Aminoàcids, proteïnes i enzims | Biologia

I 0 flashcards i 5 preguntes més al document.

Text del document

APUNTS BIOLOGIA Grau en Fisioteràpia Universitat Ramon Llull AprenAI 2026-2027 Apunts sobre estructura proteica, funció de l'hemoglobina, transport de gasos a la sang, cinètica enzimàtica i mecanismes de regulació metabòlica.

APREN.AI Índex 1 Estructura dels aminoàcids i formació de l'enllaç peptídic Organització molecular dels aminoàcids Classificació segons la cadena lateral Mecanisme de l'enllaç peptídic 2 Nivells estructurals i funcions de les proteïnes Classificació macromolecular Nivells d'organització estructural Rols biològics de les proteïnes 3 Transport de gasos a la sang: hemoglobina i regulació fisiològica Diferències entre l'hemoglobina adulta i fetal Conformacions al·lostèriques i corbes de dissociació Mecanisme de transport de gasos en teixits i pulmons 4 Cinètica, mecanismes catalítics i classificació enzimàtica La catàlisi enzimàtica i l'energia d'activació Centre actiu i acoblament induït Propietats i classificació funcional dels enzims 5 Mecanismes d'inhibició i regulació de l'activitat enzimàtica Modalitats d'inhibició enzimàtica Estratègies de control i regulació cel·lular 6 Resum per repassar Aminoàcids i enllaç peptídic Estructura i funcions de les proteïnes Fisiologia del transport d'oxigen i gasos Enzims i regulació metabòlica Solucions de les preguntes de repàs Aquests apunts poden contenir errors o omissions.

Són un material de suport i no substitueixen el temari oficial ni el professorat: contrasta la informació important. Aminoàcids, proteïnes i enzims " Biologia 1 1 Estructura dels aminoàcids i formació de l'enllaç peptídic EN ACABAR SABRÀS Identificar els grups funcionals de l'estructura base d'un aminoàcid Distingir les quatre classes d'aminoàcids segons les propietats de la cadena lateral Descriure la reacció de formació de l'enllaç peptídic PENSA-HI ABANS DE LLEGIR 1 Per què diem que els aminoàcids tenen un comportament químic amfòter? Els aminoàcids són les unitats fonamentals o monòmers que constitueixen els pèptids i les proteïnes.

Com que el cos no té la capacitat de sintetitzar determinats aminoàcids, aquests han de ser incorporats mitjançant la dieta. Organització molecular dels aminoàcids La configuració general d'un aminoàcid s'organitza al voltant d'un carboni central anomenat carboni alfa, unit directament a quatre components: Un grup funcional bàsic: el grup amino ( ). Un grup funcional àcid: el grup carboxil (-COOH). Un àtom d'hidrogen ( ). Una cadena lateral distintiva o grup R, que determina la identitat química de cadascun dels aminoàcids. Esquema estructural general d'un aminoàcid amb els seus grups funcionals.

NH 2 H Aminoàcids, proteïnes i enzims " Biologia 2 PER RECORDAR-HO El caràcter amfòter dels aminoàcids prové de la seva dualitat química: el grup amino actua com a base captant protons ( ), mentre que el carboxil actua com a àcid alliberant protons ( ).

Classificació segons la cadena lateral Segons la polaritat i l'estat d'ionització del grup R, distingim quatre grans grups: Grup d'aminoàcids Propietat elèctrica de la cadena lateral (R) Comportament molecular Positius Càrrega elèctrica neta positiva ( ) Cadenes bàsiques ionitzades Negatius Càrrega elèctrica neta negativa ( ) Cadenes àcides ionitzades Polars sense càrrega Neutres, presència d'enllaços polars Solubles en aigua, formen ponts d'hidrogen Apolars hidrofòbics Sense càrrega ni dipols significatius Interaccions hidrofòbiques a l'interior molecular Aquesta diversitat lateral permet establir un codi universal de tres lletres per identificar cadascun dels vint aminoàcids presents habitualment en els éssers vius (com ara Alanina com a Ala, Lisina com a Lys o Fenilalanina com a Phe).

COMPROVA-HO 2 Quin paper juga la cadena lateral (R) en l'organització d'una cadena polipeptídica en medi aquós? Mecanisme de l'enllaç peptídic Els aminoàcids s'enllacen mitjançant una reacció de condensació que dona lloc a l'enllaç peptídic. Aquest vincle covalent es produeix específicament entre el grup àcid carboxílic (-COOH) d'una molècula i el grup bàsic amino ( ) de la molècula següent, amb l'alliberament d'una molècula d'aigua ( ). ERROR FREQÜENT Un error habitual d'examen consisteix a dibuixar la unió peptídica implicant les cadenes laterals (R). L'enllaç peptídic sempre s'estableix de forma exclusiva entre els grups alfa-carboxil i alfa- amino de la cadena principal.

