Biologia Cel·lular i Bioquímica: Apunts de Grau

I 0 flashcards i 16 preguntes més al document.

Text del document

APUNTS BIOLOGIA Grau en Infermeria Universitat Ramon Llull AprenAI 2026-2027 Apunts complets de Biologia Cel·lular i Bioquímica per a Infermeria: biomolècules, enzimologia, metabolisme intermediari, transport, bacteris i virus.

APREN.AI Índex Base química de la vida 1 Bioelements, enllaços i estructura atòmica Estructura atòmica i propietats fonamentals Bioelements: classificació i distribució Enllaços químics a les biomolècules Diferenciació entre molècules orgàniques i inorgàniques 2 L'aigua i l'equilibri àcid-base L'estructura de l'aigua i les seves propietats fisicoquímiques Classificació de les dissolucions segons la mida del solut Equilibri químic i producte iònic de l'aigua Escala de pH i mecanismes amortidors en l'homeòstasi Biomolècules 3 Glúcids: estructura i classificació Monosacàrids: classificació i característiques Oligosacàrids i l'enllaç O-glicosídic Polisacàrids: reserva i estructura 4 Proteïnes: estructura i propietats Els aminoàcids: unitats estructurals de les proteïnes L'enllaç peptídic i la formació de cadenes polipeptídiques Nivells d'organització estructural de les proteïnes Classificació de les proteïnes segons la composició Desnaturalització i factors ambientals Funcions biològiques de les proteïnes 5 Fisiologia molecular — Hemoglobina i transport de gasos Estructura molecular i formes funcionals de l'hemoglobina Cooperativitat, transició T/R i corbes de dissociació Transport eritrocitari de gasos i l'efecte Bohr Desequilibris de l'estat àcid-base: respiratoris i metabòlics 6 Biocatalitzadors — Enzims i cinètica enzimàtica Naturalesa dels biocatalitzadors i energia d'activació Centre actiu i especificitat enzimàtica Cofactors: inorgànics i orgànics (coenzims) Classificació funcional dels enzims Factors que modulen l'activitat enzimàtica Biologia Cel·lular i Bioquímica: Apunts de Grau 1 Mecanismes d'inhibició enzimàtica Mecanismes de regulació metabòlica cel·lular 7 Biomolècules — Lípids i àcids nucleics 1.

Caracterització i classificació dels lípids 2. Lipoproteïnes plasmàtiques i transport lipídic 3. Nucleòtids: unitats estructurals, moneda energètica i coenzims 4.

Àcids nucleics: comparació estructural i funcional de l'ADN i l'ARN Biologia cel·lular 8 Membrana plasmàtica i transport cel·lular Composició química i model de mosaic fluid Permeabilitat selectiva i transport passiu Transport actiu i transport vesicular Diferenciacions de membrana i unions intercel·lulars 9 Citosol, citoesquelet i nucli cel·lular El citoplasma: citosol i especialització dels orgànuls Components i funcions del citoesquelet El nucli: embolcall nuclear i transport nucleocitoplasmàtic Organització del material genètic: cromatina i cromosomes 10 Genètica molecular i cicle cel·lular — Expressió gènica, divisió i mort cel·lular El flux de la informació gènica i l'epigenètica Potència i reprogramació de les cèl·lules mare El cicle cel·lular somàtic: interfase i mitosi Meiosi, variabilitat gènica i ovogènesi Mecanismes de mort cel·lular: apoptosi versus necrosi 11 Bioenergètica i digestió — Principis del metabolisme i absorció de nutrients Acoblament energètic: catabolisme i anabolisme ATP i el sistema dels fosfàgens Digestió i absorció de glúcids Digestió i assimilació de proteïnes Digestió i absorció de lípids Metabolisme intermediari 12 Glucòlisi, fermentació i respiració cel·lular Poder reductor i coenzims redox La glucòlisi citoplasmàtica Destins del piruvat: via anaeròbica i descarboxilació oxidativa El cicle de Krebs (cicle de l'àcid cítric) Cadena de transport d'electrons i fosforilació oxidativa Biologia Cel·lular i Bioquímica: Apunts de Grau 2 13 Rutes del glucogen, gluconeogènesi i cicles interorgànics Metabolisme del glucogen: síntesi i degradació Gluconeogènesi: rutes i precursors Integració tissular: cicle de Cori i cicle de la glucosa-alanina Vies metabòliques complementàries: fructosa i pentoses fosfat 14 Metabolisme de lípids i degradació d'aminoàcids Mobilització dels lípids i degradació tissular Transport mitocondrial mitjançant la llançadora de la carnitina La beta-oxidació dels àcids grassos Cetogènesi i lipogènesi Degradació d'aminoàcids: transaminació i desaminació Eliminació d'amoni: el cicle de la urea 15 Microbiologia — Estructura bacteriana, patogènesi i resistències Morfologia i nomenclatura bacteriana Estructures cel·lulars comunes Paret bacteriana i diferenciació de Gram Estructures facultatives i endospores Patogènesi bacteriana: invasió i toxicitat Mecanismes de resistència als antibiòtics 16 Virologia — Estructura vírica, replicació, hepatitis i retrovirus Naturalesa acel·lular i organització dels virus Diversitat genòmica dels virus Cicle d'infecció vírica i mecanismes de replicació Hepatitis víriques: comparativa entre tipus A, B i C Retrovirus i retrotranscripció 17 Resum per repassar Base química, aigua i biomolècules Biologia cel·lular, enzimologia i transport Metabolisme intermediari i bioenergètica Microbiologia: bacteris i virus Solucions de les preguntes de repàs Aquests apunts poden contenir errors o omissions.

Són un material de suport i no substitueixen el temari oficial ni el professorat: contrasta la informació important.

Biologia Cel·lular i Bioquímica: Apunts de Grau 3 1 Bioelements, enllaços i estructura atòmica EN ACABAR SABRÀS Distingir els bioelements primaris, secundaris i oligoelements segons la seva abundància i funció Diferenciar els conceptes d'estructura atòmica: nombre atòmic, massa atòmica, isòtop i electronegativitat Comparar les característiques i estabilitat dels enllaços covalents davant les interaccions no covalents Identificar les diferències bàsiques entre compostos orgànics i inorgànics PENSA-HI ABANS DE LLEGIR 1 Per què un canvi en el nombre de neutrons no converteix un àtom de carboni en un altre element, però si canvia un sol protó sí?

La matèria viva està constituïda pels mateixos elements químics que componen la matèria inerta, sotmesos a les mateixes lleis físiques i químiques fonamentals. Base química de la vida 1 Bioelements, enllaços i estructura atòmica 2 L'aigua i l'equilibri àcid-base Biologia Cel·lular i Bioquímica: Apunts de Grau 4 ESQUEMA Organització química de la matèria viva Estructura atòmica i propietats fonamentals D'acord amb el model atòmic clàssic de Bohr, un àtom està integrat per un nucli central que conté partícules subatòmiques amb massa (protons amb càrrega positiva i neutrons elèctricament neutres) i una escorça on els electrons orbiten al voltant del nucli distribuïts en capes energètiques.

DEFINICIÓ El nombre atòmic ( ) correspon al nombre total de protons del nucli cel·lular d'un element. Determina de manera unívoca la identitat de l'element químic: si s'altera el nombre de protons, canvia l'element. La massa atòmica ( ) equival a la suma conjunta de protons i neutrons, que són les partícules que concentren el pes efectiu del nucli. Dos àtoms que tenen el mateix nombre atòmic però difereixen en la quantitat de neutrons s'anomenen isòtops; presenten propietats químiques idèntiques però distinta massa. En estat basal, els àtoms són neutres perquè tenen el mateix nombre de protons que d'electrons.

Aquests electrons es distribueixen per nivells o capes: la primera capa allotja un màxim de 2 electrons. Els gasos nobles disposen de la seva última capa electrònica completa, fet que els confereix una gran estabilitat química. La resta d'àtoms assoleixen aquesta configuració estable guanyant, cedint o compartint electrons.

