Bioquímica: Principios y Metabolismo

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Bioquimica2025Completo.pdf silvia_ezquerra Bioquímica 1º Grado en Medicina Facultad de Ciencias de la Salud. Campus de Castellón Universidad CEU Cardenal Herrera Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. . BIOQUÍMICA Silvia Peña Ezquerra, 1ero de Medicina UCHCEU Borja Muriach Sauri, Ana Reula Martín Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11967358 .

BIOQUÍMICA 2 Ahorra hoy con ING lo que tu yo disfrutón se gastará en el futuro (mañana) Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11967358 . BIOQUÍMICA ÍNDICE . A ) PRINCIPIOS DE LA BIOQUÍMICA ESTRUCTURAL 1. Biomoléculas, Química del carbono y grupos funcionales. 2. El agua, propiedades físicas y químicas y su efecto en disolución. 3. Glúcidos y azúcares. 4. Lípidos, lípidos de membrana y lipoproteínas plasmáticas. 5. Aminoácidos y enlaces peptídicos. 6. Estructura y función de las proteínas. 7.

Relación estructura-función, y estudio de la hemoglobina/mioglobina . 8. Enzimología y cinética enzimática. 9. Regulación enzimática. B ) PRINCIPIOS DEL METABOLISMO INTERMEDIARIO 10. Introducción al metabolismo intermediario: Bioenergética. 11. Ciclo de los ácidos tricarboxílicos. 12. Fosforilación oxidativa. 13. Glucólisis y ruta de las pentosas fosfato. 14. Gluconeogénesis. 15. Regulación del metabolismo de glúcidos. 16. Oxidación de ácidos grasos y metabolismo de cuerpos cetónicos. 17. Biosíntesis de ácidos grasos. 3 No escribir a tu ex en un break de estudio también es Bienestar Digital. ¡Más info! Reservados todos los derechos.

No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11967358 . BIOQUÍMICA 4 Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11967358 . BIOQUÍMICA BLOQUE A: PRINCIPIOS DE LA BIOQUÍMICA ESTRUCTURAL TEMA 1: BIOMOLÉCULAS, QUÍMICA DEL CARBONO Y GRUPOS FUNCIONALES La materia viva está formada por un número relativamente pequeño de elementos, que se caracterizan por ser ligeros al contar con una baja masa molecular.

- Principales (90%) : Carbono (C), Hidrógeno (H), Oxígeno (O) y Nitrógeno (N). - Otros: Fósforo (P) para formar ácidos nucleicos, Azúfre (S), Potasio (K)... Estos elementos se combinan de tal manera que dan una amplísima variedad de biomoléculas contando con un elevado nivel de complejidad frente a la materia inerte. 1.1 ENLACES ATÓMICOS Y FUERZAS INTERMOLECULARES Para formar las moléculas, los elementos que componen la materia viva se juntan mediante enlaces atómicos. Los átomos tienden a asociarse por el simple hecho de conseguir estabilidad energética Funcionan mejor conjuntos que de forma aislada.

Para formar las biomoléculas, los átomos que forman la materia viva se asocian mediante enlaces covalentes al solapar o superponer orbitales cumpliendo siempre la regla del octeto. - Al formar un enlace covalente (naturaleza fuerte) se libera energía 84 kcal/mol por enlace covalente simple C-C. - Si los enlaces no fueran de naturaleza fuerte, las interacciones no serían duraderas en el tiempo, evitando el progreso de la vida. Encontramos otros tipos de interacciones no covalentes (naturaleza débil) 1-5 kcal/mol liberada al formar enlaces. Por esta naturaleza débil, estas interacciones las definimos como enlaces intermoleculares.

- Para la vida es indispensable este tipo de enlaces ya que permiten el llevar a cabo reacciones uniones transitorias. Tipos: 1. Fuerzas de Van der Waals (London) Son atracciones eléctricas débiles entre moléculas neutras. Estas fuerzas son el resultado de las fuerzas atractivas y repulsivas que se establecen al acercarse los átomos, de manera que existe una distancia en la que la atracción es máxima, creando dipolos temporales en las moléculas apolares. El dipolo transitorio en un enlace puede inducir un dipolo inducido en otro enlace, provocando que 2 moléculas diferentes se mantengan unidas. Estos dipolos provocan una atracción electrostática débil, las fuerzas de London. 2.

Fuerzas de Van der Waals dipolo permanente-dipolo permanente Ocurre debido a un desplazamiento fijo de cargas en la molécula. Entre las moléculas existe una interacción electrostática entre los polos que forman, que aumenta paralelamente a la variación de la electronegatividad entre los átomos que componen una molécula. En todas las moléculas polares están presentes 5 No escribir a tu ex en un break de estudio también es Bienestar Digital. ¡Más info! Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11967358 . . BIOQUÍMICA 3.

Puente de hidrógeno Aparece en una molécula polar donde tengamos un hidrógeno (H) unido covalentemente con un oxígeno (O), nitrógeno (N) o flúor (F). Es más intensa que las fuerzas de Van der Waals, y para romperlas hay que suministrar mucha más energía. Las moléculas con puentes de hidrógeno tienen un mayor punto de fusión. 4. Interacciones iónicas Como los átomos tienen carga, se producirán interacciones electrostáticas de tipo atractivas si los signos son diferentes (+ vs -), y de tipo repulsivas si los signos son iguales. 5. Interacción hidrofóbica Las interacciones hidrofóbicas son las fuerzas que mantienen la cohesión entre compuestos apolares inmersos en una solución o solvente polar.

1.2 COMPLEMENTARIEDAD MOLECULAR Para que 2 moléculas tengan mayor complementariedad molecular, además de que geométricamente 2 biomoléculas casen bien: - Complementariedad electrónica donde las cargas casen bien. (distintos signos). - Complementariedad entre grupos funcionales (No encontraron enfrentados un grupo apolar con uno polar). 1.3 QUÍMICA DEL CARBONO El carbono tiene la capacidad de formar hasta 4 enlaces covalentes simples, por lo que es considerado el elemento principal de la vida. El carbono cuenta también con una gran versatilidad, formando enlaces tanto consigo mismo como con otros átomos.

Por ello encontramos distintas expresiones posibles de su estructura tridimensional: 6 No escribir a tu ex en un break de estudio también es Bienestar Digital. ¡Más info! Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11967358 . BIOQUÍMICA La versatilidad del carbono incluye también la rotación del átomo del carbono cuando encontramos enlaces covalentes simples (Depende de a que se haya unido el carbono). Su importancia es esencial ya que da la posibilidad de orientación en el espacio, causando isómeros.

Cuando encontramos dobles enlaces entre carbonos, encontramos una limitación, ya que los otros átomos quedan localizados espacialmente en el mismo plano, limitando las estructuras tridimensionales en las proteínas. 1.4 GRUPOS FUNCIONALES Y SUSTITUYENTES Aprender los rodeados de cara al exámen. 1.5 BIOMOLÉCULAS Las biomoléculas son las principales constituyentes de las células. Son polímeros construidos a partir de precursores más simples llamados monómeros. Las biomoléculas son hidrocarburos en los que se sustituyen los hidrógenos por grupos funcionales.

