Biología EBAU La Rioja: apuntes de los 12 temas con tests

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APUNTES BIOLOGÍA EBAU La Rioja AprenAI 2026-2027 Los 12 temas de Biología de la EBAU de La Rioja, de biomoléculas a inmunología, con esquemas, 80 preguntas de test y un resumen final para repasar. APREN.AI Índice 1 Tema 1: Bioelementos, agua, sales minerales, pH y ósmosis 7 1. La materia viva: bioelementos y principios inmediatos 7 2. El agua: estructura dipolar y propiedades biológicas 7 3. Sales minerales y regulación del pH celular 9 4. Dispersiones biológicas: coloides, diálisis y ósmosis 9 5. Comportamiento osmótico en células animales y vegetales 10 2 Tema 2: Glúcidos: monosacáridos, enlace glucosídico y polisacáridos 12 1. Clasificación general de los glúcidos 12 2.

Monosacáridos: estructura e isomería 13 3. Ciclación y el carbono anomérico 14 4. El enlace O-glucosídico y los disacáridos 15 5. Polisacáridos: polímeros de alto peso molecular 16 3 Tema 3: Lípidos: ácidos grasos, grasas, fosfolípidos y esteroides 18 1. Clasificación general de los lípidos 18 2. Ácidos grasos: estructura y propiedades físico-químicas 19 3. Lípidos saponificables 20 4.

Lípidos insaponificables 22 Tema 4: Proteínas,enzimas y vitaminas 4 Aminoácidos y estructura proteica 26 Estructura y propiedades de los aminoácidos 26 El enlace peptídico 28 Niveles de organización estructural de las proteínas 29 Propiedades fisicoquímicas y desnaturalización 31 Clasificación y diversidad funcional de las proteínas 32 5 Biocatálisis enzimática y cofactores 34 Naturaleza y mecanismo de la biocatálisis 34 Estructura enzimática: del centro activo a la holoenzima 34 Interacción enzima-sustrato y especificidad 35 Clasificación internacional de las enzimas 36 Factores que condicionan la velocidad enzimática 36 Inhibición de la actividad enzimática 37 Regulación alostérica 38 Vitaminas y su función coenzimática 38 Tema 5: La célula: organización,orgánulos,membrana y transporte 6 Membrana plasmática y transporte celular 41 Biología EBAU La Rioja: apuntes de los 12 temas con tests 1 Estructura y composición: el modelo de mosaico fluido 41 Dinámica y regulación de la fluidez 42 Receptores de membrana y señalización 42 Mecanismos de transporte a través de la membrana 43 7 Citosol, citoesqueleto y orgánulos no membranosos 47 Citosol e inclusiones citoplasmáticas 47 El citoesqueleto: tipos de filamentos y dinámica celular 47 Centrosoma: centro organizador de microtúbulos 48 Cilios y flagelos: arquitectura del axonema 49 Ribosomas: ribonucleoproteínas universales 50 Cubiertas extracelulares: pared vegetal y matriz extracelular 50 8 Sistema de endomembranas y orgánulos energéticos 51 1.

El sistema de endomembranas y el tráfico vesicular 51 2. Orgánulos de conversión energética: Mitocondrias y Plastos 55 3.

Teoría endosimbiótica y divergencia animal-vegetal 57 9 La teoría celular y la organización procariota frente a la eucariota 60 Antecedentes: el microscopio abre la puerta 60 Formulación de la teoría celular 61 Postulados actuales 61 Extensión al tejido nervioso: Ramón y Cajal 61 Implicaciones biológicas 62 Casos especiales y excepciones 62 Organización procariota frente a eucariota 63 Tema 6: Núcleo,ciclo celular,mitosis y meiosis 10 El núcleo interfásico y los cromosomas 65 Estructura y compartimentación del núcleo interfásico 65 Organización y empaquetamiento del ADN: de la cromatina al cromosoma 67 Morfología y clasificación de los cromosomas 68 11 Ciclo celular, mitosis, meiosis y ciclos biológicos 70 El ciclo celular eucariota y la interfase 70 Fase M: etapas de la mitosis 71 Citocinesis: partición citoplasmática animal y vegetal 73 La meiosis y sus etapas 74 Reproducción y fuentes de variabilidad genética 77 Ciclos biológicos en la naturaleza 77 12 Regulación del ciclo celular y su alteración en el cáncer Puntos de control del ciclo Ciclinas y quinasas dependientes de ciclinas (CDK) Señales externas Biología EBAU La Rioja: apuntes de los 12 temas con tests 2 Estado G0 Apoptosis 82 Fallo de los controles y cáncer 82 Agentes carcinógenos y prevención 83 Tema 7: Metabolismo: respiración celular,fermentaciones y fotosíntesis 13 Catabolismo aerobio y anaerobio 85 1.

Fundamentos del catabolismo celular 85 2. Degradación de la glucosa: Glucólisis 86 3. Respiración aerobia: Etapas mitocondriales 86 4. Cadena transportadora de electrones y fosforilación oxidativa 88 5. Balance energético global del catabolismo de la glucosa 89 6. Catabolismo lipídico: β-oxidación de los ácidos grasos 90 7. Catabolismo anaerobio: Las fermentaciones 90 8.

Catabolismo de proteínas y aminoácidos 91 14 Metabolismo, anabolismo y principales rutas anabólicas heterótrofas 93 Metabolismo y rutas metabólicas 93 Moléculas que conectan ambas vertientes 94 Gluconeogénesis 94 Glucogenogénesis y glucogenólisis 95 Síntesis de ácidos grasos y de triglicéridos 96 Síntesis de aminoácidos 96 Integración del metabolismo 96 15 Fotosíntesis y fotorrespiración 97 1. Clasificación metabólica de los seres vivos 97 2. Fase lumínica o fotoquímica: tilacoides 98 3. Fase oscura o biosintética: ciclo de Calvin 100 4. Actividad oxigenasa de RuBisCO y fotorrespiración 101 5. Adaptaciones ecológicas: plantas C3, C4 y CAM 102 6.

Quimiosíntesis y su trascendencia ecológica 103 16 Fase luminosa y fase oscura: significado de los nombres y momento del día en que ocurren ¿Por qué «luminosa» y «oscura»? Qué entra y qué sale de cada fase ¿Cuándo ocurre cada fase?

Plantas C3 La excepción aparente: plantas CAM 17 Factores que influyen en la fotosíntesis e importancia biológica 107 Factores que modifican el rendimiento fotosintético 107 Importancia biológica de la fotosíntesis 109 Coexistencia de fotosíntesis y respiración 110 Biología EBAU La Rioja: apuntes de los 12 temas con tests 3 Tema 8: Ácidos nucleicos,replicación y expresión génica 18 Estructura de nucleótidos y replicación del ADN 112 Composición química de los ácidos nucleicos y el enlace fosfodiéster 112 Nucleótidos no nucleicos con función celular 113 Estructura del ADN y conformaciones espaciales 113 Tipos de ARN y sus funciones biológicas 114 Modelos de replicación y mecanismo de síntesis 115 Maquinaria enzimática en la horquilla de replicación procariota 115 Particularidades de la replicación eucariota y la función de la telomerasa 117 19 Transcripción, traducción y código genético 119 1.

El dogma central de la biología molecular y sus modificaciones 119 2. La transcripción: síntesis de ARN 119 3. El código genético 122 4. Biosíntesis de proteínas (traducción) 122 5. Regulación de la expresión génica: el operón bacteriano 125 6. Aplicación práctica: del ADN al péptido y mutaciones 127 20 Regulación génica eucariota, epigenética y diferenciación celular 129 Mismo genoma, células distintas 129 Niveles de regulación de la expresión génica en eucariotas 130 Epigenética 131 Factores de transcripción y determinación celular 131 Células madre 132 Aplicaciones médicas 132 21 Tema 9: Mutaciones, reparación del ADN y cáncer 133 1. Clasificación general de las mutaciones 133 2.