Composició elemental Nivell atòmic de la vida Bioelements primaris (95%) C, H, O, N, P Bioelements secundaris (4,5%) Ca, Fe, Mg, Cl, Na, K, S Oligoelements (0,5%) F, I, Co, Cr, Li Unions químiques Forces que formen molècules Covalents Compartició electrònica forta No covalents Iònic, hidrogen, hidrofòbiques Nivell molecular Tipus de compostos biològics Inorgàniques Aigua, gasos, sals minerals Orgàniques Monòmers i macromolècules Z A Biologia Cel·lular i Bioquímica: Apunts de Grau 5 Quan un àtom cedeix un electró per guanyar estabilitat, deixa de ser neutre i adquireix una càrrega positiva neta: per exemple, el sodi neutre es transforma en el catió .

La capacitat o tendència que té un àtom per atreure i retenir electrons s'anomena electronegativitat, essent l'oxigen un dels elements més electronegatius en la matèria viva. COMPROVA-HO 2 Què succeeix químicament si es modifica el nombre de neutrons d'un àtom sense alterar el de protons? Bioelements: classificació i distribució Els elements químics que formen part dels éssers vius reben el nom de bioelements i es classifiquen en tres categories segons la seva proporció ponderal: Bioelements primaris: constitueixen aproximadament el 95% de la matèria viva. Inclouen el carboni (C), l'hidrogen (H), l'oxigen (O), el nitrogen (N) i el fòsfor (P).

El carboni forma l'esquelet molecular i s'allibera com a diòxid de carboni ( ) a la respiració; l'hidrogen i l'oxigen integren principalment l'aigua i l'oxigen respirat; el nitrogen és el component estructural dels aminoàcids (i per tant de les proteïnes); el fòsfor és essencial a l'esquelet ossi i a la molècula energètica d'adenosina trifosfat (ATP). Bioelements secundaris: representen al voltant del 4,5% de la massa viva. Comprèn el calci (Ca), el ferro (Fe), el magnesi (Mg, present clau en enzims), el clor (Cl, element fonamental a l'estómac com a àcid clorhídric, HCl), el sodi (Na), el potassi (K) i el sofre (S, integrat a proteïnes).

Oligoelements: sumen prop del 0,5% restant de la matèria orgànica, però la seva presència és indispensable: el fluor (F) a l'esmalt de les dents; el iode (I) a la glàndula tiroide; el cobalt (Co) i el crom (Cr) com a components de vitamines; i el liti (Li), vinculat a la funció del sistema nerviós i l'estat d'ànim (depressió). ERROR FREQÜENT Confondre el sofre (S) amb un bioelement primari pel fet de sortir a les proteïnes. En la classificació quantitativa estàndard, el sofre se situa dins dels bioelements secundaris (4,5%), mentre que el grup primari (95%) es redueix estrictament a C, H, O, N i P.

Enllaços químics a les biomolècules Els àtoms s'associen entre si mitjançant enllaços per constituir molècules. Segons la naturalesa i l'estabilitat d'aquesta unió, distingim interaccions covalents i interaccions no covalents. Tipus d'enllaç Mecanisme d'unió Característiques i estabilitat Exemples biològics Enllaç covalent (polar o no polar) Compartició d'electrons entre àtoms per assolir estabilitat electrònica. Molt resistent; pot ser senzill, doble o triple segons els parells compartits. Esquelets de carboni, enllaços intramoleculars a l'aigua ( ).

Na+ CO 2 H O 2 Biologia Cel·lular i Bioquímica: Apunts de Grau 6 Tipus d'enllaç Mecanisme d'unió Característiques i estabilitat Exemples biològics Enllaç iònic Transferència d'electrons: un àtom molt electronegatiu capta l'electró de l'altre. Atracció electroestàtica entre ions; tendeix a formar xarxes cristal·lines. Clorur de sodi (NaCl): el clor pren l'electró al sodi. Enllaços d'hidrogen Atracció feble entre dipols formats per hidrogen unit a àtoms electronegatius. Molt febles individualment; mantenen conformacions estructurals funcionals. Unions intermoleculars entre molècules d'aigua (vegeu «Base química de la vida — L'aigua i l'equilibri àcid-base»).

Interaccions hidrofòbiques Agrupament espontani de molècules apolars per exclusió de l'aigua. Forces no covalents degudes a la tendència del medi aquós a rebutjar compostos no polars. Manteniment de l'estructura interna proteica i plegament molecular. COMPROVA-HO 3 Per què es produeix un enllaç iònic entre el clor i el sodi en lloc d'un enllaç covalent?

Diferenciació entre molècules orgàniques i inorgàniques Les combinacions d'enllaços entre àtoms donen lloc a dos grans conjunts de molècules en els sistemes biològics: Molècules inorgàniques: compostos senzills no exclusius dels éssers vius, tals com el diòxid de carboni ( ), l'aigua ( ), l'oxigen molecular ( ), així com els fosfats i els carbonats minerals. Molècules orgàniques: molècules presents a l'ecosfera que es formen i destrueixen sense necessitat estricta d'organismes vius previs. S'estructuren en unitats bàsiques o monòmers (com per exemple la glucosa) i polímers de major complexitat anomenats macromolècules.

IDEES CLAU Els bioelements primaris (C, H, O, N, P) constitueixen aproximadament el 95% de la massa viva. Els bioelements secundaris (Ca, Fe, Mg, Cl, Na, K, S) sumen el 4,5% i els oligoelements el 0,5% restant. El nombre atòmic defineix la quantitat de protons i la identitat de l'element, mentre que la massa atòmica és la suma de protons i neutrons. Els isòtops comparteixen el mateix nombre atòmic però tenen una massa atòmica diferent per addició o pèrdua de neutrons. L'enllaç covalent implica compartició electrònica i alta resistència, mentre que els enllaços no covalents (iònic, hidrogen, hidrofòbic) governen unions iòniques i conformacions estructurals tridimensionals.

CO 2 H O 2 O 2 Biologia Cel·lular i Bioquímica: Apunts de Grau 7 COMPROVA EL QUE HAS APRÈS 4. Quina diferència conceptual existeix entre el nombre atòmic i la massa atòmica d'un àtom? 5. Com actuen les interaccions hidrofòbiques en un medi aquós cel·lular? 6. En quina categoria quantitativa se situen el calci, el ferro i el sofre?

BASE QUÍMICA DE LA VIDA 2 L'aigua i l'equilibri àcid-base EN ACABAR SABRÀS Relacionar l'estructura bipolar de l'aigua i els ponts d'hidrogen amb les seves funcions fisiològiques Classificar les dissolucions aquoses segons el diàmetre de les partícules del solut Calcular valors bàsics de pH i aplicar el producte iònic de l'aigua Explicar el mecanisme dels sistemes tampó per a la preservació de l'homeòstasi corporal PENSA-HI ABANS DE LLEGIR 7 Per què un increment dràstic de protons en un fluid biològic fa decréixer el valor del pH en lloc d'augmentar-lo?

L'estructura de l'aigua i les seves propietats fisicoquímiques La molècula d'aigua està formada per dos àtoms d'hidrogen units a un àtom d'oxigen mitjançant enllaços covalents (vegeu «Base química de la vida — Bioelements, enllaços i estructura atòmica»). La distribució asimètrica de les càrregues elèctriques genera un dipol que permet establir interaccions electroestàtiques entre molècules veïnes: el pont d'hidrogen. Gràcies a aquesta xarxa intermolecular cohesionada, l'aigua presenta un comportament químic i físic singular clau per als éssers vius.

Aquestes interaccions moleculars fonamenten un conjunt de propietats fisicoquímiques que determinen directament el funcionament dels sistemes biològics: Elevada calor específica: cal aportar una gran quantitat d'energia per elevar la seva temperatura, fet que actua com a estabilitzador tèrmic cel·lular. Elevada calor de vaporització: el canvi a fase gasosa absorbeix molta energia, permetent refrigerar l'organisme mitjançant mecanismes com la sudoració en animals. Alta conductivitat tèrmica: facilita la distribució ràpida i homogènia de la calor per tot el cos.

