Apuntes de Biología: biomoléculas, célula, metabolismo, genética e inmunología

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APUNTES BIOLOGÍA EvAU Aragón AprenAI 2026-2027 Apuntes de Biología para la EvAU de Aragón. Cubren todo el temario oficial: biomoléculas, célula, metabolismo, genética molecular, microbiología y biotecnología, e inmunología. Están orientados a las preguntas razonadas del examen.

APREN.AI Índice Bloque 1: Las biomoléculas 1 El agua, las sales minerales y la ósmosis 8 Bioelementos y biomoléculas inorgánicas 8 La molécula de agua: un dipolo 8 Propiedades del agua y funciones biológicas 9 Sales minerales 10 Sistemas tampón y regulación del pH 11 Ósmosis 12 2 Glúcidos 15 Concepto y clasificación 15 Monosacáridos 16 Enlace O-glucosídico y disacáridos 17 Polisacáridos 18 3 Lípidos 21 Qué son y cómo se clasifican 21 Ácidos grasos 22 El enlace éster: esterificación y saponificación 22 Lípidos saponificables simples 23 Fosfolípidos 24 Lípidos insaponificables 24 4 Proteínas 26 Los aminoácidos 26 El enlace peptídico 27 Niveles de estructura 28 La desnaturalización 29 Funciones de las proteínas 30 5 Enzimas y cinética enzimática 31 Qué es un enzima 31 Energía de activación 31 Centro activo y especificidad 32 Cofactores y coenzimas 32 Cinética enzimática 33 Temperatura y pH 33 Inhibición enzimática 34 Enzimas alostéricos 34 Apuntes de Biología: biomoléculas, célula, metabolismo, genética e inmunología 1 6 Nucleótidos y ácidos nucleicos 35 El nucleótido: las piezas 35 El enlace fosfodiéster y la polaridad de la cadena 36 El ADN: la doble hélice 36 El ARN y sus tipos 37 Nucleótidos que no forman ácidos nucleicos 38 Bloque 2: La célula 7 Organización procariota y eucariota 40 La teoría celular 40 Lo que tienen todas las células 41 La célula procariota 41 La célula eucariota 42 Procariota frente a eucariota 42 Diferencias entre la célula animal y la vegetal 43 8 Membrana plasmática: modelo de mosaico fluido 45 Aspecto al microscopio electrónico 45 Composición 45 El modelo de mosaico fluido 45 Asimetría de la membrana 46 El glucocáliz 46 Funciones de la membrana 47 Uniones intercelulares 47 9 Transporte a través de la membrana 48 Por qué la célula necesita transportar sustancias 48 Transporte pasivo: sin gasto de energía 49 Transporte activo: en contra de gradiente 50 Canales frente a bombas 51 Transporte en masa: macromoléculas y partículas 51 10 Pared celular y matriz extracelular 52 La pared celular vegetal 52 La matriz extracelular animal 53 11 Citosol, citoesqueleto, centrosoma, cilios y flagelos 55 El citosol 55 El citoesqueleto 56 Centrosoma, centriolos y huso acromático 57 Cilios y flagelos 58 12 Sistema de endomembranas: RE, Golgi, lisosomas, vacuolas y peroxisomas 59 La célula como sistema de membranas 59 El recorrido de una proteína de secreción 60 Apuntes de Biología: biomoléculas, célula, metabolismo, genética e inmunología 2 Los orgánulos, uno a uno 61 13 Mitocondrias, cloroplastos y teoría endosimbiótica 64 La mitocondria 64 El cloroplasto 64 Comparación por compartimentos 65 ADN y ribosomas propios 65 La teoría endosimbiótica 65 14 Núcleo interfásico y cromosomas 67 Envoltura nuclear y poros 69 Nucleoplasma y nucléolo 69 La cromatina y sus niveles de compactación 70 El cromosoma metafásico 71 Cariotipo, homólogos y ploidía 72 15 Ciclo celular y mitosis 73 El ciclo celular y sus fases 73 La mitosis 75 La citocinesis 76 Significado biológico de la mitosis 76 Regulación del ciclo: puntos de control 76 16 Meiosis y su significado biológico 77 Meiosis I: la división reduccional 77 Meiosis II: separación de cromátidas 78 Mitosis y meiosis comparadas 80 Significado biológico 80 Bloque 3: El metabolismo celular 17 Metabolismo, ATP y coenzimas 84 Qué es el metabolismo 84 Catabolismo y anabolismo 84 Tipos de metabolismo 85 El ATP, moneda energética 85 Coenzimas transportadoras de electrones 86 18 Respiración celular: glucólisis, Krebs y cadena respiratoria 87 Glucólisis 88 Del piruvato al acetil-CoA 89 Ciclo de Krebs 89 Cadena respiratoria y fosforilación oxidativa 90 Balance energético 92 19 Fermentaciones, β-oxidación y balance energético comparado 93 Para qué sirve fermentar 94 Apuntes de Biología: biomoléculas, célula, metabolismo, genética e inmunología 3 Fermentación alcohólica 94 Fermentación láctica 94 Respiración frente a fermentación 95 Efecto Pasteur y lectura de gráficas 95 β-oxidación de los ácidos grasos 96 Degradación de las proteínas 97 20 Fotosíntesis: pigmentos y fase luminosa 98 Qué es la fotosíntesis y por qué importa 98 Pigmentos y fotosistemas 99 Fase luminosa acíclica: el esquema en Z 99 Fotofosforilación cíclica 101 21 Ciclo de Calvin, factores de la fotosíntesis y quimiosíntesis 102 Las tres etapas del ciclo de Calvin 102 Balance de la fase oscura 103 Factores que influyen en la fotosíntesis 104 Quimiosíntesis 104 Integración de fotosíntesis y respiración 105 Bloque 4: Genética molecular 22 El ADN como material hereditario y su replicación 107 El ADN porta la información genética: las pruebas 107 Una copia semiconservativa 107 Las reglas de la ADN polimerasa 108 El mecanismo en procariotas 109 Particularidades en eucariotas 109 23 Transcripción y maduración del ARN 111 El dogma central de la biología molecular 111 La transcripción 112 Procariotas y eucariotas 112 Maduración del ARNm eucariota 113 24 Código genético y traducción 116 Del ADN a la proteína 116 El código genético 116 Cómo se usa la tabla del código 117 Activación de los aminoácidos 118 La traducción en el ribosoma 118 Ribosomas libres y ribosomas del RER 119 25 Regulación de la expresión génica 121 Mismo genoma, genes distintos 121 Regulación en procariotas: el operón 121 Apuntes de Biología: biomoléculas, célula, metabolismo, genética e inmunología 4 Regulación en eucariotas 123 26 Mutaciones y evolución 124 Qué es una mutación 124 Mutaciones génicas o puntuales 125 Mutaciones cromosómicas estructurales 126 Mutaciones genómicas o numéricas 127 Agentes mutágenos y reparación 127 Mutaciones y evolución 128 27 Genética mendeliana y herencia ligada al sexo (complemento de examen) 129 Conceptos básicos 129 Las leyes de Mendel 130 Cruzamiento prueba 131 Alelismo múltiple: grupos ABO y Rh 131 Herencia ligada al sexo 132 Análisis de genealogías 132 Bloque 5: Biotecnología y microbiología 28 Microorganismos: bacterias y virus 136 Las bacterias 136 Microorganismos eucariotas 139 Los virus 139 Antibióticos 142 29 Biotecnología tradicional y microorganismos en la industria alimentaria 143 Qué es la biotecnología 143 Biotecnología tradicional y moderna 143 Fermentaciones en la industria alimentaria 143 Otros usos industriales 145 Biorremediación y depuración 145 30 Ingeniería genética y ADN recombinante 147 Qué es la ingeniería genética 147 Las herramientas 147 Clonación de un gen en bacterias: la insulina 148 Introducir genes en células eucariotas 150 31 PCR y electroforesis 151 Qué es la PCR y para qué sirve 151 Los componentes de la mezcla 151 Las tres fases de un ciclo 152 Aplicaciones 153 La electroforesis en gel 154 32 Aplicaciones de la biotecnología, OMG e implicaciones éticas 155 Apuntes de Biología: biomoléculas, célula, metabolismo, genética e inmunología 5 OMG y transgénico: no son lo mismo 155 Cómo se modifica cada tipo de organismo 155 Aplicaciones por campos 156 Clonación de animales 156 Terapia génica 157 Edición genética con CRISPR-Cas9 157 Implicaciones éticas, sociales y ambientales 158 Bloque 6: Inmunología 33 Inmunidad y defensas inespecíficas 160 Inmunidad y sistema inmunitario 160 Órganos y células 161 Primera línea: barreras 162 Segunda línea: respuesta innata 162 34 Inmunidad específica: antígenos, linfocitos B y T 165 Antígeno, epítopo y anticuerpo 165 Origen y maduración de los linfocitos 165 Presentación antigénica y moléculas MHC 166 Cómo se activa la respuesta específica 167 Respuesta humoral: linfocitos B 167 Respuesta celular: linfocitos T 168 35 Inmunoglobulinas y reacción antígeno-anticuerpo 170 Qué son las inmunoglobulinas 170 Estructura: la molécula en forma de Y 170 Las cinco clases de inmunoglobulinas 171 La reacción antígeno-anticuerpo 172 36 Memoria inmunitaria, tipos de inmunidad, vacunas, sueros y anticuerpos monoclonales 175 Células de memoria y memoria inmunitaria 175 Respuesta primaria y respuesta secundaria 176 Tipos de inmunidad adquirida 178 Vacunas 178 Sueros 179 Anticuerpos monoclonales 180 37 Alteraciones del sistema inmunitario 181 Hipersensibilidad: la alergia 181 Autoinmunidad 183 Inmunodeficiencias 183 Trasplantes y rechazo 185 38 Resumen para repasar 186 Apuntes de Biología: biomoléculas, célula, metabolismo, genética e inmunología 6 Bloque 1: Las biomoléculas 186 Bloque 2: La célula 187 Bloque 3: El metabolismo celular 188 Bloque 4: Genética molecular 189 Bloque 5: Biotecnología y microbiología 190 Bloque 6: Inmunología 191 Fechas clave 192 Soluciones de las preguntas de repaso 193 Apuntes de Biología: biomoléculas, célula, metabolismo, genética e inmunología 7 1 El agua,las sales minerales y la ósmosis Bioelementos y biomoléculas inorgánicas Los bioelementos son los elementos químicos que forman los seres vivos.