Mutaciones génicas o puntuales 134 3. Mutaciones cromosómicas estructurales 135 4. Mutaciones genómicas o numéricas 136 5. Agentes mutagénicos 137 6. Mecanismos de reparación del ADN 137 7.

Base genética del cáncer 137 Genotipo, fenotipo y ambiente; mutaciones, evolución y biodiversidad 138 Genotipo, fenotipo y ambiente 138 Las mutaciones, fuente de variabilidad 139 Selección natural sobre la variabilidad 139 Los mutantes en la investigación genética 140 Protooncogenes, oncogenes, genes supresores de tumores y genes reparadores 140 Protooncogenes y oncogenes: el acelerador 141 Genes supresores de tumores: el freno 141 Genes de reparación del ADN: el taller 142 Biología EBAU La Rioja: apuntes de los 12 temas con tests 4 El cáncer, enfermedad genética pero no hereditaria (casi siempre) 142 22 Tema 10: Genética mendeliana y herencia ligada al sexo 145 1.

Conceptos fundamentales de la genética mendeliana 145 2. Las leyes de Mendel 146 3. Extensiones del mendelismo: codominancia y alelos múltiples 147 4. Herencia ligada al sexo y cromosomas sexuales 148 5.

Análisis de árboles genealógicos y cálculo de probabilidades 149 Tema 11: Microorganismos,virus y biotecnología 23 Diversidad microbiana, bacterias y virus 152 El mundo microbiano: dominios y organización celular procariota 152 Estructura y ultraestructura de la célula bacteriana 153 La pared bacteriana: tinción y ultraestructura Gram positiva vs Gram negativa 153 Reproducción y mecanismos parasexuales bacterianos 154 Los virus: composición, estructura y agentes subcelulares 156 Ciclo lítico y ciclo lisogénico: fases y ventaja adaptativa 157 Patogenicidad: microorganismos patógenos y oportunistas 159 24 Aplicaciones biotecnológicas e ingeniería genética 160 1.

Tecnología del ADN recombinante y clonación molecular 161 2. Reacción en Cadena de la Polimerasa (PCR) 163 3. Edición génica mediante tecnología CRISPR-Cas9 164 4. Nuevas disciplinas en la era postgenómica 165 5. Aplicaciones de la ingeniería genética 166 6. Implicaciones bioéticas y de bioseguridad 168 25 Clasificación de los microorganismos y su papel en los ciclos biogeoquímicos y la industria 169 Qué es un microorganismo y dónde se clasifica 169 Hongos microscópicos: levaduras y mohos 170 Papel en los ciclos biogeoquímicos 171 Microorganismos en la industria 172 Tema 12: Sistema inmunitario,vacunas e inmunopatologías 26 Respuesta inmune celular y humoral 174 1.

Inmunidad innata: barreras defensivas inespecíficas 174 2. Anatomía funcional: órganos linfoides 176 3. Antígenos e inmunoglobulinas 177 4. Ontogenia linfocitaria y respuesta inmune adaptativa 179 5. Dinámica de la respuesta humoral: primaria vs. secundaria 180 27 Defensas químicas inespecíficas: secreciones, interferón y fiebre 181 Barreras químicas de la piel y las mucosas 181 Barrera biológica: la microbiota 182 Biología EBAU La Rioja: apuntes de los 12 temas con tests 5 El interferón 182 La fiebre 183 ¿Específico o inespecífico? Cómo clasificar un mecanismo 184 28 Inmunidad adquirida, inmunopatologías y trasplantes 185 1. Modalidades de inmunidad adquirida 185 2.

Inmunización artificial: vacunas frente a sueros 185 3. Inmunopatologías: fallos y excesos del sistema inmune 186 4. El virus del SIDA (VIH) y su ciclo infectivo 189 5. Inmunología tumoral 191 6. Trasplantes, histocompatibilidad y bases del rechazo 191 7.

Base inmunológica de las transfusiones: sistemas AB0 y Rh 192 29 Enfermedades infecciosas: fases y formas de transmisión 195 Conceptos básicos 195 Fases de la enfermedad infecciosa 196 Formas de transmisión 197 Ejemplos por agente y prevención 198 30 Vacunas de nueva generación y dificultades en el diseño de vacunas 199 Vacunas de ARNm 200 Vacunas de vector viral y de ADN 201 Dificultades en el diseño de vacunas 202 31 Resumen para repasar 203 Tema 1: Bioelementos, agua, sales y ósmosis 203 Tema 2: Glúcidos 203 Tema 3: Lípidos 204 Tema 4: Proteínas, enzimas y vitaminas 204 Tema 5: La célula 205 Tema 6: Núcleo, ciclo celular, mitosis y meiosis 206 Tema 7: Metabolismo 207 Tema 8: Ácidos nucleicos y expresión génica 208 Tema 9: Mutaciones y cáncer 209 Tema 10: Genética mendeliana 209 Tema 11: Microorganismos y biotecnología 210 Tema 12: Sistema inmunitario 211 Comparaciones clave 211 Cronología 212 Soluciones de las preguntas de repaso 213 Biología EBAU La Rioja: apuntes de los 12 temas con tests 6 1 Tema 1: Bioelementos,agua,sales minerales,pH y ósmosis 1.

La materia viva: bioelementos y principios inmediatos La materia biológica se compone de elementos químicos universales organizados en distintos niveles de complejidad. Aquellos elementos que integran a los seres vivos reciben el nombre de bioelementos o elementos biogénicos. Según su abundancia cuantitativa en la masa celular, se clasifican en tres categorías bien definidas: Grupo Proporción en la materia viva Elementos representativos Funciones principales Bioelementos primarios C, H, O, N, P, S Son la base de las biomoléculas orgánicas.

Poseen masas atómicas bajas y forman enlaces covalentes estables, posibilitando esqueletos moleculares lineales, ramificados o cíclicos (especialmente gracias a la tetravalencia del carbono). Bioelementos secundarios Na, K, Ca, Mg, Cl Aparecen frecuentemente en forma iónica. Intervienen en el mantenimiento de gradientes osmóticos, la transmisión del impulso nervioso, la contracción muscular ( ) y como cofactores enzimáticos esenciales (como el en las quinasas o en la clorofila). Oligoelementos Inferior a 0,1 % Fe, Cu, Zn, I, F, Mn, Co, Se A pesar de hallarse en concentraciones traza, su carencia causa alteraciones metabólicas graves.

El hierro (Fe) permite el transporte de oxígeno en la hemoglobina; el yodo (I) constituye la base de las hormonas tiroideas; y el cinc (Zn) es un cofactor habitual en polimerasas. Los bioelementos se ensamblan mediante fuerzas químicas para dar origen a los principios inmediatos o biomoléculas, separables mediante métodos físicos sin alterar su constitución: pueden ser inorgánicos (agua y sales minerales) u orgánicos (glúcidos, lípidos, proteínas y ácidos nucleicos). 2. El agua: estructura dipolar y propiedades biológicas El agua ( ) es la biomolécula más abundante en los organismos, representando de media entre un 65 % y un 75 % de su masa corporal total.

Sus peculiares propiedades fisicoquímicas son consecuencia directa de su configuración geométrica y de la distribución espacial de sus cargas. 96 % - 99 % 1 % - 4 % Ca2+ Mg2+ H O 2 Biología EBAU La Rioja: apuntes de los 12 temas con tests 7 Esquema de dos moléculas de agua unidas mediante enlaces de hidrógeno. Cada molécula está constituida por un átomo de oxígeno unido covalentemente a dos de hidrógeno con un ángulo de enlace de .

Puesto que el oxígeno exhibe una electronegatividad netamente mayor que el hidrógeno, los electrones compartidos se desplazan hacia el núcleo de oxígeno, generando una densidad de carga parcial negativa ( ) sobre este y densidades de carga parcial positiva ( ) sobre los hidrógenos. Aunque la molécula es eléctricamente neutra, presenta un dipolo permanente, lo que posibilita la formación de enlaces de hidrógeno (puentes de hidrógeno) entre moléculas adyacentes: el extremo electronegativo de una atrae al extremo electropositivo de otra, estableciendo redes tridimensionales dinámicas.