Elevada força de cohesió: l'atracció mútua entre molècules genera una forta tensió superficial i capacitat de capil·laritat, fenomen que permet el desplaçament de l'aigua en contra de la gravetat i ajuda a mantenir la turgència vegetal. Comportament com a electròlit feble: presenta una tendència reduïda a dissociar-se espontàniament en ions. Biologia Cel·lular i Bioquímica: Apunts de Grau 8 Capacitat solvent: dissol molècules polars i sals cristal·litzades gràcies a la formació d'interaccions polars o iòniques. En canvi, les molècules sense càrrega ni grups polars no poden formar ponts d'hidrogen i resulten insolubles (hidrofòbiques).

Les substàncies amfipàtiques s'organitzen espontàniament formant micel·les. Funció biològica Base molecular o explicació fisiològica Medi de reacció metabòlica Proporciona l'entorn aquós fluid necessari perquè interaccionin els substrats cel·lulars. Vehicle de transport Condueix nutrients, soluts i productes de rebuig entre cèl·lules o des de l'exterior. Regulació tèrmica Amorteix oscil·lacions tèrmiques i refrigera gràcies a l'alta calor específica i de vaporització. Funció mecànica i estructural Mantinguda per la pressió hidrostàtica interna (turgència cel·lular) i lubricació en articulacions.

Reactiu o producte metabòlic Intervé directament en transformacions bioquímiques (com processos d'hidròlisi o condensació). A les cèl·lules sense paret cel·lular rígida, la pressió de l'aigua interna sosté el volum i la forma. Si perden aigua, disminueix la seva turgència, s'arruguen i poden arribar a trencar-se mecànicament. COMPROVA-HO 8 Com contribueix l'elevada calor de vaporització de l'aigua a l'homeòstasi tèrmica dels animals? Classificació de les dissolucions segons la mida del solut Una dissolució és una dispersió homogènia i estable de molècules d'un solut distribuïdes uniformement en el si d'un dissolvent (l'aigua en el medi cel·lular).

En funció de la dimensió que tinguin les partícules del solut, distingim tres tipus de barreges: ESQUEMA Tipus de dissolucions per mida del solut Dissolucions veritables: el diàmetre de partícula del solut és inferior a . Les partícules es barregen a nivell purament molecular o iònic. Dispersions col·loidals: la mida del solut se situa en el rang de a . Dissolucions veritables Mida inferior a 0,001 nm Dispersions col·loidals Mida entre 0,001 nm i 0,1 nm Suspensions Partícules superiors a 0,1 m 0,001 nm 0,001 nm 0,1 nm Biologia Cel·lular i Bioquímica: Apunts de Grau 9 Suspensions: les partícules presenten una mida superior a , sent heterogènies i susceptibles de sedimentar amb el temps.

Equilibri químic i producte iònic de l'aigua Per a una reacció reversible genèrica , s'assoleix l'estat d'equilibri químic quan la velocitat de la reacció directa iguala la velocitat de la reacció inversa. En aquest punt, la composició del sistema queda definida per la constant d'equilibri ( ): Segons el principi de Le Châtelier i la llei d'acció de masses, si s'afegeixen o es retiren reactius o productes d'un sistema en equilibri, la reacció desplaça el seu sentit per contrarestar la pertorbació i recuperar un estat d'equilibri estable. Els factors principals que condicionen la velocitat d'aquestes reaccions són la concentració dels components, la temperatura i la presència de catalitzadors.

En el cas de l'aigua pura, té lloc una reacció d'autoionització reversible molt feble: Atès que la constant d'equilibri és extraordinàriament petita, la immensa majoria de les molècules d'aigua romanen sense ionitzar. En condicions estàndard, la concentració d'ions (abreujat habitualment com a ) i d'ions hidròxid ( ) és de cadascun. Es defineix el producte iònic de l'aigua ( ) com el producte molar d'ambdós ions a temperatura estàndard: COMPROVA-HO 9 Quina relació hi ha entre la velocitat directa i inversa d'una reacció química quan assoleix l'equilibri?

Escala de pH i mecanismes amortidors en l'homeòstasi La concentració d'ions hidrogeni (protons) en el medi aquós es quantifica mitjançant una magnitud escalar logarítmica anomenada pH: A causa del signe negatiu de la fórmula logarítmica, la relació entre la concentració iònica i el valor de l'escala és inversa: un augment de la concentració de protons redueix el valor numèric del pH (acidificació), mentre que una disminució de protons en provoca l'increment cap a la basicitat. ERROR FREQÜENT Confondre el comportament del pH pensant que una acumulació d'ions augmenta el valor de l'escala.

En contenir un logaritme negatiu, qualsevol increment de protons fa baixar el pH numèricament (medi més àcid), mentre que la retirada de protons en fa pujar el valor. 0,1 m A + B C + D K eq K = eq [A][B] [C][D] H O + 2 H O 2 H O + 3 + OH H O 3 + H+ OH 10 M 7 K w K = w [H ][OH ] = + 10 14 pH = log[H O ] 3 + H+ Biologia Cel·lular i Bioquímica: Apunts de Grau 10 Des del punt de vista àcid-base: Un àcid és qualsevol substància que allibera protons al medi aquós. Si és fort, allibera gran quantitat de protons; si és feble, en cedeix només una fracció reduïda. Una base és qualsevol substància que capta protons del medi, provocant un augment del pH.

Si és forta, té una gran afinitat per retenir o captar protons; si és feble, en capta molts menys. L'homeòstasi corporal requereix mantenir el pH dins d'uns intervals molt estrictes i específics segons el compartiment cel·lular o tisular. Per exemple, la sang presenta un pH neutre (proper a 7), mentre que la cavitat gàstrica de l'estómac requereix un medi molt àcid, caracteritzat per una abundància de protons lliures. Per evitar variacions sobtades de pH derivades del metabolisme, els organismes utilitzen mecanismes amortidors basats en solucions tampó (o amortidores).

Aquests sistemes químics s'oposen a les alteracions del pH captant protons si aquests s'incrementen o alliberant-los si la concentració disminueix, garantint així l'estabilitat del medi intern. COMPROVA-HO 10 Quina funció compleix una solució tampó quan el metabolisme cel·lular allibera una quantitat sobtada d'àcid al medi? IDEES CLAU La polaritat de l'aigua i els seus ponts d'hidrogen confereixen alta calor específica, elevada calor de vaporització i gran força de cohesió. L'aigua actua com a dissolvent universal de substàncies polars i sals, mentre que les molècules amfipàtiques formen micel·les. El producte iònic de l'aigua a temperatura estàndard és .

El pH és una funció logarítmica negativa: qualsevol augment en la concentració de protons es tradueix en una reducció numèrica del pH. Les solucions tampó mantenen l'homeòstasi de l'organisme esmorteint les variacions del pH intern. COMPROVA EL QUE HAS APRÈS 11. Per què les molècules apolars o hidrofòbiques no es poden dissoldre de manera homogènia en l'aigua? 12. Què estableix el principi de Le Châtelier si s'afegeixen reactius a un equilibri químic? 13. Si una solució té una concentració de protons de , quin és el seu valor de pH? K = w [H ] + [OH ] = 10 14 10 M 3 Biologia Cel·lular i Bioquímica: Apunts de Grau 11 Test Encercla la resposta correcta. Les solucions són al final. 14.

Quin percentatge de la matèria viva constitueixen els bioelements primaris? 15. Quin bioelement secundari és un component essencial de l'àcid clorhídric gàstric? 16. Com s'anomena la capacitat d'un àtom d'atraure electrons cap a si mateix? 17. Quina característica defineix químicament un enllaç covalent? 18. Quina propietat de l'aigua permet la capil·laritat i la turgència? 19. Quin és el valor del producte iònic de l'aigua pura estàndard? 20. Què succeeix amb el valor de pH si la concentració de protons augmenta? 21. Quina funció primordial tenen les solucions tampó a l'organisme?