H+ H+ + NH 2 H O 2 Aminoàcids, proteïnes i enzims " Biologia 3 ESQUEMA Classificació dels aminoàcids segons el grup R IDEES CLAU L'estructura general d'un aminoàcid conté un carboni alfa unit a un àcid carboxílic, un grup amino, un hidrogen i una cadena lateral R. El caràcter amfòter permet captar o alliberar protons segons el medi. Segons la seva cadena R, els aminoàcids es classifiquen en positius, negatius, polars sense càrrega o apolars hidrofòbics. L'enllaç peptídic uneix el grup àcid d'un aminoàcid amb el grup amino d'un altre amb pèrdua d'una molècula de . COMPROVA EL QUE HAS APRÈS 3. Quina part de l'aminoàcid determina les seves propietats i polaritat específiques? 4.

Quins subproductes s'obtenen en formar-se un enllaç peptídic? Test Encercla la resposta correcta. Les solucions són al final. 5. Com actua el grup carboxil (-COOH) en un aminoàcid? 6. Quina reacció química produeix l'enllaç peptídic?

Amb càrrega positiva Cadenes bàsiques ionitzades Amb càrrega negativa Cadenes àcides ionitzades Polars sense càrrega Capacitat de formar ponts d'hidrogen Apolars hidrofòbics Cadenes insolubles en medi aquós H O 2 Com a grup hidrofòbic neutre a) Com a àcid alliberant H+ b) Com a base alliberant oxigen c) Com a base captant H+ d) Oxidació de cadenes laterals R a) Hidròlisi que consumeix H2O b) Unió COOH i NH2 alliberant H2O c) Fosforilació del carboni alfa d) Aminoàcids, proteïnes i enzims " Biologia 4 7. Quin grup d'aminoàcids s'orienta cap a zones hidrofòbiques? 8. Què diferencia principalment els vint aminoàcids universals?

2 Nivells estructurals i funcions de les proteïnes EN ACABAR SABRÀS Distingir oligopèptids, holoproteïnes i heteroproteïnes Reconèixer els quatre nivells estructurals de conformació proteica Associar les principals proteïnes biològiques a les seves funcions fisiològiques PENSA-HI ABANS DE LLEGIR 9 Per què una alteració en un sol aminoàcid pot inactivar una proteïna complexa? Els pèptids i les proteïnes són polímers d'aminoàcids que exerceixen la major part de les tasques operatives de les cèl·lules. Segons la seva longitud i complexitat, trobem des de curts oligopèptids i pèptids fins a grans estructures proteiques.

Classificació macromolecular Les molècules peptídiques es cataloguen segons la seva mida i composició: Oligopèptids i pèptids: fragments curts com ara el glutatió, o bé hormones com la insulina, el glucagó, l'oxitocina i la tiroxina. Proteïnes: segons la seva composició es divideixen en holoproteïnes (constituïdes exclusivament per aminoàcids) o heteroproteïnes (que incorporen una fracció no proteica). Segons la seva morfologia tridimensional es classifiquen en globulars o fibroses.

Nivells d'organització estructural L'arquitectura d'una proteïna determina la seva funcionalitat biològica i s'organitza en quatre nivells successius: Cadena lateral apolar hidrofòbica a) Cadena lateral amb càrrega negativa b) Cadena lateral amb càrrega positiva c) Cadena lateral polar sense càrrega d) El nombre de carbonis centrals a) La composició del grup R b) El tipus d'enllaç peptídic format c) La presència o absència d'oxigen d) Estructura primària: és la seqüència lineal ordenada d'aminoàcids unida per enllaços peptídics. Aquesta ordenació està especificada directament pels gens i és fonamental, ja que condiciona de forma estricta la resta de nivells estructurals superiors.

1 Aminoàcids, proteïnes i enzims " Biologia 5 COMPROVA-HO 10 Quina relació de dependència existeix entre l'estructura primària i les estructures superiors?

Rols biològics de les proteïnes La versatilitat funcional de les proteïnes abasta múltiples funcions essencials: Funció Mecanisme biològic Exemple concret Catàlisi Acceleració de processos i reaccions químiques Enzims Transport Circulació de molècules o gasos Hemoglobina (Hb) Reserva Emmagatzematge d'energia (o ferro associat a nutrients) Ferritina Moviment Contracció mecànica muscular Actina i miosina Estructural Resistència davant alta tensió mecànica en tendons, ossos o cartílags Col·lagen Control i regulació Coordinació fisiològica de processos corporals Hormones (com insulina o tiroxina) Defensa immunitària Resposta contra agents patògens per limfòcits B Anticossos (immunoglobulines) Pressió osmòtica Regulació de la difusió d'aigua en membranes semipermeables Proteïnes plasmàtiques com l'albúmina Toxines Alteracions i danys directes sobre un hoste receptor Proteïnes i lipopolisacàrids tòxics ERROR FREQÜENT No confongueu la funció estructural d'un teixit rígid o elàstic amb el moviment cel·lular: el col·lagen forma la carcassa de suport mecànic inextensible, mentre que l'actina i la miosina són motors moleculars dinàmics responsables de la contracció.

