Aufgabe Vorschlag C - Aufgabe 2 (2.4) · Abitur Hessen Biologietechnik LK 2022

2.4.1 Begründen Sie mithilfe dieser Voraussetzungen die Aussage „Enzym- und Substratkonzentration bestimmen die Reaktionsgeschwindigkeit“.

Lösung: Mit dem Buchstaben A ist das Substrat, mit B das Enzym gemeint. Um einen Enzym-Substrat-Komplex bilden zu können, müssen Enzym und Substrat in ausreichender Menge zur Verfügung stehen und mit ausreichender Energie zusammenstoßen. Eine hohe Substratkonzentration bedeutet eine große Anzahl von Substratteilchen. Erhöht man die Menge der Substratmoleküle, kommt es zu einer höheren Wahrscheinlichkeit, dass sich Substrat- und Enzymmoleküle treffen und somit mehr Enzym-Substrat-Komplexe entstehen. Folglich beschleunigt sich die Reaktion. Auch wenn die Anzahl der Enzymmoleküle steigt, wird die Reaktion schneller. Wird die Konzentration der Substrat- und Enzymmoleküle gleichzeitig erhöht, steigt die Geschwindigkeit der Reaktion am schnellsten. Die Konzentration der Stoffe ändert nichts an der für die Reaktion notwendigen Energie.

2.4.2 Setzen Sie die Werte aus der Tabelle (Material 6) in eine Grafik um

Lösung: Grafische Darstellung der Aktivität als $\mathrm{O_2}$-Entwicklung ($\,\mathrm{ml/5\,min}$) auf der y-Achse gegen die Konzentration von $\mathrm{H_2O_2}$ ($\mathrm{g/100\,ml}$) auf der x-Achse. Typische Sättigungskurve: Zunächst steiler Anstieg (z. B. bei $3\,\mathrm{g/100\,ml}$ ca. $6{,}0\,\mathrm{ml/5\,min}$), abflachender Verlauf bis zu einem Plateau bei ca. $8\,\mathrm{g/100\,ml}$ mit etwa $8{,}2\,\mathrm{ml/5\,min}$.

2.4.2 beschreiben Sie diese. Erläutern Sie auch die Folgen, die eine weitere starke Erhöhung der Substratkonzentration hätte.

Lösung: Beschreiben: Die Grafik zeigt die Katalaseaktivität gemessen anhand der Sauerstoffentwicklung in Millilitern pro 5 min in Abhängigkeit von der Wasserstoffperoxidkonzentration in Gramm pro 100 ml. Zu sehen ist eine typische Sättigungskurve. Die Katalaseaktivität steigt zunächst schnell an und liegt bei einer Konzentration von 3 g/100 ml bei 6,0 ml/5 min O2-Entwicklung, um dann abzuflachen und bei einem Wert von 8 g/100 ml die Kapazitätsgrenze zu erreichen und in den Sättigungsbereich überzugehen. Erläutern: Bei sehr hohen Substratkonzentrationen tritt wieder eine Abnahme des Substratumsatzes ein (Substrathemmung), da die Substratmoleküle um das Bindungszentrum der Enzyme konkurrieren und sich dabei gegenseitig behindern.

2.4.3 Geben Sie eine Definition für KM an und zeigen Sie die Aussagen auf, die mithilfe der KM aus der Tabelle hinsichtlich der enzymkatalysierten Reaktionen getroffen werden können.

Lösung: Angeben: Die Michaelis-Menten-Konstante ($K_\mathrm{M}$) entspricht der Substratkonzentration bei halbmaximaler Reaktionsgeschwindigkeit. Aufzeigen: Da der $K_\mathrm{M}$-Wert die Substratkonzentration angibt, bei der die Hälfte der aktiven Zentren von Enzymen besetzt ist, kann man auf ein Maß für die Substratkonzentration, die für eine Katalyse erforderlich ist, schließen. Ist der $K_\mathrm{M}$-Wert niedrig, bedeutet dies, dass das Enzym nur eine geringe Substratkonzentration benötigt, um eine Reaktion katalysieren zu können aufgrund der Affinität. Ist der $K_\mathrm{M}$-Wert hingegen groß, benötigt das Enzym eine hohe Konzentration an Substrat um katalytisch tätig zu werden. Entsprechend der in der Tabelle aufgeführten Werte benötigt somit die Katalase eine viel höhere Substratkonzentration ($25\,000\,\mu\mathrm{M}$) als die Pyruvat-Carboxylase. Die Carboxylase zeigt, je nach Substrat, ganz unterschiedliche $K_\mathrm{M}$-Werte auf. Alle angegebenen Werte ($1\,000$, $400$, $60\,\mu\mathrm{M}$) sind jedoch deutlich niedriger als der $K_\mathrm{M}$-Wert der Katalase.