Dichos grupos aportan las características químicas, físicas y biológicas, les dan función y permiten que puedan interaccionar con otras biomoléculas. Las principales moléculas que organizan la vida se organizan en forma de macromoléculas como un triglicérido, ácido nucléicos, proteínas… 7 Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11967358 . BIOQUÍMICA 1.5.1 ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL La distribución espacial de los átomos de una biomolécula resulta de igual importancia para su función que su contenido en enlaces covalentes y grupos funcionales.

- La configuración es la estructura tridimensional o la posición en el espacio de los átomos que forman una molécula. Para cambiar la configuración de una molécula se deben romper los enlaces que mantienen a la molécula como está. - El cambio de la conformación es el movimiento por rotación (no por rotura) de los enlaces que mantienen a los átomos juntos para cambiar de estructura tridimensional. Ocurre cuando encontramos enlaces simples. - Para cambiar de conformación necesito proporcionar menor energía que para cambiar de configuración.

Los compuestos de carbono existen normalmente como estereoisómeros (isómeros ópticos): - Moléculas que contienen los mismos enlaces químicos y la misma fórmula química pero diferente configuración o distribución espacial. Los estereoisómeros no pueden ser interconvertidos sin rotura temporal de uno o más enlaces. Para que dos estereoisómeros consigan la misma configuración espacial, uno de ellos tiene que romper enlaces covalentes, fuertes y volver a formarse, hará falta un aporte de energía. Encontramos 2 tipos de estereoisomería, uno cuando encontramos enlaces dobles, y otro cuando encontramos carbonos asimétricos o centros quirales.

- Con centros quirales Habrá 2n estereoisómeros, siendo n el número de centros quirales. - Con dobles enlaces Isómeros cis-trans. Difieren en la disposición de sus grupos sustituyentes con respecto al doble enlace. Los cis en el mismo lado y los trans en los opuestos. Con dobles enlaces La diferente disposición espacial entre dos estereoisómeros también provoca que cada uno de ellos desvíe el haz de luz de distinta forma. Con centros quirales En este caso, la disposición en el espacio alrededor del carbono que cuenta con 4 enlaces simples hace que el olor de cada molécula sea diferente.

Conceptos de isomería: Enantiómeros: Moléculas con la misma estructura química, pero con diferente configuración, son imágenes espejo Diastereómero: Son iguales que los enantiómeros, pero no son imágenes en espejo. 8 No escribir a tu ex en un break de estudio también es Bienestar Digital. ¡Más info! Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11967358 .

BIOQUÍMICA 1.5.2 ESTEREOESPECIFICIDAD Las interacciones entre biomoléculas son estereoespecíficas, por lo que solo pueden interaccionar aquellas moléculas con una configuración y conformación determinada. En la naturaleza hay predominancia de una sola forma de estereoisomería, pero en los laboratorios es imposible conseguir sintetizar un estereoisómero determinado (habrá que purificar). - Ejemplos: Enzima-sustrato, antígeno-anticuerpo, hormona-receptor La configuración depende de la presencia de dobles enlaces que restringen la rotación, y de los centros quirales o carbonos asimétricos, que presentan 4 radicales diferentes.

9 No escribir a tu ex en un break de estudio también es Bienestar Digital. ¡Más info! Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11967358 . BIOQUÍMICA TEMA 2: EL AGUA Y SU EFECTO SOBRE LAS MOLÉCULAS EN DISOLUCIÓN El agua es la sustancia más abundante en los seres vivos (aprox. 70%) y es donde ocurren la mayoría de las reacciones bioquímicas. La mayoría de las biomoléculas adquieren su estructura y determinan su función en respuesta a las propiedades químicas y físicas del agua.

El agua participa en muchas de las reacciones químicas que sostienen la vida. Sus componentes iónicos ( OH- , H+ ) reaccionan con los grupos funcionales de las biomoléculas. 2.1 ESTUDIO ESTRUCTURAL DEL AGUA El agua es una molécula neutra donde 2 átomos de hidrógeno se unen covalentemente a un átomo de oxígeno. Como es una molécula polar, se generan 2 dipolos eléctricos permanentes causados por la diferencia de electronegatividad entre sus átomos. - En el hidrógeno se crea una densidad de carga positiva permanente. - En el oxígeno se crea una densidad de carga negativa permanente.

Su disposición en el espacio es en forma de tetraedro deformado (estructura geométrica angular) con un ángulo de 104'5º. El tetraedro cuenta con: - 2 vértices con 2 átomos de hidrógeno. - 2 vértices con 2 pares de e- no compartidos (mayor repulsión) Esta mayor repulsión entre los pares de electrones no compartidos hace que la estructura electrónica tetraédrica cause que la estructura molecular se cierra siendo angular. Entre moléculas de agua se crean puentes de hidrógeno, un tipo de fuerza intermolecular formado por una atracción electrostática entre el átomo de oxígeno (dipolo negativo) de una molécula de agua y el hidrógeno (dipolo positivo) de otra.

- Cada molécula de agua puede formar hasta 4 puentes de hidrógeno. - Su formación y estabilidad depende de la distancia y la dirección (si los átomos que forman el puente de hidrógeno se encuentran alineados, el puente de hidrógeno tiene mayor fortaleza). Los puentes de hidrógenos proporcionan la atracción entre moléculas de agua adyacentes y permiten que el agua presente puntos de fusión y ebullición más elevados que la mayoría de disolventes, por lo que permite también que el agua sea líquida a temperatura ambiente. 10 Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad.

a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11967358 . BIOQUÍMICA Estos enlaces son débiles (aprox 5 kcal/mol), por lo que su formación dependerá de la energía disponible en el entorno. Conformación de los puentes de hidrógeno en el hielo. - Cuanto las temperaturas son bajas, no habrá energía cinética por lo que se podrán formar 4 puentes de hidrógeno por molécula ya que habrá menos vibraciones creando el hielo. - Cuando la temperatura es ambiente, el agua será líquida y se formarán 3 o 4 puentes de hidrógeno por molécula. La suma de todos los puentes de hidrógeno proporcionan una fuerza de cohesión en el agua líquida.

Los puentes de hidrógeno no son específicos del agua, formándose así en cualquier molécula polar donde haya un Hidrógeno unido a un Oxígeno, Nitrógeno o Flúor. 2.2 EL AGUA COMO DISOLVENTE Al tener carácter polar, el agua será un disolvente excelente para: - Compuestos polares e iónicos (hidrófilos) G<0 Favorable - NO para sustancias apolares (hidrófobas). G>0 Desfavorable G = H - T S Los azúcares, proteínas, ácidos nucleicos, iones… sustituyen las interacciones agua-agua, por agua-soluto (pte. H con interacción ión dipolo), disolviéndose en ella al ser un proceso exergónico ( G<0).

Sustancias polares Desde el punto de vista de la energía libre de Gibbs, no supone una gran variación, pero siempre será energéticamente favorable. Grupos polares: - Carbonilo - Alcohol - Amino - Amido (peptídico) - Éster Sustancias iónicas Será un proceso termodinámicamente favorable: - Entalpía de hidratación Se libera energía con cada unión ión-dipolo. - Constante dieléctrica elevada Disminuye la fuerza con la que se atraen 2 iones (Ley de Coulomb) - Aumento de entropía.