Exactament el 50% a) Al voltant del 4,5% b) Aproximadament el 95% c) Menys de l'1% d) El magnesi a) El calci b) El clor c) El ferro d) Isotopia a) Nombre atòmic b) Electronegativitat c) Massa atòmica d) Transferència completa d'un electró a) Exclusió hidrofòbica del medi aquós b) Atracció entre xarxes cristal·lines c) Compartició de parells d'electrons d) Punt d'ebullició molt reduït a) Absència de ponts d'hidrogen b) Gran conductivitat elèctrica pura c) Elevada força de cohesió molecular d) 10 a) 10¹ b) 10 c) 10 ¹ d) Disminueix el seu valor a) Es manté invariable b) Augmenta linealment c) Augmenta de forma logarítmica d) Impedir qualsevol reacció enzimàtica a) Augmentar sempre l'acidesa sanguínia b) Amorteir canvis sobtats de pH c) Precipitar els soluts insolubles d) Biologia Cel·lular i Bioquímica: Apunts de Grau 12 3 Glúcids: estructura i classificació EN ACABAR SABRÀS Distingir monosacàrids segons el nombre de carbonis i el grup funcional Analitzar l'enllaç O-glicosídic i determinar el caràcter reductor d'un disacàrid Comparar l'estructura i funció del midó, el glucogen i la cel·lulosa PENSA-HI ABANS DE LLEGIR 22 Per què podem extreure energia fàcilment del midó d'una patata però no de la cel·lulosa de la fusta si ambdós estan fets de glucosa?

Els glúcids són biomolècules orgàniques formades fonamentalment per carboni, hidrogen i oxigen que responen a la fórmula general empírica . Des del punt de vista químic es defineixen com a polihidroxialdehids, polihidroxicetones o derivats d'aquests compostos o dels seus polímers. Dins dels éssers vius compleixen dues funcions principals: la funció energètica (subministrament d'energia immediata, com la glucosa en el sistema nerviós, o de reserva mitjançant midó i glucogen) i la funció estructural tant en teixits animals com vegetals.

Biomolècules 3 Glúcids: estructura i classificació 4 Proteïnes: estructura i propietats C (H O) n 2 n Biologia Cel·lular i Bioquímica: Apunts de Grau 13 ESQUEMA Classificació general dels glúcids Monosacàrids: classificació i característiques Els monosacàrids són les unitats bàsiques o monòmers dels glúcids i no es poden hidrolitzar en molècules més senzilles. Es presenten habitualment com a sòlids blancs, cristal·lins, de gust dolç, solubles en aigua i insolubles en dissolvents orgànics apolars.

Es classifiquen segons dos criteris principals: Segons el nombre d'àtoms de carboni (habitualment entre 3 i 7 carbonis): Trioses (3 C): el gliceraldehid i la dihidroxiacetona, intermediaris fonamentals en el metabolisme de la glucosa. Tetroses (4 C): l'eritrosa, intermediari en la fotosíntesi. Pentoses (5 C): la ribosa i la desoxiribosa, components de l'esquelet dels nucleòtids. Hexoses (6 C): la glucosa (present al citoplasma, fruits i sang; substrat essencial de la respiració cel·lular), la galactosa (present a la llet) i la fructosa (abundant a les fruites). Segons el grup funcional carbonil: Aldoses: contenen un grup aldehid (per exemple, la glucosa és una aldohexosa).

Cetoses: contenen un grup cetona (per exemple, la fructosa és una cetohexosa). En dissolució aquosa, les pentoses i les hexoses adopten majoritàriament estructures cícliques estables, generant un nou centre asimètric anomenat carboni anomèric (C1 en les aldoses).

Monosacàrids derivats A partir de modificacions químiques dels monosacàrids bàsics es formen diversos derivats d'interès biològic: Monosacàrids Monòmers de 3 a 7 carbonis Aldoses i cetoses Segons el grup carbonil Derivats monosacàrids Aminosucres, desoxisucres i polialcohols Oligosacàrids Unió de 2 a 10 monosacàrids Disacàrids Maltosa, lactosa, sacarosa i cel·lobiosa Polisacàrids Més de 20 unitats de monosacàrids Homopolisacàrids Midó, glucogen, cel·lulosa i quitina Heteropolisacàrids Heparina i àcid hialurònic Biologia Cel·lular i Bioquímica: Apunts de Grau 14 Aminosucres: s'obtenen per substitució d'un grup hidroxil per un grup amino ( ).

En destaquen la glucosamina i la galactosamina, precursors dels proteoglicans que s'utilitzen terapèuticament en alteracions articulars com l'artrosi i l'artritis. Desoxisucres: han perdut un àtom d'oxigen en un dels seus carbonis, com la desoxiribosa, que forma l'esquelet covalent de l'ADN. Sucres alcohol o hidrogenats: s'originen per reducció del grup carbonil a grup hidroxil. En són exemples el glicerol (provinent de la reducció del gliceraldehid) i el sorbitol. COMPROVA-HO 23 Quina diferència funcional i estructural existeix entre la glucosa i la fructosa tenint ambdues 6 àtoms de carboni?

Oligosacàrids i l'enllaç O-glicosídic Els disacàrids s'originen mitjançant la unió de dos monosacàrids a través d'un enllaç O-glicosídic. Aquesta reacció de condensació té lloc entre dos grups hidroxil ( ), participant obligatòriament com a mínim l'hidroxil del carboni anomèric (C1) del primer monosacàrid, i comporta l'alliberament d'una molècula d'aigua. El trencament d'aquest enllaç s'anomena hidròlisi i requereix incorporar una molècula d'aigua, procés afavorit per enzims o un medi àcid càlid. Esquema dels enllaços O-glicosídics alfa(1->4), alfa(1->6) i beta(1->4). Els disacàrids són sòlids blancs, dolços, cristal·litzables i solubles en aigua.

La capacitat reductora depèn de si queda lliure un carboni anomèric amb el seu grup hidroxil potencialment reactiu. A més de la seva funció energètica, certs oligosacàrids s'associen a lípids o proteïnes de la membrana cel·lular intervenint en fenòmens de reconeixement cel·lular i ancoratge d'hormones. Disacàrid Monòmers integrants Tipus d'enllaç Caràcter reductor Funció i localització Maltosa Glucosa + Glucosa Reductor Energètica; sucre de malta procedent de la hidròlisi de midó i glucogen.

NH 2 OH α(1 4) Biologia Cel·lular i Bioquímica: Apunts de Grau 15 Disacàrid Monòmers integrants Tipus d'enllaç Caràcter reductor Funció i localització Lactosa Galactosa + Glucosa Reductor Energètica; sucre propi de la llet dels mamífers. Sacarosa Glucosa + Fructosa No reductor Energètica; sucre de consum comú (canya de sucre, remolatxa i fruites). Cel·lobiosa Glucosa + Glucosa Reductor Estructural; intermediari de la degradació de la cel·lulosa, no lliure a la natura. ERROR FREQÜENT Considerar la sacarosa com un sucre reductor perquè està format per glucosa i fructosa.

En la sacarosa, l'enllaç bloqueja directament els dos carbonis anomèrics (el C1 de la glucosa i el C2 de la fructosa), de manera que cap dels dos pot obrir-se per reduir altres reactius. Per tant, és un disacàrid no reductor. COMPROVA-HO 24 Per què la maltosa manté la capacitat reductora mentre que la sacarosa la perd completament? Polisacàrids: reserva i estructura Els polisacàrids resulten de la polimerització de més de 20 unitats de monosacàrids mitjançant enllaços O-glicosídics. A diferència dels monosacàrids i disacàrids, són molècules que no són dolces, no tenen poder reductor i són insolubles en aigua, tot i que poden degradar-se per hidròlisi enzimàtica.

Es classifiquen en homopolisacàrids (un sol tipus de monòmer) i heteropolisacàrids (diferents tipus de monosacàrids o derivats).

ESQUEMA Classificació dels polisacàrids segons la seva funció β(1 4) α(1 2) β(1 4) α(1 2) Reserva energètica Configuració alfa hidrolitzable Midó Reserva vegetal (amilosa i amilopectina) Glucogen Reserva animal en fetge i músculs Estructurals Configuració beta resistent Cel·lulosa Paret cel·lular vegetal Quitina Exosquelet d'artròpodes i fongs Biologia Cel·lular i Bioquímica: Apunts de Grau 16 Polisacàrids de reserva energètica Aquests polímers es caracteritzen per presentar enllaços de configuració , els quals adopten conformacions helicoïdals compactes que faciliten l'emmagatzematge: Midó: principal substància de reserva energètica en els vegetals.