PROPIEDADES Y FUNCIONES BIOLÓGICAS DEL AGUA La capacidad de estructurar puentes de hidrógeno condiciona sus propiedades físicas clave: Elevada fuerza de cohesión y adhesión: la unión intermolecular interna otorga incompresibilidad al agua (volumen celular constante, esqueleto hidrostático) y una alta tensión superficial. En tubos de calibre estrecho, la adhesión a paredes vasculares impulsa el ascenso por capilaridad en el xilema vegetal. Alto calor específico y calor de vaporización: absorber calor implica romper multitud de puentes de hidrógeno antes de aumentar la energía cinética molecular.

Esto convierte al agua en un extraordinario amortiguador térmico corporal y permite la refrigeración evaporativa (sudoración y transpiración foliar). Densidad anómala del hielo: al congelarse a (tras alcanzar su máxima densidad a ), el agua cristaliza en una red abierta menos compacta que el líquido. El hielo flota en la superficie, actuando como aislante térmico y preservando la vida acuática en fondos marinos y lacustres durante heladas. Elevada constante dieléctrica: atenúa las atracciones electrostáticas entre iones de signo opuesto, convirtiéndose en el disolvente universal de solutos polares e iónicos, base de los transportes metabólicos.

Bajo grado de ionización: el agua pura se autoioniza levemente según el equilibrio: A , el producto iónico del agua viene dado por la expresión , marcando el valor de neutralidad en . 104,5 δ δ+ 0 C 4 C 2 H O 2 H O + 3 + OH 25 C K = w [H O ][OH ] = 3 + 10 14 pH = log[H O ] = 3 + 7 Biología EBAU La Rioja: apuntes de los 12 temas con tests 8 3.

Sales minerales y regulación del pH celular Las sales minerales en el medio biológico se presentan en dos estados fundamentales: Precipitadas o insolubles: forman agregados sólidos con función de sostén esquelético o blindaje mecánico: carbonato cálcico ( ) en conchas de moluscos y caparazones, fosfatos cálcicos ( ) integrados en la matriz ósea, y silicatos en la pared de gramíneas o diatomeas. Disueltas o solubles: disociadas en sus iones constitutivos (cationes como y aniones como ). Participan activamente en la osmorregulación, la permeabilidad de membranas y la transmisión eléctrica neuromuscular.

Sistemas amortiguadores o tampones fisiológicos Para evitar fluctuaciones bruscas de pH que desencadenarían la desnaturalización de proteínas enzimáticas, los organismos disponen de soluciones tampón constituidas por un ácido débil y su base conjugada (o viceversa), capaces de aceptar o ceder protones según convenga: 4. Dispersiones biológicas: coloides, diálisis y ósmosis Los fluidos biológicos son dispersiones donde el agua actúa como fase dispersante.

En función del diámetro de las partículas dispersas, se distinguen las disoluciones verdaderas (diámetro inferior a 1 nm, solutos de baja masa molecular) y las dispersiones coloidales (partículas macromoleculares entre 1 y 100 nm, como albúmina o glucógeno). Los coloides pueden alternar entre dos estados de agregación: sol (fluido, viscosidad baja) y gel (red semisólida entrecruzada rica en agua, como el citosol en reposo). Esta transición reversible se conoce como tixotropía. Además, las partículas coloidales exhiben dispersión luminosa lateral (efecto Tyndall) y trayectoria en zigzag continuo debido al choque molecular con el disolvente (movimiento browniano).

CaCO 3 Ca (PO ) 3 4 2 Na , K , Ca , Mg + + 2+ 2+ Cl , HCO , HPO 3 4 2 Tampón bicarbonato (dominante extracelular): amortigua el plasma sanguíneo y líquidos intersticiales operando según el equilibrio químico: Si el medio sufre acidificación (aumento de ), la reacción se desplaza hacia la izquierda consumiendo protones y liberando volátil vía pulmonar; ante alcalinización (disminución de ), el ácido carbónico se disocia reponiendo protones en el suero.

1 CO + 2 H O 2 H CO 2 3 HCO + 3 H+ [H ] + CO 2 [H ] + Tampón fosfato (dominante intracelular): mantiene el pH citosólico próximo a 7,2 mediante el par dihidrogenofosfato / monohidrogenofosfato: El anión actúa como donador de protones ante aumentos de basicidad, mientras que retira protones libres cuando el citosol se acidifica. 2 H PO + 2 4 H O 2 HPO + 4 2 H O 3 + H PO 2 4 HPO 4 2 Biología EBAU La Rioja: apuntes de los 12 temas con tests 9 DISTINCIÓN: DIFUSIÓN, DIÁLISIS Y ÓSMOSIS Difusión simple: paso pasivo espontáneo tanto de disolvente como de moléculas de soluto a través de un medio permeable, igualando concentraciones a favor de gradiente.

Diálisis: separación selectiva en la que una membrana semipermeable permite el paso de agua y solutos de bajo peso molecular (sales, urea, glucosa), pero impide el tránsito de macromoléculas coloidales (proteínas). Es el fundamento de la hemodiálisis clínica para la depuración de desechos en insuficiencia renal. Ósmosis: flujo neto exclusivo de moléculas de agua a través de una membrana semipermeable que solo deja pasar el disolvente, moviéndose desde la disolución más diluida (hipotónica) hacia la más concentrada (hipertónica) para igualar presiones osmóticas. 5. Comportamiento osmótico en células animales y vegetales La membrana plasmática se comporta como una barrera semipermeable.

La respuesta celular al flujo osmótico de agua depende radicalmente de la presencia o ausencia de una pared celular rígida: Condición del medio extracelular Fenómeno en célula vegetal Fenómeno en célula animal Comportamiento hídrico y presión interna Medio hipotónico (baja concentración de solutos respecto al interior) Turgencia: entra agua a la vacuola central hinchando la célula. La pared celular ejerce contrapresión mecánica elástica, impidiendo que explote. Lisis celular / Hemólisis: entra agua descontroladamente. Al carecer de pared rígida, la membrana plasmática no resiste la tensión osmótica interna y estalla.

Flujo de agua hacia el interior; se incrementa el volumen celular y disminuye la presión osmótica interna. Medio isotónico (igual concentración osmolar dentro y fuera) Equilibrio dinámico: el volumen vacuolar se estabiliza; no hay cambio morfológico detectable. Morfología normal: las tasas de entrada y salida de agua son idénticas; se conserva la estructura nativa (ej. eritrocito bicóncavo). Flujo hídrico neto nulo; no varían ni el volumen ni la presión osmótica de los compartimentos.

Medio hipertónico (alta concentración de solutos respecto al interior) Plasmólisis: la vacuola y el protoplasma pierden agua, encogiéndose y retrayendo la membrana plasmática, que se despega de la pared vegetal rígida. Crenación: el citoplasma pierde agua intensamente; la célula se arruga y sufre deformaciones morfológicas irregulares. Flujo de agua hacia el exterior; disminuye el volumen celular y aumenta la presión osmótica intracelular.

Biología EBAU La Rioja: apuntes de los 12 temas con tests 10 CAUSAS Y CONSECUENCIAS Medio hipotónico extracelular Concentración de soluto exterior inferior a la intracelular Medio hipertónico extracelular Concentración de soluto exterior superior a la intracelular Equilibrio osmótico celular Entrada masiva de agua El disolvente entra por ósmosis hacia el interior celular Turgencia vegetal o lisis animal Tensión contra la pared o estallido por rotura membranosa Salida masiva de agua El agua abandona la célula hacia el medio concentrado Plasmólisis vegetal o crenación animal Pérdida de volumen, retracción citoplasmática y arrugamiento ERROR FRECUENTE No confundas turgencia con plasmólisis: la turgencia ocurre cuando una célula vegetal se sitúa en un medio hipotónico y absorbe agua, tensando su pared celular; en cambio, la plasmólisis acontece en un medio hipertónico, donde la célula pierde agua, reduciendo el volumen citoplasmático hasta despegar la membrana plasmática de la pared celular.