Estructura secundària: conformació espacial periòdica adquirida pel replegament de la cadena mitjançant ponts d'hidrogen. Presenta tres configuracions principals: l'hèlix , el full plegat i l'hèlix de col·lagen (típica de fibres resistents). 2 α β Estructura terciària: disposició tridimensional globular completa de la cadena polipeptídica provocada per interaccions entre les cadenes laterals R, visible en proteïnes com l'albúmina. 3 Estructura quaternària: associació de dues o més cadenes polipeptídiques (subunitats), com és el cas de l'hemoglobina.

4 Aminoàcids, proteïnes i enzims " Biologia 6 PROCÉS Jerarquia dels nivells estructurals de les proteïnes 1 Estructura primària Seqüència lineal determinada pels gens 2 Estructura secundària Plegament local en hèlix alfa o full beta 3 Estructura terciària Conformació espacial tridimensional globular 4 Estructura quaternària Associació de múltiples cadenes polipeptídiques IDEES CLAU Les proteïnes es divideixen en holoproteïnes i heteroproteïnes segons composició, o globulars i fibroses segons morfologia. L'estructura primària està dictada pel codi genètic i condiciona tots els nivells posteriors. L'estructura secundària s'organitza en hèlix alfa, full plegat beta o hèlix de col·lagen.

L'actina i la miosina coordinen el moviment, el col·lagen la resistència mecànica i els anticossos la immunitat mediada per limfòcits B. COMPROVA EL QUE HAS APRÈS 11. Quina diferència bàsica hi ha entre una holoproteïna i una heteroproteïna? 12. Quins tres tipus d'estructura secundària es poden formar pel plegament local del polipèptid? Test Encercla la resposta correcta. Les solucions són al final. 13. Quin nivell d'estructura proteica està codificat directament pels gens? 14. Quines proteïnes són les responsables directes de causar la contracció del múscul? 15. Quines cèl·lules s'encarreguen de produir les immunoglobulines de defensa? 16.

Com es defineix una proteïna amb morfologia de suport resistent a gran tensió?

Estructura primària a) Full plegat beta b) Estructura terciària c) Estructura quaternària d) Col·lagen i elastina a) Albúmina i globulines b) Hemoglobina i ferritina c) Actina i miosina d) Eritròcits a) Hepatòcits b) Limfòcits B c) Plaquetes d) Globular com l'albúmina a) Fibrosa com el col·lagen b) Oligopèptid hormonal c) Complex multienzimàtic d) Aminoàcids, proteïnes i enzims " Biologia 7 3 Transport de gasos a la sang: hemoglobina i regulació fisiològica EN ACABAR SABRÀS Comparar les subunitats i l'afinitat de l'hemoglobina adulta i fetal Interpretar el desplaçament de les corbes de saturació d'oxigen segons la P50, pH, temperatura i BPG Descriure el funcionament de l'anhidrasa carbònica i el transport de CO2 en sang PENSA-HI ABANS DE LLEGIR 17 Com s'aconsegueix que l'oxigen passi de la circulació de la mare a la del fetus?

L'intercanvi eficient de gasos requereix sistemes especialitzats de transport i d'amortiment del pH al torrent sanguini. En aquest procés cooperen l'hemoglobina, la mioglobina i l'albúmina. Diferències entre l'hemoglobina adulta i fetal L'hemoglobina (Hb) conté 4 cadenes polipeptídiques, cadascuna capaç d'unir una molècula d'oxigen (capacitat per a 4 ): En l'ésser humà adult la composició és de dues cadenes alfa i dues beta: (dues subunitats i dues ). En l'etapa fetal la molècula posseeix dues cadenes alfa i dues gamma: (dues subunitats i dues ). Aquesta diferència fa que l'hemoglobina fetal tingui una afinitat superior per l'oxigen, permetent captar l' provinent de la sang materna.

Conformacions al·lostèriques i corbes de dissociació L'hemoglobina oscil·la entre dos estats: l'estat T (tens) i l'estat R (relaxat). En la forma T resulta molt complicat que s'uneixi el primer oxigen, però un cop assolit aquest canvi conformacional, la incorporació dels oxígens restants es produeix amb gran facilitat gràcies a la cooperativitat. O 2 2α i 2β α β 2α i 2γ α γ O 2 Aminoàcids, proteïnes i enzims " Biologia 8 Gràfica de dissociació de l'hemoglobina i determinació de la P50.

L'afinitat de la unió s'avalua mitjançant les corbes de saturació d'oxigen, considerant el valor de (pressió parcial requerida per assolir el 50 % de saturació): com menor sigui la concentració d' necessària per arribar al 50 %, més afinitat té la molècula. Els factors fisiològics que desplacen la corba d'afinitat actuen de la següent manera: Temperatura: a major temperatura, disminueix l'afinitat. Concentració de : a major nivell de , menor és l'afinitat per l'oxigen. pH sanguini: quan baixa el pH (medi més àcid), disminueix l'afinitat (efecte Bohr). Bifosfoglicerat (BPG): s'allotja a l'espai entre les cadenes de l'hemoglobina; a més BPG, menor afinitat.