Se clasifican por su abundancia: Grupo Abundancia Elementos Rasgo Primarios Casi toda la masa C, H, O, N, P, S Forman enlaces covalentes estables y son la base de las biomoléculas. Secundarios Pequeña Na, K, Ca, Mg, Cl Aparecen sobre todo como iones; están en todos los seres vivos. Oligoelementos Menos del 0,1 % Fe, Cu, Zn, I… Imprescindibles en trazas, pero tóxicos en exceso. Si se separa un material biológico con métodos físicos (filtrar, centrifugar, dializar), se obtienen sustancias que no han cambiado su composición. Son los principios inmediatos o biomoléculas. Por eso a los bioelementos se les llama también principios mediatos.

Las biomoléculas pueden ser inorgánicas (agua y sales minerales) u orgánicas, exclusivas de los seres vivos (glúcidos, lípidos, proteínas y ácidos nucleicos). Muchas biomoléculas forman coloides: dispersiones con partículas de gran tamaño, como las proteínas del citoplasma. Algunos coloides cambian de viscosidad, pasando de gel a sol y al revés. Esta propiedad se llama tixotropía. La molécula de agua: un dipolo El agua está formada por un átomo de oxígeno unido a dos de hidrógeno por enlaces covalentes. Los dos enlaces forman un ángulo de 104,5°. El oxígeno es más electronegativo: atrae con más fuerza los electrones compartidos.

Por eso queda una carga parcial negativa ( ) en el oxígeno y una positiva ( ) en cada hidrógeno. La molécula es neutra en conjunto, pero es un dipolo: tiene un polo negativo y otro positivo. BLOQUE 1 Las biomoléculas 1 El agua, las sales minerales y la ósmosis 2 Glúcidos 3 Lípidos 4 Proteínas 5 Enzimas y cinética enzimática 6 Nucleótidos y ácidos nucleicos δ δ+ Apuntes de Biología: biomoléculas, célula, metabolismo, genética e inmunología 8 DEFINICIÓN Un puente de hidrógeno es una atracción débil entre un hidrógeno δ+ y un átomo electronegativo de otra molécula (O o N). En el agua, el oxígeno de una molécula atrae al hidrógeno de la vecina.

Esquema de dos moléculas de agua con sus cargas parciales Cada puente es débil y dura muy poco, pero hay muchísimos. Juntos mantienen las moléculas unidas. Esto explica que el agua sea líquida a temperatura ambiente, cuando moléculas de masa parecida son gases. Propiedades del agua y funciones biológicas Casi todas las propiedades del agua salen de los puentes de hidrógeno o de su carácter polar: Propiedad Causa Función biológica Elevada cohesión: el líquido es casi incompresible Puentes de hidrógeno entre moléculas Estructural: da volumen a las células y turgencia a las plantas. Hace de esqueleto hidrostático en invertebrados. Mecánica: el líquido sinovial amortigua las articulaciones.

Elevada tensión superficial Las moléculas de la superficie son atraídas hacia dentro Algunos insectos caminan sobre el agua. Elevada adhesión y capilaridad Atracción entre el agua y paredes polares Ascenso de la savia por los vasos de las plantas. Elevado calor específico Parte del calor se gasta en romper puentes, no en subir la temperatura Termorreguladora: amortigua los cambios de temperatura del cuerpo. Elevado calor de vaporización Para evaporarse hay que romper todos los puentes Refrigerante: el sudor enfría al evaporarse. Más densa en estado líquido que sólido El hielo forma una red abierta El hielo flota y aísla el agua de debajo: hay vida acuática en climas fríos.

Apuntes de Biología: biomoléculas, célula, metabolismo, genética e inmunología 9 Propiedad Causa Función biológica Elevada constante dieléctrica Los dipolos rodean a los iones y debilitan su atracción Disolvente universal: medio de las reacciones y del transporte de nutrientes y desechos. Bajo grado de ionización Muy pocas moléculas se disocian Metabólica: participa en reacciones como la hidrólisis. PARA RECORDARLO Calor específico: energía para subir 1 °C la temperatura de 1 g. Calor de vaporización: energía para pasar 1 g de líquido a gas. En el agua ambos son altos porque hay que romper puentes de hidrógeno.

Ionización del agua y pH Una pequeñísima parte de las moléculas de agua se disocia: El producto de ambas concentraciones es constante. Se llama producto iónico del agua y a 25 °C vale . En agua pura las dos concentraciones son iguales, . Para manejar números tan pequeños se usa el pH: Disolución neutra: , pH 7. Ácida: hay más que , pH menor que 7. Básica: hay más que , pH mayor que 7. Sales minerales Las sales minerales aparecen de dos formas: Precipitadas (sólidas): forman estructuras duras. El fosfato cálcico endurece huesos y dientes. El carbonato cálcico forma conchas y caparazones. La sílice refuerza el caparazón de las diatomeas. Disueltas: separadas en iones.

Los cationes tienen carga positiva ( ). Los aniones la tienen negativa ( ). Las sales disueltas mantienen la salinidad del organismo y regulan la actividad de las enzimas, que pueden activar o inhibir. También controlan la presión osmótica y el volumen celular. Algunos iones tienen funciones concretas: Ion Funciones Contracción muscular, coagulación de la sangre, liberación de neurotransmisores, segundo mensajero. Precipitado, forma huesos y dientes. y Su distribución desigual a ambos lados de la membrana crea el potencial de membrana y permite el impulso nervioso. Regulan el equilibrio de agua.

2 H O 2 H O + 3 + OH [H O ] 3 + [OH ] = 10 14 10 M 7 pH = log [H O ] 3 + [H O ] = 3 + [OH ] H O 3 + OH OH H O 3 + Na , K , Ca , Mg + + 2+ 2+ Cl , HCO , HPO 3 4 2 Ca2+ Na+ K+ Apuntes de Biología: biomoléculas, célula, metabolismo, genética e inmunología 10 Ion Funciones Cofactor de muchas enzimas; forma parte de la clorofila. Fosfato Forma parte del ATP, de los ácidos nucleicos y de los fosfolípidos. Actúa como tampón intracelular y endurece el hueso. Sistemas tampón y regulación del pH Las enzimas solo funcionan en un margen estrecho de pH. Un pequeño cambio puede desnaturalizar las proteínas (véase «Proteínas»). El organismo lo evita con disoluciones tampón.

