuite la liaison du dernier glucose de la ramification, qui est libéré. - La phosphorylase peut alors poursuivre la dégradation de la chaîne. Sans enzyme débranchante fonctionnelle, la glycogénolyse est bloquée au niveau des ramifications : seule une petite partie du glucose du glycogène est mobilisable. 3. Origine génétique (Doc. 4a et 4b) : - L'enzyme débranchante (1532 acides aminés) est codée par le gène AGL. - Sur le brin non transcrit, chaque parent sain possède un allèle avec le codon CAA et un allèle avec TAA. Ce codon occupe les nucléotides 3235 à 3237. - Les parents sont donc hétérozygotes : l'allèle muté est récessif. - L'enfant malade a reçu un allèle TAA de chaque parent : il est homozygote pour l'allèle muté. - Sur l'ARNm, CAA (Gln) devient UAA, qui est un codon STOP (Doc. 6). Il s'agit d'une substitution C→T de type non-sens, au niveau du codon 1079 (3235 = 3 × 1078 + 1). - La traduction s'arrête prématurément. La protéine est tronquée (environ 1078 acides aminés au lieu de 1532) et donc non fonctionnelle. 4. Conséquences (Doc. 1) : Après 20 minutes d'effort, on compare les souris saines aux souris KOAgl homozygotes (modèle de la maladie) : - Muscles squelettiques : environ 0,2 u.a. chez les souris saines, environ 4,5 u.a. chez les KOAgl homozygotes. - Cœur : environ 0,1 u.a. contre environ 2,5 u.a. - Foie : environ 3 u.a. contre environ 8 u.a. Les souris hétérozygotes ont des valeurs proches des souris saines, ce qui confirme le caractère récessif de l'allèle muté. Chez les souris saines, le glycogène a été dégradé pendant l'effort. Chez les souris homozygotes mutées, il n'a pas pu l'être et s'accumule dans les cellules. Cela explique : - l'hypertrophie du foie ; - l'hypoglycémie à jeun, car le foie ne libère pas de glucose dans le sang ; - la faiblesse musculaire. Conclusion : Chez l'individu atteint, une mutation non-sens homozygote du gène AGL (CAA→TAA, codon STOP) entraîne la synthèse d'une enzyme débranchante tronquée et inactive. Pendant l'effort, les cellules musculaires ne peuvent donc pas dégrader complètement leur glycogène : il s'accumule au lieu de fournir du glucose-6P. La glycolyse et la respiration manquent alors de substrat, et l'ATP produit est insuffisant pour soutenir la contraction. De plus, le foie ne libère pas assez de glucose dans le sang (hypoglycémie), ce qui prive aussi les muscles de leur deuxième source de glucose. Tout cela explique l'incapacité à maintenir un effort de longue durée et d'intensité soutenue.
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