PAU · 2023, ORDINARIA En relación con la composición de los seres vivos, define los siguientes términos: a) Bioelemento [0,25 puntos] b) Oligoelemento [0,25 puntos] Resolución: a) Bioelemento: Elemento químico de la tabla periódica que forma parte estructural o funcional de la materia viva (también denominado elemento biogénico). De los más de 100 elementos químicos conocidos, aproximadamente 70 se consideran bioelementos, entre los cuales destacan por su abundancia los bioelementos primarios (C, H, O, N, P, S).

b) Oligoelemento: Bioelemento que se encuentra en los organismos en cantidades infinitesimales o traza (generalmente con una proporción inferior al 0,1 % de la masa total), pero cuya presencia resulta indispensable para el correcto desarrollo y metabolismo vital. Actúan primordialmente como cofactores de enzimas o componentes moleculares imprescindibles (por ejemplo, el hierro en la hemoglobina o el yodo en las hormonas tiroideas), acarreando su carencia patologías graves.

Biología EBAU La Rioja: apuntes de los 12 temas con tests 11 IDEAS CLAVE Los bioelementos primarios (C, H, O, N, P, S) suponen más del 96 % del peso celular y establecen enlaces covalentes estables para estructurar las biomoléculas. El carácter dipolar del agua y su capacidad para establecer enlaces de hidrógeno determinan su alto calor específico, su incompresibilidad y su eficacia disolvente. Las sales disueltas intervienen en el potencial de membrana y la regulación del pH mediante tampones homeostáticos: bicarbonato extracelular y fosfato intracelular.

La diálisis separa solutos micromoleculares de coloides macromoleculares mediante membranas semipermeables, a diferencia de la ósmosis, que es el flujo neto exclusivo de disolvente. Frente a medios hipotónicos, la pared celular vegetal resiste el aumento de presión en estado de turgencia, mientras que la célula animal carece de refuerzo y sufre hemólisis o lisis. COMPRUEBA LO QUE HAS APRENDIDO 1. ¿Por qué la evaporación del sudor o la transpiración vegetal consiguen refrigerar eficazmente a los organismos vivos? 2. ¿Qué par químico regula fundamentalmente las variaciones de acidez en el citoplasma celular? 3.

¿Cuál es la causa mecánica por la que un eritrocito colocado en agua destilada revienta (lisis), mientras que una célula de cebolla colocada en las mismas condiciones no lo hace? 2 Tema 2: Glúcidos: monosacáridos,enlace glucosídico y polisacáridos Los glúcidos son biomoléculas orgánicas compuestas primordialmente por carbono, hidrógeno y oxígeno en una proporción aproximada que responde a la fórmula estequiométrica (razón por la que históricamente se los denominó hidratos de carbono). Ciertos derivados incorporan además nitrógeno, azufre o fósforo (bioelementos analizados en «Tema 1: Bioelementos, agua, sales minerales, pH y ósmosis»).

Desde una perspectiva fisicoquímica, se definen como polihidroxialdehídos o polihidroxicetonas, o bien polímeros que generan dichos compuestos mediante escisión hidrolítica. 1. Clasificación general de los glúcidos La estructura de los glúcidos permite dividirlos según su capacidad de hidrólisis y su complejidad molecular: C H O n 2n n Biología EBAU La Rioja: apuntes de los 12 temas con tests 12 ESQUEMA Clasificación de los glúcidos 2. Monosacáridos: estructura e isomería Los monosacáridos (o glúcidos simples) son monómeros que contienen entre tres y siete átomos de carbono (triosas, tetrosas, pentosas, hexosas y heptosas).

Son sólidos cristalinos, blancos, solubles en disolventes polares por la abundancia de grupos hidroxilo ( ) y de sabor dulce. Se clasifican funcionalmente en: Aldosas: presentan el grupo carbonilo en un extremo en forma de aldehído ( en el carbono 1). Ejemplos: gliceraldehído, D-ribosa, D-glucosa y D-galactosa. Cetosas: ubican el carbonilo en posición secundaria como cetona ( , generalmente en el carbono 2). Ejemplos: dihidroxiacetona, D-ribulosa y D-fructosa.

Estereoisomería y actividad óptica Excepto la dihidroxiacetona (que carece de carbonos asimétricos), todos los monosacáridos poseen uno o más carbonos asimétricos o quirales, es decir, carbonos unidos a cuatro sustituyentes químicamente distintos.

Esta asimetría confiere dos propiedades fundamentales: Monosacáridos (osas) Monómeros no hidrolizables de 3 a 7 carbonos Aldosas y cetosas Triosas, pentosas y hexosas libres Ósidos Polímeros formados por unión glucosídica Holósidos Compuestos únicamente por unidades de monosacárido Oligosacáridos Cadenas de 2 a 10 monosacáridos (disacáridos) Polisacáridos Homopolisacárido y heteropolisacárido de más de 10 unidades Heterósidos Fracción glucídica unida a un componente aglucón OH CHO CO Actividad óptica: capacidad de rotar el plano de la luz polarizada hacia la derecha (dextrógiros, indicados con ) o hacia la izquierda (levógiros, indicados con ).

1 + Configuración D y L (enantiómeros): la posición del grupo en el carbono asimétrico más alejado del grupo funcional principal determina la serie. Si dicho hidroxilo se orienta hacia la derecha en la proyección lineal de Fischer, pertenece a la serie D; si se halla a la izquierda, a la serie L. Los enantiómeros son imágenes especulares no superponibles entre sí. 2 OH Biología EBAU La Rioja: apuntes de los 12 temas con tests 13 EPÍMEROS Y DIASTEREOISÓMEROS Dos monosacáridos son epímeros cuando se diferencian en la configuración espacial del grupo de un único carbono asimétrico.

Por ejemplo, la D-glucosa y la D-galactosa son epímeros en el carbono 4, mientras que la D-glucosa y la D-manosa lo son en el carbono 2. Esquema de enantiómeros y epímeros en aldotetrosas según las proyecciones de Fischer. 3. Ciclación y el carbono anomérico En disolución acuosa, las pentosas y hexosas abandonan su conformación lineal y forman estructuras cíclicas estables mediante una reacción intramolecular entre su grupo carbonilo y un hidroxilo alcohólico. Si reacciona un aldehído con un alcohol, se produce un hemiacetal; si reacciona una cetona, se origina un hemicetal.

Los ciclos pentagonales reciben el nombre de furanosas (por analogía con el furano), mientras que los hexagonales se denominan piranosas (por el pirano). Al cerrarse el anillo, el carbono del antiguo grupo carbonilo se transforma en un nuevo centro quiral denominado carbono anomérico (carbono 1 en aldosas y carbono 2 en cetosas). De este modo aparecen dos nuevos estereoisómeros llamados anómeros: Forma anomérica (alfa): el hidroxilo anomérico se orienta en posición trans respecto al grupo hidroximetilo terminal (hacia abajo en la proyección de Haworth para azúcares de la serie D).

Forma anomérica (beta): el hidroxilo anomérico se dispone en posición cis respecto al sustituyente del carbono terminal (hacia arriba en Haworth para azúcares D). PODER REDUCTOR Un azúcar manifiesta poder reductor cuando su carbono anomérico conserva libre el grupo hidroxilo. Este grupo hemiacetálico libre puede abrirse reversiblemente a su forma lineal y ceder electrones (oxidándose a ácido carboxílico), propiedad que se detecta mediante reactivos como el de Fehling o Benedict. OH α β Biología EBAU La Rioja: apuntes de los 12 temas con tests 14 4.