DEFINICIÓN Una disolución tampón es una mezcla de un ácido débil y su base conjugada que mantiene el pH casi constante aunque se añadan pequeñas cantidades de ácido o de base. Funciona como un equilibrio que se desplaza. Si sobran , la base los capta. Si faltan, el ácido los libera. Tampón bicarbonato ( ): actúa en el medio extracelular, como la sangre. Tampón fosfato ( ): actúa en el medio intracelular. EJEMPLO Durante un esprint, los músculos vierten ácido láctico a la sangre y aumentan los . Mg2+ H+ H CO /HCO 2 3 3 H PO /HPO 2 4 4 2 CO + 2 H O 2 H CO 2 3 HCO + 3 H+ H+ Los sobrantes se unen al : el equilibrio se desplaza a la izquierda.

1 H+ HCO 3 Se forma , un ácido débil que apenas se disocia. 2 H CO 2 3 El se descompone en y agua. 3 H CO 2 3 CO 2 Los pulmones expulsan el al respirar más deprisa. El pH de la sangre apenas cambia. 4 CO 2 Apuntes de Biología: biomoléculas, célula, metabolismo, genética e inmunología 11 PROCESO El tampón bicarbonato ante un exceso de ácido Ósmosis La membrana plasmática es semipermeable: deja pasar el agua, pero no muchos solutos. La ósmosis es el paso de agua a través de una membrana así, del medio hipotónico al hipertónico. El agua se mueve hasta igualar las concentraciones. Medio hipotónico: tiene menos solutos que la célula. Medio isotónico: tiene la misma concentración.

Medio hipertónico: tiene más solutos que la célula. La presión osmótica es la presión que habría que aplicar para frenar la entrada de agua. Es mayor cuanto más concentrada está la disolución: , donde es la concentración molar, la constante de los gases y la temperatura absoluta. Cómo responde la célula: En medio hipotónico entra agua. La célula animal se hincha y puede estallar; en los eritrocitos se llama hemólisis. La célula vegetal entra en turgencia: la vacuola se llena y empuja la pared, que resiste y evita que estalle. En medio isotónico entra y sale la misma agua. La célula no cambia. En medio hipertónico sale agua. La célula animal se arruga (crenación).

En la vegetal, la membrana se separa de la pared (plasmólisis). Exceso de H El ácido láctico del músculo acidifica la sangre 1 HCO capta H El bicarbonato se une a los protones sobrantes 2 Se forma H CO Ácido débil que apenas se disocia 3 CO + H O El ácido carbónico se descompone 4 Pulmones expulsan CO La respiración elimina el CO y el pH se mantiene 5 π = c R T c R T Apuntes de Biología: biomoléculas, célula, metabolismo, genética e inmunología 12 ESQUEMA La célula en los tres medios ERROR FRECUENTE El agua no va «hacia donde hay menos sal», sino al revés: va hacia el medio más concentrado (hipertónico). Y la célula vegetal no sufre lisis en agua pura porque la pared celular la sujeta.

Hipotónico Entra agua en la célula Animal: hemólisis Se hincha y estalla (eritrocitos) Vegetal: turgencia La pared impide que estalle Isotónico Entra y sale la misma agua Animal: normal Volumen sin cambios Vegetal: normal Volumen sin cambios Hipertónico Sale agua de la célula Animal: crenación La célula se arruga Vegetal: plasmólisis La membrana se separa de la pared Apuntes de Biología: biomoléculas, célula, metabolismo, genética e inmunología 13 EVAU · 2024, EXTRAORDINARIA Cantidades por porción 100g Porción %RD* Grasa total (g) 0.1 0.2 0% Grasa saturada (g) 0.1 0.1 0% Grasa trans (g) 0 0 Colesterol (mg) 0 1 0% Sodio (mg) 54 108 5% Carbohidratos totales (g) 9.3 18.6 6% Fibra dietaria (g) 1.2 2.4 10% Azúcares (g) 5.4 10.8 Proteínas (g) 3.2 6.4 13% Calcio (mg) 125 250 25% Fósforo (mg) 104 208 21% Vitamina A (µg) 60 120 15% Vitamina D (µg) 0.4 0.8 15% Vitamina E (µg) 2.3 4.5 15% 2.

Responda las preguntas que hacen referencia a la etiqueta de un alimento, mostrada en la figura adjunta. e) Explique brevemente dos funciones del calcio y dos funciones del fósforo en el organismo. (0,4 puntos) Resolución Se piden dos funciones de cada elemento, 0,2 puntos por elemento. La etiqueta solo sirve de contexto: una porción aporta el 25 % del calcio y el 21 % del fósforo diarios recomendados. Basta con nombrar cada función y explicarla en una frase. Calcio (dos de estas): Estructural: precipitado como fosfato cálcico, da dureza a huesos y dientes. Contracción muscular: el liberado en la fibra muscular desencadena la contracción.

Coagulación: es necesario en varias etapas de la coagulación de la sangre. Señalización: actúa como segundo mensajero y permite liberar neurotransmisores en la sinapsis. Fósforo (dos de estas): Ca2+ Apuntes de Biología: biomoléculas, célula, metabolismo, genética e inmunología 14 Estructural: junto con el calcio forma la parte mineral de huesos y dientes. Energética: forma parte del ATP, que almacena y transfiere energía en sus enlaces fosfato. Genética: los grupos fosfato forman el esqueleto del ADN y del ARN. Membranas: forma parte de los fosfolípidos de las membranas celulares. Regulación del pH: el tampón fosfato mantiene el pH dentro de las células.

IDEAS CLAVE El agua es un dipolo (ángulo H-O-H de 104,5°) y sus moléculas se unen por puentes de hidrógeno. Cohesión, alto calor específico y de vaporización, densidad anómala y alta constante dieléctrica explican las funciones estructural, termorreguladora y disolvente del agua. Las sales minerales pueden estar precipitadas, formando estructuras duras, o disueltas en iones con funciones concretas. Los tampones bicarbonato (extracelular) y fosfato (intracelular) mantienen el pH casi constante. En la ósmosis el agua pasa del medio hipotónico al hipertónico; la pared vegetal evita la lisis de la célula en medio hipotónico. COMPRUEBA LO QUE HAS APRENDIDO 1.

¿Por qué el agua tiene un calor específico tan alto? 2. ¿Qué le pasa a un eritrocito en un medio hipertónico y a una célula vegetal en el mismo medio? 3. ¿Cómo amortigua el tampón bicarbonato un exceso de ácido en la sangre? BLOQUE 1: LAS BIOMOLÉCULAS 2 Glúcidos Concepto y clasificación Los glúcidos (o hidratos de carbono) son biomoléculas formadas por carbono, hidrógeno y oxígeno; algunos llevan también nitrógeno, azufre o fósforo. Químicamente son polialcoholes con un grupo aldehído o cetona, o moléculas que los liberan al hidrolizarse. Se clasifican según su tamaño: Osas o monosacáridos: las unidades más simples, que no se hidrolizan. Ósidos: resultan de la unión de varias osas.

Pueden ser holósidos, formados solo por osas, o heterósidos, con osas y otra molécula no glucídica. Los holósidos incluyen los oligosacáridos (de 2 a 10 monosacáridos; con dos, disacáridos) y los polisacáridos (muchos). Un polisacárido es homopolisacárido si repite un solo monómero y heteropolisacárido si tiene varios, como la pectina de la pared vegetal o el agar-agar de las algas. H PO /HPO 2 4 4 2 Apuntes de Biología: biomoléculas, célula, metabolismo, genética e inmunología 15 Ejemplos de heterósidos son las glucoproteínas y los glucolípidos de la membrana (véase «Membrana plasmática: modelo de mosaico fluido»).

Monosacáridos Son sólidos blancos, cristalinos, solubles en agua y de sabor dulce. Tienen entre 3 y 7 carbonos y fórmula general . Según el número de carbonos son triosas, tetrosas, pentosas, hexosas o heptosas. DEFINICIÓN Una aldosa tiene un grupo aldehído ( ) en el carbono 1. Una cetosa tiene un grupo cetona ( ) en el carbono 2. El nombre combina ambos datos: la glucosa es una aldohexosa y la fructosa, una cetohexosa. Las fórmulas lineales se dibujan en proyección de Fischer: la cadena en vertical, con el carbono 1 arriba.