Sustancias apolares: Las moléculas apolares son insolubles en agua ya que no pueden sustituir las interacciones agua-agua por agua-soluto (energéticamente desfavorable): - Rotura de puentes de hidrógeno Aumento de la entalpía - Orientaciones restringidas para maximizar puentes de hidrógeno Disminución de la entropía. 11 No escribir a tu ex en un break de estudio también es Bienestar Digital. ¡Más info! Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11967358 .

BIOQUÍMICA Sustancias anfipáticas Son moléculas que contienen regiones hidrófilas y regiones hidrófobas. Cuando un ácido graso entra en un disolvente polar como el agua, las moléculas de agua se orientarán de tal forma de que puedan formar la mayoría de puentes de hidrógenos posibles, aumentando así el orden ( S<0) . Estos procesos serán endergónicos y genéticamente desfavorables. Por ello, para aumentar la entropía (aumentar el desorden), cuando se mezcla un compuesto antipático con agua, su región hidrófila tiende a disolverse y la hidrófoba a evitar el contacto con el agua creando la interacción hidrofóbica: - Agrupación de regiones hidrófobas para disminuir la superficie de contacto.

- Las regiones hidrófilas se disponen de forma que maximice su interacción con el agua, dando lugar a micelas. Gases biológicos Los gases biológicos que son apolares y esenciales para el cuerpo tienen que utilizar transportadores hidrosolubles (como la hemoglobina para el O2), o convertirse a formas hidrosolubles (como en HCO3 - ). 2.2.1 PROPIEDADES COLIGATIVAS Propiedades físicas que dependen de la concentración de las sustancias disueltas (solutos). No depende de la naturaleza del soluto sino la concentración de él. Estas propiedades son: - Punto de ebullición, punto de fusión/congelación y la presión osmótica.

- Ósmosis: Movimiento de agua a través de una membrana semipermeable por diferencias de su concentración. Es dependiente de la osmolaridad del medio . 12 No escribir a tu ex en un break de estudio también es Bienestar Digital. ¡Más info! Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11967358 . BIOQUÍMICA La presión osmótica es la presión que se opone al movimiento del agua, y tiene como objetivo evitar la lisis osmótica.

Para ello, utiliza distintos mecanismos: - Pared celular Función protectora - Vacuolas contráctiles Expulsan iones para evitar que entre el agua. - Equilibro con el fluido extracelular. - Proteínas en plasma. - Bombas iónicas. - Polímeros. Un gramo de polímero tiene el mismo efecto en la osmolaridad que un miligramo de monómero libre. 2.3 PROPIEDADES QUÍMICAS DEL AGUA El agua es una molécula neutra con tendencia leve y reversible a ionizarse. = La ionización (disociación) reversible del agua se describe con una expresión de equilibrio.

= 1'8·10-16 = 10-14 El agua no es buena conductora de la electricidad ya que su equilibrio está muy poco desplazado a la derecha, ya que aproximadamente 2 moléculas de agua de cada mil millones se encuentran ionizadas (por ello su Kw tiene dicho valor). - La constante de equilibrio es la tendencia en que los reactivos se están convirtiendo en productos. Su importancia recae en que nos determina. Por el valor de la Kw, sabemos que [H3O+ ] = [OH ] = 10-7 en el agua.

Entonces, estableciendo el producto iónico del agua [OH ]·[H3O+ ] = 10-14 , podemos determinar una escala de acidez y basicidad con las siguientes fórmulas: pH = - log [H3O+ ] pOH = - log [OH ] De esta forma, cuando [H3O+ ] > 10-7 tendremos una base (pH > 7), y cuando [H3O+ ] < 10^-7 tendremos un ácido (pH < 7). 2.4 QUÍMICA ÁCIDO-BASE Un ácido es una sustancia que puede ceder un protón y una base es una sustancia que puede aceptarlo. Un dador de protón y su correspondiente aceptor forman un par ácido-base conjugado. Cada ácido tiene una tendencia característica a perder a su protín, estando definida por una constante de equilibrio (Ka).

Cuando más fuerte sea el ácido, mayor será la tendencia a perder un protón y mayor su Ka. 13 Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11967358 . BIOQUÍMICA Los ácidos fuertes (HCl, H2SO4…) están completamente ionizados al igual que las bases fuertes (NaOH, KOH…). Estas especies no tendrán constante de equilibrio ya que se disocian completamente. Los ácidos y las bases débiles se ionizan, parcialmente, al disolverse en agua. Al estar parcialmente disociados, su estado de equilibrio estará determinado por su Ka.

Cuánto + débil una especie, más fuerte será su especie conjugada. La molécula de agua es anfótera, es decir es capaz de actuar como ácido (cede protones) y como base (capta protones). La transferencia de protones en disolución acuosa es rápida y puede producirse a grandes distancias. Esto es importante en las membranas biológicas, en el intercambio de protones. 2.4.1 SOLUCIONES AMORTIGUADORAS Un sistema tampón se obtiene al formar una disolución de una especie débil y una sal de su especie conjugada. Las células y los organismos mantienen un pH citosólico extracelular constante y próximo a la neutralidad (pH 7), manteniendo a las biomoléculas en su estado iónico óptimo.

Su importancia biológica recae en que estos sistemas son capaces de mantener el pH constante, manteniendo así los procesos biológicos regulados. Los tampones más comunes en nuestro organismo son el tampón fosfato y el tampón bicarbonato. Una de las funciones de estos tampones es mantener el pH para no desnaturalizar las proteínas y que esta no pierda su funcionalidad. La región de taponamiento es donde la adición de OH o H+ tiene un efecto menor sobre el pH, que la misma cantidad añadida fuera de dicha región. Zona sin variación de pH. Todo aquel par base-ácido conjugado que tenga un pKa que no se aleje ni por arriba ni por abajo más de 1 '5 del pH del medio, funcionará como tampón.

La situación ideal de un sistema tampón es cuando puedo encontrar un par ácido-base en el que su pKa coindice con el pH que se quiere alcanzar. Eso pasa cuando preparamos un tampón con cantidades equimolares de ácido débil y sal de dicho ácido. Cuando el pH coincide con pKa sabremos que lo que inicialmente teníamos de ácido ahora está mitad en hidronios y la otra mitad en base conjugada ([A ] = [HA]), por lo que tenemos la máxima reserva ácida y alcalina. 14 No escribir a tu ex en un break de estudio también es Bienestar Digital. ¡Más info! Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad.

a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11967358 . BIOQUÍMICA El pH de una solución dependerá de la constante de equilibrio del ácido y las concentraciones en el equilibrio del ácido y su base conjugada. Para calcular el pH entonces podemos utilizar la fórmula de Henderson-Hasselbach. Esta fórmula permite deducir una serie de relaciones cuantitativas importantes: - Por qué en el punto medio de la curva de titulación de un ácido, pH = pKa. Esto ocurre cuando [A ] = [HA], log 1 = 0, por lo que se iguala. - Cuando pH = pKa tendremos la máxima capacidad de taponamiento. 2.4.2 PAR ÁCIDO ACÉTICO-ACETATO COMO SISTEMA TAMPÓN Esto funciona básicamente así: 1.