S'acumula en els plasts cel·lulars i és la base de la dieta animal. Està constituït per dues fraccions: Amilosa: cadena lineal enroscada en forma d'hèlix amb enllaços , moderadament hidrosoluble. Amilopectina: polímer insoluble format per cadenes de glucoses unides per enllaços que presenten ramificacions enllaçades per (1 6). Glucogen: és el polisacàrid de reserva propi dels animals. S'emmagatzema en forma de grànuls citoplasmàtics principalment al fetge i al teixit muscular. Té una estructura anàloga a l'amilopectina amb cadenes de glucosa i abundants ramificacions . Esquema estructural del glucogen amb enllaços lineals i ramificacions.

Polisacàrids estructurals Els polisacàrids de suport solen presentar enllaços de configuració , generant cadenes lineals rígides que s'associen entre si per formar fibres denses: Cel·lulosa: és el compost orgànic més abundant de la biosfera. Forma la paret cel·lular dels vegetals i conté cadenes lineals de fins a 3.000 residus de glucosa units per enllaços . Aquesta disposició lineal afavoreix la formació de múltiples ponts d'hidrogen intramoleculars i intermoleculars entre els grups hidroxil de cadenes contigües, creant feixos impermeables i completament insolubles en aigua.

Els vertebrats no posseeixen enzims capaços d'hidrolitzar l'enllaç entre glucoses; els remugants només poden assimilar-la gràcies a cavitats estomacals especialitzades que alberguen microorganismes simbiòtics. Quitina: homopolisacàrid estructural present a l'exosquelet dels artròpodes i a la paret cel·lular dels fongs. Posseeix una organització similar a la cel·lulosa que li confereix una elevada rigidesa i duresa mecànica. Heteropolisacàrids i derivats complexes Són cadenes formades per monosacàrids modificats que compleixen funcions biològiques altament especialitzades: Heparina: heteropolisacàrid soluble que actua com a agent anticoagulant.

Està constituït per cadenes repetitives d'àcids glucurònics sulfatats i glucosamines sulfatades unides mitjançant α α(1 4) α(1 4) α α(1 4) α(1 6) β β(1 4) β(1 4) Biologia Cel·lular i Bioquímica: Apunts de Grau 17 enllaços . Àcid hialurònic: polímer format per àcids glucurònics i acetilglucosamines units per enllaços . Constitueix un element fonamental de la matriu extracel·lular dels teixits connectius (com cartílags i articulacions). Proteoglicans: complexos macromoleculars formats per una fracció proteica central associada a cadenes de glúcids que proporcionen elasticitat i suport mecànic en estructures com el cartílag.

COMPROVA-HO 25 Quina base molecular explica per què els humans podem digerir el midó però som incapaços de degradar la cel·lulosa? IDEES CLAU Els glúcids són polihidroxialdehids o polihidroxicetones que compleixen funcions d'aportament o reserva d'energia i funcions estructurals. L'enllaç O-glicosídic es produeix per condensació amb alliberament d'aigua entre dos grups hidroxil, implicant almenys un carboni anomèric. La maltosa, la lactosa i la cel·lobiosa són disacàrids reductors, mentre que la sacarosa és no reductora pel bloqueig mutu dels seus dos carbonis anomèrics. El midó (plantes) i el glucogen (animals) presenten enllaços i ramificacions fàcilment hidrolitzables.

La cel·lulosa forma fibres lineals amb enllaços estabilitzades per ponts d'hidrogen que els enzims dels vertebrats no poden digerir. COMPROVA EL QUE HAS APRÈS 26. Com es classifiquen els monosacàrids segons la posició del grup carbonil i el nombre d'àtoms de carboni? 27. Què diferencia estructuralment l'amilosa de l'amilopectina dins de la molècula de midó? α(1 4) β(1 3) α(1 4) α(1 6) β(1 4) Biologia Cel·lular i Bioquímica: Apunts de Grau 18 BIOMOLÈCULES 4 Proteïnes: estructura i propietats EN ACABAR SABRÀS Distingir les propietats àcid-base dels aminoàcids i calcular el seu estat d'ionització segons el pH. Descriure la formació i geometria de l'enllaç peptídic.

Explicar els quatre nivells d'organització estructural de les proteïnes i els enllaços que els estabilitzen. Identificar les causes de la desnaturalització proteica i diferenciar-la de la hidròlisi. PENSA-HI ABANS DE LLEGIR 28 Per què quan escalfem la clara d'un ou es torna blanca i sòlida de manera irreversible? Els aminoàcids: unitats estructurals de les proteïnes Les proteïnes són macromolècules polimèriques essencials per als éssers vius. La seva unitat bàsica fonamental és l'aminoàcid. Tots els aminoàcids comparteixen un patró químic comú: un carboni central ( ) unit a un hidrogen, un grup amino ( ), un grup carboxil (-COOH) i una cadena lateral variable denominada grup R (o residu).

Aquest grup R és el quart enllaç del carboni i determina la identitat i les propietats de cada aminoàcid. DEFINICIÓ Un aminoàcid és una molècula orgànica amb un grup amino i un carboxil units al mateix carboni alfa, diferenciant-se entre si per la naturalesa de la seva cadena lateral R. Existeixen 20 aminoàcids proteics estàndard que construeixen les proteïnes cel·lulars, així com derivats com la hidroxiprolina o la hidroxilisina. Els aminoàcids es classifiquen en: Essencials: un conjunt de 8 aminoàcids que les cèl·lules humanes no poden sintetitzar per si mateixes. Cal incorporar-los obligatòriament mitjançant la ingesta de proteïnes a la dieta, les quals s'hidrolitzen durant la digestió.

Semiessencials: aminoàcids que l'organisme pot sintetitzar, però que sovint requereixen suport nutricional extern. No proteics: aminoàcids que desenvolupen altres funcions metabòliques i no formen part de les proteïnes. Segons la polaritat i la càrrega del grup R a pH fisiològic, es classifiquen en: Aminoàcids amb càrrega elèctrica: poden ser positius o negatius. Són altament hidrosolubles. Aminoàcids sense càrrega polars: no tenen càrrega neta però presenten asimetria de càrregues, fet que els permet formar ponts d'hidrogen amb l'aigua i ser solubles.

C α NH 2 Biologia Cel·lular i Bioquímica: Apunts de Grau 19 Aminoàcids apolars: manquen de polaritat i tenen caràcter hidrofòbic (insolubles en aigua). Les interaccions hidrofòbiques s'estudien a «Base química de la vida — Bioelements, enllaços i estructura atòmica». Els aminoàcids presenten caràcter amfòter: poden comportar-se alhora com a àcids i com a bases gràcies als seus grups funcionals dissociables. Aquesta dualitat els confereix capacitat amortidora davant les variacions de pH (vegeu «Base química de la vida — L'aigua i l'equilibri àcid-base»).

El punt isoelèctric (pI) és el valor de pH en el qual l'aminoàcid es troba doblement dissociat (forma de zwitterió), amb el grup amino protonat ( ) i el grup carboxil desprotonat ( ), presentant una càrrega neta igual a zero. Si el pH del medi és superior al pI ( ), la molècula allibera protons al medi aquós i adquireix càrrega neta negativa. Per contra, si el medi s'acidifica ( ), l'excés de protons fa que el grup amino quedi protonat mentre que el carboxil accepta un protó (-COOH), actuant com a base i assolint càrrega positiva neta. COMPROVA-HO 29 Quina càrrega elèctrica neta tindrà un aminoàcid si es troba dissolt en un medi amb un pH superior al seu punt isoelèctric?

L'enllaç peptídic i la formació de cadenes polipeptídiques La unió covalent entre dos aminoàcids s'anomena enllaç peptídic. Aquest enllaç es produeix mitjançant una reacció de condensació entre el grup carboxil del primer aminoàcid i el grup amino del segon, amb l'alliberament d'una molècula d'aigua. Esquema de la reacció de condensació que genera l'enllaç peptídic. L'enllaç peptídic té caràcter parcial de doble enllaç, cosa que li confereix rigidesa i un cert angle pla que impedeix que la cadena sigui completament recta. En canvi, els enllaços contigus al carboni alfa tenen llibertat de gir.