COMPROVA-HO 18 Què indica un valor elevat de P50 en una corba de dissociació de l'hemoglobina? Mecanisme de transport de gasos en teixits i pulmons En el metabolisme d'alt consum energètic dels teixits es consumeix i s'allibera gran quantitat de . Per contra, als alvèols pulmonars cal absorbir oxigen i excretar diòxid de carboni. P 50 O 2 CO 2 CO 2 O 2 CO 2 Aminoàcids, proteïnes i enzims " Biologia 9 Diagrama de l'intercanvi de gasos i acció de l'anhidrasa als teixits. El transport del i l' es distribueix segons els següents mecanismes: Oxigen ( ): un 5 % viatja dissolt directament al plasma i el 95 % associat com a oxihemoglobina ( ).

En el teixit muscular, la proteïna mioglobina s'encarrega d'emmagatzemar-lo localment. Diòxid de carboni ( ): un 7 % es troba dissolt lliurement, un 20 % s'uneix a la globina formant carbaminohemoglobina ( ), i el 73 % restant es transporta en forma d'ió bicarbonat ( ). A l'interior de l'eritròcit, l'enzim anhidrasa carbònica (AC) catalitza a gran velocitat la reacció de conversió: En els teixits venosos perifèrics (on el pH és d'uns 7,3), l'acumulació de protons fa disminuir l'afinitat de l'Hb per l' , afavorint el seu alliberament cap a les cèl·lules; aquí l'hemoglobina actua com a amortidor en captar part dels protons lliures ( ).

Als pulmons, la sortida de eleva el pH arterial a 7,4, fet que incrementa l'afinitat i força la recàrrega d'oxigen. ERROR FREQÜENT Confondre el monòxid de carboni (CO) amb el diòxid de carboni ( ). L'hemoglobina pot unir ambdós; el CO s'origina per combustions i la presència tant de CO com de impedeix el transport correcte d' . A més, l'albúmina és la proteïna més rellevant del plasma pel control de pH, no l'hemoglobina sanguínia general.

CO 2 O 2 O 2 HbO 2 CO 2 HbCO 2 HCO 3 CO + 2 H O 2 H CO 2 3 H + + HCO 3 O 2 H + + Hb HHb CO 2 CO 2 CO 2 O 2 Aminoàcids, proteïnes i enzims " Biologia 10 CAUSES I CONSEQÜÈNCIES Augment de temperatura Acció directa per calor metabòlica Augment de CO2 i H+ Acidificació local (Efecte Bohr) Augment de BPG Fixació entre cadenes polipeptídiques Moduladors de l'afinitat d'oxigen per l'hemoglobina Descens d'afinitat Hb-O2 Alliberament efectiu d'oxigen als teixits IDEES CLAU L'hemoglobina fetal (cadenes alfa i gamma) posseeix més afinitat per l'oxigen que l'adulta (cadenes alfa i beta). La transició de l'estat T (tens) a l'estat R (relaxat) facilita l'entrada cooperativa de l'oxigen.

L'augment de temperatura, de CO2, de protons (baix pH) o de BPG desvia la corba a la dreta i fa caure l'afinitat. L'anhidrasa carbònica (AC) permet transformar el 73 % del CO2 en bicarbonat a l'eritròcit. COMPROVA EL QUE HAS APRÈS 19. En quina proporció es transporta el diòxid de carboni a la sang? 20. Quina funció desenvolupen la mioglobina i l'albúmina en relació als gasos i la sang? Test Encercla la resposta correcta. Les solucions són al final. 21. Quin canvi de condicions redueix l'afinitat de l'hemoglobina per l'oxigen? 22. Com està constituïda l'hemoglobina present en el fetus? 23. Com es troba la major part de l'oxigen al torrent sanguini?

Baixada del pH del medi venós a) Descens de la temperatura corporal b) Disminució dràstica del nivell de CO2 c) Absència absoluta de molècules de BPG d) Una cadena de mioglobina lligada a albúmina a) Quatre subunitats beta idèntiques b) Dues cadenes alfa i dues gamma c) Dues cadenes alfa i dues beta d) Lligat a l'albúmina circulant a) Dissolt lliurement al plasma (95 %) b) En forma de gas hidratat amb AC c) Associat a l'hemoglobina (95 %) d) Aminoàcids, proteïnes i enzims " Biologia 11 24. Quina molècula s'insereix entre les cadenes de l'hemoglobina disminuint la seva afinitat?

4 Cinètica, mecanismes catalítics i classificació enzimàtica EN ACABAR SABRÀS Definir l'estat d'activació i l'estat de transició d'una reacció química Explicar el mecanisme d'acoblament induït entre substrat i centre actiu Classificar els enzims en els seus sis grans grups segons la seva acció PENSA-HI ABANS DE LLEGIR 25 Com aconsegueix un enzim multiplicar per mil la rapidesa d'una reacció metabòlica?