Entran protones H+ por lo que baja el pH (se acidifica el medio). 2. Entra a funcionar el sistema tampón tirando de la reserva de base conjugada para que capte los protones de más y vuelva a como estaba antes, neutro. 3. La base conjugada (forma desprotonada), capta el protón adquiriendo la forma de ácido protonado y llevando el equilibrio que antes se había desplazado a la derecha hacia la izquierda. 4. Al aumentar el ácido protonado se basifica el pH y aumenta. 5. Hemos bajado las H+ transformándose en una especie neutra HA, así que bajar acidez = aumentar basicidad, lo que en este caso significa volver a la neutralidad.

2.4.3 TAMPONAMIENTO EN SANGRE El sistema tampón de la sangre es esencial para mantener el pH de la sangre dentro de un rango estrecho, lo que es crucial para el funcionamiento adecuado del organismo. El pH normal de la sangre está entre 7'35 y 7'45. Un desvío significativo de este rango puede ser perjudicial. Componentes: 1. Bicarbonato (HCO3 - ): Es el sistema tampón más importante en la sangre. Cuando hay un exceso de ácido (disminución del pH), el bicarbonato puede reaccionar con los protones (H ) para formar ácido carbónico (H2CO3), que luego se descompone en agua y dióxido de carbono (CO2), el cual es exhalado por los pulmones. 2.

Ácido carbónico (H2CO3): Se forma a partir del CO2 disuelto en la sangre. Puede liberar protones, aumentando así la acidez si el pH se eleva demasiado. 15 No escribir a tu ex en un break de estudio también es Bienestar Digital. ¡Más info! Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11967358 . BIOQUÍMICA 3. Proteínas: Las proteínas en la sangre, como la hemoglobina, también actúan como tampones. Pueden unirse a protones o liberarlos según sea necesario, lo que ayuda a estabilizar el pH. 4.

Fosfatos (H2PO4 - y HPO4 2- ): Aunque son menos importantes que el bicarbonato, los fosfatos también contribuyen al sistema tampón, especialmente en los líquidos intracelulares. Mecanismos de regulación y situaciones de pH Respiración: Los pulmones regulan los niveles de CO2 en la sangre. Si el pH baja (acidosis), la respiración puede aumentar para eliminar más CO2, disminuyendo así la concentración de ácido carbónico y elevando el pH. Función renal: Los riñones también juegan un papel crucial al regular el bicarbonato y los protones en la orina. Pueden excretar o reabsorber bicarbonato según sea necesario para mantener el equilibrio ácido-base.

Acidosis En un estado de acidosis, como ocurre en la diabetes no controlada, los niveles de ácido en la sangre aumentan. El bicarbonato se consume al reaccionar con los protones para formar ácido carbónico, que se descompone y se elimina como CO2. Si la producción de ácidos supera la capacidad de los tampones, el pH puede caer, llevando a un estado de acidosis. Alcalosis En el caso de la alcalosis, el exceso de bicarbonato puede ser regulado por la reducción de la respiración o la excreción renal de bicarbonato, ayudando a restaurar el equilibrio. 16 Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra.

Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11967358 . BIOQUÍMICA TEMA 3: GLÚCIDOS Y AZÚCARES Los glúcidos son moléculas relativamente sencillas, solo tienen Carbono (C), Oxígeno (O) e hidrógeno (H), aunque pueden tener también nitrógeno (N) y fósforo (P). Los carbonos de la estructura de un azúcar solo forman estructuras lineales, y están unidos siempre por enlaces simples. Están formados por un grupo carbonilo y el resto tienen grupos OH. - Son polihidroxialdehídos / cetonas o sustancias cuya hidrólisis da lugar a estos compuestos. 3.1 CLASES DE GLÚCIDOS Y AZÚCARES Las clases principales de glúcidos (según su tamaño) son: 1.

Monosacáridos o azúcares simples Una sola unidad de polihidroxialdehído/cetona. Contiene al menos 3 carbonos. 2. Oligosacáridos Cadenas cortas de monosacáridos (disacáridos). 3. Polisacáridos Polímeros que contienen más de 20 monosacáridos. 3.1.1 MONOSACÁRIDOS El esqueleto central está formado por carbonos unidos por enlaces covalentes simples a -OH y -H; siempre con un aldehído o cetona. Tanto las aldosas como las cetosas pueden adquirir distinta configuración, que puede ser dextrógiro (D) o levógiro (L): Dextrógiro El grupo -OH del último carbono asimétrico se encuentra a la derecha. Levógiro El grupo -OH del último carbono asimétrico se encuentra a la izquierda.

Dentro de los monosacáridos aparecen tanto cetosas como aldosas. 1. Aldosas Una aldosa es un monosacárido que tiene la posición del grupo aldehído en el carbono primario. Pueden estar formadas por varios carbonos, encontrando desde 3 carbonos, como el gliceraldehído, hasta 6 carbonos como la glucosa. (Ej. ribosa (5C), arabinosa (5C), galactosa (6C), manosa (6C), glucosa (6C)…) 17 No escribir a tu ex en un break de estudio también es Bienestar Digital. ¡Más info! Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11967358 . BIOQUÍMICA 2.

Cetosas Una cetosa es un monosacárido que tiene la posición del grupo cetona en un carbono diferente al carbono primario. Pueden estar formadas también por varios carbonos, desde 3 carbonos como en la dihidroxiacetona, hasta 6 carbonos como la fructosa. (Ej: eritrulosa (4C), ribulosa (5C), fructosa (6C)...) 3.1.2 CENTROS ASIMÉTRICOS Un centro asimétrico es un carbono que se une a 4 grupos distintos. El número de estereoisómeros de una molécula a los que da es igual a 2n siendo n el número de carbonos asimétricos. - Ej: La glucosa tiene 4 carbonos asimétricos. Por tanto, tendrá 16 configuraciones, 16 estereoisómeros: 8 de tipo D y 8 de tipo L.

3.1.3 EPÍMEROS 2 glúcidos son epímeros cuando son químicamente idénticos, espacialmente idénticos a excepción de la configuración alrededor de uno de sus carbonos. Los epímeros son un tipo de diastereoisómeros, por lo que no son imágenes especulares y no están en espejo. - La manosa y la glucosa se diferencian en la configuración alrededor del carbono 2. 3.2 ESTRUCTURA CÍCLICA Los monosacáridos con 5 o más átomos de carbono adoptan estructura cíclica en disolución acuosa. Esto es para tener una mayor estabilidad energética. Por el contrario, si tiene menos de 5 carbonos, su estructura más estable energéticamente será en forma de línea.

Para ciclarse se produce una interacción entre grupos funcionales en carbonos distantes, como el C1 con el C5. Estas estructuras pueden ser hemiacetales o hemicetales. - Hemiacetales: Estructura que se produce cuanto la interacción es entre un grupo aldehído y un alcohol. - Hemicetales: Estructura que se produce cuando la interacción es entre una cetona y un alcohol. 18 Ahorra hoy con ING lo que tu yo disfrutón se gastará en el futuro (mañana) Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11967358 .