Tota cadena polipeptídica presenta polaritat direccional: un extrem N-terminal NH 3 + COO pH > π pH < π Biologia Cel·lular i Bioquímica: Apunts de Grau 20 (grup amino lliure inicial) i un extrem C-terminal (grup carboxil lliure final). Per trencar aquest enllaç covalent cal una reacció d'hidròlisi, que consumeix una molècula d'aigua per cada enllaç escindit. Segons la llargada de la cadena, es distingeixen oligopèptids (cadenes curtes com el glutatió, l'oxitocina, la tiroxina, la insulina o el glucagó) i polipèptids o proteïnes quan contenen un nombre més gran d'aminoàcids. COMPROVA-HO 30 Què cal afegir químicament a una cadena polipeptídica per trencar cadascun dels seus enllaços peptídics?

Nivells d'organització estructural de les proteïnes Les proteïnes adquireixen la seva conformació funcional mitjançant quatre nivells jeràrquics d'organització. PROCÉS Nivells d'organització estructural de les proteïnes 1 Estructura primària Seqüència lineal d'aminoàcids units per enllaços peptídics. 2 Estructura secundària Plegament regular en hèlix alfa o làmina beta per ponts d'hidrogen. 3 Estructura terciària Conformació tridimensional nativa mantinguda per interaccions entre cadenes R. 4 Estructura quaternària Associació de múltiples protòmers en un complex macromolecular.

L'estructura primària és la seqüència lineal d'aminoàcids ordenada des de l'extrem N-terminal fins a l'extrem C-terminal. Aquesta seqüència ve determinada genèticament i és única per a cada proteïna. Si es produeix la hidròlisi d'aquests enllaços peptídics, la proteïna perd la seva identitat i la seva funció biològica. L'estructura secundària és la disposició espacial regular que adopta l'esquelet polipeptídic. Es manté mitjançant ponts d'hidrogen establerts entre l'oxigen del grup carbonil ( ) d'un enllaç peptídic i l'hidrogen del grup amino ( ) d'un altre: Hèlix alfa ( ): la cadena polipeptídica s'enrotlla helicoïdalment sobre si mateixa en sentit dextrogir.

L'hèlix alfa presenta una periodicitat d'enrotllament de 3,6 aminoàcids per volta. Els ponts d'hidrogen s'estableixen entre el grup d'un aminoàcid i el del quart aminoàcid següent. Tots els oxígens queden orientats cap a una mateixa direcció i els hidrogens cap a l'oposada. Làmina beta ( ) o fulla plegada: la cadena s'estén formant un zig-zag pla per absència de ponts d'hidrogen entre residus immediatament contigus. Els segments s'alineen paralel·lament o antiparal·lelament establint ponts d'hidrogen transversals entre trams distants. Hèlix de col·lagen: és una hèlix més allargada i laxa que l'hèlix alfa, amb només 3 aminoàcids per volta.

Aquesta conformació es deu a la gran abundància de prolina, hidroxiprolina i glicina, els residus de les quals dificulten la formació de ponts d'hidrogen convencionals intracatenaris. Tres CO NH α CO NH β Biologia Cel·lular i Bioquímica: Apunts de Grau 21 hèlixs s'associen mitjançant enllaços covalents i febles per formar una superhèlix d'alta resistència mecànica. Diagrama de l'hèlix i superhèlix de la molècula de col·lagen. L'estructura terciària representa la conformació tridimensional global i definitiva d'una cadena polipeptídica en l'espai. És el resultat directe de les interaccions entre els grups R dels aminoàcids.

Segons la disposició espacial, es divideix en: Conformació globular: la cadena es plega sobre si mateixa creant una estructura esfèrica compacta. Els grups R hidrofòbics (apolars) s'empaqueten a l'interior, mentre que els grups polars se situen a l'exterior en contacte amb l'aigua. Aquesta disposició permet que siguin solubles en aigua i en dissolucions salines, essent òptimes per a funcions dinàmiques com la catalítica, el transport o el control hormonal.

Conformació filamentosa (o fibrosa): l'estructura secundària no es replega en una esfera, sinó que s'estira al llarg d'un eix formant fibres o làmines insolubles en aigua, ja que tant els residus polars com els apolars estan exposats cap a l'exterior. Ofereixen una gran resistència mecànica i exerceixen funcions estructurals (per exemple, col·lagen, alfa-queratina o elastina). L'estructura quaternària s'origina quan dues o més cadenes polipeptídiques individuals (cadascuna amb la seva pròpia estructura terciària) s'acoblen entre si mitjançant enllaços febles (i a vegades covalents). Cadascuna d'aquestes subunitats s'anomena protòmer.

Un exemple típic és l'hemoglobina, proteïna tetramèrica formada per quatre protòmers (vegeu «Fisiologia molecular — Hemoglobina i transport de gasos»). Biologia Cel·lular i Bioquímica: Apunts de Grau 22 Model molecular de l'estructura quaternària d'una proteïna oligomèrica. COMPROVA-HO 31 Quina diferència bàsica de solubilitat presenten les proteïnes de conformació globular respecte a les filamentoses? Classificació de les proteïnes segons la composició Segons la seva composició química global, les proteïnes es divideixen en dos grans grups: Grup Composició química Exemples biològics Holoproteïnes Formades exclusivament per cadenes d'aminoàcids.

Globulines, histones, col·lagen, elastina, queratina. Heteroproteïnes Contenen una part proteica unida a un grup no proteic (grup prostètic). Glicoproteïnes, fosfoproteïnes, lipoproteïnes, nucleoproteïnes, hemoproteïnes, metal·loproteïnes. Desnaturalització i factors ambientals La desnaturalització proteica és la pèrdua de les estructures quaternària, terciària i secundària d'una proteïna, provocada per alteracions del seu entorn fisicoquímic. Com a conseqüència d'aquesta desorganització estructural, la molècula perd la seva conformació espacial nativa i, per tant, la seva activitat biològica funcional. ERROR FREQÜENT Confondre la desnaturalització amb la hidròlisi proteica.

La desnaturalització proteica altera les estructures secundària, terciària i quaternària sense trencar els enllaços peptídics de l'estructura primària. Per trencar l'estructura primària cal hidrolitzar els enllaços covalents peptídics mitjançant l'addició d'aigua. Els principals agents desnaturalitzants són: Augment de la temperatura: és una causa física. Incrementa l'agitació tèrmica de les molècules fins a trencar les interaccions febles que mantenen plegada la proteïna (com s'observa en escalfar l'ovoalbúmina de la clara d'ou). Biologia Cel·lular i Bioquímica: Apunts de Grau 23 Variacions extremes de pH: és una causa química.

Modifica l'estat d'ionització dels radicals R dels aminoàcids, impedint la formació d'enllaços iònics i ponts d'hidrogen que estabilitzen l'estructura terciària i quaternària. En certes condicions controlades el procés pot ser reversible (renaturalització), però no sempre és possible recuperar la conformació funcional. Funcions biològiques de les proteïnes A causa de la seva gran diversitat estructural, les proteïnes desenvolupen múltiples funcions vitals a la cèl·lula i l'organisme: Catalítica: els enzims acceleren de manera específica les reaccions bioquímiques (vegeu «Biocatalitzadors — Enzims i cinètica enzimàtica»).

Estructural: proporcionen suport i resistència a cèl·lules i teixits, com el col·lagen (teixit connectiu, tendons, cartílags), l'elastina (lligaments, vasos sanguinis) i la queratina (cabells i ungles). Transport: traslladen substàncies a través de membranes (proteïnes transportadores) o pel torrent sanguini (l'hemoglobina transporta oxigen, la transferrina transporta ferro i les lipoproteïnes mouen lípids). Reserva i emmagatzematge: acumulació de nutrients o minerals, com la ferritina que emmagatzema ferro. Defensa immunitària: les immunoglobulines o anticossos constitueixen la primera línia de defensa contra agents infecciosos.