Carbono D-glucosa D-fructosa D-ribosa D-desoxirribosa C1 C2 C3 C4 C5 C6 — — Tipo y fórmula Aldohexosa, Cetohexosa, Aldopentosa, Aldopentosa sin OH en C2, Papel Combustible celular; en sangre y savia Azúcar de la fruta En el ARN y el ATP En el ADN Fórmula de la D-ribosa en proyección de Fischer Isomería Isomería de función: misma fórmula molecular, distinto grupo funcional. La glucosa (aldosa) y la fructosa (cetosa) son isómeros de función.

C H O n 2n n CHO C = O CHO CH OH 2 CHO CHO H C OH C = O H C OH H C H HO C H HO C H H C OH H C OH H C OH H C OH H C OH H C OH H C OH H C OH CH OH 2 CH OH 2 CH OH 2 CH OH 2 C H O 6 12 6 C H O 6 12 6 C H O 5 10 5 C H O 5 10 4 Apuntes de Biología: biomoléculas, célula, metabolismo, genética e inmunología 16 Estereoisomería: mismos grupos, distinta disposición en el espacio. Aparece por los carbonos asimétricos, unidos a cuatro grupos distintos. Dos estereoisómeros que son imagen especular uno del otro son enantiómeros. Se distinguen por el OH del carbono asimétrico más alejado del grupo carbonilo: a la derecha es forma D; a la izquierda, forma L. Los seres vivos usan casi siempre formas D.

Los epímeros se diferencian en el OH de un solo carbono asimétrico: la glucosa y la galactosa (azúcar de la leche) solo difieren en el C4. Esquema de enantiómeros y epímeros de eritrosa y treosa ERROR FRECUENTE D y L no indican hacia dónde se desvía la luz polarizada. Esa propiedad, la actividad óptica, se mide aparte: las dextrógiras (+) la desvían a la derecha y las levógiras ( ), a la izquierda. La D- fructosa, por ejemplo, es levógira. Ciclación y anómeros En disolución, las pentosas y hexosas se cierran en anillo. El grupo carbonilo reacciona con un OH de la misma molécula.

Así se forman anillos de seis lados (piranosas, como la glucopiranosa) o de cinco (furanosas, como la fructofuranosa o la ribofuranosa de los ácidos nucleicos). Al cerrarse, el antiguo carbono del carbonilo se vuelve asimétrico: es el carbono anomérico (C1 en las aldosas, C2 en las cetosas). Su OH puede quedar en dos posiciones, que dan dos anómeros: : el OH del carbono anomérico queda por debajo del plano del anillo, en el lado contrario al terminal. : queda por encima del plano, en el mismo lado que el . Enlace O-glucosídico y disacáridos El enlace O-glucosídico une el OH del carbono anomérico de un monosacárido con un OH de otro.

Se libera una molécula de agua; la hidrólisis lo rompe añadiendo agua. Se nombra con el anómero y los carbonos que une: une el C1 de un -monosacárido con el C4 del siguiente. Un disacárido es reductor si conserva libre al menos un carbono anomérico. Si el enlace une los dos carbonos anoméricos, no es reductor. α CH OH 2 β CH OH 2 α(1 4) α Apuntes de Biología: biomoléculas, célula, metabolismo, genética e inmunología 17 Disacárido Monómeros Enlace ¿Reductor?

Dónde está Maltosa 2 -D-glucosas Sí Granos de cereal germinados; sale al digerir el almidón Lactosa Galactosa + glucosa Sí Leche de los mamíferos Sacarosa Glucosa + fructosa No Azúcar de mesa (caña y remolacha) Celobiosa 2 -D-glucosas Sí Sale al hidrolizar la celulosa EJEMPLO ¿Cómo se distingue en el laboratorio la maltosa de la sacarosa? Con la reacción de Fehling, que detecta azúcares reductores. Polisacáridos No son dulces ni cristalinos y tienen una masa molecular muy alta. Su función depende del tipo de enlace. El enlace da reserva y el da estructura. Las cadenas con enlaces se enrollan en hélice y las enzimas las hidrolizan con facilidad. Las cadenas con enlaces son rectas.

Se colocan en paralelo y se unen por puentes de hidrógeno (véase «El agua, las sales minerales y la ósmosis»). Así forman fibras rígidas e insolubles. Polisacárido Monómero Enlace Ramificación Organismo Función Almidón -D-glucosa Amilosa: ; amilopectina: y Amilosa lineal; amilopectina ramificada Plantas (amiloplastos y cloroplastos) Reserva energética Glucógeno -D-glucosa y Muy ramificado: cada 8-12 restos Animales y hongos (hígado y músculo) Reserva energética Celulosa -D-glucosa (se repite la celobiosa) Lineal Plantas (pared celular) Estructural α α(1 4) β(1 4) α(1 2) β β(1 4) Se mezcla la muestra con los reactivos Fehling A y B, de color azul por los iones , y se calienta.

1 Cu2+ La maltosa tiene un carbono anomérico libre que reduce el a : aparece un precipitado rojo ladrillo. Resultado positivo. 2 Cu2+ Cu O 2 La sacarosa tiene unidos sus dos carbonos anoméricos y no reduce nada: el tubo sigue azul. 3 Si antes se hidroliza la sacarosa con ácido y calor, el Fehling sí da positivo. 4 α β α β α α(1 4) α(1 4) α(1 6) α α(1 4) α(1 6) β β(1 4) Apuntes de Biología: biomoléculas, célula, metabolismo, genética e inmunología 18 Polisacárido Monómero Enlace Ramificación Organismo Función Quitina N- acetilglucosamina Lineal Hongos (pared) y artrópodos (exoesqueleto) Estructural La mayoría de los animales no tiene enzimas para romper el enlace .

Por eso la celulosa de los vegetales pasa por nuestro intestino sin digerirse: es la fibra alimentaria. Los rumiantes la aprovechan gracias a los microorganismos de su estómago.

β(1 4) β(1 4) Apuntes de Biología: biomoléculas, célula, metabolismo, genética e inmunología 19 EVAU · 2024, EXTRAORDINARIA Cantidades por porción 100g Porción %RD* Grasa total (g) 0.1 0.2 0% Grasa saturada (g) 0.1 0.1 0% Grasa trans (g) 0 0 Colesterol (mg) 0 1 0% Sodio (mg) 54 108 5% Carbohidratos totales (g) 9.3 18.6 6% Fibra dietaria (g) 1.2 2.4 10% Azúcares (g) 5.4 10.8 Proteínas (g) 3.2 6.4 13% Calcio (mg) 125 250 25% Fósforo (mg) 104 208 21% Vitamina A (µg) 60 120 15% Vitamina D (µg) 0.4 0.8 15% Vitamina E (µg) 2.3 4.5 15% 2. Responda las preguntas que hacen referencia a la etiqueta de un alimento, mostrada en la figura adjunta.

a) Al hablar de «fibra» en la etiqueta se refiere al contenido en celulosa, ¿de qué tipo de molécula se trata? Sea lo más concreto posible. ¿Por qué moléculas está compuesta y qué enlaces las unen entre sí? (0,3 puntos) b) ¿En qué tipo de células aparece y con qué función? (0,3 puntos) Resolución La etiqueta solo sirve de contexto: la «fibra dietaria» es celulosa. Hay que clasificarla con la máxima precisión, como pide el enunciado. a) Tipo de molécula. Es un glúcido del grupo de los polisacáridos. Como solo tiene un tipo de monómero, es un homopolisacárido, y en concreto uno estructural. 1 a) Monómeros. Está formada por muchas moléculas de -D-glucosa.

La unidad que se repite es el disacárido celobiosa. 2 β a) Enlace. Las glucosas se unen por enlaces O-glucosídicos , que dan cadenas lineales. Nuestro tubo digestivo no tiene enzimas para romperlos, por eso la celulosa llega intacta al intestino como fibra. 3 β(1 4) Apuntes de Biología: biomoléculas, célula, metabolismo, genética e inmunología 20 IDEAS CLAVE Los glúcidos se dividen en osas (monosacáridos) y ósidos (holósidos y heterósidos). Las aldosas tienen un aldehído en C1 y las cetosas una cetona en C2; la forma D o L la da el OH del carbono asimétrico más alejado del carbonilo. Al ciclarse aparece el carbono anomérico, con dos anómeros: (OH hacia abajo) y (OH hacia arriba).