BIOQUÍMICA 3.2.1 ANÓMEROS Un anómero es un tipo de epímero y la forma isomérica de los monosacáridos que solo difieren en su configuración alrededor del carbono hemicetálico/hemiacetálico. La reacción con el grupo hidroxilo convierte al carbono carbonílico en un centro quiral o carbono anomérico. De esta forma, encontramos 2 configuraciones (estereoisómeros) posibles: - Alfa (α) C6 y -OH en distinto plano. - Beta (β) C6 y -OH en el mismo plano. Mutarrotación: Pasar de alfa a beta implica rotura de enlaces para pasar primero a una forma lineal, y luego volver a formar una estructura cíclica.

3.2.2 CONFÓRMEROS Como las estructuras de los monosacáridos no son planas, pueden adquirir diferentes conformaciones, siendo confórmeros. Para cambiar de conformación, el monosacárido no tendrá rotura de los enlaces covalentes, sino que cambia por rotación simple en sus enlaces. 3.3 ENLACE GLUCOSÍDICO El enlace O-glucosídico es un enlace éter que se forma para unir monosacáridos y crear glúcidos de cadenas más largas para dar lugar a oligosacáridos o polisacáridos. Cuando un carbono anomérico hemiacetal (libre) se junta con un grupo alcohol (-OH) de otra molécula mediante un enlace glucosídico, el carbono pasa a ser acetal al estar unido (R-O-R') formando un éster.

Este tipo de enlace se forma por reacciones de condensación y se rompe por reacciones de hidrólisis. hidrólisis. Una condensación es termodinámicamente desfavorable pero hay enzimas que aportan la energía para que se forme el enlace. 19 Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11967358 . BIOQUÍMICA Cuando hay un carbono hemiacetálico (un enlace hemiacetálico) indica que ese glúcido posee carácter reductor, además, para que el glúcido sea agente reductor, tiene que estar en forma lineal.

- N-glucosídicos Podemos encontrar monosacáridos unidos a proteínas y ácidos nucleicos por enlaces N-glucosídicos. Esto ocurre cuando el glúcido se une al grupo amino que contiene la otra molécula. Se realiza mediante la unión entre el -OH del carbono anomérico y el NH de la base nitrogenada o aminoácido. 3.4 POLISACÁRIDOS Los polisacáridos se dividen en: - Homopolisacáridos Glucógeno, almidón, celulosa… - Heteropolisacáridos Ácidos hialurónicos, es un GAG, se encuentra en la matriz extracelular y tejido conjuntivo. Las funciones pueden ser: - Reserva de energía Almidón y glucógeno - triacilglicéridos - Estructural Celulosa.

3.4.1 POLISACÁRIDOS DE ALMACENAMIENTO El glucógeno y el almidón son las principales formas de reserva de energía y forman una cadena helicoidal. Almidón Formado por: - Almilosas enlaces α-1,4 lineales. - Amilopectina Enlaces α-1,4 y α-1,6, con ramificaciones entre 24-30 unidades. Glucógeno Formado únicamente por amilopectina, con enlaces α-1,4 y α-1,6 con ramificaciones cada 8-12 unidades. Las ramificaciones mejoran la solubilidad del azúcar y mejora desde el punto de vista de la velocidad la síntesis de glucógeno tras una comida (cuando hay hiperglucemia en sangre) y de degradación de glucógeno cuando hay una hipoglucemia en sangre.

- Cuantas más ramificaciones habrá más cantidad de no extremos reductores. La síntesis y degradación de azúcares se hace en estos extremos no reductores. 20 No escribir a tu ex en un break de estudio también es Bienestar Digital. ¡Más info! Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11967358 . . BIOQUÍMICA TEMA 4: LÍPIDOS, LÍPIDOS DE MEMBRANA Y LIPOPROTEÍNAS PLASMÁTICAS Los lípidos son moléculas orgánicas que no forman polímeros y son muy poco solubles en agua, por lo que son hidrófobas.

Es un grupo químicamente muy variado, por lo que sus funciones también lo son. Funciones: - Almacenamiento de energía Triacilgliceroles - Componentes estructurales de membrana Fosfolípidos, esteroles, glucolípidos… - Mensajeros extra/intracelulares Hormonas esteroideas, prostaglandinas, fosfatidilinositoles… - Transportadores de electrones Plastoquinona, ubiquinona (los anillos de los isoprenoides son los únicos que pueden forman una especie de polímero) - Vitaminas liposolubles D, A, E, K. 4.1 ÁCIDOS GRASOS Molécula formada por una cadena hidrocarbonada de entre 4 y 36 carbonos. Los ácidos grasos son ácidos débiles, por lo que sí podrán formar parte de un sistema tampón.

Características: - Altamente reducidos (rendimiento energético elevado) - Propiedades en función de: longitud de la cadena hidrocarbonada, presencia, número y posición de dobles enlaces. Los ácidos grasos omega 3 en la cantidad adecuada disminuyen la probabilidad de tener un riesgo cardiovascular. 21 No escribir a tu ex en un break de estudio también es Bienestar Digital. ¡Más info! Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11967358 .

BIOQUÍMICA 4.2 FUNCIÓN DE ALMACENAMIENTO: TRIGLICÉRIDOS Los triglicéridos son 3 ácidos grasos unidos por enlaces éster a un glicerol. Son la gente principal de la reserva energética. Los encontramos en células del tejido adiposo (lipasas), y tienen ventajas frente a polisacáridos como el glucógeno, por tener un mayor grado de reducción y una mayor hidrofobicidad. Encontramos 2 tipos: - Simples Los 3 ácidos grasos son iguales. - Mixtos Los 3 ácidos grasos no son iguales, por lo que el C2 se convertirá en un carbono asimétrico. El triglicérido es la esterificación de los ácidos grasos. Por ello serán + hidrófobos.

Esto es una ventaja ya que su hidrofobicidad hace que se pueda almacenar sin hidratar, que en el caso de la glucosa sí hidrata, creando un sobrepeso en el organismo. En cambio, el azúcar da energía más rápido que los ácidos grasos porque se mueve más rápido por el medio acuoso gracias a las proteínas. Además, los ácidos grasos solo se pueden oxidar en condiciones aerobias es decir en presencia de oxígeno (el ácido graso no puede fermentar). 4.3 TRANSPORTE EN SANGRE Los lípidos necesitan una unión a proteínas para que pueda ser transportado por el plasma sanguíneo, y que presentan una muy reducida solubilidad en agua. Estas proteínas son: - Albúmina sérica Transporta ácidos grasos libres.

Es la más frecuente. - Lipoproteínas plasmáticas Transporta colesterol, triglicéridos, y lípidos más complejos. 4.3.1 ALBÚMINA SÉRICA Tipo de proteína que transporta hasta 10 ácidos grasos libres para mantener la osmolaridad. Desde el tejido adiposo, las señales de alerta energética contactan con un receptor de membrana activando unas moléculas que apartan el escudo de proteínas. El glucagón activa la lipasa y cortan al glicerol.

Para futuras formaciones de triglicéridos, la albúmina viaja por la sangre hacia el hígado con el glucagón para convertirlo en glucosa por gluconeogénesis por un lado, y ácidos grasos por otro, que entrarán en sangre y actuarán en otras funciones y alimentan a los tejidos. 22 Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11967358 .