El enlace O-glucosídico y los disacáridos El enlace O-glucosídico es la unión covalente que enlaza dos monosacáridos mediante la condensación entre un grupo hidroxilo del primer azúcar y un hidroxilo del segundo, con la consiguiente liberación de una molécula de agua ( ). Esquema de formación de enlaces O-glucosídicos monocarbonílico y dicarbonílico con desprendimiento acuoso. Según la participación de los centros anoméricos, existen dos modalidades de enlace: Monocarbonílico: interviene el hidroxilo del carbono anomérico de un monosacárido y un hidroxilo no anomérico del otro (por ejemplo, enlaces o ).

La molécula resultante conserva un carbono anomérico libre, por lo que mantiene su carácter reductor. Dicarbonílico: reaccionan los hidroxilos anoméricos de ambos monómeros a la vez (como el enlace ). Al quedar ambos carbonos anoméricos bloqueados en el enlace, el disacárido carece de poder reductor. Disacárido Unidades constituyentes Tipo de enlace Carácter reductor Origen y función Maltosa -D-glucosa + -D- glucosa monocarbonílico Sí Azúcar de malta; producto de la hidrólisis del almidón y glucógeno. Celobiosa -D-glucosa + -D- glucosa monocarbonílico Sí Unidad repetitiva estructural procedente de la hidrólisis de la celulosa.

Lactosa -D-galactosa + - D-glucosa monocarbonílico Sí Azúcar característico de la leche en mamíferos. Sacarosa -D-glucosa + -D- fructosa dicarbonílico No Azúcar común de caña o remolacha; transporte de glúcidos en vegetales. H O 2 1 4 1 6 α(1 2)β α α α(1 4) β β β(1 4) β β β(1 4) α β α(1 2)β Biología EBAU La Rioja: apuntes de los 12 temas con tests 15 5. Polisacáridos: polímeros de alto peso molecular Los polisacáridos son macromoléculas formadas por la unión de más de diez unidades de monosacárido. No son cristalizables, carecen de sabor dulce y, debido a la inmensa mayoría de extremos bloqueados, no manifiestan poder reductor global apreciable.

Polisacáridos de reserva energética Están unidos por enlaces de tipo , que adoptan una conformación helicoidal fácilmente accesible a la maquinaria enzimática hidrolítica: Almidón: principal reserva nutricional en vegetales, acumulado en plastos intracelulares. Está compuesto por dos fracciones: la amilosa (cadenas lineales enrolladas en hélice con enlaces ) y la amilopectina (cadenas lineales con ramificaciones en cada 15 a 30 residuos de glucosa). Glucógeno: reserva glucídica en animales, almacenado en el citoplasma de hepatocitos y fibras musculares esqueléticas.

Presenta una arquitectura semejante a la amilopectina, pero con una frecuencia de ramificaciones en notablemente mayor (cada 8 a 12 residuos), lo que facilita su movilización rápida mediante fosforólisis. Esquema comparativo estructural entre la amilosa lineal y la amilopectina ramificada. Polisacáridos estructurales Poseen enlaces de tipo , que generan cadenas lineales rígidas y extendidas unidas estrechamente entre sí por puentes de hidrógeno intra e intercatenarios: Celulosa: polímero no ramificado de unidades de -D-glucosa unidas por enlace , en el que cada monómero rota respecto al contiguo.

Las cadenas paralelas forman micelas, estas se agrupan en microfibrillas y finalmente en fibras macroscópicas insolubles que constituyen el armazón de la pared vegetal. Quitina: polímero lineal formado por cadenas de N-acetil- -D-glucosamina con enlaces . Proporciona rigidez mecánica al exoesqueleto de artrópodos y a la pared celular de los hongos. α α(1 4) α(1 6) α(1 6) β β β(1 4) 180 β β(1 4) Biología EBAU La Rioja: apuntes de los 12 temas con tests 16 Diagrama de la jerarquía estructural de microfibrillas de celulosa y puentes de hidrógeno. Heteropolisacáridos y heterósidos Los heteropolisacáridos están integrados por dos o más clases distintas de monosacáridos o derivados ácidos.

Destacan el agar-agar (extraído de algas rojas), las gomas vegetales con papel cicatrizante o protector, y los glicosaminoglicanos de la matriz extracelular (el ácido hialurónico, el condroitín sulfato en cartílagos y la heparina como anticoagulante fisiológico). Por su parte, los heterósidos resultan del enlace covalente entre una porción glucídica y una fracción no glucídica (llamada aglucón), originando glucolípidos de membrana, glucoproteínas plasmáticas y receptores de superficie, así como principios activos de interés farmacológico (cardiotónicos o glucósidos cianogénicos).

PAU · 2023, ORDINARIA En relación con la composición de los seres vivos, define los siguientes términos: c) Glúcido [0,25 puntos] Resolución Definición técnica de glúcido: Biomolécula orgánica constituida principalmente por carbono, hidrógeno y oxígeno (con una proporción básica cercana a ). Químicamente corresponden a polihidroxialdehídos o polihidroxicetonas, o bien a macromoléculas que liberan estos compuestos tras su degradación hidrolítica. En los seres vivos desempeñan funciones energéticas fundamentales (como la glucosa o el glucógeno) y de sostén estructural (como la celulosa o la quitina).

C H O n 2n n Biología EBAU La Rioja: apuntes de los 12 temas con tests 17 IDEAS CLAVE Los monosacáridos son polihidroxialdehídos o polihidroxicetonas con isomería espacial debida a sus carbonos asimétricos. La ciclación hemiacetálica o hemicetálica genera el carbono anomérico, origen de los anómeros y . El poder reductor depende de la existencia de un carbono anomérico con grupo hidroxilo libre. El enlace O-glucosídico monocarbonílico preserva el carácter reductor, mientras que el dicarbonílico lo anula. Los enlaces forman polímeros helicoidales de reserva (almidón, glucógeno), mientras que los enlaces originan fibras estructurales lineales y resistentes (celulosa, quitina).

COMPRUEBA LO QUE HAS APRENDIDO 4. ¿Por qué la sacarosa carece de poder reductor mientras que la maltosa sí lo presenta? 5. ¿Qué consecuencia conformacional tiene el enlace en la celulosa comparado con el del almidón? 3 Tema 3: Lípidos: ácidos grasos,grasas,fosfolípidos y esteroides Los lípidos constituyen un conjunto biológico heterogéneo integrado por carbono, hidrógeno y oxígeno, conteniendo con frecuencia fósforo, nitrógeno y azufre. Comparten dos rasgos físico-químicos definitorios: son insolubles o escasamente solubles en disolventes polares acuosos y sumamente solubles en disolventes orgánicos apolares (como benceno, éter o cloroformo), además de resultar untuosos al tacto.

Desempeñan papeles biológicos esenciales en el almacenamiento energético, el soporte arquitectónico de las membranas celulares y la comunicación bioquímica e intercelular. 1. Clasificación general de los lípidos El criterio bioquímico fundamental para catalogar a los lípidos radica en la presencia o ausencia de ácidos grasos en su estructura molecular, lo que condiciona su capacidad para experimentar hidrólisis alcalina: α β α β β(1 4) α(1 4) Biología EBAU La Rioja: apuntes de los 12 temas con tests 18 ESQUEMA Clasificación general de los lípidos Criterio Lípidos saponificables Lípidos insaponificables Composición básica Contienen ácidos grasos unidos por enlaces éster a un alcohol.

Carecen de ácidos grasos y de enlaces éster hidrolizables. Reacción con álcalis Generan sales de ácidos grasos (jabones) y alcohol libre mediante saponificación. No experimentan saponificación ni forman jabones. Subfamilias Simples: acilglicéridos y ceras. Complejos: fosfolípidos (fosfoglicéridos) y esfingolípidos. Terpenos (isoprenoides), esteroides y eicosanoides. Rol biológico principal Almacenamiento de energía metabólica, aislamiento y barreras de membrana. Regulación endocrina, señalización local, pigmentos y vitaminas liposolubles. 2.