Un disacárido es reductor si le queda un carbono anomérico libre: la sacarosa, con enlace , no lo es y da Fehling negativo. Los enlaces forman polisacáridos de reserva (almidón, glucógeno) y los β, polisacáridos estructurales (celulosa, quitina). COMPRUEBA LO QUE HAS APRENDIDO 4. ¿Por qué la sacarosa no da positiva la reacción de Fehling? 5. ¿Qué diferencia estructural hay entre el almidón y la celulosa? 6. ¿Cómo se sabe si un monosacárido es de la serie D? BLOQUE 1: LAS BIOMOLÉCULAS 3 Lípidos Qué son y cómo se clasifican Los lípidos son un grupo muy variado de biomoléculas formadas por C, H y O, y a veces también P y N.

Se definen por su comportamiento: son insolubles en agua y solubles en disolventes orgánicos apolares, como el éter o el cloroformo. Son untuosos al tacto y dejan una mancha translúcida en el papel. Cumplen funciones de reserva de energía, estructurales (forman las membranas), protectoras y reguladoras (muchas hormonas y vitaminas son lípidos). Se clasifican según tengan o no ácidos grasos: Saponificables: contienen ácidos grasos unidos por enlaces éster. Con una base forman jabones. Pueden ser simples (solo C, H y O: acilglicéridos y céridos) o complejos (con otros componentes, como fosfato: fosfolípidos). Insaponificables: no contienen ácidos grasos, así que no forman jabones.

Son los terpenos, los esteroides y las prostaglandinas. b) Células. Aparece en las células eucariotas vegetales, donde forma la pared celular. 4 b) Función. Es estructural. Las cadenas paralelas, unidas por puentes de hidrógeno, forman fibras que dan rigidez y resistencia a la pared y protegen a la célula. 5 α β α(1 2) α Apuntes de Biología: biomoléculas, célula, metabolismo, genética e inmunología 21 Ácidos grasos Un ácido graso es una cadena larga de carbonos e hidrógenos con un grupo carboxilo (–COOH) en un extremo. Suelen tener un número par de carbonos, por lo general entre 12 y 24. Casi nunca están libres: forman parte de los lípidos saponificables.

Fórmula desarrollada de un ácido carboxílico: cadena y grupo carboxilo. Saturados Insaturados Enlaces Solo enlaces simples: cadena recta Uno o más dobles enlaces (poliinsaturados si hay varios) Forma Las cadenas se empaquetan muy juntas Cada doble enlace forma un codo que separa las cadenas Estado a temperatura ambiente Sólidos (grasas animales) Líquidos (aceites vegetales) Ejemplos Palmítico (16 C), esteárico (18 C) Oleico (18 C, un doble enlace), linoleico (18 C, dos) Punto de fusión. Las cadenas se atraen entre sí por fuerzas de Van der Waals. Cuanto más larga es la cadena, más fuertes son y más sube el punto de fusión.

En cambio, los dobles enlaces forman codos y bajan el punto de fusión: las cadenas no encajan bien y se separan con menos calor. Por eso el aceite de oliva, rico en oleico, es líquido, y la manteca de cerdo es sólida. Algunos insaturados, como el linoleico y el linolénico, son esenciales: no podemos fabricarlos y hay que tomarlos en la dieta. Antes se llamaban vitamina F, aunque no son vitaminas. Carácter anfipático. Una molécula anfipática tiene una parte polar que atrae el agua (hidrófila) y otra apolar que la rechaza (hidrófoba). En el ácido graso, el carboxilo es la cabeza hidrófila y la cadena es la cola hidrófoba.

En agua forman micelas: esferas con las colas dentro y las cabezas hacia fuera. Además, el carboxilo tiene carácter ácido. El enlace éster: esterificación y saponificación El grupo –COOH de un ácido graso reacciona con un –OH de un alcohol. Se forma un enlace éster y se libera una molécula de agua: es la esterificación. El triacilglicérido se forma así: glicerol + 3 cidos grasos a ˊ triacilglic rido + e ˊ 3 H O 2 Apuntes de Biología: biomoléculas, célula, metabolismo, genética e inmunología 22 La saponificación es la hidrólisis de esos enlaces con una base fuerte (NaOH o KOH). Acilglicérido + base fuerte da jabón + glicerol. El jabón está formado por las sales de los ácidos grasos.

Si se saponifica un ácido graso libre, se obtiene jabón y agua. Esquema de la esterificación del glicerol y de la saponificación. PARA RECORDARLO El jabón limpia porque es anfipático. Las colas atrapan la grasa dentro de micelas y las cabezas las mantienen disueltas en el agua. Lípidos saponificables simples Acilglicéridos Son ésteres de glicerina (propanotriol) con uno, dos o tres ácidos grasos: monoacilglicéridos, diacilglicéridos y triacilglicéridos. Los triacilglicéridos o grasas son los más abundantes. Sus tres ácidos grasos pueden ser iguales, como en la tripalmitina. Son totalmente apolares, porque los –OH del glicerol quedan ocupados en los enlaces éster.

Reserva de energía: dan más del doble de energía por gramo que los glúcidos. En los animales se guardan en los adipocitos del tejido adiposo; en las plantas, en semillas y frutos. Aislante térmico bajo la piel y protección mecánica de órganos como los riñones. Céridos o ceras Son ésteres de un ácido graso de cadena larga con un monoalcohol también de cadena larga. Los dos extremos son hidrófobos, así que son muy insolubles en agua. Impermeabilizan y protegen: la cutícula de las hojas, las plumas de las aves, el cerumen del oído o los panales de abeja. La industria usa la lanolina (de la lana de oveja) y el espermaceti (del cachalote) en cremas y lubricantes.

triacilglic rido + e ˊ 3 NaOH 3 R COO Na + + glicerol Apuntes de Biología: biomoléculas, célula, metabolismo, genética e inmunología 23 Fosfolípidos Son lípidos saponificables complejos y forman la base de las membranas celulares. Hay dos tipos: Glicerofosfolípidos (fosfoglicéridos): glicerol unido a dos ácidos grasos (carbonos 1 y 2) y a un grupo fosfato (carbono 3). Al fosfato se une un alcohol polar, como la colina en la lecitina. Esfingolípidos: en lugar de glicerol llevan esfingosina, un aminoalcohol, unida a un ácido graso. La esfingomielina, con fosfato y colina, abunda en las vainas de mielina de las neuronas.

Son anfipáticos: cabeza polar (fosfato y alcohol) y dos colas apolares (ácidos grasos). En agua se colocan solos en una bicapa: las colas se juntan dentro, lejos del agua, y las cabezas miran al exterior y al citoplasma. Cerrada en esfera, la bicapa forma un liposoma. Su organización en la membrana se trata en «Bloque 2: La célula — Membrana plasmática: modelo de mosaico fluido». ERROR FRECUENTE Confundir micela y bicapa. Una micela tiene una sola capa y se forma con moléculas de una cola (ácidos grasos, jabones). La bicapa tiene dos capas y la forman moléculas de dos colas (fosfolípidos). Lípidos insaponificables Terpenos: polímeros de isopreno, abundantes en las plantas.

Dan aromas (mentol, limoneno), pigmentos (carotenos, la cadena de la clorofila), vitaminas (A, E y K) y el caucho. Esteroides: derivan del esterano, una estructura de cuatro anillos. El colesterol da estabilidad a las membranas animales, regula su fluidez y es el precursor de los demás esteroides. Entre ellos están las hormonas sexuales (estrógenos, testosterona), las de la corteza suprarrenal (cortisol), la vitamina D y los ácidos biliares. Prostaglandinas: derivan de un ácido graso de 20 carbonos. Regulan la fiebre, el dolor, la inflamación y la coagulación.