BIOQUÍMICA 4.3.2 LIPOPROTEÍNAS PLASMÁTICAS Son partículas esféricas (similares a micelas) con un núcleo apolar formado por ésteres colesterol y triglicéridos y una cubierta hidrófila formada por cabezas hidrófilas de lípidos y cadenas laterales de aminoácidos. En función de la demanda de los tejidos de destino, la cantidad de triglicéridos, colesterol… variará. El componente proteico de la lipoproteína se denomina apolipoproteína, y es la que designa a la proteína en su forma libre de lípidos. Las apolipoproteínas reconocen proteínas receptoras / transportadoras de superficie celular en los tejidos para que se produzca el acoplamiento.

También se encargan de la activación de enzimas implicados en: - Captación de ácidos grasos-colesterol - Liberación de ácidos grasos-colesterol Los diferentes tipos de lipoproteínas surgen de las diferentes apolipoproteinas asociadas a una cantidad determinada de fosfolípidos, triglicéridos… Los tipos principales son: 23 Ahorra hoy con ING lo que tu yo disfrutón se gastará en el futuro (mañana) Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11967358 . BIOQUÍMICA 1. Quilomicrones Mayor tamaño y menor densidad que el resto.

Se encarga del transporte de triglicéridos (mayor cantidad) y colesterol obtenidos durante la dieta, desde el intestino delgado a los tejidos extrahepáticos (adiposo, muscular) e hígado. Ruta exógena Los lípidos procedentes de la dieta se absorben en las células epiteliales del intestino delgado (enterocitos), y son ensamblados en triglicéridos… en el RER. En el golgi de los enterocitos se forma el quilomicrón, que son transportados hacia el sistema linfático, y vía linfa se transportan hacia el sistema venoso entrando en la circulación sanguínea a través de la vena subclavia. Mediante la sangre, se transportan hacia los tejidos extrahepáticos (músculo, tejido adiposo, glándula mamaria…).

Durante ese transcurso, en los capilares la enzima lipoproteína lipasa (LPL) hidroliza a los triglicéridos de los quilomicrones, liberando ácidos grasos libres y glicerol, que son reabsorbidos por los tejidos para ser utilizados como fuente de energía o almacenados. Los remanentes de quilomicrón, son que contienen principalmente proteínas y colesterol, son captados por el hígado, donde se procesan y pueden ser utilizados para procesar VLDL o almacenar los lípidos. 2. Lipoproteínas de muy baja / baja densidad (VLDL/LDL) El VLDL y la LDL son lipoproteínas de densidad baja pero mayor que la de los quilomicrones.

Se encargan del transporte de triglicéridos y colesterol desde el hígado a los tejidos extrahepáticos (muscular, adiposo, suprarrenales, gónadas…). Ruta endógena El proceso comienza en el hígado, donde los triglicéridos y el colesterol son sintetizados o recuperados de los remanentes de quilomicrón (lipoproteína exógena). En el RER de los hepatocitos, se ensamblan para formar las VLDL (60% de triglicéridos). Las VLDL son secretadas al torrente sanguíneo, donde en los capilares sanguíneos de los músculos y del tejido adiposo, la lipoproteína lipasa (LPL), hidroliza los triglicéridos, liberando ácidos grasos libres y glicerol.

Estos son reabsorbidos por las células para ser usados como fuente de energía o para ser almacenados. Tras la hidrólisis de triglicéridos, las VLDL se convierten en IDL (lipoproteína de densidad intermedia), que contiene una menor cantidad de triglicéridos y más colesterol. 24 No escribir a tu ex en un break de estudio también es Bienestar Digital. ¡Más info! Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11967358 .

BIOQUÍMICA Algunas de las IDL se reabsorben directamente por el hígado, pero la mayoría son convertidas en LDL al perder más triglicéridos en la circulación por la acción de la hepática lipasa, una enzima hepática que hidroliza a los triglicéridos de las IDL. Una vez se han hidrolizado los triglicéridos, se ha formado la LDL, cuyo componente principal es el colesterol. Estas LDL serán transportadas por circulación sanguínea hasta los tejidos extrahepáticos (músculo, tejido adiposo, gónadas y glándula adrenal), y el hígado donde entregarán el colesterol. Las LDL interactúan con los receptores de LDL en las membranas de las células para facilitar la captura de las partículas LDL en las células.

3. Lipoproteínas de alta densidad (HDL) Menor tamaño y más densidad que el resto. Se sintetizan en el hígado y su función es retirar el exceso de colesterol de los tejidos extrahepáticos, quilomicrones y VLDL residuales para su procesamiento en el hígado. Transporte inverso de colesterol Las HDL se originan en el hígado y el intestino delgado como partículas precursores inmaduras que contienen principalmente fosfolípidos y colesterol libre junto a su apolipoproteína correspondiente. Las HDL circulan por la sangre recogiendo colesterol libre de las membranas celulares de macrófagos y diversos tejidos extrahepáticos (músculos, tejido adiposo, glándulas hormonales…).

Este proceso es facilitado por la lecitina-colesterol aciltransferasa (LCAT), una enzima que activa la apolipoproteína de la HDL. Esta LCAT convierte el colesterol libre en ésteres de colesterol, que se incorporan en el interior de la partícula de HDL, mientras que los fosfolípidos forman la capa externa. Una vez que las HDL han acumulado colesterol esterificado, se dirigen de nuevo hacia el hígado, donde el colesterol será excretado o utilizado para la síntesis de bilis. 25 Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11967358 .

BIOQUÍMICA TEMA 5: AMINOÁCIDOS Un aminoácido es una subunidad monómero, relativamente simple, que unidas de forma covalente en secuencias lineales, constituyen proteínas. Son la clave de la estructura de la gran variedad de proteínas existentes. Todas las proteínas están construidas a partir de combinaciones de 20 aminoácidos estándar (α-aminoácidos son para los que existe al menos un codón). 5.1 ESTRUCTURA DE UN AMINOÁCIDO Todos tienen un grupo amino (α-NH3 + ), un grupo carboxilo (α-COOH) y un átomo de hidrógeno (H) unidos a un átomo de carbono (Cα).

Difieren unos de otros en sus cadenas laterales o grupos R (varían en estructura, tamaño y tendencia a interaccionar con agua), las cuales, determinan su solubilidad en agua. 5.2 ESTEREOISOMERÍA En los aminoácidos estándar (excepto glicina), el carbono α está unido a 4 sustituyentes diferentes, por lo que será un centro quiral. De esta forma, encontraremos 2 ordenamientos diferentes en el espacio, siempre en función del carbono α, que serán imágenes especulares (espejo), por lo que serán enantiómeros L y D dependiendo de la estructura de gliceraldehído. - En las proteínas sólo existen los L- estereoisómeros.

Estereoespecíficas (una enzima solo une aquello que tiene una configuración determinada) 5.3 CLASIFICACIÓN Los aminoácidos estándar se clasifican según la capacidad de sus grupos R para interaccionar con el agua a pH biológico 7: - Aminoácidos apolares - Aminoácidos aromáticos Relativamente apolares. - Aminoácidos polares Sin carga. - Aminoácidos con carga neta - Básicos - Ácidos 26 No escribir a tu ex en un break de estudio también es Bienestar Digital. ¡Más info! Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11967358 .