Ácidos grasos: estructura y propiedades físico-químicas Los ácidos grasos son ácidos orgánicos monocarboxílicos formados por una larga cadena hidrocarbonada alifática no ramificada, típicamente de número par de carbonos (habitualmente entre 10 y 22 átomos). El extremo polar está ocupado por el grupo carboxilo (-COOH), mientras que la cadena hidrocarbonada restante es estrictamente apolar.

Lípidos Biomoléculas orgánicas insolubles en agua Saponificables Poseen ácidos grasos esterificados Simples Acilglicéridos y ceras Complejos Fosfolípidos y esfingolípidos de membrana Insaponificables Carecen de ácidos grasos Terpenos Polímeros de isopreno y pigmentos Esteroides Colesterol, hormonas y ácidos biliares Eicosanoides Prostaglandinas y tromboxanos Biología EBAU La Rioja: apuntes de los 12 temas con tests 19 COMPORTAMIENTO ANFIPÁTICO Los ácidos grasos presentan naturaleza anfipática: albergan una cabeza polar hidrófila (-COOH ionizable a ) afín al agua y una cola apolar hidrófoba hidrocarbonada que rechaza el medio acuoso.

Al dispersarse en soluciones acuosas, tienden espontáneamente a formar monocapas superficiales o micelas esféricas donde los grupos polares miran hacia el agua y las colas quedan secuestradas en el interior apolar mediante interacciones hidrofóbicas y fuerzas de dispersión de London. Saturación y punto de fusión En función de los enlaces que articulan la cadena carbonada, se distinguen dos grupos estructurales: Ácidos grasos saturados: presentan únicamente enlaces covalentes sencillos ( ). Sus cadenas adoptan una conformación lineal extendida en zigzag, lo que permite un empaquetamiento regular y denso facilitado por abundantes interacciones de Van der Waals.

Exhiben puntos de fusión elevados y son sólidos a temperatura ambiente (como el ácido palmítico de 16 carbonos o el ácido esteárico de 18 carbonos). Ácidos grasos insaturados: albergan uno o varios dobles enlaces ( ), habitualmente en conformación cis. Dicho doble enlace produce un acodamiento rígido en la cadena que obstaculiza el empaquetamiento molecular compacto, debilitando las fuerzas intermoleculares. Por ello, tienen puntos de fusión notablemente más bajos y son líquidos a temperatura ambiente (como el ácido oleico con una insaturación o el linoleico, poliinsaturado, ambos de 18C).

Los ácidos poliinsaturados que no pueden ser sintetizados de novo por mamíferos se denominan ácidos grasos esenciales (históricamente rotulados como vitamina F). 3. Lípidos saponificables Acilglicéridos (grasas neutras) Son ésteres resultantes de la condensación del propanotriol (glicerol) con una, dos o tres moléculas de ácidos grasos mediante enlaces éster, liberando una molécula de por cada enlace formado. Los más abundantes son los triacilglicéridos (triglicéridos), como la tripalmitina.

Según su estado físico a temperatura ambiente, se diferencian en aceites (de origen vegetal, ricos en ácidos insaturados, líquidos) y sebos o mantecas (de procedencia animal, con predominio de saturados, sólidos). COO C C C = C H O 2 Biología EBAU La Rioja: apuntes de los 12 temas con tests 20 Esquema de las reacciones de esterificación y saponificación de un triacilglicerol. ESTERIFICACIÓN FRENTE A SAPONIFICACIÓN La esterificación consiste en la unión covalente del grupo carboxilo de un ácido graso con un hidroxilo del alcohol (glicerol), liberándose agua: .

La saponificación es la hidrólisis alcalina del enlace éster mediante una base fuerte (NaOH o KOH), generando glicerina libre y las sales sódicas o potásicas de los ácidos grasos, conocidas químicamente como jabones: . Las grasas neutras representan la reserva energética metabólica más concentrada y eficiente de los seres vivos (rinden más del doble de kilocalorías por gramo que los glúcidos), almacenándose en los adipocitos animales y en vacuolas de semillas vegetales. Proveen asimismo aislamiento térmico y amortiguación mecánica contra traumatismos. Ceras Resultan de la esterificación de un ácido graso de cadena larga con un monoalcohol alifático también de elevado peso molecular.

Su marcada apolaridad e hidrofobicidad las convierte en cubiertas impermeabilizantes idóneas sobre plumas, pelos, exoesqueletos y cutículas vegetales. Entre los derivados comerciales figuran la lanolina (extraída de la lana) y el espermaceti o blanco de ballena. Fosfolípidos (fosfoglicéridos) Están conformados por glicerol esterificado en los carbonos 1 y 2 con sendos ácidos grasos (generalmente uno saturado y uno insaturado), mientras que su carbono 3 está unido a un grupo fosfato, constituyendo el ácido fosfatídico. A su vez, el fosfato se une a un sustituyente polar o aminoalcohol (colina, etanolamina, serina o inositol).

R-COOH + HO-CH -R' 2 R-COO-CH -R' + 2 H O 2 Triglic rido + e ˊ 3NaOH Glicerol + 3R-COO Na + Biología EBAU La Rioja: apuntes de los 12 temas con tests 21 Diagrama de autoensamblaje de lípidos anfipáticos en monocapa, bicapa, micela y liposoma. Debido a su marcado carácter anfipático, los fosfolípidos se autoorganizan espontáneamente en medio acuoso: adoptan estructuras en bicapa (matriz estructural de las membranas plasmáticas e intracelulares), micelas y liposomas (vesículas esféricas de bicapa que encierran una cavidad acuosa, ampliamente empleadas para la vehiculización de fármacos y cosméticos).

Esfingolípidos Presentan como esqueleto base el aminoalcohol esfingosina (18 carbonos), unido por enlace amida a un ácido graso para conformar la ceramida. Según la naturaleza de su cabeza polar se subdividen en: Esfingomielinas: incorporan fosfocolina o fosfoetanolamina. Son lípidos con fósforo que integran las vainas de mielina del sistema nervioso. Glicoesfingolípidos: carecen de fosfato; la ceramida se asocia a glúcidos formando parte del glucocálix. Se dividen en cerebrósidos (unidos a un monosacárido simple, abundantes en encéfalo) y gangliósidos (con cadenas oligosacarídicas ramificadas ricas en ácido siálico).

Intervienen en la transmisión del impulso nervioso, la fijación de toxinas y la especificidad antigénica (por ejemplo, antígenos del sistema AB0). 4. Lípidos insaponificables Terpenos o isoprenoides Son polímeros derivados de la condensación secuencial de unidades de isopreno (2-metil-1,3- butadieno). Abarcan esencias vegetales (mentol, limoneno), pigmentos fotosintéticos accesorios (carotenos, xantofilas) y vitaminas liposolubles como la vitamina A (retinol), E ( -tocoferol) y K. α Biología EBAU La Rioja: apuntes de los 12 temas con tests 22 Esteroides Derivan del hidrocarburo policíclico ciclopentanoperhidrofenantreno (esterano o gonano).

Dentro de esta familia destacan: Esteroles: sobresale el colesterol, lípido anfipático que modula la estabilidad y fluidez de la membrana plasmática animal ante oscilaciones térmicas. Circula por el plasma acoplado a lipoproteínas y actúa como precursor de los demás esteroides. Se incluye asimismo la vitamina D, cuya ruta biosintética regula la absorción intestinal y homeostasis de calcio y fósforo; su déficit conduce a raquitismo infantil y osteomalacia. Ácidos y sales biliares: sintetizados en el hígado como componentes de la bilis; actúan como emulsionantes detergentes de los lípidos en el duodeno facilitando su hidrólisis enzimática.