Apuntes de Biología: biomoléculas, célula, metabolismo, genética e inmunología 24 EVAU · 2026, ORDINARIA Opción 4.B A partir de la imagen, conteste las siguientes cuestiones: a) Indique de qué biomolécula se trata y cuál es la naturaleza química de los componentes señalados con los números 1 y 2 (0,5 puntos). b) Si se hidroliza el compuesto de la imagen, ¿qué tipo de enlaces se rompen? (0,6 puntos). c) ¿De qué estructura celular forma parte esta molécula? Explique según la naturaleza química de la molécula cómo se orienta en dicha estructura (0,4 puntos). d) La molécula de la imagen, líquida a temperatura ambiente, se vuelve sólida al bajar la temperatura.

Desde el punto de vista de su estructura química proponga una posible razón (0,5 puntos). La imagen muestra una molécula con una cabeza (1) y dos colas largas (2), una de ellas con un codo. Resolución a) Una cabeza y dos colas es la forma típica de un fosfolípido, en concreto un glicerofosfolípido (también se acepta esfingolípido). El 1 es la cabeza polar o hidrófila: el grupo fosfato unido al glicerol y a un alcohol polar. El 2 son las colas apolares o hidrófobas: dos cadenas de ácidos grasos esterificadas al glicerol. b) Se rompen los enlaces éster entre los ácidos grasos y el glicerol. También se rompe el enlace fosfodiéster que une el fosfato con el glicerol y con el alcohol.

c) Forma parte de la membrana plasmática y de las demás membranas celulares. Como es anfipática, en agua se organiza en bicapa. Las cabezas polares miran al agua del exterior y del citoplasma. Las colas apolares quedan en el interior de la bicapa, unidas por fuerzas de Van der Waals. d) Una de las colas tiene un codo: es un ácido graso insaturado, con un doble enlace. El codo impide que las cadenas se empaqueten bien, y por eso la molécula es líquida a temperatura ambiente. Al enfriar, las moléculas se mueven menos. Las fuerzas de Van der Waals logran entonces mantener juntas las colas y la molécula se solidifica.

Apuntes de Biología: biomoléculas, célula, metabolismo, genética e inmunología 25 IDEAS CLAVE Los lípidos se definen por ser insolubles en agua y solubles en disolventes orgánicos; los saponificables tienen ácidos grasos y los insaponificables no. Los ácidos grasos insaturados tienen dobles enlaces que forman codos y bajan el punto de fusión: por eso los aceites son líquidos. Un triacilglicérido se forma con glicerol y 3 ácidos grasos unidos por enlaces éster, liberando . La saponificación de un acilglicérido con una base fuerte (NaOH o KOH) da jabón y glicerol. Los fosfolípidos son anfipáticos y en agua forman bicapas, la base de las membranas.

Esteroides (colesterol, hormonas, vitamina D) y terpenos son insaponificables. COMPRUEBA LO QUE HAS APRENDIDO 7. ¿Por qué el colesterol no forma jabones? 8. ¿Por qué un triacilglicérido es totalmente apolar y un fosfolípido no? 9. ¿Qué se obtiene al saponificar una grasa con KOH? BLOQUE 1: LAS BIOMOLÉCULAS 4 Proteínas Los aminoácidos Las proteínas son cadenas de aminoácidos. Están formadas por 20 aminoácidos proteicos. Todos comparten un esqueleto común: un carbono central, llamado carbono α ( ), unido a cuatro grupos distintos. Un grupo amino ( ), de carácter básico. Un grupo carboxilo (-COOH), de carácter ácido. Un átomo de hidrógeno.

Una cadena lateral o radical R, que es lo único que cambia de un aminoácido a otro. Esquema de la estructura general de un aminoácido 3 H O 2 Cα NH 2 Apuntes de Biología: biomoléculas, célula, metabolismo, genética e inmunología 26 Son sólidos cristalinos, solubles en agua, incoloros o poco coloreados y con un punto de fusión alto, por encima de 200 °C. Salvo la glicina, cuyo R es un H, todos tienen dos formas que son imágenes especulares: D y L, según la posición del grupo amino. Las proteínas solo usan formas L.

Clasificación según el radical Tipo de radical Comportamiento Ejemplo Apolar (hidrófobo) Rehúye el agua; queda en el interior de la proteína Alanina, valina Aromático Lleva un anillo; poco soluble Tirosina, fenilalanina Polar sin carga (hidrófilo) Forma puentes de hidrógeno con el agua Serina Con carga positiva (básico) Tiene un grupo amino extra Arginina, lisina Con carga negativa (ácido) Tiene un grupo carboxilo extra Ácido aspártico Los aminoácidos esenciales son los que el ser humano no puede fabricar y debe tomar en la dieta. Algunos son la isoleucina, la leucina, la lisina y la valina. Carácter anfótero Un aminoácido tiene a la vez un grupo ácido y uno básico.

En disolución, el carboxilo cede un protón ( ) y el amino lo capta ( ). La molécula queda como un ion dipolar (o zwitterión), con una carga positiva y otra negativa. Por eso es anfótera: actúa como ácido o como base según el medio. En medio ácido (exceso de ), el capta protones: el aminoácido actúa como base y queda con carga positiva. En medio básico (exceso de ), el cede protones: actúa como ácido y queda con carga negativa. El pH en el que las cargas se igualan y la carga neta es cero se llama punto isoeléctrico.

Gracias a este comportamiento, aminoácidos y proteínas amortiguan los cambios de pH (véase «Bloque 1: Las biomoléculas — El agua, las sales minerales y la ósmosis» para las disoluciones tampón). El enlace peptídico Los aminoácidos se unen mediante el enlace peptídico. Es un enlace covalente de tipo amida entre el - COOH de un aminoácido y el del siguiente, liberando : Cada aminoácido ya unido se llama residuo, porque ha perdido átomos al formar el enlace. La cadena tiene dos extremos distintos: el N-terminal, con el grupo amino libre, y el C-terminal, con el carboxilo libre.

Según su longitud hay dipéptidos (2), tripéptidos (3), oligopéptidos (pocos) y polipéptidos (muchos); las cadenas largas son proteínas. Tres rasgos del enlace explican cómo se pliega la cadena: Es más corto que un enlace sencillo C–N normal: tiene carácter parcial de doble enlace y por eso no puede girar. COO NH 3 + H+ COO OH NH 3 + NH 2 H O 2 H N CH(R ) COOH + 2 1 H N CH(R ) COOH 2 2 H N CH(R ) CO NH CH(R ) COOH + 2 1 2 H O 2 Apuntes de Biología: biomoléculas, célula, metabolismo, genética e inmunología 27 Los átomos del grupo peptídico (C=O y N–H) y los dos carbonos α que une quedan en el mismo plano. Solo pueden girar los enlaces que unen cada carbono α con sus vecinos.

La cadena es como una serie de placas rígidas unidas por bisagras. Niveles de estructura La cadena se pliega hasta adoptar una forma concreta, de la que depende su función. Se describen cuatro niveles. Estructura primaria Es la secuencia de aminoácidos: cuáles son y en qué orden están, desde el extremo N-terminal al C- terminal. Por la planaridad de los enlaces peptídicos, la cadena forma un zigzag. Es el nivel más importante porque la estructura primaria determina el plegamiento: los radicales, según su carga y su afinidad por el agua, deciden cómo se doblará la cadena. Estructura secundaria Es el plegamiento regular de tramos de la cadena.

Lo mantienen puentes de hidrógeno entre los grupos C=O y N–H de los enlaces peptídicos. Hélice α: la cadena se enrolla en espiral hacia la derecha. Tiene 3,6 aminoácidos por vuelta y está estabilizada por puentes de hidrógeno intracatenarios. Cada puente une el N–H de un aminoácido con el C=O del cuarto que le sigue. Cada vuelta mide 0,54 nm, los radicales quedan hacia fuera y la prolina la interrumpe. Ejemplo: la queratina del pelo. Lámina β (lámina plegada): tramos en zigzag, de una o varias cadenas, unidos lado a lado por puentes de hidrógeno. Ejemplo: la fibroína de la seda. Si los tramos van en el mismo sentido, la lámina es paralela; si alternan, antiparalela, más compacta y estable.

Hélice de colágeno: rica en prolina, rígida y sin puentes de hidrógeno intracatenarios. Está más estirada: cada aminoácido avanza 0,29 nm, frente a 0,15 nm en la hélice α. Tres hélices trenzadas forman el colágeno de los tendones. Estructura terciaria Es la forma tridimensional completa de una cadena. La mantienen enlaces entre radicales (véase la tabla de los niveles). El más fuerte es el puente disulfuro, un enlace covalente entre los azufres de dos cisteínas. Según esta estructura, las proteínas son: Globulares: esféricas y solubles en agua. Ejemplos: enzimas, anticuerpos. Fibrosas: forma alargada, insolubles, con función estructural. Ejemplos: queratina, colágeno.