BIOQUÍMICA Los aminoácidos apolares tienden a agruparse en el interior de la proteína, mientras que los aminoácidos polares o cargados tienden a estar en la superficie. Esta organización se debe a la tendencia natural de la proteína a alcanzar una conformación termodinámicamente más estable, minimizando la energía libre de Gibbs. En algunas ocasiones, podemos encontrar aminoácidos apolares en la superficie de la proteína gracias a un fenómeno conocido como "apantallamiento" o "escudo hidrofóbico". Este fenómeno puede ser energéticamente favorable debido a la manera en que el agua interactúa con el entorno proteico. Tipos de aminoácidos: 1.

Apolares El pH no afecta a las cadenas laterales de los aminoácidos porque no tienen grupos ácido-base, ya que únicamente son cadenas hidrocarbonadas. Estas cadenas no van bien en agua porque son apolares. La glicina, un tipo de ellos, tiene como una de sus funciones estabilizar la estructura del colágeno debido a su pequeño tamaño. Como el colágeno tipo I es el principal componente de la matriz extracelular de los huesos, proporciona soporte y fuerza. Cuando encontramos un déficit de glicina, puede derivar en osteogénesis específica. 2. Aromáticos Son apolares al tener cadenas hidrocarbonadas, pero son aromáticos al contar con anillos aromáticos (cadenas laterales cíclicas).

Será más hidrófilo la tirosina y el triptófano ya que en su cadena lateral encontramos un grupo alcohol en la tirosina y un grupo amino en el triptofano. Esto se debe a que estos grupos de la cadena lateral podrán formar puentes de hidrógeno con el agua a pesar de ser aromáticos y ser apolares. 27 No escribir a tu ex en un break de estudio también es Bienestar Digital. ¡Más info! Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11967358 . BIOQUÍMICA 3.

Polares sin carga Tiene en sus cadenas laterales grupos que pueden formar puentes de hidrógeno con el agua. Encontramos una excepción, la cisteína. Estos aminoácidos forman puentes disulfuro. Puentes disulfuro Tipo de enlace covalente característico de las proteínas. Mantiene la conformación nativa de las proteínas junto con las interacciones débiles. Es de carácter fuerte pero es más fácil de romper y formar que un enlace covalente normal. Se realiza entre los aminoácidos cisteína, que cuentan con un -SH en su cadena lateral. Entre ellas, estos grupos interaccionan y mediante una reacción de oxidación (perder electrones) se forma el enlace S-S.

Es por ello por lo que cuando sometemos a una proteína a un agente reductor que provoca una reacción de reducción (ganar electrones), la proteína se puede desnaturalizar, al romperse estos enlaces. 4. Polares con carga positiva Aminoácidos que a pH 7 tienen carga neta positiva, ya que aparece en su cadena lateral un grupo protonable. - Son los aminoácidos básicos ya que a pH 7 actúan como bases captan protones. 5. Polares con carga negativa Aminoácidos que a pH fisiológico presentan carga neta negativa, ya que aparece una cadena lateral con un grupo desprotonado. - Son los aminoácidos ácidos ya que a pH 7 actúan como ácidos, al ceder protones. 28 Reservados todos los derechos.

No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11967358 . BIOQUÍMICA 5.4 AMINOÁCIDOS NO ESTÁNDAR Son aminoácidos para los que no existe un codón en el código genético. Para formarse, parten de la estructura de un aminoácido estándar, que la modifican por adición de grupos químicos pequeños ya sea permanentemente o de forma transitoria. En la mayoría de los casos, la modificación se produce tras la síntesis proteica (traducción), variando la actividad o función de la proteína. Estos aminoácidos los podemos encontrar formando parte de una proteína o como forma libre.

- Pueden dar propiedades a las proteínas si actúan como subunidades proteicas. - Realizar funciones importantes si se encuentran de manera independiente. Los aminoácidos estándar que se encuentran libres los podemos dividir: - Neurotransmisores - γ-aminobutírico / GABA Derivado de la glicina (gly). - Serotonina Derivado del triptófano (trp). - Dopamina Derivado de la tirosina (tyr). - Hormonas - Tiroxina Derivado de la tirosina (tyr).

- Intermediarios metabólicos - Ornitina - Citrulina 5.5 PROPIEDADES ÁCIDO-BASE DE LOS AMINOÁCIDOS Los aminoácidos son anfóteros, ya que dependiendo del pH del medio, los grupos α-amino, α-carboxilo y cadenas laterales ionizables actúan como ácidos y bases débiles. Podemos ver 2 regiones de tamponamiento: - Si pH = 2'4 Equilibrio del α-carboxilo [OH ] = [H ] pH = pKa - Si pH = 9'6 Equilibrio del α-amino [OH ] = [H ] pH = pKa El Zwitterion es el estado de ionización de un aa en el que su carga neta es 0, las cargas positivas y negativas se igualan. 29 No escribir a tu ex en un break de estudio también es Bienestar Digital. ¡Más info! Reservados todos los derechos.

No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11967358 . BIOQUÍMICA Estas 2 regiones de tamponamiento se deben a que los aminoácidos tienen curvas de titulación similares a los ácidos polipróticos, por lo que tendrán 2 etapas distintas que corresponde a la desprotonación de los 2 grupos diferentes.

Por esta curva, los aminoácidos tienen capacidad tamponante a pH diferentes: - Capacidad de tamponamiento cuando se desprotona el grupo α-carboxilo (α-COOH α-COO ) - Capacidad de tamponamiento cuando se desprotona el grupo α-amino (α-NH3 α-NH2) En la tabla vemos 2 valores donde se llega a la capacidad máxima de tamponamiento. - pK1 = pK (α-COOH) Siempre entre 2 y 4 - pK2 = pK (α-NH3 ) Siempre entre 8 y 10 La carga eléctrica de los aminoácidos es esencial para la estabilidad y función de las proteínas, y encontramos una relación directa entre el pH del medio y la carga neta de los aminoácidos.

De esta forma, como los aminoácidos presentan carga dependiendo del pH, interacionarán mejor o peor con el agua y con otras moléculas con carga según el pH del medio. Por ello, en función de donde se encuentre el Zwitterion, interacionarán electrostáticamente mejor o peor, lo que determina la capacidad de precipitación. 5.6 PUNTO ISOELÉCTRICO El punto isoeléctrico (PI), es el pH para el cual la carga neta del aminoácido o proteína es 0, por lo que corresponde con el Zwitterion. El valor del PI lo indica la región de pH que la proteína puede interaccionar más fácilmente. Para calcular el PI utilizaremos la media aritmética de los valores de pKa que flanquean la forma neutra.

Estos valores son: - pK1 y pK2 cuando la cadena lateral no es ionizable. - Si el aminoácido es ionizable, dependerá de un cálculo a determinar. En estos casos encontraremos el valor de pKR, el valor de pH para el cual se desprotona la cadena lateral. 30 No escribir a tu ex en un break de estudio también es Bienestar Digital. ¡Más info! Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11967358 .