En qualsevol reacció biològica s'identifiquen conceptes termodinàmics clau: l'estat d'activació és l'energia que cal aportar per iniciar el procés químic, l'estat de transició representa l'etapa d'inestabilitat i màxima energia, i la velocitat de reacció és el ritme temporal de conversió dels reactius. La catàlisi enzimàtica i l'energia d'activació La velocitat d'una reacció química s'incrementa elevant la temperatura, augmentant la quantitat de reactiu o afegint un catalitzador. Els enzims són biocatalitzadors de naturalesa proteica que permeten controlar, regular i accelerar la velocitat dels processos biològics fins a 1.000 vegades.

Ió bicarbonat pur a) Albúmina plasmàtica b) Immunoglobulina activa c) Bifosfoglicerat (BPG) d) Aminoàcids, proteïnes i enzims " Biologia 12 Gràfica de la reducció de l'energia d'activació mitjançant catalitzador. El mecanisme d'acció enzimàtic es basa exclusivament a rebaixar l'energia d'activació necessària per aconseguir l'estat de transició. Com es reflecteix a la corba energètica, l'enzim no canvia mai la diferència neta o alliberament global d'energia ( ) entre l'estat inicial del reactiu i l'estat final obtingut. Centre actiu i acoblament induït La regió de la proteïna on s'allotja el reactiu rep el nom de lloc actiu (o centre actiu).

Un cop fixat a l'enzim, aquest reactiu rep habitualment la designació de substrat. Esquema del canvi conformacional pel model d'acoblament induït de l'enzim. La interacció segueix el model de l'acoblament induït (o ajuste inducido): l'enzim té una certa afinitat prèvia pel substrat, però en posar-se en contacte experimenta una reordenació conformacional. Aquest canvi estructural augmenta notablement l'afinitat pel substrat i deforma la seva estructura per ΔG Aminoàcids, proteïnes i enzims " Biologia 13 facilitar-ne la ràpida transformació química en productes finals. COMPROVA-HO 26 Altera un enzim la quantitat d'energia final alliberada en una reacció química?

Propietats i classificació funcional dels enzims Els enzims presenten cinc propietats operatives indispensables: Alta especificitat: cada enzim catalitza un tipus determinat de reacció i substrat. Gran poder catalític: augmenten la velocitat fins a 1.000 vegades. Sensibilitat ambiental: l'activitat depèn de canvis de substrat (+S), temperatura (+T), o altres condicions. Necessitat de cofactors: molts necessiten components no proteics per funcionar, com ara coenzims o ions metàl·lics. Capacitat de regulació de l'activitat: mitjançant mecanismes d'inhibició o activació.

Segons la reacció concreta que modifiquen, es divideixen en sis classes universals: Grup d'enzim Tipus de reacció química que catalitza Exemples rellevants Oxidoreductases Processos d'oxidació i reducció biològica Deshidrogenases Transferases Transferència de grups químics entre molècules Quinases Hidrolases Ruptura d'enllaços mitjançant consum d'aigua Peptidases Liases Eliminació o addició de grups formant dobles enllaços Hidratases Isomerases Reordenació geomètrica o estructural de la molècula Epimerases Ligases Unió covalent de dues molècules dependents d'energia Sintetases ERROR FREQÜENT Confondre transferases amb ligases: les transferases (com les quinases) mouen un grup funcional existent d'un compost a un altre, mentre que les ligases (sintetases) generen la síntesi d'una nova unió molecular consumint energia.

Aminoàcids, proteïnes i enzims " Biologia 14 ESQUEMA Classificació dels enzims segons el tipus de reacció IDEES CLAU L'estat de transició és el punt de màxima energia i inestabilitat d'una reacció. Els enzims actuen reduint la barrera de l'energia d'activació sense alterar l'alliberament global d'energia. El model d'acoblament induït descriu la reconfiguració de l'enzim en unir-se al substrat al lloc actiu. Existeixen sis classes enzimàtiques: oxidoreductases, transferases, hidrolases, liases, isomerases i ligases. COMPROVA EL QUE HAS APRÈS 27. En què consisteix la hipòtesi de l'acoblament induït? 28. Quina funció específica tenen els cofactors en la catàlisi?

Oxidoreductases Deshidrogenases (oxidació i reducció) Transferases Quinases (transferència de grups) Hidrolases Peptidases (ruptura hidrolítica) Liases Hidratases (creació o pèrdua de dobles enllaços) Isomerases Epimerases (canvis d'estructura molecular) Ligases Sintetases (unió de molècules amb consum energètic) Aminoàcids, proteïnes i enzims " Biologia 15 Test Encercla la resposta correcta. Les solucions són al final. 29. Quin és l'efecte directe d'un enzim sobre el desenvolupament energètic d'una reacció? 30. Com s'anomena la regió precisa de la proteïna on es fixa el reactiu? 31. A quina família enzimàtica pertanyen les peptidases encarregades de trencar enllaços amb aigua? 32.