Estructura cuaternaria Es la unión de varias cadenas o subunidades, cuando la proteína tiene más de una. Ejemplo: la hemoglobina, con cuatro.

Nivel Qué describe Enlaces que la mantienen Ejemplo Primaria Secuencia de aminoácidos Peptídicos (covalentes) Cualquier proteína Apuntes de Biología: biomoléculas, célula, metabolismo, genética e inmunología 28 Nivel Qué describe Enlaces que la mantienen Ejemplo Secundaria Plegamiento regular de tramos Puentes de hidrógeno entre enlaces peptídicos Queratina (hélice α), fibroína (lámina β) Terciaria Forma 3D de una cadena Entre radicales: puentes de hidrógeno, iónicos, Van der Waals, hidrofóbicos y disulfuro Mioglobina, enzimas Cuaternaria Unión de varias cadenas Los mismos que la terciaria Hemoglobina La desnaturalización La desnaturalización es la pérdida de la forma nativa de una proteína.

Se produce por calor, por cambios de pH, por sales o disolventes que alteran las cargas, o por agitación fuerte. La desnaturalización rompe enlaces débiles y puentes disulfuro pero no los peptídicos; la estructura primaria se mantiene. Así se pierden las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. La consecuencia es la pérdida de la función biológica, porque la función depende de la forma. Por ejemplo, una enzima desnaturalizada deforma su centro activo y ya no reconoce su sustrato (véase «Bloque 1: Las biomoléculas — Enzimas y cinética enzimática»). Las proteínas globulares, además, se vuelven insolubles y precipitan.

Si el cambio fue suave y las condiciones vuelven a ser normales, algunas recuperan su forma: es la renaturalización, posible porque la secuencia sigue intacta.

CAUSAS Y CONSECUENCIAS Temperatura alta Rompe enlaces débiles por agitación térmica Cambio de pH Altera las cargas de los radicales Sales o disolventes Alteran las cargas y las interacciones Desnaturalización de una proteína Pierde su forma Se pierden la secundaria, la terciaria y la cuaternaria Pierde su función Por ejemplo, una enzima deja de reconocer su sustrato Precipita Las globulares se vuelven insolubles EJEMPLO Al freír un huevo, la clara se vuelve blanca y sólida: el calor desnaturaliza la ovoalbúmina, que se despliega y precipita. La cadena sigue entera, pero la forma no se recupera. ERROR FRECUENTE Desnaturalizar no es hidrolizar.

La desnaturalización cambia la forma; la hidrólisis, como en la digestión, rompe los enlaces peptídicos.

Apuntes de Biología: biomoléculas, célula, metabolismo, genética e inmunología 29 Funciones de las proteínas Función Qué hacen Ejemplos Enzimática Catalizan reacciones químicas Amilasa, ADN polimerasa Estructural Dan forma y resistencia Colágeno (piel), queratina (uñas, plumas), tubulina (microtúbulos), histonas (cromatina), glucoproteínas de membrana Transporte Llevan sustancias o regulan su paso Hemoglobina (oxígeno en la sangre), lipoproteínas (lípidos), permeasas (a través de membranas) Defensa Reconocen y neutralizan agentes extraños Inmunoglobulinas o anticuerpos, fabricados por las células plasmáticas Hormonal Viajan por la sangre y regulan funciones Insulina (glucosa en sangre), oxitocina (contracción del músculo liso), hormona del crecimiento Contráctil Producen movimiento Actina y miosina Reserva Almacenan aminoácidos Ovoalbúmina (huevo), caseína (leche) Homeostática Amortiguan cambios de pH Proteínas del plasma sanguíneo EVAU · 2026, ORDINARIA 1.

En relación con la figura adjunta, responda: c) Indique el tipo de enlace que caracteriza a la molécula 6 y escriba la reacción de formación de este enlace. [0,2 puntos] La figura adjunta muestra varias biomoléculas numeradas; la molécula 6 es una proteína. Resolución Tipo de enlace: enlace peptídico, un enlace covalente de tipo amida que une los aminoácidos de una proteína. Reacción: el carboxilo de un aminoácido reacciona con el amino del siguiente. Se forma un dipéptido y se libera agua: El enlace peptídico es el grupo –CO–NH– que queda entre los dos residuos.

H N CH(R ) COOH + 2 1 H N CH(R ) COOH 2 2 H N CH(R ) CO NH CH(R ) COOH + 2 1 2 H O 2 Apuntes de Biología: biomoléculas, célula, metabolismo, genética e inmunología 30 IDEAS CLAVE Los aminoácidos tienen un carbono α unido a un grupo amino, un carboxilo, un hidrógeno y un radical R que los diferencia. Son anfóteros: en disolución forman un ion dipolar y actúan como ácido o como base según el pH. El enlace peptídico une el carboxilo de un aminoácido con el amino del siguiente, libera agua y es rígido y plano. La estructura primaria determina el plegamiento en estructura secundaria (hélice α, lámina β), terciaria y cuaternaria.

La desnaturalización rompe enlaces débiles y puentes disulfuro pero no los peptídicos, y la proteína pierde su función. COMPRUEBA LO QUE HAS APRENDIDO 10. ¿Qué carga tiene un aminoácido en un medio muy ácido y por qué? 11. ¿Qué enlaces estabilizan la hélice α y entre qué grupos se forman? 12. ¿Por qué una proteína desnaturalizada puede a veces renaturalizarse? BLOQUE 1: LAS BIOMOLÉCULAS 5 Enzimas y cinética enzimática Qué es un enzima Un enzima es un biocatalizador: una molécula que acelera una reacción química de la célula. Casi todos son proteínas globulares y solubles, aunque algunos ARN también catalizan reacciones (ribozimas). Cada célula fabrica sus enzimas con la información de su ADN.

La mayoría tienen nombres terminados en -asa: la lactasa rompe la lactosa en glucosa y galactosa; la lipasa rompe los enlaces éster de los acilglicéridos. Energía de activación Para que una reacción ocurra, los reactivos deben superar una barrera de energía, la energía de activación. Imagina un diagrama de energía: los reactivos a la izquierda, los productos a la derecha y una colina en medio. Sin enzima la colina es alta y pocas moléculas la superan. El enzima rebaja la energía de activación: la colina es más baja y la reacción va miles o millones de veces más rápida. En ese diagrama, el punto de partida y el de llegada no cambian.

Por eso el enzima no altera la energía total que se libera ni el equilibrio final: solo hace que se alcance antes. Apuntes de Biología: biomoléculas, célula, metabolismo, genética e inmunología 31 ERROR FRECUENTE El enzima no se consume: sale intacto y puede actuar muchas veces seguidas. No cambia el equilibrio ni convierte en posible una reacción imposible. Solo la acelera. Centro activo y especificidad El centro activo es una pequeña zona del enzima donde encaja el sustrato, la molécula sobre la que actúa. Lo forman unos pocos aminoácidos: unos sujetan el sustrato y otros rompen o forman sus enlaces. La reacción sigue siempre el mismo esquema: CICLO Ciclo de acción de un enzima 1.

Enzima libre: El centro activo está vacío 2. Unión del sustrato: El sustrato encaja en el centro activo 3. Complejo ES: Los aminoácidos del centro activo transforman el sustrato 4. Liberación: Salen los productos y el enzima queda intacto La forma del centro activo explica la especificidad: cada enzima reconoce un sustrato o un grupo de sustratos parecidos y hace una sola reacción. Hay dos modelos para explicar el encaje: Llave y cerradura: el centro activo ya tiene la forma exacta del sustrato. Ajuste inducido: el centro activo cambia ligeramente de forma al unirse el sustrato, como un guante que se adapta a la mano. Es el modelo más aceptado hoy.

Cofactores y coenzimas Muchos enzimas necesitan una molécula no proteica para funcionar, el cofactor. La parte proteica se llama apoenzima, y el conjunto activo, holoenzima. E + S ES E + P 1 Enzima libre 2 Unión del sustrato 3 Complejo ES 4 Liberación Apuntes de Biología: biomoléculas, célula, metabolismo, genética e inmunología 32 Cofactor Qué es Ejemplos Inorgánico Un ion metálico , , Coenzima Una molécula orgánica que suele transportar electrones o grupos químicos , FAD, coenzima A Si el cofactor está unido de forma permanente al enzima se llama grupo prostético. Muchas vitaminas son precursoras de coenzimas, y por eso su falta bloquea rutas enteras.