Hormonas esteroideas: mensajeros químicos liposolubles que difunden a través de las membranas celulares. Incluyen las hormonas sexuales (testosterona, estrógenos y progesterona) y las hormonas corticosuprarrenales (cortisol y aldosterona). Eicosanoides Lípidos derivados del ciclado y oxigenación del ácido araquidónico (ácido graso poliinsaturado de 20 carbonos). Destacan las prostaglandinas (mediadoras de la respuesta inflamatoria, inducción de dolor y fiebre, vasodilatación y contracción del miometrio uterino) y los tromboxanos, sintetizados por los trombocitos para promover la agregación plaquetaria y la hemostasia.

Biología EBAU La Rioja: apuntes de los 12 temas con tests 23 EBAU · 2021, EXTRAORDINARIA (P1) P1.- Esquematice la estructura de un fosfolípido. Explique su comportamiento anfipático y la importancia de esta característica en la estructura de las células. Resolución a) Esquema de la estructura del fosfolípido: Se representa una molécula dividida claramente en dos regiones funcionales conectadas por un armazón de glicerol: - Cabeza polar hidrófila: integrada por el grupo fosfato esterificado en el C3 del glicerol junto con un sustituyente polar o aminoalcohol (como la colina o la etanolamina).

- Dos colas apolares hidrófobas: formadas por dos largas cadenas de ácidos grasos (una típicamente saturada y otra insaturada con acodamiento) unidas mediante sendos enlaces éster a los carbonos C1 y C2 del glicerol. b) Explicación del comportamiento anfipático: El término anfipático describe a una molécula que presenta simultáneamente una región hidrófila (polar) con afinidad por el agua y otra hidrófoba (apolar) insoluble en ella. En un fosfolípido, el grupo fosfato ionizado y el aminoalcohol establecen interacciones electrostáticas y puentes de hidrógeno con las moléculas de agua circundantes.

Por el contrario, las colas hidrocarbonadas son neutras y apolares, por lo que resultan excluidas del agua y se asocian entre sí mediante fuerzas hidrofóbicas y atracciones débiles de Van der Waals. c) Importancia de esta característica en la estructura celular: Debido a su anfipatía, al encontrarse en medio acuoso los fosfolípidos se autoensamblan espontáneamente formando una bicapa lipídica ininterrumpida. En esta disposición, las cabezas polares se orientan hacia el medio exterior y hacia el citosol acuoso, mientras que las colas hidrófobas quedan secuestradas en el núcleo interno.

Esta arquitectura es el pilar de todas las membranas celulares, confiriéndoles impermeabilidad relativa frente a solutos polares, autosellado, compartimentación de orgánulos y dinamismo estructural fluido. IDEAS CLAVE Los lípidos saponificables contienen ácidos grasos esterificados y reaccionan con álcalis formando jabones, mientras que los insaponificables carecen de ellos. El punto de fusión de los ácidos grasos disminuye con la presencia de dobles enlaces (acodamientos) y aumenta conforme se alarga la cadena alifática. Los triglicéridos actúan como la principal reserva de energía metabólica a largo plazo y aislante térmico en animales y vegetales.

La naturaleza anfipática de los fosfoglicéridos impulsa el autoensamblaje espontáneo en bicapas lipídicas, determinando la estructura celular. El colesterol regula la fluidez de las membranas animales y ejerce de precursor de la vitamina D, las sales biliares y las hormonas esteroideas. Biología EBAU La Rioja: apuntes de los 12 temas con tests 24 COMPRUEBA LO QUE HAS APRENDIDO 6. ¿Por qué un ácido graso insaturado en conformación cis tiene un punto de fusión menor que un ácido graso saturado de idéntica longitud? 7. ¿Qué productos específicos se obtienen de la saponificación completa de un triacilglicérido en presencia de hidróxido de sodio? 8.

¿Cuál es la diferencia estructural básica entre una micela y un liposoma formados por lípidos anfipáticos? Biología EBAU La Rioja: apuntes de los 12 temas con tests 25 4 Aminoácidos y estructura proteica Estructura y propiedades de los aminoácidos Los aminoácidos constituyen las unidades monoméricas fundamentales a partir de las cuales se construyen los péptidos y las proteínas.

Químicamente, se caracterizan por presentar un carbono central asimétrico (denominado carbono alfa o ) al que se encuentran unidos covalentemente cuatro sustituyentes distintos: un grupo amino básico ( ), un grupo carboxilo ácido (-COOH), un átomo de hidrógeno ( ) y una cadena lateral o residuo ( ), la cual confiere la identidad fisicoquímica particular a cada aminoácido. Esquema de la estructura molecular general de un aminoácido estándar. A nivel físico, los aminoácidos se presentan como compuestos sólidos cristalizables, incoloros o poco coloreados, fácilmente solubles en disoluciones acuosas y dotados de elevados puntos de fusión (frecuentemente superiores a 200 °C).

De los múltiples aminoácidos existentes en la naturaleza, 20 aminoácidos proteicos estándar forman parte de la biosíntesis ribosomal. Según la polaridad y carga neta de sus cadenas laterales, se agrupan en: Hidrofóbicos o apolares: presentan cadenas alifáticas, como la alanina, valina, leucina o isoleucina. Aromáticos: contienen anillos bencénicos o aromáticos, como la tirosina. Hidrofílicos o polares sin carga: poseen grupos funcionales capaces de formar enlaces de hidrógeno, como el grupo hidroxilo de la serina. Cargados positivamente (básicos): presentan grupos nitrogenados catiónicos a pH fisiológico, como la arginina y la lisina.

TEMA 4 Proteínas,enzimas y vitaminas 4 Aminoácidos y estructura proteica 5 Biocatálisis enzimática y cofactores C α NH 2 H R Biología EBAU La Rioja: apuntes de los 12 temas con tests 26 Cargados negativamente (ácidos): contienen un segundo grupo carboxilo en su radical, como el ácido aspártico o el ácido glutámico. Determinados aminoácidos no pueden ser sintetizados de novo por el organismo animal en cantidades suficientes y deben incorporarse necesariamente a través de la ingesta nutricional; reciben la designación de aminoácidos esenciales (entre los que destacan la isoleucina, la leucina, la lisina y la valina).

Estereoquímica y actividad óptica Al poseer el carbono alfa cuatro sustituyentes químicos distintos (con la única excepción de la glicina, cuyo radical es otro hidrógeno), dicho carbono constituye un centro quiral. Por consiguiente, los aminoácidos exhiben actividad óptica (desvían el plano de la luz polarizada) y existen en dos formas configuracionales especulares no superponibles o enantiómeros: la forma D (cuando el grupo se sitúa a la derecha en la proyección convencional) y la forma L (cuando se orienta a la izquierda). La práctica totalidad de los aminoácidos que integran las proteínas naturales pertenecen a la serie estereoquímica L.

Comportamiento anfótero y punto isoeléctrico Al coexistir en su misma molécula un grupo con carácter ácido (-COOH) y otro con capacidad básica ( ), los aminoácidos manifiestan un marcado carácter anfótero. En disolución acuosa a pH neutro, experimentan una transferencia protónica intramolecular y adoptan la conformación de ion híbrido (o zwitterion), donde el carboxilo se encuentra desprotonado ( ) y el amino protonado ( ), resultando en una carga eléctrica neta neutra. Diagrama del comportamiento anfótero e ionización del aminoácido según el pH.

NH 2 NH 2 COO NH 3 + Biología EBAU La Rioja: apuntes de los 12 temas con tests 27 PUNTO ISOELÉCTRICO (PI) El punto isoeléctrico es el valor específico de pH del medio acuoso en el cual la carga neta global del aminoácido o péptido es exactamente cero, coexistiendo las cargas positivas y negativas en estricto equilibrio bipolar. Cuando el pH desciende (medio ácido con alta concentración de ), el grupo carboxilato captura un protón pasando a -COOH, comportándose el aminoácido como una base y adquiriendo carga neta positiva (forma catiónica).