BIOQUÍMICA 5.7 AMINOÁCIDOS CON GRUPO R IONIZABLE Los aminoácidos con un grupo R ionizable tienen curvas de titulación más complejas, con 3 etapas correspondientes a los 3 pasos de ionización posibles. Tienen por tanto 3 valores de pKa (pK (α-COOH), pK (α-NH3 ), y pK(R). La etapa adicional debida a la titulación del grupo R ionizable se fusiona en cierto grado con la de la titulación el grupo α-COOH, con la del grupo α-NH3 o con las 2. De esta forma, los puntos isoeléctricos (PI) reflejan la naturaleza de los grupos R ionizables. ¿Cómo calcular el PI en aa con R ionizables? Dada una tabla o una gráfica con los 3 valores de pKa, podemos hacer el cálculo para sacar el PI.

Para realizarlo también, buscaremos las formas protonadas de cada especie con su valor de pKa. Lo primero tenemos que buscar los 2 pKa que flanquean la forma neutra y para ello tenemos que realizar una tabla donde pongamos: - Columna Carga - Fila Valor de pH Para determinar la carga, nos regimos por las siguientes afirmaciones - Cuando pH (medio) < pKa Domina la forma protonada (+) Carga 0 o 1 Cuando más bajo es el pH el equilibrio, se favorece a lo protonado, ya que habrá más carga positiva en el medio que en la proteína, por lo que la proteína se protona.

- Cuando pH (medio) > pKa Domina la forma desprotonada (-) Carga 0 o -1 En las especies con -COOH, el valor protonado será de 0 y el desprotonado de -1. En las especies con -NH3 + , el valor protonado será de +1 y la del desprotonado será 0. Cuanto más alcalino/básico sea el medio, más carga negativa tendrá la proteína ya que tiende a ceder protones, por lo que domina la forma desprotonada. Los pH que utilizaremos en la tabla serán 2 extremos, uno alejado de cada pK1 y pK2 (lo más fácil es utilizar pH 0 y 14), y luego utilizaremos lo pH intermedios entre pK1 y pKR, y entre pK2 y pKR.

pH = 0 pH = 3 pH = 7 pH = 14 α-COOH (pK1 = 2'19) 0 -1 -1 -1 α-NH3 (pK2 = 9'67) +1 +1 +1 0 R-COOH (pKR = 4'25) 0 0 -1 -1 Carga neta (Suma de las cargas) +1 0 -1 -2 31 Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11967358 . BIOQUÍMICA En este caso, la carga = 0 cuando el pH = 3, por lo que tenemos que buscar los valores que varían hacia cada lado desde ahí.

En este caso: - α-COOH cambia de carga 0 a carga -1 cuando pH=3 Flanquea - R-COOH cambia de carga de 0 a carga -1 cuando pH=3 Flanquea Haremos la media aritmética entre pK(α-COOH) y R-COOH para sacar el PI PI = 3'22 Ejemplo 2: Histidina pH = 0 pH = 3 pH = 7 pH = 14 α-COOH (pK1 = 1'82) 0 -1 -1 -1 α-NH3 (pK2 = 9'17) +1 +1 +1 0 R-NH3 (pKR = 6'04) +1 +1 0 0 Carga neta (Suma de las cargas) +2 +1 0 -1 La histidina contará con un PI calculado mediante la media aritmética entre pK2 y pKR, siendo PI = 7'59.

Como podemos observar, la histidina cuenta con una región de tamponamiento dentro de los límites del pH fisiológico, ya que su grupo R tiene pKR = 6'04, que no difiere del pH fisiológico por más de una unidad. Por ello, se podrá formar como sistema tampón en el cuerpo humano. Ante cambios de pH, la cadena lateral de la histidina tiene capacidad de protonarse o desprotonarse, amortiguando como un tampón. Cabe destacar que de los 20 aminoácidos estándar, la histidina es el único aminoácido que actúa como tampón a pH fisiológico. El resto habrán contribuido a la concentración de H pero no actuarán como tampones.

5.8 pKa EN POLIPÉPTIDOS Y SEGÚN EL ENTORNO QUÍMICO 5.8.1 SEGÚN EL MEDIO Los valores de pKa en función del entorno en el que se encuentre pueden cambiar. Cuando esto pasa, puede no pasar nada, puede ser necesario o puede ser malo. Los valores de pK que se toman es cuando el aminoácido está libre, ya que agrupado en proteínas estos valores cambian. 32 No escribir a tu ex en un break de estudio también es Bienestar Digital. ¡Más info! Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11967358 .

BIOQUÍMICA Ejemplo: Histidina Cuando la histidina por su pKa y el pH del medio donde se encuentra, está protonada, tiene carga neta positiva. Si próxima a esa cadena lateral hay un anión, por fuerza de atracción se forma una interacción iónica que estabiliza al aminoácido, favoreciendo la permanencia de la histidina protonada. Como consecuencia, el pKa de la histidina sube, siendo más difícil que se desprotone. Si el aminoácido estuviera en su forma desprotonada, tendría carga nula, por lo que no se produciría una interacción iónica, haciendo que no se estabilice la histidina. En consecuencia, la histidina sería más propensa a desprotonarse, disminuyendo su valor de pKa.

5.8.2 POLIPÉPTIDOS Los péptidos contienen tan solo un grupo α-amino y un α-carboxilo libres (N-terminal y C-terminal), uno a cada extremo de la cadena. Estos grupos se ionizan de la misma manera que lo hacen los aminoácidos libres. Los otros grupos α-amino y α-carboxilo de los aminoácidos no terminales están unidos de forma covalente en forma de enlaces peptídicos, que no se ionizan y, por tanto, no contribuyen al comportamiento total ácido-base de los péptidos. Por ello, presentan valores de pKa diferentes a los de los aminoácidos libres, siendo su curva de titulación algo diferente.

Esto de debe a: - Interacciones entre los grupos R de varios aminoácidos - Grupos α-carboxilo y α-amino libres. Cuando una proteína se encuentra cargada (de forma neta), y en el medio encontramos cargas del signo opuesto por su pH, por las fuerzas de atracción, será más difícil de desprotonar una proteína pero será más fácil protonarse. - Ej: Tenemos en un pH ácido (mucha carga positiva) una proteína cargada negativamente de forma neta Su grupo COO tendrán un pK1 más alto de la media, ya que se requerirá un pH más alto para que el grupo COO se mantenga desprotonado.

En cambio, cuando tenemos cargas del mismo signo en el medio y en la proteína, por las fuerzas de repulsión será más fácil desprotonar al aminoácido. 33 No escribir a tu ex en un break de estudio también es Bienestar Digital. ¡Más info! Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad. a64b0469ff35958ef4ab887a898bd50bdfbbe91a-11967358 . BIOQUÍMICA TEMA 6: ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE PROTEÍNAS Las proteínas son las moléculas "más importantes" en los procesos biológicos. Al igual que los ácidos nucleicos y polisacáridos, son polímeros de subunidades más pequeñas.

La gran variedad de proteínas existentes es el resultado de las múltiples combinaciones de los 20 aminoácidos estándar. 6.1 FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS Las proteínas son las encargadas de la mayoría de las funciones celulares como: - Catalizadores - Transmision de informacion - Movimiento - Estructural - Transporte - Defensa - Almacenamiento 6.2 ENLACE PEPTÍDICO Una proteína es un polímero de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos o enlace amida. Este enlace surge del α-carboxilo de 1 aminoácido y el α-amino del precedente mediante una reacción de condensación. - En las reacciones de condensación se forma agua, y su reacción inversa es la hidrólisis, donde se…