Quin paper biològic té una cinasa o quinasa en una cèl·lula? 5 Mecanismes d'inhibició i regulació de l'activitat enzimàtica EN ACABAR SABRÀS Diferenciar els tipus d'inhibició reversible: competitiva, no competitiva i acompetitiva Comprendre el paper de la retroalimentació o feedback en rutes metabòliques Identificar les formes d'activació enzimàtica per fosforilació, zimògens o al·losterisme PENSA-HI ABANS DE LLEGIR 33 Per què el cos fabrica enzims digestius en forma inactiva de proenzims abans d'usar-los? L'activitat dels biocatalitzadors s'ha de modular de manera precisa per satisfer les necessitats metabòliques puntuals de la cèl·lula.

Aquesta modulació s'aconsegueix a través de mecanismes d'inhibició o sistemes globals de control molecular.

Modificar la diferència global d'energia lliure a) Disminuir l'energia d'activació necessària b) Eliminar per complet l'estat de transició c) Augmentar la quantitat de producte final d) Cadena lateral covalent a) Lloc d'inactivació b) Lloc actiu c) Espai alliberador d) Transferases a) Hidrolases b) Isomerases c) Ligases d) Transferir grups com a transferasa a) Sintetitzar enllaços com a sintetasa b) Canviar els isòmers com una epimerasa c) Oxidar substrats com una deshidrogenasa d) Aminoàcids, proteïnes i enzims " Biologia 16 Modalitats d'inhibició enzimàtica La inhibició enzimàtica consisteix en la pèrdua d'activitat per la presència d'un compost extern o inhibidor.

Es divideix segons el seu vincle amb l'enzim en irreversible o reversible. Dins la inhibició reversible distingim tres patrons principals: Inhibició competitiva: l'inhibidor té una estructura anàloga a la del substrat químic. Ambdós competeixen pel mateix lloc actiu. L'èxit depèn directament de les quantitats relatives de cadascun: qui es trobi en major concentració ocuparà el centre de la proteïna. Inhibició no competitiva: la molècula inhibitòria no necessita assemblar-se al reactiu habitual. No s'uneix al lloc actiu sinó a un lloc distint; en fer-ho, modifica la conformació global de l'enzim impedint la catàlisi.

Inhibició acompetitiva: l'inhibidor interacciona específicament quan ja s'ha constituït el complex enzim-substrat. COMPROVA-HO 34 Com es pot vèncer l'efecte d'un inhibidor competitiu en un assaig biològic? Estratègies de control i regulació cel·lular Les cèl·lules disposen de diversos mecanismes per controlar l'activitat de les seves vies enzimàtiques: Mecanisme de regulació Estratègia d'acció biològica Disponibilitat enzimàtica Control de la quantitat d'enzim present per expressió gènica durant la fase de transcripció. Fosforilació / desfosforilació Modificació covalent reversible afegint o traient grups fosfats a la proteïna per activar-la o apagar-la.

Complexes multienzimàtics Organització d'enzims successius agrupats per canalitzar ràpidament el substrat d'una reacció a una altra. Retroalimentació (feedback) Un bucle de control on el producte acumulat regula la seva pròpia taxa de producció inhibint etapes prèvies. Al·losterisme Fixació d'una molècula efectora en un centre al·lostèric (diferent del centre actiu), alterant la conformació funcional. Proenzims o zimògens Precursors proteics inactius sintetitzats prèviament que requereixen una activació posterior controlada.

ERROR FREQÜENT Confondre el centre al·lostèric amb el lloc actiu: el substrat es fixa sempre al lloc actiu per donar productes, mentre que l'efector al·lostèric s'uneix exclusivament en una zona al·lostèrica distant per modificar l'afinitat o conformació de l'enzim. Aminoàcids, proteïnes i enzims " Biologia 17 ESQUEMA Mecanismes biològics de modulació enzimàtica IDEES CLAU La inhibició pot ser irreversible o reversible (competitiva, no competitiva o acompetitiva). En la inhibició competitiva el resultat depèn de quina molècula es trobi en major concentració. La regulació per retroalimentació o feedback empra el producte final per aturar la via que el genera.

Els proenzims o zimògens són precursors catalíticament inactius fonamentals per a la síntesi protegida d'enzims. COMPROVA EL QUE HAS APRÈS 35. Quina diferència operativa hi ha entre un inhibidor competitiu i un no competitiu? 36. Què és un zimogen o proenzim? Test Encercla la resposta correcta. Les solucions són al final. 37. Com actua un inhibidor enzimàtic de tipus competitiu?

Inhibició reversible Competitiva, no competitiva i acompetitiva Inhibició irreversible Bloqueig permanent de l'activitat Modificació covalent Fosforilació i desfosforilació de grups fosfats Control al·lostèric i feedback Efectors en lloc al·lostèric i bucles de producte Zimògens Activació de precursors inactius Fosforilant l'ADN per aturar la transcripció a) Competint pel mateix lloc actiu que el substrat b) Unint-se a la part al·lostèrica inespecífica c) Destruint irreversiblement el teixit cel·lular d) Aminoàcids, proteïnes i enzims " Biologia 18 38. Com s'anomena la regulació on un compost final inhibeix la seva pròpia síntesi? 39.