Por el contrario, si el pH se eleva (medio alcalino con alta concentración de ), el grupo amonio cede un protón al medio convirtiéndose en , actuando como un ácido y adquiriendo carga neta negativa (forma aniónica). Este fenómeno confiere a las disoluciones proteicas una notable función amortiguadora del pH. El enlace peptídico La polimerización de aminoácidos se produce mediante la formación del enlace peptídico, un enlace covalente de tipo amida establecido entre el grupo de un aminoácido y el grupo del siguiente, con la consiguiente condensación y eliminación de una molécula de agua.

Las unidades integradas en la cadena pierden átomos en la reacción, por lo que se denominan técnicamente residuos de aminoácidos. Esquema de los extremos N-terminal y C-terminal de un aminoácido. Toda cadena polipeptídica conserva una marcada polaridad química direccional: se inicia en un extremo con el grupo amino desprovisto de unión, denominado extremo N-terminal, y concluye en un residuo con su grupo carboxilo libre, designado como extremo C-terminal. Según la longitud de la cadena polimérica, las moléculas se clasifican en dipéptidos, tripéptidos, oligopéptidos (hasta unos 10 residuos), polipéptidos (más de 10 residuos) y proteínas (cadenas de un centenar o más de aminoácidos).

Características geométricas del enlace peptídico El enlace peptídico presenta peculiaridades estructurales decisivas para la conformación proteica: Carácter parcial de doble enlace: debido a la resonancia electrónica entre el átomo de carbono, el oxígeno carbonílico y el nitrógeno amídico, la distancia de enlace es significativamente más corta que la de un enlace covalente simple habitual. Coplanaridad y rigidez: los cuatro átomos que constituyen el grupo peptídico ( y ), junto con los dos carbonos alfa contiguos, yacen confinados de manera fija sobre un mismo plano geométrico rígido.

H+ OH NH 2 C α COOH C α NH 2 C N C = O N H Biología EBAU La Rioja: apuntes de los 12 temas con tests 28 Capacidad de rotación restringida: no existe libertad de giro en torno al enlace peptídico. Las únicas rotaciones espaciales posibles en el esqueleto molecular ocurren alrededor de los enlaces formados por el carbono alfa ( y ). Niveles de organización estructural de las proteínas La funcionalidad biológica de una proteína depende estrictamente de la adquisición de una conformación tridimensional termodinámicamente estable, conocida como conformación nativa. Esta arquitectura se desglosa en cuatro niveles de complejidad jerárquica.

ESQUEMA Niveles de organización estructural proteica Estructura primaria Representa la secuencia lineal y ordenada de aminoácidos enlazados covalentemente, leída obligatoriamente desde el extremo N-terminal hacia el extremo C-terminal. Constituye el nivel más elemental, pero el más trascendental, ya que toda la información requerida para el posterior plegamiento tridimensional de la molécula reside intrínsecamente codificada en dicha secuencia lineal.

Estructura secundaria Consiste en el plegamiento espacial periódico regular adoptado localmente por la cadena polipeptídica a lo largo de su eje, estabilizado primordialmente por puentes de hidrógeno establecidos entre los grupos carbonilo ( ) y amino ( ) del esqueleto peptídico: Hélice alfa ( -hélice): la cadena se enrolla de forma helicoidal y dextrógira sobre sí misma. Presenta un paso de rosca de 0,54 nm con aproximadamente 3,6 residuos por vuelta. Se estabiliza mediante C N N C α C α C Estructura primaria Secuencia lineal covalentemente unida por enlaces peptídicos. Estructura secundaria Plegamiento local mantenido por puentes de hidrógeno.

Hélice alfa Enrollamiento helicoidal dextrógiro intracatenario. Lámina beta Conformación extendida en hojas paralelas o antiparalelas. Hélice de colágeno Superhélice levógira rica en prolina. Estructura terciaria Conformación tridimensional global y activa con dominios. Estructura cuaternaria Asociación multimérica de dos o más cadenas polipeptídicas. C = O N H α Biología EBAU La Rioja: apuntes de los 12 temas con tests 29 puentes de hidrógeno intracatenarios entre el grupo de un enlace y el del cuarto residuo subsiguiente. Los grupos laterales se proyectan perpendicularmente hacia el exterior. Aminoácidos rígidos o cíclicos, como la prolina, impiden este giro e inducen quiebres en la hélice.

Lámina beta o conformación plegada ( -lámina): la cadena adopta una conformación extendida en zigzag. Los enlaces de hidrógeno se establecen transversalmente entre segmentos adyacentes de la misma cadena plegada sobre sí misma (intracatenarios) o entre cadenas peptídicas contiguas independientes (intercatenarios). Si las cadenas corren en idéntica polaridad N-terminal C- terminal se denominan láminas paralelas; si alternan sentidos opuestos, se configuran como antiparalelas, siendo estas últimas notablemente más estables y frecuentes (como en la fibroína de la seda).

Hélice de colágeno: disposición helicoidal levógira propia del colágeno, altamente enriquecida en residuos de prolina y glicina. Es más rígida y extendida que la hélice alfa (con una elevación axial de 0,29 nm por residuo frente a los 0,15 nm de la hélice alfa), carece de puentes de hidrógeno intracatenarios y se ensambla mediante el enrollamiento conjunto de tres cadenas helicoidales en una superhélice estabilizada por enlaces intercatenarios. Diagrama estructural de láminas beta paralelas y antiparalelas con puentes de hidrógeno.

Estructura terciaria Comprende la disposición tridimensional completa y compacta que adquiere la cadena polipeptídica al replegarse en el espacio celular, confiriéndole su función biológica activa. A menudo, las cadenas polipeptídicas de gran tamaño se organizan en unidades estructuralmente compactas e independientes denominadas dominios estructurales (módulos de entre 50 y 300 residuos con estabilidad autónoma, unidos por bisagras flexibles de la cadena peptídica).

C = O N H R β Biología EBAU La Rioja: apuntes de los 12 temas con tests 30 La estabilidad de la estructura terciaria descansa sobre un conjunto combinado de interacciones entre las cadenas laterales ( ): CONFORMACIÓN Y PATOLOGÍA: LOS PRIONES Un plegamiento erróneo en la estructura terciaria puede convertir una proteína celular funcional en una isoforma patógena infecciosa, como ocurre con los priones, en los que la transformación conformacional altera su solubilidad y desencadena neurodegeneración.

Estructura cuaternaria Se manifiesta en proteínas oligoméricas compuestas por la asociación no covalente (o excepcionalmente covalente) de dos o más cadenas polipeptídicas individuales, denominadas subunidades, monómeros o protómeros. Ejemplos característicos son la hemoglobina humana (un tetrámero globular compuesto por dos cadenas alfa y dos beta) o las fibras de colágeno (trímero fibroso). Propiedades fisicoquímicas y desnaturalización Las propiedades físicas y reactivas de las macromoléculas proteicas proceden directamente de su conformación tridimensional: Solubilidad: las proteínas de conformación globular disponen sus radicales polares en la superficie de contacto con el agua.

Estos residuos atraen dipolos acuosos que constituyen una capa de solvatación circundante, manteniendo las macromoléculas dispersas y evitando su agregación y precipitación. Especificidad: cada estirpe biológica sintetiza variantes proteicas adaptadas funcionalmente. Se distingue una especificidad de especie (macromoléculas homólogas con estructura análoga y misma función en taxones distintos) y una especificidad individual o de tejido. Desnaturalización proteica: pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria provocada por la ruptura de las fuerzas de estabilización conformacional, manteniéndose intacta la estructura primaria covalentemente unida.

Se desencadena por factores desestabilizantes como variaciones drásticas de pH, incrementos de temperatura o alteraciones en la salinidad del medio. Conlleva la inmediata inactivación biológica y suele provocar la precipitación de la proteína al exponerse su núcleo hidrófobo. Si las condiciones vuelven a los parámetros fisiológicos óptimos, algunas proteínas sencillas pueden recuperar espontáneamente su conformación nativa activa mediante renaturalización. R Puentes de hidrógeno: interacciones electrostáticas débiles entre grupos…