La niacina (vitamina B3) da el ; la riboflavina (B2), el FAD; y el ácido pantoténico (B5), la coenzima A. Cinética enzimática La cinética enzimática estudia la velocidad de la reacción ( ) según la concentración de sustrato ( ). La gráfica tiene forma de hipérbola, la curva de Michaelis-Menten: Con poco sustrato, muchos enzimas están libres. Si añades sustrato, la velocidad sube casi en proporción. Con mucho sustrato, todos los enzimas están ocupados (saturación). La velocidad deja de subir y se acerca a un valor máximo, la . DEFINICIÓN La constante de Michaelis ( ) es la concentración de sustrato con la que la velocidad es .

Un bajo indica alta afinidad: el enzima trabaja a media velocidad con muy poco sustrato. EJEMPLO La hexoquinasa del músculo y la glucoquinasa del hígado fosforilan la glucosa. La hexoquinasa tiene un mucho más bajo: funciona aunque haya poca glucosa. La glucoquinasa, con alto, solo trabaja a fondo cuando la glucosa abunda, por ejemplo tras comer. Temperatura y pH Temperatura. Al calentar, las moléculas chocan más y la velocidad sube hasta la temperatura óptima, unos 37 °C en los enzimas humanos. Por encima, la curva cae de golpe. La causa es la desnaturalización, explicada en «Proteínas». El enzima pierde su forma tridimensional y su centro activo.

Con frío, en cambio, el enzima solo se vuelve lento: no se desnaturaliza y recupera su actividad al calentarse. pH. Cada enzima tiene un pH óptimo. Un cambio de pH altera las cargas de los aminoácidos del centro activo, y un pH extremo lo desnaturaliza. La pepsina del estómago trabaja mejor a pH ácido, cerca de 2. La tripsina del intestino prefiere un pH ligeramente básico, cerca de 8. Alrededor del óptimo hay un margen en el que la actividad sigue siendo alta.

Mg2+ Zn2+ Fe2+ NAD+ NAD+ v [S] v = K + [S] m V [S] max V max K m V /2 max K m K m K m Apuntes de Biología: biomoléculas, célula, metabolismo, genética e inmunología 33 PARA RECORDARLO Inhibición enzimática Un inhibidor es una molécula que reduce o anula la actividad de un enzima. La célula los usa para frenar un enzima cuando no lo necesita.

Tipo Dónde se une Efecto en y Cómo se revierte Irreversible Se une de forma permanente, a menudo con enlace covalente El enzima queda inutilizado No se revierte Reversible competitiva Al centro activo; se parece al sustrato y compite con él Aumenta el ; la no varía Aumentando Reversible no competitiva Fuera del centro activo, y deforma el enzima Disminuye la ; el no varía No basta con añadir sustrato En la gráfica, la curva con inhibidor competitivo llega a la misma meseta, pero más tarde. La curva con inhibidor no competitivo se queda en una meseta más baja. La penicilina es un ejemplo de inhibidor irreversible: bloquea un enzima que fabrica la pared de las bacterias.

Enzimas alostéricos Un enzima alostérico tiene varias subunidades y, además del centro activo, un centro regulador. Ahí se unen activadores, que aumentan la actividad, o inhibidores alostéricos, que la reducen. Su curva de velocidad no es una hipérbola sino una sigmoide, con forma de S. Suelen ser el primer enzima de una ruta. Así funciona la retroinhibición: cuando el producto final se acumula, inhibe ese primer enzima y la ruta se frena. Por ejemplo, el exceso de ATP inhibe la fosfofructoquinasa de la glucólisis. Mira los ejes: qué variable cambia y qué se mide. 1 Localiza el máximo: es el valor óptimo o la .

2 V max Explica cada tramo: subida por más choques o más sustrato; meseta por saturación; caída brusca por desnaturalización. 3 K m V max K m V max [S] V max K m Apuntes de Biología: biomoléculas, célula, metabolismo, genética e inmunología 34 IDEAS CLAVE Los enzimas aceleran las reacciones porque rebajan la energía de activación; no se consumen ni cambian el equilibrio. El centro activo explica la especificidad; muchas coenzimas derivan de vitaminas. es la con la que la velocidad es ; un bajo indica alta afinidad. Por encima de la temperatura óptima la actividad cae por desnaturalización; cada enzima tiene además un pH óptimo.

La inhibición competitiva aumenta el sin cambiar la ; la no competitiva baja la sin cambiar el . COMPRUEBA LO QUE HAS APRENDIDO 13. ¿Por qué la velocidad deja de aumentar a concentraciones altas de sustrato? 14. ¿Qué le pasa a un enzima humano a 60 °C y a 5 °C? 15. ¿Qué es la retroinhibición? BLOQUE 1: LAS BIOMOLÉCULAS 6 Nucleótidos y ácidos nucleicos El nucleótido: las piezas Los ácidos nucleicos (ADN y ARN) guardan, transmiten y expresan la información genética. Son polímeros: cadenas largas de unidades llamadas nucleótidos.

Cada nucleótido tiene tres componentes: Componente Tipos Clave Pentosa (azúcar de 5 C) Ribosa en el ARN; desoxirribosa en el ADN La desoxirribosa no tiene el grupo –OH en el carbono 2' Base nitrogenada Púricas, de dos anillos: adenina (A) y guanina (G). Pirimidínicas, de un anillo: citosina (C), timina (T) y uracilo (U) T solo en el ADN; U solo en el ARN Ácido fosfórico Grupo fosfato Da carácter ácido y carga negativa Los carbonos de la pentosa se numeran con prima (1', 2'...) para no confundirlos con los átomos de la base.

El nucleótido se construye en dos pasos, y en cada uno se libera una molécula de agua: K m [S] V /2 max K m K m V max V max K m La base se une al carbono 1' de la pentosa mediante un enlace N-glucosídico. El resultado es un nucleósido (pentosa + base), como la adenosina. 1 El fosfato se une al –OH del carbono 5' mediante un enlace éster (fosfoéster). El resultado es un nucleótido (pentosa + base + fosfato), como el AMP. 2 Apuntes de Biología: biomoléculas, célula, metabolismo, genética e inmunología 35 Esquema de la unión de fosfato, pentosa y base con pérdida de agua. El enlace fosfodiéster y la polaridad de la cadena Los nucleótidos se encadenan mediante enlaces fosfodiéster.

El fosfato une el C3' de una pentosa con el C5' de la siguiente. Así se forma un esqueleto que alterna pentosa y fosfato, del que sobresalen las bases. La cadena tiene dos extremos distintos. En el extremo 5' queda un fosfato libre; en el extremo 3', un – OH libre. Por eso la cadena tiene dirección, y las secuencias se escriben siempre en sentido . El orden de las bases es la estructura primaria y contiene la información genética. El ADN: la doble hélice En 1953, Watson y Crick propusieron el modelo de doble hélice. Se basaron en las imágenes de difracción de rayos X de Rosalind Franklin y Maurice Wilkins y en los datos de Chargaff.

Sus rasgos son: Dos cadenas enrolladas en hélice alrededor del mismo eje, con giro dextrógiro y unos 2 nm de diámetro. Las cadenas son antiparalelas: una va en sentido y la otra en sentido . El esqueleto de pentosas y fosfatos queda fuera; las bases, dentro, apiladas como peldaños. Las bases se emparejan por complementariedad: A con T mediante 2 puentes de hidrógeno y G con C mediante 3. Siempre se enfrentan una púrica y una pirimidínica. Hay unos 10 pares de bases por vuelta, que mide 3,4 nm. La complementariedad tiene una consecuencia clave: si conoces una cadena, conoces la otra.

En esto se basa la copia del ADN (véase «Bloque 4: Genética molecular — El ADN como material hereditario y su replicación»). EJEMPLO Cadena dada: 5'-GATTCCAG-3'. Para escribir la complementaria, cambia cada base por su pareja y da la vuelta a los extremos: 3'-CTAAGGTC-5'. Escrita de 5' a 3', queda…