On s'acobla la molècula efectora durant la regulació al·lostèrica? 40. Quina funció tenen els zimògens o proenzims a l'organisme? 6 Resum per repassar Aminoàcids i enllaç peptídic Concepte Què és Aminoàcid Unitat estructural formada per un carboni alfa unit a un grup amino ( ), carboxil (-COOH), hidrogen i una cadena lateral R. Caràcter amfòter Capacitat d'actuar com a base captant protons o com a àcid alliberant-los segons el medi. Classificació pel grup R Divisió segons la cadena lateral: positiva, negativa, polar sense càrrega o apolar hidrofòbica. Enllaç peptídic Unió covalent entre el carboxil d'un aminoàcid i l'amino del següent amb alliberament d' .

Estructura i funcions de les proteïnes Concepte Què és Nivells estructurals Primària (seqüència gènica), secundària (hèlix , full o hèlix col·làgena), terciària (conformació 3D) i quaternària (associació de subunitats). Holoproteïnes i heteroproteïnes Proteïnes integrades exclusivament per cadenes polipeptídiques o amb fraccions no proteiques afegides.

Inhibició per conformació irreversible a) Retroalimentació o bucle de feedback b) Desfosforilació gènica directa c) Mecanisme d'ajustament ràpid d) Dins de l'enllaç peptídic central a) En una part al·lostèrica fora de la zona activa b) En el carboni terminal del cofactor lliure c) Directament sobre el substrat dissolt d) Catalitzar la reacció d'oxigen amb l'hemoglobina a) Servir com a precursors enzimàtics inactius b) Mantenir reserves energètiques a llarg termini c) Produir immunoglobulines protectores per la sang d) NH 2 H O 2 α β Aminoàcids, proteïnes i enzims " Biologia 19 Concepte Què és Proteïnes globulars i fibroses Morfologies plegades compactes o allargades per donar flexibilitat funcional o resistència mecànica.

Rols fisiològics Catàlisi (enzims), transport (hemoglobina), reserva (ferritina), moviment (actina/miosina), estructura (col·lagen) i defensa (anticossos per limfòcits B). Fisiologia del transport d'oxigen i gasos Concepte Què és Hemoglobina adulta vs fetal L'adulta conté , mentre que la fetal té , que li atorga més afinitat per extreure oxigen matern. Conformacions T i R Estat tens d'afinitat baixa i estat relaxat d'afinitat alta amb cooperativitat en la unió d' . Moduladors de la P50 Augment de temperatura, , protons (baixada de pH / efecte Bohr) o BPG desvien la corba a la dreta i abaixen l'afinitat.

Transport de gasos El 95 % de l' viatja amb hemoglobina, i el 73 % del com a bicarbonat sintetitzat per l'anhidrasa carbònica. Proteïnes de suport La mioglobina emmagatzema oxigen als músculs i l'albúmina actua com a tampó principal de pH plasmàtic. Enzims i regulació metabòlica Concepte Què és Catàlisi enzimàtica Acceleració biològica de reaccions mitjançant la reducció de l'energia d'activació sense alterar l'energia lliure global ( ). Acoblament induït Modificació conformacional del centre actiu en contacte amb el substrat per facilitar la catàlisi. Classes funcionals Oxidoreductases, transferases (quinases), hidrolases (peptidases), liases, isomerases i ligases (sintetases).

Inhibició reversible Competitiva (rivalitat pel centre actiu), no competitiva (canvi conformacional en un altre lloc) o acompetitiva. Mecanismes de control Regulació gènica, fosforilació, bucles de retroalimentació (feedback), modulació al·lostèrica i activació de zimògens. 2α i 2β 2α i 2γ O 2 CO 2 O 2 CO2 ΔG Aminoàcids, proteïnes i enzims " Biologia 20 Solucions de les preguntes de repàs 1. Perquè contenen alhora un grup bàsic (-NH2) capaç de guanyar protons i un grup àcid (-COOH) que en pot cedir. 2. Condiciona el plegament: els residus polars o carregats se situen cap a l'exterior hidrofílic, mentre que els aminoàcids amb cadenes apolars s'agrupen a l'interior hidrofòbic. 3.

La cadena lateral o grup R, que pot ser apolar hidrofòbica, polar sense càrrega, o posseir càrrega neta positiva o negativa. 4. A més de la unió covalent entre el carboni del carboxil i el nitrogen de l'amino, s'allibera una molècula d'aigua ( ). 5. b) Com a àcid alliberant H+. El grup carboxil té naturalesa àcida i cedeix protons H+ al medi. 6. c) Unió COOH i NH2 alliberant H2O. L'enllaç peptídic es forma unint el carboxil i l'amino amb alliberament d'aigua. 7. a) Cadena lateral apolar hidrofòbica. Les cadenes apolars rebutgen el medi aquós i s'agrupen per interaccions hidrofòbiques. 8. b) La composició del grup R. Tots comparteixen l'esquelet comú però es diferencien en la cadena lateral R.