Reguladora o hormonal: controlen processos fisiològics clau mitjançant missatgers químics proteics com la insulina o el glucagó. Contràctil i moviment: l'acció coordinada d'actina, miosina i tropomiosina fa possible la contracció muscular i la mobilitat mòbil. Osmòtica i amortidora: regulen l'equilibri d'aigua entrant i sortint a través de membranes i col·laboren en la regulació del pH cel·lular. Toxines: algunes proteïnes funcionen com a toxines biològiques; per aquest motiu la cocció dels aliments és fonamental per desnaturalitzar-les i desactivar-les. COMPROVA-HO 32 Quina funció biològica comparteixen l'actina i la miosina i en quin tipus cel·lular actuen conjuntament?

Biologia Cel·lular i Bioquímica: Apunts de Grau 24 IDEES CLAU Els aminoàcids són les unitats monomèriques de les proteïnes i tenen caràcter amfòter, actuant com a àcids o bases segons el pH. El punt isoelèctric (pI) és el pH en què la càrrega neta de l'aminoàcid és nul·la en trobar-se en forma de zwitterió. L'enllaç peptídic és un enllaç covalent format per condensació amb alliberament d'aigua que uneix l'extrem carboxil d'un aminoàcid amb l'amino del següent. L'hèlix alfa té una periodicitat d'enrotllament de 3,6 aminoàcids per volta estabilitzada per ponts d'hidrogen intracatenaris.

La desnaturalització altera les estructures secundària, terciària i quaternària sense trencar els enllaços peptídics de l'estructura primària. COMPROVA EL QUE HAS APRÈS 33. Quin tipus d'enllaç químic s'ha de trencar per destruir l'estructura primària d'una proteïna i quin procés el provoca? 34. Com influeix la distribució dels grups R polars i apolars en la solubilitat de les proteïnes globulars? Test Encercla la resposta correcta. Les solucions són al final. 35. Quin disacàrid manca de caràcter reductor per tenir els dos carbonis anomèrics units? 36. Quin enllaç glicosídic impedeix la digestió directa de la cel·lulosa en els vertebrats? 37.

Quin dels següents compostos és un heteropolisacàrid amb activitat anticoagulant natural? 38. Quin tipus de monosacàrid és la fructosa? 39. Quina estructura es manté intacta durant la desnaturalització d'una proteïna? Lactosa a) Maltosa b) Sacarosa c) Cel·lobiosa d) Beta(1->3) a) Alfa(1->4) b) Beta(1->4) c) Alfa(1->6) d) Glucogen a) Heparina b) Amilopectina c) Quitina d) Cetohexosa a) Aldohexosa b) Cetopentosa c) Aldopentosa d) Estructura terciària a) Estructura secundària b) Estructura quaternària c) Estructura primària d) Biologia Cel·lular i Bioquímica: Apunts de Grau 25 40. Quants aminoàcids per volta conté una hèlix alfa estàndard? 41.

Com s'anomena la fracció no proteica d'una heteroproteïna? 42. Quin comportament manifesta un aminoàcid en un medi aquós amb pH inferior al seu punt isoelèctric? 5 Fisiologia molecular — Hemoglobina i transport de gasos EN ACABAR SABRÀS Distingir l'estructura de l'hemoglobina, els seus estats conformacionals T i R, i les diferents formes patològiques o fisiològiques. Analitzar la cooperativitat i els canvis d'afinitat en la corba de dissociació mitjançant l'efecte Bohr. Descriure el transport de diòxid de carboni i la funció catalítica de l'anhidrasa carbònica. Classificar els desequilibris àcid-base respiratoris i metabòlics segons el seu mecanisme fisiològic.

PENSA-HI ABANS DE LLEGIR 43 Com s'aconsegueix que l'hemoglobina agafi oxigen fàcilment als pulmons però el deixi anar amb rapidesa als músculs? Estructura molecular i formes funcionals de l'hemoglobina L'hemoglobina és una proteïna globular amb estructura quaternària present a l'interior dels eritròcits dels vertebrats i en determinats teixits d'invertebrats. L'hemoglobina adulta convencional (HbA) està integrada per quatre cadenes polipeptídiques: dues cadenes alfa ( ) i dues cadenes beta ( ). Cadascuna d'aquestes subunitats conté associat un grup hemo, dotat en el seu centre d'un ió de ferro en estat ferrós ( ).

Com que cada hemo pot coordinar reversiblement una molècula d'oxigen ( ), un tetràmer complet d'hemoglobina és capaç de transportar fins a quatre molècules d' simultàniament.

3,0 aminoàcids a) 2,8 aminoàcids b) 4,2 aminoàcids c) 3,6 aminoàcids d) Cadena lateral R a) Protòmer b) Zwitterió c) Grup prostètic d) Càrrega elèctrica positiva neta a) Càrrega elèctrica neutra dissociada b) Càrrega elèctrica negativa neta c) Formació espontània d'enllaços peptídics d) α β Fe2+ O 2 O 2 Biologia Cel·lular i Bioquímica: Apunts de Grau 26 DEFINICIÓ L'hemoglobina és un tetràmer proteic eritrocitari que conté quatre grups hemo amb ferro, encarregat de captar oxigen als pulmons i cedir-lo als teixits perifèrics.

Segons la molècula o l'estat d'oxidació que acompanyi el ferro, es distingeixen diverses formes: Oxihemoglobina: l'oxigen està fixat al component hemo; és la forma completament funcional que confereix a la sang arterial la seva tonalitat escarlata brillant. Desoxihemoglobina: l'hemoglobina ha cedit l'oxigen als teixits perifèrics; confereix a la sang venosa el seu to porpra fosc. Carbaminohemoglobina (o carbahemoglobina): forma que transporta diòxid de carboni ( ) unit directament a grups amino dels extrems polipeptídics, sense unir-se al ferro de l'hemo.

Carboxihemoglobina: l'hemoglobina es troba unida al monòxid de carboni (CO), sovint provinent de combustions incompletes (com estufes o motors). La unió de l'hemo pel monòxid és extremadament afí i impedeix la fixació d'oxigen, causant asfíxia cel·lular greu. Metahemoglobina: el ferro es troba oxidat en estat fèrric ( ), fet que el torna del tot incapaç d'unir-se a l' de manera reversible. En el procés fisiològic de degradació de l'hemo es generen pigments com la biliverdina i la bilirubina.

Quan el fetge o les vies biliars pateixen alteracions (com ara en quadres d'hepatitis), la incapacitat d'eliminar aquests metabòlits provoca acumulació de pigments i la característica coloració groguenca corporal. D'altra banda, l'hemoglobina fetal (HbF) posseeix una composició diferent: està formada per dues cadenes alfa i dues cadenes gamma ( ), de manera que no disposa de cadenes beta. Aquesta substitució estructural redueix notablement la unió del 2,3-bisfosfoglicerat (2,3-BPG), atorgant a l'hemoglobina fetal una afinitat per l'oxigen més elevada que la de l'hemoglobina materna per afavorir la transferència placentària de gasos.

COMPROVA-HO 44 Quina diferència funcional i estructural clau impedeix a la metahemoglobina transportar oxigen? Cooperativitat, transició T/R i corbes de dissociació A diferència de la mioglobina, que és un monòmer muscular amb un sol grup hemo que mostra una corba de dissociació hiperbòlica d'alta afinitat (vegeu «Biomolècules — Proteïnes: estructura i propietats»), l'hemoglobina és una proteïna al·lostèrica amb cooperativitat positiva. Això produeix una corba de saturació d'oxigen ( ) amb perfil sigmoide en funció de la pressió parcial d'oxigen ( ).

CO 2 Fe3+ O 2 α γ 2 2 SO 2 PO 2 Biologia Cel·lular i Bioquímica: Apunts de Grau 27 Gràfica de la corba de saturació d'oxigen i els factors moduladors. Aquest comportament respon a l'existència de dos estats conformacionals interconvertibles: ERROR FREQÜENT Confondre la forma T amb una alta afinitat. La forma T (tensa) és la desoxigenada i té baixa afinitat per l'oxigen; la forma R (relaxada) és la que té alta afinitat i predomina quan l'hemoglobina es troba saturada als capil·lars pulmonars. L'afinitat de l'hemoglobina per l'oxigen està regulada per factors fisicoquímics de l'entorn.