9. Perquè l'estructura primària defineix les unions químiques que sustenten el plegament tridimensional precís i la funció biològica. 10. La seqüència d'aminoàcids de l'estructura primària determina la posició exacta de tots els grups R, condicionant com es plegarà la proteïna en les estructures secundària, terciària i quaternària. 11. Una holoproteïna només conté aminoàcids, mentre que una heteroproteïna incorpora una fracció no proteica o grup prostètic. 12. L'hèlix alfa, el full plegat beta i l'hèlix col·làgena. 13. a) Estructura primària. L'estructura primària és la seqüència d'aminoàcids determinada pel codi genètic. 14. d) Actina i miosina.

L'actina i la miosina generen la tensió mecànica de contracció en les fibres musculars. 15. c) Limfòcits B. Els anticossos o immunoglobulines són sintetitzats específicament pels limfòcits B. 16. b) Fibrosa com el col·lagen. El col·lagen és una proteïna fibrosa dissenyada per suportar tracció en tendons i cartílags. 17. Gràcies a l'hemoglobina fetal (amb dues cadenes gamma en lloc de beta), que té una afinitat més elevada per l'oxigen que l'hemoglobina adulta materna. 18. Indica que cal més pressió d'oxigen per saturar la meitat de la molècula; per tant, l'afinitat de l'hemoglobina per l'O és més baixa. 19.

Un 73 % viatja com a bicarbonat (HCO ), un 20 % unit a l'hemoglobina com a carbaminohemoglobina (HbCO ) i un 7 % dissolt en plasma. 20. La mioglobina emmagatzema oxigen als músculs i l'albúmina és la proteïna plasmàtica clau en l'esmorteïment del pH sanguini. 21. a) Baixada del pH del medi venós. La baixada de pH (efecte Bohr) redueix l'afinitat de l'hemoglobina facilitant la cessió d'oxigen. H O 2 Aminoàcids, proteïnes i enzims " Biologia 21 22. c) Dues cadenes alfa i dues gamma. L'hemoglobina fetal té dues subunitats alfa i dues gamma per captar oxigen matern. 23. d) Associat a l'hemoglobina (95 %). El 95 % de l'oxigen es desplaça associat a la molècula d'hemoglobina (HbO ). 24.

d) Bifosfoglicerat (BPG). El BPG s'instal·la entre les cadenes de l'hemoglobina reduint l'afinitat per l'oxigen. 25. Fent descendir el valor de l'energia d'activació necessària perquè els reactius assoleixin l'estat de transició inestable. 26. No; l'enzim només redueix la barrera de l'energia d'activació per fer el procés més ràpid, deixant intacte l'alliberament energètic global (ΔG). 27. És el procés en què la unió inicial del substrat al lloc actiu provoca un canvi de conformació de l'enzim que incrementa la seva afinitat i afavoreix la reacció. 28. Són fraccions d'origen no proteic (ions metàl·lics o coenzims orgànics) essencials perquè l'enzim adquireixi la seva activitat biològica. 29.

b) Disminuir l'energia d'activació necessària. La funció biocatalitzadora consisteix a reduir l'energia d'activació sense variar l'estat energètic net. 30. c) Lloc actiu. El lloc actiu és la butxaca de conformació específica on s'acobla el substrat. 31. b) Hidrolases. Les peptidases fragmenten la unió peptídica mitjançant hidròlisi; són hidrolases. 32. a) Transferir grups com a transferasa. Les quinases formen part de les transferases perquè transfereixen grups químics a altres molècules. 33. Per evitar que degradin de manera incontrolada les estructures cel·lulars que els han sintetitzat abans d'arribar al seu destí. 34.

Augmentant la concentració de substrat al medi, de manera que aquest superi l'inhibidor per simple competència en la unió al lloc actiu. 35. El competitiu s'assembla al substrat i rivalitza pel centre actiu; el no competitiu s'uneix a una regió diferent i canvia la forma de l'enzim. 36. És una forma precursora inactiva d'un enzim sintetitzada per la cèl·lula, que necessita un canvi posterior per esdevenir catalíticament activa. 37. b) Competint pel mateix lloc actiu que el substrat. L'inhibidor competitiu rivalitza amb el substrat per accedir al lloc actiu de la molècula. 38. b) Retroalimentació o bucle de feedback.

El bucle de feedback o retroalimentació utilitza l'excés de producte com a senyal per aturar la producció. 39. b) En una part al·lostèrica fora de la zona activa. La unió al·lostèrica té lloc en una zona diferenciada del centre actiu, canviant l'estat proteic. 40. b) Servir com a precursors enzimàtics inactius. Els zimògens són precursors enzimàtics inactius que s'activen només quan cal. Aminoàcids, proteïnes i enzims " Biologia 22