Quan la corba es desplaça cap a la dreta, l'afinitat disminueix i l'hemoglobina allibera oxigen amb facilitat als teixits actius. Aquest desplaçament a la dreta està causat per: Augment de la pressió parcial de ( ). Augment de la concentració de protons (descens del pH, fenomen conegut com a efecte Bohr). Augment de la temperatura corporal. Augment de la concentració de 2,3-bisfosfoglicerat (2,3-BPG). COMPROVA-HO 45 Per quina raó l'hemoglobina fetal pot captar oxigen de la circulació sanguínia materna? Estat tens (forma T): presenta interaccions electrostàtiques que mantenen les subunitats compactes.

Mostra molt baixa afinitat per l'oxigen i es troba estabilitzada per la unió de molècules moduladores com el 2,3-bisfosfoglicerat (fixat fortament a les cadenes ). 1 β Estat relaxat (forma R): en produir-se la fixació de la primera molècula d' a un hemo, s'indueix un canvi conformacional que trenca enllaços i es transmet a les subunitats veïnes, facilitant que els altres grups captin oxigen amb una afinitat creixent.

2 O 2 CO 2 PCO 2 Biologia Cel·lular i Bioquímica: Apunts de Grau 28 Transport eritrocitari de gasos i l'efecte Bohr Mentre que el 95 % de l'oxigen viatja combinat amb l'hemoglobina a l'interior dels eritròcits i només un 5 % dissolt en el plasma, el transport del diòxid de carboni és més diversificat: Dins del glòbul vermell, l'enzim anhidrasa carbònica catalitza a gran velocitat la conversió reversible de diòxid de carboni i aigua: El bicarbonat format s'acumula i surt de l'eritròcit cap al plasma sanguini.

Els protons ( ) resultants s'uneixen als residus aminoacídics de l'hemoglobina ( ), exercint aquesta una funció d'amortidor del pH (vegeu «Base química de la vida — L'aigua i l'equilibri àcid-base»). La fixació dels protons indueix una pèrdua d'afinitat per l' , afavorint el seu alliberament immediat cap als teixits perifèrics en consum actiu (efecte Bohr). En canvi, el pH arterial lleugerament més alcalí (7,4 davant del 7,3 venós) afavoreix la captació pulmonar d' . PROCÉS Mecanisme eritrocitari de transport de CO i efecte Bohr 1 Difusió de CO El CO dels teixits actius entra a l'eritròcit a través de la membrana.

2 Acció de l'anhidrasa carbònica Catalitza ràpidament la formació d'àcid carbònic a partir de CO i aigua. 3 Dissociació en protons i bicarbonat L'àcid carbònic allibera H i HCO ; el bicarbonat surt al plasma. 4 Tampó i descàrrega d'oxigen Els protons s'uneixen a l'hemoglobina i provoquen l'alliberament d'oxigen als teixits. COMPROVA-HO 46 Quina funció desenvolupa l'anhidrasa carbònica en el transport de CO ? Desequilibris de l'estat àcid-base: respiratoris i metabòlics El pH plasmàtic (definit com a ) depèn estretament de la relació entre la ventilació respiratòria ( ) i l'excreció o retenció d'electròlits pel ronyó.

Quan es trenca aquest equilibri es generen quadres clínics d'acidosi o alcalosi: Dissolt al plasma: aproximadament un 7 % del roman en solució simple pel torrent circulatori. 1 CO 2 Unit a proteïnes: al voltant del 20 % viatja associat a l'hemoglobina en forma de carbaminohemoglobina. 2 En forma d'ió bicarbonat: la majoria (vora el 70 %) penetra a l'eritròcit i s'hidrata ràpidament. 3 CO + 2 H O 2 H CO 2 3 H + + HCO 3 H+ H + + Hb HHb O 2 O 2 log[H O ] 3 + PCO 2 Biologia Cel·lular i Bioquímica: Apunts de Grau 29 Tipus de desequilibri Origen primari Etiologia freqüent Acidosi respiratòria Acumulació alveolar de per hipoventilació (disminució de la freqüència respiratòria).

Asma, bronquitis crònica, pneumònia. Alcalosi respiratòria Descens excessiu de la per hiperventilació pulmonar. Histèria, angoixa, dèficit agut d'oxigen en alçada. Acidosi metabòlica Dèficit primari de bases o acumulació d'àcids no volàtils en sang (acidèmia). Pèrdua gastrointestinal de bicarbonat per diarrees intenses; fallada d'eliminació renal d'àcids. Alcalosi metabòlica Excés de caràcter bàsic en sang o pèrdua greu d'àcids (alcalèmia). Vòmits repetits amb pèrdua severa d'HCl gàstric; retenció renal de bicarbonat. COMPROVA-HO 47 Per quina raó una crisi d'asma pot desencadenar una acidosi respiratòria?

IDEES CLAU L'hemoglobina adulta és un tetràmer format per dues cadenes alfa i dues cadenes beta, cadascuna amb un hemo amb . L'al·losterisme i la cooperativitat positiva confereixen a l'hemoglobina una corba sigmoide, a diferència de la mioglobina que és hiperbòlica. L'efecte Bohr descriu com l'augment de (pH baix) i de redueixen l'afinitat de l'hemoglobina per l'oxigen, desplaçant la corba a la dreta. L'anhidrasa carbònica converteix el en i dins dels glòbuls vermells, facilitant el seu transport fins als pulmons. Els desequilibris àcid-base es divideixen en respiratoris (per alteració de la ventilació de ) i metabòlics (per alteració de bases o àcids no respiratoris).

COMPROVA EL QUE HAS APRÈS 48. En què es diferencia l'hemoglobina fetal de l'adulta pel que fa a l'estructura de les cadenes i l'afinitat pel 2,3-BPG? 49. Com actua l'hemoglobina com a tampó químic en els teixits perifèrics? CO 2 PCO 2 Fe2+ H+ CO 2 CO 2 HCO 3 H+ CO 2 Biologia Cel·lular i Bioquímica: Apunts de Grau 30 Test Encercla la resposta correcta. Les solucions són al final. 50. Quin estat del ferro de l'hemo caracteritza la metahemoglobina impedint el transport d'oxigen? 51. Quin factor desplaça la corba de dissociació de l'hemoglobina cap a la dreta afavorint l'alliberament d'O ? 52. Com es transporta la fracció més gran de diòxid de carboni a la sang? 53.

Quina condició és causa d'una alcalosi respiratòria? 6 Biocatalitzadors — Enzims i cinètica enzimàtica EN ACABAR SABRÀS Distingir els mecanismes termodinàmics de reducció de l'energia d'activació duts a terme pels enzims. Diferenciar la inhibició reversible competitiva de la no competitiva segons el punt d'unió de l'inhibidor. Classificar els principals enzims segons el tipus de reacció química catalitzada. Explicar els mecanismes cel·lulars de regulació enzimàtica per retroalimentació, al·losterisme i zimògens. PENSA-HI ABANS DE LLEGIR 54 Com pot una cèl·lula accelerar milions de vegades una reacció vital sense augmentar dràsticament la seva temperatura interna?

Ferro lliure Fe a) Ferro reduït Fe² b) Ferro unit a CO c) Ferro oxidat Fe³ d) Descens del pH a) Descens de la temperatura b) Descens de la PCO c) Disminució del 2,3-BPG d) Unit a l'hemo com a oxihemoglobina a) Dissolt lliurement al plasma b) Fixat com a carboxihemoglobina c) En forma d'ió bicarbonat d) Hiperventilació per un atac d'histèria a) Hipoventilació per asma greu b) Vòmits repetits amb pèrdua de HCl c) Pèrdua d'electròlits per diarrea d) Biologia Cel·lular i Bioquímica: Apunts de Grau 31 Naturalesa dels biocatalitzadors i energia d'activació Els éssers vius requereixen que milers de transformacions químiques ocorrin a gran velocitat i sota condicions compatibles amb la vida cel·lular.

Els enzims són proteïnes globulars que actuen com a biocatalitzadors, permetent controlar i regular els processos metabòlics. Presenten una eficiència molt superior a la dels catalitzadors inorgànics convencionals. Perquè els reactius es transformin en productes han d'adquirir un estat intermedi…